組織形成中およびその機能中 重要な役割遊ぶ 細胞間コミュニケーションのプロセス:
- 認識、
- 粘着力。
認識- 細胞と別の細胞または細胞外マトリックスとの特異的な相互作用。 その結果、必然的に認識が発展します 次のプロセス:
- 細胞遊走の停止、
- 細胞接着、
- 接着性と特殊な細胞間接触の形成。
- 細胞集団の形成（形態形成）、
- アンサンブル内の細胞同士の相互作用、および他の構造の細胞との相互作用。
接着力 - 細胞認識のプロセスとその実行メカニズムの結果であると同時に、相互に認識する細胞パートナーの接触する原形質膜の特定の糖タンパク質の相互作用のプロセス、または原形質膜と細胞外マトリックスの特定の糖タンパク質の相互作用のプロセス。 もし 特殊な細胞膜糖タンパク質相互作用する細胞は接続を形成します。これは、細胞がお互いを認識することを意味します。 細胞の細胞膜にお互いを認識する特殊な糖タンパク質が残っていると、 バインドされた状態そうすると、これは細胞接着をサポートします - 細胞接着.
細胞間コミュニケーションにおける細胞接着分子の役割。 膜貫通接着分子 (カドヘリン) の相互作用により、細胞パートナーの認識と相互の付着 (接着) が確実になり、パートナー細胞がギャップ結合を形成できるようになり、拡散分子の助けだけでなく細胞から細胞へシグナルを伝達できるようになります。だけでなく、相互作用を通じても リガンドはパートナー細胞の膜にある受容体とともに膜に組み込まれます。接着とは、細胞が相互に、または細胞外マトリックスの成分に選択的に接着する能力です。 細胞接着を実現 特殊な糖タンパク質 - 接着分子. 細胞のコンポーネントへの付着細胞外マトリックスは点（局所）接着接触によって行われ、細胞は細胞間接触によって互いに付着します。 組織形成中、細胞接着は以下を制御します。
細胞移動の始まりと終わり、
細胞コミュニティの形成.
接着力 - 必要な条件組織構造を維持します。 他の細胞の表面または移動細胞による細胞外マトリックス内の接着分子の認識は、ランダムではないことを保証しますが、 方向性のある細胞遊走。 組織を形成するには、細胞が結合し、相互接続されて細胞集合体になることが必要です。 細胞接着は、ほぼすべての組織タイプにおける細胞コミュニティの形成にとって重要です。
接着分子 それぞれの種類の生地に特有の。 したがって、E-カドヘリンは胎児組織の細胞、P-カドヘリンは胎盤および表皮の細胞、N-CAMは神経系の細胞などに結合します。 接着により携帯電話パートナーが可能 情報交換細胞膜およびギャップ結合のシグナル伝達分子を介して。 相互作用する細胞を膜貫通接着分子によって接触状態に保つと、他の膜分子が互いに通信して細胞間シグナルを伝達できるようになります。
接着分子には 2 つのグループがあります。
- カドヘリンファミリー、
- 免疫グロブリン (Ig) スーパーファミリー。
カドヘリン- いくつかのタイプの膜貫通型糖タンパク質。 免疫グロブリンスーパーファミリーいくつかの形態の神経細胞接着分子 (N-CAM)、L1 接着分子、ニューロファシンなどが含まれます。 それらは主に神経組織で発現されます。
粘着接触。細胞外マトリックスの接着分子への細胞の付着は、点（局所）接着接触によって実現されます。 接着接点には次のものが含まれます ビンキュリン、α-アクチニン、タリンそして他のタンパク質。 細胞外構造と細胞内構造をつなぐ膜貫通受容体であるインテグリンも接触の形成に関与します。 細胞外マトリックス（フィブロネクチン、ビトロネクチン）における接着高分子の分布の性質により、発生中の組織における細胞の最終的な局在の位置が決まります。
点接着接触の構造。 α鎖とβ鎖からなる膜貫通受容体タンパク質インテグリンは、細胞外マトリックスのタンパク質巨大分子（フィブロネクチン、ビトロネクチン）と相互作用します。 細胞膜の細胞質側では、インテグリンの β-CE がタリンに結合し、ビンキュリンと相互作用します。 後者はα-アクチニンに結合し、アクチンフィラメント間に架橋を形成します。
細胞表面受容体の活性は細胞接着現象に関連しています。
接着力- 互いに認識する細胞の原形質膜と接触する特定の糖タンパク質間の相互作用、または細胞と細胞外マトリックス間の相互作用のプロセス。 グリコイロテインが結合を形成すると接着が起こり、強力な細胞間接触または細胞と細胞間マトリックス間の接触が形成されます。
すべての細胞接着分子は 5 つのクラスに分類されます。
1. カドヘリン。これらは、接着にカルシウムイオンを使用する膜貫通型糖タンパク質です。 それらは、細胞骨格の組織化および細胞と他の細胞との相互作用に関与しています。
2. インテグリン。すでに述べたように、インテグリンは、細胞外マトリックス（フィブロネクチン、ラミニンなど）のタンパク質分子の膜受容体です。インテグリンは、細胞内タンパク質を使用して細胞外マトリックスと細胞骨格を接続します。 タリン、ビンキュリン、α-アクチニン。細胞間接着分子と細胞間接着分子の両方が機能します。
3. 選択します。白血球を内皮に接着させる 船舶とそれによって - 白血球と内皮の相互作用、血管壁を通った組織への白血球の移動。
4. 免疫グロブリンファミリー。これらの分子は、免疫応答、胚形成、創傷治癒などにおいて重要な役割を果たします。
5. ホーミング分子。これらは、リンパ球と内皮との相互作用、リンパ球の移動および免疫担当器官の特定ゾーンへの定着を確実にします。
したがって、接着は細胞の受容と役割における重要なリンクです。 大きな役割細胞間相互作用および細胞と細胞外マトリックスとの相互作用。 接着プロセスは、胚形成、免疫応答、成長、再生などの一般的な生物学的プロセスにおいて絶対に必要です。接着プロセスは、細胞内および組織の恒常性の調節にも関与しています。
細胞質
ヒアロプラズマ。 ヒアロプラズムとも呼ばれます 細胞液、サイトゾル、または 細胞マトリックス。これは細胞質の主要部分であり、細胞体積の約 55% を占めます。 主な携帯電話の通信を実行します。 代謝プロセス。 ヒアロンプラズマは複雑なコロイド系であり、電子密度の低い均一な微粒子物質で構成されています。 水、タンパク質、核酸、多糖類、脂質、 無機物質。 ヒアロプラズムは凝集状態を変えることができます: 液体状態からの移行 （ソル）より密度の高いものに - ゲル。同時に、細胞の形状、可動性、代謝も変化する可能性があります。 ヒアロンプラズマの機能:
1. 代謝 - 脂肪、タンパク質、炭水化物の代謝。
2. 液体微環境（細胞マトリックス）の形成。
3. 細胞の運動、代謝、エネルギーへの参加。 細胞小器官。 オルガネラは2番目に重要な必須物質です
細胞の成分。 細胞小器官の重要な特徴は、それらが一定の厳密に定義された構造と機能を持っていることです。 による 機能記号すべての細胞小器官は 2 つのグループに分けられます。
1. 一般的に重要な細胞小器官。生命活動に必要なため、すべての細胞に含まれています。 そのような細胞小器官は次のとおりです: ミトコンドリア、2 種類の小胞体 (ER)、ゴルジ複合体 (CG)、中心小体、リボソーム、リソソーム、ペルオキシソーム、微小管 そしてマイクロフィラメント。
2. 特別な重要性を持つ細胞小器官。特別な機能を実行する細胞にのみ存在します。 これらの細胞小器官は筋原線維です。 筋繊維細胞、ニューロンの神経原線維、鞭毛、繊毛。
による 構造的特徴すべての細胞小器官は次のように分けられます。 1) 膜型細胞小器官そして 2) 非膜型細胞小器官。さらに、非膜細胞小器官は次のように構築できます。 線維状そして 粒状原理。
膜型細胞小器官では、主成分は細胞内膜です。 このような細胞小器官には、ミトコンドリア、EPS、CG、リソソーム、およびペルオキシソームが含まれます。 原線維型の非膜細胞小器官には、微小管、マイクロフィラメント、繊毛、鞭毛、および中心小体が含まれます。 非膜顆粒細胞小器官には、リボソームとポリソームが含まれます。
膜細胞小器官
小胞体 (ER) は、1945 年に K. Porter によって記載された膜細胞小器官です。 その説明は電子顕微鏡のおかげで可能になりました。 ER は、細胞内に連続した複雑なネットワークを形成する小さなチャネル、液胞、および嚢からなるシステムであり、その要素はしばしば超薄切片で孤立して見える液胞を形成することがあります。 ER は、細胞膜よりも薄い膜で構築されており、その中に存在する多数の酵素系により、より多くのタンパク質を含んでいます。 EPS には 2 つのタイプがあります。 粒状（大雑把）そして 無粒状、または滑らかです。 両方のタイプの EPS は相互に変換でき、いわゆる 過渡的な、または 一時的な、ゾーン。
粒状 EPS (図 3.3) は表面にリボソームを含む (ポリソーム)タンパク質生合成のための細胞小器官です。 ポリソームまたはリボソームは、いわゆる ドッキングタンパク質。同時に、ER膜には特別な必須タンパク質が含まれています リボホリン、また、リボソームに結合し、合成されたポリペンチド価値を顆粒ERの内腔に輸送するための疎水性捕膜チャネルを形成します。
粒状 EPS は電子顕微鏡でのみ見ることができます。 光学顕微鏡では、発達した顆粒 EPS の兆候は細胞質の好塩基球性です。 顆粒ERはあらゆる細胞に存在しますが、その発達の程度は異なります。 それは、輸出用のタンパク質を合成する細胞で最も発達します。 分泌細胞で。 粒状 EPS は神経細胞内で最大の発達に達し、その槽は規則正しい配置を獲得します。 この場合、光学顕微鏡レベルでは、細胞質好塩基球増加症と呼ばれる規則的に位置する領域の形で明らかになります。 ニッスルの好塩基性物質。
関数粒状 EPS - 輸出用タンパク質合成。 さらに、ポリペプチド鎖の最初の翻訳後変化、つまりヒドロキシル化、硫酸化、リン酸化、グリコシル化が起こります。 最後の反応は特に重要です。 形成につながります 糖タンパク質- 細胞分泌物の最も一般的な生成物。
無顆粒（平滑）ER は、リボソームを含まない尿細管の三次元ネットワークです。 顆粒小胞体は平滑小胞体に継続的に変化することができますが、独立した細胞小器官として存在することもできます。 粒状 EPS から無粒状 EPS に移行する場所を と呼びます。 過渡的（中間、一時的）一部。 そこから、合成されたタンパク質を含む小胞が分離されます そしてそれらをゴルジ複合体に輸送します。
機能スムーズな EPS:
1. 細胞質のセクションへの分割 - コンパートメント、それぞれに独自の生化学反応グループがあります。
2. 脂肪と炭水化物の生合成。
3. ペルオキシソームの形成。
ステロイドホルモンの生合成、４．
5. 特殊な酵素の活性による、外因性および内因性の毒、ホルモン、生体アミン、薬物の解毒。
6. カルシウムイオンの沈着（筋線維および筋細胞内）。
7. 有糸分裂の終期における核核の修復のための膜の供給源。
プレートゴルジ複合体。 これは、1898 年にイタリアの神経組織学者 C. ゴルジによって記載された膜細胞小器官です。 彼はこの細胞小器官に名前を付けました 細胞内メッシュ装置光学顕微鏡ではメッシュ状に見えるためです (図 3.4、 A)。光学顕微鏡では、この細胞小器官の構造の完全な画像は得られません。 光学顕微鏡では、ゴルジ複合体は、細胞が互いに接続したり、互いに独立して存在したりする複雑なネットワークのように見えます。 (ディクチョソーム)個別の暗い領域、棒、粒、凹面ディスクの形で。 メッシュとの間 拡散型ゴルジ複合体には基本的な違いはなく、このオルガメラの形態の変化が観察されます。 光学顕微鏡の時代においてさえ、ゴルジ複合体の形態が分泌周期の段階に依存することが注目されていました。 これにより、D.N. ナソノフは、ゴルジ複合体が細胞内での合成物質の蓄積を確実にしていると示唆しました。 電子顕微鏡によると、ゴルジ複合体は膜構造で構成されています。端に膨大部が伸びた平膜嚢と、大小の液胞です (図 3.4、図 3.4)。 b、c）。これらの構成の集合はディクチョソームと呼ばれます。 ディクティオソームには 5 ～ 10 個の嚢状槽が含まれています。 細胞内のディクティオソームの数は数十に達することがあります。 この場合、各ディクチョソームは液胞を使用して隣接するディクチョソームと接続されます。 各ディクチョソームには以下が含まれます 近位、核に面した未熟な新興ゾーン、または CIS ゾーン、および 遠位、トランスゾーン。 後者は、凸状のシス表面とは対照的に、凹状で成熟しており、細胞の細胞膜に面しています。 シス側では、小胞が付着し、EPS の遷移ゾーンから分離され、新たに合成され部分的に処理されたタンパク質が含まれています。 この場合、小胞の膜はシス表面の膜に埋め込まれます。 トランス側は分離されています 分泌小胞そして リソソーム。したがって、ゴルジ複合体では細胞膜の一定の流れとその成熟が存在します。 機能ゴルジ複合体：
1. タンパク質生合成産物の蓄積、成熟、および凝縮 (顆粒 EPS で発生)。
2. 多糖類の合成と単純なタンパク質の糖タンパク質への変換。
3. リポンロセイドの形成。
4. 分泌封入体の形成と細胞からのそれらの放出 (パッケージングと分泌)。
5. 一次リソソームの形成。
6. 細胞膜の形成。
7. 教育 先体- 精子の前端に位置し、卵子の受精とその膜の破壊に必要な酵素を含む構造。
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ミトコンドリアの大きさは0.5～7ミクロンの範囲であり、 総数細胞内 - 50から5000。これらの細胞小器官は光学顕微鏡ではっきりと見ることができますが、この方法で得られるそれらの構造に関する情報はほとんどありません（図3.5、 A)。電子顕微鏡により、ミトコンドリアは外側と内側の 2 つの膜で構成されており、それぞれの厚さは 7 nm であることが示されました (図 3.5、図 3.5)。 b、c、 3.6, A)。外膜と内膜の間には最大 20 nm の隙間があります。
内膜は不均一で、多くのひだ、つまりクリステを形成します。 これらのクリステはミトコンドリアの表面に対して垂直に走ります。 クリステの表面にはキノコ状の模様があり、 (オキシソーム、ATPソーム、またはF粒子)、 ATP シンテターゼ複合体を表します (図 3.6) 内膜はミトコンドリア マトリックスの境界を定めています。 ピルビン酸を酸化するための酵素が多数含まれており、 脂肪酸、クレブス回路酵素も同様です。 さらに、マトリックスにはミトコンドリア DNA、ミトコンドリア リボソーム、t-RNA、ミトコンドリア ゲノム活性化酵素が含まれています。 内膜には 3 種類のタンパク質が含まれています。酸化反応を触媒する酵素です。 マトリックス内で ATP を合成する ATP 合成複合体。 タンパク質を輸送します。 外膜脂質を反応化合物に変換する酵素が含まれており、反応化合物はマトリックスの代謝プロセスに関与します。 膜間腔には酸化的リン酸化に必要な酵素が含まれています。 なぜなら ミトコンドリアは独自のゲノムを持っているため、自律的なタンパク質合成システムを備えており、部分的に独自の膜タンパク質を構築できます。
機能。
1. ATPの形で細胞にエネルギーを供給します。
2. ステロイド ホルモンの生合成への参加 (これらのホルモンの生合成の一部はミトコンドリアで発生します)。 Ste産生細胞
ロイドホルモンは、複雑な大きな管状クリステを持つ大きなミトコンドリアを持っています。
3. カルシウムの沈着。
4. 核酸の合成への参加。 場合によっては、ミトコンドリア DNA の突然変異の結果として、いわゆる ミトコンドリア病、広範囲にわたる重度の症状によって現れます。 リソソーム。 これらは膜状の細胞小器官であり、光学顕微鏡では見ることができません。 それらは 1955 年に K. de Duve によって電子顕微鏡を使用して発見されました (図 3.7)。 これらは、酸性ホスファターゼ、リパーゼ、プロテアーゼ、ヌクレアーゼなど、合計 50 以上の加水分解酵素を含む膜小胞です。 リソソームには 5 種類あります。
1. 一次リソソーム、ゴルジ複合体の表面から分離されたばかりです。
2. 二次リソソームまたは ファゴリソソーム。これらはリソソームと結合しています。 ファゴソーム- 膜に囲まれた貪食された粒子。
3. 残骸- これらは、貪食された粒子を分割するプロセスが完了していない場合に形成される層状の構造です。 残留物の例としては、次のものがあります。 リポフスチン封入体、老化中に一部の細胞に出現し、内因性色素を含む リポフスチン。
4. 一次リソソームは、死にかけている古い細胞小器官と融合し、それを破壊することがあります。 これらのリソソームは次のように呼ばれます。 オートファゴソーム。
5. 多胞体。それらは大きな液胞であり、その中にはいわゆる内部小胞がいくつか含まれています。 内部小胞は、明らかに液胞膜から内側に出芽することによって形成されます。 内部小胞は、体のマトリックスに含まれる酵素によって徐々に溶解されます。
機能リソソーム: 1. 細胞内消化。 2. 食作用への参加。 3. 有糸分裂への参加 - 核膜の破壊。 細胞内再生への参加５． 自己溶解への参加 - 細胞の死後の細胞の自己破壊。
と呼ばれる大きなグループの病気があります。 リソソーム病、または 貯蔵病。これらは、特定のリソソーム色素の欠乏によって現れる遺伝性疾患です。 同時に、未消化の産物が細胞の細胞質に蓄積します。
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代謝 (グリコーゲン、グリコリニド、タンパク質、図 3.7、 紀元前）、それは細胞の段階的な死をもたらします。 ペルオキシソーム。 ペルオキシソームはリソソームに似た細胞小器官ですが、内因性過酸化物の合成と破壊に必要な酵素 (非オキシダーゼ、カタラーゼなど) を最大 15 個含んでいます。電子顕微鏡では、適度な密度のコアを持つ球形または楕円形の小胞として見えます。図3.8)。 ペルオキシソームは、平滑小胞体から小胞を分離することによって形成されます。 次に、酵素はこれらの小胞に移動し、細胞質ゾルまたは顆粒小胞体で別々に合成されます。
機能ペルオキシソーム: 1. ペルオキシソームは、ミトコンドリアとともに酸素利用のための細胞小器官です。 その結果、それらの中で強力な酸化剤H 2 O 2 が形成されます。 2. カタラーゼ酵素を使用して過剰な過酸化物を分解し、細胞を死から保護します。 3. ペルオキシソーム自体で合成されるペルオキシソームの助けを借りた、外因性の有毒生成物の分解 (解毒)。 この機能は、たとえば肝細胞や腎細胞のペルオキシソームによって行われます。 4. 細胞代謝への参加: ペルオキシソーム酵素は脂肪酸の分解を触媒し、アミノ酸やその他の物質の代謝に参加します。
いわゆる ペルオキシソームペルオキシソーム酵素の欠損に関連し、重度の臓器損傷を特徴とする疾患で、小児期に死に至る。 非膜細胞小器官
リボソーム。 これらはタンパク質生合成の器官です。 それらは、大小の 2 つのリボヌクレオチド サブユニットで構成されます。 これらのサブユニットは、それらの間に位置するメッセンジャー RNA 分子とともに結合することができます。 遊離リボソーム、つまり EPS に関連付けられていないリボソームがあります。 単一または次の形式にすることができます。 ポリシー、 1 つの mRNA 分子上に複数のリボソームがある場合 (図 3.9)。 2 番目のタイプのリボソームは、ER に結合した結合リボソームです。
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関数リボソーム 遊離のリボソームとポリソームは、細胞自身のニーズに合わせてタンパク質の生合成を実行します。
EPS に結合したリボソームは、生物全体 (たとえば、分泌細胞、ニューロンなど) の必要に応じて「輸出」するためのタンパク質を合成します。
微粒子。 微小管は原線維型の細胞小器官です。 直径は 24 mm、長さは最大数ミクロンです。 これらは、13 本の周辺フィラメントまたはプロトフィラメントから構築された、真っ直ぐで長い中空の円柱です。 各鎖は球状タンパク質によって形成されます チューブリン、これは2つのサブユニット - カラムスの形で存在します（図3.10）。 各スレッドでは、これらのサブユニットが交互に配置されます。 微小管内のフィラメントはらせん状に伸びています。 それらに関連するタンパク質分子は微小管から遠ざかります (微小管関連タンパク質、または MAP)。これらのタンパク質は微小管を安定化し、また微小管を他の細胞骨格要素や細胞小器官と接続します。 タンパク質は微小管とも関係しています キエジン、これはATPを分解し、その分解エネルギーを機械エネルギーに変換する酵素です。 キーシンは一方の端で特定の細胞小器官に結合し、もう一方の端で ATP のエネルギーにより微小管に沿って滑り、細胞質内の細胞小器官を動かします。
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微小管はとても 動的構造。 それらには 2 つの端があります: (-) と (+)- 終わります。マイナス端は微小管の解重合部位ですが、プラス端では新しいチューブリン分子によって微小管が成長します。 ある場合には (基礎ボディ)負の端はいわば固定されており、減衰はここで止まります。 その結果、（＋）側のエクステによりまつげのサイズが大きくなります。
機能微小管とは以下のようなものです。 1. 細胞骨格として機能します。
2. 細胞内の物質と細胞小器官の輸送に参加します。
3. 紡錘体の形成に参加し、有糸分裂における染色体の分岐を確実にします。
4. 中心小体、繊毛、鞭毛の一部。
細胞骨格の微小管を破壊するコルヒチンで細胞を処理すると、細胞は形状を変え、縮小し、分裂能力を失います。
マイクロフィラメント。 これは細胞骨格の 2 番目の構成要素です。 マイクロフィラメントには 2 つのタイプがあります: 1) アクチン。 2）中間。 さらに、細胞骨格には、フィラメントを互いに、または他の細胞構造に結び付ける多くのアクセサリータンパク質が含まれています。
アクチンフィラメントはタンパク質アクチンから構築され、その重合の結果として形成されます。 細胞内のアクチンには 2 つの形態があります: 1) 溶解した形態 (G-アクチン、または球状アクチン); 2) 重合した形、つまり フィラメントの形で (F-アクチン)。細胞内では、アクチンの 2 つの形態の間に動的平衡が存在します。 微小管と同様に、アクチン フィラメントには (+) 極と (-) - 極があり、細胞内では、陰極でこれらのフィラメントが崩壊し、陽極で生成されるという一定のプロセスが存在します。 このプロセスはと呼ばれます トレッドミル。それは、細胞質の凝集状態の変化に重要な役割を果たし、細胞の移動性を確保し、細胞小器官の移動、仮足、微絨毛、エンドサイトーシスおよびエキソサイトーシスの形成と消失に関与します。 微小管は微絨毛の枠組みを作成し、細胞間封入体の組織化にも関与します。
中間フィラメント- アクチンフィラメントの厚さよりも厚いが、微小管の厚さよりも薄いフィラメント。 これらは最も安定した細胞フィラメントです。 サポート機能を実行します。 例えば、これらの構造は、平滑筋細胞の細胞質内のデスモソームの領域で、神経細胞の突起の全長に沿って存在します。 細胞内 他の種類中間フィラメントの組成が異なります。 ニューロフィラメントはニューロン内で形成され、3 つの異なるポリペプチドから構成されます。 神経膠細胞では、中間フィラメントには次のものがあります。 酸性グリアタンパク質。上皮細胞には以下が含まれます ケラチンフィラメント (トノフィラメンテス)(図3.11)。
セルセンター (図 3.12)。 目に見えて軽い微小器官ですが、 薄い構造電子顕微鏡のみの研究が許可されています。 間期細胞では、細胞中心は長さ最大 0.5 μm、直径最大 0.2 μm の 2 つの円筒形の空洞構造で構成されます。 これらの構造はと呼ばれます 中心小体。それらはディプロソームを形成します。 双体では、娘中心小体は互いに直角に位置します。 各中心小体は、円状に配置された 9 つの微小管の三つ組で構成されており、それらはその長さに沿って部分的に融合しています。 微小管に加えて、セプトリオールには、隣接するトリプレットを橋の形で接続するタンパク質ダイニンで作られた「ハンドル」が含まれています。 中心微小管は存在せず、 中心小体の式 - (9x3)+0。微小管の各トリプレットも球状構造に関連付けられています。 衛星。微小管はサテライトから側面に分岐し、 中心圏。
中心小体は動的構造であり、有糸分裂周期中に変化します。 非分裂細胞では、対になった中心小体 (中心体) が細胞の核周囲領域にあります。 有糸分裂周期の S 期では、それらは複製され、娘中心小体が各成熟中心小体に対して直角に形成されます。 娘中心小体は最初は 9 本の単一微小管しか持っていませんが、中心小体が成熟するにつれて、それらは三つ子に変わります。 次に、中心小体のペアが細胞極に分岐し、 紡錘体微小管を組織化するための中心。
中心体の意味。
1. 紡錘体微小管の組織化の中心です。
2. 繊毛と鞭毛の形成。
3. 細胞小器官の細胞内運動を確保する。 一部の著者は、細胞の機能を定義しているのは、
center は 2 番目と 3 番目の関数です。 植物細胞中心小体はありませんが、その中に紡錘体が形成されています。
繊毛とフランジェラ (図 3.13)。 これらは特別な運動をする細胞小器官です。 それらは、精子、気管および気管支の上皮細胞、男性の精管など、いくつかの細胞に存在します。光学顕微鏡では、繊毛と鞭毛は細い成長物のように見えます。 電子顕微鏡により、繊毛と鞭毛の根元に小さな顆粒があることが明らかになりました。 基底体、構造的には中心小体と同じです。 繊毛と鞭毛の成長の基質である基底体からは、微小管の細い円筒が伸びています。 軸方向のねじ山、または アクソネム。それは9つの微小管ダブレットで構成されており、その上にタンパク質の「ハンドル」があります。 ダイニン。軸糸は細胞膜で覆われています。 中心には特別な殻に囲まれた一対の微小管があります。 カップリング、または 内部カプセル。ラジアル スポークはダブレットから中央のカップリングまで伸びています。 したがって、 繊毛と鞭毛の式は (9x2)+2 です。
鞭毛と繊毛の微小管の基礎は還元不可能なタンパク質です チューブリン。タンパク質の「ハンドル」 - ダイニン- 活性なATPアーゼを持っています。ATPを分解します。そのエネルギーにより、微小管の二重項が相互に移動します。 これが繊毛と鞭毛の波状の動きの仕組みです。
遺伝的に決定される病気がある - カース・グスナー症候群、軸索にダイニンハンドルまたは中央カプセルと中央微小管のいずれかが欠けているもの （固定繊毛症候群）。このような患者は、再発性の気管支炎、副鼻腔炎、気管炎に苦しんでいます。 男性では、精子の不動性により不妊症が観察されます。
MYOFIBRILL は筋細胞と筋シンプラストに存在し、その構造はトピック「」で説明されています。 筋肉組織神経原線維はニューロンに存在し、次のもので構成されています。 神経管そして 神経フィラメント。彼らの機能はサポートと輸送です。
内包物
封入体は、厳密に一定の構造を持たない、細胞の不安定な構成要素です (構造は変化する可能性があります)。 それらは、生命活動またはライフサイクルの特定の期間中にのみ細胞内で検出されます。
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インクルージョンの分類。
1. 栄養成分の含有物貯蔵された栄養素を表します。 このような含有物には、例えば、グリコーゲンおよび脂肪の含有物が含まれる。
2. 顔料の内包物。このような封入体の例としては、赤血球のヘモグロビンやメラノサイトのメラニンが挙げられます。 一部の細胞（神経、肝臓、心筋細胞）では、老化中に老化色素がリソソームに蓄積します。 茶色 リポフスチン、特定の機能があるとは考えられておらず、磨耗によって生じるもの 細胞構造。 したがって、顔料内包物は、化学的、構造的、機能的に不均一なグループを表します。 ヘモグロビンはガス輸送に関与し、メラニンは保護機能を果たし、リポフスチンは代謝の最終生成物です。 リオフスチン封入体を除いて、色素封入体は膜で囲まれていません。
3. 分泌封入体分泌細胞で検出され、生物学的に 活性物質身体機能の実現に必要なその他の物質（酵素を含むタンパク質封入体、杯細胞の粘液封入体など）。 これらの内包物は、膜で囲まれた小胞の外観を持ち、その中で分泌産物はさまざまな電子密度を持つことができ、多くの場合、軽くて構造のない縁で囲まれています。 4. 排泄物含有物- 細胞から除去する必要がある封入体。これらは以下のもので構成されています。 最終製品交換。 例としては、腎細胞などに含まれる尿素封入体があります。 それらは、分泌封入体と構造が似ています。
5. 特別な封入体 - エンドサイトーシスによって細胞に侵入する貪食粒子 (ファゴソーム) (以下を参照)。 さまざまな種類の介在物を図に示します。 3.14。
細胞間および細胞と基質の接着形態は、組織の形成 (形態形成) の基礎となり、動物の体の免疫反応の特定の側面を提供します。 接着、または付着は、上皮の組織および基底膜との相互作用を決定します。
インテグリンを進化の中で最も古い接着分子グループと考える理由があり、その一部は体の免疫反応の実行に重要な細胞間相互作用および細胞内皮相互作用の特定の側面を提供します（Kishimoto et al.、1999） ）。 インテグリンは細胞質膜に関連するビスサブユニットタンパク質です 真核細胞。 インテグリン a5P|、a4P|、avp3 は、フィブロネクチンおよび (または) ビトロネクチンによってオプソニン化された病原体および細胞破片の食作用に関与しています (Blystone and Brown、1999)。 一般に、これらの物体の吸収は、プロテインキナーゼがホルボールエステルによって活性化される実験条件下で形成される第二のシグナルを受信するときに重要である(Blystone et al., 1994)。 好中球におけるインテグリン avp3 のライゲーションは、FcR 媒介の食作用と細胞による活性酸素種の産生を活性化します (Senior et al., 1992)。 インテグリンリガンドは、その構造的多様性にもかかわらず、多くの場合、アルギニン、グリシン、アスパラギン酸（RGD）、またはインテグリンによって認識される接着モチーフの 3 つのアミノ酸の配列を含むことに注意してください。 これに関して、実験条件下では、合成 RGD 含有ペプチドは、実験設定に応じて、インテグリン リガンドのアゴニストまたはインヒビターのいずれかの特性を示すことが非常に多い (Johansson、1999)。
無脊椎動物では、接着分子の役割は、キイロショウジョウバエの神経系の発達の研究 (Hortsch および Goodman、1991) および線虫 Caenorhabditis elegans の形態形成の研究 (Kramer、1994) で最も徹底的に研究されました。 彼らは、セレクチンを除く、脊椎動物に存在する接着受容体とそのリガンドの大部分を明らかにしました。 これらすべての分子は程度の差こそあれ、接着プロセスに関与しており、無脊椎動物では免疫応答も提供します。 これらに加えて、接着過程にも関与するペルオキシネクチンや形質細胞拡散ペプチドなどの分子も一部の無脊椎動物で同定されている。
さまざまな癌において、接着分子のシステムと免疫におけるその役割はよく研究されています (Johansson、1999)。 特に、Pacifastacus leniusculus という癌の血球に含まれるタンパク質について話します。 彼らは、接着相互作用のリガンドの 1 つであるタンパク質ペルオキシネクチンを発見しました。 その分子量は約 76 kDa で、がん血液細胞の接着と拡散に関与しています (Johansson および Soderhall、1988)。 共同で
細胞接着分子の主要なファミリー
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このタンパク質には、脊椎動物のミエロペルオキシダーゼと構造および機能が相同な、かなりのサイズのドメインが含まれています。 したがって、ペルオキシネクチン分子は、接着タンパク質とペルオキシダーゼタンパク質の特性を組み合わせています（Johansson et al.、1995）。 ペルオキシネクチンの C 末端領域には、そのペルオキシダーゼ ドメインの一部として、おそらくインテグリンへの接着と結合に関与している KGD (リジン、グリシン、アスパラギン酸) 配列があります。 ペルオキシネクチンは、カプセル化と食作用のプロセスを刺激します。 細胞から分泌された後のプロポキシネクチンの接着活性とペルオキシダーゼ活性は、リポ多糖類または p-1,3-グリカンの存在下で活性化され、これはプロポキシネクチンに対するセリンプロテイナーゼの作用に関連しています。 インテグリンはペルオキシネクチンの受容体であるようです。 インテグリンに加えて、ペルオキシネクチンは他の細胞表面タンパク質にも結合することができます (Johansson et al., 1999)。 後者には、特に、細胞質膜の表面の非膜貫通タンパク質である(Cu, 2n)-スーパーオキシドジスムターゼが含まれる。 2 つのタンパク質の相互作用は、抗菌誘導体の製造において特に重要である可能性があります。
ペルオキシネクチン様タンパク質は他の節足動物でも確認されています。 ペルオキシネクチナラの cDNA と 78% 同一の cDNA が、エビ Penaeus monodon の血球から単離されました。 これには、比較したタンパク質で完全に相同な RLKKGDR 配列をコードするヌクレオチド配列が含まれています。 ショアガニ Carcinus maenas の細胞からの 80 kDa タンパク質とゴキブリ Blaberus craniifer からの 90 kDa タンパク質も構造的および機能的にペルオキシネクチンに類似しており、接着と食作用を刺激します。 推定上のペルオキシダーゼの合成に関与するcDNAも、ショウジョウバエ細胞から単離された。 さらに、ペルオキシダーゼ、Ig様、ロイシン豊富、およびプロコラーゲン豊富なドメインを有する170 kDaの細胞外マトリックスタンパク質を有することが知られている(Nelson et al., 1994)。 U 回虫相同なペルオキシダーゼ配列は C. elegans でも見つかっています。
ヒトミエロペルオキシダーゼ (MPO) も、単球と好中球の細胞分子接着をサポートすることが示されていますが (Johansson et al., 1997)、未分化 HL-60 細胞の場合はサポートしません。 ＭＰＯの接着受容体は、おそらくａｓｈｐ２インテグリン（ＣＤ１１ｂ／ＣＤ１８、またはＭａｃ－１、または３型補体受容体ＣＲ３）である。
ペルオキシネクチン分子の対応するフラグメントと相同な配列 KLRDGDRFWWE が、検討中の MPO の特性に関与していると考えられます。 好中球によって分泌される MPO が、その ashp2 インテグリンの内因性リガンドであると信じる理由があります。 この仮説は、「ヒト MPO に対する抗体がサイトカインで刺激された好中球のプラスチックやコラーゲンへの接着を抑制する能力が確立されたという観察によって裏付けられています (Ehrenstein et al., 1992)。ペルオキシダーゼとインテグリンの相互作用が考えられます。」最初の多細胞動物である海綿動物では、インテグリン (Brower et al., 1997) とペルオキシダーゼの両方が含まれているため、この現象はすでに起こっていました。
無脊椎動物のインテグリンは、カプセル化や結節形成などの免疫応答に関与しています。 この見解は、節足動物、軟体動物、棘皮動物での RGD ペプチドを用いた実験によって裏付けられています。 RGD ペプチドは、細胞の拡散、カプセル化、凝集、および結節の形成を阻害します。
無脊椎動物では、細胞間および細胞と基質の接着を促進する他のいくつかの種類のタンパク質分子が知られています。 これは、例えば、カブトガニ Limulus Polyphemus の血液細胞からの 18 kDa の血球凝集素です (Fujii et al., 1992)。 この凝集を引き起こす凝集因子は、ヒト細胞外マトリックスの 22 kDa タンパク質であるデルマトポンチンと構造的相同性を持っています。 カイコの血球からのヘモシチン
また、カイコは血球の凝集を引き起こします。つまり、赤血球凝集素です。 このタンパク質には、哺乳類の止血に関与するファン ヴィリブラント因子と同様のドメインと、C 型レクチン様領域が含まれています。
セレクチンとして知られる別の種類の接着分子が脊椎動物で確認されています。 セレクチンの構造には、レクチン EGF 様 (上皮成長因子) および CRP 様 (補体調節タンパク質) ドメインが含まれています。 これらは細胞関連糖（リガンド）に結合し、炎症部位に移動する血球と内皮との一時的な初期相互作用を開始します。 細胞接着の活性化は、特定の接着分子の合成、および（または）それらの相互作用する細胞の表面への移動によってのみ起こります。 接着受容体は、いわゆる「インサイドアウトシグナル伝達」経路を介して活性化することができ、この経路では、細胞質因子が受容体の細胞質ドメインと相互作用し、受容体の細胞外リガンド結合部位を活性化します。 例えば、フィブリノーゲンに対する血小板インテグリンの親和性の増加があり、これは、血小板の細胞質レベルで問題のプロセスを開始する特定のアゴニストによって達成される（Hughes and Plaff、1998）。
多くの接着分子 (カドヘリン、インテグリン、セレクチン、Ig 様タンパク質) が形態形成プロセスに関与しており、免疫反応へのそれらの関与はこのことの特別な現れであることを強調しなければなりません。 重要な機能。 そして、原則として、これらの分子は PAMP の認識には直接関与していませんが、それでも細胞動員の可能性を提供します。 免疫系微生物の侵入の分野で。 これは、動物の免疫応答を確保する上での重要な機能的役割です (Johansson、1999)。 抗感染機構の動員の緊急性に大きく寄与するのは、免疫系の細胞、内皮および上皮における接着分子の発現です。 先天性免疫動物。
組織の形成中およびその機能中に、認識と接着という細胞間コミュニケーションのプロセスが重要な役割を果たします。
認識- 細胞と別の細胞または細胞外マトリックスとの特異的な相互作用。 認識の結果、以下のプロセスが必然的に発生します: 細胞遊走の停止 細胞接着 接着性および特殊な細胞間接触の形成 細胞集団の形成 (形態形成) 集団内の細胞同士、他の構造の細胞との相互作用そして細胞外マトリックスの分子。
接着力- 細胞認識プロセスの結果とその実行メカニズムの両方 - 相互に認識する細胞パートナーの接触する原形質膜の特定の糖タンパク質の相互作用プロセス (図 4-4)、または血漿の特定の糖タンパク質の相互作用プロセス膜と細胞外マトリックス。 相互作用する細胞の原形質膜の特殊な糖タンパク質が結合を形成する場合、これは細胞が互いに認識していることを意味します。 お互いを認識する細胞の原形質膜の特別な糖タンパク質が結合した状態のままであれば、これが細胞接着、つまり細胞接着をサポートします。
米。 4-4. 細胞間コミュニケーションにおける接着分子。膜貫通接着分子 (カドヘリン) の相互作用により、細胞パートナーの認識と相互の付着 (接着) が確実になり、パートナー細胞がギャップ結合を形成できるようになり、拡散分子の助けだけでなく細胞から細胞へシグナルを伝達できるようになります。だけでなく、リガンドの膜に組み込まれたものとパートナー細胞の膜の受容体との相互作用によっても起こります。
接着とは、細胞が相互に、または細胞外マトリックスの成分に選択的に接着する能力です。 細胞接着は特殊な糖タンパク質、つまり接着分子によって実現されます。 原形質膜からの接着分子の消失と接着結合の分解により、細胞は遊走を開始できるようになります。 遊走細胞による他の細胞の表面または細胞外マトリックス内の接着分子の認識により、方向付けられた（標的を絞った）細胞遊走が確実に行われます。 言い換えれば、組織形成中、細胞接着は細胞遊走と細胞群集の形成の開始、経過、終了を制御します。 癒着は組織構造を維持するために必要な条件です。 細胞外マトリックスの成分への細胞の付着は点（局所）接着接触によって行われ、細胞同士の付着は細胞間接触によって行われます。