İyi çalışmalarınızı bilgi tabanına gönderin basittir. Aşağıdaki formu kullanın
Bilgi tabanını çalışmalarında ve çalışmalarında kullanan öğrenciler, yüksek lisans öğrencileri, genç bilim adamları size çok minnettar olacaktır.
http://www.allbest.ru/ adresinde barındırılmaktadır.
FEDERAL DEVLET BÜTÇESİ EĞİTİM KURULUŞU
YÜKSEK PROFESYONEL EĞİTİM
"İZHEVSK DEVLET TARIM AKADEMİSİ"
VETERİNER FAKÜLTESİ
Kimya Bölümü
Ölçek
hayvan biyokimyasında
Konu: "Kan serumunun toplam proteini. Belirleme yöntemleri, klinik ve tanısal önem, spesifik özellikler"
Tamamlayan: Kurochkina V.S.
FZO 3. sınıf öğrencisi
Uzmanlık: "Veterinerlik"
Kontrol edildi: k.b. Doktora, Doçent
Berestov D.S.
Ijevsk 2013
giriiş
Başvuru
giriiş
Canlı hücrelerde, aralarında birçok organik molekül sentezlenir. başrol polimerik makromoleküller oynar - proteinler, nükleik asitler, polisakaritler. Proteinler canlı organizmaların yaşamında özel bir rol oynar. Genetik bilgi ebeveynlerden çocuklara aktarılır özel yapı ve tüm proteinlerin işlevleri verilen organizma. Sentezlenmiş proteinler, taşıma, koruyucu, yapısal işlevleri yerine getirir, sinyallerin bir hücreden diğerine iletilmesine katılır ve aynı şekilde kalıtsal bilgileri uygular.
sincaplar- 20'den fazla alfa-amino asit türünden oluşan yüksek moleküler organik azot içeren bileşikler. Büyük polipeptitler ve proteinler arasındaki koşullu sınır, 8000-10000 moleküler ağırlığıdır. Plazma proteinleri esas olarak karaciğerde, plazma hücrelerinde, Lenf düğümleri, dalak ve kemik iliği.
1. Toplam serum proteini
Serum proteinleri, yapı bakımından farklılık gösteren oldukça büyük bir protein grubudur. fiziksel ve kimyasal özellikler ve işlevler. Toplam miktarları, bir refraktometre veya biüret yöntemi ve bireysel bileşenler kullanılarak - elektroforez ile belirlenir. Dağıtım yöntemine bağlı olarak 5 ila 100 protein fraksiyonu elde edilebilir. Kan serumunda kağıt üzerinde elektroforez 4-5 fraksiyonu belirler: albüminler, alfa (bazen alfa-1 ve alfa-2), beta ve gama globulinler ve agar, nişasta ve poliakrilamid jellerde elektroforez - çok daha fazlası (30'a kadar) .
Hayvanların kan serumundaki toplam protein miktarı ve bireysel fraksiyonlar arasındaki oran farklı şekiller belirli sınırlar içinde dalgalanır.
Genç hayvanlarda toplam protein içeriği yetişkinlerden daha düşüktür: 1-10 günlük buzağılarda - 56-70 g / l, yeni doğan domuz yavrularında - 45-50, kuzularda - 46-54 g / l, Ek'e bakınız (Tablo 1 ).
Hayvan kan plazması, yoğunluğu 1.02 - 1.06 olan bir sıvıdır. Vücut susuz kaldığında kan yoğunluğunda bir artış gözlenir. Plazmanın kuru kalıntısı %10'dan daha azını oluşturur ve geri kalanı sudur. Kuru kalıntının büyük kısmı, plazmadaki toplam konsantrasyonu 60-80 g/l olan proteinlerdir. Albümin ve globulin konsantrasyonunun toplamı, kan plazmasındaki toplam protein konsantrasyonudur.
toplam protein amino asitlerden oluşan organik bir polimerdir. Vücudumuzun tüm biyokimyasal reaksiyonlarında katalizör olarak çeşitli proteinler yer alır, çeşitli maddeleri ve ilaçları taşır, katılır. bağışıklık koruması vb.
Kan serumundaki toplam protein konsantrasyonu, "toplam protein" kavramı ile tanımlanır.
toplam protein- Vücuttaki protein metabolizmasının en önemli bileşeni, aynı zamanda kan serumundaki toplam albümin ve globulin konsantrasyonudur.
Vücutta, ortak bir protein aşağıdaki işlevleri yerine getirir:
Kanın pıhtılaşmasına katılır;
Sabit bir kan pH'ını korur;
(yağ, bilirubin, steroid hormonların doku ve organlara transferi) taşıma işlevi;
Bağışıklık reaksiyonlarına ve diğer birçok fonksiyona katılır;
Bunlar bir amino asit rezervidir;
Hormonların ve enzimlerin bir parçası oldukları için vücutta düzenleyici bir işlev görürler.
Dehidrasyon ile kan plazmasındaki toplam protein konsantrasyonu artar. Kan plazmasındaki toplam protein konsantrasyonunda bir azalma, çok çeşitli nedenlerin sonucu olabilir - diyette düşük protein, idrarda proteinin kaybolduğu böbrek ve karaciğer hastalıkları, emilim sürecinin ihlali besinler sindirim sisteminde.
Plazma proteinlerinin fizyolojik işlevi, kolloid ozmotik basıncı, plazmanın tampon kapasitesini, bazı durumlarda lipit moleküllerini, metabolik ürünleri, hormonları biriktirme (depolama) sağlamaktır. tıbbi maddeler ve mikro besinler. Bazı plazma proteinleri enzimatik bir işlev görür, immünoglobulinler hümoral bağışıklığı gerçekleştirir. Tamamlayıcı bileşenler ve C-reaktif protein spesifik olmayan direncin uygulanması için önemlidir, özellikle Bakteriyel enfeksiyonlar. Pıhtılaşma faktörleri ve inhibitörleri arasındaki denge, kan sıvısını normal durumda tutar ve yaralanma durumunda hızlı pıhtılaşmayı sağlar.
sınıflandırma:
Basit (proteinler) (sadece amino asitler içerir)
Kompleks (proteinler) (amino asitler ve amino asit olmayan bileşenler (hem, vitamin türevleri, lipidler veya karbonhidratlar)
Fibriller (birçok yoğun dokudan oluşur)
Küresel (albüminler (%4-5), globulinler (%2-3), fibrinojen (%0.2-0.4)
2. Belirleme yöntemleri, klinik ve tanısal önem, spesifik özellikler
Kan serumundaki toplam proteini belirleme yöntemleri:
1. Azotmetrik;
2. Serumun özgül ağırlığının belirlenmesi;
3. Ağırlık (gravimetrik), kan proteinleri çökeltildiğinde, sabit bir ağırlığa kurutulduğunda ve analitik bir terazide tartıldığında;
4. Refraktometrik;
5. Kolorimetrik;
6. Neflometrik;
7. Polarimetrik;
8. Spektrometrik;
1. Refraktometre IRF - 454 B2M
kan serumu, beyin omurilik sıvısındaki proteini belirlemek, ilaç konsantrasyonunu kontrol etmek, idrar yoğunluğunu ölçmek için tasarlanmıştır. ortak protein kan hayvanı
2. Kobas integrali - Toplam Protein Gen.2
Test prensibi: İki değerli bakır, karakteristik mor renkli biüre kompleksini oluşturmak için alkali çözeltide protein peptit bağlarıyla reaksiyona girer.
3. Selüloz asetat film üzerinde elektroforez ile kan serumunun protein fraksiyonlarının belirlenmesi.
Tampon solüsyonu, protein fraksiyonlarının müteakip dansitometrik tayini ile selüloz asetat membranlar üzerindeki kan serum proteinlerinin elektroforetik olarak ayrılması için tasarlanmıştır.
Yöntem ilkeleri
Proteinlerin elektroforetik olarak ayrılması ilkesi, kan serumu protein moleküllerinin sabit bir şekilde farklı hareket hızlarına dayanır. Elektrik alanı belli bir gerilim. Ayrılan protein fraksiyonları bir boya ile lekelenir. Protein fraksiyonlarının renk yoğunluğu, sayıları ile orantılıdır.
Analiz edilen numuneler
Serum hemoliz, lipemi içermez ve ikterik değildir. Kan serumunun protein fraksiyonları sıkıca kapatılmış bir tüpte 18-25°C'de 8 saat, 2-8°C'de 3 gün, 20°C'de 1 ay boyunca stabildir.
Analiz yapmak
1. Elektroforez yapılması
1.1. hızlı daldırmadan kaçınarak elektroforez tamponunun yüzeyine kuru membranları dikkatlice koyun ve tamamen ıslanana kadar tutun. Kalın filtre kağıdı tabakaları arasında ıslanan zarları kurumasını önleyerek nazikçe kurulayın. Numuneleri uygulamadan önce preforez aşamasının gerçekleştirilmesi arzu edilir. Bunu yapmak için, membran elektroforez odasına yerleştirilmeli ve seçilen modda 10 dakika boyunca akım açılmalıdır. Preforez fazı, zarın bir tampon solüsyonunda (birkaç saat) uzun süre bekletilmesiyle değiştirilebilir.
1.2. aplikatörü kullanarak, analiz edilen kan serumu örneklerini zarın katot kenarından 2-3 cm uzağa uygulayın. Membranı elektroforetik bir odaya yerleştirin ve akımı bağlayın.
2. Elektroferogram işleme
2.1. boya Kızıl S.
Akımı kapattıktan sonra, zarı dikkatlice 3-5 dakika boya çözeltisine aktarın, ardından 3 dakika boyunca iki kez %5-7'lik bir çözeltiye aktarın. asetik asit(arka planı ağartmadan önce).
1.2. bir tarayıcı ve bir bilgisayar programı kullanarak elektroforegramı işleyin.
4. Timol testi
Yöntem ilkesi
Serum beta-globulinler, gama-globulinler ve lipoproteinler, timol reaktifi ile pH 7.55'te çökeltilir. Protein fraksiyonlarının miktarına ve karşılıklı oranına bağlı olarak, yoğunluğu türbidimetrik olarak ölçülen reaksiyon sırasında bulanıklık meydana gelir.
Klinik ve tanı değeri:
Timol testi, karaciğerin fonksiyonel bir çalışması için kolloid dirençli numunelerden daha uygundur. Botkin hastalığı (zaten preikterik evresinde ve anikterik formda) ve toksik hepatit vakalarının %90-100'ünde pozitif olduğuna inanılmaktadır. Reaksiyon, posthepatit ve postnekrotik, özellikle ikterik siroz (diğer siroz formlarından farklı olarak), kollajen hastalıkları, sıtma ve viral enfeksiyonlarda pozitiftir. Tıkanma sarılığı ile (vakaların% 75'inde), ayırıcı tanı değerine sahip olan negatiftir.
Tıkanma sarılığı ile, test ancak süreç parankimal hepatit ile komplike ise pozitif hale gelir. Tıkanma sarılığını parankimalden ayırt etmek için büyük önem Burstein testi (beta- ve pre-betalipoproteinler için) ile birlikte bir timol testinin kullanımına sahiptir.
Parankimal sarılıkta her iki test de pozitiftir, tıkanma sarılığı ile timol testi negatiftir ve Burshtein testi keskin bir şekilde pozitiftir.
Bir hayvanın kan serumundaki toplam proteini belirlemek için venöz kan pıhtılaşma aktivatörlü özel bir tüpe yerleştirin, bkz. Ek (Tablo 2). Kan bağışından önce hayvan 8 saat boyunca açlık diyetinde tutulur. Çalışmanın sonucunu etkileyebilecek ilaçları almadan önce kan bağışında bulunun. Kan plazma proteinlerinin kalitatif bileşimi çok çeşitlidir. Toplam protein, protein karışımlarının farklı kütle değerlerine ve bir proteinin belirli bir yüküne göre ayrılmasına dayanan elektroforez ile ayrı fraksiyonlara bölünür. Elektroforetik ayırma sırasında, taşıyıcıya bağlı olarak, toplam proteinin protein fraksiyonlarının sayısı aynı değildir. Kağıt 5 fraksiyonları üzerinde elektroforez sırasında daha az sayıda fraksiyon elde edilirken, agar jel, poliakrilamid jel üzerinde elektroforez sırasında, protein fraksiyonlarının sayısı 20 fraksiyona kadar önemli ölçüde daha yüksek olabilir. Ana fraksiyonlar albüminler ve globulinler.
albüminler karaciğerde sentezlenir ve 6'ya kadar amino asit kalıntısı içeren basit proteinlerdir. Suda çok çözünürler. Normalize edilmiş değer 56.5 - 66.8'dir (Kan serumundaki albümin, toplam proteinin yaklaşık% 60'ını oluşturur. Albüminler karaciğerde sentezlenir (yaklaşık 15g / gün), yarı ömürleri yaklaşık 17 gündür. Plazma onkotik basıncı 65'tir. -%80 albümin nedeniyle Albüminler biyolojik olarak birçok kişinin taşınmasında önemli bir işlevi yerine getirir. aktif maddelerözellikle hormonlar. Kolesterol, bilirubine bağlanabilirler. Kandaki kalsiyumun çoğu da albümin ile ilişkilidir. Albüminler çeşitli ilaçlarla birleşebilir.
Albüminlerin işlevi:
Plazmanın kolloid ozmotik basıncının korunması:
Hidrojen iyonlarının konsantrasyonunun sabitliği;
Çeşitli maddelerin taşınması (bilirubin, yağ asidi, mineral bileşikler ve ilaçlar).
Kan plazma albüminleri, diyette protein eksikliği koşullarında hayati spesifik proteinlerin sentezi için belirli bir amino asit rezervi olarak da düşünülebilir. Albüminler kan dolaşımında su tutar. Nefritte, en düşük moleküler ağırlıklı proteinler olan albüminler, her şeyden önce kan plazmasından idrara nüfuz eder (albüminlerin moleküler ağırlığı yaklaşık 60.000 - 66.000'dir). Normalde albümin, kan plazma proteinlerinin toplam miktarının %35-55'ini oluşturur.
Plazma globulinler- bu bir set çeşitli proteinler. Elektroforez sırasında albüminden sonra hareket ederler. Lipidlerle olan ilişki, çözünür bir duruma ve çeşitli dokulara taşınmaya sahip bir globulin kompleksi sağlar. Elektroforetik mobilite temelinde, globulinler b2-, b1-, c- ve g-globulinlere bölünür. (b- ve c-globulinler karaciğerde sentezlenir ve çeşitli kan maddelerinin aktif taşıyıcılarıdır). Hayvanın kandaki yoğun büyüme döneminde, albümin seviyesinde nispi bir azalma ve buna karşılık gelen b- ve g-globulin seviyelerinde bir artış vardır. B-globulinler, kan lipidleri ile aktif olarak etkileşime girerler, tüm globulinlerin en az hareketli ve en ağır fraksiyonu olan g-globulinler, kemik iliği kök hücrelerinin bir kısmından kaynaklanan B-lenfositleri veya onlardan oluşan plazma hücreleri tarafından sentezlenir. Koruyucu antikorlar (immünoglobulinler) olarak koruyucu bir işlev görürler. Kuşlarda, üç immünoglobulin sınıfı incelenmiştir: IgG, IgM, IgA, memelilerde bunlardan beşi vardır - IgG, IgM, IgE, IgD. IgA. Kantitatif olarak, IgG kanda baskındır (%80). İmmünoelektroforez yöntemi kullanılarak kan serumunda 30'a kadar protein fraksiyonu izole edilir. Tüm immünoglobulinler, üç disülfid köprüsü ile birbirine bağlanan iki ağır polipeptit zincirinden (M. m. 53,000-75,000) ve iki hafif zincirden (M. M. 22,500) oluşur. Her bir immünoglobulin türü, yalnızca bir spesifik antijen ile spesifik olarak etkileşime girebilir.
Yeni doğan buzağıların, kuzuların, çocukların, domuz yavrularının, tayların kan serumu pratik olarak antikor içermez. Yeni doğan hayvanlar, yaşamın ilk günlerinde antikor sentezleyemezler. Sadece kolostrum gastrointestinal sisteme girdikten sonra ortaya çıkarlar. Bu koruyucu proteinlerin kemik iliği, dalak ve lenf düğümlerinde bağımsız sentezi, hayvanın 3 veya 4 haftalıklarından itibaren kaydedilir. Bu nedenle, normal sütten 10-20 kat daha fazla immünoglobulin içeren yeni doğan kolostrumun içilmesi önemlidir. Kolostrum immünoglobulinleri, pinositoz yoluyla bağırsak duvarına bölünmeden nüfuz edebilir ve kan dolaşımına girerek vücut koruması (kolostral veya kolostral bağışıklık) oluşturur.
T-lenfositleri, immünoglobulinlerin sentezinde B-lenfositleri ile işbirliği yapar, immünolojik reaksiyonları inhibe eder ve çeşitli hücreleri lize eder. Kanda, T-lenfositleri %70, B-lenfositleri - yaklaşık %30'unu oluşturur. İmmünoglobulinlerin sentezi için üçüncü bir hücre popülasyonuna da ihtiyaç vardır - makrofajlar. Mikroorganizmaları, antijenleri, bağışıklık komplekslerini yakalama ve sindirme ve bunlarla ilgili bilgileri T ve B lenfositlerine iletme yeteneği nedeniyle, spesifik olmayan korumanın birincil faktörleri olarak hareket ederler. Makrofajlar, hücreler tarafından üretilen lenfokinler ve monokinler yardımıyla süreçteki tüm katılımcılar arasında aracı görevi görür.
B-lenfositleri, yalnızca vücuda giren belirli antijenlere (bakteriler, virüsler) yanıt olarak antikorlar oluşturur. Bunun için lenfosit yüzeyindeki antijen ve globulin reseptörünün yapısı, bir kilidin anahtarı gibi birbiriyle uyumlu olmalıdır.
Kronik hastalarda kan serumunda g-globulin konsantrasyonu artar. bulaşıcı hastalıklar, bağışıklamalarda, hayvanların hamileliği.
Bir dizi kan plazma proteini belirli işlevleri yerine getirir. Bunlar arasında transferrin, haptoglobin, seruloplazmin, properdin, kompleman sistemi, lizozim, interferon gibi proteinler ayırt edilmelidir.
Transferrinler karaciğerde sentezlenen β-globulinlerdir. Protein molekülü başına iki demir atomu bağlayarak bu elementi çeşitli dokulara taşır, konsantrasyonunu düzenler ve vücutta tutar. Protein molekülünün yükünün büyüklüğüne göre, amino asit bileşimi, kalıtımla ilişkili 19 tip transferrin ayırt edilir. Transferrinler ayrıca doğrudan bakteriyolojik etkiye sahip olabilir. Kan serumundaki transferrin konsantrasyonu yaklaşık 2,9 g/L'dir. Kan serumundaki düşük transferrin seviyeleri, hayvanın diyetindeki protein eksikliğinden kaynaklanabilir.
Haptoglobin karaciğerde sentezlenen b2-globulinin bir parçasıdır ve bakır (%0.3) içerir. Seruloplazmin, bakırı bağlayarak bu mikro elementin dokularda uygun seviyede olmasını sağlar. Seruloplazminin payı, hayvanın vücudundaki toplam bakır miktarının %3'ünü oluşturur. Bir enzim ve bir oksidan görevi görür. Seruloplazmin bir adrenalin oksidazıdır, askorbik asit. Önemli bir özellik seruloplazmin, dokulardaki demiri Fe3 + 'ya oksitleme ve bu formda biriktirme yeteneğidir.
Kompleman sistemi, aktivasyonu sitolize, antijenin yok edilmesine yol açan bir proenzim sistemi olarak kabul edilen globulin yapısındaki peynir altı suyu proteinlerinin bir kompleksidir. 25'e kadar farklı proteini numaralandıran tamamlayıcı sistemin sentezi, esas olarak mononükleer fagositlerin yanı sıra histiyositler tarafından gerçekleştirilir. Bu, bağışıklık tepkisinin düzenlenmesinde ve homeostazın korunmasında önemli rol oynayan serum proteinlerinin karmaşık bir efektör sistemidir; filogenez ve ontogenez açısından bağışıklık sisteminden daha önce ortaya çıkmıştır. Kompleman sisteminin bir parçası olarak 11 bileşen detaylı olarak incelenmiştir. Antijen-antikor kompleksi tarafından tetiklenen ve ilkinden başlayarak bileşenin tüm bileşenlerinin ardışık aktivasyonuna yol açan enzimatik reaksiyonlar dizisine klasik aktivasyon yolu denir. C3'ten başlayarak daha sonraki tamamlayıcı bileşenlerin aktivasyonu ile karakterize edilen baypas, alternatif olarak adlandırılır. Mikrobiyal hücrenin yok edilmesi ancak C4 bileşeninin aktivasyonundan sonra gerçekleşir. Birbirleriyle sırayla reaksiyona giren kompleman sisteminin terminal proteinleri, lipit çift tabakasına dahil edilir ve zarar verir. hücre zarı ozmotik bozukluklara yol açan zar kanallarının oluşumu, antikorların ve tamamlayıcıların hücreye nüfuz etmesi, ardından hücre içi zarların parçalanması ile. Kan serumundaki kompleman içeriğinin, vücudun spesifik olmayan savunmalarının durumunun en objektif göstergelerinden biri olduğu genel olarak kabul edilir.
Properdin, moleküler ağırlığı yaklaşık 184.000 olan g-globulin tipi bir glikoproteindir ve toplam kan serum proteinlerinin %0.3'ünü oluşturur. Yüksek termal kararsızlığa sahip olan uygundin, 56°C'de 30 dakikada yok olur. Properdinin sentez yeri nihai olarak açıklığa kavuşturulmamıştır. Lenfoid dokunun sentezinde yer alması muhtemeldir. Properdin ilk ortaya çıkıyor bakterisidal etki gram negatif mikroplara karşı Properdin aktivitesinin tezahürü için, uygundin sistemine karşılık gelen ilk dört tamamlayıcı bileşenin ve magnezyum iyonlarının zorunlu varlığı gereklidir. Properdin sisteminin seviyesi ile hayvan organizmasının direnç derecesi arasındaki ilişki ortaya çıkarıldı.
İnterferon, virüslerin içlerine nüfuz etmesine yanıt olarak doku hücreleri tarafından sentezlenen ve salgılanan düşük moleküler ağırlıklı bir proteindir (M. m. 24.000-36,000). Hücrelerden interferon, kan dolaşımına kolayca nüfuz eder ve tüm organ ve dokulara dağıtılır. Virüs hücreye girdikten sonra, tek iplikli RNA serbest bırakılır ve temelinde çift iplikli RNA sentezlenir. RNA bu şekilde elde edilir ve interferon sentezini indükler. İnterferon vücuttaki diğer hücrelerin plazma zarına bağlanır ve onların direnç gösterme yeteneklerini uyarır. viral enfeksiyon. İnterferonun antiviral etkisi, viral IRNA'nın translasyonunu bloke eden hücrelerdeki inhibitörlerin ve enzimlerin sentezini ve dolayısıyla virüsün üremesini aktive etme yeteneği ile ilişkilidir. İnterferon ayrıca immün düzenleyici özelliklere sahiptir. Üç tip interferon vardır: antiviral ve antiproliferatif, antitümör etkileri olan a-interferon (lökosit); başlıca antitümör ve antiviral etkileri olan β-interferon (fibroblast); ağırlıklı olarak immünomodülatör özelliklere sahip olan g-interferon (lenfositik veya immün).
Kan proteinlerinin fizyolojik rolleri çoktur, başlıcaları şunlardır:
Kolloid-onkotik basıncı korumak, kan hacmini korumak, suyu bağlamak ve tutmak, kan dolaşımından çıkmasını önlemek;
Kan pıhtılaşma süreçlerinde yer alın;
Kanın tampon sistemlerinden birini oluşturarak kan pH'ının sabitliğini koruyun;
Bir takım maddelerle (ChS, bilirubin vb.) ve ayrıca ilaçlarla bağlanarak onları dokulara iletirler.
Onlarla diyaliz edilemeyen bileşikler oluşturarak kandaki katyonların normal seviyesini koruyun (örneğin, serum kalsiyumunun %40-50'si proteinlerle ilişkilidir; demir, bakır, magnezyum ve diğer eser elementlerin önemli bir kısmı da katyonlarla ilişkilidir). proteinler);
Bağışıklık süreçlerinde önemli bir rol oynar;
Amino asitlerin bir rezervi olarak hizmet edin;
Düzenleyici bir işlev görürler (hormonlar, enzimler ve diğer biyolojik olarak aktif protein maddeleri).
Klinik ve tanı değeri:
1) Normoproteinemi - toplam proteinin normal içeriği;
2) Hipoproteinemi - düşük toplam protein içeriği;
3) Hiperproteinemi - artan içerik sincap;
Toplam kan proteinindeki değişiklik göreceli ve mutlak olabilir.
Hiperproteinemi:
1. Ciddi dehidrasyon.
2. Hafif sıvı kaybı nedeniyle kanın kalınlaşması ile bol ishal, artan terleme, dayanılmaz kusma, diyabet şekeri, kolera, bağırsak tıkanıklığı, jeneralize peritonit, şiddetli yanıklar, su yoksunluğu ile.
3. Kronik poliartrit ve bazı ve bazı kronik inflamatuar süreçlerde.
4. % 12'ye kadar ve daha yüksek kalıcı hiperproteinemi, multipl miyelomda (plazmasitoma), Vandelstrom makroglobulinemisinde, kafatasının düz kemiklerinde ek odakların ortaya çıktığı ve "anormal", patolojik proteinlerin - paraproteinlerin oluşumunda gözlenir.
Hipoproteinemi hemen hemen her zaman hipoalbüminemi ve hiperproteinemi hiperglobulinemi ile ilişkilidir.
Vücut, kolloid ozmotik basınç seviyesini korumak için hipoalbüminemiyi hiperglobulinemi ile (retiküloendotelyal sistemde tahriş olmasa bile) telafi eder. Aksine, globulinlerdeki artış hipoalbüminemi ile telafi edilir.
Önemli bir tanı değeri, kan serumunun bireysel fraksiyonları arasındaki nicel ilişkilerin aydınlatılmasıdır. Çalışmaları, serumdaki toplam protein içeriği değişmediğinde bile hastalıkların farklılaşmasına izin verir.
bağıl hiperproteinemi- dehidrasyon nedeniyle dolaşımdaki kan hacminde azalma ile ilişkili.
Mutlak hiperproteinemi- aşırı patolojik protein sentezi, artan immünoglobulin oluşumu, artan protein sentezi ile gözlenir akut faz iltihap.
Toplam protein içeriğine ek olarak, çeşitli patolojik süreçlerin teşhisi için protein fraksiyonlarının belirlenmesi önemlidir. Aralarındaki optimal oranın ihlaline disproteinemi denir. En belirgin disproteinemiler, proteinlerin sentezlendiği organlar hasar gördüğünde ortaya çıkar. Özellikle sıklıkla, kanın kolloid ozmotik basıncının korunmasında, kan ile interstisyel boşluk arasındaki su alışverişinin düzenlenmesinde, karbonhidratların, lipidlerin, hormonların, vitaminlerin bağlanması ve taşınmasında önemli işlevleri yerine getiren albümin miktarı azalır (hipoalbüminemi), mineraller.
Albümin miktarında bir artış nadirdir - esas olarak dehidrasyon ile. Albümin miktarındaki değişikliklerle, sağlıklı hayvanlarda 0.7 ila 1.0 (köpeklerde 1.2) arasında değişen globulinlerle oranları bozulur (albümin-globulin katsayısı değişir).
Akut inflamatuar süreçlerde (romatizma, zatürree, glomerülonefrit, artrit) ve akut inflamatuar süreçlerde alfa-globulin miktarı artar. kronik seyir(tüberküloz, hepatit), çünkü bu grup "akut faz" proteinlerini (C-reaktif protein, seruloplazmin, haptoglobin, alfa-1-antitripsin, alfa-2-makroglobulin, asidik alfa-1-glikoprotein) içerir. Seviyeleri nadiren, çoğunlukla alfa-globulinin kısmen sentezlendiği karaciğerdeki şiddetli distrofik süreçlerde azalır.
Beta-globulin sayısında bir artış, en sık kronik seyirli enfeksiyonlarda, böbrek hastalıklarında (nefroz, glomerülonefrit), karaciğer sirozunda görülür. Beta-globulin fraksiyonlarının bileşimi, içeriğinde krupöz pnömoni, bronkopnömoni, lösemi ile meydana gelen bir artış olan fibrinojeni içerir. septik endokardit ve bir azalma - sentezlendiği karaciğer hastalıklarında.
Gama globulinlerin fraksiyonları, vücudun hümoral korumasını sağlayan antikorların (immünoglobulinler) yığınını içerir, bu nedenle kan serumundaki miktarları, immünoreaktif dokunun morfolojik olgunluğuna ve fonksiyonel kullanışlılığına bağlıdır.
Yenidoğanlarda, özellikle yaşamın ilk gününde düşük bir gama globulin seviyesi ortaya çıkar, çünkü bunlar plasenta bariyerini geçmezler, ancak vücuda sadece kolostrum (fizyolojik immün yetmezlik) ile girerler, bu nedenle, seviyelerini korurken, kalitelerini korurlar. süt, içmenin zamanında olması büyük önem taşır, mukozal durum ince bağırsak. Kendi immünoglobulinlerinin sentezi, yaşamın 5-7. gününden başlar ve sadece 6 aylıkken optimal seviyeye ulaşır, bu nedenle gençler birçok hastalığa (salmonelloz, streptokokoz, pastörelloz, viral solunum, zatürree) duyarlıdır. Gama globulinlerin içeriğinde bir azalma da gözlenir. çeşitli hastalıklarçeşitli toksinler tarafından bağışıklık sisteminin işlevinin baskılanması nedeniyle bağışıklık sistemi lezyonları (miyelom, lenfositik lösemi, Gumboro hastalığı), nefrozda immünoglobulin kaybı, enterit, kronik kanama eşlik eden, ilaçlar(bağışıklık baskılayıcılar).
hipoproteinemi:
Genellikle yetersiz beslenme, açlık, tümörler, yemek borusunun daralması, gastrointestinal sistemin işlev bozukluğu (gıdaların protein bileşenlerinin sindirimindeki ve emilimindeki bozulma nedeniyle), örneğin uzun süreli inflamatuar bağırsak süreçleri ile gözlenen yetersiz gıda proteini alımı .
AA Pokrovsky'ye göre, dengesiz bir gıda amino asit bileşimi bile bazen hipoproteinemiye yol açabilir.
Normal yaşam süreçlerini sağlamak için vücut, kan plazma proteinlerinin albümin fraksiyonunu kullanır. Artan albümin tüketimi ile (esas olarak onkotik kan basıncına neden olur), onkotik veya aç ödem gelişir. Kan plazmasındaki protein içeriğinde %5'in altındaki herhangi bir azalmaya genellikle hipoproteinemik doku ödemi eşlik eder.
2. Protein biyosentezi süreçlerinin azaltılması (kronik parankimal hepatit, akut ve kronik hastalıklar, uzun süreli süpürasyon süreçleri, malign neoplazmalar, şiddetli tirotoksikoz, vb.).
3. Akut ve kronik kanama sırasında vücut tarafından protein kaybı, kılcal duvarların keskin bir şekilde artan geçirgenliği (kan proteinleri dokulara salındığında toksik hasarları ile), kanamalar, geniş eksüdaların oluşumu, seröz efüzyonlar boşluklar ve ödem.
Proteinlerin (esas olarak albüminler) kan dolaşımından salınması, böbrek filtresinin bozulması nedeniyle meydana gelir. organik hastalıklar proteinin hemen hemen her zaman idrarda bulunduğu böbrekler (özellikle nefroz ve amiloidoz) ve yanıklar.
4. Defektoproteinemi (albüminemi) - Wilson hastalığında kan plazmasında konjenital seruloplazmin yokluğu veya yetersiz içeriği.
5. Emzirme döneminde ve gebeliğin son aylarında kadınlarda.
6. Nefrotik sendrom
7. Kwashiorkor (akut protein eksikliği)
8. Tutma tuzu sendromu
bağıl hipoproteinemi- su nedeniyle dolaşımdaki kan hacmindeki bir artış ile ilişkili (anüri, kardiyak dekompansasyon, hipotalamusun antidiüretik hormonunun artan sentezi ile).
Mutlak hipoproteinemi- Açlık sonucu vücutta yetersiz protein alımı, karaciğerin kronik inflamatuar süreçlerinde yetersiz protein sentezi, bireysel kan proteinlerinin sentezinde doğuştan bozukluklar, vücutta artan protein yıkımı ve önemli miktarda protein oluşumu ile gözlenir. eksüda miktarı.
bibliyografya
1. Babenko O. O., Savchenko T. G., Reznichenko L. V. Domuz yetiştiriciliğinde hipovitaminoz A'nın önlenmesi. / T. G. Savchenko. / Veteriner. - No. 12. - 2008. - S. 38 - 39.
2. Zaitsev S. Yu., Hayvanların Biyokimyası / Yu. V. Konopatov - St. Petersburg: "Lan", 2004., 384 s.
3. Severina E. S., Biyokimya 2. Baskı / E. S. Severina - M.: "Med" 2004., 184 s.
Başvuru
|
Hayvan çeşidi |
Toplam protein, g/l |
Protein fraksiyonları, yüzde olarak |
||||
|
albüminler |
globulinler |
|||||
|
Sığırlar |
||||||
Sekme. 2. Kan serumunun biyokimyasal parametreleri Çeşitli türler hayvanlar
|
Alkalin fosfataz |
||||||||||||
|
kreatinin kinaz |
||||||||||||
|
bikarbonatlar |
||||||||||||
|
toplam bilirubin |
||||||||||||
|
Klorürler (Cl-) |
||||||||||||
|
Kolesterol |
||||||||||||
|
kreatinin |
||||||||||||
|
Protein Albümin Globulin |
55-75 26-40 21-37 |
57-80 24-38 24-47 |
62-82 28-39 29-49 |
57-79 25-38 24-46 |
58-83 23-40 39-60 |
59-78 27-37 32-50 |
61-75 23-36 27-44 |
54-83 24-46 15-28 |
55-70 35-44 17-35 |
|||
|
Sodyum (Na+) |
||||||||||||
|
Üre |
Allbest.ru'da barındırılıyor
...Benzer Belgeler
Kanın şekillendirilmiş elementleri: eritrositler, lökositler, hemoglobin, hematokrit. Goryaev odasındaki birim kan hacmi başına eritrosit sayısını sayma yöntemi, kan örnekleme tekniği. Fonksiyonlar: trofik, boşaltım, solunum, koruyucu, bağıntılı.
pratik çalışma, eklendi 10/09/2009
Karaciğer, hayvanların ve insanların vücudundaki en büyük bezdir. Farklı hayvan türlerinde karaciğerin sınıflandırılması ve yapısal özellikleri. Kan temini ve karaciğer fonksiyonu, yapının tanımı hepatik lobül, spesifik özellikler. Safra kanallarının yapısı.
özet, eklendi 11/10/2010
Büyük kan grupları sığırlar seçim sürecinin temeli olarak. Kan gruplarını test etmek ve bunları soy ve ırkları belirlemek için kullanmak. Embriyo transplantasyonunun üremede immünogenetik izleme ve biyoteknolojisinin kullanımı.
dönem ödevi, eklendi 08/02/2010
Mısırın biyoekolojik özellikleri ve tarım teknolojisi. Mısırdan yem proteini üretimi için teknoloji. Tek hücreli mikroorganizmaların özellikleri. Yem mayası üretimi için kullanılan ekipmanlar. Üretim süreçlerinin otomasyonu.
tez, eklendi 06/14/2015
Modern görünümler bağışıklık sistemi ve vücudun spesifik olmayan direnci hakkında. Bağışıklık durumunun değerlendirilmesi ve düzeltici tedavi karmaşık tedavi cerrahi olarak hasta hayvanlar. Pürülan iltihaplarda kan immünogramının spesifik özellikleri.
özet, eklendi 22/12/2011
Proteinlerin, yağların, karbonhidratların, vitaminlerin, minerallerin ve eser elementlerin tanımı. Yemin besin değerinin değerlendirilmesi. Enerjinin korunumu yasasına dayalı olarak hayvan vücudundaki metabolizmayı inceleme yöntemleri. Bir inekte azot, karbon ve enerji dengesi.
özet, 15.06.2014 eklendi
Sineklerin hayvancılıkta neden olduğu ekonomik zarar, sayılarını düzenleme araçları ve yöntemleri. Geleneksel olmayan yemlerdeki değerli yem proteini rezervleri ve kuş pisliği kullanımı sorunları. Karasineklerin yetiştirilmesi ve kullanımı, çeşitleri.
tez, eklendi 07/23/2010
Dolaşım ve lenfatik sistem veya dolaşım sistemi. Genel özellikleri bireysel organlara kan temini. Kanın bileşik bileşenleri ve temel işlevleri. lenf sistemi memeli hayvanlar. Lenfatik damarların seyri ve yapısı.
özet, 19/06/2014 eklendi
Patatesleri hasat etmeden önce sahadaki hazırlık çalışmalarının özellikleri: tüm ekimin genel durumunu, çalıların gelişme derecesini, geç yanıklığa duyarlılıklarını belirlemek. Mahsulün yaklaşık değerini belirleme yöntemleri. Teknoloji ve hasat zamanlaması.
makale, 03/03/2010 eklendi
Kanın ana işlevleri: trofik (beslenme), boşaltım (boşaltım), solunum (solunum), koruyucu termoregülatuar, bağıntılı. Kan plazması, plazma proteinleri, protein olmayan azot içeren bileşikler, azot içermeyen organik maddeler.
Glikoproteinler isimlerini "glucos" kelimesinden aldılar - tatlı, çünkü karbonhidrat içerdikleri bulundu. Protez grubu, çeşitli karbonhidratlar ve bunların türevleri ile temsil edilir, protein ile bağı kovalent, karbonhidrat-peptiddir.
Artık hemen hemen tüm proteinlerin (kan albüminleri hariç) az miktarda karbonhidrat içerdiği ve bu nedenle sadece karbonhidrat konsantrasyonu %4'ten fazla olan proteinlerin glikoproteinlere ait olduğu tespit edilmiştir.
Tüm glikoproteinler yüksek moleküler ağırlığa (birkaç milyon D'ye kadar), asidik özelliklere, suda çözünür, nötr tuzların ve alkalilerin zayıf çözeltilerine, asitler tarafından çökeltilir ve yüksek viskoziteye sahiptir. Termostabildirler, çünkü onları oluşturan karbonhidratlar, moleküllerin çeşitli kimyasallara ve ısıya karşı direncini önemli ölçüde arttırır, onları proteazların etkisinden korur, böylece belirlenir. biyolojik rol glikoproteinler. Karbonhidratlar proteinlere daha fazla özgüllük verir; bu gruplar nedeniyle glikoprotein makromolekülleri diğer yapıları tanıyabilir.
Glikoproteinler, hücreler arası maddede büyük miktarlarda bulunur. bağ dokusu, kan plazması, tükürük ve sitoplazmik ve çeşitli hücre içi zarların bir parçası olarak diğer sırlar, sitozolde. Glikoproteinlerin rolü çeşitlidir. Hidrofobik maddeleri ve metal iyonlarını taşırlar; Membran reseptörlerinin bir parçası olarak hücre temaslarının özgüllüğünü sağlarlar, doku farklılaşmasını etkilerler, immünolojik reaksiyonlar, mukoza zarlarını kaplayan koruyucu bir rol oynar.
Gerçek glikoproteinlere ve proteoglikanlara ayrılırlar. Bu bölünme, protein kısmı ve prostetik grubun farklı bir % oranına ve ayrıca prostetik grubun yapısına dayanmaktadır.
1. Gerçek glikoproteinler, yapı, temsilciler: müsinler; immünoglobulinler; kan türünü belirleyen proteinler; hormonlar; taşıma proteinleri; enzimler; reseptörler, önemi, dağılımı.
Gerçek glikoproteinlerin bir parçası olarak protein kısmı yaklaşık %80, protez grubunun payı ise yaklaşık %20'dir. Gerçek glikoproteinlerde, prostetik grup, düzenli bir yapıya sahip olmayan polisakkaritlerle temsil edilir. Gerçek glikoproteinlerin prostetik grubu, çeşitli monosakkaritleri ve bunların amino türevlerini, nöraminik veya sialik asitleri içerir. çeşitli kombinasyonlar ve oranlar, yani gerçek glikoproteinlerin protez kısmı düzenli bir yapıya sahip değildir. Gerçek glikoproteinler vücutta geniş bir şekilde dağılır ve çeşitli işlevleri yerine getirir.
Gerçek glikoproteinler şunları içerir: müsinler, kan grubunu belirleyen proteinler; reseptörler, enzimler, hormonlar, taşıma proteinleri.
müsinler- bunlar ağız boşluğunda bulunan mukus proteinleridir ve tüm mukoza zarlarını kaplar. Basit bir proteinden oluşurlar ve prostetik grup, çeşitli miktarlarda ve çeşitli kombinasyonlarda monosakkaritler, heksozaminler, sialik ve nöraminik asitleri içerir. Müsinlerin bileşimindeki monosakaritler şunlardır: glikoz, galaktoz, fukoz, vb. Müsinlerin viskozitesi, sialik asitlerin miktarına bağlıdır. Müsinlerin değeri: koruyucu - gastrointestinal sistem, solunum, üriner sistemin mukoza zarlarını kaplayan - onları kurumaya ve fiziksel ve kimyasal faktörlere maruz kalmaya karşı korur.
Kan grubunu belirleyen proteinler.
Protez grubunun yapısına göre kanın grup özgüllüğünü belirleyen proteinler, gerçek glikoproteinlere aittir, ancak yüksek (% 85'e kadar) karbonhidrat içeriğinde, molekülde asetilglukozamin protez grubunun varlığında onlardan farklıdır. ve görünüşe göre, karbonhidrat zincirlerinin belirli bir konformasyonunun korunmasında rol oynayan protein bölümünün çok tuhaf bir yapısı. Protein kısmının özelliği, tüm amino asitlerin 2/3'ünün 4 amino asit olmasıdır: tre, pro, ser, ala, yani. proteinlerin niceliksel bileşimi, özgüllüklerinden bağımsız olarak çok benzerdir. Bu proteinlerin antijenik aktivitesi, karbonhidrat zincirinin uçlarındaki aşağıdaki karbonhidrat dizisi ile belirlenir: D-galaktoz-N-asetilglukozamin-D-galaktoz-N-asetilglukozamin. Kan grubu, bu parçaya hangi karbonhidratın eklendiğine bağlıdır. H maddesi için bu fukozdur, A maddesi için fukoz ve A-özgüllüğünü belirleyen N-asetilgalaktozamin, B maddesi için fukoz ve B-özgüllüğünü belirleyen terminal galaktozdur. Bu nedenle, karbonhidrat zincirlerinin özgüllüğündeki farklılıklar, terminal fragmana fukoz, N-asetilgalaktozamin veya galaktoz eklenerek elde edilebilir ve H maddesi, gruba özgü A ve B maddelerinin bir öncüsü olarak kabul edilebilir. Grubun tam serolojik reaktivitesi -spesifik maddeler, ancak bu bileşiklerin tüm molekülünün bütünlüğü korunursa mümkündür. .
alıcılar zarların dış yüzeyinde bulunur, sitoplazma organellerin zarlarında bulunur. Bazı enzimler ve bazı hormonlar karbonhidrat içerir ve trankortin, haptoglobin, immünoglobulinler gibi proteinler de glikoproteinlere aittir.
2. Proteoglikanlar, yapısı, temsilcileri, önemi.
Bir proteoglikan molekülünde ise tam tersine proteinlerin payı %2-2,3 ile %10 arasında, karbonhidrat kısmı ise %90-98'dir. Proteoglikanlar düzenli karbonhidratlardır.
proteoglikanlar – karmaşık proteinler, bağ dokusunun temel maddesinde bulunur. Çünkü prostetik grup şeklinde çok miktarda asit içerirler, polianyonlardır ve su ve katyonların dağılımına ve difüzyonuna katılırlar. Bir bazal membran olarak, proteoglikanlar besinlerin dağılımında yer alır. Yapısal proteinlerle birleşerek bir "moleküler elek" oluştururlar ve ayrıca bu bölmeler nedeniyle suyun hareket etmediği, içinde suyun bulunduğu bölümlenmiş alanlar (alanlar) oluştururlar. Hücre ve dokuların hacmi proteoglikanlara bağlıdır. Bu proteinlerin protez grubuna glikozaminoglikanlar (GAG'ler) denir. Üç tipe ayrılırlar: hyaluronik, kondroitin sülfürik asit, heparin.
4. Proteoglikanlar - glikozaminoglikanlar - (GAG'ler) kondroitin sülfürik, hyaluronik asit, heparin protez grubu. Yapı kavramı, anlam.
Proteoglikanlar, küçük bir (%2-5) protein parçası ve glikozaminoglikanlar (GAG'ler) tarafından temsil edilen bir prostetik grup içerir. İkincisi düzenli bir yapıya sahiptir, yani üronik asitleri ve asetilheksozaminleri içeren alternatif disakkaritlerden oluşurlar (Şekil 7). 6 tip GAG vardır - hyaluronik asit, kondroitin sülfatlar A, B, C, keratan sülfatlar ve heparin, üronik asitlerin doğası, heksozaminler, sülfatlaşma derecesi, monomerleri bağlayan kimyasal bağ türü, moleküler ağırlık, özellikler. Tablo, insan dokularının ana glikozaminoglikanlarını göstermektedir.
Masa Kimyasal bileşim glikozaminoglikanlar
GLİKOPROTEİDLER (glikoproteinler) kovalent olarak bağlı peptit (protein) ve karbonhidrat bileşenlerinden oluşan biyopolimerlerdir. G. molekülünün karbonhidrat kısmının bir glikoz kalıntısı veya kalıntılarından oluştuğu durumlarda G.'ye glukoproteinler denir. G. hayvanların, bakterilerin ve bitkilerin vücudunda bulunur ve karbonhidrat içeren bileşiklerin en kapsamlı ve iyi çalışılmış sınıfını oluşturur. G. hücre zarının bir parçasıdır, taşıma molekülleri olarak kan dolaşımında dolaşırlar - örneğin, transferrin, seruloplazmin (bkz. Kan). Glikoproteinler bazı hormonları, enzimleri ve immünoglobulinleri içerir. Proteinlerin neden bir karbonhidrat bileşenine ihtiyaç duyduğuna dair ilk önerilerden biri Eylar tarafından yapılmıştır (E. H. Eylar, 1965). Oldukça fazla sayıda G. göz önüne alındığında, hepsinin hücrenin dışında, kan dolaşımında, tükürükte, sütte ve diğer sırlarda olduğunu buldu. Bu gerçeğe dayanarak, karbonhidrat bileşeninin bir tür geçiş olduğu, protein molekülünün to-rogo aldıktan sonra hücreyi mutlaka terk etmesi gerektiği hipotezini önerdi. Ancak daha sonra, birçok hücre içi proteinin G. olduğunu ve çeşitli hücre içi zarların ve sitoplazmik zarın bir parçası olduğunu gösteren veriler elde edildi. Ayrıca çeşitli sırlarda ve kan serumunda glikosile olmayan proteinler (albümin, a-laktalbümin, kimotripsinojen vb.) bulunmuştur. Bu nedenle, Eilar hipotezi, karbonhidrat bileşeninin rolü sorusuna evrensel bir çözüm olduğunu iddia edemez. Daha ileri çalışmalarda, eğer sialik asit, bir dizi serum G.'nin (seruloplazmin, haptoglobin, fetuin, orosomukoid) karbonhidrat kısmından enzimatik olarak ayrılırsa, bu asialo-glikoproteinlerin yarı ömrünün birkaç taneden azalacağı bulunmuştur. onlarca saatten birkaç dakikaya kadar. Bu durumda, tüm bu asialo-glikoproteinler parankimal karaciğer hücrelerinin zarlarına bağlanır.
Bir dizi glikoprotein - hormonlar (örneğin, gonadotropik ve folikül uyarıcı hormonlar), sialik to - t'nin çıkarılmasından sonra çok hızlı bir şekilde kan dolaşımından kaybolur ve serum G. gibi karaciğer hücrelerinde bulunur. Sonuç olarak, hormon hedef hücrelere ve biyolüne bağlanmaz, etki keskin bir şekilde azalır.
Glikoproteinleri belirlemek için biyokimyasal yöntemler
Biyol, sıvılar, kan ve idrarda çeşitli G'lerin bir karışımı vardır. Her birinin saf halde tahsisi için zor teknik gereklidir, uzun zaman, bu da onu seri çalışmalar için kullanmayı zorlaştırıyor. Bu nedenle, bir kamada, uygulamada en yaygın olanı, G.'nin bunlara dahil edilen karbonhidrat bölümünün bileşenlerinden biri - heksozlar, heksozaminler, fukoz, sialik to-tam veya bir iyot reaksiyonu verme yeteneği ile toplam tanımıdır. - bu - Schiff'in reaktifi (bkz. Schiff'in reaktifi).
G.'yi belirlemek için en çok kullanılan yöntemler iki ana gruba ayrılabilir: kimyasal ve elektroforetik. Özel çalışmalar için kromatografik, polarografik ve radyoimmünolojik yöntemler kullanılmaktadır.
Çoğu kimya. yöntemler, bir furfural türevi oluşturmak için bir monosakkaritin sülfürik asit ile etkileşimine dayanan çeşitli renk reaksiyonları kullanılarak G. molekülünün karbonhidrat kısmının belirlenmesine dayanır (örneğin, orsin, antron, triptofan, karbazol, difenilamin ile reaksiyonlar, resorsinol, alfa-naftol) . Bu tür reaksiyonlar, listelenen bileşiklerden biri veya aromatik azotlu bir baz ile renkli bir ürün verir. Oluşan renkli ürün miktarı fotoelektrokolorimetri ile belirlenir. En doğru olanı, orcin veya resorsinol ile bir renk reaksiyonu kullanarak heksozları belirleme yöntemidir; en hassas olanı alfa-naftol kullanan yöntemdir, ancak bu yöntem daha çok gösterge niteliğindeki çalışmalar için kullanılır.
Aminosakkaritlerin tayini için kullanılan hemen hemen tüm yöntemler, Elson-Morgan'ın (1933) klasik yöntemine dayanmaktadır. Yöntemin prensibi, amino şekerin sıcak hafif alkali bir çözelti içinde asetil aseton ile reaksiyona girmesidir. Aynı zamanda, yoğunluğu 530 nm'de fotometrik olarak belirlenen reaktif para-dimetilaminobenzaldehit ile kırmızı bir renk veren bir pirol karışımı oluşur. Glukozamin, galaktozamin ile hemen hemen aynı rengi verir; mannozamin ile boyama biraz daha zayıftır. Glukozamin hidroklorür esas olarak bir kalibrasyon eğrisi oluşturmak için kullanılır.
Fukozu belirlemek için, G.'nin sülfürik asit ile etkileşimi ürününe hidroklorik sisteinin eklendiği bir reaksiyon kullanılır.
Bu reaksiyon, metilpentozu belirlemek için kullanılan hemen hemen tüm yöntemlerin temelidir (bkz. Dische yöntemi).
Siyalik to - t'nin tespiti ve nicel tanımı için bir dizi yöntem sunulmaktadır: Bial reaktifi ile bir ortsinovy yöntemi, bir resorsinol yöntemi, tiyobarbitürik ile bir yöntem - bu, difenilamin reaksiyonu ve Hess yöntemi (bkz. Hess reaksiyonu). En duyarlı ve spesifik olanı tiyobarbitürik asitli yöntemdir. G.'nin elektroforezi ilk kez 1952'de Keiv ve Gronwall (E. Koiw, A. Gronwall) tarafından tanıtıldı. Bu yöntemin bir dizi modifikasyonu tarif edilmiştir; çoğunun ortak bir dezavantajı, yöntemin karşılaştırmalı karmaşıklığı veya elektroforegramlarda arka planın önemli ölçüde renklendirilmesidir. Elektroforez G gerçekleştirmek için yöntem ve tekniğin prensibi, kan serumunun protein fraksiyonlarının kağıt üzerinde elektroforetik olarak ayrılmasıyla aynıdır (bkz. Elektroforez).
Glikoprotein fraksiyonlarının saptanması için bir dizi yöntem önerilmiştir; toluidin mavisi, kolloidal demir, ancyano mavisi vb. ile boyama. Bununla birlikte, başlangıçta Hotchkiss (R. D. Hotchkiss) ve Mac Manus (J.F.A. McManus), G.'nin gistol, kesitlerdeki renklendirmesi için. Bu yöntemin prensibi, G.'nin karbonhidrat bileşenlerinin iyot çözeltisi ile aldehitlere oksitlenmesi ve aldehitlerin Schiff reaktifi yardımıyla ortaya çıkmasıdır. Kantitatif belirleme için, renkli fraksiyonlar elektroforegramlardan ayrıştırılır, ardından elüatların fotometrisi yapılır veya dansitometri kullanılarak belirlenir (bkz.).
saat sağlıklı kişi, çeşitli yazarlara göre, G.'nin fraksiyonlarının (% olarak) nispi içeriği aşağıdaki gibidir: albümin - 10.4-16.6; alfa 1-globulin - 14.2-18.3; alfa 2-globulin - 24.8-31.8; beta-globulin - 21.7-25.0; uglobulin - 16.0-19.2.
En yüksek karbonhidrat içeriği yüzdesi globulin fraksiyonlarında, özellikle alfa2 ve beta globulinlerde not edilir (bkz. Globulinler).
Umut verici, çözünürlüğü kağıt üzerindeki elektroforez çözünürlüğünden 10 kat daha yüksek olabilen poliakrilamid jelde (PAGE) elektroforez yönteminin yanı sıra immünoelektroforez yöntemidir (bkz.
Glikoproteinlerin belirlenmesinin sonuçları, bağ dokusu hastalıklarında önemli bir ayırıcı tanı değerine sahiptir, kardiyovasküler sistemin, zhel.-kish. yol, karaciğer, böbrekler, akciğerler. Aynı zamanda, bir kamaya ek olarak, kan serumu ve diğer biyol, sıvılarda bu maddelerin bakımındaki değişikliklerin incelenmesi, mevcut bir patol, süreç, tedavinin etkinliği ve tahmin için tahmin için büyük önem taşımaktadır. Enflamatuar süreçlerde akut romatizma, tüberküloz, zatürree, plörezi, kan serumundaki tüm G. fraksiyonlarının içeriğinde, özellikle alfa 1 - ve alfa 2 globulinlerde bir artış var. En yüksek değer romatizmada kan serumunda G.'nin mutlak ve nispi bakım tanımına sahiptir. G.'nin kan serumundaki konsantrasyonu ayrıca glomerülonefrit, tümörler, nekroz ve sıklıkla diyabet ile artar.
Dokulardaki glikoproteinleri belirlemek için histokimyasal yöntemler
Gistokhim, G.'nin saptama yöntemleri, 1,2-glikol grupları gibi reaktif gruplarının ve ayrıca sialik to - t'nin karboksil gruplarının tanımlanmasına dayanmaktadır. G.'nin fiksasyonu için, 24-48 saat içinde 0 ila 4° arasında t°'de %10 formalin solüsyonu kullanmak mümkündür. Polisakkaritlerin daha iyi korunmasına ve müteakip histokimyasal farklılaşmasına katkıda bulunan çeşitli katyonik deterjanların yanı sıra formaline bazı tuzların eklenmesiyle sabitleme yöntemleri vardır. Kesitlerin dondurularak kurutulması ve ardından parafine gömülme yöntemi tercih edilmelidir. Polisakkaritlerin saptanması için önemli sayıda histokimyasal yöntem ve bunların modifikasyonları vardır, ancak bunların hepsi pratik açıdan yeterince güvenilir ve kullanılabilir değildir. Kontrol reaksiyonlarının zorunlu kullanımı ile en güvenilir ve kimya açısından haklı olan McManus-Hotchkiss-Shabadash yöntemidir. Ülkemiz laboratuvarlarında Shabadash'ın modifikasyonu en sık kullanılmaktadır. Yöntem, polisakkaritlerin 1,2-glikol gruplarının iyot tuzu ile oksidasyonunu takiben fuksin-kükürtün-buna (Schiff's reaktifi) reaksiyonu sonucu elde edilen aldehitlerin tanımlanmasına dayanmaktadır. Muko- ve glikoproteinlerin lokalizasyonu alanlarında, değişen yoğunlukta mor-kırmızı boyama gelişir. Bu bileşiklere ek olarak, reaksiyon ayrıca glikojen, glikolipidler ve serbest aldehitleri de ortaya çıkarır. Spesifik olmayan aldehitler, materyalin formalin ile fiksasyonu sırasında doymamış bağlara sahip bileşiklerin oksidasyonunun bir sonucu olarak da ortaya çıkabilir. Bu nedenle, güvenilir sonuçlar elde etmek için dikkatli histokimyasal kontrol gereklidir: her şeyden önce, serbest ve spesifik olmayan aldehitlerin varlığını dışlamak ve varsa, bloke edici bir reaksiyon gerçekleştirmek gerekir. Malt diastaz (aşırı durumlarda, tükürük amilaz) kullanılarak glikojen varlığı hariç tutulabilir.
Gerekli reaktifler: kristalin bazik fuksin (veya size fuksin-kükürtlü için sözde bazik fuksin), 1 N. HCl, potasyum veya sodyum metabisülfit (K 2 S 2 O 5 veya Na 2 S 2 O 5), bir periyot veya daha iyi potasyum tuzu (KIO 4), yüksek oranda saflaştırılmış malt diastaz, hidroksilamin hidroklorür. Asetilasyon reaksiyonu için: susuz piridin ve asetik anhidrit, 0.1 N. kostik potasyum (KOH), nöraminidaz ilacı. Lipitler, çeşitli çözücüler (örneğin, sıcak bir kloroform ve metil alkol karışımı) ile işlenerek uzaklaştırılır.
Tanım ilerleme. Seri kesitler, deney ve kontrol, potasyum periyodat solüsyonu ile işlenir, hızla dist, suda yıkanır ve Schiff reaktifine yerleştirilir, daha sonra taze hazırlanmış bisülfit solüsyonunda (10 ml %10 potasyum metabisülfit solüsyonu, 10 ml 1 N) yıkanır. HCl ve 200 ml damıtılmış su). Kesitler bol miktarda suda iyice yıkanır, alkollerde kurutulur, ksilende temizlenir ve nötr Kanada balzamı içine monte edilir.
Glikol gruplarının asetilasyon reaksiyonu ve nöraminidaz kullanımı, elde edilen sonuçların güvenilirliğini doğrulamaktadır.
bibliyografya Anasashvili A. Ts. Kan serumu ve idrarın glikoproteinleri, M., 1968, bibliogr.; Widershine G. Ya. Karbonhidrat içeren bileşikler, biyosentezleri ve hayvan hücresindeki rolü, Molek. biol., t. 10, no. 5, s. 957, 1976, bibliyograf; Glikoproteinler, ed. A. Gottschalk, çev. İngilizce'den, cilt 1 - 2, M., 1969; D ere-vitskaya V. A. Glikoproteinlerin kimyası, Usp. biyo. kimya ed. B.N. Stepanenko, cilt 8, s. 168, Moskova, 1967; Yönergeler birleşik klinik kullanımı hakkında laboratuvar yöntemleri Araştırma, ed. V. V. Menshikov, Moskova, 1973. Pierce E. Histochemistry, çev. İngilizceden, s. 741 ve diğerleri, M., 1962; Patolojide histo-sitokimyasal analiz ilkeleri ve yöntemleri, ed. A.P. Avtsyna ve diğerleri, s. 7, L., 1971; Spiro R.G. Glikoproteinler, Advanc. Protein Chem., cilt 27, s. 349, 1973, kaynakça.
G. Ya. Wiederschein; A. Ts. Anasashvili (met. araştırması), R. A. Simakova (öz).
- Kanda (serum) [enzim] artışa (hiper/enzim/emi) denir. Bu enzim normalde hücrelerin içinde bulunuyorsa, o zaman çoğunlukla hiper/enzim/emi bir yıkım işareti hücreler. kullanılabilirlik kandaki enzim tarafından karar verildi Bu enzim tarafından katalize edilen kimyasal reaksiyonun hızı - bu enzimin substratı test serumuna ("in vitro") eklendiğinde. Başka bir deyişle, serumdaki [enzim] değerlendirilir. aktiviteye göre enzim.
| № | Enzim (enzim) | Hastalık |
| 1. | İdrarda amilaz (kandan idrara girer) | pankreatit pankreatit |
| 2. | lipaz | |
| 3. | Kandaki amilaz | Pankreatit (üriner lipaz ve amilaz ile birlikte) veya parotit |
| 4. | Kreatin kinaz (CK) | Enfarktüs veya iskelet kası patolojisi |
| 5. | LDH1 | Enfarktüs (anjina pektoris ile LDH'de artış olmaz) |
| 6. | LDH5 | Karaciğer patolojisi (karaciğer sarılığı) veya iskelet kası |
| 7. | ALT, AST'den büyüktür | Karaciğer patolojisi (hepatit vb.; karaciğer sarılığı) |
| 8. | AST, ALAT'tan daha fazla | Kalp krizi (veya hepatositlerin ciddi tahribatı: mitokondrilerinin tahribi ile) |
| 9. | Alkalin fosfataz (AP) | Raşitizm veya diğer kemik hastalığı (HGT yoksa) veya tıkanma sarılığı(GGT ile birlikte ise) |
| Gama-glutamil/transferaz (GGT) | Alkolizm (ALP'sizse) veya tıkanma sarılığı (ALP'liyse) |
Bazı durumlarda tanı koymak için bir değil iki enzimin aktivitesini belirlemek gerekir.
15. Glukozüri, nedenleri ve tanı değeri.
İyi glikoz idrarda çok az< 0,5 г/сутки, или < 0,16 г/л), что не определяется обычными методами. Глюкозурией считают наличие в моче glikoz, standart spesifik bir testle tespit edilir. Glikozüri, içerik ne zaman gelişir? glikoz plazmada kan ve bu nedenle, glomerüler filtratta renal tübüllerin yeniden emilim kapasitesini önemli ölçüde aşar.
Bu herhangi bir artışla olur. kan şekeriözellikle hızlı emilim nedeniyle glikoz bağırsakta (gastroektomi sonrası dumping sendromu, normal gebelik); de endokrin hastalıkları(DM, tirotoksikoz, gigantizm, akromegali, Cushing sendromu, adrenal korteks hiperplazisi); de büyük yaralanma, felç, miyokard enfarktüsü, oral kortikosteroidler, yanıklar, enfeksiyonlar, feokromositoma.
Renal glukozüri, idrar üratları, protein, amino asitler, bikarbonatlar, fosfatlar, kalsiyum, potasyumda bir artışın eşlik ettiği böbrek tübüllerinin, tübülopatilerin (Fanconi hastalığı) geçirgenliğinde ve hasarlı bir artışla gözlenir. Glikozüri böbrek diyabetinde (monosakkarit taşıyıcısının mutasyonu ve geri emilim azalması), ikincil böbrek glukozürisinde bulunur. kronik hastalıklar böbrekler. hastalarda diyabet konsantrasyon glikoz idrarda %0.5 ila %12 arasında değişebilir. Uzun süreli diabetes mellituslu hastalarda glukozürinin kaybolması, ilişkili böbrek yetmezliğinin bir sonucudur.
Glikozüri, emziren kadınlarda laktozüriyi, kadınlarda fruktozüri ve galaktozüriyi simüle edebilir. kalıtsal hastalıklar Karbonhidrat metabolizması. Morfin, striknin, kloroform, fosfor ile zehirlenme sırasında glukozüri oluşur.
16. Kan serumunda Ca 2+ ve fosfat tayininin önemi.
Kalsiyum oranı kan 2,1 -2.6 mmol/l. 3.5-3.75'in üzerindeki bir seviye hayati tehlike arz eder. kriz, ani duruş kalpler.
Fosfat oranı 0.8- 1 .4 mmol/l.
- tanım değeri C A L T I A VE PH S P H A T A kan serumunda.
Kan serumundaki [kalsiyum] ve [fosfat] değişiklikleri: ilk olarak, sonuçlar belirli ihlaller ve bu nedenle bu ihlallerin varlığını gösterir. İkincisi, belirli bozukluklara neden olabilirler ve bu nedenle bu bozuklukları geliştirme riskini gösterirler.
Kalsiyum ve fosfat konsantrasyonlarındaki değişikliklerin nedenleri: 1) yetersiz beslenme (Aşırı veya yetersiz kalsiyum ve fosfat alımı ve gıda), 2) düzensizlik ve [fosfat] düzenleyen hormonların üretimindeki bozuklukların neden olduğu ve [fosfat].
Gıdalardan ve plazmada [fosfat] yetersiz kalsiyum ve fosfat alımı ile, kalsiyum ve fosfat plazmaya kemiklerden girdiğinden (eğer [fosfat] plazmada da azalırsa - ancak bu etki altında gerçekleşirse, azalabilir, ancak önemli ölçüde değil kalsitriol ve paratirin hormonlarının ve tam olarak bunların eksikliğinde azalmaya neden olabilir.
17. pankreatitin biyokimyasal tanısı.
biyokimyasal analiz kan - algılama ileri düzey amilaz enzimleri, Açıklamalar: amilaz, PZhZh ve tükürük bezleri tarafından üretilir, buradan sindirim için kanallara sindirim sistemine girer (gıda nişastasının sindirimi için: nişastayı maltoza bölmek için)) - PZhZh amilaz duodenuma girer ve amilaz Tükürük bezleri gider ağız boşluğu. Kanda amilaz olmamalıdır ve kanda amilaz varlığı SF veya PG'deki hasarın sonucudur. İdrara sadece PZhZh amilaz (eğer kanda ise) girebilir ve SJ amilaz idrara geçemez. Lipaz pankreasta üretilir, ancak SF'de üretilmez. Adam bahsediyor α -amilaz. Bir kişinin β-amilazı yoktur, çünkü bir kişinin ekmekle aynı şekilde kağıt yemesine izin veren bir amilazdır - bu amilaz, selülozdaki β-glikosidik bağları parçalar. α-amilaz nişasta veya gıda glikojeninden maltozun parçalanmasını katalize eder.
Benzer bilgiler.