Descrizione
Metodo di determinazione elettroforesi capillare.
Materiale in fase di studio Siero
Possibilità di visita domiciliare
Il rapporto quantitativo delle frazioni di proteine del sangue totale, che riflette il fisiologico e alterazioni patologiche stato del corpo.
Le proteine del siero di latte totali sono costituite da una miscela di proteine con strutture e funzioni diverse. La separazione in frazioni si basa sulla diversa mobilità delle proteine in un mezzo di separazione sotto l'azione di un campo elettrico.
Di solito, 5-6 frazioni standard vengono isolate mediante elettroforesi: 1 - albumine e 4-5 frazioni globuliniche (alfa1-, alfa2-, beta- e gamma-globuline, a volte le frazioni beta-1 e beta-2 globuline vengono isolate separatamente). Le frazioni globuliniche sono più eterogenee.
La frazione alfa1-globulina comprende proteine della fase acuta: alfa1-antitripsina (il componente principale di questa frazione) - un inibitore di molti enzimi proteolitici - tripsina, chimotripsina, plasmina, ecc., nonché alfa1-glicoproteina acida (orosomucoid). Possiede un'ampia gamma funzioni, nell'area dell'infiammazione promuove la fibrillogenesi. Le globuline includono proteine di trasporto: globulina legante la tiroxina, trancortina (funzione - legame e trasporto rispettivamente di cortisolo e tiroxina), alfa-1-lipoproteina (funzione - partecipazione al trasporto dei lipidi).
La frazione di alfa2-globuline comprende principalmente proteine della fase acuta: alfa2-macroglobulina, aptoglobina, ceruloplasmina. L'alfa2-macroglobulina (il componente principale della frazione) è coinvolta nello sviluppo di reazioni infettive e infiammatorie. L'aptoglobina è una glicoproteina che forma un complesso con l'emoglobina rilasciata dagli eritrociti durante l'emolisi intravascolare, che viene poi utilizzata dalle cellule del sistema reticoloendoteliale. Ceruloplasmina - lega in modo specifico gli ioni di rame ed è anche un'ossidasi acido ascorbico, adrenalina, diossifenilalanina (DOPA), è in grado di inattivare i radicali liberi. La frazione beta-globulinica contiene transferrina (proteina portatrice di ferro), emopexina (lega l'eme, che ne impedisce l'escrezione da parte dei reni e la perdita di ferro), componenti del complemento (coinvolti nelle reazioni immunitarie) e parte delle immunoglobuline. La frazione di gammaglobuline è costituita da immunoglobuline (in ordine decrescente di quantità - IgG, IgA, IgM, IgE), che rappresentano funzionalmente anticorpi che forniscono umorale difesa immunitaria corpo da infezioni e sostanze estranee.
In molte malattie vi è una violazione del rapporto tra le frazioni proteiche plasmatiche (disproteinemia). Le disproteinemie sono osservate più spesso dei cambiamenti nella quantità totale di proteine e, se osservate in dinamica, possono caratterizzare lo stadio della malattia, la sua durata e l'efficacia delle misure terapeutiche.
Paraproteinemia: l'apparizione sull'elettroforegramma di un'ulteriore banda discreta, che indica la presenza in in gran numero proteina omogenea (monoclonale), solitamente immunoglobuline o singoli componenti delle loro molecole, sintetizzate nei linfociti B. Grandi concentrazioni di proteina M (superiori a 15 g/l) sono molto probabilmente indicative di mieloma.
Lo studio delle frazioni proteiche in caso di sospetto mieloma è di particolare valore diagnostico. Le catene leggere delle immunoglobuline (proteina di Bence-Jones) passano liberamente attraverso il filtro del siero e potrebbero non essere rilevate sull'elettroferogramma del siero. Piccole proteine M possono talvolta essere osservate nell'epatite cronica, benigna - nei pazienti anziani. Grandi concentrazioni possono simulare una piccola paraproteinemia proteina C-reattiva e alcune altre proteine della fase acuta, la presenza di fibrinogeno nel siero, a volte farmaci a base di anticorpi monoclonali in massima concentrazione (usati come farmaci antitumorali, immunosoppressori, ecc.).
Attenzione! Questo studio non eseguito separatamente, solo in combinazione con i test: .
Preparazione
È preferibile prelevare il sangue al mattino a stomaco vuoto, dopo 8-14 ore di digiuno notturno (si può bere acqua), è consentito nel pomeriggio 4 ore dopo un pasto leggero.
Indicazioni per appuntamento
Malattie infiammatorie acute e croniche (infezioni, collagenosi).
Malattie oncologiche.
Disturbi del comportamento alimentare e sindrome da malassorbimento.
Interpretazione dei risultati
L'interpretazione dei risultati del test contiene informazioni per il medico curante e non è una diagnosi. Le informazioni contenute in questa sezione non devono essere utilizzate per l'autodiagnosi o l'autotrattamento. Una diagnosi accurata viene effettuata dal medico, utilizzando sia i risultati di questo esame sia le informazioni necessarie da altre fonti: anamnesi, risultati di altri esami, ecc.
Unità di misura delle frazioni proteiche nel Laboratorio indipendente INVITRO: g/l.
Unità alternative: %.
Valori di riferimento
| Età | Frazioni proteiche, g/l | ||||
| Albume | Alfa 1 | Alfa 2 | Beta | Gamma | |
| 27,3 - 49,1 | 2,1 – 5,4 | 5,3 – 9,8 | 3,3 – 6,7 | 1,7 – 6,3 | |
| 6 mesi -1 anno | 36,0 – 50,6 | 2,0 – 3,7 | 6,3 – 12,1 | 4,7 – 7,5 | 2,8 – 8,0 |
| 1-2 anni | 38,7 – 51,1 | 2,4 – 4,0 | 7,8 – 11,6 | 5,3 – 7,9 | 4,2 – 8,8 |
| 2 anni - 7 anni | 30,5 – 48,9 | 2,0 – 3,7 | 5,6 – 10,6 | 4,3 – 8,3 | 4,6 – 10,7 |
| 7 anni - 21 anni | 30,9 – 49,5 | 1,7 – 3,7 | 4,8 – 9,7 | 4,4 – 9,1 | 6,0 – 12,7 |
| > 21 anni | 37,5 – 50,1 | 1,9 – 4,6 | 4,8 – 10,5 | 4,8 – 11,0 | 6,2 – 15,1 |
Sali di livello:
Albumina: disidratazione; shock;
Albume:
- problemi alimentari;
- sindrome da malassorbimento;
- malattie del fegato e dei reni;
- tumori;
- collagenosi;
- ustioni;
- iperidratazione;
- sanguinamento;
- analbuminemia;
- gravidanza;
- carenza ereditaria di alfa1-antitripsina;
- Malattia di Tangeri;
- diminuzione dell'alfa2-macroglobulina (pancreatite, ustioni, lesioni);
- diminuzione dell'aptoglobina (emolisi di varie eziologie, pancreatite, sarcoidosi);
frazione di gamma globuline:
- stati di immunodeficienza;
- prendendo glucocorticoidi;
- plasmaferesi;
- gravidanza.
utilizzato per separare le frazioni proteiche. metodo dell'elettroforesi, basato sulla diversa mobilità delle proteine del siero in un campo elettrico. Questo studio è diagnosticamente più informativo della sola determinazione delle proteine totali o dell'albumina. Tuttavia, uno studio sulle frazioni proteiche consente di giudicare l'eccesso o la carenza di proteine caratteristiche di qualsiasi malattia solo nella forma più generale. Le proteine sieriche vengono suddivise in frazioni mediante elettroforesi su pellicola di acetato di cellulosa (Tabella 4.1). L'analisi dei foregrammi proteici consente di determinare quale frazione del paziente presenta un aumento o una carenza di proteine, nonché di giudicare la specificità dei cambiamenti caratteristici di questa patologia.
Tabella 4.1. Frazioni proteiche sieriche normali
Cambiamenti nella frazione di albumina. Di norma, non si osserva un aumento del contenuto assoluto di albumina. I principali tipi di ipoalbuminemia sono riportati nella sezione Albumina sierica.
Cambiamenti nella frazione di alfa-1 globuline. I componenti principali di questa frazione sono l'alfa-1-antitripsina, l'alfa-1-lipoproteina, l'alfa-1-glicoproteina acida.
Aumento della frazione di alfa-1 globulina osservato in acuto, subacuto, esacerbazione di processi infiammatori cronici; danno al fegato; tutti i processi di decadimento dei tessuti o proliferazione cellulare.
Diminuzione della frazione di alfa-1 globuline osservato con una carenza di alfa-1 antitripsina, ipo-alfa-1-lipoproteinemia.
Cambiamenti nella frazione di alfa-2 globuline. La frazione alfa-2 contiene alfa-2-macroglobulina, aptoglobina, apolipoproteine A, B, C, ceruloplasmina.
Aumentare la frazione di alfa-2 globuline osservato in tutti i tipi di processi infiammatori acuti, in particolare con un pronunciato carattere essudativo e purulento (polmonite, empiema pleurico, altri tipi di processi purulenti); malattie associate al coinvolgimento nel processo patologico tessuto connettivo(collagenosi, Malattie autoimmuni, malattie reumatiche); tumore maligno; nella fase di recupero dopo ustioni termiche; Sindrome nevrotica; emolisi del sangue in vitro.
Diminuzione della frazione di alfa-2 globuline osservato nel diabete mellito, pancreatite (a volte), ittero congenito di origine meccanica nei neonati, epatite tossica.
Le alfaglobuline comprendono la maggior parte delle proteine della fase acuta. Un aumento del loro contenuto riflette l'intensità della reazione allo stress e dei processi infiammatori nei suddetti tipi di patologia.
Cambiamenti nella frazione di beta globuline. La frazione beta contiene transferrina, emopexina, componenti del complemento, immunoglobuline e lipoproteine.
Crescita della frazione beta-globulinica rilevato nelle iperlipoproteinemie primarie e secondarie (soprattutto di tipo II), malattie del fegato, sindrome nefrosica, ulcera gastrica sanguinante, ipotiroidismo.
Valori ridotti il contenuto di beta-globuline viene rilevato con ipo-beta-lipoproteinemia.
Cambiamenti nella frazione di gamma globuline. La frazione gamma contiene immunoglobuline G, A, M, D, E. Pertanto, si nota un aumento del contenuto di gammaglobuline durante la reazione del sistema immunitario, quando vengono prodotti anticorpi e autoanticorpi: con virali e infezioni batteriche, infiammazione, collagenosi, distruzione dei tessuti e ustioni. L'ipergammaglobulinemia significativa, che riflette l'attività del processo infiammatorio, è caratteristica dell'epatite cronica attiva e della cirrosi epatica. Un aumento della frazione di gamma globuline si osserva nell'88-92% dei pazienti con epatite cronica attiva, con un aumento significativo (fino a 26 g / l e oltre) nel 60-65% dei pazienti. Quasi gli stessi cambiamenti si osservano nei pazienti con cirrosi epatica altamente attiva, con cirrosi avanzata, mentre spesso il contenuto di gammaglobuline supera il contenuto di albumine, che è un segno prognostico sfavorevole [Khazanov AI, 1988].
In alcune malattie possono verificarsi disturbi nella sintesi delle gammaglobuline e nel sangue compaiono proteine patologiche - paraproteine, che sono registrate sul primo piano. L'immunoelettroforesi è necessaria per chiarire la natura di questi cambiamenti. Tali cambiamenti nei foregrammi sono osservati nel mieloma multiplo, la malattia di Waldenström.
La diminuzione del contenuto di gammaglobuline è primaria e secondaria. Esistono tre tipi principali di ipogammaglobulinemia primaria: fisiologica (nei bambini di età compresa tra 3 e 5 mesi), congenita e idiopatica. Le cause dell'ipogammaglobulinemia secondaria possono essere numerose malattie e condizioni che portano alla malnutrizione sistema immunitario.
Il confronto della direzione dei cambiamenti nel contenuto di albumine e globuline con i cambiamenti nel contenuto proteico totale fornisce motivi per concludere che l'iperproteinemia è più spesso associata all'iperglobulinemia, mentre l'ipoproteinemia è più spesso associata all'ipoalbuminemia.
In passato era ampiamente utilizzato il calcolo del rapporto albumina-globulina, cioè il rapporto tra la dimensione della frazione di albumina e la dimensione della frazione di globulina. Normalmente, questa cifra va da 2,5 a 3,5. Nei pazienti con epatite cronica e cirrosi epatica, questo coefficiente scende a 1,5 e persino a 1 a causa di una diminuzione del contenuto di albumina e di un aumento della frazione di globuline.
Negli ultimi anni è stata prestata sempre maggiore attenzione alla determinazione del contenuto di prealbumine. La sua definizione è particolarmente preziosa nei pazienti in grave rianimazione che sono in nutrizione parenterale. Una diminuzione del livello di prealbumina è un test precoce e sensibile della carenza proteica nel corpo del paziente. Sotto il controllo del livello di prealbumine nel siero del sangue, viene eseguita la correzione dei disturbi del metabolismo proteico in tali pazienti.
Frazioni proteiche sono tipi separati di proteine del sangue: albumina, alfa1-, alfa2-, beta- e gamma-globuline. Il loro studio viene utilizzato come test aggiuntivo nella diagnosi di molte malattie.Importante valore diagnostico Avere relazioni quantitative tra le singole proteine sieriche. Per la separazione di tutte le sieroproteine viene utilizzato un metodo di elettroforesi, basato sulla diversa mobilità delle sieroproteine in un campo elettrico.
Utilizzando l'elettroforesi, le proteine vengono suddivise nelle seguenti frazioni: albumine e frazioni globuliniche (alfa1-globuline, alfa2-globuline, beta-globuline e gamma-globuline):
1. Alfa1 globuline: alfa1-antitripsina, alfa1-glicoproteina acida, alfa-1 lipoproteina.
2. Alfa2 globuline: alfa2-macroglobulina, aptoglobina, apolipoproteine, ceruloplasmina.
3. Beta globuline: transferrina, componente C3 del sistema del complemento, beta-lipoproteine, emopexina.
4.Gamma globuline: immunoglobuline - IgA, IgM, IgG.
Come risultato dello sviluppo di acuto o esacerbazione di cronico malattie infiammatorie il rapporto tra le frazioni proteiche cambia.
Una diminuzione della quantità di uno o di un altro tipo di proteina si osserva con immunodeficienze, che indicano gravi processi nel corpo (malattie autoimmuni, HIV, oncologia, ecc.). Un eccesso di uno o di un altro tipo di proteina indica gammopatia monoclonale (produzione di tipi anormali di immunoglobuline). Le conseguenze della gammopatia includono il mieloma multiplo (cancro plasmacellule), macroglobulinemia di Waldenström (tumore midollo osseo) eccetera.
Lo studio delle frazioni proteiche è più informativo dal punto di vista diagnostico rispetto alla determinazione della sola proteina totale o dell'albumina. In molte malattie, la percentuale delle frazioni proteiche cambia spesso, sebbene il contenuto proteico totale nel siero del sangue rimanga entro il range normale.
In alcune malattie, nel sangue compaiono proteine che differiscono fisicamente, chimicamente e immunologicamente dalle normali proteine del siero del sangue. Sono chiamate immunoglobuline monoclonali (paraproteine, proteine M). Durante l'elettroforesi delle proteine del siero del sangue, la presenza di paraproteine è evidenziata dalla comparsa di un elettroforegramma aggiuntivo (in persone sane assente) di una frazione ristretta e nettamente limitata di proteine (chiamata anche gradiente M) nella regione delle gammaglobuline.
La rilevazione delle paraproteine è più caratteristica delle emoblastosi paraproteinemiche ( mieloma, macroglobulinemia di Waldenström, malattia delle catene pesanti), è meno comune nell'epatite cronica, in alcuni pazienti anziani. Alte concentrazioni di proteina C-reattiva e fibrinogeno possono imitare la proteina M.
Aumento delle globuline alfa-1 e alfa-2 può essere osservato in acuto e esacerbazioni di processi infiammatori cronici, con malattie diffuse tessuto connettivo (lupus eritematoso sistemico, reumatismi, artrite reumatoide ecc.), tumori maligni, alcune malattie renali che si verificano con sindrome nefrosica (glomerulonefrite, amiloidosi, ecc.).
Diminuzione dei livelli di alfa-2 globuline può essere osservato a pancreatite cronica, diabete mellito, meno spesso con epatite tossica. Un aumento del contenuto di beta-globuline si verifica più spesso nelle persone con metabolismo lipidico (grasso) compromesso, compresi i pazienti con aterosclerosi, malattia ischemica cuore, ipertensione.
Diminuzione delle beta globuline è meno comune e di solito è dovuto a una carenza generale di proteine plasmatiche.
Aumentare la quantità di gammaglobuline , che sono i principali "fornitori" di anticorpi, è spesso osservato nelle malattie croniche del fegato ( epatite cronica, cirrosi), infezioni croniche, alcune malattie autoimmuni (artrite reumatoide, epatite cronica autoimmune, ecc.), mieloma.
Diminuzione delle gammaglobuline nel sangue è normale nei bambini di 3-4 mesi (declino fisiologico), e negli adulti ha sempre carattere patologico e di solito indica stati di immunodeficienza congenita o acquisita, spesso osservati nel lupus eritematoso sistemico.Indicazioni per l'appuntamento dello studio
1. Mieloma multiplo;2. macroglobulinemia di Waldenström;
3. Ipogammaglobulinemia;
4. Agamma-A-globulinemia;
5. Analbuminemia;
6. Violazione del metabolismo dell'alfa-antitripsina;
7. Cirrosi epatica;
8. Esame di pazienti con infezioni acute e croniche
Preparazione allo studio
Addestramento speciale la ricerca non è richiesta. Bisogno di seguire Requisiti generali preparazione alla ricerca.REGOLE GENERALI:
1. Per la maggior parte degli studi, si consiglia di donare il sangue al mattino, dalle 8 alle 11, a stomaco vuoto (devono trascorrere almeno 8 ore tra l'ultimo pasto e il prelievo di sangue, si può bere acqua come al solito), il il giorno prima ricerca facile Cena con cibi grassi limitati. Per i test di infezione e le indagini di emergenza, è accettabile donare il sangue 4-6 ore dopo l'ultimo pasto.
2. ATTENZIONE! Norme particolari per la preparazione ad una serie di esami: rigorosamente a digiuno, dopo 12-14 ore di digiuno, donare sangue per gastrina-17, profilo lipidico (colesterolo totale, colesterolo HDL, colesterolo LDL, colesterolo VLDL, trigliceridi, lipoproteina (a), apolipo-protene Al, apolipoproteina B); un test di tolleranza al glucosio viene eseguito al mattino a stomaco vuoto dopo 12-16 ore di digiuno.
3. Alla vigilia dello studio (entro 24 ore), escludere l'alcol, intenso esercizio fisico, ricezione medicinali(previo accordo con il medico).
4. 1-2 ore prima di donare il sangue, astenersi dal fumare, non bere succhi, tè, caffè, bere acqua non gassata. Elimina lo stress fisico (correre, salire velocemente le scale), l'eccitazione emotiva. Si consiglia di riposare e calmarsi 15 minuti prima di donare il sangue.
5. Non dovresti donare il sangue per ricerca di laboratorio subito dopo procedure fisioterapiche, esame strumentale, radiografia e ricerca ecografica, massaggi e altre procedure mediche.
6. Quando si monitorano i parametri di laboratorio in dinamica, si raccomanda di condurre studi ripetuti nelle stesse condizioni - nello stesso laboratorio, donare il sangue in contemporaneamente giorni, ecc.
7. Il sangue per la ricerca deve essere donato prima dell'inizio dell'assunzione di farmaci o non prima di 10-14 giorni dopo la loro interruzione. Per valutare il controllo dell'efficacia del trattamento con qualsiasi farmaco, è necessario condurre uno studio 7-14 giorni dopo l'ultima dose del farmaco.
Se stai assumendo farmaci, assicurati di informarne il medico.
Albumina di siero umano
Albumine e globuline sono i principali gruppi di proteine plasmatiche. L'analisi per le singole frazioni proteiche funge da marker dei disturbi del metabolismo proteico, consente di identificare varie patologie, per monitorare i cambiamenti nelle malattie, per scegliere una strategia di trattamento efficace.
Le albumine (A) svolgono molti compiti nel corpo umano: mantenere la pressione sanguigna oncotica, garantire l'integrità delle barriere vascolari; trasporto acido grasso, ormoni, vitamine; associati ai derivati varie sostanze, limitando i loro effetti nocivi sulle cellule; interagiscono con i fattori della coagulazione, servono come fonte di amminoacidi.
Struttura della globulina
Le globuline (G) sono un gruppo eterogeneo:
- α1-G: trasferiscono lipidi, acidi, ormoni; partecipare ai processi di coagulazione, inibire vari enzimi.
- α2-G: lega emoglobina ed enzimi, trasporta vitamine e atomi di rame, regola i processi di coagulazione.
- β-G: trasportano lipidi e ferro; si legano agli ormoni sessuali, alle proteine e ad altri elementi.
- γ-G: prevalentemente sono immunoglobuline, la cui funzione principale è quella di neutralizzare gli agenti nocivi che entrano nel corpo.
Norme per le frazioni proteiche
L'analisi tiene conto del rapporto albumina/globulina
L'analisi tiene conto del rapporto tra le frazioni A / G, la norma di questo valore = 1: 2.
Valori di riferimento per la frazione di albumina.
La norma per la frazione di globuline.
| Età | α1-G (g/l) | α2-G (g/l) | β-G (g/l) | g-G (g/l) |
|---|---|---|---|---|
| 0 - 7 giorni | 1,2 - 4,2 | 6,8 - 11,2 | 4,5 - 6,7 | 3,5 - 8,5 |
| 7 giorni - 1 anno | 1,24 - 4,3 | 7,1 - 11,5 | 4,6 - 6,9 | 3,3 - 8,8 |
| 1 anno - 5 anni | 2,0 - 4,6 | 7,0 - 13,0 | 4,8 - 8,5 | 5,2 - 10,2 |
| 5 - 8 anni | 2,0 - 4,2 | 8,0 - 11,1 | 5,3 - 8,1 | 5,3 - 11,8 |
| 8 - 11 anni | 2,2 - 3,9 | 7,5 - 10,3 | 4,9 - 7,1 | 6,0 - 12,2 |
| 11 - 21 anni | 2,3 - 5,3 | 7,3 - 10,5 | 6,0 - 9,0 | 7,3 - 14,3 |
| oltre 21 anni | 2,1 - 3,5 | 5,1 - 8,5 | 6,0 - 9,4 | 8,1 - 13,0 |
| rapporto al totale delle proteine (%) | 2 - 5 | 7 - 13 | 8 - 15 | 12 - 22 |
I valori indicativi possono variare a seconda del laboratorio.
Deviazioni dalla norma: ragioni dell'aumento e della diminuzione
Le infezioni intestinali possono causare disidratazione
Aumento del livello di albumina:
- disidratazione,
- infezioni infettive,
- ustioni e lesioni estese.
Diminuzione del livello di albumina:
Nelle malattie autoimmuni aumentano le gammaglobuline
Globuline elevate:
- α1-G: esacerbazione malattie croniche, danno al tessuto epatico;
- α2-G: acuto processi infiammatori(patologia dei reni, polmonite, ecc.);
- β-G: disturbi del metabolismo lipidico, malattie del fegato, dei reni, dello stomaco;
- γ-G: infiammazione, infezione, epatite, malattie autoimmuni, patologie maligne.
Diminuzione del livello di globuline:
- α1-G: carenza di proteine di questa frazione;
- α2-G: diabete, epatite;
- β-G: ridotto livello di fi-proteine;
- γ-G: soppressione del sistema immunitario.
Indicazioni per l'analisi
Ci sono una serie di indicazioni per la nomina di uno studio
L'analisi è assegnata nei seguenti casi:
- come esame completo.
- Nelle malattie associate a lesioni diffuse del tessuto connettivo.
- Malattie infettive in periodi acuti e cronici.
- Sospetto di una sindrome da insufficiente assorbimento dei nutrienti.
- Con patologie autoimmuni.
- Con malattie del fegato, reni.
- Per differenziazione di gonfiore.
- Identificazione di processi maligni.
Preparazione al test
La preparazione per il test garantisce risultati affidabili
Una corretta preparazione per l'analisi consente di ottenere risultati corretti.
- L'ultimo pasto deve essere completato 8 ore prima dello studio, ma il periodo di digiuno non deve superare le 14 ore. Consigliato da bere acqua pulita escluse eventuali bevande.
- Non bere alcolici il giorno prima del prelievo di sangue, il fumo è limitato un'ora prima dell'analisi.
- Alla vigilia del test non dovresti sovraccaricare il corpo emotivamente e fisicamente, è meglio rimandare l'andare in palestra.
- Tutti gli altri studi (radiografia, ecografia) vengono eseguiti dopo l'analisi.
- Il prelievo di sangue viene effettuato al mattino.
- Il risultato dell'analisi per le frazioni proteiche è influenzato dai farmaci ormonali, inclusi i contraccettivi orali, nonché dagli agenti citostatici. Se è impossibile escludere la loro assunzione, è necessario fornire al medico un elenco di farmaci.
Metodi per la determinazione delle frazioni proteiche
Lo studio delle frazioni proteiche viene effettuato con diversi metodi
I seguenti metodi sono usati per separare le proteine in frazioni:
- Salare fuori. La tecnica si basa sulla capacità delle proteine di precipitare in presenza di soluzioni saline.
- Metodo Kohn. Separazione in frazioni a una temperatura compresa tra -3 e -5°C durante l'interazione di diverse concentrazioni di etanolo.
- Immunologico: immunoprecipitazione, immunoelettroforesi, immunodiffusione radiale. Le tecniche si basano sulle proprietà immunitarie delle frazioni proteiche.
- Cromatografia. La separazione avviene in un certo strato adsorbente. Il metodo include: scambio ionico, cromatografia di affinità, partizione e adsorbimento.
- Azotometrico. Il frazionamento avviene distruggendo la proteina con acido solforico.
- Fluorimetrico. Il metodo si basa sulla misurazione della fluorescenza di una proteina marcata con fluorescamina.
I metodi più popolari attualmente sono:
- Elettroforesi. La tecnica si basa sulla differenza nel tasso di mobilità delle proteine in un campo elettrico.
- Colorimetria. Viene misurata l'intensità del flusso luminoso che passa attraverso la soluzione colorata.
Interpretazione dei risultati
L'interpretazione dei risultati viene effettuata da uno specialista
L'analisi può rivelare un cambiamento nelle proteine plasmatiche totali. In questo caso, è necessario indagare, a causa di quale fazione si è verificata la modifica.
L'iperproteinemia è un aumento delle proteine totali. Se allo stesso tempo aumenta il numero di γ-G, il medico potrebbe sospettare infezione. Un aumento della concentrazione di β-G indica più spesso processi patologici nel fegato. Le proteine α-G includono fase acuta, la loro crescita indica un intenso processo infiammatorio.
Ipoproteinemia: una diminuzione del livello di proteine totali. Se la diminuzione è dovuta a frazioni α-G, se ne sospetta la presenza processi distruttivi nel fegato, nel pancreas. Indicativo è il deficit della frazione γ-G, che è tipico per l'esaurimento del sistema immunitario durante patologie croniche, neoplasie maligne. Una diminuzione di β-G può indicare una dieta squilibrata con diete, patologie dell'apparato digerente.
Paraproteinemia - la formazione di proteine \u200b\u200bnon standard (paraproteine), che aumenteranno la frazione di γ-G e indicheranno un numero di malattie oncologiche, patologie autoimmuni.
Defectoproteinemia - l'assenza di qualsiasi proteina, il più delle volte a causa di una violazione della sintesi proteica. Ad esempio, la frazione α2-G può essere ridotta a causa della mancanza di ceruloplasmina, come conseguenza della presenza della malattia di Wilson.
La malattia del fegato può portare a disproteinemia
La disproteinemia è una violazione del rapporto quantitativo tra le frazioni proteiche. Allo stesso tempo, il livello di proteine totali rimane normale. Ad esempio, nelle malattie del fegato, le albumine diminuiscono, le globuline (dovute a γ-G) aumentano.
Pertanto, il risultato dell'analisi deve essere considerato nel suo insieme, tenendo conto della correlazione dei valori delle singole frazioni.