Per valutare lo stato del metabolismo proteico, nonché le funzioni dei singoli organi, viene effettuata una determinazione nel siero del sangue proteine totali e le sue frazioni, urea, creatinina e altri componenti dell'azoto residuo.
Per determinare la proteina totale del siero del sangue, vengono utilizzati metodi di combustione (kjeldalometrici), rifrattometrici, spettrofotometrici, ecc.. Nei laboratori di medicina veterinaria vengono utilizzati principalmente metodi rifrattometrici e colorimetrici (biureto). Quando si determinano le frazioni proteiche del siero del sangue, vengono utilizzati metodi elettroforetici (su gel di agar, in gel di poliacrilammide, su carta, acetato di cellulosa), turbidimetrici (salatura con sali neutri), sedimentazione (separazione delle proteine in frazioni mediante ultracentrifugazione), ecc. .
IN pratica clinica per la separazione delle proteine, vengono utilizzati più spesso metodi elettroforetici e turbidimetrici. Con l'elettroforesi su carta si ottengono 5 frazioni principali: albumine, ap, (X2, P- e 7-globuline. Gli svantaggi di questo metodo sono la durata dell'analisi (i risultati dello studio si possono ottenere solo sulle 2- 3° giorno), non una separazione molto netta delle frazioni proteiche. L'elettroforesi su gel di agar produce una separazione delle frazioni proteiche più netta rispetto alla carta, tuttavia, la complessità della procedura di preparazione del gel non consente a questo metodo di essere ampiamente introdotto nella pratica di laboratorio. Utilizzando l'elettroforesi su gel di poliacrilammide, è possibile ottenere circa 30 frazioni proteiche. Lo svantaggio del metodo è la difficoltà quantificazione frazioni ricevute.
Il metodo di elettroforesi su acetato di cellulosa è riconosciuto come unificato. In assenza di un apparato per l'elettroforesi in laboratorio, si utilizzano metodi di precipitazione delle proteine con sali neutri, seguiti dalla misura turbidimetrica del grado di torbidità del mezzo su FEC. Il rapporto tra albumine e globuline nel siero del sangue è determinato mediante test sedimentari proteici (sublimato, con solfato di zinco, timolo, ecc.).
L'azoto residuo è la quantità di azoto che rimane nel sangue dopo la precipitazione delle proteine. Questo include azoto ureico, aminoacidi, creatinina, creatina, acido urico, indican, ammoniaca, polipeptidi, nucleotidi, ammine biogeniche e altri prodotti del metabolismo proteico. La parte principale dell'azoto residuo nel sangue è l'azoto ureico, che rappresenta almeno la metà dell'azoto non proteico totale nel sangue.
Circa 1/4 dell'azoto residuo è l'azoto di aminoacidi, creatina e creatinina. La determinazione delle singole frazioni di azoto residuo, in particolare urea, azoto amminico, creatina e creatinina, acido urico, indican, è della massima importanza clinica.
Per determinare l'urea nel sangue, nelle urine e in altri fluidi biologici, vengono utilizzati diacetil monoossima, ureasi, ipoclorito, ipobromuro, xantidrolo e altri metodi. Il più comune è il metodo colorimetrico basato sull'interazione dell'urea con la diacetil monoossima per formare prodotti colorati (reazione di Firon). Tuttavia, i metodi per determinare l'urea utilizzando l'enzima ureasi sono più accurati e specifici.
Per determinare proteine, albumina, urea, creatinina, nonché altri indicatori biochimici, è possibile utilizzare fotometri riflettenti e strisce diagnostiche del sistema "chimica secca", autoanalizzatori biochimici. Le provette per la raccolta del sangue non devono contenere detergenti o altri detergenti. Tienili chiusi.
Approfondimento sul tema METODI DI VALUTAZIONE DELLO STATO DEL METABOLISMO PROTEICO:
- METODI DI VALUTAZIONE DELLO STATO DI SCAMBIO ACQUA-ELETTROLITA E MINERALI
- MALATTIE DEL METABOLISMO DELLE PROTEINE, DEI CARBOIDRATI E DEI GRASSI OBESITÀ - ADIPOSITAS
- VALUTAZIONE DELLO STATO DELLA COPERTURA VEGETALE DI UN INCENDIO DI TORBA POST-POTENZIALE
- Determinazione delle frazioni proteiche nel siero del sangue mediante metodo turbidimetrico (nefelometrico).
- ESPERIENZA DI VALUTAZIONE QUANTITATIVA DEGLI STATI DINAMICI E DELLA STABILITÀ DELLE PIANTAGIONI DI PINO PRESSO OGGETTI DI IDROMELIORAZIONE
Determinazione delle proteine totali nel siero/plasma/sangue e altri fluidi biologici.
Tutti i metodi noti per determinare la concentrazione di proteine totali nel siero del sangue sono suddivisi nei seguenti gruppi principali:
1. Azotometrico, basato sulla determinazione della quantità di azoto proteico - il metodo Kjeldahl e le sue modifiche.
2. I metodi che consistono nel determinare la densità del siero sono imprecisi, perché la densità dipende non solo dal contenuto di proteine.
3. Peso: le proteine del siero del sangue vengono precipitate, essiccate fino a raggiungere un peso costante e pesate su una bilancia analitica. I metodi sono laboriosi e richiedono un largo numero siero.
4. Rifrattometrico - non perfetto, perché parte della rifrazione è dovuta ad altri componenti del siero.
5. Colorimetrico: il più comune è il metodo biureto, che è unificato.
6. Altri metodi - nefelometrici, polarimetrici, spettrofotometrici non sono ampiamente utilizzati.
L'industria nazionale ha avviato la produzione di kit per lo studio della concentrazione di proteine totali nel siero del sangue secondo la reazione del biureto. Lo stesso principio viene utilizzato per misurare il livello di proteine totali nei fluidi biologici utilizzando reagenti forniti da varie aziende.
Determinazione delle proteine totali nel siero del sangue mediante reazione al biureto.
Reagenti.
Soluzione di cloruro di sodio all'1,0,9%/0,9 g di cloruro di sodio per 100 ml di acqua distillata/.
Soluzione di idrossido di sodio 2.0.2N, esente da anidride carbonica/20 ml di idrossido di sodio 1N vengono portati a 100 ml con acqua distillata bollita/.
3. Reattivo biureto: 4,5 g di sale di Rochelle vengono sciolti in 40 ml di soluzione di idrossido di sodio 0,2 N, quindi vengono aggiunti 1,5 g di solfato di rame e 0,5 g di soda caustica. Conservare in un contenitore di vetro scuro, la soluzione è stabile.
Soluzione al 4,0,5% di ioduro di potassio in soluzione di idrossido di sodio 0,2N.
5. Soluzione di lavoro del reagente biureto: 20 ml di reagente biureto vengono miscelati con 80 ml di soluzione di ioduro di potassio. Soluzione a cremagliera.
6. Soluzione standard di albumina da siero umano o bovino: soluzione al 10% di albumina in soluzione di cloruro di sodio allo 0,9% /1 ml di soluzione contiene 0,1 g di proteine - 100 g/l/.
Il principio del metodo.
Le proteine reagiscono in un ambiente alcalino con il solfato di rame per formare composti colorati viola\reazione al biureto/.
Il corso della determinazione: 0,1 ml di siero vengono aggiunti a 5 ml della soluzione di lavoro del reagente biureto, miscelati, evitando la formazione di schiuma. Dopo 30 minuti \ e non oltre un'ora \ vengono misurati sul FEK in una cuvetta con uno spessore dello strato di 1 cm a una lunghezza d'onda di 540-560 nm \ filtro a luce verde \ contro il controllo.
Controllo: 0,1 ml di soluzione di cloruro di sodio allo 0,9% vengono aggiunti a 5 ml della soluzione di lavoro del reagente biureto, quindi viene elaborato come esperimento.
Il calcolo viene eseguito secondo il programma di calibrazione.
I valori normali di proteine totali sono 65-85 g/l.
Costruzione di un grafico di calibrazione.
Reagente: soluzione standard di albumina al 10% in soluzione di cloruro di sodio allo 0,9%, di cui 1 ml contiene 0,1 g di proteine. Per la preparazione del reagente può essere utilizzata l'albumina liofilizzata del kit Bilirubin Standard di Lachem. Le istruzioni del kit indicano il contenuto di albumina in mg. Sulla base di ciò, calcoliamo quanto è necessario aggiungere lo 0,9% di cloruro di sodio a questa albumina per ottenere 0,1 g di proteine in 1 ml di soluzione.
Per esempio: Le istruzioni del kit indicano che l'albumina liofilizzata contiene 160 mg di albumina. Calcolo: la soluzione standard al 10% contiene 10 go 10.000 mg in 100 ml
nello standard 160 mg in X
X = 1,6 ml, cioè aggiungiamo 1,6 ml di cloruro di sodio allo 0,9% al flacone contenente l'albumina e otteniamo che 1 ml di questa soluzione contiene 0,1 g di proteine.
Dopo aver preparato la soluzione standard, ne prepariamo una serie di diluizioni di lavoro secondo la tabella:
Calcolo della concentrazione proteica in g/l.
1 ml di soluzione standard al 10% contiene 0,1 g di proteine
0,04 g di proteine sono contenuti in 1 ml di soluzione
X in 1000 ml
Da ciascuna diluizione di lavoro della concentrazione corrispondente, 0,1 ml vengono prelevati in 3-4 provette, ad es. ogni determinazione viene effettuata in 3-4 paralleli e ad ogni provetta vengono aggiunti 5 ml di reagente biureto. Dopo 30-60 minuti colorimetrico su FEC contro controllo. Otteniamo 3-4 letture di densità ottica per ogni concentrazione. Ne troviamo la media aritmetica, avendo precedentemente scartato letture nettamente devianti.
Costruiamo un grafico di calibrazione: in ascissa tracciamo la concentrazione proteica in g/l, cioè 40-60-80-100g\l; e lungo l'asse y, le letture delle densità ottiche ottenute sulla FEC \media aritmetica/.
La curva di calibrazione dovrebbe apparire come una prima tracciata attraverso 3 punti. Questa curva viene verificata su sieri donatori \almeno 3-4 determinazioni\. Al ricevimento letture normali proteine, ad es. entro il range normale; la curva di calibrazione costruita viene utilizzata nel lavoro.
Nota.
1. La curva di calibrazione deve essere costruita almeno una volta all'anno, nonché ogni volta dopo la riparazione e su un colorimetro fotoelettrico appena ottenuto.
2. La relazione lineare tra densità ottica e concentrazione viene mantenuta fino a D=0,5. Se il siero contiene più proteine, il siero viene diluito cloruro di sodio due volte.
Determinazione dell'urea nel sangue e nelle urine.
L'urea è il principale prodotto contenente azoto del catabolismo proteico.
Durante la scomposizione delle proteine, si accumula ammoniaca, una sostanza tossica. Il modo principale per neutralizzare l'ammoniaca è la sintesi dell'urea nel fegato. La concentrazione di urea nel sangue dipende dalla velocità della sua formazione nel fegato e dalla rimozione dal corpo attraverso i reni con l'urina.
Nella maggior parte dei pazienti, il tasso di formazione dell'urea riflette il tasso di utilizzazione e rottura della proteina cellulare.
Nella grave patologia epatica, la capacità degli epatociti di sintetizzare l'urea è compromessa, l'ammoniaca si accumula e il contenuto di urea nel sangue diminuisce.
L'escrezione dell'urea formata avviene nelle urine e dipende da funzione escretoria reni.
La determinazione dell'urea viene effettuata con i seguenti metodi:
1. Metodo chimico per reazione cromatica con diacetil monoossima.
2. Metodo enzimatico (ureasi)
3. Metodo di "chimica secca".
Determinazione dell'urea per reazione con diacetil monoossima.
Reagenti.
1. Diacetil monoossima e tiosemicarbazide o reagente in compresse.
2. Soluzione di riferimento o standard contenente 100 mg di urea in 100 ml o 1 mg in 1 ml.
Preparazione delle soluzioni.
Soluzione reagente: Sciogliere 1 compressa riscaldando in un matraccio tarato da 50 ml in 30 ml di acqua distillata. Dopo il raffreddamento, portare il volume al segno. La soluzione è stabile per diverse settimane.
Soluzione di acido solforico: in un matraccio tarato da 250 ml vengono aggiunti 150 ml di acqua distillata e 25 ml di acido solforico al 96% di grado analitico. Riscaldare dopo il raffreddamento, portare il volume al segno. La soluzione è stabile.
La soluzione di lavoro del reagente e dell'acido solforico viene preparata prima della reazione in un rapporto di 1:1 (vedi schema di definizione).
Il principio del metodo.
L'urea forma un complesso rosso con la diacetil monoossima in presenza di tiosemicarbazide e sali di ferro in ambiente fortemente acido, l'intensità del colore è proporzionale alla concentrazione di urea.
Progresso della definizione.
Standard di controllo dell'esperienza dei reagenti
1.siero 0,02 - -
soluzione 2.working
a\soluzione reagente 2.0 2.0 2.0
b \ soluzione solforica
acidi 2,0 2,0 2,0
3. soluzione standard
urea - - 0,02
Incubare per 10 minuti a bagnomaria bollente. Raffreddare 2-3 minuti in un getto acqua fredda. Colorimetrico entro e non oltre 15 minuti: filtro luce verde \a lunghezza d'onda 490-540\, cuvetta 1 cm, contro controllo.
Calcolo: Prima
X \u003d -------- * C st in mmol \ l, dove
Do - densità ottica dell'esperienza;
Dst - densità ottica di una soluzione standard di urea o standard;
C st è la concentrazione di urea nella soluzione standard;
X è la concentrazione di urea nel campione di siero.
Per convertire mg% in mmol / l, viene utilizzato un coefficiente di 0,1665.
I valori normali di urea nel siero del sangue sono 2,5 -8,3 mmol / l.
Appunti.
1. Il suddetto corso di determinazione può essere modificato aumentando i volumi di tutte le soluzioni misurate di 2-3 volte, a seconda del volume delle cuvette.
3. La conversione dell'urea in azoto ureico può essere effettuata moltiplicando per un fattore di 0,466.
4. La tiosemicarbazide è un reagente velenoso. Quando lavori con esso, devi seguire le regole per lavorare con sostanze tossiche.
Le proteine sono la principale sostanza organica contenente azoto. Un grammo di azoto è contenuto in 6,25 grammi di proteine (rapporto azoto), cioè le proteine sono circa il 16% di azoto. Pertanto, esaminando lo scambio di azoto nel corpo, è possibile valutare lo stato del metabolismo delle proteine. L'intensità della sintesi proteica può essere giudicata dalla quantità di azoto che entra nel corpo, la scomposizione delle proteine può essere stimata dalla quantità di azoto escreto nelle urine e nel sudore (la quantità di azoto persa con il sudore è trascurabile in condizioni normali, quindi l'azoto nel sudore il più delle volte non viene preso in considerazione). Puoi confrontare la sintesi e la scomposizione delle proteine determinando il bilancio dell'azoto.
Il bilancio azotato è il rapporto tra la quantità di azoto che entra nel corpo e viene escreta da esso. Si distinguono i seguenti tipi di bilancio dell'azoto: positivo, negativo e bilancio dell'azoto. Bilancio azotato positivo: l'assunzione di azoto nel corpo supera la sua escrezione dal corpo (ritenzione di azoto nel corpo). Ciò indica che la sintesi proteica supera la sua scomposizione. Normalmente, questo tipo di bilancio azotato si verifica durante la crescita del corpo, durante la gravidanza, la convalescenza, l'aggiunta massa muscolare quando si fa sport. Bilancio azotato negativo: l'assunzione di azoto è inferiore alla sua escrezione dal corpo. Ciò indica che la sintesi proteica è inferiore alla sua scomposizione. Questo tipo di bilancio azotato si verifica nelle seguenti situazioni:
1) carenza di proteine (una quantità insufficiente di proteine entra nel corpo o proteine difettose vengono fornite con il cibo. Una proteina difettosa non contiene uno o più amminoacidi essenziali);
2) alterato assorbimento degli aminoacidi;
3) invecchiamento;
4) malattie o condizioni accompagnate da pronunciata rottura dei tessuti (tumori, cachessia);
5) diminuzione della sintesi proteica dovuta a fermentopatia.
Bilancio dell'azoto: l'assunzione e l'escrezione di azoto sono le stesse. Indica la stessa intensità della sintesi proteica e del decadimento (Raguzin A.V., Setko N.P., Shirshov O.V., Fateeva T.A. 2001)
CONCLUSIONE
Scoiattoli(proteine) sono composti complessi contenenti azoto ad alto peso molecolare costituiti da amminoacidi. L'insieme e la sequenza degli amminoacidi in una proteina ne caratterizzano sia la specificità biochimica che il valore nutritivo. Delle diverse dozzine di amminoacidi attualmente conosciuti nella composizione prodotti alimentari contiene 20.
Gli aminoacidi che compongono le proteine si dividono in essenziali e non essenziali. Aminoacidi essenziali deve essere rifornito di cibo quantità richieste e in determinate proporzioni. Aminoacidi non essenziali possono subire trasformazioni reciproche nel corpo o essere formate da quelle insostituibili a seguito di varie trasformazioni biochimiche (reazioni di transaminazione, sintesi da composti non proteici utilizzando l'ammoniaca come fonte di azoto). Gli amminoacidi essenziali comprendono arginina, valina, istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, triptofano, fenilalanina, treonina (inoltre, arginina e istidina sono considerate essenziali per i bambini di età inferiore ai 3 anni). Aminoacidi non essenziali: alanina, asparagina, acido aspartico, glicina, acido glutammico, glutammina, serina, cistina, tirosina, prolina.
Le proteine nel corpo umano sono vitali caratteristiche importanti: plastico, energetico, catalitico, regolatore, protettivo, trasporto, recettore.
Secondo norme fisiologiche nutrizione, in vigore nel nostro paese, la quantità totale di proteine nelle diete dei bambini dovrebbe essere il doppio rispetto a fornire bilancio azotato o bilancio azotato, e per la popolazione adulta - 1,5 quantità. Per i bambini in età prescolare - 53-69 g, per gli scolari - 77-98 g, per la popolazione adulta: per le donne - 58-87 ge per gli uomini - 65-117 g (a seconda delle loro attività professionali).
BIBLIOGRAFIA
1. Raguzin A.V., Setko N.P., Shirshov O.V., Fateeva T.A. Aspetti fisiologici e igienici del metabolismo, scambio energetico e alimentazione razionale: Manuale metodologico per il lavoro indipendente degli studenti della facoltà di medicina e prevenzione - Orenburg: Centro editoriale OGAU, 2001. - 40 p.
2. Fisiologia umana / A cura di G.I. Kositsky - M.: "Medicina", 1985. - 560 p.
3. Biochimica: proc. per università / V.P. Komov, V.P. Shvedova. – M.: Otarda, 2004. – 640 p.
4. Guida a formazione pratica sull'igiene alimentare: libro di testo. manuale per le università / Setko N.P., Setko A.G., Fateeva T.A., Volodina E.A., Trishina S.P., Chistyakova E.S.; sotto totale ed. NP Setko. - Orenburg: Orgma, 2011. - 652 p.
Metodi per lo studio del metabolismo delle proteine: elettroforetico - basato sulla separazione delle proteine in una costante campo elettrico a seconda delle dimensioni della molecola proteica. L'ultracentrifugazione si basa su diverse velocità di sedimentazione delle singole proteine a seconda del loro peso molecolare. Cromatografia: - la cromatografia a scambio ionico si basa sulla diversa capacità delle singole proteine di scambiarsi con gli ioni delle resine a scambio ionico, - la cromatografia su setacci molecolari (gel filtrazione) - su Sephadex - le proteine vengono separate a seconda della dimensione della molecola, - Cromatografia di affinità: le proteine sono suddivise in singole a seconda dell'affinità con l'affinato (riempitivo di colonna).
Salatura - basata sulla rimozione del guscio d'acqua con varie concentrazioni di sali di metalli alcalini e alcalino terrosi e ioni ammonio. Questo vecchio metodo separazione delle proteine. L'uso di reazioni di colore - ad esempio, biureto per proteine totali, xantoproteina per amminoacidi ciclici, l'intensità del colore viene misurata colorimetricamente. Metodi immunologici - utilizzati per quantificare le singole proteine. Quando si interagisce con un antisiero specifico, si forma una soluzione torbida, l'intensità della torbidità viene misurata colorimetricamente.
Preparazione dei soggetti: Il prelievo di sangue viene effettuato la mattina dalle 8 alle 10. IN casi di emergenza il prelievo di sangue viene effettuato in qualsiasi momento della giornata. Il sangue viene prelevato a stomaco vuoto, dopo 8-12 ore di digiuno. Astenersi dal prendere bevande alcoliche almeno 24 ore. Sono esclusi lo stress fisico e l'eccitazione emotiva, per i quali il soggetto può riposare per 15 minuti.
Ricezione e conservazione di materiale biologico: il siero o il plasma itterico, emolizzato, chiloso non sono adatti per la ricerca. Per plasma sangue venoso raccolti in una provetta pulita e asciutta con un anticoagulante. I sali EDTA, l'eparina, l'eparinato di litio, l'ossalato di sodio, i citrati riducono i risultati. La centrifugazione viene eseguita con le normali modalità entro e non oltre 3 ore dal prelievo del materiale.
Per ottenere il siero del sangue, il sangue venoso viene raccolto in una provetta pulita e asciutta. La centrifugazione viene eseguita con le normali modalità entro e non oltre 3 ore dal prelievo del materiale. Per lo studio dell'urina, usa la porzione mattutina. Lo studio viene eseguito entro e non oltre 2 ore dopo il campionamento.
Condizioni di conservazione del materiale biologico: materiale biologico conservare in contenitori ben chiusi. Il sangue intero non è adatto alla conservazione, anche in presenza di conservanti. Il plasma e il siero possono essere conservati per 1 giorno a temperatura ambiente, 7 giorni a 4-8° C, da 3 a 6 mesi a -20° C. In contenitori sigillati, la proteina è stabile nelle urine per 2 giorni a temperatura ambiente, fino a 17 giorni in frigorifero (4-8 8 C).
Note: il livello di proteine totali può dipendere dall'età (più basso nei bambini e negli anziani), dal sesso (più alto negli uomini) e dalla dieta. I seguenti fattori causano un aumento delle proteine del sangue: permanenza prolungata in posizione eretta, stress, assunzione di alcol, alcuni farmaci(cefotaxime, furosemide, fenobarbital, prednisolone, progesterone). Una diminuzione del livello delle proteine nel sangue è causata da: traumi, fumo, gravidanza, digiuno, interruzione dell'assunzione di alcol, malnutrizione, obesità, alcuni farmaci (destrano, ibuprofene, contraccettivi orali).
Compiti a casa Pustovalova L.M. Fondamenti di biochimica per collegi medici pagina
Per studiare il metabolismo nel corpo e nei singoli organi, ci sono vari metodi. Uno dei metodi più antichi è esperimenti di equilibrio , che consiste nel fatto che studiano il numero di ricevuti materia organica e il numero di formati prodotti finali.
Per studiare il metabolismo nei singoli organi, viene utilizzato il metodo organi isolati . Organi in grado di mantenere la loro attività vitale per qualche tempo e che possono essere utilizzati per le loro attività nutrienti passando attraverso il sangue.
Per studiare il metabolismo nei singoli organi - metodo dell'angiostomia. Progettato da Londra. SU vasi sanguigni imporre tubi speciali che ti permettono di far scorrere il sangue a qualsiasi organo. Per cambio Composizione chimica il sangue viene giudicato in base al processo del metabolismo.
Attualmente ampiamente utilizzato Metodo dell'atomo marcato - basato sull'uso di composti le cui molecole includono pesanti e isotopi radioattivi bioelementi. I composti etichettati con tali isotopi vengono introdotti nel corpo, utilizzando metodi di analisi radiometrici, è possibile tracciare il destino di elementi o composti nel corpo e la sua partecipazione ai processi metabolici.
59 domanda Metabolismo delle proteine. La loro classificazione (due tipi) e caratteristiche. Significato per il corpo. Il valore biologico delle proteine. bilancio azotato. Il ruolo del fegato nel metabolismo delle proteine. Caratteristiche del metabolismo proteico nei ruminanti. Regolazione del metabolismo delle proteine
Metabolismo delle proteine FUNZIONI DELLE PROTEINE
funzione plastica proteine è quello di garantire la crescita e lo sviluppo del corpo attraverso i processi di biosintesi.
Attività enzimatica le proteine regolano la velocità delle reazioni biochimiche.
Funzione protettiva delle proteine consiste nella formazione di proteine immunitarie - anticorpi. Le proteine sono in grado di legare tossine e veleni e assicurano anche la coagulazione del sangue (emostasi).
funzione di trasporto è il trasporto di ossigeno e anidride carbonica da parte delle proteine eritrocitarie emoglobina, così come nel legame e trasferimento di alcuni ioni (ferro, rame, idrogeno), sostanze medicinali, tossine.
Ruolo energetico proteine grazie alla loro capacità di rilasciare energia durante l'ossidazione.
Metabolismo delle proteine passa attraverso quattro fasi principali:
Decomposizione proteica nel tratto gastrointestinale e assorbimento sotto forma di amminoacidi;
L'anello centrale dello scambio è la sintesi delle proteine proprie del corpo dagli amminoacidi e la scomposizione delle proteine nelle cellule;
Trasformazioni intermedie di amminoacidi nelle cellule;
Formazione ed escrezione dei prodotti finali del metabolismo proteico.
bilancio azotato
Un indicatore indiretto dell'attività del metabolismo proteico è il cosiddetto bilancio azotato- la differenza tra la quantità di azoto fornita con il cibo e la quantità di azoto escreta dall'organismo sotto forma di metaboliti finali.
Bilancio dell'azoto- la quantità di azoto fornita equivale la quantità di escreto (annotata in un animale sano adulto in condizioni normali alimentazione e mantenimento)
bilancio azotato positivo supera dedicato.
Bilancio azotato negativo- uno stato in cui la quantità di azoto fornita meno selezionato.
Nel calcolare il bilancio azotato, procedono dal fatto che la proteina contiene circa il 16% di azoto, cioè ogni 16 g di azoto corrisponde a 100 g di proteine (100:16 = 6,25).
Minimo di proteine
La minima quantità di proteine introdotte con il cibo, contribuendo al mantenimento dell'equilibrio azotato.
MRS, suini - 1 g/kg di peso vivo
Cavalli - 0,7-0,8 (1,2-1,42)
Vacche - 0,6-0,7 (1)
Uomo - 1,5-1,7 (proteina ottimale).
Indipendentemente dalla specificità della specie, tutte le diverse strutture proteiche contengono solo 20 amminoacidi . Per il normale metabolismo, non è importante solo la quantità di proteine \u200b\u200bottenuta, ma anche la sua composizione qualitativa, ovvero il rapporto intercambiabile E amminoacidi essenziali.
Esistono 10 aminoacidi essenziali per i monogastrici, gli uccelli e l'uomo: disina, triptofano, istidina, fenilalanina, leucina, isoleucina, metionina, valina, treonina, arginina.
Valore biologico delle proteine
I ruminanti e alcune altre specie di animali hanno le proprie caratteristiche nel metabolismo delle proteine: la microflora del proventricolo è in grado di sintetizzare tutti gli aminoacidi essenziali e, quindi, può fare a meno degli aminoacidi essenziali nel cibo.
Vengono chiamate proteine che non contengono almeno un aminoacido essenziale o se sono contenute in quantità insufficienti difettoso (proteine vegetali).
Metabolismo degli amminoacidi
Il sito principale del metabolismo degli aminoacidi è il fegato:
deaminazione - scissione del gruppo amminico (sotto forma di ammoniaca) con la formazione acidi grassi, idrossiacidi, chetoacidi;
transaminazione – trasferimento di gruppi amminici da amminoacidi a chetoacidi con formazione di un altro amminoacido e chetoacidi senza formazione intermedia di ammoniaca;
decarbossilazione - scissione del gruppo carbossilico sotto forma di anidride carbonica con formazione di ammine biogeniche.
Regolazione del metabolismo delle proteine
Glucocorticoidi- accelerare la scomposizione delle proteine e degli aminoacidi, con conseguente aumento dell'escrezione di azoto dal corpo.
Meccanismo di azione STGè quello di accelerare l'utilizzo degli amminoacidi da parte delle cellule. Di conseguenza, con acromegalia e gigantismo ipofisario, si osserva un bilancio azotato positivo, con ipofisectomia e nanismo ipofisario, è negativo.
tiroxina: con iperfunzione ghiandola tiroidea aumento del metabolismo proteico
L'ipofunzione è accompagnata da un rallentamento del metabolismo, la crescita e lo sviluppo del corpo si fermano.
nel fegato non c'è solo la sintesi proteica, ma anche la disinfezione dei prodotti del loro decadimento. nei reni deaminazione dei prodotti del metabolismo dell'azoto.
