Pri tvorbe tkaniva a pri jeho fungovaní dôležitá úloha hrať medzibunkové komunikačné procesy:
- uznanie,
- priľnavosť.
Uznanie- špecifická interakcia bunky s inou bunkou alebo extracelulárnou matricou. V dôsledku toho sa nevyhnutne rozvíja rozpoznávanie nasledujúce procesy:
- zastavenie migrácie buniek
- bunková adhézia,
- tvorba adhezívnych a špecializovaných medzibunkových kontaktov.
- tvorba bunkových súborov (morfogenéza),
- interakcia buniek medzi sebou v súbore a s bunkami iných štruktúr.
Priľnavosť - dôsledok procesu bunkového rozpoznávania a mechanizmu jeho implementácie - proces interakcie špecifických glykoproteínov kontaktujúcich plazmatické membrány bunkových partnerov, ktoré sa navzájom rozpoznávajú alebo špecifické glykoproteíny plazmatickej membrány a extracelulárnej matrice. Ak špecifické glykoproteíny plazmatickej membrány interagujúce bunky vytvárajú spojenia, to znamená, že bunky sa navzájom spoznali. Ak špeciálne glykoproteíny plazmatických membrán buniek, ktoré sa navzájom spoznali, zostanú v viazaný stav, potom podporuje bunkovú adhéziu - bunkovej adhézie.
Úloha bunkových adhéznych molekúl v medzibunkovej komunikácii. Interakcia transmembránových adhéznych molekúl (kadherínov) zabezpečuje rozpoznanie bunkových partnerov a ich vzájomné naviazanie (adhézia), čo umožňuje partnerským bunkám vytvárať medzerové spojenia, ako aj prenášať signály z bunky do bunky nielen pomocou difúzne molekuly, ale aj prostredníctvom interakcie ligandy uložené v membráne so svojimi receptormi v membráne partnerskej bunky. Adhézia – schopnosť buniek selektívne sa na seba naviazať alebo na zložky extracelulárnej matrice. Je realizovaná bunková adhézia špeciálne glykoproteíny – adhézne molekuly. Pripojenie buniek k komponentom extracelulárnej matrice vykonávať bodové (fokálne) adhezívne kontakty a pripojenie buniek k sebe navzájom - medzibunkové kontakty. Počas histogenézy bunková adhézia kontroluje:
začiatok a koniec bunkovej migrácie,
tvorba bunkových spoločenstiev.
Priľnavosť - nevyhnutná podmienka udržiavanie štruktúry tkaniva. Rozpoznanie adhéznych molekúl na povrchu iných buniek alebo v extracelulárnej matrici pomocou migrujúcich buniek neposkytuje náhodné, ale riadená migrácia buniek. Pre tvorbu tkaniva je potrebné, aby sa bunky zjednotili a boli prepojené do bunkových celkov. Bunková adhézia je dôležitá pre tvorbu bunkových spoločenstiev prakticky vo všetkých typoch tkanív.
adhézne molekuly špecifické pre každý typ tkaniva. E-kadherín teda viaže bunky embryonálnych tkanív, P-kadherín - bunky placenty a epidermis, N-CAM - bunky nervového systému atď. Priľnavosť umožňuje bunkovým partnerom vymieňať si informácie prostredníctvom signálnych molekúl plazmatických membrán a medzerových spojov. Udržiavanie v kontakte pomocou transmembránových adhéznych molekúl interagujúcich buniek umožňuje ostatným membránovým molekulám navzájom komunikovať a prenášať medzibunkové signály.
Existujú dve skupiny adhéznych molekúl:
- rodina kadherínov,
- superrodina imunoglobulínov (Ig).
kadheríny- transmembránové glykoproteíny niekoľkých typov. Imunoglobulínová superrodina zahŕňa niekoľko foriem adhéznych molekúl nervových buniek - (N-CAM), adhéznych molekúl L1, neurofascinu a iných. Sú exprimované prevažne v nervovom tkanive.
adhézny kontakt. Prichytenie buniek k adhéznym molekulám extracelulárnej matrice sa realizuje bodovými (fokálnymi) adhéznymi kontaktmi. Lepiaci kontakt obsahuje vinulín, α-aktinín, talín a iné bielkoviny. Na tvorbe kontaktu sa podieľajú aj transmembránové receptory – integríny, ktoré spájajú extracelulárne a intracelulárne štruktúry. Charakter distribúcie adhéznych makromolekúl v extracelulárnej matrici (fibronektín, vitronektín) určuje miesto konečnej lokalizácie bunky vo vyvíjajúcom sa tkanive.
Štruktúra bodového adhézneho kontaktu. Proteín transmembránového integrínového receptora, pozostávajúci z α- a β-reťazcov, interaguje s proteínovými makromolekulami extracelulárnej matrice (fibronektín, vitronektín). Na cytoplazmatickej strane bunkovej membrány sa integrín β-CE viaže na talín, ktorý interaguje s vinkulínom. Ten sa viaže na α-aktinín, ktorý vytvára priečne väzby medzi aktínovými vláknami.
Aktivita povrchových receptorov buniek je spojená s takým javom, akým je bunková adhézia.
Priľnavosť- proces interakcie špecifických glykoproteínov susediacich plazmatických membrán buniek alebo buniek, ktoré sa navzájom rozpoznávajú a extracelulárnu matricu. V prípade, že v tomto prípade glykoiroteíny vytvoria väzby, dôjde k adhézii a následne k vytvoreniu pevných medzibunkových kontaktov alebo kontaktov medzi bunkou a extracelulárnou matricou.
Všetky bunkové adhézne molekuly sú rozdelené do 5 tried.
1. Kadheríny. Ide o transmembránové glykoproteíny, ktoré na adhéziu využívajú ióny vápnika. Sú zodpovedné za organizáciu cytoskeletu, interakciu buniek s inými bunkami.
2. Integríny. Ako už bolo uvedené, integríny sú membránové receptory pre proteínové molekuly extracelulárnej matrice - fibronektín, laminín atď. Viažu extracelulárnu matricu na cytoskelet pomocou intracelulárnych proteínov. talín, vinkulín, a-akti-nina. Fungujú tak bunkové, ako aj extracelulárne a medzibunkové adhézne molekuly.
3. Selektíny. Zabezpečte priľnavosť leukocytov k endotelu nádoby a teda - interakcie leukocytov a endotelu, migrácia leukocytov cez steny ciev do tkanív.
4. Rodina imunoglobulínov. Tieto molekuly hrajú dôležitú úlohu v imunitnej odpovedi, ako aj pri embryogenéze, hojení rán atď.
5. Gomingove molekuly. Zabezpečujú interakciu lymfocytov s endotelom, ich migráciu a osídlenie špecifických oblastí imunokompetentných orgánov.
Adhézia je teda dôležitým článkom pri prijímaní buniek, hrách veľkú rolu v medzibunkových interakciách a interakciách buniek s extracelulárnou matricou. Adhezívne procesy sú absolútne nevyhnutné pre také všeobecné biologické procesy, ako je embryogenéza, imunitná odpoveď, rast, regenerácia atď. Podieľajú sa tiež na regulácii intracelulárnej a tkanivovej homeostázy.
CYTOPLAZM
HYALOPLAZMA. Hyaloplazma sa tiež nazýva bunková šťava, cytosol, alebo bunková matrica. Toto je hlavná časť cytoplazmy, ktorá tvorí asi 55 % objemu bunky. Vykonáva hlavnú bunkovú metabolické procesy. Hyalonlasma je komplexný koloidný systém a pozostáva z homogénnej jemnozrnnej látky s nízkou hustotou elektrónov. Pozostáva z vody, bielkovín, nukleových kyselín, polysacharidov, lipidov, anorganické látky. Hyaloplazma môže zmeniť svoj stav agregácie: prejsť z tekutého stavu (sol) do hustejšieho gél. To môže zmeniť tvar bunky, jej pohyblivosť a metabolizmus. Funkcie hyalonlasmy:
1. Metabolický - metabolizmus tukov, bielkovín, sacharidov.
2. Tvorba kvapalného mikroprostredia (bunková matrica).
3. Účasť na pohybe buniek, metabolizme a energii. ORGANELES. Organely sú druhým najdôležitejším povinným
bunková zložka. Dôležitou vlastnosťou organel je, že majú trvalú prísne definovanú štruktúru a funkcie. Autor: funkčná vlastnosť Všetky organely sú rozdelené do 2 skupín:
1. Organely všeobecného významu. Obsiahnuté vo všetkých bunkách, pretože sú potrebné pre ich životne dôležitú činnosť. Takéto organely sú: mitochondrie, dva typy endoplazmatického retikula (ER), Goljiho komplex (CG), centrioly, ribozómy, lyzozómy, peroxizómy, mikrotubuly a mikrovlákna.
2. Organely osobitného významu. Existujú len tie bunky, ktoré vykonávajú špeciálne funkcie. Myofibrily sú také organely. svalové vlákna a bunky, neurofibrily v neurónoch, bičíky a mihalnice.
Autor: štrukturálny znak Všetky organely sú rozdelené na: 1) organely membránového typu a 2) organely nemembránového typu. Okrem toho môžu byť nemembránové organely postavené podľa fibrilárne a zrnitý princíp.
V organelách membránového typu sú hlavnou zložkou intracelulárne membrány. Tieto organely zahŕňajú mitochondrie, ER, CG, lyzozómy a peroxizómy. Medzi nemembranózne organely fibrilárneho typu patria mikrotubuly, mikrofilamenty, mihalnice, bičíky a centrioly. Nemembránové granulárne organely zahŕňajú ribozómy a polyzómy.
MEMBRÁNOVÉ ORGANELY
ENDOPLASMATICKÁ SIEŤ (ER) je membránová organela opísaná v roku 1945 K. Porterom. Jeho popis bol možný vďaka elektrónovému mikroskopu. EPS je systém malých kanálikov, vakuol, vakov, ktoré tvoria súvislú komplexnú sieť v bunke, ktorej prvky môžu často vytvárať izolované vakuoly, ktoré sa objavujú na ultratenkých rezoch. ER sa skladá z membrán, ktoré sú tenšie ako cytolema a obsahujú viac bielkovín vďaka početným enzýmovým systémom, ktoré obsahuje. Existujú 2 typy EPS: zrnitý(hrubé) a agranulárny, alebo hladké. Oba typy EPS sa môžu vzájomne premieňať na seba a sú funkčne prepojené tzv prechodný, alebo prechodný zónu.
Granulovaný EPS (obr. 3.3) obsahuje na svojom povrchu ribozómy (polyzómy) a je to organela biosyntézy bielkovín. Polyzómy alebo ribozómy sa viažu na ER pomocou tzv dokovací proteín. Zároveň sa v membráne ER nachádzajú špeciálne integrálne proteíny. riboforíny, tiež viazanie ribozómov a vytváranie hydrofóbnych trapembránových kanálov na transport syntetizovanej polypentidovej hodnoty do lúmenu granulárneho EPS.
Granulovaný EPS je viditeľný iba v elektrónovom mikroskope. Vo svetelnom mikroskope je znakom vyvinutého granulárneho EPS bazofília cytoplazmy. Granulovaný EPS je prítomný v každej bunke, ale stupeň jeho vývoja je odlišný. Maximálne je vyvinutý v bunkách syntetizujúcich proteín na export, t.j. v sekrečných bunkách. Granulovaný ER dosahuje svoj maximálny vývoj v neurocytoch, v ktorých jeho cisterny získavajú usporiadané usporiadanie. V tomto prípade sa na svetelnej mikroskopickej úrovni zisťuje vo forme pravidelne umiestnených oblastí cytoplazmatickej bazofílie, tzv. bazofilná látka Nissl.
Funkcia granulovaný EPS - syntéza bielkovín na export. Okrem toho sa v ňom vyskytujú počiatočné posttranslačné zmeny v polypeptidovom reťazci: hydroxylácia, sulfatácia a fosforylácia, glykozylácia. Posledná reakcia je obzvlášť dôležitá, pretože vedie k vzniku glykoproteíny- najbežnejší produkt bunkovej sekrécie.
Agranulárny (hladký) ER je trojrozmerná sieť tubulov, ktoré neobsahujú ribozómy. Granulovaný ER sa môže premeniť na hladký ER bez prerušenia, ale môže existovať ako nezávislá organela. Miesto prechodu granulárneho ER na agranulárne ER je tzv prechodný (stredný, prechodný)časť. Z nej pochádza oddelenie vezikúl so syntetizovaným proteínom a dopraviť ich do Golgiho komplexu.
Funkcie hladké eps:
1. Separácia cytoplazmy bunky na rezy - priehradky, z ktorých každá má svoju vlastnú skupinu biochemických reakcií.
2. Biosyntéza tukov, sacharidov.
3. Tvorba peroxizómov;
4. Biosyntéza steroidných hormónov;
5. Detoxikácia exogénnych a endogénnych jedov, hormónov, biogénnych amínov, liečiv v dôsledku aktivity špeciálnych enzýmov.
6. Ukladanie iónov vápnika (vo svalových vláknach a myocytoch);
7. Zdroj membrán na obnovu karyolemy v telofáze mitózy.
PLATE GOLGI KOMPLEX. Ide o membránovú organelu opísanú v roku 1898 talianskym neurohistológom C. Golgim. Túto organelu pomenoval intracelulárne retikulum vzhľadom na to, že vo svetelnom mikroskope má sieťovaný vzhľad (obr. 3.4, a). Svetelná mikroskopia neposkytuje úplný obraz o štruktúre tejto organely. Vo svetelnom mikroskope vyzerá Golgiho komplex ako zložitá sieť, v ktorej môžu byť bunky navzájom spojené alebo ležať nezávisle na sebe. (diktyozómy) vo forme oddelených tmavých oblastí, tyčiniek, zŕn, konkávnych diskov. medzi pletivom a difúzna forma v komplexe Goldji nie je žiadny zásadný rozdiel, možno pozorovať zmenu foriem tohto orgamelu. Dokonca aj v ére svetelnej mikroskopie sa zistilo, že morfológia Golgiho komplexu závisí od štádia sekrečného cyklu. To umožnilo D.N. Nasonovovi navrhnúť, že Golgiho komplex zabezpečuje akumuláciu syntetizovaných látok v bunke. Podľa elektrónovej mikroskopie sa Golgiho komplex skladá z membránových štruktúr: ploché membránové vaky s ampulárnymi rozšíreniami na koncoch, ako aj veľké a malé vakuoly (obr. 3.4, Obr. b, c). Kombinácia týchto útvarov sa nazýva diktyozóm. Dictyozóm obsahuje 5-10 vrecovitých cisterien. Počet diktyozómov v bunke môže dosiahnuť niekoľko desiatok. Okrem toho je každý diktyozóm spojený so susedným pomocou vakuol. Každý diktyozóm obsahuje proximálny, nezrelé, vznikajúce, alebo CIS-zóna, - otočené k jadru, a distálny, TRANS zóna. Ten je na rozdiel od konvexného cis-povrchu konkávny, zrelý, obrátený k cytoleme bunky. Z cis strany sú pripojené vezikuly, ktoré sú oddelené od ER prechodovej zóny a obsahujú novosyntetizovaný a čiastočne spracovaný proteín. V tomto prípade sú membrány vezikúl vložené do cis-povrchovej membrány. Z trans strany sú oddelené sekrečné vezikuly a lyzozómy. V Golgiho komplexe teda dochádza k neustálemu prúdeniu bunkových membrán a ich dozrievaniu. Funkcie Golgiho komplex:
1. Akumulácia, dozrievanie a kondenzácia produktov biosyntézy bielkovín (vyskytujúce sa v granulovanom EPS).
2. Syntéza polysacharidov a premena jednoduchých bielkovín na glykoproteíny.
3. Tvorba liponroteidov.
4. Tvorba sekrečných inklúzií a ich uvoľňovanie z bunky (obalenie a sekrécia).
5. Tvorba primárnych lyzozómov.
6. Tvorba bunkových membrán.
7. Vzdelávanie akrozómy- štruktúra obsahujúca enzýmy, ktorá sa nachádza na prednom konci spermie a je potrebná na oplodnenie vajíčka, deštrukciu jeho membrán.
 |
Veľkosť mitochondrií je od 0,5 do 7 mikrónov a ich celkový počet v bunke - od 50 do 5000. Tieto organely sú jasne viditeľné vo svetelnom mikroskope, avšak informácie o ich štruktúre získané v tomto prípade sú vzácne (obr. 3.5, a). Elektrónový mikroskop ukázal, že mitochondrie pozostávajú z dvoch membrán – vonkajšej a vnútornej, pričom každá z nich má hrúbku 7 nm (obr. 3.5, b, c, 3.6, a). Medzi vonkajšou a vnútornou membránou je medzera s veľkosťou až 20 nm.
Vnútorná membrána je nerovnomerná, tvorí veľa záhybov alebo kristov. Tieto cristae prebiehajú kolmo na povrch mitochondrií. Na povrchu cristae sú hríbovité útvary (oxizómy, ATPzómy alebo F-častice), predstavujúci komplex ATP-syntetáza (obr. 3.6) Vnútorná membrána ohraničuje mitochondriálnu matricu. Obsahuje množstvo enzýmov na oxidáciu pyruvátu a mastné kyseliny, ako aj enzýmy Krebsovho cyklu. Okrem toho matrica obsahuje mitochondriálnu DNA, mitochondriálne ribozómy, tRNA a enzýmy aktivujúce mitochondriálny genóm. Vnútorná membrána obsahuje tri typy proteínov: enzýmy, ktoré katalyzujú oxidačné reakcie; ATP-syntetický komplex syntetizujúci ATP v matrici; transportné proteíny. vonkajšia membrána obsahuje enzýmy, ktoré premieňajú lipidy na reakčné zlúčeniny, ktoré sa potom podieľajú na metabolických procesoch matrice. Medzimembránový priestor obsahuje enzýmy potrebné na oxidačnú fosforyláciu. Pretože Keďže mitochondrie majú svoj vlastný genóm, majú autonómny systém syntézy proteínov a môžu si čiastočne vytvárať vlastné membránové proteíny.
Funkcie.
1. Poskytovanie energie bunke vo forme ATP.
2. Účasť na biosyntéze steroidných hormónov (niektoré väzby v biosyntéze týchto hormónov sa vyskytujú v mitochondriách). Bunky produkujúce ste
roidné hormóny majú veľké mitochondrie so zložitými veľkými tubulárnymi cristae.
3. Ukladanie vápnika.
4. Účasť na syntéze nukleových kyselín. V niektorých prípadoch v dôsledku mutácií mitochondriálnej DNA, tzv mitochondriálne ochorenie, sa prejavuje širokými a závažnými príznakmi. LYSOSOME. Sú to membránové organely, ktoré nie sú viditeľné pod svetelným mikroskopom. Objavil ich v roku 1955 K. de Duve pomocou elektrónového mikroskopu (obr. 3.7). Sú to membránové vezikuly obsahujúce hydrolytické enzýmy: kyslá fosfatáza, lipáza, proteázy, nukleázy atď., spolu viac ako 50 enzýmov. Existuje 5 typov lyzozómov:
1. Primárne lyzozómy, práve oddelený od trans povrchu Golgiho komplexu.
2. sekundárne lyzozómy, alebo fagolyzozómy. Sú to lyzozómy, ktoré sa spojili s fagozóm- fagocytovaná častica obklopená membránou.
3. Zvyškové telesá- sú to vrstvené útvary, ktoré sa tvoria, ak proces štiepenia fagocytovaných častíc neskončil. Príkladom zvyškových telies môže byť lipofuscínové inklúzie, ktoré sa objavujú v niektorých bunkách počas ich starnutia, obsahujú endogénny pigment lipofuscín.
4. Primárne lyzozómy môžu splynúť s odumierajúcimi a starými organelami, ktoré zničia. Tieto lyzozómy sa nazývajú autofagozómy.
5. Multivezikulárne telieska. Sú to veľké vakuoly, v ktorých je zase niekoľko takzvaných vnútorných vezikúl. Vnútorné vezikuly sa zrejme tvoria pučaním dovnútra z membrány vakuol. Vnútorné vezikuly môžu byť postupne rozpustené enzýmami obsiahnutými v matrici tela.
Funkcie lyzozómy: 1. Intracelulárne trávenie. 2. Účasť na fagocytóze. 3. Účasť na mitóze – deštrukcia jadrovej membrány. 4. Účasť na intracelulárnej regenerácii.5. Účasť na autolýze – sebadeštrukcii bunky po jej smrti.
Existuje veľká skupina ochorení tzv lyzozomálne ochorenia, alebo skladovacie choroby. Sú to dedičné ochorenia, prejavujúce sa nedostatkom určitého lyzozomálneho pigmentu. Zároveň sa v cytoplazme bunky hromadia nestrávené produkty.
 |
metabolizmus (glykogén, glykolinidy, bielkoviny, obr. 3.7, b, c),čo vedie k postupnej bunkovej smrti. PEROXIZÓMY. Peroxizómy sú organely, ktoré sa podobajú na lyzozómy, ale obsahujú enzýmy potrebné na syntézu a deštrukciu endogénnych peroxidov – neroxidázu, katalázu a iné, celkovo ich je až 15. V elektrónovom mikroskope sú to guľovité alebo elipsoidné vezikuly so stredne hustým jadrom. (obr. 3.8). Peroxizómy sa tvoria oddelením vezikúl od hladkého ER. Enzýmy potom migrujú do týchto vezikúl, ktoré sa syntetizujú oddelene v cytosóle alebo v granulárnom ER.
Funkcie peroxizómy: 1. Spolu s mitochondriami sú to organely na využitie kyslíka. V dôsledku toho v nich vzniká silné oxidačné činidlo H 2 0 2. 2. Štiepenie prebytočných peroxidov pomocou enzýmu katalázy a tým ochrana buniek pred smrťou. 3. Štiepenie pomocou peroxizómov syntetizovaných v samotných peroxizómoch toxických produktov exogénneho pôvodu (detoxikácia). Túto funkciu vykonávajú napríklad peroxizómy pečeňových buniek a obličkových buniek. 4. Účasť na bunkovom metabolizme: peroxizómové enzýmy katalyzujú rozklad mastných kyselín, podieľajú sa na metabolizme aminokyselín a iných látok.
Existujú tzv peroxizomálne choroby spojené s defektmi peroxizómových enzýmov a charakterizované závažným poškodením orgánov, ktoré vedie k smrti v detstve. BEZMEMBRÁNOVÉ ORGANELY
RIBOZÓMY. Sú to organely biosyntézy bielkovín. Pozostávajú z dvoch ribonukleothyroidných podjednotiek – veľkej a malej. Tieto podjednotky môžu byť spojené, pričom medzi nimi je umiestnená mediátorová molekula RNA. Existujú voľné ribozómy - ribozómy, ktoré nie sú spojené s EPS. Môžu byť samostatné a politika, keď je na jednej molekule i-RNA viacero ribozómov (obr. 3.9). Druhým typom ribozómov sú asociované ribozómy pripojené k EPS.
 |
Funkcia ribozóm. Voľné ribozómy a polyzómy vykonávajú biosyntézu proteínov pre vlastné potreby bunky.
Ribozómy naviazané na EPS syntetizujú proteín na „export“, pre potreby celého organizmu (napríklad v sekrečných bunkách, neurónoch a pod.).
MIKROTÚRKY. Mikrotubuly sú organely fibrilárneho typu. Majú priemer 24 nm a dĺžku až niekoľko mikrónov. Sú to rovné dlhé duté valce vyrobené z 13 obvodových vlákien alebo protofilamentov. Každé vlákno je tvorené globulárnym proteínom tubulín, ktorý existuje vo forme dvoch podjednotiek – kalamus (obr. 3.10). V každom vlákne sú tieto podjednotky usporiadané striedavo. Vlákna v mikrotubule sú špirálovité. Proteínové molekuly spojené s mikrotubulami sa vzďaľujú od mikrotubulov. (proteíny spojené s mikrotubulami alebo MAP). Tieto proteíny stabilizujú mikrotubuly a tiež ich viažu na iné prvky cytoskeletu a organel. Proteín spojený s mikrotubulami kiezin,čo je enzým, ktorý rozkladá ATP a premieňa energiu jeho rozpadu na mechanickú energiu. Na jednom konci sa kiezín viaže na špecifickú organelu a na druhom konci vplyvom energie ATP kĺže po mikrotubule, čím posúva organely v cytoplazme.
 |
Mikrotubuly sú veľmi dynamické štruktúry. Majú dva konce: (-) a (+)- končí. Negatívnym koncom je miesto depolymerizácie mikrotubulov, zatiaľ čo pozitívnym koncom je miesto, kde sa vytvárajú nové molekuly tubulínu. V niektorých prípadoch (základné telo) negatívny koniec sa zdá byť ukotvený a rozpad sa tu zastaví. V dôsledku toho dochádza k zväčšeniu veľkosti mihalníc v dôsledku rozšírenia na (+) - konci.
Funkcie mikrotubuly sú nasledovné. 1. Pôsobiť ako cytoskelet;
2. Podieľať sa na transporte látok a organel v bunke;
3. Podieľať sa na tvorbe deliaceho vretienka a zabezpečiť divergenciu chromozómov v mitóze;
4. Sú súčasťou centrioly, mihalníc, bičíkov.
Ak sú bunky ošetrené kolchicínom, ktorý ničí mikrotubuly cytoskeletu, potom bunky zmenia svoj tvar, zmršťujú sa a strácajú schopnosť deliť sa.
MIKROFILAMENTY. Je to druhá zložka cytoskeletu. Existujú dva typy mikrofilamentov: 1) aktín; 2) medziprodukt. Okrem toho cytoskelet obsahuje mnoho doplnkových proteínov, ktoré spájajú vlákna navzájom alebo s inými bunkovými štruktúrami.
Aktínové vlákna sú postavené z aktínového proteínu a vznikajú ako výsledok jeho polymerizácie. Aktín v bunke je v dvoch formách: 1) v rozpustenej forme (G-aktín alebo globulárny aktín); 2) v polymerizovanej forme, t.j. vo forme vlákien (F-aktín). V bunke je dynamická rovnováha medzi 2 formami aktínu. Rovnako ako v mikrotubuloch, aktínové filamenty majú (+) a (-) - póly a v bunke prebieha neustály proces rozpadu týchto filamentov na záporných a vytvárania na kladných póloch. Tento proces sa nazýva bežiaci pás ling. Zohráva významnú úlohu pri zmene stavu agregácie cytoplazmy, zabezpečuje pohyblivosť bunky, podieľa sa na pohybe jej organel, na vzniku a zániku pseudopódií, mikroklkov, priebehu endocytózy a exocytózy. Mikrotubuly tvoria kostru mikroklkov a podieľajú sa aj na organizácii medzibunkových inklúzií.
Medziľahlé vlákna- vlákna, ktoré majú hrúbku väčšiu ako aktínové vlákna, ale menšiu ako mikrotubuly. Toto sú najstabilnejšie bunkové vlákna. Plnia podpornú funkciu. Napríklad tieto štruktúry ležia po celej dĺžke procesov nervových buniek, v oblasti desmozómov, v cytoplazme hladkých myocytov. V klietkach iný typ medziľahlé vlákna sa líšia zložením. V neurónoch sa tvoria neurofilamenty pozostávajúce z troch rôznych polypentidov. V neurogliových bunkách obsahujú intermediárne vlákna kyslý gliový proteín. Epitelové bunky obsahujú keratínové vlákna (tonofilamenty)(obr. 3.11).
CENTRUM BUNIEK (obr. 3.12). Je to viditeľná a svetelná mikroskopická organela, avšak jej jemná štruktúra povolené študovať iba elektrónový mikroskop. V medzifázovej bunke sa bunkové centrum skladá z dvoch valcových dutinových štruktúr s dĺžkou do 0,5 µm a priemerom do 0,2 µm. Tieto štruktúry sú tzv centrioles. Tvoria diplozóm. V diplozóme ležia dcérske centrioly navzájom v pravom uhle. Každý centriol je zložený z 9 trojíc po obvode usporiadaných mikrotubulov, ktoré po dĺžke čiastočne splývajú. Zloženie cetriolov zahŕňa okrem mikrotubulov aj „rukoväte“ z proteínu dyneínu, ktoré spájajú susedné triplety vo forme mostíkov. Neexistujú žiadne centrálne mikrotubuly a centriolový vzorec - (9x3) + 0. Každý triplet mikrotubulov je tiež spojený s guľovitými štruktúrami - satelitov. Mikrotubuly sa rozchádzajú od satelitov do strán a tvoria sa centrosféra.
Centrioly sú dynamické štruktúry a podliehajú zmenám v mitotickom cykle. V nedeliacej sa bunke ležia párové centrioly (centrozómy) v perinukleárnej zóne bunky. V S-perióde mitotického cyklu sa duplikujú, pričom v pravom uhle ku každému zrelému centriolu vzniká dcérsky centriol. V dcérskych centriolách je najprv len 9 samostatných mikrotubulov, ale ako centrioly dozrievajú, menia sa na triplety. Ďalej sa páry centriolov rozchádzajú smerom k pólom bunky a stávajú sa organizačné centrá vretenových mikrotubulov.
Hodnota centriolov.
1. Sú centrom organizácie vretenových mikrotubulov.
2. Tvorba mihalníc a bičíkov.
3. Zabezpečenie vnútrobunkového pohybu organel. Niektorí autori sa domnievajú, že určujúce funkcie bunky
centrum sú druhá a tretia funkcia, pretože v rastlinné bunky centrioly chýbajú, tvorí sa v nich však deliace vreteno.
mihalnice a bičíky (obr. 3.13). Sú to špeciálne organely pohybu. Nachádzajú sa v niektorých bunkách - spermiách, epitelových bunkách priedušnice a priedušiek, mužských vas deferens atď. Vo svetelnom mikroskope vyzerajú mihalnice a bičíky ako tenké výrastky. V elektrónovom mikroskope sa zistilo, že malé granule ležia na dne riasiniek a bičíkov - bazálne telá, podobnou štruktúrou ako centrioly. Z bazálneho tela, ktoré je matricou pre rast mihalníc a bičíkov, odchádza tenký valec mikrotubulov - axiálny závit, alebo axonéma. Skladá sa z 9 dubletov mikrotubulov, na ktorých sú „rúčky“ bielkovín. dyneín. Axonéma je pokrytá cytolemou. V strede je pár mikrotubulov obklopených špeciálnou škrupinou - spojka, alebo vnútorná kapsula. Radiálne lúče prebiehajú od dubletov k centrálnej objímke. v dôsledku toho vzorec mihalníc a bičíkov je (9x2) + 2.
Základom mikrotubulov bičíkov a mihalníc je neredukovateľný proteín tubulín. Proteínové "rúčky" - dyneín- má ATPázu aktívnu -gio: štiepi ATP, vďaka energii ktorej sú dublety mikrotubulov vzájomne posunuté. Takto sa vykonávajú vlnovité pohyby mihalníc a bičíkov.
Existuje geneticky podmienená choroba - Kart-Gsnerov syndróm, v ktorých axonéme chýbajú buď rukoväte dyneínu, ani centrálna kapsula a centrálne mikrotubuly (syndróm fixovaných mihalníc). Takíto pacienti trpia recidivujúcou bronchitídou, sinusitídou a tracheitídou. U mužov je v dôsledku nehybnosti spermií zaznamenaná neplodnosť.
MYOPIBRILY sa nachádzajú vo svalových bunkách a myosymplastoch a ich štruktúre sa venuje téma " Svalové tkanivá Neurofibrily sa nachádzajú v neurónoch a pozostávajú z neurotubulu a neurofilamenty. Ich funkciou je podpora a transport.
INKLÚZIE
Inklúzie sú nestále zložky bunky, ktoré nemajú striktne trvalú štruktúru (ich štruktúra sa môže meniť). V bunke sa zisťujú iba počas určitých období životnej aktivity alebo životného cyklu.
 |
KLASIFIKÁCIA INKLÚZIE.
1. Trofické inklúzie sú uložené živiny. Medzi takéto inklúzie patria napríklad inklúzie glykogénu, tuku.
2. pigmentované inklúzie. Príkladmi takýchto inklúzií sú hemoglobín v erytrocytoch, melanín v melanocytoch. V niektorých bunkách (nervy, pečeň, kardiomyocyty) sa počas starnutia hromadí starnúci pigment v lyzozómoch Hnedá farba lipofuscín, nenesie, ako sa predpokladá, určitú funkciu a je výsledkom opotrebovania bunkových štruktúr. Preto sú pigmentové inklúzie chemicky, štrukturálne a funkčne heterogénnou skupinou. Hemoglobín sa podieľa na transporte plynov, melanín plní ochrannú funkciu a lipofuscín je konečným produktom metabolizmu. Pigmentové inklúzie, s výnimkou liofuscínu, nie sú obklopené membránou.
3. Sekrečné inklúzie sa detegujú v sekrečných bunkách a pozostávajú z produktov, ktoré sú biologicky účinných látok a ďalšie látky potrebné na realizáciu telesných funkcií (bielkovinové inklúzie vrátane enzýmov, slizničné inklúzie v pohárikových bunkách atď.). Tieto inklúzie vyzerajú ako vezikuly obklopené membránou, v ktorých môže mať vylučovaný produkt rôzne hustoty elektrónov a sú často obklopené ľahkým bezštruktúrnym okrajom. 4. Vylučovacie inklúzie- inklúzie, ktoré sa majú z bunky odstrániť, keďže pozostávajú z konečné produkty výmena. Príkladom sú inklúzie močoviny v obličkových bunkách atď. Štruktúra je podobná sekrečným inklúziám.
5. Špeciálne inklúzie - fagocytované častice (fagozómy) vstupujúce do bunky endocytózou (pozri nižšie). Rôzne typy inklúzií sú znázornené na obr. 3.14.
Medzibunkové a bunkovo-substrátové formy adhézie sú základom tvorby tkanív (morfogenéza) a poskytujú určité aspekty imunitných odpovedí živočíšneho organizmu. Adhézia alebo adherencia určuje organizáciu epitelu a ich interakciu s bazálnou membránou.
Existujú dôvody považovať integríny za najstaršiu skupinu adhéznych molekúl v evolúcii, z ktorých niektoré poskytujú určité aspekty interakcií bunka-bunka a bunka-endotel, ktoré sú dôležité pri implementácii imunitných reakcií tela (Kishimoto et al., 1999 ). Integríny sú proteíny s dvoma podjednotkami spojené s cytoplazmatickou membránou. eukaryotických buniek. Integríny a5P|, a4P| a avp3 sa podieľajú na fagocytóze patogénov a bunkových zvyškov opsonizovaných fibronektínom a (alebo) vitronektínom (Blystone a Brown, 1999). Absorpcia týchto objektov je spravidla dôležitá, keď je prijatý druhý signál, ktorý sa vytvára za experimentálnych podmienok pri aktivácii proteínkinázy forbolestermi (Blystone et al., 1994). Ligácia integrínu avp3 v neutrofiloch aktivuje fagocytózu sprostredkovanú FcR a produkciu reaktívnych foriem kyslíka bunkou (Senior et al., 1992). Treba poznamenať, že integrínové ligandy, napriek ich štruktúrnej rozmanitosti, často obsahujú 3 aminokyselinovú sekvenciu - arginín, glycín, kyselinu asparágovú (RGD) alebo adhézny motív, ktorý integríny rozpoznávajú. V tomto ohľade v experimentálnych podmienkach syntetické peptidy obsahujúce RGD veľmi často vykazujú buď vlastnosti agonistov alebo inhibítorov integrínových ligandov, v závislosti od nastavenia experimentov (Johansson, 1999).
U bezstavovcov bola úloha adhéznych molekúl najdôkladnejšie študovaná pri štúdiu vývoja nervového systému Drosophila melanogaster (Hortsch a Goodman, 1991) a morfogenézy háďatka Caenorhabditis elegans (Kramer, 1994). Odhalili väčšinu adhéznych receptorov a ich ligandov prítomných u stavovcov, s výnimkou selektínov. Všetky tieto molekuly sa v tej či onej miere podieľajú na procesoch adhézie, ktoré tiež zabezpečujú imunitné reakcie bezstavovcov. Spolu s nimi boli u niektorých bezstavovcov identifikované také molekuly ako peroxynektín a peptid šíriaci plazmocyty, ktoré sa tiež podieľajú na procesoch adhézie.
Pri rôznych rakovinách je dobre študovaný systém adhéznych molekúl a ich úloha v imunite (Johansson, 1999). Hovoríme najmä o bielkovinách krviniek rakoviny Pacifastacus leniusculus. Objavili proteín peroxynektín, ktorý je jedným z ligandov adhezívnych interakcií. Jeho molekulová hmotnosť je asi 76 kDa a je zodpovedný za adhéziu a šírenie rakovinových krviniek (Johansson a Soderhall, 1988). v ko-
Hlavné rodiny molekúl bunkovej adhézie
|
Tento proteín obsahuje doménu významnej veľkosti, homológnu v štruktúre a funkcii s myeloperoxidázou stavovcov. Molekula peroxynektínu teda spája vlastnosti adhezívnych a peroxidázových proteínov (Johansson et al., 1995). V C-terminálnej oblasti peroxynektínu sa ako súčasť jeho peroxidázovej domény nachádza sekvencia KGD (lyzín, glycín, kyselina asparágová), ktorá sa pravdepodobne podieľa na adhézii a väzbe na integríny. Peroxynektín stimuluje procesy enkapsulácie a fagocytózy. Adhezívne aj peroxidázové aktivity properoxynektínu po jeho sekrécii z buniek sú aktivované v prítomnosti lipopolysacharidov alebo p-1,3-glykánov, čo je spojené s pôsobením serínových proteináz na properoxynektín. Zdá sa, že integrín je peroxynektínový receptor. Okrem integrínu sa peroxynektín môže viazať aj na iné proteíny bunkového povrchu (Johansson et al., 1999). K týmto patrí najmä (Cu,2n)-superoxiddismutáza, čo je povrchový, netransmembránový proteín cytoplazmatickej membrány. Interakcia dvoch proteínov môže byť obzvlášť dôležitá v prípade produkcie antimikrobiálnych derivátov.
Proteíny podobné peroxynektínu sa našli aj u iných článkonožcov. Z krviniek krevety Penaeus monodon sa izolovala cDNA, ktorá je na 78 % identická s cDNA peroxynektinaracu. Obsahuje nukleotidovú sekvenciu kódujúcu sekvenciu RLKKGDR, ktorá je v porovnávaných proteínoch úplne homológna. 80 kDa proteín z buniek pobrežného kraba Carcinus maenas a 90 kDa proteín šváb Blaberus craniifer sú tiež štruktúrne a funkčne podobné peroxynektínu, stimulujúc adhéziu a fagocytózu. Z buniek Drosophila bola tiež izolovaná cDNA zodpovedná za syntézu predpokladanej peroxidázy. Okrem toho má známy proteín extracelulárnej matrice 170 kDa, ktorý má peroxidázové, Ig-podobné domény bohaté na leucín a bohaté na prokolagén (Nelson a kol., 1994). o škrkavka C. elegans tiež našiel homologické sekvencie peroxidázy.
Ukázalo sa tiež, že ľudská myeloperoxidáza (MPO) je schopná udržiavať bunkovú molekulárnu adhéziu (Johansson et al., 1997) monocytov a neutrofilov, ale nie nediferencovaných buniek HL-60. Adhezívnym receptorom pre MPO je pravdepodobne integrín amp2 (CDIIb/CD18 alebo Mac-I alebo receptor komplementu tretieho typu CR3).
Predpokladá sa, že sekvencia KLRDGDRFWWE, ktorá je homológna so zodpovedajúcim fragmentom molekuly peroxynektínu, je zodpovedná za vlastnosti uvažovaného MPO. Existujú dôvody naznačujúce, že MPO vylučovaný neutrofilmi je endogénnym ligandom jeho integrínu ap2. Tento predpoklad „podporuje pozorovanie, že schopnosť protilátok proti ľudskému MPO potlačiť adhéziu neutrofilov aktivovaných cytokínmi na plast a kolagén bola preukázaná (Ehrenstein et al., 1992). Je možné, že interakcia peroxidáz s integríny sa vyskytujú už v prvých metazooch - špongie, keďže majú aj integríny (Brower et al., 1997) a peroxidázy.
Integríny bezstavovcov sa podieľajú na imunitných odpovediach, ako je enkapsulácia a tvorba uzlín. Túto pozíciu podporujú experimenty s RGD peptidmi na článkonožcoch, mäkkýšoch a ostnokožcoch. RGD peptidy inhibujú bunkové šírenie, enkapsuláciu, agregáciu a tvorbu uzlín.
U bezstavovcov je známych niekoľko ďalších typov proteínových molekúl, ktoré podporujú adhéziu bunka-bunka a bunka-substrát. Ide napríklad o 18 kDa hemaglutinín z krviniek podkovičky Limulus polyphemus (Fujii et al., 1992). Tento aglutinačný agregačný faktor zdieľa štruktúrnu homológiu s 22 kDa ľudským proteínom extracelulárnej matrice, dermatopontínom. Hemocytín z krviniek priadky morušovej
Bombyx mori tiež spúšťa agregáciu krviniek, teda ide o hemaglutinín. Tento proteín obsahuje doménu podobnú doméne Van Willibrandtovho faktora, ktorý sa podieľa na hemostáze u cicavcov, ako aj oblasť podobnú lektínu typu C.
Ďalší typ adhéznych molekúl, známy ako selektíny, bol nájdený u stavovcov. Selektíny vo svojej štruktúre obsahujú lektínové domény podobné EGF (epiteliálny rastový faktor) a CRP (doplnkový regulačný proteín). Viažu s bunkami spojené cukry – ligandy – a iniciujú prechodné počiatočné interakcie krvných buniek migrujúcich do zápalových ložísk s endotelom. K aktivácii bunkovej adhézie môže dôjsť len počas syntézy určitých adhéznych molekúl a (alebo) ich prenosu na povrch interagujúcich buniek. Adhézne receptory môžu byť aktivované prostredníctvom takzvanej "signalizačnej dráhy zvnútra von", v ktorej cytoplazmatické faktory, interagujúce s cytoplazmatickými doménami receptorov, aktivujú extracelulárne miesta viažuce ligand. Napríklad dochádza k zvýšeniu afinity integrínov krvných doštičiek k fibrinogénu, čo sa dosahuje špecifickými agonistami, ktoré iniciujú uvažovaný proces na úrovni cytoplazmy krvných doštičiek (Hughes, Plaff, 1998).
Je potrebné zdôrazniť, že mnohé adhézne molekuly (kadheríny, integríny, selektíny a proteíny podobné Ig) sa podieľajú na morfogenetických procesoch a ich zapojenie do imunitných reakcií je osobitným prejavom tohto dôležitá funkcia. A hoci sa tieto molekuly spravidla priamo nezúčastňujú na rozpoznávaní PAMP, napriek tomu poskytujú možnosť mobilizácie buniek. imunitný systém v oblasti prieniku mikroorganizmov. Toto je ich dôležitá funkčná úloha pri poskytovaní imunitných reakcií u zvierat (Johansson, 1999). Práve expresia adhéznych molekúl na bunkách imunitného systému, endotelu a epitelu do značnej miery prispieva k urgentnému charakteru mobilizácie protiinfekčných mechanizmov. vrodená imunita zvierat.
Pri tvorbe tkaniva a v priebehu jeho fungovania zohrávajú významnú úlohu procesy medzibunkovej komunikácie – rozpoznávanie a adhézia.
Uznanie- špecifická interakcia bunky s inou bunkou alebo extracelulárnou matricou. V dôsledku rozpoznávania sa nevyhnutne vyvíjajú tieto procesy: zastavenie bunkovej migrácie adhézia buniek tvorba adhezívnych a špecializovaných medzibunkových kontaktov tvorba bunkových celkov (morfogenéza) interakcia buniek medzi sebou v súbore, s bunkami iných štruktúry a molekuly extracelulárnej matrice.
Priľnavosť- ako dôsledok procesu bunkového rozpoznávania, tak aj mechanizmu jeho realizácie - proces interakcie špecifických glykoproteínov kontaktujúcich plazmatických membrán bunkových partnerov, ktorí sa navzájom rozpoznávali (obr. 4-4) alebo špecifických glykoproteínov plazmatickej membrány a extracelulárnej matrix. Ak špeciálne glykoproteíny plazmatických membrán interagujúcich buniek tvoria väzby, znamená to, že sa bunky navzájom spoznali. Ak špeciálne glykoproteíny plazmatických membrán buniek, ktoré sa navzájom rozpoznali, zostanú vo viazanom stave, potom to podporuje bunkovú adhéziu - bunkovú adhéziu.
Ryža. 4-4. Molekuly adhézie v medzibunkovej komunikácii. Interakcia transmembránových adhéznych molekúl (kadherínov) zabezpečuje rozpoznanie bunkových partnerov a ich vzájomné naviazanie (adhézia), čo umožňuje partnerským bunkám vytvárať medzerové spojenia, ako aj prenášať signály z bunky do bunky nielen pomocou difúznych molekúl, ale aj prostredníctvom interakcie ligandov zabudovaných do membrány s ich receptormi v membráne partnerskej bunky.
Adhézia – schopnosť buniek selektívne sa na seba naviazať alebo na zložky extracelulárnej matrice. Bunková adhézia je realizovaná špeciálnymi glykoproteínmi - adhéznymi molekulami. Zmiznutie adhéznych molekúl z plazmatických membrán a demontáž adhezívnych kontaktov umožňuje bunkám začať migráciu. Rozpoznanie adhéznych molekúl migráciou buniek na povrchu iných buniek alebo v extracelulárnej matrici zabezpečuje riadenú (cielenú) migráciu buniek. Inými slovami, počas histogenézy bunková adhézia riadi začiatok, priebeh a koniec migrácie buniek a tvorbu bunkových spoločenstiev; adhézia je nevyhnutnou podmienkou pre udržanie štruktúry tkaniva. Prichytenie buniek k zložkám extracelulárnej matrice sa uskutočňuje bodovými (fokálnymi) adhezívnymi kontaktmi a pripojenie buniek k sebe sa uskutočňuje medzibunkovými kontaktmi.