Doku oluşumu ve işleyişi sırasında önemli rol oynamak hücreler arası iletişim süreçleri:
- tanıma,
- yapışma.
Tanıma- bir hücrenin başka bir hücre veya hücre dışı matris ile spesifik etkileşimi. Sonuç olarak, tanıma kaçınılmaz olarak gelişir sonraki süreçler:
- hücre göçünü durdurmak
- Hücre adezyonu,
- yapışkan ve özel hücreler arası temasların oluşumu.
- hücre topluluklarının oluşumu (morfogenez),
- hücrelerin kendi aralarında ve diğer yapıların hücreleri ile etkileşimi.
yapışma - hem hücresel tanıma sürecinin bir sonucu hem de uygulama mekanizması - birbirini tanıyan hücre ortaklarının plazma zarlarıyla temas eden spesifik glikoproteinlerin veya plazma zarının ve hücre dışı matrisin spesifik glikoproteinlerinin etkileşim süreci. Eğer spesifik plazma zarı glikoproteinleri etkileşen hücreler bağlantılar oluşturur, bu, hücrelerin birbirini tanıdığı anlamına gelir. Birbirini tanıyan hücrelerin plazma zarlarının özel glikoproteinleri kalırsa Bağlı devlet, o zaman hücre yapışmasını destekler - Hücre adezyonu.
Hücre adezyon moleküllerinin hücreler arası iletişimdeki rolü. Transmembran adezyon moleküllerinin (kadherinler) etkileşimi, hücre ortaklarının tanınmasını ve bunların birbirine bağlanmasını (yapışma) sağlar, bu da ortak hücrelerin boşluk bağlantıları oluşturmasına ve ayrıca sinyalleri yalnızca hücreden hücreye iletmesine izin verir. Molekülleri dağıtarak, aynı zamanda etkileşim yoluyla reseptörleri partner hücrenin zarında bulunan zara gömülmüş ligandlar. Yapışma - hücrelerin seçici olarak birbirlerine veya hücre dışı matrisin bileşenlerine bağlanma yeteneği. Hücre adezyonu gerçekleşir özel glikoproteinler - adezyon molekülleri. Hücreleri bileşenlere ekleme hücre dışı matris, nokta (odak) yapışkan temasları ve hücrelerin birbirine bağlanması - hücreler arası temasları gerçekleştirir. Histogenez sırasında hücre adezyonu kontrolleri:
hücre göçünün başlangıcı ve bitişi,
hücre topluluklarının oluşumu.
yapışma - gerekli kondisyon doku yapısını korumak. Diğer hücrelerin yüzeyindeki veya hücre dışı matristeki adezyon moleküllerinin göç eden hücreler tarafından tanınması rastgele değil, fakat yönlendirilmiş hücre göçü. Doku oluşumu için hücrelerin birleşmesi ve hücresel topluluklar halinde birbirine bağlanması gerekir. Hücre adezyonu, hemen hemen tüm doku tiplerinde hücre topluluklarının oluşumu için önemlidir.
adezyon molekülleri her doku tipine özgü. Böylece E-cadherin, embriyonik doku hücrelerini, P-cadherin - plasenta ve epidermis hücrelerini, N-CAM - sinir sistemi hücrelerini vb. bağlar. Yapışma, hücre ortaklarına izin verir bilgi alışverişi plazma zarlarının ve boşluk bağlantılarının sinyal molekülleri aracılığıyla. Etkileşen hücrelerin transmembran adezyon molekülleri yardımıyla temas halinde tutulması, diğer zar moleküllerinin hücreler arası sinyalleri iletmek için birbirleriyle iletişim kurmasını sağlar.
İki grup adezyon molekülü vardır:
- cadherin ailesi,
- immünoglobulinlerin (Ig) üst ailesi.
Kaderinler- çeşitli tiplerde transmembran glikoproteinler. İmmünoglobulin süper ailesi sinir hücresi adezyon moleküllerinin çeşitli biçimlerini içerir - (N-CAM), L1 adezyon molekülleri, nörofasin ve diğerleri. Ağırlıklı olarak sinir dokusunda ifade edilirler.
yapışkan temas Hücre dışı matrisin yapışma moleküllerine hücrelerin bağlanması, nokta (odak) yapışma temasları ile gerçekleştirilir. Yapışkan temas şunları içerir: vinculin, α-aktinin, talin ve diğer proteinler. Transmembran reseptörleri - hücre dışı ve hücre içi yapıları birleştiren integrinler de temas oluşumuna katılır. Hücre dışı matristeki (fibronektin, vitronektin) adezyon makromoleküllerinin dağılımının doğası, hücrenin gelişen dokudaki nihai lokalizasyonunun yerini belirler.
Bir nokta yapışkan kontağın yapısı. α- ve β-zincirlerinden oluşan transmembran integrin reseptör proteini, hücre dışı matrisin (fibronektin, vitronektin) protein makromolekülleri ile etkileşime girer. Hücre zarının sitoplazmik tarafında integrin β-CE, vinculin ile etkileşime giren taline bağlanır. İkincisi, aktin filamentleri arasında çapraz bağlar oluşturan a-aktinin'e bağlanır.
Hücrelerin yüzey reseptörlerinin aktivitesi, hücre yapışması gibi bir fenomenle ilişkilidir.
yapışma- hücrelerin veya hücrelerin bitişik plazma zarlarının spesifik glikoproteinlerinin birbirini ve hücre dışı matrisi tanıyan etkileşim süreci. Bu durumda glikoiroteinlerin bağ oluşturması durumunda, adezyon meydana gelir ve ardından hücre ile hücre dışı matris arasında güçlü hücreler arası temaslar veya temaslar oluşur.
Tüm hücre adezyon molekülleri 5 sınıfa ayrılır.
1. Kaderinler. Bunlar, yapışma için kalsiyum iyonlarını kullanan transmembran glikoproteinlerdir. Hücre iskeletinin organizasyonundan, hücrelerin diğer hücrelerle etkileşiminden sorumludurlar.
2. İntegrinler. Daha önce belirtildiği gibi, integrinler, hücre dışı matrisin protein molekülleri için membran reseptörleridir - fibronektin, laminin, vb. Hücre içi proteinleri kullanarak hücre dışı matrisi hücre iskeletine bağlarlar. talin, vinculin, a-akti-nina. Hem hücresel hem de hücre dışı ve hücreler arası adezyon molekülleri işlev görür.
3. Seçimler. Lökositlerin endotele tutunmasını sağlar. gemiler ve böylece - lökosit-endotel etkileşimleri, lökositlerin kan damarlarının duvarlarından dokulara göçü.
4. İmmünoglobulin ailesi. Bu moleküller, bağışıklık tepkisinde olduğu kadar embriyogenez, yara iyileşmesi vb. de önemli bir rol oynar.
5. Hareket eden moleküller. Lenfositlerin endotel ile etkileşimini, göçlerini ve immünokompetan organların belirli bölgelerine yerleşmesini sağlarlar.
Böylece adezyon, hücre alımında önemli bir bağlantıdır. büyük rol hücreler arası etkileşimlerde ve hücrelerin hücre dışı matris ile etkileşimlerinde. Yapıştırıcı işlemler, embriyogenez, bağışıklık tepkisi, büyüme, rejenerasyon vb. gibi genel biyolojik işlemler için kesinlikle gereklidir. Ayrıca hücre içi ve doku homeostazının düzenlenmesinde de yer alırlar.
SİTOPLAZMA
HİYALOPLAZMA. Hyaloplazma da denir hücre özü, sitozol, veya hücre matrisi. Bu, hücre hacminin yaklaşık% 55'ini oluşturan sitoplazmanın ana kısmıdır. Ana hücresel işlevi yerine getirir. metabolik süreçler. Hyalonlasma karmaşık bir koloidal sistemdir ve düşük elektron yoğunluğuna sahip homojen ince taneli bir maddeden oluşur. Su, proteinler, nükleik asitler, polisakkaritler, lipitler, inorganik maddeler. Hyaloplazma, toplanma durumunu değiştirebilir: sıvı halden gidin (sol) daha yoğun jel. Bu, hücrenin şeklini, hareketliliğini ve metabolizmasını değiştirebilir. Hyalonlasma fonksiyonları:
1. Metabolik - yağların, proteinlerin, karbonhidratların metabolizması.
2. Sıvı bir mikro ortamın (hücre matrisi) oluşumu.
3. Hücre hareketi, metabolizma ve enerjiye katılım. ORGANELLER. Organeller ikinci en önemli zorunlu
hücre bileşeni. Organellerin önemli bir özelliği, kesin olarak tanımlanmış kalıcı bir yapıya ve işlevlere sahip olmalarıdır. İle fonksiyonel özellik Tüm organeller 2 gruba ayrılır:
1. Genel öneme sahip organeller. Yaşamsal faaliyetleri için gerekli oldukları için tüm hücrelerde bulunurlar. Bu tür organeller şunlardır: mitokondri, iki tip endoplazmik retikulum (ER), Golji kompleksi (CG), sentriyoller, ribozomlar, lizozomlar, peroksizomlar, mikrotübüller Ve mikrofilamentler.
2. Özel öneme sahip organeller. Yalnızca özel işlevleri yerine getiren hücreler vardır. Miyofibriller böyle organellerdir. kas lifleri ve hücreler, nöronlardaki nörofibriller, kamçı ve kirpikler.
İle yapısal özellik Tüm organeller ayrılır: 1) zar tipi organeller Ve 2) zarsız tip organeller. Ayrıca zar dışı organeller de yapılarına göre yapılabilmektedir. lifli Ve tanecikli prensip.
Zar tipi organellerde ana bileşen hücre içi zarlardır. Bu organeller mitokondri, ER, CG, lizozomlar ve peroksizomları içerir. Fibril tipi zarsız organeller arasında mikrotübüller, mikrofilamentler, kirpikler, kamçı ve merkezciller bulunur. Membran olmayan granüler organeller, ribozomları ve polisomları içerir.
MEMBRAN ORGANELLERİ
ENDOPLAZMATİK AĞ (ER), K. Porter tarafından 1945 yılında tanımlanan bir zar organelidir. Elektron mikroskobu sayesinde açıklaması mümkün oldu. EPS, hücrede sürekli karmaşık bir ağ oluşturan küçük kanallar, vakuoller, keselerden oluşan bir sistemdir; bunların elemanları genellikle ultra ince bölümlerde görünen izole vakuoller oluşturabilir. ER, sitolemmadan daha ince olan ve içerdiği sayısız enzim sistemi nedeniyle daha fazla protein içeren zarlardan yapılmıştır. 2 tip EPS vardır: tanecikli(kaba) ve tanecikli, veya pürüzsüz. Her iki EPS türü de karşılıklı olarak birbirine dönüşebilir ve sözde ile işlevsel olarak birbirine bağlanır. geçiş, veya geçici alan.
Granüler EPS (Şekil 3.3) yüzeyinde ribozomlar içerir (polisomlar) ve protein biyosentezi yapan bir organeldir. Polizomlar veya ribozomlar, sözde ER'ye bağlanır. yerleştirme proteini. Aynı zamanda ER zarında özel integral proteinler bulunur. riboforinler, ayrıca ribozomları bağlar ve sentezlenen polipeptid değerinin granüler EPS'nin lümenine taşınması için hidrofobik yamuk zar kanalları oluşturur.
Granüler EPS sadece bir elektron mikroskobunda görülebilir. Işık mikroskobunda, gelişmiş granüler EPS'nin bir işareti, sitoplazmanın bazofilidir. Granüler EPS her hücrede bulunur, ancak gelişim derecesi farklıdır. İhracat için protein sentezleyen hücrelerde maksimum düzeyde geliştirilmiştir, yani salgı hücrelerinde. Granüler ER, sarnıçlarının düzenli bir düzen kazandığı nörositlerde maksimum gelişimine ulaşır. Bu durumda, ışık mikroskobik düzeyde, sitoplazmik bazofili adı verilen düzenli yerleşimli alanlar şeklinde tespit edilir. bazofilik madde Nissl.
İşlev granüler EPS - ihracat için protein sentezi. Ek olarak, polipeptit zincirindeki ilk translasyon sonrası değişiklikler, içinde meydana gelir: hidroksilasyon, sülfasyon ve fosforilasyon, glikosilasyon. Son tepki özellikle önemlidir çünkü oluşumuna yol açar glikoproteinler- hücresel sekresyonun en yaygın ürünü.
Agranüler (pürüzsüz) ER, ribozom içermeyen üç boyutlu bir tübül ağıdır. Granüler ER, kesintisiz bir şekilde pürüzsüz bir ER'ye dönüşebilir, ancak bağımsız bir organel olarak da var olabilir. Granüler ER'nin agranüler ER'ye geçiş yeri denir. geçişli (ara, geçici) parça. Buradan, veziküllerin sentezlenmiş protein ile ayrılması gelir. Ve onları Golgi kompleksine nakledin.
Fonksiyonlar pürüzsüz eps:
1. Hücre sitoplazmasının bölümlere ayrılması - bölmeler, her birinin kendi biyokimyasal reaksiyon grubu vardır.
2. Yağların, karbonhidratların biyosentezi.
3. Peroksizomların oluşumu;
4. Steroid hormonlarının biyosentezi;
5. Özel enzimlerin aktivitesi nedeniyle eksojen ve endojen zehirlerin, hormonların, biyojenik aminlerin, ilaçların detoksifikasyonu.
6. Kalsiyum iyonlarının birikmesi (kas liflerinde ve miyositlerde);
7. Mitozun telofazında karyolemmanın restorasyonu için zarların kaynağı.
PLAKA GOLGI KOMPLEKSİ. Bu, 1898'de İtalyan nörohistolog C. Golgi tarafından tanımlanan bir zar organelidir. Bu organele adını verdi. hücre içi retikulumışık mikroskobunda ağsı bir görünüme sahip olması nedeniyle (Şekil 3.4, A). Işık mikroskobu, bu organelin yapısının tam bir resmini vermez. Işık mikroskobunda, Golgi kompleksi, hücrelerin birbirine bağlanabildiği veya birbirinden bağımsız olarak uzanabildiği karmaşık bir ağ gibi görünür. (diktiyozomlar) ayrı karanlık alanlar, çubuklar, taneler, içbükey diskler şeklinde. ağ ve arasında dağınık form Goldji kompleksinde temel bir fark yoktur, bu orgamelin formlarında bir değişiklik gözlemlenebilir. Işık mikroskobu çağında bile, Golgi kompleksinin morfolojisinin salgı döngüsünün aşamasına bağlı olduğu kaydedildi. Bu, D.N. Nasonov'un Golgi kompleksinin hücrede sentezlenmiş maddelerin birikmesini sağladığını öne sürmesine izin verdi. Elektron mikroskobuna göre Golgi kompleksi, zar yapılarından oluşur: uçlarında ampullar uzantıları olan düz zar keselerinin yanı sıra büyük ve küçük vakuoller (Şekil 3.4, M.Ö). Bu oluşumların kombinasyonuna diktiyozom denir. Diktiyozom 5-10 kese şeklinde sarnıç içerir. Bir hücredeki diktiyozomların sayısı birkaç on'a ulaşabilir. Ek olarak, her diktiyozom, komşu olana vakuoller yardımıyla bağlanır. Her diktiyom şunları içerir: yakın, olgunlaşmamış, gelişmekte olan veya BDT bölgesi, - çekirdeğe döndü ve uzak, TRANS bölgesi. İkincisi, dışbükey cis yüzeyinin aksine, içbükeydir, olgundur ve hücrenin sitolemmasına bakar. Cis tarafından, ER geçiş bölgesinden ayrılan ve yeni sentezlenmiş ve kısmen işlenmiş bir protein içeren veziküller eklenir. Bu durumda, vezikül zarları cis-yüzey zarına gömülür. Trans taraftan ayrılır salgı vezikülleri Ve lizozomlar. Böylece, Golgi kompleksinde sürekli bir hücre zarı akışı ve bunların olgunlaşması vardır. Fonksiyonlar Golgi kompleksi:
1. Protein biyosentez ürünlerinin birikmesi, olgunlaşması ve yoğunlaşması (granüler EPS'de meydana gelir).
2. Polisakkaritlerin sentezi ve basit proteinlerin glikoproteinlere dönüştürülmesi.
3. Liponroteidlerin oluşumu.
4. Salgı inklüzyonlarının oluşumu ve bunların hücreden salınması (paketleme ve salgılama).
5. Birincil lizozomların oluşumu.
6. Hücre zarlarının oluşumu.
7. Eğitim akrozomlar- Spermin ön ucunda yer alan ve yumurtanın döllenmesi, zarlarının yok edilmesi için gerekli olan enzimleri içeren bir yapı.
 |
Mitokondrinin boyutu 0,5 ila 7 mikron arasındadır ve bunların toplam sayısı bir hücrede - 50'den 5000'e. Bu organeller ışık mikroskobunda açıkça görülebilir, ancak bu durumda elde edilen yapıları hakkında bilgi azdır (Şekil 3.5, A). Bir elektron mikroskobu, mitokondrinin, her biri 7 nm kalınlığa sahip olan dış ve iç olmak üzere iki zardan oluştuğunu gösterdi (Şekil 3.5, M.Ö, 3.6, A). Dış ve iç zarlar arasında 20 nm'ye kadar bir boşluk vardır.
İç zar düzensizdir, birçok kıvrım veya cristae oluşturur. Bu kristaller mitokondri yüzeyine dik olarak uzanır. Cristae yüzeyinde mantar şeklinde oluşumlar vardır. (oksizomlar, ATPzomlar veya F-parçacıkları), bir ATP-sentetaz kompleksini temsil eder (Şekil 3.6) İç zar, mitokondriyal matrisi sınırlar. Piruvat oksidasyonu için çok sayıda enzim içerir ve yağ asitleri, Krebs döngüsünün enzimlerinin yanı sıra. Ek olarak, matris mitokondriyal DNA, mitokondriyal ribozomlar, tRNA ve mitokondriyal genom aktivasyon enzimlerini içerir. İç zar üç tip protein içerir: oksidatif reaksiyonları katalize eden enzimler; ATP-sentez kompleksi ATP'yi matriste sentezler; proteinleri taşır. dış zar lipitleri daha sonra matrisin metabolik süreçlerinde yer alan reaksiyon bileşiklerine dönüştüren enzimler içerir. Zarlar arası boşluk, oksidatif fosforilasyon için gerekli enzimleri içerir. Çünkü Mitokondriler kendi genomlarına sahip oldukları için otonom bir protein sentez sistemine sahiptirler ve kısmen kendi zar proteinlerini oluşturabilirler.
fonksiyonlar.
1. Hücreye ATP şeklinde enerji sağlamak.
2. Steroid hormonlarının biyosentezine katılım (bu hormonların biyosentezindeki bazı bağlantılar mitokondride meydana gelir). Ste üreten hücreler
roid hormonları, karmaşık büyük tübüler kristallere sahip büyük mitokondriye sahiptir.
3. Kalsiyum birikimi.
4. Nükleik asitlerin sentezine katılım. Bazı durumlarda mitokondriyal DNA'daki mutasyonlar sonucunda sözde mitokondriyal hastalık, geniş ve şiddetli semptomlarla kendini gösterir. LİZOZOM. Bunlar ışık mikroskobu altında görülemeyen zarlı organellerdir. 1955'te K. de Duve tarafından bir elektron mikroskobu kullanılarak keşfedildiler (Şekil 3.7). Hidrolitik enzimler içeren zar kesecikleridir: asit fosfataz, lipaz, proteazlar, nükleazlar, vb., toplamda 50'den fazla enzim. 5 tip lizozom vardır:
1. Birincil lizozomlar, Golgi kompleksinin trans yüzeyinden yeni ayrıldı.
2. ikincil lizozomlar, veya fagolizozomlar. Bunlar ile birleşmiş lizozomlardır. fagozom- bir zarla çevrelenmiş fagosite edilmiş bir parçacık.
3. artık organlar- bunlar, fagositlenmiş parçacıkların parçalanma işlemi henüz tamamlanmamışsa oluşan katmanlı oluşumlardır. Kalıntı cisimlere örnek olarak şunlar verilebilir: lipofusin inklüzyonları, yaşlanmaları sırasında bazı hücrelerde ortaya çıkan, endojen pigment içeren lipofusin.
4. Birincil lizozomlar, yok ettikleri ölmekte olan ve yaşlı organellerle birleşebilir. Bu lizozomlar denir otofagozomlar.
5. Multivesiküler cisimler. Bunlar, sırayla, birkaç sözde iç vezikül bulunan büyük bir vakuoldür. İç veziküller, görünüşe göre vakuol zarından içe doğru tomurcuklanarak oluşur. İç veziküller, vücudun matrisinde bulunan enzimler tarafından yavaş yavaş çözülebilir.
Fonksiyonlar lizozomlar: 1. Hücre içi sindirim. 2. Fagositoza katılım. 3. Mitoza katılım - nükleer zarfın yok edilmesi. 4. Hücre içi rejenerasyona katılım.5. Otolize katılım - hücrenin ölümünden sonra kendi kendini yok etmesi.
adı verilen geniş bir hastalık grubu vardır. lizozomal hastalıklar, veya depo hastalıkları Belirli bir lizozomal pigment eksikliği ile kendini gösteren kalıtsal hastalıklardır. Aynı zamanda sindirilmemiş ürünler hücrenin sitoplazmasında birikir.
 |
metabolizma (glikojen, glikolinidler, proteinler, Şekil 3.7, M.Ö), kademeli hücre ölümüne yol açar. PEROKSİZOMLAR. Peroksizomlar, lizozomlara benzeyen, ancak endojen peroksitlerin - neroksidaz, katalaz ve toplamda 15'e kadar diğerleri - sentezi ve imhası için gerekli enzimleri içeren organellerdir.Bir elektron mikroskobunda, orta derecede yoğun bir çekirdeğe sahip küresel veya elipsoidal veziküllerdir. (Şekil 3.8). Peroksizomlar, veziküllerin pürüzsüz ER'den ayrılmasıyla oluşturulur. Enzimler daha sonra sitozolde veya granüler ER'de ayrı ayrı sentezlenen bu veziküllere göç eder.
Fonksiyonlar peroksizomlar: 1. Mitokondri ile birlikte oksijenden yararlanma organelleridir. Sonuç olarak, içlerinde güçlü bir oksitleyici ajan H 2 0 2 oluşur. 2. Katalaz enzimi yardımıyla fazla peroksitlerin parçalanması ve böylece hücrelerin ölümden korunması. 3. Ekzojen kaynaklı toksik ürünlerin peroksizomlarının kendilerinde sentezlenen peroksizomların yardımıyla bölünmesi (detoksifikasyon). Bu işlev, örneğin karaciğer hücrelerinin ve böbrek hücrelerinin peroksizomları tarafından gerçekleştirilir. 4. Hücre metabolizmasına katılım: peroksizom enzimleri, yağ asitlerinin parçalanmasını katalize eder, amino asitlerin ve diğer maddelerin metabolizmasına katılır.
sözde var peroksizomal peroksizom enzimlerindeki kusurlarla ilişkili ve çocukluk çağında ölüme yol açan ciddi organ hasarı ile karakterize edilen hastalıklar. MEMBRAN OLMAYAN ORGANELLER
RİBOZOMLAR. Bunlar protein biyosentezinin organelleridir. Büyük ve küçük olmak üzere iki ribonükleotiroid alt biriminden oluşurlar. Bu alt birimler, aralarında bulunan haberci bir RNA molekülü ile birleştirilebilir. Serbest ribozomlar vardır - EPS ile ilişkili olmayan ribozomlar. Bekar olabilirler ve politika, bir i-RNA molekülünde birkaç ribozom olduğunda (Şekil 3.9). İkinci tip ribozom, EPS'ye bağlı ribozomlarla ilişkilidir.
 |
İşlev ribozom. Serbest ribozomlar ve polisomlar, hücrenin kendi ihtiyaçları için protein biyosentezi gerçekleştirir.
EPS'ye bağlı ribozomlar, tüm organizmanın ihtiyaçları için (örneğin salgı hücrelerinde, nöronlarda vb.) "ihracat" için protein sentezler.
MİKROTÜPLER. Mikrotübüller fibril tipi organellerdir. 24 nm çapa ve birkaç mikrona kadar uzunluğa sahiptirler. Bunlar, 13 periferik filamentten veya protofilamentlerden yapılmış düz uzun içi boş silindirlerdir. Her filaman küresel bir proteinden oluşur tübülin, iki alt birim şeklinde var olan - kalamus (Şekil 3.10). Her iş parçacığında, bu alt birimler dönüşümlü olarak düzenlenir. Bir mikrotübüldeki filamentler sarmaldır. Mikrotübüllerle ilişkili protein molekülleri, mikrotübüllerden uzaklaşır. (mikrotübüle bağlı proteinler veya MAP'ler). Bu proteinler mikrotübülleri stabilize eder ve ayrıca onları hücre iskeleti ve organellerin diğer elemanlarına bağlar. Mikrotübüllerle ilişkili protein kiezin, ATP'yi parçalayan ve bozunma enerjisini mekanik enerjiye dönüştüren bir enzimdir. Kiezin bir uçta belirli bir organele bağlanır ve diğer uçta ATP'nin enerjisi nedeniyle mikrotübül boyunca kayar ve böylece sitoplazmadaki organelleri hareket ettirir.
 |
Mikrotübüller çok dinamik yapılar. İki uçları vardır: (-) ve (+)- biter. Negatif uç, mikrotübül depolimerizasyon bölgesidir, pozitif uç ise yeni tübülin molekülleri ile biriktikleri yerdir. Bazı durumlarda (bazal vücut) olumsuz uç demir atmış gibi görünür ve parçalanma burada durur. Sonuç olarak (+) - uçtaki uzantı nedeniyle kirpiklerin boyutunda bir artış olur.
Fonksiyonlar mikrotübüller aşağıdaki gibidir. 1. Bir hücre iskeleti gibi davranın;
2. Hücrede madde ve organellerin taşınmasına katılmak;
3. Bölünme milinin oluşumuna katılarak mitozda kromozomların ayrışmasını sağlar;
4. Centrioles, cilia, flagella'nın bir parçasıdır.
Hücreler, hücre iskeletinin mikrotübüllerini yok eden kolşisin ile tedavi edilirse, hücreler şeklini değiştirir, küçülür ve bölünme yeteneğini kaybeder.
MİKROFİLAMENTLER. Hücre iskeletinin ikinci bileşenidir. İki tür mikrofilament vardır: 1) aktin; 2) orta. Ek olarak, hücre iskeleti, filamentleri birbirine veya diğer hücresel yapılara bağlayan birçok yardımcı protein içerir.
Aktin filamentleri, aktin proteininden yapılır ve polimerizasyonunun bir sonucu olarak oluşur. Aktin hücrede iki şekilde bulunur: 1) çözünmüş halde (G-aktin veya küresel aktin); 2) polimerize formda, yani lifler şeklinde (F-aktin). Hücrede 2 aktin formu arasında dinamik bir denge vardır. Mikrotübüllerde olduğu gibi, aktin filamentlerinin (+) ve (-) - kutupları vardır ve hücrede bu filamentlerin negatif kutuplarda parçalanma ve pozitif kutuplarda oluşum süreci vardır. Bu süreç denir koşu bandı Sitoplazmanın agregasyon durumunu değiştirmede önemli bir rol oynar, hücre hareketliliğini sağlar, organellerinin hareketine, psödopodinin, mikrovillusun oluşumuna ve kaybolmasına, endositoz ve ekzositozun seyrine katılır. Mikrotübüller, mikrovillusun çerçevesini oluşturur ve ayrıca hücreler arası inklüzyonların organizasyonunda yer alır.
Ara filamentler- aktin filamentlerininkinden daha büyük fakat mikrotübüllerinkinden daha az kalınlığa sahip filamentler. Bunlar en kararlı hücre filamentleridir. Destekleyici bir işlevi yerine getirirler. Örneğin, bu yapılar, düz miyositlerin sitoplazmasında, dezmozomlar bölgesinde, sinir hücrelerinin işlemlerinin tüm uzunluğu boyunca uzanır. kafeslerde farklı tip ara filamentler bileşimde farklılık gösterir. Nöronlarda, üç farklı polipeptidden oluşan nörofilamentler oluşur. Nöroglial hücrelerde, ara filamentler şunları içerir: asidik glial protein. Epitel hücreleri içerir keratin filamentler (tonofilamentler)(Şekil 3.11).
HÜCRE MERKEZİ (Şekil 3.12). Görünür ve ışık mikroskobu organelidir, ancak iyi yapı sadece elektron mikroskobunu incelemesine izin verildi. Fazlar arası hücrede hücre merkezi, 0,5 µm uzunluğa ve 0,2 µm çapa kadar iki silindirik boşluk yapısından oluşur. Bu yapılara denir merkezciller. Bir diplozom oluştururlar. Diplozomda, kızı merkezciller birbirine dik açılarda uzanır. Her merkezcil, uzunluk boyunca kısmen birleşen, çevre etrafında düzenlenmiş 9 üçlü mikrotübülden oluşur. Mikrotübüllere ek olarak, setriollerin bileşimi, komşu üçlüleri köprüler şeklinde birbirine bağlayan dynein proteininden "kulplar" içerir. Merkezi mikrotübüller yoktur ve merkezcil formül - (9x3) + 0. Mikrotübüllerin her bir üçlüsü ayrıca küresel yapılarla ilişkilidir - uydular. Mikrotübüller uydulardan yanlara doğru ayrılarak merkezküre.
Centrioles dinamik yapılardır ve mitotik döngüde değişikliklere uğrarlar. Bölünmeyen bir hücrede, eşleştirilmiş merkezciller (sentrozom) hücrenin perinükleer bölgesinde bulunur. Mitotik döngünün S periyodunda, her bir olgun merkezcil için dik açıda bir kız merkezcil oluşurken, kopyalanırlar. Kız merkezcillerde, ilk başta sadece 9 tekli mikrotübül vardır, ancak merkezciller olgunlaştıkça üçüzlere dönüşürler. Ayrıca, sentriol çiftleri hücrenin kutuplarına doğru uzaklaşarak, iğ mikrotübül organizasyon merkezleri.
Merkezcillerin değeri.
1. İğ mikrotübüllerinin organizasyon merkezidir.
2. Kirpikler ve kamçı oluşumu.
3. Organellerin hücre içi hareketini sağlamak. Bazı yazarlar, hücrenin belirleyici işlevlerinin
merkez, ikinci ve üçüncü işlevlerdir, çünkü bitki hücreleri merkezciller yoktur, ancak içlerinde bir bölünme mili oluşur.
kirpikler ve flagella (Şekil 3.13). Bunlar özel hareket organelleridir. Bazı hücrelerde bulunurlar - spermatozoa, trakea ve bronşların epitel hücreleri, erkek vas deferens, vb. Işık mikroskobunda kirpikler ve kamçı ince çıkıntılar gibi görünür. Bir elektron mikroskobunda, küçük granüllerin kirpikler ve kamçıların tabanında bulunduğu bulundu - bazal cisimler, yapı olarak merkezcillere benzer. Kirpikler ve kamçıların büyümesi için matris olan bazal gövdeden, ince bir mikrotübül silindiri ayrılır - eksenel iplik, veya aksonem.Üzerinde protein "kulpları" bulunan 9 ikili mikrotübülden oluşur. dynein. Aksonem bir sitolemma ile kaplıdır. Merkezde, özel bir kabukla çevrili bir çift mikrotübül var - debriyaj, veya iç kapsül. Radyal parmaklıklar, çiftlerden orta kola kadar uzanır. Buradan, kirpikler ve kamçıların formülü (9x2) + 2'dir.
Flagella ve cilia mikrotübüllerinin temeli indirgenemez bir proteindir. tübül. Protein "kolları" - dynein- aktif bir ATPaz'a sahiptir -gio: ATP'yi böler, bunun enerjisi mikrotübül çiftlerinin birbirine göre kaydırıldığı enerjidir. Kirpikler ve kamçıların dalga benzeri hareketleri bu şekilde gerçekleştirilir.
Genetik olarak belirlenmiş bir hastalık var - Kart-Gsner Sendromu, aksonemin dynein saplarından veya merkezi kapsülden ve merkezi mikrotübüllerden yoksun olduğu (sabit kirpikler sendromu). Bu tür hastalar tekrarlayan bronşit, sinüzit ve soluk borusu iltihabından muzdariptir. Erkeklerde spermin hareketsizliği nedeniyle kısırlık görülür.
MİOPİBRİLLER kas hücrelerinde ve miyosemplastlarda bulunur ve yapıları " konusunda tartışılır. Kas dokuları". Nörofibriller nöronlarda bulunur ve şunlardan oluşur: nörotübül Ve nörofilamentler.İşlevleri destek ve taşımadır.
İÇERİKLER
İnklüzyonlar, bir hücrenin kesin olarak kalıcı bir yapıya sahip olmayan (yapıları değişebilir) kalıcı olmayan bileşenleridir. Hücrede sadece yaşam aktivitesinin veya yaşam döngüsünün belirli dönemlerinde tespit edilirler.
 |
İÇERMELERİN SINIFLANDIRILMASI.
1. Trofik kapanımlar depolanmış besinlerdir. Bu tür inklüzyonlar örneğin glikojen, yağ inklüzyonlarını içerir.
2. pigmentli kapanımlar. Bu tür inklüzyonların örnekleri, eritrositlerdeki hemoglobin, melanositlerdeki melanindir. Yaşlanma sırasında bazı hücrelerde (sinir, karaciğer, kardiyomiyositler) lizozomlarda yaşlanma pigmenti birikir. Kahverengi lipofusin, sanıldığı gibi belirli bir işlev taşımayan ve aşınmadan kaynaklanan hücre yapıları. Bu nedenle, pigment inklüzyonları kimyasal, yapısal ve fonksiyonel olarak heterojen bir gruptur. Hemoglobin gazların taşınmasında yer alır, melanin koruyucu bir işlev görür ve lipofusin metabolizmanın son ürünüdür. Liofuscin dışındaki pigment kapanımları bir zarla çevrili değildir.
3. Salgı kapanımları salgı hücrelerinde tespit edilirler ve biyolojik olarak aktif maddeler ve vücut fonksiyonlarının uygulanması için gerekli diğer maddeler (enzimler dahil protein kapanımları, goblet hücrelerindeki mukus kapanımları, vb.). Bu inklüzyonlar, salgılanan ürünün farklı elektron yoğunluklarına sahip olabileceği ve genellikle hafif, yapısız bir çerçeve ile çevrelendiği, zarla çevrili veziküllere benzer. 4. Boşaltımla ilgili kapanımlar- şunlardan oluştukları için hücreden çıkarılması gereken kapanımlar nihai ürünler değişme. Bir örnek, böbrek hücrelerindeki vb. üre kapanımlarıdır. Yapı, salgı inklüzyonlarına benzer.
5. Özel kapanımlar - endositoz yoluyla hücreye giren fagosite edilmiş partiküller (fagozomlar) (aşağıya bakınız). Çeşitli inklüzyon türleri, Şek. 3.14.
Hücreler arası ve hücre-substrat yapışma biçimleri, doku oluşumunun (morfogenez) temelini oluşturur ve hayvan organizmasının bağışıklık tepkilerinin belirli yönlerini sağlar. Yapışma veya yapışma, epitelin organizasyonunu ve bunların bazal membran ile etkileşimini belirler.
İntegrinleri, bazıları vücudun bağışıklık tepkilerinin uygulanmasında önemli olan hücre-hücre ve hücre-endotelyal etkileşimlerin belirli yönlerini sağlayan, evrimdeki en eski adezyon molekülleri grubu olarak düşünmek için gerekçeler vardır (Kishimoto ve diğerleri, 1999). ). İntegrinler, sitoplazmik zarla ilişkili iki alt birimli proteinlerdir. ökaryotik hücreler. a5P|, a4P| ve avp3 integrinleri, fibronektin ve/veya vitronektin tarafından opsonize edilen patojenlerin ve hücre kalıntılarının fagositozunda yer alır (Blystone ve Brown, 1999). Kural olarak, bu nesnelerin absorpsiyonu, protein kinazın forbol esterler tarafından aktivasyonu üzerine deneysel koşullar altında oluşturulan ikinci bir sinyal alındığında önemlidir (Blystone ve diğerleri, 1994). Avp3 integrinin nötrofillerde ligasyonu, FcR aracılı fagositozu ve hücre tarafından reaktif oksijen türlerinin üretimini aktive eder (Senior ve diğerleri, 1992). İntegrin ligandlarının yapısal çeşitliliklerine rağmen genellikle 3 amino asit dizisi - arginin, glisin, aspartik asit (RGD) veya integrinler tarafından tanınan bir yapışma motifi içerdiğine dikkat edilmelidir. Bu bağlamda, deneysel koşullar altında, sentetik RGD içeren peptitler, deneylerin kurulumuna bağlı olarak, sıklıkla ya agonistlerin ya da integrin ligandlarının inhibitörlerinin özelliklerini sergilerler (Johansson, 1999).
Omurgasızlarda, yapışma moleküllerinin rolü, Drosophila melanogaster'ın (Hortsch ve Goodman, 1991) sinir sisteminin gelişimi ve nematod Caenorhabditis elegans'ın (Kramer, 1994) morfogenezi çalışmasında en kapsamlı şekilde incelenmiştir. Selektinler hariç, omurgalılarda bulunan adezyon reseptörlerinin ve bunların ligandlarının çoğunu ortaya çıkardılar. Tüm bu moleküller, bir dereceye kadar, omurgasızların bağışıklık tepkilerini de sağlayan yapışma süreçlerinde yer alır. Bunların yanı sıra bazı omurgasızlarda peroksinektin ve plazmosit yayıcı peptit gibi adezyon süreçlerinde de yer alan moleküller tanımlanmıştır.
Çeşitli kanserlerde, adezyon moleküllerinin sistemi ve bağışıklıktaki rolleri iyi çalışılmıştır (Johansson, 1999). Özellikle, kanser Pacifastacus leniusculus'un kan hücrelerinin proteinlerinden bahsediyoruz. Yapıştırıcı etkileşimlerin ligandlarından biri olan peroksinektin proteinini keşfettiler. Molekül ağırlığı yaklaşık 76 kDa'dır ve kanser kan hücrelerinin yapışmasından ve yayılmasından sorumludur (Johansson ve Soderhall, 1988). birlikte-
Başlıca hücre adezyon molekülleri aileleri
|
Bu protein, omurgalı miyeloperoksidazına yapı ve işlev bakımından homolog olan, önemli boyutta bir alan içerir. Böylece peroksinektin molekülü, adeziv ve peroksidaz proteinlerinin özelliklerini birleştirir (Johansson ve diğerleri, 1995). Peroksinektinin C-terminal bölgesinde, peroksidaz bölgesinin bir parçası olarak, muhtemelen adezyon ve integrinlere bağlanma ile ilgili olan bir KGD (lizin, glisin, aspartik asit) dizisi vardır. Peroxynektin, kapsülleme ve fagositoz süreçlerini uyarır. Uygunoksinektinin hücrelerden salgılanmasından sonra hem adeziv hem de peroksidaz aktiviteleri, serin proteinazların uygunoksinektin üzerindeki etkisiyle ilişkili olan lipopolisakkaritler veya p-1,3-glikanların varlığında aktive edilir. Integrin, bir peroksinektin reseptörü gibi görünmektedir. Peroksinektin, integrine ek olarak diğer hücre yüzeyi proteinlerine de bağlanabilir (Johansson ve diğerleri, 1999). İkincisi, özellikle, sitoplazmik zarın bir yüzey, transmembran olmayan proteini olan (Cu, 2n)-süperoksit dismutazı içerir. Antimikrobiyal türevlerin üretimi durumunda iki proteinin etkileşimi özellikle önemli olabilir.
Peroksinektin benzeri proteinler diğer eklembacaklılarda da bulunmuştur. Penaeus monodon karidesinin kan hücrelerinden, peroxynektinarac'ınkine %78 özdeş olan cDNA izole edildi. Karşılaştırılan proteinlerde tamamen homolog olan RLKKGDR dizisini kodlayan bir nükleotit dizisi içerir. Kıyı yengeci Carcinus maenas'ın hücrelerinden elde edilen 80 kDa proteini ve hamamböceği Blaberus craniifer'in 90 kDa proteini de yapısal ve işlevsel olarak peroksinektine benzer, adezyon ve fagositozu uyarır. Varsayılan peroksidazın sentezinden sorumlu cDNA da Drosophila hücrelerinden izole edildi. Ek olarak, peroksidaz, Ig-benzeri, lösin açısından zengin ve prokollajen açısından zengin alanlara sahip bilinen bir 170 kDa hücre dışı matris proteinine sahiptir (Nelson ve diğerleri, 1994). -de yuvarlak kurt C. elegans ayrıca homolog peroksidaz dizileri de buldu.
İnsan miyeloperoksidazının (MPO) monositlerin ve nötrofillerin hücre-moleküler yapışmasını koruyabildiği, ancak farklılaşmamış HL-60 hücrelerini koruyamadığı da gösterilmiştir (Johansson ve diğerleri, 1997). amp2 integrin (CDllb/CD18 veya Mac-I veya üçüncü tip tamamlayıcı reseptör CR3) muhtemelen MPO için yapışkan reseptördür.
Peroksinektin molekülünün karşılık gelen fragmanına homolog olan KLRDGDRFWWE dizisinin, söz konusu MPO'nun özelliklerinden sorumlu olduğu varsayılmaktadır. Nötrofiller tarafından salgılanan MPO'nun ap2 integrininin endojen bir ligandı olduğunu ileri sürmek için gerekçeler vardır. Bu varsayım, "insan MPO'suna karşı antikorların, sitokinle hazırlanmış nötrofillerin plastiğe ve kollajene yapışmasını baskılama yeteneğinin saptandığı gözlemiyle desteklenmektedir (Ehrenstein ve diğerleri, 1992). Peroksidazların integrinler zaten ilk metazoanlarda yer alır - süngerler, çünkü onlarda da integrinler (Brower ve diğerleri, 1997) ve peroksidazlar vardır.
Omurgasız integrinler, kapsülleme ve nodül oluşumu gibi bağışıklık tepkilerinde yer alır. Bu pozisyon, eklembacaklılar, yumuşakçalar ve ekinodermler üzerinde RGD peptitleri ile yapılan deneylerle desteklenir. RGD peptitleri hücre yayılmasını, kapsüllenmeyi, agregasyonu ve nodül oluşumunu engeller.
Omurgasızlarda, diğer birçok protein molekülünün hücre-hücre ve hücre-substrat yapışmasını desteklediği bilinmektedir. Bu, örneğin, at nalı yengeci Limulus polyphemus'un kan hücrelerinin 18 kDa hemaglutininidir (Fujii ve diğerleri, 1992). Bu aglütinasyon agregasyon faktörü, 22 kDa insan hücre dışı matriks proteini olan dermatopontin ile yapısal benzerliği paylaşır. İpekböceği kan hücrelerinden hemositin
Bombyx mori ayrıca kan hücrelerinin toplanmasını da tetikler, yani bir hemaglutinindir. Bu protein, memelilerde hemostazda yer alan Van Willibrandt faktörününkine benzer bir alan ve C tipi lektin benzeri bir bölge içerir.
Omurgalılarda selektinler olarak bilinen başka bir adezyon molekülü türü bulunmuştur. Yapılarındaki selektinler, lektin EGF benzeri (epitelyal büyüme faktörü) ve CRP benzeri (tamamlayıcı düzenleyici protein) alanlar içerir. Hücre ile ilişkili şekerleri - ligandları - bağlarlar ve endotel ile enflamatuar odaklara göç eden kan hücrelerinin geçici ilk etkileşimlerini başlatırlar. Hücre yapışmasının aktivasyonu, yalnızca belirli yapışma moleküllerinin sentezi ve (veya) etkileşim halindeki hücrelerin yüzeyine transferleri sırasında gerçekleşebilir. Yapışma reseptörleri, reseptörlerin sitoplazmik alanları ile etkileşime giren sitoplazmik faktörlerin, ikincisinin hücre dışı ligand bağlama bölgelerini aktive ettiği "içten dışa sinyalleme" yolu aracılığıyla aktive edilebilir. Örneğin, trombosit integrinlerinin fibrinojene afinitesinde bir artış vardır ve bu, söz konusu süreci trombosit sitoplazması düzeyinde başlatan spesifik agonistler tarafından sağlanır (Hughes, Plaff, 1998).
Birçok adezyon molekülünün (cadherinler, integrinler, selektinler ve Ig-benzeri proteinler) morfogenetik süreçlerde yer aldığı ve bunların immün yanıtlara katılımının bunun özel bir tezahürü olduğu vurgulanmalıdır. önemli işlev. Ve kural olarak, bu moleküller PAMP'lerin tanınmasında doğrudan yer almasalar da, yine de hücre mobilizasyonu olasılığını sağlarlar. bağışıklık sistemi mikroorganizmaların penetrasyon alanında. Bu, hayvanlarda bağışıklık tepkilerinin sağlanmasındaki önemli işlevsel rolleridir (Johansson, 1999). Anti-enfektif mekanizmaların mobilizasyonunun acil doğasına büyük ölçüde katkıda bulunan, bağışıklık sistemi hücreleri, endotel ve epitel üzerindeki adezyon moleküllerinin ifadesidir. doğuştan bağışıklık hayvanlar.
Doku oluşumunda ve işleyişinde hücreler arası iletişim süreçleri - tanıma ve yapışma - önemli bir rol oynar.
Tanıma- bir hücrenin başka bir hücre veya hücre dışı matris ile spesifik etkileşimi. Tanıma sonucunda, kaçınılmaz olarak aşağıdaki süreçler gelişir: hücre göçünün kesilmesi hücre yapışması yapışkan ve özelleşmiş hücreler arası temasların oluşumu hücre topluluklarının oluşumu (morfogenez) topluluktaki hücrelerin birbirleriyle, diğer hücrelerle etkileşimi hücre dışı matrisin yapıları ve molekülleri.
yapışma- hem hücresel tanıma sürecinin bir sonucu hem de uygulama mekanizması - birbirini tanıyan hücre ortaklarının plazma zarlarıyla temas eden spesifik glikoproteinlerin (Şekil 4-4) veya plazma zarının spesifik glikoproteinlerinin etkileşim süreci ve hücre dışı matris. Etkileşen hücrelerin plazma zarlarının özel glikoproteinleri bağlar oluşturuyorsa, bu, hücrelerin birbirini tanıdığı anlamına gelir. Birbirini tanıyan hücrelerin plazma zarlarının özel glikoproteinleri bağlı durumda kalırsa, bu hücre yapışmasını - hücre yapışmasını destekler.
Pirinç. 4-4. Hücreler arası iletişimde adezyon molekülleri. Transmembran adezyon moleküllerinin (kadherinler) etkileşimi, hücre ortaklarının tanınmasını ve bunların birbirine bağlanmasını (yapışma) sağlar, bu da ortak hücrelerin boşluk bağlantıları oluşturmasına ve ayrıca sinyalleri yalnızca hücreden hücreye iletmesine izin verir. difüzyon molekülleri, aynı zamanda ortak hücrenin zarındaki reseptörleri ile ligandların zarına yerleşik etkileşimi yoluyla.
Yapışma - hücrelerin seçici olarak birbirlerine veya hücre dışı matrisin bileşenlerine bağlanma yeteneği. Hücresel adezyon, özel glikoproteinler - adezyon molekülleri tarafından gerçekleştirilir. Adezyon moleküllerinin plazma membranlarından kaybolması ve adeziv temas noktalarının sökülmesi, hücrelerin migrasyona başlamasına izin verir. Diğer hücrelerin yüzeyindeki veya hücre dışı matristeki adezyon moleküllerinin göç eden hücreleri tarafından tanınma, yönlendirilmiş (hedeflenmiş) hücre göçünü sağlar. Başka bir deyişle, histogenez sırasında hücre adezyonu, hücre göçünün başlangıcını, seyrini ve sonunu ve hücre topluluklarının oluşumunu kontrol eder; adezyon, doku yapısını korumak için gerekli bir koşuldur. Hücre dışı matrisin bileşenlerine hücrelerin bağlanması, nokta (fokal) yapışkan temaslarla gerçekleştirilir ve hücrelerin birbirine bağlanması, hücreler arası temaslarla gerçekleştirilir.