Protein metabolizmasının durumunu ve ayrıca bireysel organların işlevlerini değerlendirmek için kan serumunda bir belirleme yapılır. toplam protein ve fraksiyonları, üre, kreatinin ve artık nitrojenin diğer bileşenleri.
Kan serumunda total protein tayini için yakma yöntemleri (kjeldalometrik), refraktometrik, spektrofotometrik vb. kullanılır.Veterinerlik laboratuvarlarında ağırlıklı olarak refraktometrik ve kolorimetrik (biüret) yöntemler kullanılır. Kan serumunun protein fraksiyonları belirlenirken elektroforetik (agar jel üzerinde, poliakrilamid jel içinde, kağıt üzerinde, selüloz asetat içinde), turbidimetrik (nötr tuzlarla tuzlama), sedimantasyon (ultrasantrifüjleme ile proteinlerin fraksiyonlara ayrılması) vb. yöntemler kullanılmaktadır. .
İÇİNDE klinik uygulama proteinlerin ayrılması için elektroforetik ve türbidimetrik yöntemler daha sık kullanılmaktadır. Kağıt üzerinde elektroforez ile 5 ana fraksiyon elde edilir: albüminler, ap, (X2, P- ve 7-globulinler. Bu yöntemin dezavantajları, analizin süresidir (çalışmanın sonuçları yalnızca 2- 3. gün), protein fraksiyonlarının çok net bir şekilde ayrılması değil. Agar jel elektroforezi, protein fraksiyonlarının kağıt üzerinde olduğundan daha net bir şekilde ayrılmasını sağlar, ancak jel hazırlama prosedürünün karmaşıklığı, bu yöntemin laboratuvar pratiğine geniş çapta dahil edilmesine izin vermez. Poliakrilamid jel elektroforezi kullanılarak yaklaşık 30 protein fraksiyonu elde edilebilir. Yöntemin dezavantajı, zorluğudur. niceleme fraksiyonlar aldı.
Selüloz asetat üzerinde elektroforez yöntemi birleşik olarak kabul edilir. Laboratuvarda elektroforez için bir aparat bulunmadığında, nötr tuzlarla protein çökeltme yöntemleri kullanılır, ardından ortamın FEC üzerindeki bulanıklık derecesinin türbidimetrik ölçümü yapılır. Kan serumundaki albüminlerin ve globulinlerin oranı, protein-sedimanter testleri (süblimat, çinko sülfat, timol vb.) ile belirlenir.
Kalıntı nitrojen, proteinlerin çökelmesinden sonra kanda kalan nitrojen miktarıdır. Buna üre azotu, amino asitler, kreatinin, kreatin, ürik asit, indican, amonyak, polipeptitler, nükleotitler, biyojenik aminler ve diğer protein metabolizması ürünleri. Kandaki artık nitrojenin ana kısmı, kandaki toplam protein olmayan nitrojenin en az 1/2'sini oluşturan üre nitrojendir.
Kalıntı nitrojenin yaklaşık 1/4'ü amino asitler, kreatin ve kreatinin nitrojenidir. Özellikle üre, amino nitrojen, kreatin ve kreatinin, ürik asit, indikan olmak üzere rezidüel nitrojenin bireysel fraksiyonlarının belirlenmesi klinik açıdan çok önemlidir.
Kan, idrar ve diğer biyolojik sıvılarda üre tayini için diasetil monooksim, üreaz, hipoklorit, hipobromür, ksanthidrol ve diğer yöntemler kullanılır. En yaygın olanı, renkli ürünler oluşturmak için ürenin diasetil monooksim ile etkileşime girmesine dayanan kolorimetrik yöntemdir (Firon'un reaksiyonu). Bununla birlikte, üreaz enzimi kullanılarak üre belirleme yöntemleri daha doğru ve spesifiktir.
Protein, albümin, üre, kreatinin ve diğer biyokimyasal göstergeleri belirlemek için, “kuru kimya” sisteminin yansıtıcı fotometrelerini ve teşhis şeritlerini, biyokimyasal otoanalizörleri kullanmak mümkündür. Kan alma tüpleri deterjan veya başka deterjanlar içermemelidir. Onları kapalı tutun.
PROTEİN METABOLİZMASININ DURUMUNU DEĞERLENDİRME YÖNTEMLERİ hakkında daha fazla bilgi:
- SU-ELEKTROLİT VE MİNERAL DEĞİŞİMİNİN DURUMUNU DEĞERLENDİRME YÖNTEMLERİ
- PROTEİN, KARBONHİDRAT VE YAĞ METABOLİZMA BOZUKLUKLARI OBEZİTE - ADİPOSİTAS HASTALIKLARI
- GÜÇLENDİRİLMİŞ BİR TORF YANGINININ BİTKİ KAPLAMA DURUMUNUN DEĞERLENDİRİLMESİ
- Kan serumundaki protein fraksiyonlarının türbidimetrik (nefelometrik) yöntemle belirlenmesi.
- HİDRO İYİLEŞTİRME HEDEFLERİNDE ÇAM OTELLERİNİN DİNAMİK DURUMLARININ VE KARARLILIKLARININ KANTİTATİF DEĞERLENDİRİLMESİNE İLİŞKİN DENEYİM
Serum/plazma/kan ve diğer biyolojik sıvılardaki toplam proteinin belirlenmesi.
Kan serumundaki toplam protein konsantrasyonunu belirlemek için bilinen tüm yöntemler aşağıdaki ana gruplara ayrılır:
1. Azometrik, protein nitrojen miktarının belirlenmesine dayalı - Kjeldahl yöntemi ve modifikasyonları.
2. Serum yoğunluğunun belirlenmesinden oluşan yöntemler hatalıdır, çünkü yoğunluk sadece proteinlerin içeriğine bağlı değildir.
3. Ağırlık - kan serum proteinleri çökeltilir, sabit bir ağırlığa kadar kurutulur ve analitik terazide tartılır. Yöntemler zahmetlidir ve Büyük bir sayı serum.
4. Refraktometrik - mükemmel değil çünkü kırılmanın bir kısmı serumun diğer bileşenlerinden kaynaklanmaktadır.
5. Kolorimetrik - en yaygın olanı, birleşik olan biüre yöntemidir.
6. Diğer yöntemler - nefelometrik, polarimetrik, spektrofotometrik yaygın olarak kullanılmamaktadır.
Yerli sanayi, biüret reaksiyonuna göre kan serumundaki toplam protein konsantrasyonunun incelenmesi için kitlerin üretimine başlamıştır. Aynı prensip, çeşitli şirketler tarafından sağlanan reaktifler kullanılarak biyolojik sıvılardaki toplam protein seviyesini ölçmek için kullanılır.
Kan serumundaki toplam proteinin biüret reaksiyonu ile belirlenmesi.
reaktifler.
%1,0,9 sodyum klorür çözeltisi / 100 ml damıtılmış su başına 0,9 g sodyum klorür/.
Karbondioksit içermeyen 2.0.2N sodyum hidroksit çözeltisi /20 ml 1N sodyum hidroksit kaynamış distile su ile 100 ml'ye ayarlanır/.
3. Biüret reaktifi: 4,5 gr Rochelle tuzu 40 ml 0,2 N sodyum hidroksit solüsyonunda eritilir, ardından 1,5 gr bakır sülfat ve 0,5 gr kostik soda eklenir. Koyu cam bir kapta saklayın, çözelti stabildir.
0.2N sodyum hidroksit çözeltisi içinde %4.0.5 potasyum iyodür çözeltisi.
5. Biüret reaktifi çalışma solüsyonu: 20 ml biüret reaktifi 80 ml potasyum iyodür solüsyonu ile karıştırılır. Raf çözümü.
6. İnsan veya sığır serumundan standart albümin solüsyonu: %0,9 sodyum klorür solüsyonunda %10 albümin solüsyonu / 1 ml solüsyon 0,1 g protein içerir - 100g/l/.
Yöntemin ilkesi.
Proteinler alkali bir ortamda bakır sülfatla reaksiyona girerek renkli bileşikler oluşturur. mor\biüret reaksiyonu/.
Belirleme süreci: Biüre reaktifinin 5 ml çalışma solüsyonuna 0,1 ml serum eklenir, köpük oluşumu önlenerek karıştırılır. 30 dakika \ ve en geç bir saat sonra \ kontrole karşı 540-560 nm dalga boyunda \ yeşil ışık filtresi \ dalga boyunda 1 cm katman kalınlığına sahip bir küvette FEK üzerinde ölçülürler.
Kontrol: Biüre reaktifinin 5 ml çalışma solüsyonuna 0,1 ml %0,9 sodyum klorür solüsyonu ilave edilerek deney olarak işlenir.
Hesaplama kalibrasyon planına göre yapılır.
Toplam proteinin normal değerleri 65-85 g/l'dir.
Kalibrasyon grafiğinin oluşturulması.
reaktif: 1 ml'si 0.1 g protein içeren %0.9 sodyum klorür çözeltisi içinde %10 albümin standart çözeltisi. Reaktifin hazırlanması için, Lachem'den Bilirubin Standard kitindeki liyofilize albümin kullanılabilir. Kit talimatları, albümin içeriğini mg cinsinden belirtir. Buna dayanarak, 1 ml çözeltide 0,1 g protein elde etmek için bu albümine% 0,9 sodyum klorür eklemenin ne kadar gerekli olduğunu hesaplıyoruz.
Örneğin: Kit talimatları, liyofilize albüminin 160 mg albümin içerdiğini belirtir. Hesaplama: standart %10'luk solüsyon 100 ml'de 10 g veya 10.000 mg içerir
standart 160 mg'da X
X = 1,6 ml, yani albümin içeren şişeye 1,6 ml %0,9 sodyum klorür ekleyin ve bu çözeltinin 1 ml'sinin 0,1 g protein içerdiğini elde ederiz.
Standart çözeltiyi hazırladıktan sonra, tabloya göre ondan bir dizi çalışma seyreltmesi hazırlıyoruz:
Protein konsantrasyonunun g/l olarak hesaplanması.
1 ml standart %10'luk çözelti 0,1 g protein içerir
1 ml çözeltide 0,04 g protein bulunur
1000 ml'de X
Karşılık gelen konsantrasyonun her çalışma seyreltmesinden 0,1 ml 3-4 test tüpüne alınır, yani. her tayin 3-4 paralelde yapılır ve her deney tüpüne 5 ml biüre reaktifi eklenir. Kontrole karşı FEC üzerinde 30-60 dakika kolorimetrik sonra. Her konsantrasyon için 3-4 optik yoğunluk okuması alıyoruz. Daha önce keskin bir şekilde sapan okumaları attığımız için aritmetik ortalamayı onlardan buluyoruz.
Bir kalibrasyon grafiği oluşturuyoruz: apsis üzerinde protein konsantrasyonunu g / l olarak çiziyoruz, yani 40-60-80-100g\l; ve y ekseni boyunca, FEC \aritmetik ortalama/ üzerinde elde edilen optik yoğunluk okumaları.
Kalibrasyon eğrisi 3 noktadan çizilmiş bir prima gibi görünmelidir. Bu eğri donör serumlarında \en az 3-4 belirleme\ kontrol edilir. alındıktan sonra normal okumalar protein, yani normal aralık içinde; Oluşturulan kalibrasyon eğrisi çalışmada kullanılır.
Not.
1. Kalibrasyon eğrisi yılda en az bir kez ve ayrıca her onarımdan sonra ve yeni alınan bir fotoelektrik kolorimetre üzerinde oluşturulmalıdır.
2. Optik yoğunluk ile konsantrasyon arasındaki doğrusal ilişki, D=0.5'e kadar korunur. Serum daha fazla protein içeriyorsa, serum seyreltilir sodyum klorit iki kere.
Kan ve idrarda üre tayini.
Üre, protein katabolizmasının nitrojen içeren ana ürünüdür.
Proteinlerin parçalanması sırasında, toksik bir madde olan amonyak birikir. Amonyağı nötralize etmenin ana yolu karaciğerde üre sentezidir. Kandaki üre konsantrasyonu, karaciğerde oluşum hızına ve idrarla böbrekler yoluyla vücuttan atılmasına bağlıdır.
Çoğu hastada üre oluşum hızı, hücresel proteinin kullanım ve parçalanma hızını yansıtır.
Şiddetli karaciğer patolojisinde hepatositlerin üre sentezleme yeteneği bozulur, amonyak birikir ve kandaki üre içeriği azalır.
Oluşan ürenin atılımı idrarda gerçekleşir ve boşaltım işlevi böbrekler.
Üre tayini aşağıdaki yöntemlerle gerçekleştirilir:
1. Diasetil monooksim ile renk reaksiyonu yoluyla kimyasal yöntem.
2. Enzimatik yöntem (üreaz)
3. "Kuru kimya" yöntemi.
Diasetil monooksim ile reaksiyona girerek üre tayini.
reaktifler.
1. Tabletlerde diasetil monooksim ve tiyosemikarbazit veya reaktif.
2. 100 ml'de 100 mg üre veya 1 ml'de 1 mg içeren referans veya standart solüsyon.
Çözümlerin hazırlanması.
Reaktif solüsyonu: 1 tableti 50 ml'lik ölçülü balonda 30 ml distile su içinde ısıtarak eritin. Soğuduktan sonra, sesi işarete getirin. Çözelti birkaç hafta stabildir.
Sülfürik asit çözeltisi: 150 ml damıtılmış su ve 25 ml %96 analitik dereceli sülfürik asit 250 ml'lik bir balon jojeye eklenir. Soğuduktan sonra ısıtın, hacmi işarete getirin. Çözüm kararlıdır.
Reaktif ve sülfürik asidin çalışma solüsyonu, reaksiyondan önce 1:1 oranında hazırlanır (tanım şemasına bakın).
Yöntemin ilkesi.
Üre, kuvvetli asidik bir ortamda tiyosemikarbazid ve demir tuzlarının varlığında diasetil monooksim ile kırmızı bir kompleks oluşturur, rengin yoğunluğu üre konsantrasyonuyla orantılıdır.
Tanım ilerleme.
Reaktif Deneyim Kontrol Standardı
1.serum 0,02 - -
2. çalışma çözümü
a\reaktif solüsyonu 2.0 2.0 2.0
b \ sülfürik çözelti
asitler 2,0 2,0 2,0
3. standart çözüm
üre - - 0,02
10 dakika kaynar su banyosunda inkübe edin. Bir jette 2-3 dakika soğutun soğuk su. Kolorimetrik en geç 15 dakika: yeşil ışık filtresi \490-540\ dalga boyunda\, küvet 1 cm, kontrole karşı.
Hesaplama: Önce
X \u003d -------- * mmol \ l cinsinden C st, burada
Do - deneyimin optik yoğunluğu;
Dst - standart bir üre veya standart çözeltisinin optik yoğunluğu;
C st, standart çözeltideki üre konsantrasyonudur;
X, serum numunesindeki üre konsantrasyonudur.
% mg'ı mmol / l'ye dönüştürmek için 0,1665'lik bir katsayı kullanılır.
Kan serumundaki ürenin normal değerleri 2,5 -8,3 mmol/l'dir.
notlar
1. Yukarıdaki belirleme süreci, küvetlerin hacmine bağlı olarak ölçülen tüm çözeltilerin hacimlerini 2-3 kat artırarak değiştirilebilir.
3. Ürenin üre nitrojene dönüşümü, 0.466 faktörü ile çarpılarak yapılabilir.
4. Tiyosemikarbazid zehirli bir reaktiftir. Bununla çalışırken, toksik maddelerle çalışma kurallarına uymalısınız.
Protein, nitrojen içeren ana organik maddedir. 6.25 gram protein (azot oranı) içinde bir gram nitrojen bulunur, yani protein yaklaşık %16 nitrojendir. Bu nedenle vücuttaki nitrojen değişimini inceleyerek protein metabolizmasının durumunu değerlendirmek mümkündür. Protein sentezinin yoğunluğu vücuda giren nitrojen miktarı ile değerlendirilebilir, proteinlerin parçalanması idrar ve terle atılan nitrojen miktarı ile tahmin edilebilir (terle kaybedilen nitrojen miktarı normal koşullar altında ihmal edilebilir, bu nedenle ter nitrojeni çoğunlukla dikkate alınmaz). Azot dengesini belirleyerek proteinlerin sentezini ve parçalanmasını karşılaştırabilirsiniz.
Azot dengesi, vücuda giren ve vücuttan atılan azot miktarının oranıdır. Aşağıdaki nitrojen dengesi türleri ayırt edilir - pozitif, negatif ve nitrojen dengesi. Pozitif nitrojen dengesi: Vücuda nitrojen alımı, vücuttan atılımını aşar (vücutta nitrojen tutulması). Bu, protein sentezinin parçalanmasını aştığını gösterir. Normal olarak, bu tip nitrojen dengesi vücudun büyümesi sırasında, hamilelik sırasında, nekahat döneminde, ilavelerde meydana gelir. kas kütlesi spor yaparken. Negatif nitrojen dengesi - nitrojen alımı vücuttan atılımından daha azdır. Bu, protein sentezinin parçalanmasından daha az olduğunu gösterir. Bu tür nitrojen dengesi aşağıdaki durumlarda oluşur:
1) protein açlığı (vücuda yetersiz miktarda protein girer veya kusurlu proteinler gıda ile sağlanır. Arızalı bir protein, bir veya daha fazla esansiyel amino asit içermez);
2) amino asitlerin bozulmuş emilimi;
3) yaşlanma;
4) belirgin doku bozulmasının eşlik ettiği hastalıklar veya durumlar (tümörler, kaşeksi);
5) fermentopati nedeniyle protein sentezinde azalma.
Nitrojen dengesi - nitrojen alımı ve atılımı aynıdır. Protein sentezi ve bozunmasının aynı yoğunluğunu gösterir (Raguzin A.V., Setko N.P., Shirshov O.V., Fateeva T.A. 2001)
ÇÖZÜM
sincaplar(proteinler), amino asitlerden oluşan karmaşık yüksek moleküler nitrojen içeren bileşiklerdir. Bir proteindeki amino asitlerin seti ve dizisi, hem biyokimyasal özgüllüğünü hem de besin değerini karakterize eder. Bileşimdeki şu anda bilinen birkaç düzine amino asitten Gıda Ürünleri 20 içerir.
Proteinleri oluşturan amino asitler esansiyel ve esansiyel olmayan olarak ayrılır. Gerekli amino asitler gıda ile sağlanmalıdır gerekli miktarlar ve belirli oranlarda Esansiyel olmayan amino asitler vücutta karşılıklı dönüşümlere uğrayabilir veya çeşitli biyokimyasal dönüşümler (transaminasyon reaksiyonları, nitrojen kaynağı olarak amonyak kullanılarak protein olmayan bileşiklerden sentez) sonucunda yeri doldurulamaz olanlardan oluşabilir. Esansiyel amino asitler arasında arginin, valin, histidin, izolösin, lösin, lizin, metiyonin, triptofan, fenilalanin, treonin bulunur (ayrıca arginin ve histidin 3 yaşın altındaki çocuklar için gerekli kabul edilir). Esansiyel olmayan amino asitler: alanin, asparagin, aspartik asit, glisin, glutamik asit, glutamin, serin, sistin, tirozin, prolin.
İnsan vücudundaki proteinler hayati öneme sahiptir. Önemli özellikler: plastik, enerji, katalitik, düzenleyici, koruyucu, taşıma, alıcı.
Buna göre fizyolojik normlar beslenme, ülkemizde yürürlükte olan, çocukların diyetlerindeki toplam protein miktarı, nitrojen dengesini veya nitrojen dengesini sağlayan miktarın iki katı, yetişkin nüfus için - 1,5 miktar olmalıdır. Okul öncesi çocuklar için - 53-69 gr, okul çocukları için - 77-98 gr, yetişkin nüfus için: kadınlar için - 58-87 gr ve erkekler için - 65-117 gr (mesleki faaliyetlerine bağlı olarak).
KAYNAKÇA
1. Raguzin A.V., Setko N.P., Shirshov O.V., Fateeva T.A. Metabolizmanın fizyolojik ve hijyenik yönleri, enerji alışverişi ve rasyonel beslenme: Tıp ve koruyucu fakülte öğrencilerinin bağımsız çalışmaları için metodolojik el kitabı - Orenburg: OGAU Yayın Merkezi, 2001. - 40 s.
2. İnsan fizyolojisi / Düzenleyen: G.I. Kositsky - M .: "Tıp", 1985. - 560 s.
3. Biyokimya: Proc. üniversiteler için / V.P. Komov, V.P. Shvedova. – M.: Bustard, 2004. – 640 s.
4. Kılavuzu uygulamalı eğitim gıda hijyeni üzerine: ders kitabı. üniversiteler için el kitabı / Setko N.P., Setko A.G., Fateeva T.A., Volodina E.A., Trishina S.P., Chistyakova E.S.; toplamın altında Ed. N.P. Setko. - Orenburg: Orgma, 2011. - 652 s.
Protein metabolizmasını inceleme yöntemleri: Elektroforetik - proteinlerin sabit bir şekilde ayrılmasına dayanır Elektrik alanı protein molekülünün büyüklüğüne bağlıdır. Ultrasantrifüjleme, moleküler ağırlıklarına bağlı olarak tek tek proteinlerin farklı sedimantasyon hızlarına dayanır. Kromatografi: - İyon değiştirme kromatografisi, tek tek proteinlerin iyon değiştirici reçinelerin iyonları ile değiş tokuş etme konusundaki farklı yeteneklerine dayanır, - Moleküler elekler üzerinde kromatografi (jel filtrasyonu) - Sephadex üzerinde - proteinler, molekülün boyutuna bağlı olarak ayrılır, - Afinite kromatografisi - proteinler, afiniteye (sütun doldurucu) olan afiniteye bağlı olarak ayrı ayrı proteinlere ayrılır.
Tuzlama - çeşitli konsantrasyonlarda alkali ve alkalin toprak metalleri ve amonyum iyonları tuzları ile su kabuğunun çıkarılmasına dayanır. Bu eski yöntem proteinlerin ayrılması. Renk reaksiyonlarının kullanımı - örneğin, toplam protein için biüret, siklik amino asitler için ksantoprotein, renk yoğunluğu kolorimetrik olarak ölçülür. İmmünolojik yöntemler - bireysel proteinleri ölçmek için kullanılır. Spesifik bir antiserum ile etkileşime girdiğinde bulanık bir çözelti oluşur, bulanıklığın yoğunluğu kolorimetrik olarak ölçülür.
Deneklerin hazırlanması: Kan örneklemesi sabah 8'den 10'a kadar yapılır. İÇİNDE Acil durumlar kan örneklemesi günün herhangi bir saatinde yapılır. 8-12 saatlik açlıktan sonra aç karnına kan alınır. Almaktan kaçınmak alkollü içecekler en az 24 saat. Konunun 15 dakika dinlenmesine izin verilen fiziksel stres ve duygusal uyarılma hariç tutulur.
Biyolojik materyalin alınması ve saklanması: İkterik, hemolizli, şilöz serum veya plazma araştırma için uygun değildir. plazma için venöz kan pıhtılaşma önleyici içeren temiz, kuru bir tüpte toplanır. EDTA tuzları, heparin, lityum heparinat, sodyum oksalat, sitratlar sonuçları azaltır. Santrifüjleme, malzemenin örneklenmesinden en geç 3 saat sonra normal modda gerçekleştirilir.
Kan serumu elde etmek için venöz kan temiz, kuru bir test tüpünde toplanır. Santrifüjleme, malzemenin örneklenmesinden en geç 3 saat sonra normal modda gerçekleştirilir. İdrar çalışması için sabah bölümünü kullanın. Çalışma, örneklemeden en geç 2 saat sonra gerçekleştirilir.
Biyolojik materyal için saklama koşulları: biyolojik materyal iyi kapatılmış kaplarda saklayın. Tam kan, koruyucuların varlığında bile saklanmaya uygun değildir. Plazma ve serum oda sıcaklığında 1 gün, 4-8°C'de 7 gün, -20°C'de 3 ila 6 ay saklanabilir.Kapalı kaplarda, protein oda sıcaklığında 2 gün idrarda stabildir, buzdolabında (4-8 8 C) 17 güne kadar.
Notlar: toplam protein düzeyi yaşa (çocuklarda ve yaşlılarda daha düşük), cinsiyete (erkeklerde daha yüksek) ve diyete bağlı olabilir. Aşağıdaki faktörler kan proteinlerinde artışa neden olur: uzun süre dik pozisyonda kalma, stres, alkol alımı, bazı ilaçlar(sefotaksim, furosemid, fenobarbital, prednizolon, progesteron). Kandaki protein seviyesindeki azalmaya şunlar neden olur: travma, sigara, hamilelik, oruç, alkol alımının kesilmesi, yetersiz beslenme, obezite, bazı ilaçlar (dekstran, ibuprofen, oral kontraseptifler).
Ev ödevi Pustovalova L.M. için biyokimyanın temelleri tıp fakülteleri sayfa
Vücuttaki ve bireysel organlardaki metabolizmayı incelemek için çeşitli yöntemler vardır. En eski yöntemlerden biri denge deneyleri , alınan sayıları inceledikleri gerçeğinden oluşur organik madde ve oluşan sayısı nihai ürünler.
Tek tek organlardaki metabolizmayı incelemek için yöntem kullanılır. izole organlar . Yaşamsal faaliyetlerini bir süre daha sürdürebilen ve faaliyetleri için kullanabilen organlar besinler kandan geçiyor.
Bireysel organlardaki metabolizmayı incelemek - anjiyostomi yöntemi. Londra tarafından tasarlanmıştır. Açık kan damarları herhangi bir organa akan kan almanıza izin veren özel tüpler empoze edin. değişime göre kimyasal bileşim kan, metabolizma sürecine göre değerlendirilir.
Şu anda yaygın olarak kullanılan etiketli atom yöntemi - molekülleri ağır içeren bileşiklerin kullanımına dayalı ve Radyoaktif İzotoplar biyolojik elementler. Bu tür izotoplarla işaretlenmiş bileşikler, radyometrik analiz yöntemleri kullanılarak vücuda verilir, vücuttaki elementlerin veya bileşiklerin kaderini ve metabolik süreçlere katılımını izlemek mümkündür.
59 soru Protein metabolizması. Sınıflandırmaları (iki tip) ve özellikleri. Vücut için önemi. Proteinlerin biyolojik değeri. nitrojen dengesi. Karaciğerin protein metabolizmasındaki rolü. Ruminantlarda protein metabolizmasının özellikleri. Protein metabolizmasının düzenlenmesi
Protein metabolizması PROTEİNLERİN FONKSİYONLARI
plastik fonksiyon proteinler, biyosentez süreçleri yoluyla vücudun büyümesini ve gelişmesini sağlamaktır.
Enzimatik aktivite proteinler biyokimyasal reaksiyonların hızını düzenler.
Proteinlerin koruyucu işlevi bağışıklık proteinlerinin - antikorların oluşumundan oluşur. Proteinler toksinleri ve zehirleri bağlayabilir ve ayrıca kanın pıhtılaşmasını (hemostaz) sağlayabilir.
taşıma işlevi eritrosit proteini ile oksijen ve karbondioksitin taşınmasıdır hemoglobin, ayrıca bazı iyonların (demir, bakır, hidrojen) bağlanması ve transferinde, tıbbi maddeler, toksinler.
Enerji rolü Oksidasyon sırasında enerji salma yetenekleri nedeniyle proteinler.
Protein metabolizması dört ana aşamadan geçer:
Gastrointestinal sistemde protein parçalanması ve amino asitler şeklinde emilim;
Değişimin merkezi halkası, amino asitlerden vücudun kendi proteinlerinin sentezi ve proteinin hücrelerde parçalanmasıdır;
Hücrelerdeki amino asitlerin ara dönüşümleri;
Protein metabolizmasının son ürünlerinin oluşumu ve atılımı.
nitrojen dengesi
Protein metabolizmasının aktivitesinin dolaylı bir göstergesi sözde nitrojen dengesi- gıda ile sağlanan nitrojen miktarı ile nihai metabolitler şeklinde vücuttan atılan nitrojen miktarı arasındaki fark.
nitrojen dengesi- sağlanan nitrojen miktarı eşittir atılan miktar (yetişkin sağlıklı bir hayvanda not edildi) normal koşullar besleme ve bakım)
pozitif nitrojen dengesi aşarözel.
Negatif nitrojen dengesi- sağlanan nitrojen miktarının olduğu bir durum az seçildi.
Nitrojen dengesi hesaplanırken, proteinin yaklaşık %16 nitrojen içerdiği gerçeğinden yola çıkarlar, yani her 16 gr nitrojen 100 gr proteine karşılık gelir (100:16 = 6.25).
minimum protein
Azot dengesinin korunmasına katkıda bulunan, gıda ile verilen en küçük protein miktarı.
MRS, domuzlar - 1g/kg canlı ağırlık
Atlar - 0,7-0,8 (1,2-1,42)
İnekler - 0,6-0,7 (1)
İnsan - 1.5-1.7 (optimum protein).
Türün özgüllüğünden bağımsız olarak, tüm farklı protein yapıları yalnızca 20 amino asit . Normal metabolizma için, sadece elde edilen protein miktarı değil, aynı zamanda kalitatif bileşimi, yani oranı da önemlidir. değiştirilebilir Ve gerekli amino asitler.
Tek mideli hayvanlar, kuşlar ve insanlar için 10 esansiyel amino asit vardır: disin, triptofan, histidin, fenilalanin, lösin, izolösin, metiyonin, valin, treonin, arginin.
Proteinlerin biyolojik değeri
Ruminantlar ve diğer bazı hayvan türleri, protein metabolizmasında kendi özelliklerine sahiptir: Proventrikulusun mikroflorası, tüm temel amino asitleri sentezleyebilir ve bu nedenle, gıdada temel amino asitler olmadan yapamaz.
En az bir esansiyel amino asit içermeyen veya yetersiz miktarda bulunan proteinlere denir. arızalı (bitkisel proteinler).
Amino asit metabolizması
Amino asit metabolizmasının ana bölgesi karaciğerdir:
deaminasyon - oluşumu ile amino grubunun (amonyak formunda) bölünmesi yağ asitleri, hidroksi asitler, keto asitler;
transaminasyon - amino gruplarının amino asitlerden başka bir amino asit oluşumuyla keto asitlere ve ara amonyak oluşumu olmadan keto asitlere transferi;
dekarboksilasyon - biyojenik aminlerin oluşumu ile karboksil grubunun karbon dioksit formunda bölünmesi.
Protein metabolizmasının düzenlenmesi
glukokortikoidler- proteinlerin ve amino asitlerin parçalanmasını hızlandırır, bu da vücuttan nitrojen atılımının artmasına neden olur.
Hareket mekanizması STG amino asitlerin hücreler tarafından kullanımını hızlandırmaktır. Buna göre akromegali ve hipofiz devliği ile pozitif nitrojen dengesi görülür, hipofizektomi ve hipofiz cüceliği ile negatiftir.
tiroksin: hiperfonksiyonlu tiroid bezi artan protein metabolizması
Hipofonksiyona metabolizmada yavaşlama eşlik eder, vücudun büyümesi ve gelişmesi durur.
karaciğerde sadece protein sentezi değil, aynı zamanda çürüme ürünlerinin dezenfeksiyonu vardır. böbreklerde Azot metabolizması ürünlerinin deaminasyonu.
