Erythrocytes (RBC) nell'analisi del sangue generale, norma e deviazioni. Eritrociti - la loro formazione, struttura e funzioni Funzioni degli eritrociti nel corpo

Gli eritrociti, o globuli rossi, sono cellule che, nell'uomo e nei mammiferi, sono prive di nucleo e hanno un protoplasma omogeneo.

Nella struttura dell'eritrocita si distingue lo stroma - lo scheletro della cellula e lo strato superficiale - il guscio. Il guscio degli eritrociti è formato da complessi lipoide-proteici; è impermeabile ai colloidi e agli ioni K˙ e Na˙ ed è facilmente permeabile agli anioni Cl, HCO3, nonché agli ioni H˙ e OH. Composizione minerale eritrociti e plasma non sono la stessa cosa: negli eritrociti umani c'è più potassio che sodio; nel plasma c'è un rapporto inverso di questi sali. Il 90% della sostanza secca degli eritrociti è emoglobina e il restante 10% è costituito da altre proteine, lipidi, glucosio e sali minerali.

Per la fisiologia e la clinica, è diventata importante la determinazione del numero di eritrociti nel sangue, che viene eseguita al microscopio utilizzando camere di conteggio o utilizzando dispositivi elettronici a funzionamento automatico.

1 mm 3 di sangue negli uomini contiene circa 5.000.000 di eritrociti, nelle donne - circa 4.500.000 Nei neonati, il numero di eritrociti è maggiore che negli adulti.

Il numero di globuli rossi nel sangue può variare. Aumenta con una bassa pressione barometrica (quando si sale in quota), con il lavoro muscolare, l'eccitazione emotiva e anche con una grande perdita di acqua da parte del corpo. Un aumento del numero di globuli rossi nel sangue può durare per un tempo diverso e non indica necessariamente un aumento del loro numero totale nel corpo. Quindi, con una grande perdita di acqua, causata, ad esempio, da un'abbondante sudorazione, si verifica un ispessimento del sangue a breve termine, a seguito del quale aumenta il numero di eritrociti per unità di volume, sebbene il loro numero assoluto nel corpo lo faccia non cambiare. Con l'eccitazione emotiva e il lavoro muscolare pesante, il numero di eritrociti nel sangue aumenta a causa della contrazione della milza e dell'ingresso nel flusso sanguigno generale di sangue ricco di eritrociti dal deposito di sangue splenico.

L'aumento del numero di eritrociti nel sangue in condizioni di permanenza a pressione barometrica ridotta è dovuto a un ridotto apporto di ossigeno al sangue. Nelle persone che vivono negli altipiani, il numero di eritrociti aumenta a causa della loro maggiore produzione da parte del midollo osseo, l'organo ematopoietico (Fig. 3). In questo caso, aumenta non solo il numero di eritrociti per unità di volume del sangue, ma anche il loro numero totale nel corpo.

Una diminuzione del numero di globuli rossi nel sangue - anemia - si osserva dopo la perdita di sangue oa causa di una maggiore distruzione dei globuli rossi o di un indebolimento della loro formazione.

Il diametro di un singolo eritrocita umano è di 7,2-7,5 micron e il suo volume è di circa 88-90 micron. La dimensione di un singolo eritrocita e il loro numero totale nel sangue determinano la dimensione della loro superficie totale. Questo valore è di grande importanza, poiché determina la superficie totale su cui l'ossigeno viene assorbito e rilasciato, cioè
un processo che è la principale funzione fisiologica degli eritrociti.

La superficie totale di tutti gli eritrociti umani raggiunge circa 3000 mg, cioè 1500 volte la superficie dell'intero corpo. Una superficie così ampia contribuisce alla forma peculiare dell'eritrocita. Gli eritrociti umani hanno una forma appiattita con rientranze al centro su entrambi i lati (Fig. 4). Con questa forma, non c'è un singolo punto nell'eritrocita che sarebbe a più di 0,85 micron dalla sua superficie, mentre con una forma sferica, il centro della cellula sarebbe a una distanza di 2,5 micron da esso, e la superficie totale sarebbe al 20% in meno. Tali rapporti di superficie e volume contribuiscono a una migliore esecuzione della funzione principale dell'eritrocita: il trasferimento di ossigeno dagli organi respiratori alle cellule del corpo.

Questa funzione viene svolta a causa della presenza nell'eritrocita del pigmento respiratorio del sangue - l'emoglobina.

È importante il fatto che l'emoglobina si trovi all'interno dei globuli rossi e non in uno stato disciolto nel plasma sanguigno. significato fisiologico. Di conseguenza:

1. La viscosità del sangue diminuisce. I calcoli mostrano che la dissoluzione della stessa quantità di emoglobina nel plasma sanguigno aumenterebbe di diverse volte la viscosità del sangue e ostacolerebbe notevolmente il lavoro del cuore e la circolazione sanguigna.

2. La pressione oncotica del plasma sanguigno diminuisce, il che è importante per prevenire la disidratazione dei tessuti (dovuta al trasferimento dell'acqua dei tessuti nel plasma sanguigno).

La loro funzione principale è quella di trasportare l'ossigeno (O2) dai polmoni ai tessuti e l'anidride carbonica (CO2) dai tessuti ai polmoni.

Gli eritrociti maturi non hanno un nucleo e organelli citoplasmatici. Pertanto, non sono in grado di sintesi proteica o lipidica, sintesi di ATP nei processi di fosforilazione ossidativa. Ciò riduce drasticamente il fabbisogno di ossigeno degli eritrociti (non più del 2% dell'ossigeno totale trasportato dalla cellula) e la sintesi di ATP viene effettuata durante la scomposizione glicolitica del glucosio. Circa il 98% della massa di proteine ​​​​nel citoplasma degli eritrociti è.

Circa l'85% dei globuli rossi, chiamati normociti, ha un diametro di 7-8 micron, un volume di 80-100 (femtolitri o micron 3) e una forma - sotto forma di dischi biconcavi (discociti). Ciò fornisce loro un'ampia area di scambio di gas (il totale per tutti gli eritrociti è di circa 3800 m 2) e riduce la distanza di diffusione dell'ossigeno dal punto in cui si lega all'emoglobina. Circa il 15% degli eritrociti ha varia forma, dimensioni e possono avere processi sulla superficie cellulare.

Gli eritrociti "maturi" a tutti gli effetti hanno plasticità - la capacità di deformarsi in modo reversibile. Ciò consente loro di passare attraverso vasi di diametro inferiore, in particolare attraverso capillari con un lume di 2-3 micron. Questa capacità di deformarsi è fornita dallo stato liquido della membrana e dalla debole interazione tra fosfolipidi, proteine ​​di membrana (glicoforine) e il citoscheletro delle proteine ​​della matrice intracellulare (spettrina, anchirina, emoglobina). Nel processo di invecchiamento degli eritrociti, c'è un accumulo nella membrana di colesterolo, fosfolipidi con un contenuto più elevato acidi grassi, si verifica un'aggregazione irreversibile di spettrina ed emoglobina, che provoca una violazione della struttura della membrana, della forma degli eritrociti (si trasformano da discociti in sferociti) e della loro plasticità. Tali globuli rossi non possono passare attraverso i capillari. Vengono catturati e distrutti dai macrofagi della milza e alcuni di essi vengono emolizzati all'interno dei vasi. Le glicoforine conferiscono proprietà idrofile superficie esterna eritrociti e potenziale elettrico (zeta). Pertanto, gli eritrociti si respingono a vicenda e si trovano nel plasma in uno stato sospeso, determinando la stabilità della sospensione del sangue.

Velocità di eritrosedimentazione (VES)

Velocità di eritrosedimentazione (VES)- un indicatore che caratterizza la sedimentazione dei globuli rossi quando viene aggiunto un anticoagulante (ad esempio citrato di sodio). L'ESR viene determinato misurando l'altezza della colonna di plasma sopra gli eritrociti che si sono depositati in un capillare speciale posizionato verticalmente per 1 ora.Il meccanismo di questo processo è determinato dallo stato funzionale dell'eritrocita, dalla sua carica, dalla composizione proteica di il plasma e altri fattori.

Il peso specifico degli eritrociti è superiore a quello del plasma sanguigno, quindi, in un capillare con sangue, privato della capacità di coagulare, si depositano lentamente. La VES negli adulti sani è di 1-10 mm/h negli uomini e di 2-15 mm/h nelle donne. Nei neonati la VES è di 1-2 mm/h e negli anziani è di 1-20 mm/h.

I principali fattori che influenzano la VES includono: il numero, la forma e le dimensioni dei globuli rossi; il rapporto quantitativo di diversi tipi di proteine ​​​​del plasma sanguigno; il contenuto di pigmenti biliari, ecc. Un aumento del contenuto di albumine e pigmenti biliari, nonché un aumento del numero di eritrociti nel sangue, provoca un aumento del potenziale zeta delle cellule e una diminuzione della VES. Un aumento del contenuto di globuline, fibrinogeno nel plasma sanguigno, una diminuzione del contenuto di albumine e una diminuzione del numero di eritrociti è accompagnato da un aumento della VES.

Uno dei motivi per di più alto valore La VES nelle donne, rispetto agli uomini, è un numero inferiore di globuli rossi nel sangue delle donne. La VES aumenta durante l'alimentazione secca e il digiuno, dopo la vaccinazione (a causa di un aumento del contenuto di globuline e fibrinogeno nel plasma), durante la gravidanza. Un rallentamento della VES può essere osservato con un aumento della viscosità del sangue dovuto all'aumento dell'evaporazione del sudore (ad esempio, sotto l'azione dell'elevata temperatura esterna), con eritrocitosi (ad esempio, nei residenti di alta montagna o alpinisti, nei neonati).

Conteggio dei globuli rossi

Il numero di globuli rossi nel sangue periferico di un adultoè: negli uomini - (3,9-5,1) * 10 12 cellule / l; nelle donne - (3,7-4,9). 10 12 cellule/l. Il loro numero in diversi periodi di età nei bambini e negli adulti è mostrato in Tabella. 1. Negli anziani, il numero di globuli rossi si avvicina, in media, al limite inferiore della norma.

Viene chiamato un aumento del numero di eritrociti per unità di volume di sangue al di sopra del limite superiore del normale eritrocitosi: per gli uomini - sopra 5.1. 10 12 eritrociti/l; per le donne - sopra 4.9. 10 12 eritrociti/l. L'eritrocitosi è relativa e assoluta. L'eritrocitosi relativa (senza attivazione dell'eritropoiesi) è osservata con un aumento della viscosità del sangue nei neonati (vedi Tabella 1), durante il lavoro fisico o l'esposizione a temperature elevate. L'eritrocitosi assoluta è una conseguenza dell'eritropoiesi potenziata osservata durante l'adattamento umano alle alte montagne o in individui allenati alla resistenza. L'erigrocitosi si sviluppa con alcune malattie del sangue (eritremia) o come sintomo di altre malattie (insufficienza cardiaca o polmonare, ecc.). Con qualsiasi tipo di eritrocitosi, il contenuto di emoglobina nel sangue e l'ematocrito di solito aumentano.

Tabella 1. Indicatori di sangue rosso in bambini e adulti sani

Eritrociti 10 12 /l

Reticolociti, %

Emoglobina, g/l

Ematocrito, %

MCHCg/100 ml

neonati

1a settimana

6 mesi

uomini adulti

donne adulte

Nota. MCV (volume corpuscolare medio) - il volume medio di eritrociti; MCH (emoglobina corpuscolare media) è il contenuto medio di emoglobina in un erythrocyte; MCHC (concentrazione media di emoglobina corpuscolare) - contenuto di emoglobina in 100 ml di eritrociti (concentrazione di emoglobina in un eritrocita).

eritropenia- Questa è una diminuzione del numero di globuli rossi nel sangue al di sotto del limite inferiore del normale. Può anche essere relativo o assoluto. L'eritropenia relativa si osserva con un aumento dell'assunzione di liquidi nel corpo con eritropoiesi invariata. L'eritropenia assoluta (anemia) è una conseguenza di: 1) aumento della distruzione del sangue (emolisi autoimmune degli eritrociti, eccessiva funzione di distruzione del sangue della milza); 2) una diminuzione dell'efficacia dell'eritropoiesi (con carenza di ferro, vitamine (soprattutto del gruppo B) negli alimenti, assenza di un fattore interno di Castle e assorbimento insufficiente della vitamina B 12); 3) perdita di sangue.

Le principali funzioni dei globuli rossi

funzione di trasporto consiste nel trasferimento di ossigeno e anidride carbonica (trasporto respiratorio o gassoso), nutrienti (proteine, carboidrati, ecc.) e sostanze biologicamente attive (NO). Funzione protettiva gli eritrociti risiede nella loro capacità di legare e neutralizzare determinate tossine, oltre a partecipare ai processi di coagulazione del sangue. Funzione regolatoria eritrociti sta nella loro partecipazione attiva al mantenimento dello stato acido-base del corpo (pH del sangue) con l'aiuto dell'emoglobina, che può legare la CO 2 (riducendo così il contenuto di H 2 CO 3 nel sangue) e ha proprietà anfolitiche. Possono essere coinvolti anche gli eritrociti reazioni immunologiche organismo, che è dovuto alla presenza nelle loro membrane cellulari di composti specifici (glicoproteine ​​e glicolipidi) che hanno proprietà di antigeni (agglutinogeni).

Ciclo di vita degli eritrociti

Il luogo di formazione dei globuli rossi nel corpo di un adulto è il midollo osseo rosso. Nel processo di eritropoiesi, i reticolociti si formano da una cellula staminale ematopoietica pluripotente (PSCC) attraverso una serie di stadi intermedi, che entrano nel sangue periferico e si trasformano in eritrociti maturi dopo 24-36 ore. La loro durata è di 3-4 mesi. Il luogo della morte è la milza (fagocitosi da parte dei macrofagi fino al 90%) o l'emolisi intravascolare (di solito fino al 10%).

Funzioni dell'emoglobina e dei suoi composti

Le principali funzioni degli eritrociti sono dovute alla presenza nella loro composizione di una proteina speciale -. L'emoglobina lega, trasporta e rilascia ossigeno e anidride carbonica, fornendo la funzione respiratoria del sangue, partecipa alla regolazione, svolgendo funzioni regolatrici e tampone e conferisce anche ai globuli rossi e al sangue un colore rosso. L'emoglobina svolge le sue funzioni solo quando si trova nei globuli rossi. Nel caso dell'emolisi degli eritrociti e del rilascio di emoglobina nel plasma, non può svolgere le sue funzioni. L'emoglobina plasmatica si lega alla proteina aptoglobina, il complesso risultante viene catturato e distrutto dalle cellule del sistema fagocitico del fegato e della milza. Nell'emolisi massiva, l'emoglobina viene rimossa dal sangue dai reni e appare nelle urine (emoglobinuria). La sua emivita di eliminazione è di circa 10 minuti.

La molecola dell'emoglobina ha due coppie di catene polipeptidiche (la globina è la parte proteica) e 4 emi. L'eme è un composto complesso di protoporfirina IX con ferro (Fe 2+), che ha una capacità unica di legare o donare una molecola di ossigeno. Allo stesso tempo, il ferro, a cui è legato l'ossigeno, rimane bivalente, può anche essere facilmente ossidato a trivalente. L'eme è un gruppo attivo o cosiddetto prostetico e la globina è un vettore proteico dell'eme, creando una tasca idrofobica per esso e proteggendo Fe 2+ dall'ossidazione.

Esistono numerose forme molecolari di emoglobina. Il sangue di un adulto contiene HbA1 (95-98% HbA1 e 2-3% HbA2) e HbF (0,1-2%). Nei neonati predomina l'HbF (quasi l'80%) e nel feto (fino a 3 mesi di età) - emoglobina di tipo Gower I.

Il contenuto normale di emoglobina nel sangue degli uomini è in media di 130-170 g/l, nelle donne è di 120-150 g/l, nei bambini dipende dall'età (vedi Tabella 1). Il contenuto totale di emoglobina nel sangue periferico è di circa 750 g (150 g/L. 5 L di sangue = 750 g). Un grammo di emoglobina può legare 1,34 ml di ossigeno. La prestazione ottimale della funzione respiratoria da parte degli eritrociti si nota con un normale contenuto di emoglobina in essi. Il contenuto (la saturazione) di emoglobina in un erythrocyte è riflesso dagli indicatori seguenti: 1) indice di colore (CP); 2) MCH - il contenuto medio di emoglobina nell'eritrocita; 3) MCHC - la concentrazione di emoglobina nell'eritrocita. Gli eritrociti con contenuto di emoglobina normale sono caratterizzati da CP = 0,8-1,05; MCH = 25,4-34,6 pg; MCHC = 30-37 g/dl e sono detti normocromici. Le cellule con contenuto di emoglobina ridotto hanno CP< 0,8; МСН < 25,4 пг; МСНС < 30 г/дл и получили название гипохромных. Эритроциты с повышенным содержанием гемоглобина (ЦП >1,05; MSI > 34,6 pg; MCHC > 37 g/dl) sono chiamate ipercromiche.

La causa dell'ipocromia eritrocitaria è molto spesso la loro formazione in condizioni di carenza di ferro (Fe 2+) nel corpo e ipercromia - in condizioni di carenza di vitamina B 12 (cianocobalamina) e (o) acido folico. In un certo numero di regioni del nostro paese, c'è un basso contenuto di Fe 2+ nell'acqua. Pertanto, i loro residenti (in particolare le donne) hanno maggiori probabilità di svilupparsi anemia ipocromica. Per prevenirlo, è necessario compensare la mancanza di assunzione di ferro con acqua. prodotti alimentari contenerlo in quantità sufficienti o preparazioni speciali.

Composti dell'emoglobina

L'emoglobina legata all'ossigeno è chiamata ossiemoglobina (HbO2). Il suo contenuto nel sangue arterioso raggiunge il 96-98%; HbO 2, che ha ceduto O 2 dopo la dissociazione, è chiamato ridotto (HHb). L'emoglobina lega l'anidride carbonica, formando carbemoglobina (HbCO 2). La formazione di HbCO 2 non solo promuove il trasporto di CO 2 , ma riduce anche la formazione di acido carbonico e quindi mantiene il tampone bicarbonato del plasma sanguigno. L'ossiemoglobina, l'emoglobina ridotta e la carbemoglobina sono chiamate composti fisiologici (funzionali) dell'emoglobina.

La carbossiemoglobina è un composto di emoglobina con monossido di carbonio (CO - monossido di carbonio). L'emoglobina ha un'affinità significativamente maggiore per il CO che per l'ossigeno e forma carbossiemoglobina a basse concentrazioni di CO, perdendo la capacità di legare l'ossigeno e mettendo in pericolo la vita. Un altro composto non fisiologico dell'emoglobina è la metaemoglobina. In esso, il ferro viene ossidato in uno stato trivalente. La metaemoglobina non è in grado di entrare in una reazione reversibile con O 2 ed è un composto funzionalmente inattivo. Con il suo eccessivo accumulo nel sangue, sorge anche una minaccia per la vita umana. A questo proposito, la metaemoglobina e la carbossiemoglobina sono anche chiamate composti patologici dell'emoglobina.

In una persona sana, la metaemoglobina è costantemente presente nel sangue, ma in quantità molto ridotte. La formazione di metaemoglobina avviene sotto l'azione di agenti ossidanti (perossidi, nitro derivati materia organica ecc.), che entrano costantemente nel flusso sanguigno dalle cellule di vari organi, in particolare dall'intestino. La formazione di metaemoglobina è limitata dagli antiossidanti (glutatione e acido ascorbico) presente negli eritrociti e la sua riduzione ad emoglobina avviene durante le reazioni enzimatiche che coinvolgono gli enzimi eritrocitari deidrogenasi.

Eritropoiesi

Eritropoiesi -è il processo di formazione dei globuli rossi da PSGC. Il numero di eritrociti contenuti nel sangue dipende dal rapporto tra eritrociti formati e distrutti nel corpo allo stesso tempo. In una persona sana, il numero di eritrociti formati e distrutti è uguale, il che in condizioni normali garantisce il mantenimento di un numero relativamente costante di eritrociti nel sangue. Viene chiamata la totalità delle strutture corporee, compreso il sangue periferico, gli organi dell'eritropoiesi e la distruzione degli eritrociti eritrone.

In un adulto sano, l'eritropoiesi si verifica nello spazio ematopoietico tra i sinusoidi del rosso midollo osseo e termina nei vasi sanguigni. Sotto l'influenza dei segnali delle cellule del microambiente attivate dai prodotti di distruzione degli eritrociti e di altre cellule del sangue, i fattori PSGC ad azione precoce si differenziano in oligopotenti impegnati (mieloidi) e quindi in cellule staminali ematopoietiche unipotenti della serie eritroide (BFU-E). L'ulteriore differenziazione delle cellule eritroidi e la formazione dei precursori immediati degli eritrociti - i reticolociti si verificano sotto l'influenza di fattori ad azione tardiva, tra i quali l'ormone eritropoietina (EPO) svolge un ruolo chiave.

I reticolociti entrano nel sangue circolante (periferico) e vengono convertiti in globuli rossi entro 1-2 giorni. Il contenuto di reticolociti nel sangue è pari allo 0,8-1,5% del numero di globuli rossi. La durata della vita dei globuli rossi è di 3-4 mesi (in media 100 giorni), dopodiché vengono rimossi dal flusso sanguigno. Circa (20-25) viene sostituito nel sangue al giorno. 10 10 eritrociti da reticolociti. L'efficienza dell'eritropoiesi in questo caso è del 92-97%; Il 3-8% delle cellule precursori degli eritrociti non completa il ciclo di differenziazione e viene distrutto nel midollo osseo dai macrofagi - eritropoiesi inefficace. In condizioni speciali (ad esempio, stimolazione dell'eritropoiesi nell'anemia), l'eritropoiesi inefficace può raggiungere il 50%.

L'eritropoiesi dipende da molti esogeni e fattori endogeni e regolato da complessi meccanismi. Dipende dall'assunzione sufficiente di vitamine, ferro, altri oligoelementi, aminoacidi essenziali, acidi grassi, proteine ​​ed energia nel corpo con il cibo. La loro insufficiente assunzione porta allo sviluppo di forme alimentari e di altre forme di anemia da carenza. Tra i fattori endogeni che regolano l'eritropoiesi, il posto di primo piano è dato alle citochine, in particolare all'eritropoietina. L'EPO è un ormone glicoproteico e il principale regolatore dell'eritropoiesi. L'EPO stimola la proliferazione e la differenziazione di tutte le cellule precursori degli eritrociti, a partire dal BFU-E, aumenta la velocità di sintesi dell'emoglobina in esse e ne inibisce l'apoptosi. In un adulto, il sito principale della sintesi di EPO (90%) sono le cellule peritubulari della notte, in cui la formazione e la secrezione dell'ormone aumentano con una diminuzione della tensione di ossigeno nel sangue e in queste cellule. La sintesi di EPO nei reni è migliorata sotto l'influenza dell'ormone della crescita, glucocorticoidi, testosterone, insulina, norepinefrina (attraverso la stimolazione dei recettori β1-adrenergici). L'EPO è sintetizzato in piccole quantità nelle cellule del fegato (fino al 9%) e nei macrofagi del midollo osseo (1%).

In clinica, l'eritropoietina ricombinante (rHuEPO) viene utilizzata per stimolare l'eritropoiesi.

Gli estrogeni, ormoni sessuali femminili, inibiscono l'eritropoiesi. Regolazione nervosa l'eritropoiesi è effettuata dall'ANS. Allo stesso tempo, un aumento di tono reparto simpatico accompagnato da un aumento dell'eritropoiesi e parasimpatico - indebolimento.

Un eritrocita è chiamato in grado di trasportare ossigeno ai tessuti a causa dell'emoglobina e anidride carbonica ai polmoni. Questa è una cellula di struttura semplice, che è di grande importanza per la vita dei mammiferi e di altri animali. L'eritrocita è l'organismo più numeroso: circa un quarto di tutte le cellule del corpo sono globuli rossi.

Modelli generali di esistenza di erythrocyte

Un eritrocita è una cellula originata da un germe rosso dell'ematopoiesi. Ogni giorno vengono prodotte circa 2,4 milioni di queste cellule, entrano nel flusso sanguigno e iniziano a svolgere le loro funzioni. Durante gli esperimenti, è stato determinato che in un adulto gli eritrociti, la cui struttura è notevolmente semplificata rispetto ad altre cellule del corpo, vivono 100-120 giorni.

In tutti i vertebrati (con rare eccezioni), l'ossigeno viene trasportato dagli organi respiratori ai tessuti attraverso l'emoglobina degli eritrociti. Ci sono delle eccezioni: tutti i membri della famiglia dei pesci a sangue bianco esistono senza emoglobina, sebbene possano sintetizzarla. Poiché, alla temperatura del loro habitat, l'ossigeno si dissolve bene nell'acqua e nel plasma sanguigno, questi pesci non hanno bisogno dei suoi portatori più massicci, che sono gli eritrociti.

Eritrociti di cordati

Una cellula come un eritrocita ha una struttura diversa a seconda della classe dei cordati. Ad esempio, nei pesci, negli uccelli e negli anfibi, la morfologia di queste cellule è simile. Differiscono solo per le dimensioni. La forma dei globuli rossi, il volume, le dimensioni e l'assenza di alcuni organelli distinguono le cellule dei mammiferi da altre che si trovano in altri cordati. C'è anche uno schema: gli eritrociti dei mammiferi non contengono organelli extra e sono molto più piccoli, sebbene abbiano un'ampia superficie di contatto.

Considerando la struttura e la persona, si individuano immediatamente tratti comuni. Entrambe le cellule contengono emoglobina e sono coinvolte nel trasporto dell'ossigeno. Ma le cellule umane sono più piccole, sono ovali e hanno due superfici concave. Gli eritrociti di una rana (così come uccelli, pesci e anfibi, tranne la salamandra) sono sferici, hanno un nucleo e organelli cellulari che possono essere attivati ​​quando necessario.

Negli eritrociti umani, come nei globuli rossi dei mammiferi superiori, non ci sono nuclei e organelli. La dimensione degli eritrociti in una capra è di 3-4 micron, nell'uomo - 6,2-8,2 micron. Nell'anfio, la dimensione della cella è di 70 micron. Ovviamente la dimensione qui è un fattore importante. L'eritrocita umano, sebbene più piccolo, ha una grande superficie a causa di due concavità.

Le piccole dimensioni delle cellule e il loro numero elevato hanno permesso di aumentare notevolmente la capacità del sangue di legare l'ossigeno, che ora dipende poco dalle condizioni esterne. E tali caratteristiche strutturali degli eritrociti umani sono molto importanti, perché ti permettono di sentirti a tuo agio in un certo habitat. Questa è una misura dell'adattamento alla vita terrestre, che ha cominciato a svilupparsi anche negli anfibi e nei pesci (purtroppo non tutti i pesci in evoluzione sono stati in grado di popolare la terraferma), e ha raggiunto il suo apice nei mammiferi superiori.

La struttura delle cellule del sangue dipende dalle funzioni loro assegnate. È descritto da tre angolazioni:

  1. Caratteristiche della struttura esterna.
  2. Composizione dei componenti dell'eritrocita.
  3. Morfologia interna.

Esternamente, di profilo, l'eritrocita sembra un disco biconcavo e in piena faccia - come una cella rotonda. Il diametro è normalmente di 6,2-8,2 micron.

Più spesso nel siero del sangue ci sono cellule con piccole differenze di dimensioni. Con una mancanza di ferro, la rincorsa diminuisce e l'anisocitosi viene riconosciuta nello striscio di sangue (molte cellule con misure differenti e diametro). Con una carenza di acido folico o vitamina B 12, l'eritrocita aumenta fino a diventare un megaloblasto. La sua dimensione è di circa 10-12 micron. Il volume di una cellula normale (normocita) è di 76-110 metri cubi. µm.

La struttura dei globuli rossi nel sangue non è l'unica caratteristica di queste cellule. Molto più importante è il loro numero. Le piccole dimensioni hanno permesso di aumentarne il numero e, di conseguenza, l'area della superficie di contatto. L'ossigeno viene catturato più attivamente dagli eritrociti umani rispetto alle rane. E più facilmente viene somministrato nei tessuti degli eritrociti umani.

La quantità conta davvero. In particolare, un adulto ha 4,5-5,5 milioni di cellule per millimetro cubo. Una capra ha circa 13 milioni di globuli rossi per millilitro, mentre i rettili ne hanno solo 0,5-1,6 milioni e i pesci ne hanno 0,09-0,13 milioni per millilitro. In un neonato il numero di globuli rossi è di circa 6 milioni per millilitro, mentre in un bambino anziano è inferiore a 4 milioni per millilitro.

Funzioni dei globuli rossi

Globuli rossi - gli eritrociti, il cui numero, struttura, funzioni e caratteristiche di sviluppo sono descritti in questa pubblicazione, sono molto importanti per l'uomo. Implementano alcune funzionalità molto importanti:

  • trasportare l'ossigeno ai tessuti;
  • trasportare l'anidride carbonica dai tessuti ai polmoni
  • legare sostanze tossiche (emoglobina glicata);
  • partecipare alle reazioni immunitarie (sono immuni ai virus e, a causa delle specie reattive dell'ossigeno, possono avere un effetto dannoso sulle infezioni del sangue);
  • in grado di tollerare determinati farmaci;
  • partecipare all'attuazione dell'emostasi.

Continuiamo a considerare una tale cellula come un eritrocita, la sua struttura è ottimizzata al massimo per l'implementazione delle funzioni di cui sopra. È il più leggero e mobile possibile, ha un'ampia superficie di contatto per la diffusione gassosa e le reazioni chimiche con l'emoglobina, inoltre divide e reintegra rapidamente le perdite nel sangue periferico. Questa è una cellula altamente specializzata, le cui funzioni non possono ancora essere sostituite.

membrana eritrocitaria

Una cellula come un eritrocita ha una struttura molto semplice, che non si applica alla sua membrana. Sono 3 strati. La frazione di massa della membrana è il 10% della cellula. Contiene il 90% di proteine ​​e solo il 10% di lipidi. Ciò rende gli eritrociti cellule speciali nel corpo, poiché in quasi tutte le altre membrane i lipidi predominano sulle proteine.

La forma volumetrica degli eritrociti può cambiare a causa della fluidità della membrana citoplasmatica. All'esterno della membrana stessa c'è uno strato di proteine ​​superficiali con un gran numero di residui di carboidrati. Questi sono glicopeptidi, sotto i quali c'è un doppio strato di lipidi, con le loro estremità idrofobiche rivolte verso l'interno e verso l'esterno dell'eritrocita. Sotto la membrana, sulla superficie interna, c'è ancora uno strato di proteine ​​che non ha residui di carboidrati.

Complessi recettoriali dell'eritrocita

La funzione della membrana è quella di garantire la deformabilità dell'eritrocita, necessaria per il passaggio capillare. Allo stesso tempo, la struttura degli eritrociti umani offre ulteriori opportunità: interazione cellulare e corrente elettrolitica. Le proteine ​​​​con residui di carboidrati sono molecole recettoriali, grazie alle quali gli eritrociti non vengono "cacciati" dai leucociti CD8 e dai macrofagi del sistema immunitario.

I globuli rossi esistono grazie ai recettori e non vengono distrutti dalla loro stessa immunità. E quando, a causa della ripetuta spinta attraverso i capillari oa causa di danno meccanico gli eritrociti perdono alcuni recettori, i macrofagi della milza li "estraggono" dal flusso sanguigno e li distruggono.

La struttura interna dell'eritrocita

Cos'è un eritrocita? La sua struttura non è meno interessante delle sue funzioni. Questa cellula è simile a una sacca di emoglobina delimitata da una membrana sulla quale sono espressi dei recettori: ammassi di differenziazione e vari gruppi sanguigni (secondo Landsteiner, secondo Rhesus, secondo Duffy e altri). Ma all'interno la cellula è speciale e molto diversa dalle altre cellule del corpo.

Le differenze sono le seguenti: gli eritrociti nelle donne e negli uomini non contengono un nucleo, non hanno ribosomi e un reticolo endoplasmatico. Tutti questi organelli sono stati rimossi dopo essere stati riempiti con emoglobina. Quindi gli organelli si sono rivelati inutili, perché era necessaria una cellula con una dimensione minima per far passare i capillari. Pertanto, al suo interno contiene solo emoglobina e alcune proteine ​​ausiliarie. Il loro ruolo non è stato ancora chiarito. Ma a causa della mancanza di un reticolo endoplasmatico, di ribosomi e di un nucleo, è diventato leggero e compatto e, cosa più importante, può facilmente deformarsi insieme a una membrana fluida. E queste sono le caratteristiche strutturali più importanti degli eritrociti.

ciclo di vita degli eritrociti

Le caratteristiche principali degli eritrociti sono la loro breve vita. Non possono dividersi e sintetizzare proteine ​​a causa del nucleo rimosso dalla cellula, e quindi si accumulano danni strutturali alle loro cellule. Di conseguenza, gli eritrociti tendono ad invecchiare. Tuttavia, l'emoglobina catturata dai macrofagi splenici al momento della morte dei globuli rossi verrà sempre inviata per formare nuovi portatori di ossigeno.

Il ciclo di vita di un eritrocita inizia nel midollo osseo. Questo organo è presente nella sostanza lamellare: nello sterno, nelle ali dell'ileo, nelle ossa della base del cranio, e anche nella cavità del femore. Qui, un precursore della mielopoiesi con un codice (CFU-GEMM) è formato da una cellula staminale del sangue sotto l'azione delle citochine. Dopo la divisione, darà l'antenato dell'ematopoiesi, indicato dal codice (BOE-E). Da esso si forma un precursore dell'eritropoiesi, indicato con la sigla (CFU-E).

Questa stessa cellula è chiamata globuli rossi che formano colonie. È sensibile all'eritropoietina, una sostanza ormonale secreta dai reni. Un aumento della quantità di eritropoietina (secondo il principio del feedback positivo nei sistemi funzionali) accelera i processi di divisione e produzione di globuli rossi.

Formazione di GR

La sequenza delle trasformazioni cellulari del midollo osseo di CFU-E è la seguente: da esso si forma un eritroblasto e da esso un pronormocyte, che dà origine a un normoblasto basofilo. Man mano che la proteina si accumula, diventa un normoblasto policromatofilo e quindi un normoblasto ossifilo. Dopo che il nucleo è stato rimosso, diventa un reticolocita. Quest'ultimo entra nel flusso sanguigno e si differenzia (matura) in un normale eritrocita.

Distruzione dei globuli rossi

Circa 100-125 giorni la cellula circola nel sangue, trasporta costantemente ossigeno e rimuove i prodotti metabolici dai tessuti. Trasporta l'anidride carbonica legata all'emoglobina e la rimanda ai polmoni, riempiendo le sue molecole proteiche di ossigeno lungo il percorso. E man mano che viene danneggiato, perde molecole di fosfatidilserina e... molecole recettrici. Per questo motivo, l'eritrocita cade "sotto la vista" del macrofago e ne viene distrutto. E l'eme ottenuto da tutta l'emoglobina digerita viene inviato nuovamente per la sintesi di nuovi globuli rossi.

Gli eritrociti si sono evoluti come cellule contenenti pigmenti respiratori che trasportano ossigeno e anidride carbonica. Gli eritrociti maturi in rettili, anfibi, pesci e uccelli hanno nuclei. Gli eritrociti dei mammiferi sono non nucleari; i nuclei scompaiono in una fase iniziale di sviluppo nel midollo osseo.
Gli eritrociti possono avere la forma di un disco biconcavo, rotondo o ovale (ovale nei lama e nei cammelli). Il loro diametro è 0,007 mm, spessore - 0,002 mm. 1 mm3 di sangue umano contiene 4,5-5 milioni di globuli rossi. La superficie totale di tutti gli eritrociti, attraverso i quali avviene l'assorbimento e il rilascio di 02 e CO2, è di circa 3000 m2, che è 1500 volte maggiore della superficie dell'intero corpo.
Ogni eritrocita è verde-giallastro, ma in uno spesso strato la massa eritrocitaria è rossa (greco erytros - rosso). Ciò è dovuto alla presenza di emoglobina nei globuli rossi.
I globuli rossi sono prodotti nel midollo osseo rosso. La durata media della loro esistenza è di circa 120 giorni. La distruzione degli eritrociti avviene nella milza e nel fegato, solo una piccola parte di essi va incontro a fagocitosi nel letto vascolare.
La forma biconcava degli eritrociti fornisce un'ampia superficie, quindi la superficie totale degli eritrociti è 1500-2000 volte la superficie del corpo dell'animale.
L'eritrocita è costituito da uno stroma a maglia sottile, le cui cellule sono piene di pigmento di emoglobina e una membrana più densa.
Il guscio degli eritrociti, come tutte le altre cellule, è costituito da due strati lipidici molecolari in cui sono incorporate le molecole proteiche. Alcune molecole formano canali ionici per il trasporto di sostanze, altre sono recettori o hanno proprietà antigeniche. nella membrana degli eritrociti alto livello colinesterasi, che li protegge dall'acetilcolina plasmatica (extrasinaptica).
Ossigeno e anidride carbonica, acqua, ioni cloruro, bicarbonati passano bene attraverso la membrana semipermeabile degli eritrociti e ioni potassio e sodio lentamente. Per gli ioni calcio, le molecole proteiche e lipidiche, la membrana è impermeabile.
La composizione ionica degli eritrociti differisce dalla composizione del plasma sanguigno: una grande concentrazione di ioni di potassio e una minore concentrazione di sodio sono mantenute all'interno degli eritrociti. Il gradiente di concentrazione di questi ioni viene mantenuto grazie al funzionamento della pompa sodio-potassio.

Funzioni degli eritrociti:

  1. trasporto di ossigeno dai polmoni ai tessuti e di anidride carbonica dai tessuti ai polmoni;
  2. mantenimento del pH del sangue (l'emoglobina e l'ossiemoglobina sono uno dei sistemi tampone del sangue);
  3. mantenimento dell'omeostasi ionica dovuta allo scambio di ioni tra plasma ed eritrociti;
  4. partecipazione al metabolismo dell'acqua e del sale;
  5. adsorbimento di tossine, compresi i prodotti di degradazione proteica, che riduce la loro concentrazione nel plasma sanguigno e ne impedisce il passaggio nei tessuti;
  6. partecipazione ai processi enzimatici, al trasporto di nutrienti - glucosio, amminoacidi.

Il numero di eritrociti nel sangue

Media nei bovini 1 litro di sangue contiene (5-7)-1012 eritrociti. Il coefficiente 1012 è chiamato "tera" e in vista generale il record è il seguente: 5-7 T/l. Maiali il sangue contiene 5-8 T/l, nelle capre - fino a 14 T/l. Un gran numero di globuli rossi nelle capre a causa del fatto che sono di dimensioni molto ridotte, quindi il volume di tutti i globuli rossi nelle capre è lo stesso degli altri animali.
Il contenuto di eritrociti nel sangue nei cavalli dipende dalla loro razza e dall'uso economico: per cavalli da passo - 6-8 T / l, per trottatori - 8-10 e per cavalli da sella - fino a 11 T / l. Maggiore è il bisogno di ossigeno del corpo e nutrienti più globuli rossi ci sono nel sangue. Nelle mucche altamente produttive, il livello degli eritrociti corrisponde al limite superiore della norma, nelle mucche a basso contenuto di latte - a quello inferiore.
Negli animali appena nati il numero di eritrociti nel sangue è sempre maggiore che negli adulti. Quindi, nei vitelli di 1-6 mesi di età, il contenuto di eritrociti raggiunge 8-10 T/l e si stabilizza al livello caratteristico degli adulti entro 5-6 anni. I maschi hanno più eritrociti nel sangue rispetto alle femmine.
Il livello di globuli rossi nel sangue può variare. La sua diminuzione (eosinopenia) negli animali adulti è solitamente osservata nelle malattie e un aumento al di sopra della norma è possibile sia negli animali malati che in quelli sani. Un aumento del contenuto di globuli rossi negli animali sani è chiamato eritrocitosi fisiologica. Esistono 3 forme: redistributiva, vera e relativa.
L'eritrocitosi ridistributiva si verifica rapidamente ed è un meccanismo per la mobilizzazione urgente degli eritrociti durante un carico improvviso - fisico o emotivo. In questo caso, si verifica la carenza di ossigeno nei tessuti e nel sangue si accumulano prodotti metabolici non completamente ossidati. I chemocettori dei vasi sanguigni sono irritati, l'eccitazione viene trasmessa al sistema nervoso centrale. La risposta è effettuata con la partecipazione di synaptic sistema nervoso: c'è un rilascio di sangue dai depositi di sangue e dai seni del midollo osseo. Pertanto, i meccanismi dell'eritrocitosi ridistributiva mirano a ridistribuire lo stock disponibile di eritrociti tra il deposito e il sangue circolante. Dopo la cessazione del carico, viene ripristinato il contenuto di eritrociti nel sangue.
La vera eritrocitosi è caratterizzata da un aumento dell'attività dell'ematopoiesi del midollo osseo. Ci vuole più tempo per svilupparsi e i processi normativi sono più complessi. È indotto da una prolungata carenza di ossigeno nei tessuti con la formazione di una proteina a basso peso molecolare nei reni - l'eritropoietina, che attiva l'eritrocitosi. La vera eritrocitosi di solito si sviluppa con l'addestramento sistematico e la conservazione a lungo termine degli animali in condizioni di bassa pressione atmosferica.
L'eritrocitosi relativa non è associata né alla ridistribuzione del sangue né alla produzione di nuovi globuli rossi. Si osserva quando l'animale è disidratato, a seguito del quale aumenta l'ematocrito.

In una serie di malattie del sangue, la dimensione e la forma dei globuli rossi cambiano:

  • microciti - eritrociti con un diametro<6 мкм — наблюдают при гемоглобинопатиях и талассемии;
  • sferociti - eritrociti di forma sferica;
  • stomatociti - nell'eritrocita (stomatocita) l'illuminazione sotto forma di una lacuna (stoma) è situata centralmente;
  • acantociti - eritrociti con più escrescenze simili a punte, ecc.

Per fare una diagnosi accurata in caso di dubbio su una varietà di patologie e malattie, il medico ordina prima di tutto di eseguire un esame generale delle urine. Pochi giorni prima del parto, è necessario condurre uno stile di vita sano, escludere uno sforzo fisico intenso. Se l'analisi generale ha mostrato la presenza di proteine, leucociti ed eritrociti, vengono prescritti i seguenti studi:

  • coltura delle urine;
  • analisi quotidiana;
  • esame secondo Kakovsky-Addis;
  • test per la determinazione degli ossalati;
  • analisi delle urine secondo Nechiporenko.

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Norma e ragioni delle deviazioni

Il colore dell'urina in una persona sana è giallo, da chiaro a saturo. Un'altra sfumatura parla di varie patologie. Un cambiamento di odore in un'analisi delle urine indica un'infezione. Inoltre, l'urina dovrebbe essere chiara. Se l'urina è torbida, è necessario un ulteriore esame. Le precipitazioni indicano un alto contenuto di sale nelle urine. Inoltre in laboratorio vengono esaminati i parametri biochimici e gli indicatori microscopici.

Il livello di globuli rossi nelle urine

Questi sono globuli rossi che rispondono a un ampio focus di infiammazione e infezione nel corpo. I globuli rossi forniscono ossigeno a organi, muscoli e tessuti. L'anidride carbonica viene trasportata ai polmoni. Quando c'è un'infiammazione nel corpo, il numero di globuli rossi aumenta di conseguenza. È considerato normale da 1 a 3 nel campo visivo in uomini e donne adulti e fino a 4 in un bambino.

Un alto livello di globuli rossi nelle urine è causato dai seguenti motivi:

  • bassa coagulazione del sangue;
  • infiammazione renale;
  • violazione della funzione di filtrazione;
  • intossicazione;
  • tumore;
  • calcoli alla vescica;
  • traumi delle vie urinarie.

In un bambino, l'ematuria è il risultato di una lesione renale, probabilmente dovuta al gioco d'azzardo.

Livello WBC

I globuli bianchi prevengono la diffusione di batteri, infezioni virali e funghi nel corpo. Reagiscono ai corpi ostili e uccidono la minaccia. La leucocituria è un indicatore dei leucociti nelle urine. In questo caso, le cellule stesse muoiono e lasciano il corpo attraverso il sistema urinario. Decifrare l'analisi dei leucociti nelle urine, si ritiene che la norma nelle donne sia 0-6, negli uomini 0-3 cellule. Ragioni che indicano che i leucociti sono elevati:

Il livello dei leucociti nelle urine nelle donne non deve superare i 6 punti e negli uomini - 3.

  • infiammazione;
  • sanguinamento;
  • infezione;
  • allergia;
  • tumore;
  • tubercolosi;
  • pertosse.

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Presenza di proteine

L'analisi delle urine viene eseguita per determinare un altro componente. Se filtrata dai reni, la proteina nelle urine non dovrebbe essere. Solo quando il filtro fallisce viene rilevato un aumento delle proteine ​​nelle urine. Normalmente 3 milligrammi per litro. A volte una proteina del tratto genitale entra nell'analisi, ma il suo valore non è superiore a 1 g / l. La presenza di proteine ​​​​nelle urine nei bambini indica gravi anomalie. Le ragioni dell'aspetto in uomini e donne fisicamente sani sono le seguenti:

  • grande attività fisica del corpo;
  • fatica;
  • ipotermia;
  • allergie;
  • mangiare un gran numero di alimenti contenenti proteine;
  • un breve periodo dopo aver sofferto un raffreddore.

Proteine ​​​​e globuli rossi nelle urine indicano malfunzionamenti del sistema urinario e altre patologie. Un alto contenuto proteico nelle urine è chiamato proteinuria (albuminuria). I segni della malattia sono ipertensione e temperatura, vertigini; nausea, vomito, affaticamento, palpitazioni, perdita di coscienza. Se le proteine ​​e i globuli bianchi nelle urine sono più alti del normale, questo è un sintomo di una grave malattia. L'insufficienza renale è una violazione nel lavoro di tutte le funzioni degli organi accoppiati. Proteine ​​​​elevate o albuminuria indicano la presenza dei seguenti disturbi:

  • malattia da urolitiasi;
  • danno renale;
  • tubercolosi renale;
  • cistite;
  • prostatite;
  • polmonite;
  • ipertensione;
  • diabete;
  • appendicite (proteinuria insieme a leucocitosi ematica);
  • obesità;
  • tumore maligno;
  • l'effetto di alcuni farmaci.

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Caratteristiche durante la gravidanza

Dovresti fare i test più spesso e assicurarti che i livelli di leucociti, eritrociti e proteine ​​​​non aumentino. Sono presenti ossalati e quanto. L'utero in crescita esercita una pressione sugli organi della donna incinta e li rende più vulnerabili alle infezioni nelle urine. Ma se nelle urine si trovano ossalati (sali), ciò è dovuto solo a un malfunzionamento dei reni. Le donne incinte hanno molto stress sui loro organi. Molti medici raccomandano di scoprire le cause della proteinuria durante la gravidanza in ospedale. Con la leucocituria, si consiglia alle donne incinte di assumere antibiotici naturali (cipolla, aglio) e farmaci che hanno scarso effetto sul feto.

Possibili sintomi di malattie

Grossi problemi ai reni, spesso per molto tempo non si fanno sentire. Pertanto, se è presente almeno uno dei segni, è necessario contattare un istituto medico. Prima viene prescritto il trattamento farmacologico corretto, maggiori sono le possibilità di guarigione. I sintomi dell'inizio dei disturbi sono i seguenti:

  • cambiamenti nelle urine;
  • gonfiore delle gambe e del viso;
  • pallore e secchezza della pelle;
  • dolore nella regione lombare;
  • aumento della pressione sanguigna e della temperatura;
  • fatica;
  • debolezza.

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Cosa fare?

  • dieta;
  • fisioterapia;
  • terapia farmacologica;
  • Intervento chirurgico.

Prima di prescrivere il trattamento, il medico determina se la malattia oi batteri nelle urine hanno portato all'aumento degli indicatori. Raccomanda inoltre di aderire a una dieta speciale, ad eccezione di cibi fritti, grassi salati e l'aggiunta di verdure, frutta e latticini alla dieta. I rimedi popolari possono aiutare a ottenere un effetto antinfiammatorio (prendendo tè al mirtillo rosso, linfa di betulla, uva ursina, lino), l'uso di preparazioni erboristiche di camomilla, equiseto.

globuli rossi

globuli rossi

I globuli rossi sono i globuli più numerosi e altamente specializzati la cui funzione principale è quella di trasportare l'ossigeno (O2) dai polmoni ai tessuti e l'anidride carbonica (CO2) dai tessuti ai polmoni.

Gli eritrociti maturi non hanno un nucleo e organelli citoplasmatici. Pertanto, non sono in grado di sintesi proteica o lipidica, sintesi di ATP nei processi di fosforilazione ossidativa. Ciò riduce drasticamente il fabbisogno di ossigeno degli eritrociti (non più del 2% dell'ossigeno totale trasportato dalla cellula) e la sintesi di ATP viene effettuata durante la scomposizione glicolitica del glucosio. Circa il 98% della massa delle proteine ​​nel citoplasma dell'eritrocita è l'emoglobina.

Circa l'85% degli eritrociti, chiamati normociti, ha un diametro di 7-8 micron, un volume (femtolitri o micron 3) e una forma - sotto forma di dischi biconcavi (discociti). Ciò fornisce loro un'ampia area di scambio di gas (il totale per tutti gli eritrociti è di circa 3800 m 2) e riduce la distanza di diffusione dell'ossigeno dal punto in cui si lega all'emoglobina. Circa il 15% degli eritrociti ha una forma, una dimensione diversa e può avere processi sulla superficie delle cellule.

Gli eritrociti "maturi" a tutti gli effetti hanno plasticità - la capacità di deformazione reversibile. Ciò consente loro di passare attraverso vasi di diametro inferiore, in particolare attraverso capillari con un lume di 2-3 micron. Questa capacità di deformarsi è fornita dallo stato liquido della membrana e dalla debole interazione tra fosfolipidi, proteine ​​di membrana (glicoforine) e il citoscheletro delle proteine ​​della matrice intracellulare (spettrina, anchirina, emoglobina). Nel processo di invecchiamento degli eritrociti, il colesterolo e i fosfolipidi con un contenuto più elevato di acidi grassi si accumulano nella membrana, si verifica un'aggregazione irreversibile di spettrina ed emoglobina, che provoca una violazione della struttura della membrana, la forma degli eritrociti (si trasformano da discociti in sferociti) e la loro plasticità. Tali globuli rossi non possono passare attraverso i capillari. Vengono catturati e distrutti dai macrofagi della milza e alcuni di essi vengono emolizzati all'interno dei vasi. Le glicoforine conferiscono proprietà idrofile alla superficie esterna degli eritrociti e un potenziale elettrico (zeta). Pertanto, gli eritrociti si respingono a vicenda e si trovano nel plasma in uno stato sospeso, determinando la stabilità della sospensione del sangue.

Velocità di eritrosedimentazione (VES)

La velocità di eritrosedimentazione (VES) è un indicatore che caratterizza la sedimentazione degli eritrociti nel sangue quando viene aggiunto un anticoagulante (ad esempio citrato di sodio). L'ESR viene determinato misurando l'altezza della colonna di plasma sopra gli eritrociti che si sono depositati in un capillare speciale posizionato verticalmente per 1 ora.Il meccanismo di questo processo è determinato dallo stato funzionale dell'eritrocita, dalla sua carica, dalla composizione proteica di il plasma e altri fattori.

Il peso specifico degli eritrociti è superiore a quello del plasma sanguigno, quindi, in un capillare con sangue, privato della capacità di coagulare, si depositano lentamente. La VES negli adulti sani è di 1-10 mm/h negli uomini e di 2-15 mm/h nelle donne. Nei neonati, la VES è di 1-2 mm / h, e negli anziani - 1-20 mm / h.

I principali fattori che influenzano la VES includono: il numero, la forma e le dimensioni dei globuli rossi; il rapporto quantitativo di diversi tipi di proteine ​​​​del plasma sanguigno; il contenuto di pigmenti biliari, ecc. Un aumento del contenuto di albumine e pigmenti biliari, nonché un aumento del numero di eritrociti nel sangue, provoca un aumento del potenziale zeta delle cellule e una diminuzione della VES. Un aumento del contenuto di globuline, fibrinogeno nel plasma sanguigno, una diminuzione del contenuto di albumine e una diminuzione del numero di eritrociti è accompagnato da un aumento della VES.

Uno dei motivi del valore ESR più elevato nelle donne rispetto agli uomini è il minor numero di globuli rossi nel sangue delle donne. La VES aumenta durante l'alimentazione secca e il digiuno, dopo la vaccinazione (a causa di un aumento del contenuto di globuline e fibrinogeno nel plasma), durante la gravidanza. Un rallentamento della VES può essere osservato con un aumento della viscosità del sangue dovuto all'aumento dell'evaporazione del sudore (ad esempio, sotto l'azione dell'elevata temperatura esterna), con eritrocitosi (ad esempio, nei residenti di alta montagna o alpinisti, nei neonati).

Conteggio dei globuli rossi

Il numero di eritrociti nel sangue periferico di un adulto è: negli uomini - (3,9-5,1) * 10 12 cellule / l; nelle donne - (3,7-4,9) cellule / l. Il loro numero in diversi periodi di età nei bambini e negli adulti è mostrato in Tabella. 1. Negli anziani, il numero di globuli rossi si avvicina, in media, al limite inferiore della norma.

Un aumento del numero di eritrociti per unità di volume di sangue al di sopra del limite superiore del normale è chiamato eritrocitosi: per gli uomini - sopra 5,1 eritrociti / l; per le donne - sopra 4,9 eritrociti / l. L'eritrocitosi è relativa e assoluta. L'eritrocitosi relativa (senza attivazione dell'eritropoiesi) è osservata con un aumento della viscosità del sangue nei neonati (vedi Tabella 1), durante il lavoro fisico o l'esposizione a temperature elevate. L'eritrocitosi assoluta è una conseguenza dell'eritropoiesi potenziata osservata durante l'adattamento umano alle alte montagne o in individui allenati alla resistenza. L'erigrocitosi si sviluppa con alcune malattie del sangue (eritremia) o come sintomo di altre malattie (insufficienza cardiaca o polmonare, ecc.). Con qualsiasi tipo di eritrocitosi, il contenuto di emoglobina nel sangue e l'ematocrito di solito aumentano.

Tabella 1. Indicatori di sangue rosso in bambini e adulti sani

Eritrociti/l

Nota. MCV (volume corpuscolare medio) - il volume medio di eritrociti; MCH (emoglobina corpuscolare media) è il contenuto medio di emoglobina in un erythrocyte; MCHC (concentrazione media di emoglobina corpuscolare) - contenuto di emoglobina in 100 ml di eritrociti (concentrazione di emoglobina in un eritrocita).

L'eritropenia è una diminuzione del numero di globuli rossi nel sangue al di sotto del limite inferiore della norma. Può anche essere relativo o assoluto. L'eritropenia relativa si osserva con un aumento dell'assunzione di liquidi nel corpo con eritropoiesi invariata. L'eritropenia assoluta (anemia) è una conseguenza di: 1) aumento della distruzione del sangue (emolisi autoimmune degli eritrociti, eccessiva funzione di distruzione del sangue della milza); 2) una diminuzione dell'efficacia dell'eritropoiesi (con carenza di ferro, vitamine (soprattutto del gruppo B) negli alimenti, assenza di un fattore interno di Castle e assorbimento insufficiente della vitamina B 12); 3) perdita di sangue.

Le principali funzioni dei globuli rossi

La funzione di trasporto consiste nel trasferimento di ossigeno e anidride carbonica (trasporto respiratorio o gassoso), nutrienti (proteine, carboidrati, ecc.) e sostanze biologicamente attive (NO). La funzione protettiva degli eritrociti risiede nella loro capacità di legare e neutralizzare determinate tossine, nonché di partecipare ai processi di coagulazione del sangue. La funzione regolatrice degli eritrociti consiste nella loro partecipazione attiva al mantenimento dello stato acido-base del corpo (pH del sangue) con l'aiuto dell'emoglobina, che può legare la CO 2 (riducendo così il contenuto di H 2 CO 3 nel sangue) e ha proprietà anfolitiche. Gli eritrociti possono anche partecipare alle reazioni immunologiche dell'organismo, per la presenza nelle loro membrane cellulari di composti specifici (glicoproteine ​​e glicolipidi) che hanno proprietà di antigeni (agglutinogeni).

Ciclo di vita degli eritrociti

Il luogo di formazione dei globuli rossi nel corpo di un adulto è il midollo osseo rosso. Nel processo di eritropoiesi, i reticolociti si formano da una cellula staminale ematopoietica pluripotente (PSCC) attraverso una serie di passaggi intermedi, che entrano nel sangue periferico e si trasformano in eritrociti maturi. La loro durata è di 3-4 mesi. Il luogo della morte è la milza (fagocitosi da parte dei macrofagi fino al 90%) o l'emolisi intravascolare (di solito fino al 10%).

Funzioni dell'emoglobina e dei suoi composti

Le principali funzioni degli eritrociti sono dovute alla presenza nella loro composizione di una proteina speciale: l'emoglobina. L'emoglobina lega, trasporta e rilascia ossigeno e anidride carbonica, fornendo la funzione respiratoria del sangue, è coinvolta nella regolazione del pH del sangue, svolgendo funzioni regolatrici e tampone e conferisce anche ai globuli rossi e al sangue un colore rosso. L'emoglobina svolge le sue funzioni solo quando si trova nei globuli rossi. Nel caso dell'emolisi degli eritrociti e del rilascio di emoglobina nel plasma, non può svolgere le sue funzioni. L'emoglobina plasmatica si lega alla proteina aptoglobina, il complesso risultante viene catturato e distrutto dalle cellule del sistema fagocitico del fegato e della milza. Nell'emolisi massiva, l'emoglobina viene rimossa dal sangue dai reni e appare nelle urine (emoglobinuria). La sua emivita di eliminazione è di circa 10 minuti.

La molecola dell'emoglobina ha due coppie di catene polipeptidiche (globina - la parte proteica) e 4 emi. L'eme è un composto complesso di protoporfirina IX con ferro (Fe 2+), che ha una capacità unica di legare o donare una molecola di ossigeno. Allo stesso tempo, il ferro, a cui è legato l'ossigeno, rimane bivalente, può anche essere facilmente ossidato a trivalente. L'eme è un gruppo attivo o cosiddetto prostetico e la globina è un trasportatore di proteine ​​​​eme che crea una tasca idrofobica per esso e protegge Fe 2+ dall'ossidazione.

Esistono numerose forme molecolari di emoglobina. Il sangue di un adulto contiene HbA1 (95-98% HbA1 e 2-3% HbA2) e HbF (0,1-2%). Nei neonati predomina l'HbF (quasi l'80%) e nel feto (fino a 3 mesi di età) - emoglobina di tipo Gower I.

Il contenuto normale di emoglobina nel sangue degli uomini è in media mg / l, nelle donne è g / l, nei bambini dipende dall'età (vedi Tabella 1). Il contenuto totale di emoglobina nel sangue periferico è di circa 750 g (150 g/l 5 l di sangue = 750 g). Un grammo di emoglobina può legare 1,34 ml di ossigeno. La prestazione ottimale della funzione respiratoria da parte degli eritrociti si nota con un normale contenuto di emoglobina in essi. Il contenuto (la saturazione) di emoglobina in un erythrocyte è riflesso dagli indicatori seguenti: 1) indice di colore (CP); 2) MCH - il contenuto medio di emoglobina nell'eritrocita; 3) MCHC - la concentrazione di emoglobina nell'eritrocita. Gli eritrociti con contenuto di emoglobina normale sono caratterizzati da CP = 0,8-1,05; MCH = 25,4-34,6 pg; MCHC = g/dl e sono detti normocromici. Le cellule con contenuto di emoglobina ridotto hanno CP< 0,8; МСН < 25,4 пг; МСНС < 30 г/дл и получили название гипохромных. Эритроциты с повышенным содержанием гемоглобина (ЦП >1,05; MSI > 34,6 pg; MCHC > 37 g/dl) sono chiamate ipercromiche.

La causa dell'ipocromia eritrocitaria è molto spesso la loro formazione in condizioni di carenza di ferro (Fe 2+) nel corpo e ipercromia - in condizioni di carenza di vitamina B 12 (cianocobalamina) e (o) acido folico. In un certo numero di regioni del nostro paese, c'è un basso contenuto di Fe 2+ nell'acqua. Pertanto, i loro abitanti (soprattutto le donne) hanno maggiori probabilità di sviluppare anemia ipocromica. Per la sua prevenzione è necessario compensare il mancato apporto di ferro con l'acqua con prodotti alimentari che lo contengano in quantità sufficiente o con appositi preparati.

Composti dell'emoglobina

L'emoglobina legata all'ossigeno è chiamata ossiemoglobina (HbO2). Il suo contenuto nel sangue arterioso raggiunge il 96-98%; HbO 2, che ha ceduto O 2 dopo la dissociazione, è chiamato ridotto (HHb). L'emoglobina lega l'anidride carbonica, formando carbemoglobina (HbCO 2). La formazione di HbCO 2 non solo promuove il trasporto di CO 2 , ma riduce anche la formazione di acido carbonico e quindi mantiene il tampone bicarbonato del plasma sanguigno. L'ossiemoglobina, l'emoglobina ridotta e la carbemoglobina sono chiamate composti fisiologici (funzionali) dell'emoglobina.

La carbossiemoglobina è un composto di emoglobina con monossido di carbonio (CO - monossido di carbonio). L'emoglobina ha un'affinità significativamente maggiore per il CO che per l'ossigeno e forma carbossiemoglobina a basse concentrazioni di CO, perdendo la capacità di legare l'ossigeno e mettendo in pericolo la vita. Un altro composto non fisiologico dell'emoglobina è la metaemoglobina. In esso, il ferro viene ossidato in uno stato trivalente. La metaemoglobina non è in grado di entrare in una reazione reversibile con O 2 ed è un composto funzionalmente inattivo. Con il suo eccessivo accumulo nel sangue, sorge anche una minaccia per la vita umana. A questo proposito, la metaemoglobina e la carbossiemoglobina sono anche chiamate composti patologici dell'emoglobina.

In una persona sana, la metaemoglobina è costantemente presente nel sangue, ma in quantità molto ridotte. La formazione di metaemoglobina avviene sotto l'azione di agenti ossidanti (perossidi, nitro derivati ​​​​di sostanze organiche, ecc.), Che entrano costantemente nel sangue dalle cellule di vari organi, in particolare l'intestino. La formazione di metaemoglobina è limitata dagli antiossidanti (glutatione e acido ascorbico) presenti negli eritrociti e la sua riduzione ad emoglobina avviene durante le reazioni enzimatiche che coinvolgono gli enzimi eritrocitari deidrogenasi.

Eritropoiesi

L'eritropoiesi è il processo di formazione dei globuli rossi dal PSGC. Il numero di eritrociti contenuti nel sangue dipende dal rapporto tra eritrociti formati e distrutti nel corpo allo stesso tempo. In una persona sana, il numero di eritrociti formati e distrutti è uguale, il che in condizioni normali garantisce il mantenimento di un numero relativamente costante di eritrociti nel sangue. La totalità delle strutture corporee, compreso il sangue periferico, gli organi dell'eritropoiesi e la distruzione dei globuli rossi, è chiamata eritrone.

In un adulto sano, l'eritropoiesi si verifica nello spazio ematopoietico tra i sinusoidi del midollo osseo rosso e termina nei vasi sanguigni. Sotto l'influenza dei segnali delle cellule del microambiente attivate dai prodotti di distruzione degli eritrociti e di altre cellule del sangue, i fattori PSGC ad azione precoce si differenziano in oligopotenti impegnati (mieloidi) e quindi in cellule staminali ematopoietiche unipotenti della serie eritroide (BFU-E). L'ulteriore differenziazione delle cellule eritroidi e la formazione dei precursori immediati degli eritrociti - i reticolociti si verificano sotto l'influenza di fattori ad azione tardiva, tra i quali l'ormone eritropoietina (EPO) svolge un ruolo chiave.

I reticolociti entrano nel sangue circolante (periferico) e vengono convertiti in globuli rossi entro 1-2 giorni. Il contenuto di reticolociti nel sangue è pari allo 0,8-1,5% del numero di globuli rossi. La durata della vita dei globuli rossi è di 3-4 mesi (in media 100 giorni), dopodiché vengono rimossi dal flusso sanguigno. Circa 20-25 globuli rossi vengono sostituiti dai reticolociti al giorno nel sangue. L'efficienza dell'eritropoiesi in questo caso è del 92-97%; Il 3-8% delle cellule precursori degli eritrociti non completa il ciclo di differenziazione e viene distrutto nel midollo osseo dai macrofagi - eritropoiesi inefficace. In condizioni speciali (ad esempio, stimolazione dell'eritropoiesi nell'anemia), l'eritropoiesi inefficace può raggiungere il 50%.

L'eritropoiesi dipende da molti fattori esogeni ed endogeni ed è regolata da meccanismi complessi. Dipende dall'assunzione sufficiente di vitamine, ferro, altri oligoelementi, aminoacidi essenziali, acidi grassi, proteine ​​ed energia nel corpo con il cibo. La loro insufficiente assunzione porta allo sviluppo di forme alimentari e di altre forme di anemia da carenza. Tra i fattori endogeni che regolano l'eritropoiesi, il posto di primo piano è dato alle citochine, in particolare all'eritropoietina. L'EPO è un ormone glicoproteico e il principale regolatore dell'eritropoiesi. L'EPO stimola la proliferazione e la differenziazione di tutte le cellule precursori degli eritrociti, a partire dal BFU-E, aumenta la velocità di sintesi dell'emoglobina in esse e ne inibisce l'apoptosi. In un adulto, il sito principale della sintesi di EPO (90%) sono le cellule peritubulari della notte, in cui la formazione e la secrezione dell'ormone aumentano con una diminuzione della tensione di ossigeno nel sangue e in queste cellule. La sintesi di EPO nei reni è migliorata sotto l'influenza dell'ormone della crescita, glucocorticoidi, testosterone, insulina, norepinefrina (attraverso la stimolazione dei recettori β1-adrenergici). L'EPO è sintetizzato in piccole quantità nelle cellule del fegato (fino al 9%) e nei macrofagi del midollo osseo (1%).

In clinica, l'eritropoietina ricombinante (rHuEPO) viene utilizzata per stimolare l'eritropoiesi.

Gli estrogeni, ormoni sessuali femminili, inibiscono l'eritropoiesi. La regolazione nervosa dell'eritropoiesi è effettuata dall'ANS. Allo stesso tempo, un aumento del tono del reparto simpatico è accompagnato da un aumento dell'eritropoiesi e da un indebolimento del parasimpatico.

Leucociti, proteine ​​ed eritrociti nelle urine

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Un'analisi generale dell'urina umana è uno degli studi pianificati, abbastanza spesso prescritti, i cui cambiamenti nella norma segnalano sempre violazioni nel corpo. E le proteine, i leucociti e gli eritrociti presenti nell'analisi in quantità superiori alla norma possono indicare una grave malattia.

Parametri di analisi: norma e deviazioni

In conformità con i dati di studi e osservazioni mediche internazionali, idealmente, se ciascuno di questi indicatori è negativo (negativo). Ma separatamente per un uomo, una donna e un bambino, ci sono alcuni quadri (presentati nella tabella) in cui la presenza di proteine ​​​​nelle urine, negli eritrociti e nei leucociti è sicura. La designazione "nel campo visivo" indica il numero di unità visibili nell'oculare del microscopio.

Eritrociti nelle urine sopra la norma: possibili cause

Un aumento del numero di globuli rossi nelle urine umane è chiamato ematuria. Quando il colore dell'urina diventa rossastro o addirittura scarlatto, la diagnosi è possibile senza test di laboratorio, è sufficiente valutarne solo il colore. Quindi stiamo parlando di macroematuria, altrimenti chiamata sangue nelle urine. I gruppi di cause di ematuria sono i seguenti:

  • Prerenale (somatico) - con sistema urinario non direttamente correlato:
    • trombocitopenia (diminuzione del contenuto di piastrine nel sangue);
    • emofilia (disturbo della coagulazione del sangue);
    • intossicazione generale.
  • Renale - a seconda della malattia nei reni:
    • glomerulonefrite acuta/cronica;
    • formazione maligna del rene;
    • pietre nei reni;
    • pielonefrite (infiammazione dei reni).
  • Postrenale - malattie delle vie urinarie:
    • cistite;
    • calcoli alla vescica;
    • lesione alla vescica;
    • tumore alla vescica.

Dovrebbero essere presi in considerazione anche fattori fisiologici generali: attività fisica precedente l'analisi, condizioni di caldo, assunzione di cibo, ricco di proteine, abuso di alcol alla vigilia del test, forte stress. Tutti questi punti non sono associati alla malattia, ma possono influenzare la composizione dell'urina.

Fattori per aumentare i leucociti nelle analisi

Leucocituria: questo è il nome dell'aumento del contenuto di leucociti nelle urine. Se nel test delle urine si trovano anche ossalati e batteri, allora possiamo parlare delle seguenti violazioni:

  • Dal lato dei reni:
    • pielonefrite;
    • oncologia;
    • pietre nel tessuto renale;
    • tubercolosi renale.
  • Dal lato della vescica:
    • malattia da urolitiasi;
    • cistite;
    • tumore maligno.
  • Per uomo:
    • prostatite;
    • carcinoma prostatico.
  • Patologia dell'uretra in entrambi i sessi.
  • Infezioni che colpiscono i genitali esterni.
  • Mancato rispetto delle regole e dell'igiene durante il campionamento.

Proteine ​​nelle urine: cause e rischi

In una persona sana, le proteine ​​non si trovano nelle urine. Tuttavia, se nelle urine si osserva un aumento di questo indicatore superiore a 0,033 g / l, questa condizione è chiamata albuminuria (proteinuria). L'albuminuria è vera (l'albumina è alta non a causa della rottura dei glomeruli basali) e falsa (dati alti dovuti alla distruzione di leucociti ed eritrociti).

Analisi delle urine durante la gravidanza

La salute e il benessere della futura mamma e del suo bambino dipendono direttamente dalla frequenza dei test di laboratorio e degli esami nelle donne in gravidanza. Se gli indicatori di proteine ​​\u200b\u200be leucociti sono aumentati, i sali sono presenti nelle urine, forse questo è un pericoloso processo infiammatorio che deve essere eliminato per evitare conseguenze negative per la donna incinta stessa e il feto.

La consegna dell'urina per l'analisi durante il periodo di gestazione è una procedura obbligatoria.

Durante la gravidanza, il rischio di sviluppare patologie sistema genito-urinario notevolmente aumentato a causa della crescita dell'utero, che comprime gli organi pelvici e li rende particolarmente vulnerabili alle infezioni. Con leucocituria pronunciata, è spesso possibile diagnosticare la batteriuria (la comparsa di batteri nocivi nelle urine). Gli eritrociti nelle urine di una donna incinta sono caratteristici delle stesse malattie di una persona comune. Un aumento delle proteine ​​​​in una donna in una posizione può essere associato a una pericolosa patologia chiamata preeclampsia. È possibile diagnosticare questa malattia senza test di laboratorio preliminari: una donna incinta sviluppa gonfiore eccessivo, si sviluppa una sindrome di aumento della fatica, malessere generale e ipertensione. Questa condizione richiede il ricovero in ospedale e il monitoraggio 24 ore su 24 delle condizioni del paziente da parte del personale medico, poiché vi sono alti rischi di aborto spontaneo.

Diagnostica

A seconda della storia del paziente, vengono assegnati ulteriori studi per aiutare a confermare o confutare possibile diagnosi. Si consiglia una visita iniziale da parte di un terapista, seguita da un urologo/ginecologo, nefrologo. Nelle donne è necessario eseguire la citologia, la colposcopia. Successivamente, se necessario, viene eseguita un'analisi secondo Nechiporenko (il metodo consiste in ricerca di laboratorio 1 ml di campione per determinare se i leucociti nelle urine sono stati rilevati correttamente dall'analisi clinica). Il passo successivo è la semina batterica. Sono possibili ulteriori appuntamenti di ecografia, coagulogramma e radiografia. In alcuni casi viene prescritta un'analisi secondo Zimnitsky, che consente di osservare lo stato dei reni.

Proteina RBC

I risultati della proteomica hanno notevolmente ampliato la nostra comprensione delle singole proteine, della struttura e delle funzioni dei complessi proteici macromolecolari negli eritrociti. Sulla membrana eritrocitaria sono stati trovati associati macromolecolari, denominati complesso proteico 4.1.R e complesso proteico di terza banda. Viene proposto un modello per l'organizzazione di un complesso macromolecolare di proteine ​​citoscheletriche e transmembrana con la partecipazione della proteina 4.1 R. Orizzontalmente, la proteina 4.1 R interagisce con l'actina, la spettrina e la proteina p55, quest'ultima determinando le connessioni nodali tra la membrana e componenti del citoscheletro. Verticalmente, la proteina 4.1 R interagisce con il dominio citoplasmatico della proteina transmembrana glicoforina C, la proteina a 3 bande e CD44, che crea una sorta di ponte tra la rete proteica e il doppio strato di membrana. La funzione principale del complesso proteico 4.1 R è determinare le proprietà meccaniche e la deformabilità delle membrane degli eritrociti. È stato suggerito che i disturbi di questo complesso determinino non solo l'instabilità delle membrane degli eritrociti, ma anche il rimodellamento della superficie dei globuli rossi. . Sono in corso studi per identificare i fattori che regolano le molteplici interazioni proteina-proteina nel complesso della proteina 4.1 R. Uno di questi fattori è la fosforilazione della proteina 4.1 R con la partecipazione della protein chinasi C. Di conseguenza, la capacità della proteina 4.1 R di formare un complesso con diminuzione della spettrina e dell'actina, dissociazione dalla glicoforina C , che porta a un cambiamento nelle proprietà meccaniche delle membrane degli eritrociti. È stato suggerito che l'elasticità della membrana eritrocitaria dipende in gran parte dal riarrangiamento dinamico del complesso dimero spettrina/tetramero spettrina sotto l'influenza dello spostamento di voltaggio nel flusso sanguigno.

Le bande della proteina 3 costituiscono la base (nucleo) per il complesso macromolecolare delle proteine ​​integrali e periferiche della membrana eritrocitaria. È stato originariamente proposto che questo complesso funzioni come un'unità strutturale integrata (metabolone) per lo scambio CO2/O2 negli eritrociti. Studi più recenti hanno dimostrato che il tetramero della banda proteica 3 è associato all'anchirina, che a sua volta interagisce con la spettrina. Le glicoproteine ​​transmembrana GPA, Rh, RhAG si legano alla proteina della 3a banda, mentre CD47 e LW interagiscono con Rh/RhAG. I due domini citoplasmatici della proteina banda 3 hanno siti di legame proteico solubile. Inoltre, il grande dominio terminale N-terminale ha siti di legame sia per la deossiemoglobina che per un certo numero di enzimi della glicolisi (gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi e aldolasi). Presumibilmente, l'interazione degli enzimi della glicolisi con il dominio proteico della 3a banda avviene con la partecipazione delle proteine ​​​​di docking. La regione C-terminale lega l'anidrasi carbonica II. Il legame dell'anidrasi carbonica II si traduce in due eventi: l'assorbimento di anidride carbonica e il rilascio di ossigeno dall'emoglobina. In condizioni di elevata ossigenazione, il legame degli enzimi glicolitici alla proteina a 3 bande inibisce la glicolisi mentre migliora la via del pentoso fosfato. In condizioni di bassa ossigenazione, l'interazione della deossiemoglobina con la proteina di 3a banda porta ad un aumento della glicolisi e ad una diminuzione della via del pentoso fosfato. Comprensione ampliata del ruolo del 2, 3-difosfoglicerato. Questo metabolita interagisce con il complesso spettrina-actina-proteina 4.1, promuove l'interazione con il complesso spettrina-anti-proteina 4.1.

Sono stati ottenuti nuovi dati sulle proteine ​​di membrana - trasportatori. Insieme a trasportatori noti, come Na+, K+-ATPasi e Ca2+-ATPasi, è stata dimostrata la presenza di Na+/K+/2Cl- co-trasportatore e trasportatore di glucosio. Su quest'ultimo le opinioni divergono. Secondo alcuni punti di vista, il trasportatore del glucosio è rappresentato da GLUT1 1, secondo altri - GLUT1, GLUT3, GLUT4. Esistono informazioni sulla partecipazione della glicoforina A al trasferimento del glucosio. Sono stati suggeriti anche altri trasportatori, in particolare il cotrasportatore idrogeno-lattato. Vengono presentati i dati che confermano la presenza della proteina trasportatrice XK coinvolta nel trasferimento di amminoacidi e oligopeptidi.

Nelle membrane degli eritrociti è stata trovata la presenza di acquaporina 1. Blank ME ed Ehmke H. hanno dimostrato che non solo il trasportatore HCO3(-)-Cl–, ma anche l'acquaporina 1 degli eritrociti è direttamente coinvolta nel trasporto di anidride carbonica attraverso la membrana eritrocitaria. Endeward V. ha presentato dati che dimostrano che fino al 60% dell'anidride carbonica viene trasportato attraverso l'acquaporina 1, il che ci consente di considerare l'acquaporina come la via principale per l'ingresso della CO2 nell'eritrocita

Per gli eritrociti, è stato trovato il fenomeno del rilascio di ioni di potassio (efflusso K(+) Ca(2+)-dipendente). Responsabile di questo effetto (effetto Gárdos) è una specifica proteina di membrana del canale (canale Gárdos), il cui attivatore sono gli ioni calcio. Una delle funzioni dei canali Ca(2+)-dipendenti K(+) è la loro partecipazione alla regolazione dell'apoptosi eritrocitaria. È iniziato lo studio della funzione dei canali cationici non selettivi nella regolazione del volume cellulare. Secondo LangF et al. . negli eritrociti umani, i canali cationici non selettivi si aprono durante la contrazione osmotica delle cellule. Tra gli stimolatori dell'attivazione del canale ci sono anche lo stress ossidativo e uno stato ipoenergetico. I canali cationici sono permeabili al calcio e la loro apertura porta ad un aumento del livello di calcio nel citosol. Gli ioni calcio che entrano attraverso il canale cationico stimolano l'attivazione di scramblase, che porta alla distruzione dell'asimmetria della fosfatidilserina nelle membrane degli eritrociti e stimola il rilascio Ca(2+)-dipendente di K(+), che porta alla perdita di potassio ioni e restringimento cellulare. La violazione dell'asimmetria della fosfatidilserina è confermata dal legame dell'annessina, che è un segno di cellule apoptotiche. Esposizione di fosfatidilserina a al di fuori la membrana eritrocitaria stimola i fagociti a fagocitare gli eritrociti apoptotici.

RinehartJ et al. ha suggerito che il cotrasporto di KCl e l'attivazione dei canali di Gardos vengono riprodotti grande ruolo nella regolazione dell'equilibrio idrosalino negli eritrociti.

Il citosol degli eritrociti contiene una grande quantità di proteine. Secondo , sono state identificate 751 proteine ​​utilizzando tecnologie proteomiche. Ciò ha permesso di determinare il grado di interazione e l'influenza reciproca di queste proteine ​​(interactome). Attira l'attenzione la presenza di alcuni cluster, uno dei quali gli autori hanno chiamato ROD Box (Repair Or Destroy). Questa scatola contiene proteine ​​che, utilizzando l'energia dell'ATP, sono coinvolte nel ripiegamento delle proteine ​​danneggiate. Questa scatola contiene chaperon e proteine ​​della subunità del proteasoma, proteine shock termico. Lo studio ha mostrato la presenza di proteosomi 20S attivi (indipendenti da ATP e ubiquitina) negli eritrociti maturi. Gli autori sollevano un legittimo interrogativo sui motivi della conservazione di questi proteosomi negli eritrociti maturi. È stato suggerito che i proteasomi 20S siano più resistenti allo stress ossidativo. Un altro problema è l'esistenza della degradazione pretolitica dipendente dall'ubiquitina delle proteine ​​​​negli eritrociti.

La presenza di acidi grassi polinsaturi nelle membrane, un ambiente ricco di ossigeno e contenente ferro, rende gli eritrociti suscettibili allo stress ossidativo. La fonte di ROS negli eritrociti è l'autossidazione dell'emoglobina, con conseguente formazione di anioni superossido (O2 −). In questo caso, l'emoglobina viene convertita in metaemoglobina. Oltre agli anioni superossido, si formano perossido di idrogeno e altre specie reattive dell'ossigeno (reazioni di Haber-Weiss e Fenton). Le specie reattive dell'ossigeno inducono l'attivazione della perossidazione lipidica, il danno ossidativo alle proteine ​​eritrocitarie, ad es. contribuire allo sviluppo dello stress ossidativo.

La formazione di MDA promuove la formazione di legami incrociati tra fosfolipidi e proteine ​​di membrana. Il risultato è una compromissione della funzione della membrana, della deformabilità cellulare e della vita eritrocitaria limitata. I più sensibili alla formazione di MDA sono le proteine ​​- trasportatori di ioni e bande di proteina 3, nonché gliceraldeide-3 - fosfato deidrogenasi e fosfofruttochinasi. Si presume che il danno ossidativo al Ca2 + ATP-zy sia un elemento critico per la sopravvivenza dell'eritrocita. Un aumento della formazione di perossido di idrogeno contribuisce ad un aumento della metaemoglobina, della perossidazione lipidica e dei complessi spettrina-emoglobina. Quando gli anioni suproxy reagiscono con l'ossido nitrico, si forma il perossinitrito. Il perossinitrito provoca molteplici cambiamenti intraeritrocitari, tra cui danni al citoscheletro, alle proteine ​​di membrana, induce la formazione di metaemoglobina e promuove l'attivazione di varie proteasi. Inoltre, sotto l'azione del perossinitrito, la fosfatidilserina è esposta sullo strato esterno della membrana eritrocitaria. Il perossinitrito induce la fosforilazione in tirosina della proteina banda 3 e contemporaneamente inibisce l'attività della proteina legata alla membrana, la fosfotirosina fosfatasi. Il risultato di questi effetti paralleli del perossinitrito è l'attivazione della glicolisi. Oltre al perossinitrito, il fenomeno dell'induzione dell'apoptosi eritrocitaria è stato dimostrato per i radicali idrossilici.

Dallo stress ossidativo, gli eritrociti sono protetti da proteinasi legate alla membrana, enzimi AOD e altre proteine. Attualmente, molta attenzione è rivolta allo studio della proteina perossiredossina 2 (Prx2), come una delle più importanti proteine ​​della difesa antiossidante degli eritrociti. Prx2 è una perossidasi tiolo-dipendente. In combinazione con catalasi e glutatione perossidasi, Prx2 costituisce un sistema efficace per l'utilizzo del perossido di idrogeno, che si forma a basse concentrazioni durante l'autoossidazione dell'emoglobina. La forma ridotta della perossiredossina è supportata dalla tioredossina reduttasi, ma l'attività di quest'ultima è piuttosto bassa. Prx2 è altamente sensibile all'ossidazione da perossido di idrogeno. Viene proposto un modello del ciclo catalitico della Prx2, che consiste in tre stadi. È interessante notare che questo ciclo richiede 2 stati conformazionali: piegatura completa con formazione del sito attivo e una forma di defolding locale, necessaria per la riduzione della Prx2. Oltre ad agire come scavenger di perossido di idrogeno non catalitico, la perossiredossina regola il trasporto di ioni legandosi alla membrana degli eritrociti e attivando i canali di Gárdos, ma il meccanismo di questo processo non è ancora chiaro. Un aumento del perossido di idrogeno intracellulare porta ad un aumento della percentuale di emoglobina legata alla membrana e all'attivazione della perossidazione lipidica. Anche il legame di Prx2 alla membrana è aumentato con un aumento della concentrazione di perossido di idrogeno. Il significato di questo fenomeno non è del tutto chiaro. Tuttavia, secondo gli autori, sebbene la crescita dell'emoglobina legata alla membrana e della Prx2 legata alla membrana siano due processi indipendenti, entrambi questi eventi sono marcatori di stress ossidativo negli eritrociti.

Ci sono nuovi dati sulla localizzazione dell'emoglobina all'interno dell'eritrocita. Secondo Brazhe NA et al. Ci sono 2 popolazioni di emoglobina negli eritrociti: sottomembrana e citosolica. Allo stesso tempo, la conformazione delle molecole di emoglobina sottomembrana differisce da quella della frazione citosolica. Sono necessarie ulteriori ricerche su questo fenomeno. Il concetto di regolatori allosterici del legame dell'ossigeno all'emoglobina è stato ampliato. Secondo Mairbäurl e Weber, la regolazione è dovuta a cambiamenti in effettori allosterici come protoni (H+), anidride carbonica (CO2), fosfati organici e cloruri (Cl−).

Di grande interesse è la discussione sul ruolo dell'emoglobina nell'invecchiamento degli eritrociti. È stato dimostrato che gli eritrociti che invecchiano accumulano emoglobina denaturata ossidativamente, lipidi iperossidati, aggregati proteici ad alto peso molecolare e perdono acidi sialici. Questi processi portano a una diminuzione della simmetria fosfolipidica, alla formazione di legami incrociati spettrina-emoglobina, all'aggregazione della proteina della 3a banda e ad un aumento dei prodotti finali glicati. È stato suggerito che l'interazione dell'emoglobina, specialmente in condizioni di ipossia, con la proteina della 3a banda della membrana eritrocitaria sia critica per i cambiamenti nella membrana eritrocitaria, che a sua volta è un meccanismo di innesco per rimuovere le cellule dall'emocircolo. Questi riarrangiamenti della membrana includono l'esposizione di siti antigenici, un aumento dell'ingresso di calcio negli eritrociti, la fuoriuscita di potassio dagli eritrociti, che porta al restringimento cellulare e alla perdita di deformabilità. Un problema irrisolto è il probabile danno ossidativo a specifiche proteine ​​di membrana nelle reazioni redox che avvengono quando l'emoglobina si lega alla membrana. Ulteriori studi di proteomica potrebbero rivelare proteine ​​specifiche coinvolte nei meccanismi di invecchiamento degli eritrociti.

Esistono dati reali sullo sviluppo dell'apoptosi eritrocitaria. La recensione fornisce abbastanza descrizione dettagliata vie di segnalazione per l'attivazione dell'apoptosi dei globuli rossi. Secondo , il primo percorso è associato all'attivazione della cicloossigenasi, alla formazione della prostaglandina E2 e alla formazione di canali cationici. Il secondo percorso è associato all'attivazione a cascata della sfingomielinasi. Inoltre, il processo di apoptosi degli eritrociti può essere indotto dal perossinitrito, dai radicali idrossilici e anche dalla metaemoglobina. Vengono inoltre presentati i risultati dello studio, che dimostrano la relazione tra i cambiamenti nelle proprietà di deformazione delle membrane degli eritrociti e l'avvio del programma di apoptosi.

Pertanto, sono stati accumulati dati che ampliano la comprensione dei processi metabolici negli eritrociti. In futuro, questi risultati potranno essere utilizzati nell'interpretazione e nella previsione dei cambiamenti nella struttura e nelle funzioni degli eritrociti in varie condizioni patologiche.

globuli rossi

globuli rossi(erythrosytus) sono gli elementi formati del sangue.

Le principali funzioni degli eritrociti sono la regolazione della CBS nel sangue, il trasporto di O 2 e CO 2 in tutto il corpo. Queste funzioni sono realizzate con la partecipazione dell'emoglobina. Inoltre, gli eritrociti sul loro membrana cellulare adsorbono e trasportano aminoacidi, anticorpi, tossine e una serie di sostanze medicinali.

Struttura e Composizione chimica eritrociti

Gli eritrociti nell'uomo e nei mammiferi nel flusso sanguigno di solito (80%) hanno la forma di dischi biconcavi e sono chiamati discociti. Questa forma di eritrociti crea la più ampia superficie in relazione al volume, che garantisce il massimo scambio di gas e fornisce anche una maggiore plasticità quando gli eritrociti passano attraverso piccoli capillari.

Il diametro degli eritrociti nell'uomo varia da 7,1 a 7,9 micron, lo spessore degli eritrociti nella zona marginale è di 1,9 - 2,5 micron, al centro - 1 micron. Nel sangue normale, il 75% di tutti gli eritrociti ha le dimensioni indicate - normociti; grandi pezzature (oltre 8,0 micron) - 12,5% - macrociti. Il resto degli eritrociti può avere un diametro di 6 micron o meno - microciti.

La superficie di un singolo eritrocita umano è di circa 125 µm 2 e il volume (MCV) è µm 3 .

Gli eritrociti umani e di mammifero sono cellule non nucleari che hanno perso il nucleo e la maggior parte degli organelli durante la filogenesi e l'ontogenesi, hanno solo il citoplasma e il plasmolemma (membrana cellulare).

Il plasmalemma degli eritrociti ha uno spessore di circa 20 nm. Consiste in quantità approssimativamente uguali di lipidi e proteine, nonché una piccola quantità di carboidrati.

Il doppio strato del plasmalemma è formato da glicerofosfolipidi, sfingofosfolipidi, glicolipidi e colesterolo. Lo strato esterno contiene glicolipidi (circa il 5% dei lipidi totali) e molta colina (fosfatidilcolina, sfingomielina), quello interno contiene molta fosfatidilserina e fosfatidiletanolammina.

Nel plasmolemma dell'eritrocita sono state identificate 15 proteine ​​principali con una massa molecolare di kDa.

Le proteine ​​spettrina, glicoforina, proteina banda 3, proteina banda 4.1, actina, anchirina formano un citoscheletro sul lato citoplasmatico del plasmalemma, che conferisce all'eritrocita una forma biconcava e un'elevata resistenza meccanica. Più del 60% di tutte le proteine ​​di membrana lo sono spettrina,glicoforina(si trova solo nella membrana degli eritrociti) e striscia proteica 3.

Spettrina- la principale proteina del citoscheletro eritrocitario (costituisce il 25% della massa di tutte le proteine ​​di membrana e di membrana), ha la forma di una fibrilla di 100 nm, costituita da due catene intrecciate antiparallele di α-spettrina (240 kDa) e β- spettrina (220 kDa). Le molecole di spettrina formano una rete che è fissata sul lato citoplasmatico del plasmalemma da anchirina e proteina della banda 3 o actina, proteina della banda 4.1 e glicoforina.

Striscia proteica 3- glicoproteina transmembrana (100 kDa), la sua catena polipeptidica attraversa molte volte il doppio strato lipidico. La proteina banda 3 è un componente del citoscheletro e un canale anionico che fornisce un antiporta transmembrana per gli ioni HCO 3 e Cl.

Glicoforina- glicoproteina transmembrana (30 kDa), che penetra nella membrana plasmatica sotto forma di una singola elica. Dalla superficie esterna dell'eritrocita sono attaccate 20 catene di oligosaccaridi che portano cariche negative. Le glicoforine formano il citoscheletro e, attraverso gli oligosaccaridi, svolgono funzioni recettoriali.

N / a + ,K + -ATP-asi enzima di membrana, mantiene il gradiente di concentrazione di Na + e K + su entrambi i lati della membrana. Con una diminuzione dell'attività di Na + ,K + -ATP-asi, la concentrazione di Na + nella cellula aumenta, il che porta ad un aumento della pressione osmotica, un aumento del flusso di acqua nell'eritrocita e alla sua morte per effetto dell'emolisi.

Sa 2+ -ATP-asi- un enzima di membrana che rimuove gli ioni calcio dagli eritrociti e mantiene un gradiente di concentrazione di questo ione su entrambi i lati della membrana.

Oligosaccaridi (acido sialico e oligosaccaridi antigenici) di glicolipidi e glicoproteine ​​situati sulla superficie esterna della forma plasmalemma glicocalice. Gli oligosaccaridi della glicoforina determinano le proprietà antigeniche degli eritrociti. Sono agglutinogeni (A e B) e forniscono l'agglutinazione (adesione) degli eritrociti sotto l'influenza delle corrispondenti proteine ​​del plasma sanguigno - - e -agglutinine, che fanno parte della frazione -globulina. Gli agglutinogeni compaiono sulla membrana a fasi iniziali sviluppo degli eritrociti.

Sulla superficie dei globuli rossi c'è anche un agglutinogeno: il fattore Rh (fattore Rh). È presente nell'86% delle persone, nel 14% assente. La trasfusione di sangue Rh-positivo in un paziente Rh-negativo provoca la formazione di anticorpi Rh e l'emolisi dei globuli rossi.

Il citoplasma degli eritrociti contiene circa il 60% di acqua e il 40% di residuo secco. Il 95% del residuo secco è emoglobina, forma numerosi granuli di dimensioni 4-5 nm. Il restante 5% del residuo secco ricade su sostanze organiche (glucosio, prodotti intermedi del suo catabolismo) e inorganiche. Degli enzimi nel citoplasma degli eritrociti, ci sono gli enzimi della glicolisi, la PFS, la protezione antiossidante e il sistema della metaemoglobina reduttasi, l'anidrasi carbonica.

Membrana plasmatica degli eritrociti.

Il plasmalemma eritrocitario è costituito da un doppio strato di lipidi e proteine, presentati in quantità approssimativamente uguali, oltre a una piccola quantità di carboidrati che formano il glicocalice. La maggior parte delle molecole lipidiche contenenti colina (fosfatidilcolina, sfingomielina) si trovano nello strato esterno del plasmalemma, mentre i lipidi recanti un gruppo amminico all'estremità (fosfatidilserina, fosfatidiletanolammina) si trovano nello strato interno. Parte dei lipidi (

5%) dello strato esterno sono collegati a molecole di oligosaccaridi e sono chiamati glicolipidi. Glicoproteine ​​​​di membrana - le glicoforine sono molto diffuse. Sono associati a differenze antigeniche tra i gruppi sanguigni umani.

Nel plasmolemma dell'eritrocita sono state identificate 15 proteine ​​principali con una massa molecolare di CD (Fig. 3.4.). Più del 60% di tutte le proteine ​​sono spettrina proteica di membrana, proteine ​​di membrana - glicoforina e banda 3.

Riso. 3.4. La struttura del plasmolemma e il citoscheletro dell'eritrocita.

A - diagramma: 1 - plasmalemma; 2 - banda proteica 3; 3 - glicoforina; 4 - spettrina (catene alfa e beta); 5 - ankyrin; 6 - banda proteica 4.1; 7 - complesso nodale; 8 - atto.

B - plasmolemma e citoscheletro eritrocitario al microscopio elettronico a scansione. 1 - plasmalemma; 2 - rete spettrina.

La spettrina è una proteina citoscheletrica associata al lato citoplasmatico del plasmolemma, è coinvolta nel mantenimento della forma biconcava dell'eritrocita e garantisce l'elasticità dell'eritrocita. A causa della plasticità, un eritrocita è in grado di passare attraverso i capillari, il cui diametro è 2 volte più piccolo del suo diametro.

Con un'anomalia ereditaria della spettrina, gli eritrociti hanno una forma sferica. Con carenza di spettrina in condizioni di anemia, anche gli eritrociti assumono una forma sferica. La connessione del citoscheletro spettrina con il plasmolemma fornisce la proteina intracellulare anchirina . Ankirin lega la spettrina alla proteina transmembrana della membrana plasmatica (corsia 3). La glicoforina è una proteina transmembrana (30 KD), che penetra nel plasmalemma sotto forma di una singola elica, e la maggior parte sporge sulla superficie esterna dell'eritrocita, dove sono attaccate 15 catene separate di oligosaccaridi, che in totale fanno fino al 60% della massa di glicoforina e portano cariche negative.

Le glicoforine appartengono a una classe di glicoproteine ​​di membrana che svolgono funzioni recettoriali. Le glicoforine si trovano solo negli eritrociti. La corsia 3 è una glicoproteina transmembrana (100 KD), la cui catena polipeptidica attraversa molte volte il doppio strato lipidico. Questa glicoproteina è coinvolta nello scambio di O 2 e CO 2, che legano l'emoglobina, la principale proteina del citoplasma degli eritrociti. Gli eritrociti nei polmoni emettono CO 2 sostituendo gli anioni HCO 3 con Cl. La proteina della banda 3 fornisce a questi anioni un passaggio transmembrana attraverso "pori" idrofili circondati da zone lipidiche idrofobiche. Pertanto, si formano canali ionici d'acqua.

L'eritrocita ha una carica superficiale negativa. Appare sul plasmalemma di soli eritrociti maturi, che serve come una sorta di passaggio per l'uscita dal midollo osseo nel flusso sanguigno. La presenza di una carica negativa è importante valore funzionale per un eritrocita. I vecchi eritrociti lo perdono, il che, forse, è uno dei segnali per il rigetto di tali eritrociti. Gli eritrociti si muovono nei vasi, formando sottili anelli, il cui piano è perpendicolare all'asse del vaso. Più vicino al muro, più lenta è la velocità. La differenza di velocità ruota l'eritrocita. Quando un eritrocita carico ruota, si genera una corrente circolare che forma un campo magnetico. Ogni globulo rosso diventa un piccolo magnete. Sono rivolti l'uno all'altro dalle stesse cariche, il che porta alla repulsione del vicino e alla stabilità dell'anello. Quando il vaso si biforca, l'anello cade a pezzi e poi si ricompone. AL Chizhevsky ha spiegato la capacità degli eritrociti di magnetizzare dalla sensibilità del sistema sanguigno alle fluttuazioni del campo magnetico terrestre. Nel sangue fresco che scorre dai vasi si possono vedere pile di globuli rossi incollati - "colonne di monete", come manifestazione di una violazione delle forze repulsive nei resti degli anelli.

citoplasma eritrocitarioè costituito da acqua (60%) e residuo secco (40%) contenente circa il 95% di emoglobina e il 5% di altre sostanze. La presenza di emoglobina provoca il colore giallo dei singoli eritrociti di sangue fresco e la totalità degli eritrociti - il colore rosso del sangue.

Emoglobina (Hb) - principale componente eritrocita. Rappresenta il 90% del peso secco della cella. La comparsa di Hb e la sua collocazione all'interno di una cellula specializzata è un'importante trasformazione evolutiva. Poiché la solubilità dell'O 2 è bassa, la necessità di trasportarne grandi quantità richiedeva un aumento del volume del sangue, che porterebbe ad un aumento significativo delle dimensioni degli animali. Pertanto, compaiono altri meccanismi del suo trasporto.

Molti animali altamente organizzati (e quasi tutti i vertebrati senza eccezioni) hanno sangue in grado di legare in modo reversibile grandi quantità di ossigeno. Le sostanze che fungono da trasportatori di ossigeno nel sangue sono proteine ​​che contengono un metallo (solitamente ferro o rame). Di solito sono colorati e quindi sono chiamati pigmenti respiratori. Ad esempio, l'emocianina contenente rame si trova nei molluschi, negli artropodi. Il pigmento respiratorio contenente ferro più comune è l'emoglobina. I pigmenti respiratori possono essere dissolti nel plasma (emocianina nei molluschi, ecc.), Nei vertebrati sono racchiusi nelle cellule (eritrociti). Quando i pigmenti sono racchiusi nelle cellule, i loro pesi molecolari sono relativamente piccoli), se sono disciolti nel plasma, i pesi molecolari sono molto più grandi, da diversi milioni a pochi milioni.

Il plasma sanguigno contiene circa il 7% di proteine, gli eritrociti contengono il 35% di emoglobina. Se fosse disciolto nel plasma, la concentrazione di proteine ​​​​in esso contenute raggiungerebbe il 20%. Sarebbe una soluzione molto viscosa e sciropposa che ostacola l'emodinamica.

La concentrazione di emoglobina nel sangue dei vertebrati superiori è relativamente costante (circa 15 g di emoglobina per 100 ml di sangue) e non dipende dalla taglia dell'animale. Questo valore è ottimale per il carico sul cuore. Una maggiore concentrazione di emoglobina è associata a bisogni eccezionali. Ad esempio, negli animali subacquei, la necessità di aumentare l'apporto di ossigeno nel sangue rende necessario violare le restrizioni sull'aumento della concentrazione di emoglobina. Un aumento di Hb nel plasma porterebbe anche ad un aumento della pressione oncotica, e quindi un aumento del BCC.

L'emoglobina è una chemoproteina che colora di rosso un eritrocita dopo aver legato una molecola di ossigeno al suo contenuto di ferro (Fe++). Negli uomini, 1 dl contiene 14,5 ± 1,5 g di emoglobina, nelle donne - 13,0 ± 1,5 g. Il peso molecolare dell'emoglobina è di ca. La sua molecola è composta da quattro subunità, ciascuna delle quali è rappresentata da un eme (un derivato della porfirina contenente ferro) associato alla parte proteica della molecola - globina. La globina è rappresentata da due catene polipeptidiche a e due b. La sintesi dell'eme procede nei mitocondri degli eritroblasti, il cui primo stadio è la sintesi di a-ammino- B- acido chetoadipico da glicina e succinil coenzima A. La sintesi delle catene globiniche avviene sui poliribosomi ed è controllata dai geni sui cromosomi 11 e 16. In un uomo adulto la globina consiste di due UN- e due catene b-polipeptidiche. Emoglobina contenente due UN- e due catene b, chiamate di tipo A (da adulto - adulto). Costituisce la maggior parte della normale emoglobina adulta. Il sangue fetale umano contiene emoglobina di tipo F (da faetus - fetus). La sua globina è rappresentata da due catene UN e due b.

In una serie di malattie (emoglobinosi, emoglobinopatie), negli eritrociti compaiono altri tipi di emoglobina, che sono caratterizzati da un cambiamento nella composizione degli amminoacidi nella parte proteica dell'emoglobina.

Attualmente sono stati identificati più di 150 tipi di emoglobine anomale. Ad esempio, nell'anemia falciforme, c'è un danno geneticamente determinato nella catena beta dell'emoglobina - l'acido glutammico, che occupa la sesta posizione nella catena polipeptidica, è sostituito dall'amminoacido valina. Tale emoglobina è designata come HbS (dalla falce inglese - falce). In questo caso, gli eritrociti hanno la forma di una falce. In un certo numero di paesi della zona tropicale, un certo contingente di persone è eterozigote per i geni dell'anemia falciforme, ei figli di due genitori eterozigoti, secondo le leggi dell'ereditarietà, danno un tipo normale (25%) o sono eterozigoti portatori e il 25% soffre di anemia falciforme.

3.3.1 Composti di base dell'emoglobina:

1. HbO 2 - ossiemoglobina, ha un colore rosso vivo, si trova nel sangue arterioso. Si forma come risultato della reazione di ossigenazione Hb + O 2 ↔ HbO 2

2. Hb - ridotta o deossiemoglobina - ha un colore ciliegia scuro, si trova nel sangue venoso.

3. HbCO 2 - carbemoglobina.

4. HbCO - carbossiemoglobina. Hb + monossido di carbonio (CO in N - 1%, nei fumatori - 3%. Il mezzo Fe dell'emoglobina in CO supera la sua affinità per O 2. Pertanto, anche lo 0,1% di CO nell'aria porta alla conversione dell'80% di Hb in HvCO, che non si dissocia, che è pericoloso per la vita.

5. Met Hb HvOH - metaemoglobina, contiene Fe 3 *, ha colore marrone. Si forma sotto l'influenza di forti agenti ossidanti (permanganato K, sale di Berthollet, ecc.). Con il suo accumulo, il trasporto di O 2 si interrompe e può verificarsi la morte.

6. Mioglobina - situata nei muscoli, nel miocardio. Il suo gruppo protesico è identico all'emoglobina del sangue e la parte proteica ha un peso molecolare inferiore. La mioglobina umana lega fino al 14% della quantità totale di O 2 nel corpo. Questa proprietà gioca un ruolo importante nel fornire O 2 ai muscoli che lavorano. Quando si contraggono, i vasi vengono compressi, il flusso sanguigno diminuisce. Tuttavia, grazie alla mioglobina, l'apporto di muscoli O 2 viene preservato.

7. Emoglobina glicata. Normalmente, il 6-7% dell'emoglobina è associato al glucosio. La principale forma di emoglobina glicata (glicoemoglobina) è l'emoglobina A1c, che normalmente costituisce il 4-6% dell'emoglobina totale.Poiché un eritrocita vive 120 giorni, il valore dell'emoglobina glicata A1c è un marker dello stato di controllo del diabete durante le precedenti 8-12 settimane prima del suo studio. Il numero di Hb nel sangue di persone sane g \ l (maschio), g \ l (femmina).

Quando gli eritrociti vengono distrutti (quelli vecchi o sotto l'influenza di vari fattori - tossine, radiazioni, ecc.), L'Hb lascia le cellule e questo fenomeno è chiamato emolisi. Allo stesso tempo, nel sangue si trovano ombre (gusci) di eritrociti e il sangue diventa rosso e diventa trasparente (sangue laccato).

L'emolisi osmotica può verificarsi in un ambiente ipotonico. La concentrazione della soluzione di NaCl alla quale inizia l'emolisi è chiamata resistenza osmotica degli eritrociti. Per le persone sane, i limiti della resistenza minima e massima degli eritrociti vanno dallo 0,4 allo 0,34%.

L'emolisi chimica può essere causata dal cloroformio, etere, che distrugge la membrana proteico-lipidica degli eritrociti.

L'emolisi biologica si verifica sotto l'azione di veleni di serpenti, insetti, microrganismi, immunologici durante la trasfusione di sangue incompatibile sotto l'influenza di emolisi immunitarie.

L'emolisi termica si verifica quando il sangue viene congelato e scongelato a seguito della distruzione della membrana eritrocitaria da parte dei cristalli di ghiaccio.

L'emolisi meccanica si verifica con forti influenze meccaniche sul sangue, ad esempio agitando un'ampolla con il sangue.

Il rilascio di Hb nel sangue è irto dello sviluppo di gravi complicanze.

Un aumento della concentrazione di Hb nel plasma sanguigno porta ad un forte aumento della viscosità del sangue, pressione oncotica. Il volume del sangue circolante, che complica l'emodinamica. Inoltre, ci sono alte concentrazioni di Hb nel plasma sanguigno effetto tossico su neuroni, reni (filtro renale). Nel flusso sanguigno, l'Hb viene rapidamente ossidato in metaemoglobina e gli eritrociti hanno sistemi enzimatici che lo impediscono.

I vecchi emociti vengono distrutti dai macrofagi principalmente nella milza, e anche nel fegato e nel midollo osseo, mentre l'Hb si scompone nel pigmento bilirubina ed emosiderina - aggregati amorfi contenenti ferro. Il ferro dell'emosiderina si lega alla proteina transferrina plasmatica contenente ferro e viene assorbito da specifici macrofagi del midollo osseo. Nel processo di eritropoiesi, eritrociti e macrofagi trasferiscono la transferrina agli eritrociti in via di sviluppo, che è il motivo per chiamarli cellule nutritrici.

Trasporto di ossigeno nel sangue. L'ossigeno nel sangue è in forma disciolta e in combinazione con l'emoglobina. Una piccolissima quantità di ossigeno si dissolve nel plasma. Questa frazione di ossigeno disciolto fisicamente gioca un ruolo importante, poiché l'ossigeno che entra dall'aria nel sangue o dal sangue nei tessuti attraversa lo stadio di dissoluzione, poiché solo in questa forma può diffondersi, ma poiché la solubilità di ossigeno a 37 ° C è 0,225 ml × l -1 × kPa -1 (0,03 ml × l -1 × mm Hg -1), quindi ogni 100 ml di plasma sanguigno a una pressione di ossigeno di 13,3 kPa (100 mm r.s.) può portare allo stato disciolto solo 0,3 ml di ossigeno. Questo chiaramente non è sufficiente per la vita dell'organismo.

La solubilità dei gas nei liquidi obbedisce alla legge di Henry-Dalton: la quantità di gas disciolto è proporzionale alla pressione parziale del gas. Il coefficiente di proporzionalità (coefficiente di Bunsen) per l'ossigeno è 0,024 ml per 1 ml di solvente per 1 atm. (760 mmHg). Ecco perché la frazione di ossigeno disciolto è così piccola. Tuttavia, può essere aumentato (ad esempio, con l'ossigenazione iperbarica).

Ogni grammo di emoglobina è in grado di legare 1,39 ml di ossigeno e, quindi, ad un contenuto di emoglobina di 150 g/l, ogni 100 ml di sangue possono trasportare 20,8 ml di ossigeno. La quantità che riflette la quantità di ossigeno che può legarsi all'emoglobina quando è completamente satura è chiamata capacità di ossigeno dell'emoglobina. . Un altro indicatore della funzione respiratoria del sangue è il contenuto di ossigeno nel sangue, che riflette la vera quantità di ossigeno, sia legato all'emoglobina che fisicamente disciolto nel plasma. 100 ml di sangue arterioso contengono normalmente ml di ossigeno, lo stesso volume di sangue venoso contiene ml di ossigeno, mentre la differenza artero-venosa è di 5-6 ml. Il rapporto tra la quantità di ossigeno associata all'emoglobina e la capacità di ossigeno di quest'ultima è un indicatore del grado di saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno. La saturazione dell'emoglobina nel sangue arterioso con l'ossigeno negli individui sani è del 96%.

La formazione di ossiemoglobina nei polmoni e il suo recupero nei tessuti dipende dalla tensione parziale dell'ossigeno nel sangue: con il suo aumento. La saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno aumenta, con una diminuzione diminuisce. Questa relazione non è lineare ed è espressa dalla curva di dissociazione dell'ossiemoglobina, che ha una forma a S (Fig. 3.3.). Il sangue arterioso ossigenato corrisponde al plateau della curva di dissociazione e il sangue desaturato nei tessuti corrisponde alla sua parte in forte diminuzione. Il leggero aumento della curva nella sua sezione superiore (la zona di alta tensione 0 2) indica che viene fornita una saturazione sufficientemente completa dell'emoglobina del sangue arterioso con l'ossigeno anche quando la tensione 0 2 diminuisce a 9,3 kPa (70 mm Hg). L'abbassamento della tensione 0 2 da 13,3 kPa a 2,0-2,7 kPa (da 100 a 15-20 mm Hg) non ha praticamente alcun effetto sulla saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno (Hb0 2 diminuisce del 2-3%). A valori più bassi del voltaggio 0 2 l'ossiemoglobina si dissocia molto più facilmente (la ripida zona di caduta della curva). Quindi, quando la tensione 0 2 diminuisce da 8,0 a 5,3 kPa (da -60 a 40 mm Hg), la saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno diminuisce di circa il 15%.

La posizione della curva di dissociazione dell'ossiemoglobina è solitamente espressa quantitativamente dalla tensione parziale dell'ossigeno, alla quale la saturazione dell'emoglobina è del 50% (P 50). Il valore normale di P 50 alla temperatura di 37°C e pH 7,40 è di circa 3,53 kPa (26,5 mm Hg).

La curva di dissociazione dell'ossiemoglobina in determinate condizioni può spostarsi in una direzione o nell'altra, mantenendo una forma a S, sotto l'influenza dei cambiamenti di pH, tensione di CO 2, temperatura corporea e contenuto di 2,3-difosfoglicerato (2,3 - DFG) negli eritrociti, da cui dipende la capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno. Nei muscoli che lavorano, a seguito del metabolismo intenso, aumenta la formazione di CO 2 e acido lattico e aumenta anche la produzione di calore. Tutti questi fattori riducono l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. In questo caso, la curva di dissociazione si sposta verso destra (Fig. 3.3.), il che porta a un più facile rilascio di ossigeno dall'ossiemoglobina e aumenta la possibilità di consumo di ossigeno da parte dei tessuti. Con una diminuzione della temperatura, 2,3-DFG, una diminuzione della tensione di CO 2 e un aumento del pH, la curva di dissociazione si sposta a sinistra, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno aumenta, a seguito della quale diminuisce l'apporto di ossigeno ai tessuti .

Trasporto di anidride carbonica nel sangue. Essendo il prodotto finale del metabolismo, la CO 2 si trova nel corpo in uno stato disciolto e legato. Il coefficiente di solubilità di С0 2 è 0,231 mmol-l -1 kPa -1 (0,0308 mmol-l -1 mm Hg -1), che è quasi 20 volte superiore a quello dell'ossigeno. Tuttavia, meno del 10% della quantità totale di CO 2 trasportata dal sangue viene trasferita in forma disciolta. Fondamentalmente, la CO 2 viene trasportata in uno stato legato chimicamente, principalmente sotto forma di bicarbonati, nonché in combinazione con proteine ​​(le cosiddette carbomine o composti carbo).

Nel sangue arterioso, la tensione della CO 2 è di 5,3 kPa (40 mm Hg), nel fluido interstiziale la sua tensione è di 8,0-10,7 kPa (60-80 mm Hg). Grazie a questi gradienti, la CO 2 formatasi nei tessuti passa dal fluido interstiziale al plasma sanguigno, e da questo agli eritrociti. Reagendo con l'acqua, C0 2 forma acido carbonico: C0 2 + H 2 0 Û H 2 C0 3. Questa reazione è reversibile e nei capillari tissutali va principalmente verso la formazione di: H 2 CO 3 . Nel plasma, questa reazione procede lentamente, ma negli eritrociti la formazione di acido carbonico sotto l'influenza dell'enzima accelera la reazione di idratazione della CO 2 di un fattore 00. L'acido carbonico si dissocia in H + e HCO 3 - ioni. Quando il contenuto di ioni HC0 3 - aumenta, si diffondono dall'eritrocita nel plasma e gli ioni H + rimangono nell'eritrocita, poiché la membrana dell'eritrocita è relativamente impermeabile ai cationi. Il rilascio di ioni HCO 3 nel plasma è bilanciato dall'ingresso di ioni cloro dal plasma. Allo stesso tempo, nel plasma vengono rilasciati ioni sodio, che sono legati dagli ioni HC0 3 provenienti dall'eritrocita, formando NaHC0 3 . L'emoglobina e le proteine ​​​​plasmatiche, che mostrano le proprietà degli acidi deboli, formano sali negli eritrociti con il potassio e nel plasma con il sodio. L'acido carbonico ha proprietà acide più forti, quindi, quando interagisce con i sali proteici, lo ione H + si lega all'anione proteico e lo ione HCO 3 forma bicarbonato con il catione corrispondente (nel plasma NaHC0 3, nell'eritrocita KHC0 3).

Nel sangue dei capillari tissutali, contemporaneamente all'ingresso di CO 2 nell'eritrocita e alla formazione di acido carbonico in esso, l'ossigeno viene rilasciato dall'ossiemoglobina. L'emoglobina ridotta è un acido più debole (cioè un migliore accettore di protoni) rispetto all'emoglobina ossigenata. Pertanto, lega più facilmente gli ioni idrogeno formati durante la dissociazione dell'acido carbonico. Pertanto, la presenza di emoglobina ridotta nel sangue venoso contribuisce al legame della CO 2, mentre la formazione di ossiemoglobina nei capillari polmonari facilita il rilascio di anidride carbonica.

Nel trasferimento di CO 2 da parte del sangue, è anche di grande importanza il legame chimico di CO 2 con i gruppi amminici finali delle proteine ​​​​del sangue, il più importante dei quali è la globina nella composizione dell'emoglobina. Come risultato della reazione con la globina, si forma la cosiddetta carbaminoemoglobina. . L'emoglobina di recupero ha una maggiore affinità per la CO 2 rispetto all'ossiemoglobina. Pertanto, la dissociazione dell'ossiemoglobina nei capillari tissutali facilita il legame di HbO 2, favorisce la rimozione dell'anidride carbonica, che è espressa dalla curva di dissociazione dell'ossiemoglobina, che ha una forma a S (Fig. 3.5.). Il sangue arterioso ossigenato corrisponde al plateau della curva di dissociazione e il sangue desaturato nei tessuti corrisponde alla sua parte in forte diminuzione. La leggera pendenza della curva nella sua parte superiore (la zona di alta tensione 0 2 ) indica che è assicurata una saturazione sufficientemente completa dell'emoglobina del sangue arterioso con l'ossigeno anche quando la tensione 0 2 scende a 9,3 kPa (70 mm Hg). L'abbassamento della tensione 0 2 da 13,3 kPa a 2,0-2,7 kPa (da 100 nm Hg) non ha praticamente alcun effetto sulla saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno (Hb0 2 diminuisce del 2-3%). A valori più bassi del voltaggio 0 2 l'ossiemoglobina si dissocia molto più facilmente (la ripida zona di caduta della curva). Quindi, quando la tensione 0 2 diminuisce da 8,0 a 5,3 kPa (da -60 a 40 mm Hg), la saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno diminuisce di circa il 15%.

La posizione della curva di dissociazione dell'ossiemoglobina è solitamente espressa quantitativamente dalla tensione parziale dell'ossigeno, alla quale la saturazione dell'emoglobina è del 50% (P 50). Il valore normale di P 50 alla temperatura di 37°C e pH 7,40 è di circa 3,53 kPa (26,5 mm Hg).

La curva di dissociazione dell'ossiemoglobina in determinate condizioni può spostarsi in una direzione o nell'altra, mantenendo una forma a S, sotto l'influenza dei cambiamenti di pH, tensione di CO 2, temperatura corporea e contenuto di 2,3-difosfoglicerato (2,3 - DFG) negli eritrociti, da cui dipende la capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno. Nei muscoli che lavorano, a seguito del metabolismo intenso, aumenta la formazione di CO 2 e acido lattico e aumenta anche la produzione di calore. Tutti questi fattori riducono l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. In questo caso, la curva di dissociazione si sposta verso destra, il che porta a un più facile rilascio di ossigeno dall'ossiemoglobina e aumenta la possibilità di consumo di ossigeno da parte dei tessuti. Con una diminuzione della temperatura, 2,3-DFG, una diminuzione della tensione di CO 2 e un aumento del pH, la curva di dissociazione si sposta a sinistra, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno aumenta, a seguito della quale diminuisce l'apporto di ossigeno ai tessuti .

Della quantità totale di CO 2 che può essere estratta dal sangue, solo l'8-10% di CO 2 è in combinazione con l'emoglobina. Tuttavia, il ruolo di questo composto nel trasporto di CO 2 da parte del sangue è piuttosto ampio. Circa il 25-30% della CO 2 assorbita dal sangue nei capillari di un grande circolo entra in combinazione con l'emoglobina e nei polmoni viene espulsa dal sangue.

Quando sangue deossigenato entra nei capillari dei polmoni, la tensione di CO 2 nel plasma diminuisce e la CO 2 situata all'interno dell'eritrocita in forma fisicamente disciolta entra nel plasma. Mentre ciò accade, H 2 CO 3 si trasforma in CO 2 e acqua (Fig. 3.7. B), e l'anidrasi carbonica catalizza la reazione andando in questa direzione. H 2 CO 3 per tale reazione viene fornito come risultato della combinazione di HC0 3 - ioni con ioni idrogeno rilasciati dal legame con anioni proteici.

Fig.3.6. Schema dei processi che si verificano nel plasma e negli eritrociti durante lo scambio di gas nei tessuti (A) e nei polmoni (B).

A riposo, con la respirazione, vengono rimossi dal corpo umano 230 ml di CO2 al minuto o circa mmol al giorno. Poiché la CO 2 è un'anidride carbonica "volatile", quando viene rimossa dal sangue, una quantità approssimativamente equivalente di ioni idrogeno scompare. Pertanto, la respirazione svolge un ruolo importante nel mantenimento dell'equilibrio acido-base nell'ambiente interno del corpo. Se, a seguito di processi metabolici nel sangue, il contenuto di ioni idrogeno aumenta, allora, a causa dei meccanismi umorali di regolazione della respirazione, ciò porta ad un aumento della ventilazione polmonare (iperventilazione).H 2 0 + C0 2 vengono escreti in quantità maggiori e il pH torna a livelli normali.

Gli eritrociti maturi non hanno mitocondri e ribosomi. Sono in grado di sintetizzare Hb e nucleotidi dai loro precursori a basso peso molecolare. In essi non si verifica la fosforilazione ossidativa e il ciclo degli acidi tricarbossilici, ad es. gli eritrociti producevano poca energia, cioè ATP.

Sistemi enzimatici degli eritrociti rappresentato da sistemi enzimatici di glicolisi, ciclo pentoso e sistema enzimatico glutatione perossidasi, cioè il metabolismo degli eritrociti differisce da quello delle altre cellule.

Il sistema enzimatico della glicolisi è una conversione anaerobica del glucosio: da una molecola di glucosio si formano 2 molecole di ATP e 2 molecole di acido lattico, il sistema enzimatico della glicolisi fornisce all'eritrocita: 1) ATP; 2) NAD + H + ridotto, necessario per la conversione di Fe 3+ in Fe 2+ 3) difosfoglicerato, che è un regolatore intracellulare delle funzioni dell'Hb.

Nonostante la bassa efficienza energetica, il processo di glicolisi negli eritrociti fornisce tutto il fabbisogno energetico delle cellule sia per la loro stessa esistenza che per la manifestazione delle loro funzioni.

Oltre alla glicolisi nell'eritrocita, c'è un'ossidazione diretta del glucosio, che segue il percorso del ciclo del pentoso fosfato. In questo modo viene normalmente convertito solo il 10-11% del glucosio. Questo sistema fornisce all'eritrocita NAD P + H + , che è un componente del sistema antiossidante ed è necessario per la formazione del glutatione.

Il sistema della glutatione perossidasi è un sistema antiossidante che protegge numerosi enzimi eritrocitari contenenti SH dall'ossidazione.

Durata della vita e invecchiamento degli eritrociti. La durata media della vita dei globuli rossi è di circa 120 giorni. Ogni giorno nel corpo vengono distrutti circa 200 milioni di globuli rossi. Con il loro invecchiamento, si verificano cambiamenti nel plasmolemma dell'eritrocita. Si notano cambiamenti nella spettrina proteica citoscheletrica, che porta alla trasformazione della forma discoidale dell'eritrocita in una sferica. Nel plasmalemma compaiono recettori specifici per gli autoanticorpi che, interagendo con questi anticorpi, formano complessi che assicurano il loro “riconoscimento” da parte dei macrofagi e la successiva fagocitosi. Negli eritrociti che invecchiano, l'intensità della sintesi e, di conseguenza, il contenuto di ATP diminuiscono. A causa della violazione della permeabilità del plasmolemma, la resistenza osmotica diminuisce, si osserva il rilascio di ioni K + dagli eritrociti nel plasma e un aumento del loro contenuto di Na +. Con l'invecchiamento degli eritrociti si nota una violazione della loro funzione di scambio di gas.

La membrana degli eritrociti è portatrice di numerosi antigeni che hanno una certa specificità e provocano la formazione di anticorpi con lo stesso nome contro se stessi.

Vengono chiamati antigeni, a causa dei quali diversi individui o gruppi di individui di animali della stessa specie differiscono l'uno dall'altro isoantigeni. Per gli eritrociti umani, oltre agli isoantigeni ABO, se ne conoscono più di 70 altri, combinati in 15 sistemi isoantigenici: ABO, MN (Ss), Pp, Rh-hr, Kell-Cellano, Duffy, Lewis, Lutheran, Kid e altri. I primi quattro sistemi di gruppi sanguigni (ABO, MN(Ss), Pp, Rh-hr) furono scoperti e studiati da Landsteiner. Questa scoperta ha gettato le basi per l'immunoematologia e l'immunopatologia, che dopo la morte dello scienziato sono state ulteriormente sviluppate e hanno portato alla scoperta di nuovi sistemi di gruppi sanguigni.

Il sangue di ogni persona ha una certa composizione antigenica e riflette la sua personalità.

Il sistema ABO è il primo sistema scoperto da Landsteiner nel 1901. Ha stabilito l'esistenza in una membrana eritrociti due agglutinogeni (antigeni): A, B e assunse l'esistenza di a siero pertinente agglutinine (anticorpi) - anti-A (ά) e anti-B (β). Negli eritrociti dell'antigene, possono essere singolarmente o insieme o assenti. Il plasma contiene agenti agglutinanti (a e β) che promuovono l'adesione eritrocitaria. Nel sangue persone diverse contengono una, due o nessuna agglutinina. Quando viene trasfuso sangue incompatibile, i globuli rossi non solo si uniscono, ma vengono anche distrutti (emolisi). Agglutinogeno A e agglutinina a, così come B e β hanno lo stesso nome. Il legame degli eritrociti si verifica se gli eritrociti del donatore incontrano le agglutinine del ricevente con lo stesso nome. Pertanto, nel sangue di ogni persona sono agglutinina e agglutinogeno dissimili, cioè. l'agglutinina A con agglutinina a e l'agglutinogeno B con agglutinina β non si verificano mai contemporaneamente, pertanto l'agglutinazione dei propri eritrociti non si verifica nel corpo.

È stato stabilito che tutte le persone possono essere divise in 4 gruppi dalla presenza o dall'assenza di agglutininogeni A e B negli eritrociti e agglutinine a e β nel plasma sanguigno. Nelle persone del gruppo I, secondo la classificazione di Jansky, gli eritrociti non contengono agglutinogeni e il plasma contiene agglutinine a e β. Le persone del gruppo II hanno l'agglutinogeno A nei loro eritrociti e l'agglutinina B nel plasma.Il gruppo III comprende le persone che hanno l'agglutinogeno B nei loro eritrociti.Tabella 4.1).

Gli esseri umani hanno 4 combinazioni di agglutinogeni e agglutinine del sistema ABO. Sono designati come segue: I (O) - a β II (A) - Aβ, III (B), IV (AB).