Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru/
ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ
ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ
"ИЖЕВСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННАЯ АКАДЕМИЯ"
ФАКУЛЬТЕТ ВЕТЕРИНАРНОЙ МЕДИЦИНЫ
Кафедра химии
Контрольная работа
по биохимии животных
Тема: "Общий белок сыворотки крови. Методы определения, клинико-диагностическое значение, видовые особенности"
Выполнила: Курочкина В. С.
студентка 3 курса ФЗО
Специальность: "Ветеринария"
Проверил: к. б. н., доцент
Берестов Д. С.
Ижевск 2013 г.
Введение
Приложение
Введение
В живых клетках происходит синтез множества органических молекул, среди которых главную роль играют полимерные макромолекулы - белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды. Особая роль в жизнедеятельности живых организмов принадлежит белкам. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют транспортную, защитную, структурную функции, участвуют в передаче сигналов от одной клетке к другим и таким же образом реализуют наследственную информацию.
Белки - высокомолекулярные органические азотсодержащие соединения, состоящие более чем из 20 видов альфа-аминокислот. Условной границей между крупными полипептидами и белками служит молекулярная масса 8000-10000. Плазменные белки синтезируются преимущественно в печени, клетках плазмы, лимфатических узлах, селезенке и костном мозге.
1. Общий белок сыворотки крови
Белки сыворотки крови - достаточно большая группа белков, которые различаются между собой структурой, физико-химическими свойствами и функциями. Общее количество их определяют с помощью рефрактометра или биуретовым методом, а отдельные компоненты - электрофорезом. В зависимости от метода распределения можно получить от 5 до 100 фракций белков. Электрофорезом на бумаге в сыворотке крови определяют 4-5 фракций: альбумины, альфа (иногда альфа-1 и альфа-2), бета -- и гамма-глобулины, а электрофорезом в агаровом, крахмальном и полиакриламидном гелях - значительно больше (до 30).
Количество общего белка и соотношения между отдельными фракциями в сыворотке крови животных разных видов колеблется в определенных пределах.
У молодняка содержание общего белка ниже, чем у взрослых: у телят возрастом 1-10 дней - 56-70 г/л, новорожденных поросят - 45-50, ягнят - 46-54 г/л см. приложение (таб. 1).
Плазма крови животных представляет собой жидкость с плотностью 1,02 - 1,06. Повышение плотности крови наблюдается при обезвоживание организма. На долю сухого остатка плазмы приходится менее 10%, а остальное вода. Основную массу сухого остатка составляют белки, общая концентрация которых в плазме составляет 60-80 г/л. Сумма концентрации альбуминов и глобулинов составляет концентрацию общего белка плазмы крови.
Общий белок - это органический полимер, состоящий из аминокислот. Различные белки участвуют во всех биохимических реакциях нашего организма в качестве катализаторов, транспортируют различные вещества и лекарственные препараты, участвуют в иммунной защите и т.д.
Суммарная концентрация белков, находящихся в сыворотке крови, определяется понятием "общий белок".
Общий белок -- важнейший компонент белкового обмена в организме, так же это суммарная концентрация альбумина и глобулинов, находящихся в сыворотке крови.
В организме общий белок выполняет следующие функции:
Участвует в свертывании крови;
Поддерживает постоянство рН крови;
(перенос жиров, билирубина, стероидных гормонов в ткани и органы) транспортная функция;
Участвует в иммунных реакциях и многие другие функции;
Являются резервом аминокислот;
Выполняют регулирующую функцию в организме, так как входят в состав гормонов, ферментов.
При обезвоживание организма повышается концентрация общего белка плазмы крови. Снижение концентрации общего белка плазмы крови может быть следствием самых разнообразных причин - низкое содержание белка в рационе, болезни почек, печени, при которых теряется белок с мочой, нарушение процесса всасывания питательных веществ в пищеварительном тракте.
Физиологическая функция белков плазмы состоит в поддержании коллоидно-осмотического давления, буферной емкости плазмы, в некоторых случаях - депонировании (хранении) молекул липидов, продуктов метаболизма, гормонов, лекарственных веществ и микроэлементов. Некоторые белки плазмы выполняют ферментативную функцию, иммуноглобулины осуществляют гуморальный иммунитет. Компоненты комплемента и С-реактивный белок важны для осуществления неспецифической резистентности, особенно в случае бактериальных инфекций. Баланс между факторами и ингибиторами свертывания обеспечивают жидкое состояние крови в норме и быстрое свертывание в случае травмы.
Классификация:
Простые (протеины) (содержат только аминокислоты)
Сложные (протеиды) (аминокислоты и неаминокислотные компоненты (гем, производные витаминов, липиды или углеводы)
Фибриллярные (составляющие многие плотные ткани)
Глобулярные (альбумины (4-5%), глобулины (2-3%), фибриноген (0.2-0.4%)
2. Методы определения, клинико-диагностическое значение, видовые особенности
Методы определения общего белка в сыворотке крови:
1. Азотметрические;
2. Определение удельного веса сыворотки;
3. Весовые (гравиметрические), когда белки крови осаждают, высушивают до постоянного веса и взвешивают на аналитических весах;
4. Рефрактометрические;
5. Колориметрические;
6. Нефлометрические;
7. Поляриметрические;
8. Спектрофометрические;
1. Рефрактометр ИРФ - 454 Б2М
предназначен для определения белка в сыворотке крови, спинно-мозговой жидкости, контроля концентрации лекарств, измерения плотности мочи. общий белок кровь животное
2. Cobas integra - Total Protein Gen.2
Принцип теста: двухвалентная медь реагирует в щелочном растворе с белковыми пептидными связями с образованием характерного пурпурного цветного биуретового комплекса.
3. Определение белковых фракций сыворотки крови методом электрофореза на ацетатцеллюлозной пленке.
Буферный раствор предназначен для электрофоретического разделения белков сыворотки крови на мембранах из ацетатцеллюлозы с последующим денситометрическим определением белковых фракций.
Принципы метода
Принцип электрофоретического разделения белков основан на различной скорости движения молекул белков сыворотки крови в постоянном электрическом поле определенной напряженности. Разделенные белковые фракции окрашиваются красителем. Интенсивность окраски белковых фракций пропорциональна их количеству.
Анализируемые образцы
Сыворотка крови, свободная от гемолиза, липемии и не желтушная. Белковые фракции сыворотки крови стабильны в плотно закрытой пробирке при 18-25 в течение 8 часов, при 2-8 - в течение 3 дней, при 20 - в течение 1 месяца.
Проведение анализа
1. Проведение электрофореза
1.1. сухие мембраны осторожно положить на поверхность буфера для электрофореза, избегая быстрого их погружения, и выдержать до полного смачивания. Смоченные мембраны аккуратно промокнуть между листами плотной фильтровальной бумаги, не допуская их высыхания. Перед нанесением образцов желательно провести фазу префореза. Для этого мембрану следует поместить в камеру для электрофореза и включить ток в выбранном режиме на 10 минут. Фазу префореза можно заменить длительным замачиванием мембраны в растворе буфера (несколько часов).
1.2. с помощью аппликатора нанести анализируемые образцы сыворотки крови на расстоянии 2-3 см от катодного края мембраны. Мембрану поместить в электрофоретическую камеру и подключить ток.
2. Обработка электрофореграммы
2.1. краситель Пунцовый С.
После отключения тока мембрану осторожно перенести в раствор красителя на 3-5 минут, затем дважды на 3 минуты в 5-7% раствор уксусной кислоты (до отбеливания фона).
1.2. электрофореграмму обработать с помощью сканера и компьютерной программы.
4. Тимоловая проба
Принцип метода
Сывороточные бета-глобулины, гамма-глобулины и липопротеины осаждаются при рН 7.55 тимоловым реактивом. В зависимости от количества и взаимного отношения белковых фракций при реакции возникает помутнение, интенсивность которого измеряют турбидиметрически.
Клинико-диагностическое значение :
Тимоловая проба более пригодна для функционального исследования печени, чем коллоидно-устойчивые пробы. Считают что она положительна в 90-100 % случаев болезни Боткина (уже в преджелтушной ее стадии и при безжелтушной форме) и при токсическом гепатите. Реакция положительна при послегепатитном и постнекротическом, особенно желтушном циррозе (в отличие от других форм циррозов), при коллагеновых заболеваниях, малярии и вирусных инфекциях. При механической желтухе она (в 75% случаев) отрицательна, что имеет дифференциально-диагностическое значение.
При механической желтухе проба становится положительной лишь в случае, если процесс осложняется паренхиматозным гепатитом. Для дифференциации механической желтухи от паренхиматозной большое значение имеет применение тимоловой пробы с пробой Бурштейна (на бета- и пре-беталипопротеиды).
При паренхиматозной желтухе обе пробы положительны, при механической желтухе тимоловая проба отрицательна, проба Бурштейна - резко положительна.
Для определения общего белка в сыворотке крови у животного берут венозную кровь в специальную пробирку с активатором свертываемости см. приложение (таб. 2). Перед сдачей крови животное выдерживают на голодной диете 8 часов. Кровь сдают до приема лекарственных препаратов, которые могут повлиять на результат исследования. Качественный состав белков плазмы крови очень разнообразен. Общий белок делят на отдельные фракции методом электрофореза, основанного на разделении белковых смесей по признаку различной величины массы и конкретного заряда одного белка. При электрофоретическом разделении в зависимости от носителя количество белковых фракций общего белка неодинаково. Меньшее число фракций получают при электрофорезе на бумаге 5 фракций, тогда как при электрофорезе на агаровом геле, полиакриламидном геле число белковых фракций может быть значительно больше до 20 фракций. К основным фракциям относят альбумины и глобулины .
Альбумины синтезируются в печени и являются простыми белками, содержащими до 6--аминокислотных остатков. Они хорошо растворимы в воде. Нормируемое значение 56.5 - 66.8 (На альбумин в сыворотке крови приходится приблизительно 60% общего белка. Альбумины синтезируются в печени (примерно 15г/сут), время их полураспада составляет примерно 17 дней. Онкотическое давление плазмы на 65-80 % обусловлено альбумином. Альбумины выполняют важную функцию транспортировки многих биологически активных веществ, в частности гормонов. Они способны связываться с ХС, билирубином. Значительная часть кальция в крови также связана с альбумином. Альбумины способны соединяться с различными ЛС.
Функция альбуминов:
Поддержание коллоидно-осмотического давления плазмы:
Постоянство концентрации водородных ионов;
Транспорт различных веществ (билирубин, жирные кислоты, минеральные соединения и лекарственные препараты).
Альбумины плазмы крови могут рассматриваться и как определенный резерв аминокислот для синтеза жизненно необходимых специфических белков в условиях дефицита белков в рационе. Альбумины удерживают воду в кровяном русле. При нефритах в мочу из плазмы крови проникают в первую очередь альбумины, как самые низкомолекулярные белки (молекулярная масса альбуминов составляет около 60 000 - 66 000). В норме на долю альбуминов приходится 35-55% от общего количества белков плазмы крови.
Глобулины плазмы - это множество различных белков. При электрофорезе они премещаются вслед за альбуминами. Взаимосвязь с липидами обеспечивает комплексом глобулинов растворимое состояние и транспорт в различные ткани. На основе электрофоретической подвижности глобулины подразделяются на б2-, б1-, в- и г- глобулины. (б- и в- глобулины синтезируются в печени и являются активными переносчиками различных веществ крови). В период интенсивного роста животного в крови отмечается относительное снижение уровня альбуминов и соответствующее повышение уровня б- и г- глобулинов. В- глобулины активно взаимодействуют с липидами крови г- глобулины, наименее подвижная и наиболее тяжелая фракция их всех глобулинов, синтезируется происходящими из части стволовых клеток костного мозга В - лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Они выполняют защитную функцию, являясь защитными антителами (иммуноглобулинами). У птиц изучены три класса иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, у млекопитающих их пять - IgG, IgM, IgE, IgD. IgA. В количественном плане в крови преобладает IgG (80%). Используя метод иммуноэлектрофореза, выделяют в сыворотке крови до 30 белковых фракций. Все иммуноглобулины состоят из двух тяжелых полипептидных цепей (М. м. 53 000-75 000) и двух легких цепей (М. М. 22 500), связанных тремя дисульфидными мостиками. Каждый тип иммуноглобулинов способен специфически взаимодействовать лишь с одним определенным антигеном.
Сыворотка крови новорожденных телят, ягнят, козлят, поросят, жеребят практически не содержит антител. Новорожденные животные не способны в первые дни жизни синтезировать антитела. Они появляются только после поступления в желудочно-кишечный тракт молозива. Самостоятельный синтез этих защитных белков в костном мозге, селезенке, лимфатических узлах отмечается с 3 или 4-недельного возраста животного. Поэтому важно напоить новорожденного молозивом, которое содержит в 10-20 раз больше иммуноглобулинов, чем обычное молоко. Имунноглобулины молозива способны без расщепления проникать путем пиноцитоза в стенку кишечника и поступать в кровь, создавая защиту организма (молозивный или колостральный иммунитет).
Т-лимфоциты кооперируют с В-лимфоцитами в синтезе иммуноглобулинов, тормозят иммунологические реакции, лизируют различные клетки. В крови Т--лимфоциты составляют 70%, В-лимфоциты - около 30%. Для синтеза иммуноглобулинов необходима и третья популяция клеток - макрофаги. Они выступают как первичные факторы неспецефической защиты, благодаря способности захватывать и переваривать микроорганизмы, антигены, иммунные комплексы, передавать информацию о них Т- и В-лимфоцитам. Макрофаги выступают в роли посредников между всеми участниками процесса с помощью вырабатываемых клетками лимфокинов и монокинов.
В-лимфоциты образуют антитела лишь простив определенных, поступивших в организм антигенов (бактерий, вирусов). Ждя этого структура антигена и глобулинового рецептора на поверхности лимфоцита должны соответствовать друг другу, как ключ к замку.
Концентрация г- глобулинов увеличивается в сыворотке крови при хронических инфекционных болезнях, при иммунизациях, беременности животных.
Целый ряд белков плазмы крови выполняет спецефические функции. Среди них следует выделить такие белки, как трансферрин, гаптоглобин, церулоплазмин, пропердин, система комплеманта, лизоцим, интерферон.
Трансферрины являются в- глобулинами, синтезируемыми в печени. Связывая два атома железа на молекулу белка, они транспортируют этот элемент в различные ткани, регулируют его концентрацию и удерживают его в организме. По величине заряда белковой молекулы, аминокислотному составу различают 19 типов трансферринов, которые связаны с наследственностью. Трансферрины могут оказывать и прямой бактериологический эффект. Концентрация трансферринов в сыворотке крови составляет около 2,9 г/л. Низкое содержание трансферринов в сыворотке крови может быть вызвано недостатком белков в рационе животного.
Гаптоглобин входит в состав б2-глобулин, синтезирующейся в печени, имеет в своем составе медь (0,3%). Связывая медь, церулоплазмин обеспечивает должный уровень этого микроэлемента в тканях. На долю церулоплазмина приходится 3% всего количества меди организма животного. Он проявляет себя как фермент и как оксидант. Церулоплазмин является оксидазой адреналина, аскорбиновой кислоты. Важной характеристикой церулоплазмина является его способность окислять железо в тканях до Fe3+, депонируя его в таком виде.
Система комплемента - это комплекс сывороточных белков глобулиновой природы, который рассматривается как система проэнзимов, активация которых приводит к цитолизу, разрушению антигена. Синтез системы комплемента, насчитывающей до 25 разных белков, осуществляется преимущественно мононуклеарными фагоцитами, а также гистиоцитами. Это сложная эффекторная система белков сыворотки, играющая важную роль в регуляции иммунного ответа и в поддержании гомеостаза, в плане фило- и онтогенеза возникла раньше иммунной системы. В составе системы комплемента детально изучены 11 компонентов. Каскад ферментативных реакций, запускаемый комплексом антиген - антитела и приводящий к последовательной активации всех компонентов компонента, начиная с первого, называется классическим путем активации. Обходный путь, который характеризуется активацией более поздних компонентов комплемента, начиная с С3, называется альтернативным. Разрушение мокробной клетки наступает только после активации компонента С4. Терминальные белки системы комплемента, последовательно реагируя один с другим, внедряется в двойной слой липидов, повреждая клеточную мембрану с образованием мембранных каналов, что и приводит к осмотическим нарушениям, проникновению внутрь клетки антител, комплемента с последующим лизисом внутриклеточных мембран. Принято считать, что содержание комплемента в сыворотке крови представляет один из наиболее объективных показателей состояния неспецифической защиты организма.
Пропердин - гликопротеин типа г- глобулина с молекулярной массой около 184 000. Он составляет 0,3% от общего количества белков сыворотки крови. Обладая высокой термолабильностью, пропердин разрушается за 30 минут при 56?С. Место синтеза пропердина окончательно не выяснено. Вероятно, что в его синтезе принимает участие лимфоидная ткань. Пропердин проявляет в первую очередь бактерицидное действие в отношении грамотрицательных микробов. Для проявления активности пропердина требуется обязательное присутствие первых четырех компонентов комплемента и ионов магния, соответствующих пропердиновую систему. Выявлена связь между уровнем пропердиновой системы и степенью резистентности организма животного.
Интерферон - это низкомолекулярный белок (М. м. 24 000-36 000), который синтезируется и экскретируется клетками тканей в ответ на проникновение в них вирусов. Из клеток интерферон легко проникает в кровяное русло и распределяется по всем органам и тканям. После проникновения вируса в клетку происходит освобождение одноцепочной РНК и синтез на ее основе двухцепочной РНК. Получается таким образом РНК и индуцирует синтез интерферона. Интерферон связывается с плазматической мембраной других клеток организма и стимулирует их способность сопротивления вирусной инфекции. Противовирусный эффект интерферона связан с его способностью активировать в клетках синтез ингибиторов и ферментов, блокирующих трансляцию вирусной Ирнк и, следовательно, размножение вируса. Интерферон обладает и иммунорегулирующими свойствами. Различают три разновидности интерферонов: а-интерферон (лейкоцитарный), обладающий противовирусным и антипролиферативным, противоопухолевым действием; в-интерферон (фибробластный), обладающий в основном противоопухолевым, а также антивирусным действием; г-интерферон (лимфоцитарный или иммунный), обладающий преимущественно иммуномодулирующими свойствами.
Физиологические роли белков крови многочисленны, основные из них следующие:
Поддерживают коллоидно-онкотическое давление, сохраняя объем крови, связывая воду и задерживая ее, не позволяя выходить из кровеносного русла;
Принимают участие в процессах свертывания крови;
Поддерживают постоянство Рн крови, формируя одну из буферных систем крови;
Соединяясь с рядом веществ (ХС, билирубин и др.), а также с ЛС, доставляют их в ткани.
Поддерживают нормальный уровень катионов в крови путем образования с ними недиализируемых соединений (например, 40-50%кальция сыворотки связано с белками; значительная часть железа, меди, магния и других микроэлементов также связано с белками);
Играют важнейшую роль в иммунных процессах;
Служат резервом аминокислот;
Выполняют регулирующую функцию (гормоны, ферменты и другие биологически активные белковые вещества).
Клинико-диагностическое значение:
1) Нормопротеинемия - нормальное содержание общего белка;
2) Гипопротеинемия - пониженное содержание общего белка;
3) Гиперпротеинемия - повышенное содержание белка;
Изменение общего белка крови может быть относительным и абсолютным.
Гиперпротеинемия:
1. Серьезное обезвоживание.
2. При сгущении крови из-за незначительных потерь жидкости, что бывает при профузных поносах, усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, несахарном диабете, при холере, непроходимости кишечника, генерализованном перитоните, тяжелых ожогах, лишении воды.
3. При хроническом полиартрите и некоторых и некоторых хронических воспалительных процессах.
4. Стойкая гиперпротеинемия до 12% и выше отмечается при миеломной болезни (плазмацитоме), макроглобулинемии Вандельстрема, при которых в плоских костях черепа появляются дополнительные очаг и образования "ненормальных", патологических белков - парапротеинов.
Гипопротеинемия связана почти всегда с гипоальбуминемией, а гиперпротеинемия - с гиперглобулинемией.
Гипоальбуминемию организм компенсирует гиперглобулинемией (даже если нет раздражения ретикуло-эндотелиальной системы) для того, чтобы сохранить уровень коллоидно-осмотического давления. Напротив, увеличение глобулинов компенсируется гипоальбуминемией.
Важное диагностическое значение имеет выяснение количественных взаимоотношений между отдельными фракциями сыворотки крови. Их изучение позволяет произвести дифференциацию заболеваний даже тогда, когда содержание общего белка в сыворотке оказывается неизменным.
Относительная гиперпротеинемия - связана с уменьшением объема циркулирующей крови вследствие дегидрации.
Абсолютная гиперпротеинемия - наблюдается при избыточном синтезе патологических белков, повышенном образовании иммуноглобулинов, усиленном синтезе белков острой фазы воспаления.
Кроме содержания общего белка, для диагностики различных патологичных процессов важное значение имеет определение белковых фракций. Нарушение оптимального соотношения между ними называют диспротеинемией. Наиболее выраженные диспротеинемии бывают при поражении органов, где синтезируются белки. Особенно часто уменьшается количество альбуминов (гипоальбуминемия), которые выполняют важные функции по поддержанию коллоидно-осмотического давления крови, регуляции водного обмена между кровью и межтканевым пространством, связывания и транспортировки углеводов, липидов, гормонов, витаминов, минеральных веществ.
Увеличение количества альбуминов бывает редко - преимущественно при дегидратации. При изменениях количества альбуминов нарушается их соотношение с глобулинами (изменяется альбуминно-глобулиновый коэффициент), которое у здоровых животных колеблется в пределах от 0,7 до1,0 (у собак 1,2).
Количество альфа-глобулинов увеличивается при острых воспалительных процессах (ревматизм, пневмония, гломерулонефрит, артрит) и при обострении болезней с хроническим течением (туберкулез, гепатит), поскольку к этой группе относятся белки "острой фазы" (С-реактивный белок, церулоплазмин, гаптоглобин, альфа-1-антитрипсин, альфа-2-макроглобулин, кислый альфа-1-гликопротеин). Уменьшается их уровень редко, чаще всего при тяжелых дистрофических процессах в печени, где частично синтезируются альфа-глобулин.
Увеличение количества бета-глобулинов наблюдается чаще всего при инфекциях с хроническим течением, болезнях почек (нефроз, гломерулонефрит), циррозе печени. В состав фракций бета-глобулинов входит фибриноген, увеличение содержания которого бывает при крупозной пневмонии, бронхопневмонии, лейкозе, септическом эндокардите, а уменьшение - при болезнях печени, где синтезируется.
Фракции гамма-глобулинов содержат основную массу антител (иммуноглобулинов), которые обеспечивают гуморальную защиту организма, поэтому количество их в сыворотке крови зависит от морфологической зрелости и функциональной полноценности иммунореактивной ткани.
Низкий уровень гамма-глобулинов бывает у новорожденных, особенно в первый день жизни, поскольку они не проходят через плацентарный барьер, а поступают в организм только с молозивом (физиологический иммунодефицит), поэтому в поддержании их уровня имеет большое значение качество молока, своевременность его выпойки, состояние слизистой оболочки тонкого кишечника. Синтез собственных иммуноглобулинов начинается с 5-7 дня жизни и достигает оптимального уровня лишь в 6-месячном возрасте, поэтому молодняк восприимчив ко многим болезням (сальмонеллезу, стрептококкозу, пастереллезу, вирусных респираторных, пневмоний). Понижение содержания гамма-глобулинов отмечается также при различных заболеваниях, которые сопровождаются поражениями иммунной системы (миелома, лимфолейкоз, болезнь Гамборо), потерей иммуноглобулинов при нефрозах, энтеритах, хронических кровотечениях, вследствие угнетение функции иммунной системы различными токсинами, лекарственными препаратами (иммунодепрессантами).
Гипопротеинемия:
Недостаточное поступления белка пищи, наблюдаемое обычно при недоедании, голодании, опухоли, сужении пищевода, нарушении функции желудочно-кишечного тракта (вследствие ухудшения переваривания и всасывания белковых компонентов пищевых продуктов), например, при продолжительных воспалительных процессах кишечника.
По мнению А.А.Покровского, даже несбалансированный аминокислотный состав пищи может иногда приводить к гипопротеинемии.
Для обеспечения нормальных процессов жизнедеятельности организм утилизирует альбуминовую фракцию белков плазмы крови. При усиленном расходовании альбуминов (в основном обусловливающих онкотическое давление крови) развиваются так называемые онкотические или голодные отеки. Всякое уменьшение содержания белка в плазме крови ниже 5 % часто сопровождается гипопротеинемическими отеками тканей.
2. Понижение процессов биосинтеза белка (хронические паренхиматозные гепатиты, острые и хронические заболевания, длительные нагноительные процессы, злокачественные новообразования, тяжелые тиреотоксикозы и т.д.).
3. Потеря белка организмом при острых и хронических кровотечениях, при резко увеличенной проницаемости капиллярных стенок (при токсическом их поражении, когда белки крови выходят в ткани), при кровоизлияниях, образовании обширных экссудатов, выпотов в серозные полости, отеках.
Выход белков (главным образом альбуминов) из русла крови происходит при нарушении почечного фильтра вследствие органических заболеваний почек (особенно нефрозах и амилоидозах), при которых белок почти всегда обнаруживается в моче, а также при ожогах.
4. Дефектопротеинемии (альбуминемия) - врожденное отсутствие или недостаточное содержание церулоплазмина в плазме крови при болезни Вильсона.
5. У женщин в период лактации и последних месяцев беременности.
6. Нефротический синдром
7. Квашиоркор (острая белковая недостаточность)
8. Ретенционный солевой синдром
Относительная гипопротеинемия - связана с увеличением объема циркулирующей крови за счет воды (при анурии, сердечной декомпенсации, повышенном синтезе антидиуретического гормона гипоталамуса).
Абсолютная гипопротеинемия - наблюдается при недостаточном поступление белков в организм в следствии голодания, недостаточном синтезе белков при хронических воспалительных процессах печени, врожденных нарушениях синтеза отдельных белков крови, повышенном распаде белков в организме, образовании значительного количества экссудата.
Список используемой литературы
1. Бабенко О. О., Савченко Т. Г., Резниченко Л. В. Профилактика гиповитаминоза A в свиноводстве./ Т. Г. Савченко./ Ветеринария. -№ 12. - 2008. - С. 38 - 39.
2. Зайцев С. Ю., Биохимия животных / Ю. В. Конопатов - Спб.: "Лань", 2004., 384 с.
3. Северина Е. С., Биохимия 2-е издание / Е. С. Северина - М.: "Мед" 2004., 184 с.
Приложение
|
Вид животного |
Общий белок, г/л |
Фракции белков, в процентах |
||||
|
Альбумины |
Глобулины |
|||||
|
Крупный рогатый скот |
||||||
Таб. 2. Биохимические показатели сыворотки крови у различных видов животных
|
Щелочная фосфатаза |
||||||||||||
|
Креатининкиназа |
||||||||||||
|
Бикарбонаты |
||||||||||||
|
Билирубин общий |
||||||||||||
|
Хлориды (Cl-) |
||||||||||||
|
Холестеринl |
||||||||||||
|
Креатинин |
||||||||||||
|
Белок Альбумин Глобулин |
55-75 26-40 21-37 |
57-80 24-38 24-47 |
62-82 28-39 29-49 |
57-79 25-38 24-46 |
58-83 23-40 39-60 |
59-78 27-37 32-50 |
61-75 23-36 27-44 |
54-83 24-46 15-28 |
55-70 35-44 17-35 |
|||
|
Натрий (Na+) |
||||||||||||
|
Мочевина |
Размещено на Allbest.ru
...Подобные документы
Форменные элементы крови: эритроциты, лейкоциты, гемоглобин, гематокрит. Методика подсчёта количества эритроцитов в единице объёма крови в камере Горяева, техника взятия крови. Функции: трофическая, экскреторная, респираторная, защитная, коррелятивная.
практическая работа , добавлен 09.10.2009
Печень как самая массивная железа организма животных и людей. Классификация и особенности строения печени у разных видов животных. Кровоснабжение и функции печени, описание строения печеночной дольки, видовые особенности. Строение желчных протоков.
реферат , добавлен 10.11.2010
Группы крови крупного рогатого скота как основа селекционного процесса. Тестирование типов крови и их использование для определения линий и пород. Использование иммуногенетического мониторинга и биотехнологии трансплантации эмбрионов в воспроизводстве.
курсовая работа , добавлен 02.08.2010
Биоэкологические особенности и агротехника кукурузы. Технология производства кормового белка из кукурузы. Характеристика одноклеточных микроорганизмов. Оборудование, используемое для производства кормовых дрожжей. Автоматизация производственных процессов.
дипломная работа , добавлен 14.06.2015
Современные представления об иммунной системе и неспецифической резистентности организма. Оценка иммунного статуса и корригирующая терапия в комплексном лечении хирургически больных животных. Видовые особенности иммунограммы крови при гнойных воспалениях.
реферат , добавлен 22.12.2011
Описание белков, жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и микроэлементов. Оценка питательности кормов. Методы изучения обмена веществ в организме животного, основанные на законе сохранения энергии. Баланс азота, углерода и энергии у коровы.
реферат , добавлен 15.06.2014
Экономический ущерб, причиняемый мухами животноводству, средства и методы регуляции их численности. Резервы ценного кормового белка в нетрадиционных кормах и вопросы утилизации птичьего помета. Культивирование и использование комнатной мухи, ее виды.
диссертация , добавлен 23.07.2010
Система органов крово- и лимфообращения, или сосудистая система. Общая характеристика кровоснабжения отдельных органов. Составные компоненты крови и их основные функции. Лимфатическая система млекопитающих животных. Ход и строение лимфатических сосудов.
реферат , добавлен 19.06.2014
Особенности подготовительной работы на участке перед уборкой картофеля: определение общего состояние всей посадки, степень развития кустов, их пораженности фитофторозом. Методы определения примерной величины урожая. Технология и сроки уборки урожая.
статья , добавлен 03.03.2010
Основные функции крови: трофическая (питательная), экскреторная (выделительная), респираторная (дыхательная), защитная терморегулирующая, коррелятивная. Плазма крови, белки плазмы, небелковые азотсодержащие соединения, безазотистые органические вещества.
Гликопротеиды получили название от слова «glucos» - сладкий, т. к. было установлено, что они содержат углеводы. Простетическая группа представлена различными углеводами и их производными, связь ее с белком ковалентная, углеводпептидная.
В настоящее время установлено, что практически все белки (за исключением альбуминов крови) содержат небольшое количество углеводов, и поэтому к гликопротеидам относятся только те белки, у которых концентрация углеводов составляет более 4%.
Все гликопротеиды обладают высокой молекулярной массой (до нескольких млн. Д), кислыми свойствами, растворимы в воде, слабых растворах нейтральных солей и щелочей, осаждаются кислотами и обладают высокой вязкостью. Они термостабильны, т. к. углеводы, входящие в их состав, значительно повышают устойчивость молекул к различным химическим веществам и нагреванию, защищают их от действия протеаз, определяя тем самым биологическую роль гликопротеидов. Углеводы придают белкам большую специфичность, за счет этих групп макромолекулы гликопротеида могут распознавать другие структуры.
Гликопротеиды в большом количестве содержатся в межклеточном веществе соединительной ткани, плазме крови, слюне и других секретах, в составе цптоплазматических и различных внутриклеточных мембран, в цитозоле. Роль гликопротеидов разнообразна. Они транспортируют гидрофобные вещества и ионы металлов; входя в состав рецепторов мембран, обеспечивают специфичность контактов клетки, влияют на дифференцировку тканей, участвуют в иммунологических реакциях, выполняют защитную роль, покрывая слизистые оболочки.
Делятся на истинные гликопротеиды и протеогликаны. Это деление основано на различном % соотношении белковой части и простетической группы, а также на строении простетической группы.
1. Истинные гликопротеиды, строение, представители : муцины; иммуноглобулины; белки, обусловливающие группу крови; гормоны; транспортные белки; ферменты; рецепторы, их значение, распространение.
В составе истинных гликопротеидов на белковую часть приходится около 80%, а на долю простетической группы – примерно 20%. В истинных гликопротеидах простетическая группа представлена полисахаридами, не имеющими регулярного строения. В состав простетической группы истинных гликопротеидов входят различные моносахариды и их аминопроизводные, нейраминовые или сиаловые кислоты в различных сочетаниях и соотношениях, т.е. простетическая часть истинных гликопротеидов не имеет регулярного строения. Истинные гликопротеиды широко распространены в организме и выполняют разнообразные функции
К истинным гликопротеидам относятся: муцины, белки, определяющие группу крови; рецепторы, ферменты, гормоны, транспортные белки.
Муцины – это белки слизи, находятся в ротовой полости, покрывают все слизистые оболочки. Состоят из простого белка, а в состав простетической группы входят в различных количествах и в различных сочетаниях моносахариды, гексозамины, сиаловые и нейраминовые кислоты. Из моносахаридов в составе муцинов находятся: глюкоза, галактоза, фукоза и др. Вязкость муцинов зависит от количества сиаловых кислот. Значение муцинов: защитная – покрывая слизистые оболочки ЖКТ, дыхательной, мочевыделительной системы – предохраняют их от высыхания и от воздействия физических и химических факторов.
Белки, определяющие группу крови .
Белки, обуславливающие групповую специфичность крови, по строению простетической группы относятся к истинным гликопротеидам, но отличаются от них высоким (до 85%) содержанием углеводов, наличием в молекуле простетической группы ацетилглюкозамина и весьма своеобразным построением белковой части, которая, по-видимому, участвует в поддержании определённой конформации углеводных цепей. Своеобразие белковой части заключается в том, что 2/3 всех аминокислот составляют 4 аминокислоты: тре, про, сер, ала, т.е. количественный состав белков независимо от их специфичности очень сходен. Антигенная активность этих белков определяется следующей последовательностью углеводов на концах углеводной цепи: Д-галактоза-N-ацетилглюкозамин-Д-галактоза-N-ацетилглюкозамин. Группа крови зависит от того, какой углевод присоединён к этому фрагменту. Для вещества Н – это фукоза, для вещества А – это фукоза и N-ацетилгалактозамин, определяющий А-специфичность, для вещества В – фукоза и концевая галактоза, определяющая В-специфичность. Таким образом различия в специфичности углеводных цепей могут достигаться присоединением к концевому фрагменту фукозы, N-ацетилгалактозамина или галактозы, причём вещество Н может рассматриваться как предшественник группоспецифических веществ А и В. Полная серологическая реактивность группо-специфических веществ возможна только при сохранении целостности всей молекулы этих соединений.
Рецепторы располагаются на наружной поверхности мембран, цитоплазме в мембранах органелл. Некоторые ферменты и некоторые гормоны содержат в своём составе углеводы, а такие белки как транкортин, гаптоглобин, иммуноглобулины тоже относятся к гликопротеидам.
2. Протеогликаны, строение, представители, значение.
В молекуле протеогликанов, наоборот, на долю белков приходится от 2-2,3% до 10%, а на углеводную часть – 90-98%. В протеогликанах – углеводы регулярные.
Протеогликаны – сложные белки, находятся в основном веществе соеди нительной ткани. Т.к. в их составе имеется большое количество кислот в виде простетической группы, они являются полианионами и участвуют в распределении и диффузии воды, катионов. Являясь базальной мембраной, протеогликаны участвуют в распределении питательных веществ. Соединяясь со структурными белками, они образуют «молекулярное сито», а также образуют перегороженные пространства (домены), в которых находится вода, за счет этих перегородок вода не перемещается. Объем клеток и тканей зависит от протеогликанов. Простетическая группа этих белков называется гликозамингликанами (ГАГи). Они делятся на три вида: гиалуроновая, хондроитинсерная кислоты, гепарин.
4. Простетическая группа протеогликанов – гликозамингликаны – (ГАГи) хондроитинсерная, гиалуроновая кислоты, гепарин. Понятие о строении, значение.
Протеогликаны содержат небольшую (2-5%) белковую часть и простетическую группу, представленную гликозамингликанами (ГАГами). Последние имеют регулярное строение, т. е. состоят из чередующихся дисахаридов, в состав которых включены уроновые кислоты и ацетилгексозамины (рис. 7). Различают 6 видов ГАГов - гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты А, В, С, кератансульфаты и гепарин, отличающиеся друг от друга природой уроновых кислот, гексозаминов, степенью сульфатирования, типом химической связи, соединяющей между собой мономеры, молекулярной массой, свойствами. В таблице приведены основные гликозамингликаны тканей человека.
Таблица Химический состав гликозамингликанов
ГЛИКОПРОТЕИДЫ (гликопротеины ) - биополимеры, состоящие из ковалентно связанных между собой пептидного (белкового) и углеводного компонентов. В тех случаях, когда углеводная часть молекулы Г. состоит из глюкозного остатка или остатков, Г. носят название глюко-протеидов. Г. обнаружены в организме животных, бактерий и растений и составляют наиболее обширный и хорошо изученный класс углеводсодержащих соединений. Г. входят в состав клеточной оболочки, циркулируют в кровяном русле в качестве транспортных молекул - напр, трансферрин, церулоплазмин (см. Кровь). К гликопротеидам относятся некоторые гормоны, ферменты, а также иммуноглобулины. Одно из первых предположений, для чего нужен углеводный компонент белкам, было сделано Эйларом (E. H. Eylar, 1965). При рассмотрении довольно большого количества Г. он обнаружил, что все они находятся вне клетки, в кровяном русле, слюне, молоке и других секретах. На основании этого факта им была предположена гипотеза, согласно к-рой углеводный компонент является своего рода пропуском, после получения к-рого белковая молекула должна обязательно покинуть клетку. В дальнейшем, однако, были получены данные, свидетельствующие о том, что многие внутриклеточные белки являются Г. и входят в состав различных внутриклеточных мембран и цитоплазматической мембраны. Кроме того, в различных секретах и сыворотке крови были обнаружены негликозилированные белки (альбумин, a-лактальбумин, химотрипсиноген и др.). Т. о., гипотеза Эйлара не может претендовать на универсальное разрешение вопроса о роли углеводного компонента. В дальнейших исследованиях было обнаружено, что если от углеводной части ряда сывороточных Г. (церулоплазмин, гаптоглобин, фетуин, орозомукоид) отщепить ферментативно сиаловую к-ту, то время полураспада этих асиало-гликопротеидов сократится от нескольких десятков часов до нескольких минут. При этом все указанные асиало-гликопротеиды связываются с мембранами паренхиматозных клеток печени.
Ряд гликопротеидов - гормонов (напр., гонадотропный и фолликулостимулирующий гормоны) после удаления сиаловых к-т очень быстро исчезает из кровотока и, как и сывороточные Г., оказывается в печеночных клетках. В результате гормон не связывается с клетками-мишенями и его биол, действие резко снижается.
Биохимические методы определения гликопротеидов
В биол, жидкостях, крови и моче имеется смесь различных Г. Для выделения каждого из них в чистом виде требуется сложная методика, длительное время, что и затрудняет применение ее для серийных исследований. Поэтому в клин, практике наиболее распространено суммарное определение Г. по одному из входящих в них компонентов углеводной части - гексозам, гексозаминам, фукозе, сиаловым к-там или по способности давать реакцию йодная к-та - реактив Шиффа (см. Шиффа реактив).
Наиболее применяемые методы определения Г. можно условно разделить на две основные группы: химические и электрофоретические. Для специальных исследований применяются хроматографические, полярографические и радиоиммунологические методы.
Большинство хим. методов основано на определении углеводной части молекулы Г. с применением различных цветных реакций, основанных на взаимодействии моносахарида с серной к-той с образованием производного фурфурола (напр., реакции с орцином, антроном, триптофаном, карбозолом, дифениламином, резорцином, альфа-нафтолом). Такие реакции дают окрашенный продукт с одним из перечисленных соединений или ароматическим азотистым основанием. Количество образовавшегося окрашенного продукта определяют с помощью фотоэлектроколориметрирования. Наиболее точным считается метод определения гексоз, использующий цветную реакцию с орцином или резорцином; наиболее чувствительным - метод с применением альфа-нафтола, который, однако, чаще используется для ориентировочных исследований.
Почти все методы, применяемые для определения аминосахаридов, основаны на классическом методе Эльсона - Моргана (1933). Принцип метода заключается в том, что аминосахар реагирует с ацетил ацетоном в горячем слабощелочном р-ре. При этом образуется смесь пирролов, дающая красное окрашивание с реагентом пара-диметиламинобензальдегидом, интенсивность к-рого определяют фотометрически при 530 нм. Глюкозамин дает почти такое же окрашивание, как и галактозамин; с маннозамином окрашивание несколько слабее. Для построения калибровочной кривой в основном используют солянокислый глюкозамин.
Для определения фукозы применяется реакция, в к-рой к продукту взаимодействия Г. с серной к-той прибавляется солянокислый цистеин.
Эта реакция является основой почти всех методов, применяемых для определения метилпентоз (см. Дише метод).
Для обнаружения и количественного определения сиаловых к-т предложен ряд методов: орциновый метод с реактивом Биаля, резорциновый метод, метод с тиобарбитуровой к-той, дифениламиновая реакция и метод Гесса (см. Гесса реакция). Наиболее чувствительным и специфичным является метод с тиобарбитуровой к-той. Электрофорез Г. ввели впервые Кёив и Грёнвалль (E. Koiw, A. Gronwall) в 1952 г. Описан ряд модификаций этого метода; общим недостатком большинства из них является сравнительная сложность метода или значительная окраска фона на электрофореграммах. Принцип метода и техника выполнения электрофореза Г, те же, что и при электрофоретическом разделении белковых фракций сыворотки крови на бумаге (см. Электрофорез).
Для выявления гликопротеидных фракций предложен ряд методов; окраска толуидиновым синим, коллоидным железом, анциановым голубым и др. Однако наиболее распространен метод окраски гликопротеидов реактивом Шиффа, в основу к-рого легла реакция (йодная к-та - фуксинсернистая к-та), первоначально предложенная Хочкиссом (R. D. Hotchkiss) и Мак-Манусом (J. F. A. McManus) для окрашивания Г. в гистол, срезах. Принцип этого метода состоит в том, что углеводные компоненты Г. окисляются р-ром йодной к-ты до альдегидов, а альдегиды выявляются с помощью реактива Шиффа. Для количественного определения окрашенные фракции элюируются с электрофореграмм с последующим фотометрированием элюатов или определяются с помощью денситометрии (см.).
У здорового человека, по данным различных авторов, относительное содержание фракций Г. (в %) следующее: альбуминовая - 10,4- 16,6; альфа 1 -глобулиновая - 14,2-18,3; альфа 2 -глобулиновая - 24,8-31,8; бета-глобулиновая - 21,7-25,0; углобулиновая - 16,0-19,2.
Наиболее высокий процент содержания углеводов отмечается в глобулиновых фракциях, в частности в альфа2- и бета-глобулинах (см. Глобулины).
Перспективным является метод иммуноэлектрофореза (см.), а также метод электрофореза в полиакриламидном геле (ПААГ), разрешающая способность к-рого может в 10 раз превышать разрешающую способность электрофореза на бумаге.
Результаты определения гликопротеидов имеют важное дифференциально-диагностическое значение при заболеваниях соединительной ткани, сердечно-сосудистой системы, жел.-киш. тракта, печени, почек, легких. При этом изучение изменений в содержании этих веществ в сыворотке крови и других биол, жидкостях в дополнение к клин, данным имеет большое значение для оценки течения патол, процесса, эффективности лечения и для прогноза. При воспалительных процессах - остром ревматизме, туберкулезе, пневмонии, плеврите отмечается увеличение содержания в сыворотке крови всех фракций Г., особенно альфа 1 - и альфа 2 -глобулинов. Наибольшее значение имеет определение абсолютного и относительного содержания Г. в сыворотке крови при ревматизме. Концентрация Г. в сыворотке крови увеличивается также при гломерулонефрите, опухолях, некрозе, нередко при диабете.
Гистохимические методы определения гликопротеидов в тканях
Гистохим, методы обнаружения Г. основаны на выявлении их реакционноспособных групп, таких как 1,2-гликольные группы, а также карбоксильные группы сиаловых к-т. Для фиксации Г. можно использовать 10% р-р формалина при t° от 0 до 4° в течение 24-48 час. Существуют методы фиксации с добавлением в формалин некоторых солей, а также различных катионных детергентов (см.), способствующих лучшей сохранности полисахаридов и их последующей гистохим, дифференцировке. Предпочтение следует отдавать методу лиофильной сушки срезов с последующей заливкой в парафин. Существует значительное число гистохим, методов и их модификаций выявления полисахаридов, но далеко не все они в достаточной степени достоверны и доступны в практическом отношении. Наиболее достоверным при обязательном применении контрольных реакций и обоснованным с точки зрения химии является метод Мак-Мануса - Хочкисса-Шабадаша. В лабораториях нашей страны чаще всего применяется модификация Шабадаша. В основе метода лежит окисление 1,2-гликольных групп полисахаридов солью йодной к-ты с последующим выявлением полученных в результате реакции альдегидов фуксинсернистой к-той (реактивом Шиффа). В участках локализации муко- и гликопротеидов развивается фиолетово-красное окрашивание различной интенсивности. Кроме этих соединений, реакция выявляет также гликоген, гликолипиды и свободные альдегиды. Неспецифические альдегиды могут появиться также в результате окисления соединений с ненасыщенными связями во время фиксации материала формалином. Поэтому для получения достоверных результатов необходим тщательный гистохим, контроль: прежде всего нужно исключить наличие свободных и неспецифических альдегидов и, если они присутствуют, провести реакцию их блокирования. Применяя солодовую диастазу (в крайнем случае амилазу слюны), можно исключить наличие гликогена.
Необходимые реактивы: кристаллический основной фуксин (или так наз. основной фуксин для фуксинсернистой к-ты), 1 н. HCl, метабисульфит калия или натрия (K 2 S 2 O 5 или Na 2 S 2 O 5), перйодная к-та или лучше ее калиевая соль (KIO 4), высокоочищенная солодовая диастаза, солянокислый гидроксиламин. Для реакции ацетилирования: безводный пиридин и уксусный ангидрид, 0,1 н. едкого кали (KOH), препарат нейраминидазы. Липиды удаляют обработкой различными растворителями (напр., горячей смесью хлороформа и метилового спирта).
Ход определения. Серийные срезы, опытные и контрольные, подвергаются обработке р-ром перйодата калия, быстро промывают в дист, воде и помещают в реактив Шиффа, затем промывают в свежеприготовленном р-ре бисульфита (10 мл 10% р-ра метабисульфита калия, 10 мл 1 н. HCl и 200 мл дист. воды). Срезы тщательно отмывают в большом объеме воды, обезвоживают в спиртах, просветляют в ксилоле и заключают в нейтральный канадский бальзам.
Реакция ацетилирования гликольных групп и применение нейраминидазы подтверждают достоверность полученных результатов.
Библиография Анасашвили А. Ц. Гликопротеиды сыворотки крови и мочи, М., 1968, библиогр.; Видерщайн Г. Я. Углеводсодержащие соединения, их биосинтез и роль в животной клетке, Мо лек. биол., т. 10, № 5, с. 957, 1976, библиогр.; Гликопротеины, под ред. А. Готтшалка, пер. с англ., т. 1 - 2, М., 1969; Д ере-вицкая В. А. Химия гликопротеинов, Усп. биол. хим. под ред. Б. Н. Степаненко, т. 8, с. 168, М., 1967; Методические указания по применению унифицированных клинических лабораторных методов исследований, под ред. В. В. Меньшикова, М., 1973; Пирс Э. Гистохимия, пер. с англ., с. 741 и др., М., 1962; Принципы и методы гисто-цитохимического анализа в патологии, под ред. А. П. Авцына и др., с. 7, Л., 1971; Spiro R. G. Glycoproteins, Advanc. Protein Chem., V. 27, p. 349, 1973, bibliogr.
Г. Я. Видершайн; А. Ц. Анасашвили (мет. иссл.), P. А. Симакова (гист.).
- Увеличение в крови (в сыворотке) [фермента] называется (гипер/фермент/емия). Если этот фермент в норме находится внутри клеток, то гипер/фермент/емия является чаще всего признаком разрушения клеток. Наличие фермента в крови определяют по скорости химической реакции, катализируемой этим ферментом – при добавлении в исследуемую сыворотку субстрата этого фермента («в пробирке»). Другими словами, о [фермента] в сыворотке судят по активности фермента.
| № | Ф е р м е н т (энзим) | З а б о л е в а н и е |
| 1. | Амилаза в моче (поступает в мочу из крови) | Панкреатит Панкреатит |
| 2. | Липаза | |
| 3. | Амилаза в крови | Панкреатит (вместе с липазой и амилазой мочи) или паротит |
| 4. | Креатинкиназа (КК) | И н ф а р к т или патология скелетных мышц |
| 5. | ЛДГ 1 | И н ф а р к т (при стенокардии нет повышения ЛДГ) |
| 6. | ЛДГ 5 | Патология печени (желтуха печеночная) или скелетных мышц |
| 7. | АлАТ больше АсАТ | Патология печени (гепатит и др.; желтуха печеночная) |
| 8. | АсАТ больше АлАТ | Инфаркт (или сильное разрушение гепатоцитов: с разрушением их митохондрий) |
| 9. | Щелочная фосфатаза (ЩФ) | Рахит или другая патология костей (если без ГГТ) или механическая желтуха (если вместе с ГГТ) |
| Гамма-глутамил/трансфераза (ГГТ) | Алкоголизм (если без ЩФ) или механическая желтуха (если с ЩФ) |
В некоторых случаях для постановки диагноза нужно определение активности не одного фермента, а двух.
15.Глюкозурия, её причины и диагностическое значение.
В норме глюкозы в моче очень мало (< 0,5 г/сутки, или < 0,16 г/л), что не определяется обычными методами. Глюкозурией считают наличие в моче глюкозы , которая обнаруживается стандартным специфическим тестом. Глюкозурия развивается в тех случаях, когда содержание глюкозы в плазме крови и, следовательно, в клубочковом фильтрате значительно превосходит реабсорбционную мощность почечных канальцев.
Это бывает при любом повышении глюкозы крови , особенно в результате быстрого всасывания глюкозы в кишечнике (постгастроэктомический демпинг-синдром, нормальная беременность); при эндокринных заболеваниях (СД, тиреотоксикоз, гигантизм, акромегалия, синдром Кушинга, гиперплазия коры надпочечников); при большой травме, параличе, инфаркте миокарда, пероральном приеме ГКС, ожогах, инфекции, феохромоцитоме.
Почечная глюкозурия наблюдается при повреждении и увеличении проницаемости почечных канальцев, тубулопатиях (болезнь Фанкони), что сопровождается увеличением в моче уратов, белка, аминокислот, бикарбонатов, фосфатов, кальция, калия. Глюкозурия имеется при почечном диабете (мутация переносчика моносахаридов и снижение реабсорбции), вторичной ренальной глюкозурии, при хронических заболеваниях почек. У больных сахарным диабетом концентрацияглюкозы в моче может колебаться от 0,5 до 12%. Исчезновение глюкозурии у больных, длительно страдающих сахарным диабетом, является следствием присоединившейся почечной недостаточности.
Глюкозурию могут симулировать лактозурия у кормящих грудью женщин, фруктозурия и галактозурия при наследственных заболеваниях углеводного обмена. Глюкозурия возникает при отравлении морфином, стрихнином, хлороформом, фосфором.
16. Значение определения Са 2+ и фосфата в сыворотке крови.
Норма кальция крови 2,1 -2,6 ммоль/л. Уровень выше 3,5-3,75 опасен для жизни.Возможны криз, внезапная остановка сердца.
Норма фосфата 0,8-1 ,4 ммоль/л.
- Значение определения К А Л Ь Ц И Я и Ф О С Ф А Т А в сыворотке крови.
Изменения [кальция] и [фосфата] в сыворотке крови: во-первых, являются следствием определенных нарушений и поэтому указывают на наличие этих нарушений. Во-вторых, могут стать причиной определенных нарушений и поэтому указывают на риск развития этих нарушений.
Причины изменений концентраций кальция и фосфата: 1) неправильное питание (избыточное или недостаточное поступление кальция и фосфата и пищей), 2) нарушения регуляции и [фосфата], обусловленные нарушениями в выработке гормонов, регулирующих и [фосфата].
При недостаточном поступлении кальция и фосфата с пищей и [фосфата] в плазме может снижаться, но не значительно, так как кальций и фосфат поступают в плазму из костей (если в плазме снижается и [фосфата] – но это происходит под действием гормонов кальцитриола и паратирина и именно их дефицит может привести к снижению
17. биохимическая диагностика панкреатита.
Биохимический анализ крови - выявление повышенного уровня ферментов амилазы, Объяснения: амилаза вырабатывается ПЖЖ и слюнными железами, из которых поступает по протокам в пищеварительный тракт для пищеварения (для переваривания крахмала пищи: расщепления крахмала до мальтозы)) – амилаза ПЖЖ поступает в ДПК, а амилаза слюнных желез поступает в ротовую полость. В крови амилаза не должна находиться, и наличие амилазы в крови является результатом повреждения СЖ или ПЖЖ. В мочу может попасть только амилаза ПЖЖ (если она есть в крови), а амилаза СЖ попасть в мочу не может. Липаза вырабатывается в ПЖЖ, но не в СЖ. У человека речь идет об α -амилазе. β-амилазы у человека нет, так как это амилаза, которая позволила бы человеку питаться бумагой так же, как хлебом – эта амилаза расщепляет β-гликозидные связи в целлюлозе. α-амилаза катализирует отщепление мальтозы от крахмала или гликогена пищи
Похожая информация.