دینامیک تولید انواع ایمونوگلوبولین ها. کلاس های ایمونوگلوبولین و دینامیک سنی آنها مراحل رشد تیموس مرتبط با سن

ایمونوگلوبولین ها با توجه به ساختار، خواص آنتی ژنی و ایمونوبیولوژیکی خود به پنج کلاس IgM، IgG، IgA، IgE، IgD تقسیم می شوند.

کلاس ایمونوگلوبولینجی. ایزوتیپ G بخش عمده ای از Ig در سرم خون را تشکیل می دهد. 70 تا 80 درصد کل Ig سرم را تشکیل می دهد که 50 درصد آن در مایع بافتی موجود است. میانگین محتوای IgG در سرم خون یک بزرگسال سالم 12 گرم در لیتر است. نیمه عمر IgG 21 روز است.

IgG یک مونومر است، دارای 2 مرکز اتصال آنتی ژن است (می تواند به طور همزمان 2 مولکول آنتی ژن را متصل کند، بنابراین ظرفیت آن 2 است)، وزن مولکولی حدود 160 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S. زیرگروه های Gl، G2، G3 و G4 وجود دارد. توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما سنتز می شود. در سرم خون در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه به خوبی تشخیص داده می شود.

میل ترکیبی بالایی دارد. IgGl و IgG3 مکمل می شوند و G3 فعال تر از Gl است. IgG4 مانند IgE دارای سیتوفیلیسیتی (تروپیسم یا میل ترکیبی برای ماست سل ها و بازوفیل ها) است و در ایجاد واکنش آلرژیک نوع I نقش دارد. در واکنش‌های تشخیص ایمنی، IgG می‌تواند خود را به عنوان یک آنتی‌بادی ناقص نشان دهد.

به راحتی از سد جفت عبور می کند و ایمنی هومورال را برای نوزاد در 3-4 ماه اول زندگی ایجاد می کند. همچنین قادر است به ترشحات غشاهای مخاطی از جمله در شیر از طریق انتشار ترشح شود.

IgG خنثی سازی، اپسونیزاسیون و علامت گذاری آنتی ژن را تضمین می کند، سیتولیز با واسطه مکمل و سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی را تحریک می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس M.بزرگترین مولکول از تمام Igs. این یک پنتامر است که دارای 10 مرکز اتصال آنتی ژن است، یعنی ظرفیت آن 10 است. وزن مولکولی آن حدود 900 کیلو دالتون است، ثابت ته نشینی آن 19S است. زیرگروه های Ml و M2 وجود دارد. زنجیره های سنگین مولکول IgM بر خلاف سایر ایزوتیپ ها از 5 حوزه ساخته شده اند. نیمه عمر IgM 5 روز است.

حدود 5-10٪ از کل Igs سرم را تشکیل می دهد. میانگین محتوای IgM در سرم خون یک فرد بالغ سالم حدود 1 گرم در لیتر است. این سطح در انسان در سن 4-2 سالگی به دست می آید.

IgM از نظر فیلوژنتیکی قدیمی ترین ایمونوگلوبولین است. توسط پیش سازها و لنفوسیت های B بالغ سنتز می شود. این در ابتدای پاسخ ایمنی اولیه تشکیل می شود و همچنین اولین چیزی است که در بدن نوزاد سنتز می شود - در هفته بیستم رشد داخل رحمی مشخص شده است.

این ماده دارای جذابیت بالایی است و موثرترین فعال کننده مکمل از طریق مسیر کلاسیک است. در تشکیل سرم و ایمنی هومورال ترشحی شرکت می کند. به عنوان یک مولکول پلیمری حاوی یک زنجیره J، می تواند یک فرم ترشحی ایجاد کند و به ترشحات مخاطی از جمله شیر ترشح شود. بیشتر آنتی بادی های طبیعی و ایزواگلوتینین ها IgM هستند.

از جفت عبور نمی کند. تشخیص آنتی بادی های خاص ایزوتیپ M در سرم خون نوزاد نشان دهنده عفونت قبلی داخل رحمی یا نقص جفتی است.

IgM خنثی سازی، اپسونیزاسیون و علامت گذاری آنتی ژن را تضمین می کند، سیتولیز با واسطه مکمل و سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی را تحریک می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس A.به صورت سرمی و ترشحی وجود دارد. حدود 60 درصد از کل IgA در ترشحات مخاطی موجود است.

کشکIgA: حدود 10-15٪ از کل Igs سرم را تشکیل می دهد. سرم خون یک بزرگسال سالم حاوی حدود 2.5 گرم در لیتر IgA است که حداکثر آن در سن 10 سالگی به دست می آید. نیمه عمر IgA 6 روز است.

IgA یک مونومر است، دارای 2 مرکز اتصال آنتی ژن (یعنی 2 ظرفیتی)، وزن مولکولی حدود 170 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S است. زیرگروه های A1 و A2 وجود دارد. توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما سنتز می شود. در سرم خون در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه به خوبی تشخیص داده می شود.

میل ترکیبی بالایی دارد. ممکن است یک آنتی بادی ناقص باشد. مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند.

IgA خنثی سازی، اپسونیزاسیون و علامت گذاری آنتی ژن را تضمین می کند و باعث ایجاد سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی می شود.

منشیIgA: برخلاف سرم، sIgA ترشحی به شکل پلیمری به شکل دی یا تریمر (4 یا 6 ظرفیتی) وجود دارد و حاوی پپتیدهای J و S است. جرم مولکولی 350 کیلو دالتون و بالاتر، ثابت رسوب 13S و بالاتر.

این توسط لنفوسیت های B بالغ و فرزندان آنها - سلول های پلاسما با تخصص مربوطه فقط در غشاهای مخاطی سنتز می شود و در ترشحات آنها ترشح می شود. حجم تولید می تواند به 5 گرم در روز برسد. مخزن slgA در بدن بیشترین تعداد در نظر گرفته می شود - مقدار آن از محتوای کل IgM و IgG بیشتر است. در سرم خون تشخیص داده نمی شود.

شکل ترشحی IgA عامل اصلی در ایمنی موضعی هومورال خاص غشاهای مخاطی دستگاه گوارش، دستگاه تناسلی ادراری و دستگاه تنفسی است. به لطف زنجیره S، در برابر پروتئازها مقاوم است. slgA مکمل را فعال نمی کند، اما به طور موثر به آنتی ژن ها متصل می شود و آنها را خنثی می کند. از چسبیدن میکروب ها به سلول های اپیتلیال و تعمیم عفونت در غشاهای مخاطی جلوگیری می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس E.ریگین نیز نامیده می شود. محتوای سرم خون بسیار کم است - تقریباً 0.00025 گرم در لیتر. تشخیص نیاز به استفاده از روش های تشخیصی بسیار حساس دارد. وزن مولکولی - حدود 190 کیلو دالتون، ثابت رسوب - تقریبا 8S، مونومر. حدود 0.002٪ از کل Igs در گردش را تشکیل می دهد. این سطح در 10-15 سالگی به دست می آید.

توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما به طور عمده در بافت لنفاوی درخت برونکوپولمونری و دستگاه گوارش سنتز می شود.

مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند. دارای سیتوفیلیسیتی مشخص - تروپیسم برای ماست سل ها و بازوفیل ها است. در ایجاد حساسیت نوع فوری - واکنش نوع I شرکت می کند.

کلاس ایمونوگلوبولینD. اطلاعات زیادی در مورد Ig این ایزوتیپ وجود ندارد. تقریباً به طور کامل در سرم خون با غلظت حدود 0.03 گرم در لیتر (حدود 0.2٪ از تعداد کل Ig در گردش). IgD دارای وزن مولکولی 160 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S، مونومر است.

مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند. این یک گیرنده برای پیش سازهای لنفوسیت B است.

ماهیت ایمونوگلوبولین هادر پاسخ به معرفی یک آنتی ژن، سیستم ایمنی آنتی بادی هایی تولید می کند - پروتئین هایی که می توانند به طور خاص به آنتی ژنی که باعث تشکیل آنها شده است متصل شوند و در نتیجه در واکنش های ایمنی شرکت کنند. آنتی‌بادی‌ها متعلق به γ-گلوبولین‌ها هستند، یعنی کم‌تحرک‌ترین بخش پروتئین‌های سرم خون در میدان الکتریکی. در بدن، γ-گلوبولین ها توسط سلول های خاص - سلول های پلاسما تولید می شوند. γ-گلوبولین هایی که عملکرد آنتی بادی ها را انجام می دهند، ایمونوگلوبولین نامیده می شوند و با نماد Ig مشخص می شوند. بنابراین، آنتی بادی ها هستند ایمونوگلوبولین ها، در پاسخ به معرفی یک آنتی ژن تولید می شود و قادر به تعامل ویژه با همان آنتی ژن است.

کارکرد.عملکرد اولیه برهمکنش مراکز فعال آنها با تعیین کننده های آنتی ژن مکمل آنها است. عملکرد ثانویه توانایی آنها در موارد زیر است:

یک آنتی ژن را به منظور خنثی کردن آن و از بین بردن آن از بدن متصل کنید، یعنی در ایجاد محافظت در برابر آنتی ژن شرکت کنید.

شرکت در شناسایی آنتی ژن "خارجی"؛

اطمینان از همکاری سلول های ایمنی (ماکروفاژها، لنفوسیت های T و B)؛

شرکت در اشکال گوناگونپاسخ ایمنی (فاگوسیتوز، عملکرد کشنده، HNT، HRT، تحمل ایمنی، حافظه ایمونولوژیک).

ساختار آنتی بادیاز نظر ترکیب شیمیایی، پروتئین های ایمونوگلوبولین به عنوان گلیکوپروتئین طبقه بندی می شوند، زیرا آنها از پروتئین و قند تشکیل شده اند. ساخته شده از 18 اسید آمینه آنها تفاوت های گونه ای دارند که عمدتاً با مجموعه ای از اسیدهای آمینه مرتبط است. مولکول های آنها استوانه ای شکل هستند و در میکروسکوپ الکترونی قابل مشاهده هستند. تا 80 % ایمونوگلوبولین ها ثابت رسوب 7S دارند. مقاوم در برابر اسیدهای ضعیف، قلیاها، حرارت دادن تا 60 درجه سانتیگراد. ایمونوگلوبولین ها را می توان با استفاده از روش های فیزیکی و شیمیایی (الکتروفورز، رسوب ایزوالکتریک با الکل و اسیدها، نمک زدایی، کروماتوگرافی میل ترکیبی و غیره) از سرم خون جدا کرد. از این روش ها در تولید برای تهیه فرآورده های ایمونوبیولوژیکی استفاده می شود.

ایمونوگلوبولین ها با توجه به ساختار، خواص آنتی ژنی و ایمونوبیولوژیکی خود به پنج کلاس IgM، IgG، IgA، IgE، IgD تقسیم می شوند. ایمونوگلوبولین های M، G، A دارای زیر کلاس هستند. به عنوان مثال، IgG دارای چهار زیر کلاس (IgG، IgG 2، IgG 3، IgG 4) است. همه کلاس ها و زیر کلاس ها در توالی اسید آمینه متفاوت هستند.

مولکول های ایمونوگلوبولین های هر پنج کلاس از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده اند: دو زنجیره سنگین H یکسان و دو زنجیره سبک L یکسان که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. بر این اساس، هر دسته از ایمونوگلوبولین ها، یعنی. M، G، A، E، D، پنج نوع زنجیره سنگین وجود دارد: μ (mu)، γ (گاما)، α (آلفا)، ε (epsilon) و Δ (دلتا) که از نظر آنتی ژنی متفاوت هستند. زنجیرهای سبک از هر پنج کلاس رایج هستند و در دو نوع هستند: κ (کاپا) و λ (لامبدا)؛ زنجیره های L ایمونوگلوبولین های کلاس های مختلف می توانند با زنجیره های H همولوگ و هترولوگ ترکیب شوند (بازترکیب شوند). با این حال، در یک مولکول فقط می‌تواند زنجیره‌های L یکسان (κ یا λ). هر دو زنجیره H و L دارای یک منطقه متغیر - V هستند که در آن توالی اسیدهای آمینه ثابت نیست و یک منطقه ثابت - C با مجموعه ای از اسیدهای آمینه ثابت. در زنجیره های سبک و سنگین، گروه های ترمینال NH 2 - و COOH متمایز می شوند.

هنگامی که γ-گلوبولین با مرکاپتواتانول درمان می شود، پیوندهای دی سولفیدی از بین می روند و مولکول ایمونوگلوبولین به زنجیره های پلی پپتیدی منفرد تجزیه می شود. هنگامی که در معرض آنزیم پروتئولیتیک پاپاین قرار می گیرد، ایمونوگلوبولین به سه قطعه تقسیم می شود: دو قطعه غیر متبلور حاوی گروه های تعیین کننده برای آنتی ژن و به نام قطعات Fab I و II و یک قطعه Fc متبلورکننده. قطعات FabI و FabII از نظر خواص و ترکیب اسید آمینه مشابه هستند و با قطعه Fc متفاوت هستند. قطعات Fab و Fc سازندهای فشرده ای هستند که توسط بخش های انعطاف پذیر زنجیره H به یکدیگر متصل شده اند و به همین دلیل مولکول های ایمونوگلوبولین دارای ساختار انعطاف پذیری هستند.

هر دو زنجیره H و زنجیره L دارای نواحی فشرده متمایز و خطی به نام دامنه هستند. 4 مورد از آنها در زنجیره H و 2 مورد در زنجیره L وجود دارد.

مراکز فعال یا عوامل تعیین کننده که در نواحی V تشکیل می شوند تقریباً 2% از سطح مولکول ایمونوگلوبولین را اشغال می کنند. هر مولکول حاوی دو عامل تعیین کننده مربوط به نواحی بیش از متغیر زنجیره های H و L است، یعنی هر مولکول ایمونوگلوبولین می تواند دو مولکول آنتی ژن را متصل کند. بنابراین، آنتی بادی ها دو ظرفیتی هستند.

ساختار معمولی یک مولکول ایمونوگلوبولین IgG است. طبقات باقی مانده ایمونوگلوبولین ها با عناصر اضافی سازماندهی مولکول های آنها با IgG متفاوت است.

در پاسخ به معرفی هر آنتی ژن، آنتی بادی از هر پنج کلاس می تواند تولید شود. معمولا ابتدا IgM تولید می شود، سپس IgG و بقیه کمی بعد تولید می شود.

پاسخ اولیه و ثانویه

توانایی تشکیل آنتی بادی در ظاهر می شود دوره قبل از تولددر جنین 20 هفته ای؛ پس از تولد، تولید ایمونوگلوبولین ها در بدن شروع می شود که تا بزرگسالی افزایش می یابد و در سنین بالا تا حدودی کاهش می یابد. پویایی تشکیل آنتی بادی بسته به قدرت اثر آنتی ژنی (دوز آنتی ژن)، فراوانی قرار گرفتن در معرض آنتی ژن، وضعیت بدن و سیستم ایمنی آن متفاوت است. در طول تجویز اولیه و مکرر یک آنتی ژن، پویایی تشکیل آنتی بادی نیز متفاوت است و در چند مرحله رخ می دهد. فازهای نهفته، لگاریتمی، ساکن و در حال کاهش وجود دارد.

در فاز نهفتهآنتی ژن پردازش شده و به سلول‌های دارای قابلیت ایمنی ارائه می‌شود، کلونی از سلول‌های تخصصی برای تولید آنتی‌بادی برای این آنتی‌ژن تکثیر می‌شود و سنتز آنتی‌بادی آغاز می‌شود. در این دوره، آنتی بادی در خون تشخیص داده نمی شود.

در مرحله لگاریتمیآنتی بادی های سنتز شده از سلول های پلاسما آزاد شده و وارد لنف و خون می شوند.

در فاز ثابتتعداد آنتی بادی ها به حداکثر می رسد و تثبیت می شود، سپس می آید مرحله کاهشسطح آنتی بادی با معرفی اولیه یک آنتی ژن (پاسخ ایمنی اولیه)، فاز نهفته 3-5 روز، فاز لگاریتمی 7-15 روز، فاز ساکن 15-30 روز و مرحله کاهش 1-6 ماه یا بیشتر. یکی از ویژگی های پاسخ ایمنی اولیه این است که ابتدا IgM و سپس IgG سنتز می شود.

بر خلاف پاسخ ایمنی اولیه، با معرفی ثانویه یک آنتی ژن (پاسخ ایمنی ثانویه)، دوره نهفته به چند ساعت یا 1-2 روز کوتاه می شود، فاز لگاریتمی با افزایش سریع و سطح قابل توجهی بالاتر مشخص می شود. آنتی‌بادی‌هایی که در مراحل بعدی برای مدت طولانی و به آرامی حفظ می‌شوند و گاهی برای چندین سال کاهش می‌یابند. در یک پاسخ ایمنی ثانویه، بر خلاف پاسخ اولیه، عمدتا IgG سنتز می شود.

این تفاوت در پویایی تشکیل آنتی بادی در طول پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه با این واقعیت توضیح داده می شود که پس از معرفی اولیه یک آنتی ژن، کلونی از لنفوسیت ها در سیستم ایمنی تشکیل می شود که حافظه ایمنی این آنتی ژن را حمل می کند. پس از برخورد دوم با همان آنتی ژن، یک کلون از لنفوسیت ها با حافظه ایمونولوژیک به سرعت تکثیر می شود و به شدت روند پیدایش آنتی بادی را روشن می کند.

تشکیل آنتی بادی بسیار سریع و پرانرژی در مواجهه مکرر با آنتی ژن مورد استفاده قرار می گیرد اهداف عملیزمانی که لازم است تیترهای بالایی از آنتی بادی ها در تولید تشخیصی و سرم های داروییاز حیوانات واکسینه شده و همچنین برای ایجاد ایمنی اضطراری در طول واکسیناسیون.

توانایی تشکیل آنتی بادی در دوره قبل از تولد در یک جنین 20 هفته ای ظاهر می شود. پس از تولد، تولید ایمونوگلوبولین ها در بدن شروع می شود که تا بزرگسالی افزایش می یابد و در سنین بالا تا حدودی کاهش می یابد. پویایی تشکیل آنتی بادی بسته به قدرت اثر آنتی ژنی (دوز آنتی ژن)، فراوانی قرار گرفتن در معرض آنتی ژن، وضعیت بدن و سیستم ایمنی آن متفاوت است. در طول تجویز اولیه و مکرر یک آنتی ژن، پویایی تشکیل آنتی بادی نیز متفاوت است و در چند مرحله رخ می دهد. فازهای نهفته، لگاریتمی، ساکن و در حال کاهش وجود دارد.

در مرحله لگاریتمیآنتی بادی های سنتز شده از سلول های پلاسما آزاد شده و وارد لنف و خون می شوند.

این تفاوت در پویایی تشکیل آنتی بادی در طول پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه با این واقعیت توضیح داده می شود که پس از معرفی اولیه آنتی ژن به سیستم ایمنییک کلون از لنفوسیت ها تشکیل می شود که حافظه ایمونولوژیک این آنتی ژن را حمل می کند. پس از برخورد دوم با همان آنتی ژن، یک کلون از لنفوسیت ها با حافظه ایمونولوژیک به سرعت تکثیر می شود و به شدت روند پیدایش آنتی بادی را روشن می کند.

تشکیل آنتی بادی بسیار سریع و پرانرژی در مواجهه مکرر با یک آنتی ژن برای اهداف عملی در مواقعی که نیاز به بدست آوردن تیترهای بالای آنتی بادی در تولید سرم های تشخیصی و درمانی از حیوانات واکسینه شده و همچنین برای ایجاد ایمنی اضطراری در حین واکسیناسیون ضروری است، استفاده می شود.

پویایی تولید آنتی بادی در پاسخ به تحریک آنتی ژنی تا حد زیادی توسط وابستگی گونه ای فرد تعیین می شود، زیرا از نظر ژنتیکی تعیین می شود (Vershigora A.V.، 1990). با این وجود، الگوهای کلی تشکیل آنتی بادی کشف شده است که مشخصه گونه های مختلف جانوری و انسان است. مورد اخیر به شرح زیر است.

شدت تشکیل آنتی بادی به ویژگی های ساختاری آنتی ژن، روش تجویز آنتی ژن و مسیر نفوذ آن به بدن بستگی دارد.

تولید آنتی بادی ها بستگی به وضعیت واکنش ایمنی بدن دارد که به نوبه خود با سطح نمایندگی کلون لنفوسیتی که قادر به دریافت آنتی ژن معین است، وجود یا عدم وجود جهش های این کلون تعیین می شود. بر کمیت و کیفیت ایمونوگلوبولین های سنتز شده تأثیر می گذارد.

ماهیت پاسخ ایمنی، البته، با فعالیت عملکردی عناصر ماکروفاژ، از جمله جمعیت‌های مختلف فاگوسیت‌های کلاسیک با توانایی کمتری برای ارائه آنتی‌ژن در واکنش‌های پاسخ ایمنی اولیه، و همچنین ماکروفاژهای ارائه‌دهنده آنتی‌ژن تعیین می‌شود. با فعالیت فاگوسیتیک اندکی بیان شده است.

شدت تشکیل آنتی بادی به وضعیت هورمونی، فعالیت عملکردی مرکزی بستگی دارد سیستم عصبی. سطوح هورمونی بیش از حد ایجاد شده توسط ACTH، گلوکوکورتیکوئیدها و همچنین کمبود انسولین می تواند بر فرآیندهای تشکیل آنتی بادی تأثیر منفی بگذارد.

قدرت پاسخ ایمنی همچنین به وضعیت عمومی بدن، مدت زمان بیماری های قبلی با ماهیت عفونی و غیر عفونی، ماهیت تاثیر محرک های استرس، وضعیت تعادل الکترولیت بدن، حالت اسید-باز، درجه تشدید اکسیداسیون رادیکال آزاد لیپیدها در غشاهای بیولوژیکی.

به خوبی شناخته شده است که با توسعه انواع مختلف فرآیندهای پاتولوژیکبی ثباتی غیر اختصاصی غشاهای بیولوژیکی سلول های اندام ها و بافت های مختلف، تورم میتوکندری، کمبود ATP، سرکوب تمام واکنش های وابسته به انرژی در سلول ها، از جمله سنتز آنتی بادی های کلاس های مختلف ایمونوگلوبولین ها، رخ می دهد.

مشخص شده است که ایمن سازی انسان با آنتی ژن های پروتئینی، آنتی ژن های ویروسی و آنتی ژن های لیپوپلی ساکارید انتروباکتری ها باعث تحریک تشکیل آنتی بادی های عمدتاً از کلاس IgG می شود و در خوکچه هندی آنتی ژن های مشابه عمدتاً باعث افزایش سنتز آنتی بادی های کلاس IgM می شود. تعداد نسبتا زیادی آنتی بادی در هر مولکول آنتی ژن معرفی شده سنتز می شود. بنابراین، برای هر مولکول توکسوئید دیفتری تجویز شده، بیش از یک میلیون مولکول آنتی توکسین در عرض 3 هفته سنتز می شود.

برای هر آنتی ژن دوزهای بهینه برای تأثیرگذاری بر سیستم ایمنی وجود دارد. دوزهای کوچک پاسخ ضعیفی را القا می کنند، دوزهای بسیار زیاد می توانند باعث ایجاد تحمل ایمنی یا اثر سمی بر بدن شوند.

در طول مواجهه با آنتی ژن اولیه، 4 مرحله از پاسخ ایمنی ایجاد می شود.

مرحله اول تولید آنتی بادی

مرحله اول تولید آنتی بادی (فاز استراحت، فاز تاخیر، فاز القایی یا فاز نهفته)، یعنی دوره بین زمانی که آنتی ژن وارد بدن می شود و قبل از شروع رشد تصاعدی آنتی بادی ها (Yeger L., 1986; Ice- Vanov M.Yu.، Kirrichuk V.F.، 1990).

مدت زمان این مرحله بسته به ماهیت آنتی ژن ممکن است متفاوت باشد: از چند دقیقه و چند ساعت تا یک ماه.

ماهیت این مرحله توسعه واکنش ماکروفاژی، فاگوسیتوز یا اندوسیتوز آنتی ژن توسط ماکروفاژهای ارائه دهنده آنتی ژن یا فاگوسیتوز، تشکیل فراکسیون های آنتی ژن بسیار ایمنی زا در کمپلکس با آنتی ژن های MHC کلاس I و II، ارائه آنتی ژن به B است. و لنفوسیت های T، تعامل مشترک سلول های ماکروفاژ - عناصر دقیق و زیرجمعیت های حساس به آنتی ژن لنفوسیت های T و B، توسعه پلاسماتیزاسیون بافت لنفوئیدی. همانطور که در بالا ذکر شد، یکی از ویژگی های سلول های لنفاوی حفظ آنزیم منحصر به فرد ترمیم کننده کروموزوم یک سلول بنیادی خونساز - تلومراز است که امکان تکثیر چرخه ای مکرر در طول زندگی را در برابر پس زمینه تحریک آنتی ژنی فراهم می کند.

همانطور که مشخص است، دو مکانیسم برای فعال کردن لنفوسیت های B در حال استراحت با دخالت بعدی آنها در تکثیر و تمایز وجود دارد.

برای زیرجمعیت اصلی لنفوسیت‌های B2 که در مغز استخوان تمایز می‌یابند، گنجاندن در پاسخ ایمنی با تعامل آنها با کمک‌کننده‌های T محدود شده توسط مجموعه اصلی هیستوکارسینوما و همچنین سیتوکین‌های مختلف - عوامل رشد و تکثیر تضمین می‌شود.

کلون انتخاب شده از لنفوسیت های B وارد فاز تکثیر می شود که افزایش نمایش در بافت لنفوئیدی کلون حساس به آنتی ژن لنفوسیت های B را تضمین می کند که قادر به تغییر شکل بیشتر است.

زیرجمعیت VI (CD5) لنفوسیت ها، که مغز استخوان را در دوره اولیه رشد جنینی ترک می کند و در خارج از مغز استخوان متمایز می شود، قادر است تحت تأثیر گروه خاصی از آنتی ژن ها - پلی ساکاریدهای باکتریایی، مستقل از T فعال شود. در فرآیند پلاسماتیزاسیون زیرجمعیت VI لنفوسیت ها در برابر پس زمینه تحریک آنتی ژنی، ایمونوگلوبولین های کلاس M با واکنش متقابل گسترده تشکیل می شوند.

فاز دوم تولید آنتی بادی

فاز دوم تولید آنتی بادی (فاز لگاریتمی، فاز لگ، فاز تولیدی). این مرحله فاز رشد تصاعدی آنتی بادی ها نامیده می شود. از ظهور آنتی بادی ها تا رسیدن به حداکثر مقدار آنها در خون مدت زمانی طول می کشد که به طور متوسط بین 2 تا 4 روز طول می کشد. در برخی موارد، مدت فاز به 15 روز افزایش می یابد.

افزایش تصاعدی در تعداد آنتی بادی ها، دو برابر شدن تیتر آنها، در ابتدا هر 2-4 ساعت و سپس هر 4-6 ساعت اتفاق می افتد. با این حال، سرعت تشکیل آنتی‌بادی در پایان روز دوم یا سوم کاهش می‌یابد و برای دوره‌های زمانی مختلف در سطح مشخصی باقی می‌ماند.

مرحله سوم تولید آنتی بادی

مرحله سوم تولید آنتی بادی مرحله تثبیت یا دوره ایستایی است که طی آن تیتر آنتی بادی به طور پایدار بالا می ماند. در این دوره، انتقال سلول ها از کلاس پیش سازهای فعال شده به کلاس سلول های سازنده آنتی بادی متوقف می شود.

مدت زمان فاز تثبیت تا حد زیادی توسط ویژگی های ساختاری آنتی ژن های آلرژن تعیین می شود. در برخی موارد چندین روز، هفته، ماه ادامه می یابد. آنتی‌بادی‌های برخی آنتی‌ژن‌های میکروبی برای چندین سال با تیترهای نسبتاً بالایی سنتز می‌شوند.

با توجه به اهمیت این مرحله تثبیت، باید توجه داشت که آنتی‌بادی‌ها نه تنها غیرفعال شدن عوامل بیماری‌زای باکتریایی، سمی، آلرژیک را در واکنش‌های مختلف آگلوتیناسیون، رسوب، فعال‌سازی کمپلمان و سیتولیز وابسته به آنتی‌بادی تضمین می‌کنند، بلکه به‌عنوان خودتنظیم‌کننده عمل می‌کنند. ایمنی سازی

فاز چهارم کاهش تولید آنتی بادی

مدت این فاز متفاوت است و به حفظ آنتی ژن در بافت ها بستگی دارد.

پویایی تشکیل آنتی بادی که در بالا توضیح داده شد در مورد ایمن سازی اولیه رخ می دهد. ایمن سازی مکرر چند ماه بعد پویایی پاسخ ایمنی را تغییر می دهد. دوره نهفته و دوره افزایش تیتر آنتی بادی به طور قابل توجهی کوتاهتر می شود، تعداد آنتی بادی ها سریعتر به حداکثر می رسد و مدت بیشتری باقی می ماند. سطح بالا، میل ترکیبی آنتی بادی ها افزایش می یابد.

در ایجاد یک پاسخ ایمنی ثانویه، نقش مهمی با افزایش سطح سلول های حافظه ایمونولوژیک به یک آنتی ژن معین ایفا می کند. با افزایش مدت زمان ایمن سازی، ویژگی آنتی بادی ها نسبت به آنتی ژن های محلول افزایش می یابد.

لازم به ذکر است که تشکیل کمپلکس های آنتی ژن-آنتی بادی در طی ایمن سازی چندگانه، قدرت اثر آنتی ژنی و شدت تشکیل آنتی بادی را افزایش می دهد.

همانطور که در دهه های گذشته ثابت شده است، سنتز ایمونوگلوبولین ها یک فرآیند خود تنظیمی است. اثبات این امر، اثر مهاری بر تولید آنتی بادی های ایمونوگلوبولین های خاص وارد شده به جریان خون است و هر چه میل ترکیبی آنتی بادی ها بیشتر باشد، اثر بازدارندگی آنها بر فرآیندهای ایمونوپوزیس شدیدتر می شود. آنتی بادی ها می توانند اثر مهاری بر سنتز نه تنها ایمونوگلوبولین های همولوگ بلکه مرتبط داشته باشند. تشکیل آنتی بادی ها را نیز می توان با دوزهای زیاد β-گلوبولین های غیر اختصاصی مهار کرد.

ساختار و اهمیت عملکردی ایمونوگلوبولین ها

پروتئین های متعلق به خانواده ایمونوگلوبولین ها دارای یک اصل ساختاری هستند: مولکول های آنها شامل زنجیره های پلی پپتیدی سبک و سنگین است (Dolgikh R.T.، 1998).

طبق نامگذاری WHO (1964)، 5 کلاس ایمونوگلوبولین وجود دارد: IgG، IgA، IgM، IgE، IgD. هر دسته از ایمونوگلوبولین ها با زنجیره های H سنگین خاص خود مشخص می شوند که بر اساس کلاس ایمونوگلوبولین ها (m, g, a, d, e) تعیین می شوند. این ویژگی‌های ساختاری زنجیره‌های H است که تعلق یک ایمونوگلوبولین را به یک کلاس یا کلاس دیگر تعیین می‌کند.

ایمونوگلوبولین ها توسط حداقل چهار زنجیره پلی پپتیدی تشکیل می شوند که توسط پل های دی سولفیدی به هم متصل شده اند. دو مورد از آنها با زنجیره های H سنگین و دو تای آنها با زنجیره های L سبک نشان داده شده اند. دو نوع زنجیره سبک k و l وجود دارد که در ایمونوگلوبولین های هر یک از 5 کلاس یافت می شود. ایمونوگلوبولین های کلاس های G، D و E مونومر هستند، در حالی که IgM عمدتا به شکل پنتامر و IgA به شکل مونو، دی و تترامر یافت می شود. پلیمریزاسیون مونومرها در مولکول های ایمونوگلوبولین های کلاس A و M با حضور زنجیره های J اضافی تضمین می شود (Vershigora A.V.، 1990؛ Royt A.، 1991؛ Stefani D.F.، Veltishchev Yu.E.، 1996).

در هر دو زنجیره سنگین و سبک، یک ناحیه V متغیر وجود دارد که در آن توالی اسیدهای آمینه ثابت نیست و همچنین یک منطقه C ثابت است.

مناطق متغیر زنجیره های سبک و سنگین در تشکیل مرکز فعال آنتی بادی ها شرکت می کنند و ویژگی ساختار ضد تعیین کننده آنتی بادی ها را تعیین می کنند که اتصال عامل تعیین کننده آنتی ژن را تضمین می کند.

یک مولکول آنتی بادی می تواند دارای زنجیره های سبک بدون ابهام (k یا l) باشد.

آنتی بادی هایی با ویژگی های مختلف می توانند در هر یک از کلاس های ایمونوگلوبولین ها وجود داشته باشند. در بافت لنفاوی، در پاسخ به عمل همان آنتی ژن، سنتز زنجیره های پلی پپتیدی از کلاس های مختلف ایمونوگلوبولین ها به طور همزمان اتفاق می افتد.

آنچه در ساختار ایمونوگلوبولین های کلاس های مختلف رایج است وجود قطعات به اصطلاح Fab (Fragment antigen binding)، قطعه Fc (Fragment crystalline) و Fd fragment (Fragment hard) است.

قطعه Fab شامل گروه های گیرنده حساس به آنتی ژن است که قادر به اتصال اختصاصی آنتی ژن هستند. ناحیه CD (قسمت آمینه پایانی زنجیره سنگین) و احتمالاً بخشی از قسمت متغیر زنجیره سبک نیز در تشکیل قطعه Fab شرکت می کند.

قطعه Fc عملکرد غیر اختصاصی آنتی بادی ها را تعیین می کند: تثبیت مکمل، توانایی عبور از جفت، تثبیت ایمونوگلوبولین ها روی سلول ها.

مطالعه ساختار ایمونوگلوبولین ها به دلیل ناهمگونی آنها دشوار است. ناهمگونی ایمونوگلوبولین ها به این دلیل است که مولکول های ایمونوگلوبولین حامل مجموعه های مختلفی از عوامل تعیین کننده هستند. سه نوع اصلی ناهمگونی آنتی بادی وجود دارد: ایزوتیپی، آلوتیپی و ایدیوتیپی.

انواع ایزوتیپی از آنتی بادی ها در همه افراد یافت می شود. این شامل زیر کلاس ها می شود انواع مختلفایمونوگلوبولین ها

در کلاس IgG، 4 ایزوتیپ شناخته شده است (IgG1، IgG2، IgG3، IgG4)، در کلاس های IgA، IgM و IgD 2 ایزوتیپ یا زیر کلاس وجود دارد.

تعیین کننده های ایزوتیپی آنتی بادی های یک کلاس و زیر کلاس در افراد یک گونه معین یکسان است. تفاوت های ایزوتیپی توسط توالی اسید آمینه در قسمت ثابت زنجیره های سنگین و همچنین تعداد و موقعیت پل های دی سولفیدی تعیین می شود. بنابراین، IgG1 و IgG4 دارای چهار پیوند دی سولفیدی بین زنجیره ای هستند که دو تای آنها زنجیره های H را به هم متصل می کنند. مولکول IgG2 دارای شش پل دی سولفیدی است که چهار پل آن ها زنجیره های پلی پپتیدی را به هم متصل می کنند.

انواع ایزوتایپی شامل k و l - انواع و زیر انواع زنجیره های L است.

مناطق متغیر زنجیره های سبک از یک نوع خاص را می توان به زیر گروه ها تقسیم کرد. زنجیره های L نوع K دارای 4 زیر گروه و زنجیره های L نوع L دارای 5 زیر گروه هستند. علاوه بر تفاوت در ساختار اولیه، زنجیره های زیر گروه های مختلف با تغییرات در توالی بیست اسید آمینه N ترمینال مشخص می شوند.

برای بخش متغیر زنجیره H، 4 زیر گروه شرح داده شده است.

انواع آلوتیپی ایمونوگلوبولین ها در انسان و حیوانات به طور ژنتیکی تعیین می شود، فراوانی آنها در افراد متفاوت است. انواع مختلف. آلوتیپ ها انواع آللی زنجیره های پلی پپتیدی هستند که از طریق فرآیند جهش به وجود می آیند. سنتز آلوتیپ ها توسط آلل های ژنی مختلف کنترل می شود. شش آلوتیپ از گلوبولین های خرگوش وجود دارد. در حال حاضر، بسیاری از سیستم‌های نشانگر آلوتیپی ایمونوگلوبولین‌های انسانی شناخته شده‌اند که در ناحیه C زنجیره‌های L و H قرار دارند. وجود برخی از این نشانگرها به دلیل ایجاد یک جهش نقطه ای و جایگزینی تنها یک اسید آمینه در توالی پلی پپتیدی است. اگر یک جهش بر ساختار یک منطقه خاص برای یک کلاس و زیر کلاس خاصی از ایمونوگلوبولین ها تأثیر بگذارد، یک نوع آلوتیپی تشکیل می شود.

چندین نشانگر آلوتیپ را می توان در سرم یک فرد تشخیص داد.

تفاوت های آنتی بادی ایدیوتیپی اساساً نشان دهنده ویژگی آنتی بادی است. آنها با نواحی متغیر زنجیره های پلی پپتیدی مرتبط هستند، به ویژگی های ساختاری کلاس های مختلف ایمونوگلوبولین ها وابسته نیستند، و اگر آنتی بادی علیه آنتی ژن مشابه داشته باشند، در افراد مختلف یکسان هستند.

تقریباً به تعداد آنتی‌بادی‌هایی با ویژگی‌های متفاوت، انواع ایدیوتیپی وجود دارد. تعلق یک آنتی بادی به یک نوع خاص از ایمونوگلوبولین ها، ویژگی تعامل آن با آنتی ژن را تعیین می کند. به طور کلی پذیرفته شده است که در دسترس بودن از 5000 تا 10000 است گزینه های مختلفویژگی آنتی بادی ها برای اتصال با میل ترکیبی بیشتر یا کمتر به هر یک از انواع احتمالی تعیین کننده های آنتی ژنی کافی است. در حال حاضر، تعیین کننده های آنتی ژنی نواحی V نیز ایدیوتیپ نامیده می شوند.

میل و علاقه مهم ترین ویژگی آنتی بادی های کلاس های مختلف ایمونوگلوبولین ها هستند و میل ترکیبی نشان دهنده قدرت ارتباط بین مرکز فعال آنتی بادی ها و عامل تعیین کننده آنتی ژن است، در حالی که avidity درجه اتصال آنتی ژن به آنتی بادی را مشخص می کند. ، با میل ترکیبی و تعداد مراکز فعال آنتی بادی تعیین می شود.

یک جمعیت ناهمگن از آنتی بادی‌ها دارای مجموعه‌ای از آنتی‌تعیین‌کننده‌ها با شباهت‌های مختلف است؛ بنابراین، هنگام تعیین میل آن، میانگین میل ترکیبی را تعیین می‌کنیم. با میل ترکیبی برابر، میل IgM می تواند بیشتر از تمایل IgG باشد، زیرا IgM از نظر عملکردی دارای پنج ظرفیت است و IgG دو ظرفیتی است.

ژنتیک تشکیل آنتی بادی

همانطور که در بالا ذکر شد، ایمونوگلوبولین های کلاس ها و زیر کلاس های مختلف توسط زنجیره های پلی پپتیدی سنگین و سبک نشان داده می شوند که هر یک دارای مناطق متغیر و ثابت هستند. اکنون مشخص شده است که سنتز ناحیه متغیر تحت کنترل بسیاری از ژن های V است که تعداد آنها تقریباً 200 است.

در مقابل، تعداد محدودی از ژن‌های C برای ناحیه ثابت مطابق با تنوع ناچیز آن (کلاس، زیر کلاس، نوع، زیرگروه) شناخته شده‌اند.

بر مراحل اولیهتشکیل بافت لنفوئیدی، ژن های V- و C- در بخش های DNA بسیار دور از یکدیگر قرار دارند و در ژنوم سلول های دارای ایمنی در حال بلوغ به دلیل جابجایی در یک زیر لوکوس که سنتز زنجیره های H و L را کنترل می کند، ترکیب می شوند. .

تشکیل انواع آنتی بادی ها با فرضیه هیپرتغییرپذیری سوماتیک ژن های V که بعید است و همچنین با فرضیه های نوترکیب ژنتیکی ژن ها و خطاهای نوترکیبی توضیح داده می شود.

ویژگی های کلی کلاس های فردی ایمونوگلوبولین ها

با توجه به ویژگی های ساختار فیزیکوشیمیایی، آنتی ژنی و عملکردهای بیولوژیکی، 5 کلاس اصلی ایمونوگلوبولین ها متمایز می شوند (IgM، IgG، IgA، IgE، IgD).

لازم به ذکر است که آنتی بادی هایی با ویژگی یکسان ممکن است به کلاس های مختلف ایمونوگلوبولین ها تعلق داشته باشند. در عین حال، آنتی بادی هایی با ویژگی های مختلف ممکن است به همان کلاس ایمونوگلوبولین ها تعلق داشته باشند.

ایمونوگلوبولین های کلاس M

ایمونوگلوبولین های کلاس M، هم از نظر فیلوژنتیکی و هم از نظر انتوژنتیکی، ابتدایی ترین هستند. در دوره جنینی و در نوزادان، عمدتا IgM سنتز می شود. IgM حدود 10٪ از کل مقدار ایمونوگلوبولین ها را تشکیل می دهد، میانگین غلظت آنها در سرم زنان 1.1 گرم در لیتر، در سرم مردان - 0.9 گرم در لیتر است.

آنتی بادی های کلاس IgM پنج ظرفیتی هستند و توانایی مشخصی برای آگلوتیناسیون، رسوب و لیز کردن آنتی ژن ها دارند. از بین انواع آنتی بادی ها، IgM بیشترین توانایی را برای اتصال کمپلمان نشان می دهد. IgM عمدتاً در پلاسمای خون و لنف یافت می شود، سرعت بیوسنتز آنها حدود 7 میلی گرم در روز و نیمه عمر آن 5.1 روز است. IgM از جفت عبور نمی کند. تشخیص غلظت بالای IgM در جنین نشان دهنده عفونت داخل رحمی است.

در مورد سازماندهی ساختاری IgM، لازم به ذکر است که مولکول های IgM دارای MW 900-000 با ثابت ته نشینی 19S هستند و شامل 5 زیر واحد است که با پیوندهای دی سولفیدی بین زنجیره های سنگین متصل می شوند. هر زیر واحد IgM دارای MW 180-000 و ثابت ته نشینی 7S است و از نظر ساختار با مولکول IgG یکسان است.

با تأثیرگذاری روی مولکول IgM با پپسین، تریپسین، کیموتریپسین، پاپائین می توان قطعات مختلفی (Fab، Fd، Fc) به دست آورد. IgM حاوی یک زنجیره J است که در پلیمریزاسیون مولکول نقش دارد.

بسته به توانایی تثبیت مکمل با مشارکت قطعه Fc، IgM به دو زیر کلاس تقسیم می شود: IgM1 و IgM2. IgM1 به مکمل متصل می شود، IgM2 به مکمل متصل نمی شود.

در طی یک مطالعه الکتروفورتیک، ماکروگلوبولین ها در ناحیه کسر -گلوبولین مهاجرت می کنند.

تا پایان سال دوم زندگی کودک، محتوای IgM 80 درصد محتوای آن در بزرگسالان است. حداکثر غلظت IgM در 8 سال مشاهده می شود.

ایمونوگلوبولین های کلاس G

IgG مطالعه‌شده‌ترین کلاس ایمونوگلوبولین‌ها است؛ آن‌ها در سرم خون در بالاترین غلظت در مقایسه با سایر ایمونوگلوبولین‌ها (به طور متوسط 0/12 گرم در لیتر) وجود دارند و 70 تا 75 درصد از تعداد کل ایمونوگلوبولین‌ها را تشکیل می‌دهند.

وزن مولکولی IgG 150 "000 است، ثابت ته نشینی 7S است.

IgG با داشتن دو مرکز اتصال به آنتی ژن، ساختار شبکه ای را با آنتی ژن های چند ظرفیتی تشکیل می دهد که باعث رسوب آنتی ژن های محلول و همچنین آگلوتیناسیون و لیز عوامل کورپوسکولار و بیماری زا می شود.

4 زیر گروه از IgG وجود دارد: IgG1، IgG2، IgG3، IgG4.

زیر کلاس های IgG3، IgG1 و IgG2 حداکثر توانایی فعال سازی کمپلمان را از طریق مسیر کلاسیک دارند. زیر کلاس IgG4 قادر است مکمل را از طریق مسیر جایگزین فعال کند.

آنتی بادی های متعلق به زیر کلاس های IgG1، IgG3، IgG4 آزادانه به جفت نفوذ می کنند؛ آنتی بادی های زیر کلاس IgG2 توانایی محدودی در انتقال از طریق جفت دارند.

IgG خط اصلی مکانیسم های دفاعی خاص ایمنی در برابر پاتوژن های مختلف را تشکیل می دهد. آنتی بادی های زیر کلاس IgG2 عمدتاً علیه آنتی ژن هایی با طبیعت پلی ساکارید تولید می شوند؛ آنتی بادی های ضد Rh متعلق به IgG4 هستند.

مولکول های IgG آزادانه از پلاسمای خون به مایع بافتی منتشر می شوند، جایی که تقریباً نیمی (48.2٪) از IgG موجود در بدن قرار دارد.

سرعت بیوسنتز IgG 32 میلی گرم بر کیلوگرم وزن بدن در روز است، نیمه عمر آن 21-23 روز است. استثنا IgG3 است که نیمه عمر آن بسیار کوتاهتر است - 7-9 روز.

انتقال IgG از طریق جفت با گروه بندی خاصی از قطعه Fc تضمین می شود. آنتی بادی هایی که از جفت از مادر به کودک عبور می کنند برای محافظت از بدن کودک در برابر تعدادی از میکروب ها و سموم ضروری هستند: پاتوژن های دیفتری، کزاز، فلج اطفال، سرخک. در پایان سال اول زندگی یک کودک، خون حاوی 50-60٪ از محتوای IgG یک بزرگسال است و در پایان سال دوم - حدود 80٪ از آن در بزرگسالان.

کمبود IgG2 و IgG4 در سالهای اول زندگی تعیین کننده حساسیت بالای کودک به اثرات بیماریزای پنوموکوک، مننگوکوک و سایر عوامل بیماری زا است.

ایمونوگلوبولین های کلاس A

مطابق با ویژگی های ساختاری، سه نوع ایمونوگلوبولین کلاس A متمایز می شود:

 IgA سرم که دارای ساختار مونومر است و 86 درصد از کل IgA موجود در سرم را تشکیل می دهد.

 IgA دیمری سرم؛

IgA ترشحی که یک پلیمر و اغلب دایمر است با وجود یک جزء ترشحی اضافی که در IgA سرم وجود ندارد مشخص می شود.

IgA در ترشحات نوزادان تشخیص داده نمی شود. آنها در بزاق کودکان 2 ماهه ظاهر می شوند. محتوای IgA ترشحی در بزاق در بزرگسالان تا سن 8 سالگی به سطح خود می رسد. در پایان سال اول زندگی کودک، خون تقریباً 30٪ IgA دارد. سطح پلاسمایی IgA در 10-12 سال در بزرگسالان به آن می رسد. ایمونوگلوبولین های کلاس A حدود 20 درصد از تعداد کل ایمونوگلوبولین ها را تشکیل می دهند.

به طور معمول در سرم خون نسبت IgG/IgA 5-6 است و در مایعات بیولوژیکی ترشح شده (بزاق، آب روده، شیر) به 1 یا کمتر کاهش می یابد. IgA در مقادیر تا 30 میلی گرم در هر 100 میلی لیتر ترشح وجود دارد.

از نظر خواص فیزیکوشیمیایی، IgA ناهمگن است و می تواند به شکل مونومرها، دایمرها و تترامرها با ثابت ته نشینی 7، 9، 11، 13 رخ دهد. IgA سرم در طحال، غدد لنفاوی و غشاهای مخاطی سنتز می شود.

عملکرد بیولوژیکی IgA عمدتاً محافظت موضعی از غشاهای مخاطی در برابر عفونت است. آنتی ژن هایی که به زیر اپیتلیوم نفوذ کرده اند توسط مولکول های IgA دیمری برخورد می کنند. مجتمع های تشکیل شده در این مورد پس از اتصال آنها با قطعه حمل و نقل در غشاهای اپیتلیال به طور فعال به سطح غشاهای مخاطی منتقل می شوند.

پیشنهاد شده است که مکمل می تواند با مشارکت IgA فعال شود راه جایگزینو بنابراین، اطمینان از فرآیندهای اپسونیزاسیون و لیز باکتری ها با مشارکت IgA.

همچنین مشخص است که IgA ترشحی از چسبیدن باکتری ها به سلول های اپیتلیال جلوگیری می کند و در نتیجه کلون سازی غشاهای مخاطی را برای باکتری ها دشوار می کند.

علاوه بر IgA ترشحی، IgM و IgG موجود در ترشحات انسان اهمیت زیادی دارند و IgM می تواند به دلیل وجود یک جزء ترشحی و بازی به طور فعال ترشح شود. نقش مهمدر تضمین مصونیت محلی در دستگاه گوارش. IgG فقط به صورت غیر فعال می تواند به ترشحات نفوذ کند.

سیستم ایمونوگلوبولین های ترشحی پاسخ ایمنی شدید اما کوتاه مدت را فراهم می کند و سلول های حافظه ایمونولوژیک را تشکیل نمی دهد، از تماس آنتی ژن ها با IgG و IgM پلاسما، فعال شدن متعاقب مکمل و تخریب سیتولیتیک بافت های خود جلوگیری می کند.

ایمونوگلوبولین های کلاس D

ایمونوگلوبولین های کلاس D حدود 2 درصد از کل مقدار ایمونوگلوبولین های خون را تشکیل می دهند. غلظت آنها در سرم به 30 میلی گرم در لیتر می رسد، به گفته نویسندگان مختلف، مگاوات از 160 "000 تا 180" 000 است. ثابت های ته نشینی از 6.14 تا 7.04 S متغیر است. IgD مکمل را ثابت نمی کند، از جفت عبور نمی کند و توسط بافت ها محدود نمی شود. 75٪ از IgD در پلاسمای خون موجود است، نیمه عمر 2.8 روز، نرخ بیوسنتز 0.4 میلی گرم بر کیلوگرم در روز است. عملکرد بیولوژیکی IgD نامشخص است. در مراحل خاصی از تمایز لنفوسیت B، IgD به عنوان یک گیرنده عمل می کند. غلظت IgD در دوران بارداری تقریبا دو برابر می شود و همچنین در برخی از فرآیندهای التهابی مزمن افزایش می یابد.

ایمونوگلوبولین های کلاس E

غلظت IgE در پلاسما 0.25 میلی گرم در لیتر است، درصد کل مقدار ایمونوگلوبولین ها 0.003٪ است، نیمه عمر 2.3 - 2.5 روز است. نرخ بیوسنتز - 0.02 میلی گرم بر کیلوگرم وزن بدن در روز.

IgE کمپلمان را ثابت نمی کند، از جفت عبور نمی کند، حرارت پذیر است، به سرعت و محکم به بافت های آلوژنیک متصل می شود و آنتی ژن ها را رسوب نمی دهد. در بیماری های آلرژیکغلظت IgE به شدت افزایش می یابد و به طور متوسط به 1.6 میلی گرم در لیتر می رسد.

سلول‌های پلاسما که IgE را سنتز می‌کنند، عمدتاً در غشاهای مخاطی برونش‌ها و برونشیول‌ها یافت می‌شوند. دستگاه گوارش, مثانه، در لوزه ها و بافت آدنوئید. توزیع سلول های تولید کننده IgE مشابه توزیع سلول های تولید کننده IgA است.

اگر مانع ایجاد شده توسط IgA ترشحی غلبه شود، آنتی ژن با IgE - آنتی بادی های ثابت شده روی ماست سل ها، تعامل می کند و ایجاد واکنش های آلرژیک القا می شود. غلظت IgE در خون در حدود 10 سالگی به سطح بزرگسالان می رسد. با مشارکت قطعه Fc، IgE به دلیل گیرنده های Fc روی سطح سلول ثابت می شود.

گیرنده های کلاسیک با میل ترکیبی بالا وجود دارد ماست سل هاو بازوفیل برای IgE، و از 30-103 تا 400-103 مولکول IgE، و همچنین گیرنده های کم میل ترکیبی، می توانند روی یک بازوفیل ثابت شوند. دومی عمدتاً در ماکروفاژها، ائوزینوفیل ها و پلاکت ها نشان داده می شوند.

آنتی بادی های کلاس IgE مسئول ایجاد واکنش های آلرژیک آنافیلاکتیک (آتوپیک) از نوع هومورال هستند.

لازم به ذکر است که تنها حدود 1% از IgE در خون وجود دارد؛ بیش از 99% از IgE توسط انتروسیت ها به مجرای روده ترشح می شود و IgE ترشح شده در مجرای روده محافظت ضد کرم مخصوصاً به دلیل IgE- ایجاد می کند. سیتولیز وابسته که توسط ائوزینوفیل ها ارائه می شود. مشخص است که ائوزینوفیل ها می توانند دو پروتئین سمی تولید کنند - پروتئین پایه بزرگ و پروتئین ائوزینوفیل کاتیونی.

حالت های نقص ایمنی (ID) در نتیجه از دست دادن یا نارسایی عملکرد یک یا چند عنصر از سیستم ایمنی ایجاد می شود. علل بیماری های ناشی از خاص کمبود ایمنی، به عنوان اختلالات لنفوسیت های T یا B عمل می کنند - اساس ایمنی اکتسابی. نقص ایمنی غیراختصاصی با اختلالاتی در عناصر سیستم ایمنی مانند کمپلمان، فاگوسیت ها، پروتئین ها همراه است. فاز حادالتهاب

^ شناسه ها را می توان به 3 گروه تقسیم کرد.

نقص ایمنی فیزیولوژیکی (نوزادان، بارداری، سالمندی).
اولیه (مادرزادی)، به عنوان یک قاعده، ارثی است، اما همچنین می تواند در نتیجه نقایصی که در طول دوره جنینی ایجاد شده است، ایجاد شود.
ثانویه - به دلیل عوامل درون زا (بیماری) یا اگزوژن (تابش و غیره)

نقص ایمنی در اوایل دوره پس از زایمان.

آنتوژنز

آنتی ژن های HLA 96 ساعت پس از لقاح در جنین ظاهر می شوند (8 تقسیم سلولی)،
4-5 هفته - پرتوان (خونساز) سلول بنیادیدر بخش دمی splanchnopleura تشکیل شده است.
5-6 هفته - مهاجرت به کیسه زرده ، کبد ، تمام عناصر تشکیل شده خون در آنجا مشخص می شود ، حتی لنفوسیت های T ، اگرچه هنوز تیموس وجود ندارد ، اپیتلیوم آنلاژ تیموس قبلاً فاکتورهای تیموس فعال ترشح می کند.
7-8 هفته - تیموس با لنفوسیت های T پر شده است.
8-10 هفته - لنفوسیت ها در خون محیطی شناسایی می شوند
10-12 هفته، لنفوسیت ها توانایی چسبندگی، واکنش تبدیل بلاست به FHA و واکنش پیوند در مقابل میزبان (فقط پیوند زنوگرافت) را نشان می دهند.
11-12 هفته - طحال و مغز استخوان پر شده اند، اندام هایی که لنفوسیت های B به مقدار قابل توجهی ظاهر می شوند.
12 هفته - در 4 هفته تعداد لنفوسیت های تیموس 30-40 برابر افزایش می یابد، تیموس ساختار قطعی پیدا می کند.
در هفته 12-16، آنتی ژن های جنینی α (AFP)، α2، γ، پروتئین β و غیره، تقریباً 10 آنتی ژن (آنتی ژن های سرطان جنینی) شروع به سنتز می کنند که اثر سرکوب کننده ای بر ایمنی مادر دارند.
13-16 هفته - غدد لنفاوی شروع به پر شدن می کنند و حتی بعد از آن - بافت لنفاوی مرتبط با مخاط.
از 16-20 هفته - نسبت کمی سلول های T و B در اندام های سیستم ایمنی بدن به طور کلی با بزرگسالان مطابقت دارد: در تیموس - T-85٪، B-1.5٪، در غدد لنفاوی - T-50. -60٪، B -1-10٪، در طحال - T-10٪، B-35٪، در مغز استخوان - T-2٪، B-20٪. با این حال، قبل از تولد، تنها سلول های γδ + با توانایی محدود در تشخیص آنتی ژن از تیموس خارج می شوند.
از هفته بیستم جنین با تشکیل سلول های پلاسما و تولید آنتی بادی هایی از کلاس های IgM، IgD، IgG و IgA به عفونت پاسخ می دهد.
40-36 هفته – در خون محیطی لکوسیت 3-6*10 9/l وجود دارد.

تشکیل سیستم ایمنی در زمان تولد کامل نشده است. پس از تولد، در طی چند هفته، پیرامون سیستم ایمنی توسط سلول های αβ + پر می شود. در طول دوره کلونیزاسیون اندام های لنفاوی توسط لنفوسیت های T، عملکرد قسمت وابسته به تیموس سیستم ایمنی کاهش می یابد. این نشان می دهد:

کاهش پاسخ HRT (در آخرین مراحل جنین زایی ظاهر می شود و تنها تا یک سال به رشد کامل می رسد)
ضعف پاسخ سلول های T به میتوژن ها و آنتی ژن ها، تنها پاسخ به آنتی ژن های سازگاری بافتی (هموگرافت) در اوایل تولد، در زمان تولد شکل می گیرد.
تولید کم سیتوکین ها تولید ناکافی اینترفرون منجر به کاهش عملکرد ماکروفاژها، فعالیت ترشحی کم سلول های Th2 و بیان ضعیف CD40 منجر به سنتز ناکافی آنتی بادی می شود.

سرعت توسعه ایمنی اکتسابی (توسعه غدد لنفاوی، بلوغ و فعالیت عملکردی لنفوسیت ها، و همچنین سنتز ایمونوگلوبولین ها) تا حد زیادی تحت تأثیر فلور روده است. دیس باکتریوز بر همه این فرآیندها تأثیر منفی می گذارد.
^

دینامیک توسعه تولید ایمونوگلوبولین

در بدن جنین، فقط IgM در مقادیر قابل توجهی (از هفته 11-13 بارداری) تشکیل می شود که عمدتاً به عنوان عوامل گروه - آگلوتینین ها عمل می کند. در بدو تولد 0.1-0.2 گرم در لیتر. اگر بالاتر باشد، عفونت داخل رحمی امکان پذیر است. سنتز IgM در سال دوم زندگی به سطح بزرگسالان می رسد.

IgG (همه زیر گروه ها) در هفته 10-12 در خون جنین ظاهر می شود. از بدن مادر از طریق جفت از طریق فرآیند انتقال وابسته به Fc می آید. اولین پیک محتوای IgG در زمان تولد اتفاق می‌افتد (میزان IgG برابر با بزرگسالان است) نیمه عمر مولکول‌های IgG در گردش تقریباً 20-23 روز است، بنابراین سطح IgG مادر تا ماه دوم می‌باشد. نصف می شود و تا ماه ششم عملاً از بین می رود. سنتز خود IgG در حدود 3 ماهگی شروع می شود، اما تنها در 3-6 سال به سطح "بزرگسالان" می رسد.

در نوزادان، تیتر آنتی بادی ها به:

سموم باسیل دیفتری، کزاز، استافیلوکوک و استرپتوکوک،
ویروس فلج اطفال و آنسفالیت ژاپنی
ویروس آنفولانزا (A2, C)
ویروس پاراآنفلوانزا (I, II, III)

تیتر آنتی بادی های آنتی ژن های دیواره سلولی استرپتوکوک و استافیلوکوک، سیاه سرفه، باکتری های روده (IgA برای محافظت در برابر این عفونت ها مهمتر از IgG است) و آنتی ژن بافتی کمتر از مادران است.

تیتر آنتی بادی در دوران شیردهی حفظ می شود. از آنجایی که در نوزادان، آنتی بادی های IgG می توانند بدون از دست دادن فعالیت جذب دستگاه گوارش شوند.

ایمونوگلوبولین های مادر از کلاس های دیگر به دلیل عدم وجود گیرنده های Fc مربوطه در سطح سلول های تروفوبلاست و همچنین به دلیل عدم وجود گیرنده های Fc مربوطه از سد جفت عبور نمی کنند. اندازه های بزرگمولکول های IgA و IgM

سطح سرمی IgA در نوزادان 0.002-0.02 گرم در لیتر است، از 3 تا 6 ماهگی شروع به سنتز به مقدار قابل توجهی می کند، اما در دوران شیردهی، همراه با شیر مادر می آید، از غشای مخاطی دستگاه گوارش محافظت می کند و تا حدی است. جذب شکل بدون تغییر ترکیب ترشحی یک هفته پس از تولد شروع به سنتز می کند و تنها در 10-11 سال به مقادیر قطعی می رسد.

جنین توانایی تشکیل IgE را در هفته های 11-12 به دست می آورد و در بدو تولد غلظت آن به 10-200 میکروگرم در لیتر می رسد. پس از تولد، سطح به آرامی افزایش می یابد (در افراد سالم)، در 6-15 سالگی به اوج خود می رسد، سپس به تدریج به سطح "بزرگسالان" کاهش می یابد - کمتر از 300 میکروگرم در لیتر. نیمه عمر IgE از جریان خون 2-3 روز و در بافت ها نیمه عمر آن 8-14 روز است.

در سن 3-6 ماهگی، شدت کمبود هومورال به حداکثر خود می رسد، زیرا ذخایر IgG مادر تمام شده است و IgG خود آنها تازه شروع به سنتز می کند. این امر به ویژه در نوزادان نارس آشکار می شود. در یک سالگی، سنتز کل ایمونوگلوبولین ها تقریباً 60 درصد مقدار آن در بزرگسالان است (IgG - 80٪، IgM - 75٪، IgA - 20٪) پس از یک سال، طیف کمبود هومورال باریک می شود، اما کمبود فقط تا 10 سال کاملاً برطرف می شود.

در مراحل اولیه انتوژنز، مجموعه تشخیص آنتی ژن ژن های V باریک تر است. , نسبت به بزرگسالان، از آنجایی که ژن ایمونوگلوبولین V و TCR بازآرایی شده احتمال بیشتری دارد که شامل بخش های V ژرمینال مجاور انتهای 3 اینچی این ناحیه ژنتیکی باشد.

بنابراین، در کودکان سال های اول زندگی، نقص ایمنی سلولی طبیعی و تا حد زیادی هومورال وجود دارد که نه تنها با کاهش سنتز تمام ایزوتیپ های ایمونوگلوبولین، بلکه با کاهش ویژگی آنها نیز آشکار می شود. ویژگی های مشخص شدهباعث افزایش حساسیت کودکان به سرماخوردگیو سایر عفونت ها
^

نقص ایمنی در پیری

تعیین دقیق سنی که نقص ایمنی پیری خود را نشان می دهد دشوار است. اغلب تظاهرات بالینی مهم نقص ایمنی معمولاً بعد از 70 سالگی ظاهر می شود یا ممکن است اصلاً ظاهر نشود. با این حال، تغییرات در سیستم ایمنی، که در نهایت منجر به نقص ایمنی پیری می شود، به تدریج در طول زندگی فرد ظاهر می شود. بنابراین، انحلال تیموس از یک سالگی شروع می شود.
^

مراحل رشد تیموس وابسته به سن

1. "محیطی" عملکرد تیموس.

بخشی از "قدرت" از تیموس به جمعیت لنفوسیت های T محیطی منتقل می شود.
در حاشیه، سلول‌های T حافظه در برابر اپی توپ‌هایی که عوامل خارجی اصلی (عفونی، غذا و غیره) را مشخص می‌کنند، تجمع می‌یابند؛ این "کتابخانه" در حاشیه نگهداری می‌شود و از بسیاری از عوامل بالقوه تهاجمی محافظت می‌کند.
مسیر وابسته به تیموس در مقیاس کوچکی حفظ می شود که پاسخ به ایمونوژن های عجیب و غریب بیشتری مورد نیاز باشد.
1. کاهش "خروجی" تیموس. تعداد سلول های T تولید شده در تیموس افراد مسن کمتر از 1 درصد تعداد تولید شده توسط تیموس نوزادان است.
2. کاهش ترشح هورمون تیمولین اصلی تیموس. این هورمون در سن بلوغ شروع می شود و در سن 60 سالگی این هورمون عملاً غیر قابل تشخیص است. سطح سایر هورمون های تیموس نیز با افزایش سن کاهش می یابد، اگرچه تا حدودی ضعیف تر.
3. پس از 60 سال، تخریب شدید تیموس رخ می دهد: سلول های اپیتلیال و لنفوئید به طور همزمان از بین می روند. اول از همه، کورتکس آتروفی می شود، مناطقی از بافت نرمال تیموس در اطراف عروق باقی می مانند.

آتروفی شبکه اپیتلیال به طور مداوم در طول زندگی رخ می دهد. ساختارهای لنفوپیتلیال با بافت چربی جایگزین می شوند، بنابراین جرم غده تیموس در انسان تقریباً در طول زندگی بدون تغییر باقی می ماند. از بین رفتن بافت تیموس فعال در میانسالی تقریباً 3 درصد و در سنین بالا 1 درصد در سال است. از نظر تئوری، با این سرعت، باید تا سن 120 سالگی تقریباً به طور کامل ناپدید شود.

کمبود هورمون های تیموس منجر به نارسایی عملکردی لنفوسیت های T محیطی می شود. این اثر، به عنوان یک قاعده، برای مدت طولانی جبران می شود و منجر به تظاهرات نقص ایمنی نمی شود، با این حال، پس از 60-70 سال، معمولا موارد زیر ثبت می شود:

کاهش تعداد لنفوسیت های T در محیط (به ویژه در گردش خون). این به جای زیرجمعیت CD8+ روی CD4+ تأثیر می گذارد.
در میان کمک کننده ها، سلول های Th1 به میزان بیشتری نسبت به سلول های Th2 کاهش می یابد.
تعداد لنفوسیت های B و سلول های NK به طور قابل توجهی تغییر نمی کند،
حتی ممکن است فعالیت فاگوسیت ها افزایش یابد،
پاسخ هومورال وابسته به تیموس کاهش می یابد، در نتیجه "بلوغ میل ترکیبی" مختل می شود؛ غلظت ایمونوگلوبولین های کم میل ترکیبی، عمدتا IgA، افزایش می یابد. درگیر در پاسخ هومورال خاص تعداد محدودیکلون های خاص (پاسخ الیگوکلونال) و سهم جزء پلی کلونال (یعنی غیر اختصاصی) افزایش می یابد،

فرآیندهای انتخاب در تیموس مختل شده و فعالیت نظارتیسلول های T،
تقریباً 50 درصد از افراد مسن دارای تیتر بالایی از آنتی بادی های خود علیه مشترک (DNA، کلاژن، IgG) و خاص اندام (پروتئین) هستند. غده تیروئید) آنتی ژن ها این تجمع اتوآنتی بادی ها از نظر بالینی بسیار نادر است، اما ارتباط مثبتی با مرگ و میر در افراد مسن دارد. بیماری های عروقیو سرطان

نشان داده شده است که ایجاد سندرم یائسگی (CS) و شدت آن تا حد زیادی توسط بیش فعالی واکنش های خود ایمنی در رابطه با آنتی ژن های تخمدان تعیین می شود. به عنوان معیار برای شدت CS، استفاده از مقادیر زیر از تیتر آنتی بادی علیه تخمدان ها پیشنهاد شده است:

درجه خفیفشدت - از 1:8 تا 1:32؛
شدت متوسط - از 1:32 تا 1:128؛
KS سنگین - بالاتر از 1:128 [Maidannik I.L.، 1988].

CS که با چاقی پیچیده است با کاهش فعالیت فاگوسیت همراه است. این مطالعات منجر به استفاده موفقیت آمیز از اصلاح وضعیت ایمنی و تظاهرات خود CS (همراه با جایگزینی) شد. هورمون درمانیتیمالین یا تاکتیوین، اسپلنین (در ترکیب با ویتامین های E و C، اسید گلوتامیک).

با جمع بندی موارد فوق، باید تاکید کرد: اختلالات مرتبط با افزایش سن در تیموس و تضعیف نظارت سلول های T باعث افزایش استعداد برای فرآیندهای خود ایمنی می شود، به افزایش بروز تومورها کمک می کند و منجر به تضعیف تظاهرات می شود. فرآیندهای آلرژیک

استرس مکرر و مزمن می تواند پیری سیستم ایمنی را تسریع کند.

پاسخ: ایمونوگلوبولین ها:

ایمونوگلوبولین ها پروتئین هایی هستند که تحت تأثیر یک آنتی ژن سنتز می شوند و به طور خاص با آن واکنش نشان می دهند. در طول الکتروفورز آنها در بخش های گلوبولین موضعی می شوند.

ایمونوگلوبولین ها از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده اند. چهار ساختار در مولکول ایمونوگلوبولین وجود دارد:

اولیه توالی اسیدهای آمینه خاصی است. این از سه قلوهای نوکلئوتیدی ساخته شده است، از نظر ژنتیکی تعیین می شود و ویژگی های ساختاری اصلی بعدی را تعیین می کند.

ثانویه با ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی تعیین می شود.

ثالثی ماهیت مکان بخش های جداگانه زنجیره را تعیین می کند که یک تصویر فضایی ایجاد می کند.

کواترنر مشخصه ایمونوگلوبولین ها است. یک کمپلکس فعال بیولوژیکی از چهار زنجیره پلی پپتیدی ایجاد می شود. زنجیرها به صورت جفت ساختار یکسانی دارند.

هر مولکول ایمونوگلوبولین Y شکل است و از 2 زنجیره سنگین (H) و 2 سبک (L) تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. هر مولکول Ig دارای 2 قطعه یکسان متصل شونده به آنتی ژن Fab (Fragment antigen binding) و یک قطعه Fc (Fragment cristalisable) است که با کمک آنها IGها به طور مکمل به گیرنده های Fc غشای سلولی متصل می شوند.

بخش‌های انتهایی زنجیره‌های سبک و سنگین مولکول IG کاملاً متنوع (متغیر) هستند و نواحی جداگانه این زنجیره‌ها به‌ویژه متنوع هستند (فوق متغیر). بخش های باقی مانده از مولکول IG نسبتاً پایین (ثابت) هستند. بسته به ساختار نواحی ثابت زنجیره‌های سنگین، IGها به کلاس‌ها (5 کلاس) و زیرگروه‌ها (8 زیرگروه) تقسیم می‌شوند. این نواحی ثابت زنجیره‌های سنگین، که در ترکیب اسیدهای آمینه به طور قابل توجهی در بین کلاس‌های مختلف IG متفاوت هستند، هستند که در نهایت ویژگی‌های ویژه هر دسته از آنتی‌بادی‌ها را تعیین می‌کنند:

lgM سیستم مکمل را فعال می کند.

IgE به گیرنده های خاصی روی سطح ماست سل ها و بازوفیل ها متصل می شود و واسطه های آلرژی را از این سلول ها آزاد می کند.

IgA در مایعات مختلف بدن ترشح می شود و ایمنی ترشحی ایجاد می کند.

IgD در درجه اول به عنوان گیرنده های غشایی برای آنتی ژن عمل می کند.

IgG فعالیت های مختلفی از جمله توانایی نفوذ به جفت را نشان می دهد.

کلاس های ایمونوگلوبولین

ایمونوگلوبولین های G، IgG

ایمونوگلوبولین های G مونومرهایی هستند که شامل 4 زیر کلاس (IgGl - 77٪؛ IgG2 - 11٪؛ IgG3 - 9٪؛ IgG4 - 3٪) هستند که از نظر ترکیب اسید آمینه و خواص آنتی ژنی با یکدیگر متفاوت هستند. محتوای آنها در سرم خون بین 8 تا 16.8 میلی گرم در میلی لیتر است. نیمه عمر 28-20 روز است و 13 تا 30 میلی گرم بر کیلوگرم در طول روز سنتز می شود. آنها 80 درصد از کل محتوای داعش را تشکیل می دهند. آنها از بدن در برابر عفونت محافظت می کنند. آنتی بادی های زیر کلاس های IgGl و IgG4 به طور خاص از طریق قطعات Fc به پاتوژن متصل می شوند (opsonization ایمنی)، و به لطف قطعات Fc با گیرنده های Fc فاگوسیت ها (ماکروفاژها، لکوسیت های پلی مورفونوکلئر) تعامل دارند و در نتیجه فاگوسیتوز پاتوژن را ترویج می کنند. IgG4 درگیر است عکس العمل های آلرژیتیکو قادر به تعمیر مکمل نیست.

آنتی بادی های IgG نقش اساسی در ایمنی هومورال در بیماری های عفونی ایفا می کنند و باعث مرگ پاتوژن با مشارکت سلول های فاگوسیتیک مکمل و اپسونیزاسیون می شوند. آنها به جفت نفوذ می کنند و ایمنی ضد عفونی را در نوزادان ایجاد می کنند. آنها قادر به خنثی کردن اگزوتوکسین های باکتریایی، تثبیت مکمل و شرکت در واکنش بارش هستند.

ایمونوگلوبولین های M، IgM

ایمونوگلوبولین های M "اولین" از همه کلاس های IG هستند، از جمله 2 زیر کلاس: IgMl (65٪) و IgM2 (35٪). غلظت آنها در سرم خون از 0.5 تا 1.9 گرم در لیتر یا 6٪ از کل محتوای IG متغیر است. mg/kg 3-17 در روز سنتز می شود و نیمه عمر آنها 4-8 روز است. آنها از جفت عبور نمی کنند. IgM در جنین ظاهر می شود و در دفاع ضد عفونی نقش دارد. آنها قادر به چسباندن باکتری ها، خنثی کردن ویروس ها و فعال کردن مکمل هستند. IgM نقش مهمی در حذف پاتوژن از جریان خون و فعال شدن فاگوسیتوز دارد. افزایش قابل توجهی در غلظت IgM در خون در تعدادی از عفونت ها (مالاریا، تریپانوزومیازیس) در بزرگسالان و نوزادان مشاهده می شود. این نشانگر عفونت داخل رحمی با عامل ایجاد کننده سرخجه، سیفلیس، توکسوپلاسموز و سیتومگالی است. IgM آنتی بادی هایی هستند که توسط مراحل اولیهفرآیند عفونی آنها در واکنش های آگلوتیناسیون، لیز و اتصال اندوتوکسین های باکتری های گرم منفی بسیار فعال هستند.

ایمونوگلوبولین های A، IgA

ایمونوگلوبولین‌های A IGهای ترشحی هستند که شامل 2 زیر کلاس: IgAl (90%) و IgA2 (10%). محتوای IgA در سرم خون از 1.4 تا 4.2 گرم در لیتر یا 13٪ از مقدار کل IgA متغیر است. روزانه 3 تا 50 میکروگرم بر کیلوگرم سنتز می شود. نیمه عمر آنتی بادی ها 4-5 روز است. IgA در شیر، آغوز، بزاق، ترشحات اشکی، برونش و دستگاه گوارش، صفرا و ادرار یافت می شود. IgA حاوی یک جزء ترشحی متشکل از چندین پلی پپتید است که مقاومت IgA را در برابر عمل آنزیم ها افزایش می دهد. این نوع اصلی IG است که در ایمنی موضعی نقش دارد. آنها از اتصال باکتری ها به مخاط جلوگیری می کنند، انتروتوکسین را خنثی می کنند و فاگوسیتوز و مکمل را فعال می کنند. IgA در نوزادان قابل تشخیص نیست. در بزاق کودکان 2 ماهه ظاهر می شود و ابتدا جزء ترشحی SC تشخیص داده می شود. و فقط بعداً مولکول کامل SigA. سن 3 ماه بسیاری از نویسندگان آن را به عنوان یک دوره بحرانی تعریف می کنند. این دوره به ویژه برای تشخیص نقص مادرزادی یا گذرا ایمنی موضعی مهم است.

ایمونوگلوبولین های E، IgE

ایمونوگلوبولین های D، IgD

ایمونوگلوبولین های D مونومر هستند. محتوای آنها در خون 0.03-0.04 گرم در لیتر یا 1٪ از مقدار کل IG است. آنها در روز از 1 تا 5 میلی گرم بر کیلوگرم سنتز می شوند و نیمه عمر آن بین 2-8 روز است. IgD ها در ایجاد ایمنی موضعی نقش دارند، فعالیت ضد ویروسی دارند و در موارد نادر مکمل را فعال می کنند. سلول های پلاسما که IgD ترشح می کنند عمدتا در لوزه ها و بافت آدنوئید قرار دارند. IgD روی سلول های B تشخیص داده می شود و در مونوسیت ها، نوتروفیل ها و لنفوسیت های T وجود ندارد. اعتقاد بر این است که IgD در تمایز سلول های B نقش دارد، به ایجاد یک پاسخ ضد ایدوتیپی کمک می کند و در فرآیندهای خودایمنی نقش دارد.