Protein metabolizması biyokimyası. Protein değişimi. Amino asitlerin bağırsak mikroflorası tarafından dönüşümü

BölümIV.9.

Protein metabolizması

Proteinlerin besin değeri için önemli bir kriter amino asitlerin bulunabilirliğidir. Çoğu hayvansal proteinin amino asitleri sindirim sırasında tamamen salınır. Bunun istisnası, destekleyici dokuların proteinleridir (kollajen ve elastin). Bitkisel kökenli proteinler etoburların vücudunda zayıf bir şekilde sindirilir, tk. birçok lif ve bazen proteaz inhibitörleri (soya, bezelye) içerir. Ruminantlarda bitkisel proteinler rumen mikroflorasındaki enzimler tarafından sindirilir. Gıda proteininin değeri için temel bir kriter amino asit bileşimidir. Ne kadar çok esansiyel amino asit içerirse, bu protein vücut için o kadar faydalıdır.

Proteinlerin sindirimi ve emilimi

Ağızdaboşluklar Olmuyor.

Midedemukozal ana hücreler proteolitik enzimin öncüsü olan pepsinojeni salgılar pepsin. Mide suyunun asidik ortamındaki otokataliz sonucunda enzim aktive edilir. Hidroklorik asit pH'ı 1.5-2.0 aralığında tutar. Bunlar enzimin aktif çalışması için en uygun koşullardır. Asidik bir ortamda yem proteinleri denatürasyona uğrar ve bu da onları enzimatik proteolize daha kolay erişilir hale getirir. Pepsin, proteinlerdeki aromatik amino asitlerin oluşturduğu peptit bağlarını hızla hidrolize eder ve yavaş yavaş lösin ve dikarboksilik amino asitler arasındaki bağları hidrolize eder.

İnce bağırsakta Peptitlerin amino asitlere daha fazla hidrolizi meydana gelir. Pankreas suyu oraya 7.8-8.2 pH ile girer. Aktif olmayan proteaz öncülerini içerir: Tripsinojen, kimotripsinojen, prokarboksipeptidaz, proelastaz. Bağırsak mukozası bir enzim üretir enteropeptidaz Tripsinojeni trypsine ve ikincisi zaten diğer tüm enzimlere aktive eden. Proteolitik enzimler bağırsak mukozasının hücrelerinde de bulunur, bu nedenle küçük peptitlerin hidrolizi, bunların emilmesinden sonra meydana gelir. Mide ve bağırsaktaki enzimlerin etkisinin nihai sonucu, gıda proteinlerinin neredeyse tamamının serbest amino asitlere parçalanmasıdır.

Amino asitlerin emilimi ince bağırsakta gerçekleşir. Bu aktif bir süreçtir ve enerji gerektirir. Ana taşıma mekanizması gama-glutamil döngüsüdür. 6 enzim ve bir tripeptit içerir glutatyon(glutamilsisteinilglisin). Anahtar enzim gama-glutamiltransferaz. Ek olarak AA'nın emilme süreci iyonların varlığını gerektirir. Na+ . Amino asitler portal dolaşıma, karaciğere ve genel dolaşıma girer. Karaciğer ve böbrekler amino asitleri yoğun bir şekilde emer, beyin metiyonin, histidin, glisin, arginin, glutamin, tirozini seçici olarak emer.

Kalın bağırsakta Herhangi bir nedenle (proteolitik enzimlerin eksikliği veya düşük aktivitesi, AA taşıma süreçlerinin bozulması) emilmeyen peptitler ve AA, bozunma süreçlerine uğrar. Bu, aşağıdaki gibi ürünler üretir: fenol, kresol, hidrojen sülfit, metil merkaptan, indol, skatole ve aynı zamanda bir grup bileşiğin altında yaygın isim"kadavra zehirleri" - kadaverin, putresin. Bu maddeler kana emilir ve karaciğere girer, burada da konjuge olurlar. Glukuronik asit ve diğer nötralizasyon süreçleri (daha fazla ayrıntı için "Karaciğer Biyokimyası" bölümüne bakın). Daha sonra idrarla atılırlar .

Ruminantlarda protein sindirimi

Rumen mikroflorasının enzimlerinin etkisi altında proteinler, iki şekilde kullanılabilen AA'ya hidrolize edilir:

1) rumen mikroflorasının proteinlerinin sentezine gidin;

2) bir fermantasyon sürecine tabi tutulur;

Yeni oluşan mikroflora abomasuma girer ve tek mideli hayvanlarda olduğu gibi enzimlerin etkisine girer. AA fermantasyonu, uçucu yağ asitlerinin (VFA: laktik, bütirik, asetik, propiyonik) ve amonyak oluşumuyla sona erer. Bu ürünler sırasıyla:

1) rumen mikroflorasının proteinlerinin sentezi için;

2) kana girip enerji ihtiyacına gider.

AA'yı vücutta kullanma yolları

1) vücudun kendi proteinlerinin sentezi ("Matris biyosentezi" bölümüne bakın);

2) enerji açığı ile TTC'ye katılım (Şekil 4.9.1.);

3) biyolojik olarak aktif maddelerin (BAS) oluşumuna katılım.

Hücrelerdeki bazı amino asitler kimyasal modifikasyona uğrar:

1) oksidatif deaminasyon veya amino grubunun bölünmesi, amin oksidaz sınıfının enzimleri tarafından katalize edilir. Çok spesifik ve aktif değiller. Karaciğerde ve beyinde çalışan tek yüksek derecede aktif enzim glutamat dehidrojenazdır (GDH). Dönüşümü katalize eder glutamik asit V alfa-ketoglutarik;

2) transaminasyona uğradı. Amino ve keto asitler arasında amino grubu ile keto grubu arasında bir değişim vardır. Glutamik asit ile etkileşime girer piruvik alfa-ketoglutarik asit oluşumuna neden olur ve alanin;

3) dekarboksilasyon veya karboksil grubunun C02 ve bir amin oluşturmak üzere bölünmesi. Dekarboksilaz reaksiyonunu katalize edin. Dokularda bu işlemler esas olarak histidin, tirozin ve glutamik asit tarafından gerçekleştirilir. Histamin, tiramin oluştururlar. Gama-aminobütirik asit.

Histaminhistidinin dekarboksilasyon ürünüdür. Mast hücrelerinde birikir. Mide mukozasında pepsin ve hidroklorik asit sentezini aktive eder. Enflamasyonun aracılarından biridir.

SerotoninEsas olarak hipotalamusun ve beyin sapının nöronlarında triptofandan oluşur. Bu nöronların aracısıdır. Genellikle karaciğerde monoamin oksidaz tarafından parçalanır.

Dopamintirozinin bir türevidir. Sinir uyarı iletiminin bir aracısı olmasının yanı sıra melanin öncüsüdür. norepinefrin Ve adrenalin.

İnce bağırsaktaki çürüme süreçleri de dekarboksilazların etkisi altında meydana gelir.

Amino asitlerin biyosentezi

Yeri doldurulamayan AA'ların mutlaka gıdayla birlikte vücuda girmesi gerekiyorsa, eksiklikleri durumunda değiştirilebilir AA'lar birbirlerinden sentezlenebilir. 8 amino asit tamamen değiştirilebilir: Ala, Ask, Asp, Glk, Gln, Ser, Gln ve Pro. Biyosentezleri için başlangıç bileşikleri, glikolitik zincirin ve TCA'nın bileşenleridir. Bir amino grubunun eklenmesi daha çok glutamat dehidrojenazın katılımıyla gerçekleştirilir. Piruvattan alanin, fumarattan asparajin, alfa-ketoglutarattan glutamin, ayrıca prolin, ornitin ve arginin, 3-fosfogliserattan serin ve glisin. Aspartat aynı zamanda bir amino grubu donörü olarak glutamattaki amino grubunu (F:AcAt) kullanarak oksaloasetattan da oluşturulabilir. Alat enziminin piruvattan katılımıyla alanin (ayrıca glutamattan amino grubu). Vücutta çok sayıda başka AA sentezlenebilir, ancak daha karmaşık mekanizmalarla.

Karmaşık proteinlerin biyosentezi

Pürin ve pirimidin nükleotidleri. Pürin iskeleti, aspartat, formil, glutamin, glisin ve CO2'nin çeşitli reaksiyonları ile oluşur. Glutamin, aspartik asit ve CO2'den oluşan pirimidin iskeleti.

Katabolizma pürin nükleotidleri oluşumuyla sonuçlanır ürik asit. Pirimidin nükleotidlerinin - alanin ve aminobutirik asitin katabolizması.

Hemoglobin sentezi Globin ve hem oluşumunu içerir. Globin tüm proteinler gibi sentezlenir.

Hem öncüleri süksinil CoA ve glisindir. Onlardan oluşur aminolevulinik asit(e: aminolevülitat sentetaz). İki molekül aminolevulinik asit, porfobilinojeni oluşturmak üzere yoğunlaşır. E: porfobilinojen sentetaz). Dört porfobilinojen molekülü yoğunlaşarak tetrapirol bileşiğine dönüşür. protoporfirin. Son adım demir eklenmesidir ( e: ferroşelataz).

Hemoglobin yıkımı aşağıdaki sırayla gerçekleşir:

1) verdoglobin oluşumu ile pirol halkasının açılması;

2) demirin uzaklaştırılması, ardından biliverdoglobin elde edilir;

3) globin oluşturmak için bölünür biliverdin;

4) metin grubunun azaltılması bilirubin.

Bilirubin kan dolaşımıyla karaciğere iletilir ve burada bir kısmı UTP-glukuronil transferazın katılımıyla esterleştirilir. Esterleştirilmiş bilirubin doğrudan (bağlı) ve esterleşmemiş - dolaylı (serbest) olarak adlandırılır.

Bağlı bilirubin safra ile duodenuma atılır, burada mikroflora enzimlerinin etkisi altında bir dizi dönüşümden sonra sterkobiline dönüşür ve dışkıyla veya ürobilin içine atılır ve idrarla atılır. Kandaki bilirubin içeriğinin artmasına bilirubinemi denir.

Amonyak nötralizasyonu

Esas olarak amino asitlerin deaminasyonu sırasında oluşur.

1) İndirgeyici aminasyon küçük bir hacimde meydana gelir ve önemsizdir.

2) Aspartik ve glutamik asitlerin (asparajin ve glutamin) amidlerinin oluşumu. Bu süreç esas olarak amonyağın nötralize edilmesinin çok önemli olduğu sinir dokusunda gerçekleşir.

3) Böbrek dokusunda amonyum tuzlarının oluşumu meydana gelir (amonyum klorür idrarla atılır).

4) Ana yol üre sentezidir. Üre döngüsünde veya ornitin döngüsünde meydana gelir.

yaklaştık en önemli husus Sporcu beslenme planlamasında. Yazımızın konusu protein metabolik süreçler. Yeni materyalde şu soruların yanıtlarını bulacaksınız: Protein metabolizması nedir, proteinler ve amino asitler vücutta nasıl bir rol oynar ve eğer protein metabolizması gerçekleşirse ne olur? protein metabolizması.

Genel öz

Hücrelerimizin çoğu proteinden (protein) oluşur. Bu, organizmanın yaşamının ve yapı malzemesinin temelidir.

Proteinler aşağıdaki süreçleri düzenler:

beyin aktivitesi;
trihidrogliseritlerin sindirimi;
hormon sentezi;
bilginin iletimi ve saklanması;
hareket;
agresif faktörlerden korunma;

Not: Protein varlığı doğrudan insülin senteziyle ilgilidir. Bu element yeterince sentezlenmediğinde kan şekerinin yükselmesi an meselesi olur.

yeni hücrelerin oluşturulması - özellikle protein yapıları nedeniyle karaciğer hücreleri yenilenir;
lipitlerin ve diğer önemli bileşiklerin taşınması;
lipit bağlarının eklemler için yağlayıcılara dönüştürülmesi;
metabolik kontrol.

Ve daha onlarca özellik. Aslında protein biziz. Bu nedenle et ve diğer hayvansal ürünleri yemeyi reddeden insanlar hâlâ alternatif protein kaynakları aramak zorunda kalıyor. Aksi takdirde vejetaryen yaşamlarına işlev bozuklukları ve geri dönüşü olmayan patolojik değişiklikler eşlik edecektir.

Kulağa ne kadar tuhaf gelse de birçok üründe az miktarda protein bulunur. Örneğin tahıllar (irmik hariç tümü), eksik amino asit bileşimine rağmen %8'e kadar protein içerir. Etten tasarruf etmek istiyorsanız bu, protein eksikliğini kısmen telafi eder ve Spor Beslenmesi. Ancak vücudun farklı proteinlere ihtiyacı olduğunu unutmayın; karabuğday tek başına amino asit ihtiyacını karşılamaz. Tüm proteinler aynı şekilde parçalanmaz ve hepsi vücut aktivitesini farklı şekillerde etkiler.

Sindirim sisteminde protein, yine protein yapılarından oluşan özel enzimlerin etkisi altında parçalanır. Aslında bu bir kısır döngüdür: Vücutta uzun süreli protein doku eksikliği varsa, yeni proteinler basit amino asitlere denatüre olamayacaktır ve bu da daha da büyük bir eksikliğe neden olacaktır.

Önemli gerçek: proteinler, lipitler ve karbonhidratlarla birlikte enerji metabolizmasına katılabilir. Gerçek şu ki, glikoz geri dönüşü olmayan ve enerjiye dönüşen en basit yapıdır. Buna karşılık, son denatürasyon sürecinde önemli enerji kayıplarına rağmen protein dönüştürülebilir. Yani kritik bir durumdaki vücut, proteini yakıt olarak kullanabilir.

Karbonhidratlardan ve yağlardan farklı olarak proteinler, vücudun işleyişi için tam olarak gerekli miktarda emilir (sabit bir anabolik arka planın korunması dahil). Vücut fazla protein depolamaz. Bu dengeyi değiştirebilecek tek şey testosteron hormonu analoglarının (anabolik steroidler) alınmasıdır. Bu tür ilaçların birincil görevi, güç göstergelerinde hiç bir artış değil, bunun sonucunda ATP ve protein yapılarının sentezinde bir artıştır.

Protein metabolizmasının aşamaları

Protein metabolik süreçleri karbonhidratlardan çok daha karmaşıktır ve. Sonuçta, eğer karbonhidratlar sadece enerji ise ve yağ asitleri hücrelere neredeyse hiç değişmeden girerse, o zaman kas dokusunun ana oluşturucusu vücutta bir takım değişikliklere uğrar. Hatta bazı aşamalarda protein karbonhidratlara ve dolayısıyla enerjiye metabolize edilebilir.

İnsan vücudundaki protein metabolizmasının ana aşamalarını düşünün; bunların alımından başlayarak gelecekteki amino asitlerin denatüre alkol tükürüğü ile mühürlenmesine ve yaşamın son ürünlerine kadar.

Not: protein sindiriminin prensibini anlamamızı sağlayacak biyokimyasal süreçleri yüzeysel olarak ele alacağız. Bu, spor sonuçları elde etmek için yeterli olacaktır. Bununla birlikte, protein metabolizmasının ihlali durumunda, patolojinin nedenini belirleyecek ve bunu hormon düzeyinde veya hücrelerin kendi sentezi düzeyinde ortadan kaldırmaya yardımcı olacak bir doktora danışmak daha iyidir.

Sahne	Ne oluyor	öz
Proteinlerin birincil girişi	Tükürüğün etkisi altında ana glikojen bağları bölünerek en basit glikoza dönüşür, kalan parçalar daha sonraki taşıma için kapatılır.	Bu aşamada gıdanın bileşimindeki ana protein dokuları ayrı yapılara ayrılır ve bunlar daha sonra sindirilir.
Protein sindirimi	Pankreatin ve diğer enzimlerin etkisi altında birinci dereceden proteinlere daha fazla denatürasyon meydana gelir.	Vücut, yalnızca en basit protein zincirlerinden amino asitler elde edebilecek şekilde yapılandırılmıştır ve asitle birlikte hareket ederek proteini daha parçalanabilir hale getirir.
Amino asitlere bölünme	İç bağırsak mukozasının hücrelerinin etkisi altında, denatüre proteinler kana emilir.	Zaten basitleştirilmiş protein vücut tarafından amino asitlere parçalanır.
Enerji dökümü	Çok sayıda insülin ikame maddesinin ve karbonhidratların sindirimi için kullanılan enzimlerin etkisi altında, protein en basit glikoza parçalanır.	Vücudun yeterli enerjiye sahip olmadığı durumlarda proteini denatüre etmez, ancak özel maddeler yardımıyla onu anında saf enerji seviyesine kadar parçalar.
Amino asit dokularının yeniden dağıtımı	Genel kan dolaşımında dolaşan insülinin etkisi altındaki protein dokuları tüm hücrelere taşınarak gerekli amino asit bağlarını yeniden oluşturur.	Vücutta dolaşan proteinler, hem kas yapılarında hem de hormon uyarımı, beyin aktivitesi veya sonraki fermantasyonla ilişkili yapılarda eksik olan parçaları onarır.
Yeni protein dokularının derlenmesi	Kas dokularında amino asit yapıları mikro kırıklara bağlanarak yeni dokular oluşturarak kas liflerinin hipertrofisine neden olur.	Amino asitler doğru kompozisyon kas-protein dokusuna dönüştürülür.
ikincil protein metabolizması	Vücutta fazla miktarda protein dokusu varsa bunlar insülinin ikincil etkisi altında tekrar kan dolaşımına girerek başka yapılara dönüşürler.	Güçlü bir şekilde kas gerginliği Uzun süreli açlık veya hastalık sırasında vücut, diğer dokulardaki amino asit eksikliğini telafi etmek için kas proteinlerini kullanır.
Lipid dokuların taşınması	Serbestçe dolaşan proteinler, lipaz enzimiyle birleşerek çoklu doymamış yağ asitlerinin safrayla birlikte taşınmasına ve sindirilmesine yardımcı olur.	Protein, yağların taşınmasında ve onlardan kolesterol sentezinde rol oynar. Proteinin amino asit bileşimine bağlı olarak hem faydalı hem de zararlı kolesterol sentezlenir.
Oksitlenmiş elementlerin uzaklaştırılması (nihai ürünler)	Katabolizma sürecinde atık amino asitler vücudun atık ürünleriyle birlikte atılır.	Stres sonucu hasar gören kas dokuları vücut dışına taşınır.

Protein metabolizması bozukluğu

Protein metabolizmasındaki bozukluklar vücut için yağ ve karbonhidrat metabolizmasındaki patolojilerden daha az tehlikeli değildir. Proteinler sadece kas oluşumunda değil, hemen hemen tüm fizyolojik süreçlerde rol oynar.

Ne yanlış gidebilir? Hepimizin bildiği gibi vücuttaki en önemli enerji unsuru, kanda dolaşarak ihtiyaç duyduğu hücreleri dağıtan ATP molekülleridir. Protein metabolizması bozulduğunda, ATP sentezi "bozulur" ve amino asitlerden yeni protein yapılarının sentezini dolaylı veya doğrudan etkileyen süreçler bozulur.

Metabolik bozuklukların en olası sonuçları arasında:

akut pankreatit;
mide dokularının nekrozu;
kanserli büyümeler;
vücudun genel şişmesi;
su-tuz dengesinin ihlali;
kilo kaybı;
çocuklarda zihinsel gerilik ve büyüme;
yağ asitlerini sindirememe;
atık ürünlerin damar duvarlarını tahriş etmeden bağırsaklardan taşınmasının imkansızlığı;
keskin
kemik ve kas dokusunun tahrip edilmesi;
nöron-kas bağlantısının tahrip edilmesi;
obezite;
Hormonal dengedeki değişikliklerin etkisi altında katabolik reaksiyonlar anabolik reaksiyonlara üstün gelir.
Gıdalardan protein alınmadığında sentezlenen temel amino asitlerin eksikliği söz konusudur.
Yeterli karbonhidrat alımının yokluğunda, kalan proteinler şeker metabolitlerine katabolize edilir.
Yağın tamamen yokluğu.
Böbrek ve karaciğer patolojileri var.

Sonuç

İnsan vücudundaki protein metabolizması, çalışma ve dikkat gerektiren karmaşık bir süreçtir. Bununla birlikte, protein yapılarının sonraki amino asitlere doğru şekilde yeniden dağıtılmasıyla kendinden emin bir anabolik arka planı korumak için basit önerileri takip etmek yeterlidir:

Vücudun kilogramı başına protein alımı, eğitimli ve antrenmansız bir kişi (sporcu ve sporcu olmayan) için farklıdır.
Tam teşekküllü bir metabolizma için sadece karbonhidratlara ve proteinlere değil aynı zamanda yağlara da ihtiyaç vardır.
Açlık her zaman enerji rezervlerini yenilemek için protein dokularının tahrip olmasına yol açar.
Proteinler enerji taşıyıcıları değil, esas olarak tüketicilerdir.
Vücuttaki optimizasyon süreçleri, kaynaklardan uzun süre tasarruf etmek için enerji tüketimini azaltmayı amaçlamaktadır.
Proteinler sadece kas dokusu değil aynı zamanda enzimlerdir. beyin aktivitesi ve vücuttaki diğer birçok süreç.

Ve sporcular için ana tavsiye: soya proteinine kapılmayın, tüm protein karışımları nedeniyle en zayıf amino asit bileşimine sahiptir. Dahası, zayıf bir temizlik ürünü feci sonuçlara yol açabilir - hormonal seviyelerde değişiklikler ve. Uzun süreli soya tüketimi, vücutta yeri doldurulamayan amino asit eksikliği ile doludur ve bu, protein sentezi bozukluklarının temel nedeni haline gelecektir.

Protein metabolizması

Protein metabolizması, canlı bir organizmanın varlığının altında yatan tüm biyokimyasal süreçlerin merkezi bağlantısıdır. Protein metabolizmasının yoğunluğu karakterize edilir nitrojen dengesiçünkü vücuttaki nitrojenin büyük kısmı proteinlerdedir. Bu, yem nitrojenini, vücut nitrojenini ve atılım nitrojenini hesaba katar. Nitrojen dengesi pozitif olabilir (hayvanın ağırlığında artış ve vücutta nitrojen tutulumu olduğunda), sıfıra eşit olabilir veya nitrojen dengesi gözlenir (yemle geldiği kadar nitrojen vücuttan atılır) ve negatif (protein parçalanması yem proteinleri tarafından telafi edilmez). Azot dengesi karakterize edilir minimum protein- Vücuttaki nitrojen dengesini korumak için gerekli olan yemdeki en küçük protein miktarı. 1 kg canlı ağırlık başına hesaplanan minimum protein, aşağıdaki ortalama değerlere sahiptir: g:

emziren inek	1
Emziren inek	0,6-0,7
Koyun	1
Keçi	1
Domuz	1
at koşusu	1,24,42
At çalışmıyor	0,7-0,8

Yem proteinleri ikiye ayrılır tam teşekküllü Ve arızalı. Tam yemler, hayvanın vücudu tarafından sentezlenemeyen esansiyel amino asitlerin kalıntılarını içerir: valin, izolösin, lösin, lizin, metiyonin, treonin, triptofan ve fenilalanin. Koşullu esansiyel amino asitler şunlardır:

histidin gibi küçük kusur yemde, sindirim kanalındaki mikrofloranın sentezi ile yenilenir. Kalan amino asitler esansiyel değildir ve hayvanın vücudunda sentezlenebilir: alanin, aspartik ve glutamik asitler serisi. Beş amino asidin kısmen esansiyel olduğu kabul edilir: arginin, glisin, tirozin, sistin ve sistein. İmino asitler prolin ve hidroksiprolin vücutta sentezlenebilir.

çeşitli beslemelerde ve Gıda Ürünleri eşit olmayan miktarda protein içerir,%:

Bezelye fasulyesi	26	Mayayı besle	16
soya fasulyesi	35	Patates	2,0-5
buğday tanesi	13	Lahana	1,1-1,6
Mısır tanesi	9,5	Havuç	0,8-1
pirinç tanesi	7,5	Pancar	1,6

Hayvansal ürünler tam protein açısından zengindir, %:

Yağsız sığır eti	21,5	Süzme peynir	14,6
Yağsız kuzu	19,8	Peynir	20-36
Yağlı kuzu	25	Tavuk yumurtası	12,6
Domuz yağı	16,5	inek sütü	3,5
Balık	9-20	İnek yağı	0,5

Tam proteinin standardı çoğunlukla tüm gerekli amino asitleri içeren kazeindir.

Proteinlerin sindirimi. Sindirim kanalında proteinler amino asitlere ve prostatik gruplara ayrılır.

İÇİNDE ağız boşluğu protein içeren yem mekanik olarak ezilir, tükürük ile nemlendirilir ve mideye yemek borusu yoluyla (geviş getiren hayvanlarda - proventrikulus ve abomasum'a, kuşlarda - glandüler ve kaslı midelere) giren bir yiyecek yığını oluşturur. Tükürük, gıda proteinlerini parçalayabilecek hiçbir enzim içermez. Çiğnenmiş yem kütleleri mideye girer (geviş getiren hayvanlarda abomasuma girer), karıştırılır ve mide suyuna batırılır.

Mide suyu- 1.002-1.010 yoğunluğa sahip renksiz ve hafif yanardöner sıvı. Bir insanda gün içinde yaklaşık 2 litre büyük miktarda oluşur. sığırlar- 30, at - 20, domuz - 4, köpek - 2-3, koyun ve keçi - 4 litre mide suyu. İlk aşamada mide suyunun salgılanması

(karmaşık refleks) faz, yiyeceğin türü, kokusu ve tadı ile, ikinci (nörohumoral) fazda ise kimyasal bileşimi ve mukozal reseptörlerin mekanik tahrişi ile belirlenir. Mide suyunun %99,5'i su ve %0,5'i katı madde içerir. Yoğun maddeler arasında pepsin, rennin, gastrikin, jelatinaz, lipaz (domuzlarda ve amilazda) enzimleri bulunur; proteinler - serum albüminleri ve globulinler, mukus mukoproteinleri, Castle faktörü; itibaren mineraller asitler (çoğunlukla hidroklorik) ve tuzlar.

Mide suyunun ana enzimi pepsindir ve katalitik etkisi için koşulları yaratan asit hidrokloriktir. Midenin fundus bezlerinin ana hücreleri pepsin oluşumunda rol oynar ve parietal hücreler hidroklorik asit oluşumunda rol oynar. Klorür iyonlarının kaynağı NaCl'dir, H+ iyonları redoks reaksiyonları nedeniyle kandan parietal hücrelerin sitoplazmasına gelen protonlardır (G.D. Kovbasyuk, 1978).

Hidroklorik asit, enzimlerin katalitik etkisi için gerekli asitliği yaratır. Yani insanlarda mide suyunun pH'ı 1.5-2.0, sığırlarda - 2.17-3.14, atlarda - 1.2-3.1, domuzlarda - 1.1-2.0, koyunlarda - 1.9-5.6, kuşlarda - 3.8 . Hidroklorik asit ayrıca pepsinojenin pepsine dönüşümü için koşullar yaratır, proteinlerin kurucu kısımlarına parçalanmasını, denatürasyonunu, şişmesini ve gevşemesini hızlandırır, midede paslandırıcı ve fermantasyon işlemlerinin gelişmesini önler, bağırsak hormonlarının sentezini uyarır, vb. Laboratuvar uygulamalarında mide suyunun toplam, serbest ve bağlı asitliğini belirleyin.

Rennin (kimozin veya peynir mayası), genç geviş getiren hayvanlarda peynir mayası mukozasının bezleri tarafından üretilir. PH'da prorennin olarak sentezlenir

İÇİNDE karınÇoğu yem proteininin hidrolitik parçalanması meydana gelir. Böylece hidroklorik asit ve pepsinin etkisi altındaki nükleoproteinler parçalanır.

Nükleik asitler ve basit proteinler. Aynı zamanda diğer proteinleri de parçalar. Pepsinin etkisi altında, protein moleküllerinin kenarları boyunca peptit bağları ayrılır. Aromatik ve dikarboksilik amino asitlerin oluşturduğu bağlar en kolay şekilde kırılır. Pepsin, yün keratinleri, ipek fibroinleri, mukus müsinleri, ovomukoidler, bazı kemikler hariç, hayvansal proteinleri (kazein, miyoglobin, miyojen, miyozin) ve esas olarak monoamino dikarboksilik asitlerden (gliadin ve tahılların glutelini) oluşan bazı bitkisel proteinleri kolayca parçalar. proteinler ve kıkırdak.

Proteinlerin bir kısmı mide suyunun diğer proteolitik enzimleri tarafından, örneğin kollajenler - jelatinaz, kazeinler - rennin tarafından parçalanır.

Mide suyu bileşenlerinin, özellikle de hidroklorik asit ve enzimlerin etkisi altında, midedeki proteinler protez gruplara, albümine, peptonlara, polipeptitlere ve hatta amino asitlere hidrolize edilir.

Mide sekresyonu özofagus mukozal hormonları tarafından uyarılır: gastrin (pilorda), enterogastrin (bağırsaklarda), histamin (midede), vb.

Ruminantlarda protein sindiriminin özellikleri. Ruminantlarda yemek borusundan gelen yiyecek topakları proventrikulusa girer, burada ek mekanik işlemlere tabi tutulur ve sakız çiğnendiğinde geri döner. ağız boşluğu tekrar ezilir, daha sonra sindirimin ilk aşamasının tamamlandığı yara, ağ, kitapçık ve abomasum'a girer.

Proventrikulusta, yem maddelerinin kimyasal işlenmesi, orada ortakyaşayan bakteri, siliat ve mantar enzimlerinin etkisi altında gerçekleşir. Sığır işkembe mikroplarının %38'i, koyun işkembe mikroplarının ise %10'u proteolitik aktiviteye sahiptir, bu enzimlerin %70-80'i hücrelerin içinde, %20-30'u işkembe sıvısında yoğunlaşmıştır. Enzimler, pH 5.5-6 ve pH 6.5-7'de arginin veya lisinin karboksil grubu ile diğer amino asitlerin amino grubu arasındaki peptit bağlarını parçalayarak, trypsine benzer şekilde etki gösterir. Peptit hidrolazların etkisi altındaki proteinler, peptitlere, peptitler, peptidazlarla - oligopeptitlere, oligopeptitlere - amino asitlere bölünür. Böylece mısır zeini %60 oranında amino asitlere hidrolize olur ve

kazein -% 90 oranında. Amino asitlerin bir kısmı bakteriyel enzimler tarafından deamine edilir.

Proventrikulustaki sindirimin dikkate değer bir özelliği, proteinlerin, yemin protein olmayan maddelerinden ve işlenmesinden elde edilen ürünlerden mikroorganizmalar tarafından sentezlenmesidir. Bitkisel besinlerin büyük kısmı karbonhidratlar ve öncelikle lif ile temsil edilir. Pankreastaki selüloz, mikrobiyal enzimler olan selülaz ve selobiazın etkisi altında parçalanır. a-D(+)-glikoz ve β-D(+)-glikoz.

Monozlar, düşük molekül ağırlıklı yağ asitlerinin oluşumuna yol açan çeşitli fermantasyon türlerine tabi tutulur. Yani Bact'ın neden olduğu laktik asit fermantasyonu ile. lactis, laktik asit glikozdan oluşur: C6H12O6 → 2CH3 →CHOH - COOH. Clostridium cinsi bakterilerin neden olduğu bütirik fermantasyon sırasında bütirik asit oluşur: C6H12O6 → CH3 - CH2 - CH2 - COOH + 2H2 + 2CO2, vb.

Bir ineğin işkembesindeki uçucu yağ asitlerinin miktarı günde 7 kg'a ulaşabilir. Saman konsantresi içeren bir diyetle ineklerin işkembesinde şunlar bulunur: asetik asit - 850-1650 g, propiyonik asit - 340-1160, bütirik asit - 240-450 g.

Açısından asetik asit Koyunun işkembesinde günde 200-500 gr uçucu yağ asidi oluşur. Bunların yüzdesi aşağıdaki gibidir:

Bu asitlerden bazıları süt yağı, glikojen ve diğer maddelerin sentezinde kullanılır (Şekil 22), bazıları ise mikroflora tarafından amino asitlerin ve kendi proteinlerinin sentezi için malzeme görevi görür.

Ruminantların proventrikulusundaki mikroflora tarafından amino asitlerin sentezi, aşağıdaki nedenlerden dolayı meydana gelir: azotlu ürünler Fermantasyon ve amonyak. Amonyağın kaynağı üre, amonyum tuzları ve

diğer nitrojen içeren besin takviyeleri. Böylece üre, rumen mikroflorası tarafından üretilen üreaz enziminin etkisi altında amonyak ve karbondioksite parçalanır:

Azot içermeyen ürünlerin kaynağı çoğunlukla yağ asitlerinden oluşan keto asitlerdir (yukarıya bakın). Bu biyosentez genellikle indirgeyici aminasyonun doğasındadır:

Mikroorganizmalar, varlıkları için gerekli olan proteinleri amino asitlerden sentezler. Diyete bağlı olarak ineklerin işkembesinde günde 300-700 g bakteriyel protein sentezlenebilmektedir.

Yem kütleleri, proventrikulustan, asidik peynir mayası suyunun etkisi altında mikroorganizmaların öldüğü ve proteinlerinin amino asitlere parçalandığı abomasuma girer.

Mideden (abomasum) küçük porsiyonlardaki yem kütleleri mideye girer. ince bağırsak protein sindiriminin tamamlandığı yerdir. Pankreas sekresyonunun ve bağırsak suyunun proteolitik enzimlerini içerir. Bu reaksiyonlar nötr ve hafif alkali bir ortamda (pH 7-8,7) gerçekleşir. İnce bağırsakta, pankreas salgısının bikarbonatları ve bağırsak suyu hidroklorik asidi nötralize eder: HCl + NaHC03 → NaCl + H2C03 .

Karbonik anhidraz enziminin etkisi altındaki karbonik asit, CO2 ve H20'ya parçalanır. CO2'nin varlığı, kimusta sindirimi kolaylaştıran stabil bir emülsiyon oluşumuna katkıda bulunur.

Protein peptid bağlarının yaklaşık %30'u trypsin tarafından parçalanır. Aktif olmayan bir trypsinojen olarak salınır ve bağırsak mukozal enzimi enterokinazın etkisi altında, daha önce aktif merkezi kapatan heksapeptidi kaybederek aktif trypsine dönüşür (Şekil 23).Tripsin, argininin -COOH grupları tarafından oluşturulan peptit bağlarını ayırır. ve diğer amino asitlerin lizin ve -NH2 grupları.

Peptid bağlarının neredeyse %50'si kimo-tripsin tarafından parçalanır. Tripsinin etkisi altında kimo-tripsin'e dönüştürülen kimo-tripsinojen formunda salgılanır. Enzim, fenilalanin, tirozin ve triptofanın - COOH grupları ve diğer amino asitlerin - NH2 gruplarının oluşturduğu peptit bağlarını keser. Geri kalan peptid bağları, bağırsak suyu ve pankreas suyunun peptidazları - karboksipeptidazlar ve aminopeptidazlar tarafından yarılır.

Pankreas suyu kollajenaz (kollajeni parçalar) ve elastinaz (elastini hidrolize eder) içerir. Enzimlerin aktivitesi eser elementler tarafından aktive edilir: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+, vb. Protein sindiriminin son aşaması şemayı yansıtır:

Proteinlerin sindirimi bağırsak boşluğunda ve mukoza zarının yüzeyinde (parietal sindirim) meydana gelir.

Bağırsak boşluğunda, protein molekülleri parçalanır ve mukoza zarının yüzeyinde - bunların "parçaları": albümozlar, peptonlar, polipeptitler, tripeptitler ve dipeptitler.

İnce bağırsakta parçalanmayan proteinler ve türevleri kolonçürümeye maruz kalırlar. Çürüyen - çok aşamalı

çeşitli mikroorganizmaların belirli aşamalarda katıldığı bir süreç: Bacillus ve Pseudomonas cinsinin anaerobik ve aerobik bakterileri, siliatlar vb. Bakteriyel peptid hidrolazların etkisi altında, karmaşık proteinler, proteinlere ve protez gruplarına ayrılır. Proteinler sırasıyla amino asitlere hidrolize edilir ve deaminasyona, dekarboksilasyona, molekül içi bölünmeye, oksidasyona, indirgemeye, metilasyona, demetilasyona vs. uğrarlar. Bağırsak mukozasından dolaşım ve lenfatik sistemlere emilen bir dizi toksik ürün ortaya çıkar. ve vücudun her yerine taşınarak organlarını, dokularını ve hücrelerini zehirler.

Böylece kolondaki çürüme sırasında amino asitler dekarboksilasyona uğrar ve bu da kadaverin ve putresin gibi toksik aminlerin oluşumuna yol açar.

Deaminasyon sırasında (indirgeyici, molekül içi, hidrolitik, oksidatif) amonyak, doymuş ve doymamış karboksilik asitler, hidroksi asitler ve keto asitler oluşur.

Bakteriyel dekarboksilazlar, hidrokarbonlar, aldehitler, alkoller vb. oluşumuyla karboksilik asitlerin daha fazla ayrışmasına neden olabilir: CH3 -CH2 - COOH → CH3 -CH3 + CO2;

Bu süreçler genellikle eşlenik olarak ve aşamalar halinde ilerler ve sonuçta çok çeşitli bozunma ürünlerinin ortaya çıkmasına yol açar. Böylece, siklik amino asitlerin paslandırıcı ayrışması sırasında aşağıdaki fenoller oluşur.

Triptofanın çürütücü ayrışması skatol ve indol üretir.

Sistin ve sisteinin paslandırıcı ayrışması sırasında merkaptanlar, hidrojen sülfür, metan ve karbondioksit oluşur.

Protein çürümesi süreçleri, hayvanlar düşük kaliteli yemle beslendiğinde, beslenme rejiminin ihlal edildiğinde, beslenme kanalı hastalıklarında (proventrikulusun atonisi, kabızlık), bulaşıcı (kolibasilloz) ve paraziter (ascariasis) hastalıklarda yoğun bir şekilde gelişir. Bu durum hayvanların sağlığını ve verimliliğini olumsuz yönde etkiliyor.

Proteinlerin emilimi. Proteinler amino asitler, düşük molekül ağırlıklı peptitler ve protez gruplar şeklinde emilir. Yeni doğan hayvanlarda kolostrum ve sütün bölünmemiş proteinlerinin bir kısmı emilir. Emilim yeri - mukoza zarının epitelinin villusunun mikrovillusları ince bağırsak. Amino asitler, konsantrasyon ve elektrokimyasal gradyanlara karşı protein taşıyıcıların yardımıyla difüzyon, ozmoz işlemleri nedeniyle mikrovillilerin submikroskopik tübülleri ve ekzoplazmik membran yoluyla hücreye nüfuz eder. Her şeyden önce amino asit taşıyıcıya bağlanır. Dört bölgeye sahip çok değerlikli bir iyondur.

nötr, asidik ve bazik amino asitlerin yanı sıra Na + iyonuyla bağlanma. Membrandan geçtikten sonra, amino asit taşıyıcıdan ayrılır ve yavaş yavaş endoplazmik retikulum ve lamel kompleksi boyunca apikal kenardan enterositin bazal alanına doğru hareket eder (Şekil 24). Arginin, metiyonin, lösin daha hızlı emilir; daha yavaş - fenilalanin, sistein, tirozin; yavaş yavaş - alanin, seri ve glutamik asit.

Emilim süreçlerinde, sodyum klorür emilimi hızlandırdığı için önemli bir yer sodyum pompasına aittir.

Mitokondri bu süreçte harcanan kimyasal enerjiyi sağlar.

Amino asitlerin hücre etrafındaki hareketinde bir protein taşıyıcı rol oynar. Hücrenin bazal ve lateral kısımlarında taşıyıcı + amino asit kompleksi yarılır.

Amino asit hücreler arası boşluğa yayılır ve dolaşıma girer veya

villusların lenfatik sistemi ve Na + iyonları hücre yüzeyine geri döner ve yeni amino asit bölümleriyle etkileşime girer. Bu süreçler sinir ve humoral sistemler tarafından düzenlenir.

Kolonda çürüme ürünleri emilir: fenol, kresol, indol, skatol vb.

ara değişim. Portal ven yoluyla protein emiliminin ürünleri karaciğere girer. Karaciğerden geçtikten sonra kanda kalan amino asitler hepatik ven içine düşmek büyük daire kan dolaşımında bulunur ve bireysel organlara, dokulara ve hücrelere taşınır. Amino asitlerin bir kısmı hücreler arası sıvıya girer. lenf sistemi, ardından geniş bir kan dolaşımı çemberi.

Kan plazması belirli miktarda amino asit ve polipeptit içerir. İçerikleri beslendikten sonra artar.

Kan plazması glutamin ve glutamik asit açısından zengindir.

Amino asitlerin çoğu proteinlerin biyosentezi için tüketilir, bir kısmı biyolojik olarak aktif maddelerin (protein olmayan hormonlar, peptidler, aminler vb.) biyosentezi için, bir kısmı deamine edilerek enerji hammaddesi olarak kullanılır ve lipitlerin, karbonhidratların, nükleik asitlerin vb. biyosentezi için materyal.

Protein biyosentezi

Protein biyosentezi tüm organlarda, dokularda ve hücrelerde meydana gelir. En fazla protein karaciğerde sentezlenir. Sentezi ribozomlar tarafından gerçekleştirilir. Kimyasal yapısı gereği ribozomlar, RNA (%50-65) ve proteinlerden (%35-50) oluşan nükleoproteinlerdir.

Ribozomlar, önceden sentezlenmiş RNA ve proteinlerin kendiliğinden bir araya gelmesiyle oluşur. Bunlar, sentezlenen protein moleküllerinin biyosentezinin ve hareketinin gerçekleştiği granüler endoplazmik retikulumun bileşenleridir.

Hücredeki ribozomlar 3 ila 100 birim - polisomlar (poliribozomlar, ergozomlar) birikimleri şeklindedir. Ribozomlar genellikle elektron mikroskobu altında görülebilen bir tür iplikle - mRNA - birbirine bağlanır (Şekil 25).

Her ribozom sentezleme yeteneğine sahiptir.

bağımsız olarak bir polipeptit zinciri, bir grup - bu tür birkaç zincir ve protein molekülü. Büyük bir poliribozomal sistemin bir örneği, miyozin sentezleyen kas dokusunun polisomları olabilir. Polisom 60-100 ribozomdan oluşur ve 1800 amino asit kalıntısından oluşan bir protein molekülünün biyosentezini gerçekleştirir.

Bir hücrede protein biyosentezi bir dizi aşamadan geçer.

Amino asit aktivasyonu. Amino asitler difüzyon, ozmoz veya aktif transferin bir sonucu olarak hücreler arası sıvıdan hiyaloplazmaya girer. Her amino ve imino asit türü, aktive edici enzimi olan aminoasil sentetaz ile etkileşime girer. Reaksiyon Mg2+, Mn2+ ve Co2+ katyonları ile aktive edilir. Aktifleştirilmiş bir amino asit üretilir.

Aktive edilmiş amino asitlerin bağlantısı tRNA ile. Protein biyosentezinin ikinci aşamasında, amino asitlerin (aminoasiladenilatlar) bileşiklerinden aktive edilmesi

İlgili enzimler sitoplazmik tRNA'ya aktarılır. İşlem aminoasil-RNA sentetazları tarafından katalize edilir.

Amino asit kalıntısı, bir karboksil grubu ile tRNA nükleotidinin ribozunun ikinci karbon atomunun hidroksiline bağlanır.

Aktive edilmiş bir amino asit kompleksinin tRNA ile hücre ribozomuna taşınması. Aktive edilmiş amino asit, tRNA'sı ile birleşerek hiyaloplazmadan ribozoma aktarılır. İşlem, vücutta en az 20 tane bulunan spesifik enzimler tarafından katalize edilir.

Bir dizi amino asit, birkaç tRNA tarafından taşınır (örneğin, valin ve lösin, üç tRNA tarafından taşınır). Bu işlem GTP ve ATP'nin enerjisini kullanır.

Aminoasil-tRNA'nın mRNA-ribozom kompleksine bağlanması. Ribozoma yaklaşan aminoasil-tRNA, mRNA ile etkileşime girer. Her tRNA'nın üç nükleotidden oluşan bir bölgesi vardır. antigsodon. MRNA'da üç nükleotidli bir bölgeye karşılık gelir - kodon. Her kodon, bir tRNA antikodonuna ve bir amino asite karşılık gelir. Biyosentez sırasında, amino asitler ribozoma aminoasil-tRNA formunda bağlanır ve bunlar daha sonra mRNA'daki kodonların yerleşimine göre belirlenen sırayla bir polipeptit zinciri halinde birleştirilir.

Polipeptit zinciri başlangıcı. İki komşu aminoasil-tRNA, mRNA kodonlarını antikodonlarıyla birleştirdikten sonra, bir polipeptit zincirinin sentezi için koşullar yaratılır. İlk peptid bağı oluşur. Bu işlemler, Mg2+ katyonları ve protein başlatma faktörleri - F1, F2 ve F3 tarafından aktive edilen peptit sentetazları tarafından katalize edilir. Kimyasal enerjinin kaynağı

GTP. Bağlantı, ikinci aminoasil-tRNA'nın birinci ve NH2 gruplarının CO grubu nedeniyle ortaya çıkar.

Bu reaksiyonlar serbest 30S alt biriminde gerçekleşir. 50S alt birimi başlatma kompleksine bağlanır ve mRNA ile ilişkili bir ribozom oluşturmak üzere birleşirler. Her başlatma adımı bir GTP molekülüne ihtiyaç duyar.

polipeptit zincirinin uzaması. Birinci amino asidin -NH2 grubu sonuçtaki dipeptitte tutulduğu için polipeptit zincirinin başlangıcı N-terminalinden başlar. Amino asidini getiren ilk tRNA, mRNA-ribozom kompleksinden ayrılır ve yeni bir amino asit için hyaloplazmaya "gider". İkinci tRNA ile ilişkili dipeptit (yukarıya bakın), üçüncü amino-asil-tRNA ile etkileşime girer, bir tripeptit oluşur ve ikinci tRNA, ribozomdan hiyaloplazmaya vb. iner. Sonuç olarak peptit zinciri uzar (uzar). yeni amino asit kalıntılarının art arda eklenmesi. Ribozom, mRNA boyunca yavaş yavaş hareket ederek, içinde kodlanan bilgiyi açıkça organize edilmiş bir polipeptit zincirine dönüştürür. Ribozomun her adımında, bir amino asit kalıntısı kadar artan yeni bir peptidil-tRNA oluşur. İşlem, peptidil transferaz tarafından katalize edilir ve Mg2+ katyonları ve protein faktörleri (EF-Tu, EF-Ts, EF-G) tarafından etkinleştirilir. Enerjinin kaynağı GTP'dir. Polisom üzerinde birkaç peptid zinciri eşzamanlı olarak sentezlenir. Protein molekülünün birincil yapısı bu şekilde oluşturulur.

Polipeptit zincirinin sonlandırılması. Yüzeyinde polipeptit zincirinin sentezlendiği ribozom, mRNA zincirinin sonuna ulaşır ve ondan "atlar"; mRNA'nın karşı ucuna yeni bir ribozom katılarak bir sonraki polipeptit molekülünün sentezini gerçekleştirir. Polipeptit zinciri ribozomdan ayrılır ve hyaloplazmaya salınır. Bu reaksiyon, ribozomla ilişkili olan ve polipeptit ile tRNA arasındaki ester bağının hidrolizini kolaylaştıran spesifik bir salınım faktörünün (faktör R) yardımıyla gerçekleştirilir. Tüm aşamalar şemada özetlenmiştir (renk, Tablo III).

Hyaloplazmada polipeptit zincirlerinden basit ve karmaşık proteinler oluşur. Protein molekülünün ikincil, üçüncül ve bazı durumlarda dördüncül yapıları oluşur.

Vücuttaki proteinlerin yenilenmesi. Proteinler dinamik bir durumdadır, sürekli sentez ve bozunma süreçlerinden geçerler. Yaşam boyunca yavaş yavaş "yıpranırlar" - dördüncül, üçüncül, ikincil ve birincil yapıları yok edilir. Protein fonksiyonel grupları etkisiz hale getirilir ve protein molekülündeki bağlar yok edilir. "Eskimiş" protein moleküllerinin yenileriyle değiştirilmesine ihtiyaç vardır.

Protein molekülündeki hasarın derecesine bağlı olarak kısmen veya tamamen yenilenmesi gerçekleşir. İlk durumda, özel enzimlerin etkisi altında, polipeptit zincirlerinin küçük bölümleri veya ayrı amino asit kalıntıları yenilenir (transpeptidasyon). İkinci durumda, "yıpranmış" protein molekülü tamamen yenisiyle değiştirilir. Hasar görmüş protein molekülü, doku proteazlarının veya lizozomlarda lokalize olan katepsin I, II, III ve IV'ün etkisi altında ayrışır. Protein molekülü bu maddeler için olağan dönüşümlere uğrar.

İnsan vücudunun proteinleri bir bütün olarak 135-155 gün içinde güncellenir. Karaciğer proteinleri, pankreas, bağırsak duvarları ve kan plazması 10 gün, kaslar - 30, kollajen - 300 gün içinde güncellenir. Bir hücrede bir protein molekülünün sentezi 2-5 saniye içinde hızlı bir şekilde ilerler. Bir yetişkinin vücudunda günde 90-100 g protein sentezlenir (1 kg başına 1,3 g)

kitleler). Yenilenmenin derecesi yaşlanma, hastalık vb. ile azalır.

Peptitlerin biyosentezi

Endo ve eksojen amino asitlerin bir kısmı peptitlerin sentezine gider.

Glutatyon. Glutamik asit, sistein ve glisin kalıntılarından oluşan bir tripeptittir.

Biyosentez iki aşamada ilerler. Yani ilk başta enzimin etkisi altında γ -glutamilsistein sentetaz bir dipeptit oluşturur-, daha sonra tripeptit - sentetaz - tripeptit-glutatyonun katılımıyla:

Birçok enzimin ayrılmaz bir parçasıdır, proteinlerin SH gruplarını oksidasyondan korur.

karnozin ve anserin. Kas dokusunun dipeptitleri. Karnozin histidin'den oluşur ve β -alanin, anserin - 1-metilhistidin ve β -alanin.

Peptitler, ATP ve Mg2+ iyonlarının katılımıyla spesifik enzimlerin etkisi altında sentezlenir. Reaksiyonlar iki aşamada ilerler; örneğin karnosin sentezi.

Bireysel amino asitlerin biyosentezi ve metabolizması

Esansiyel olmayan amino asitler vücut dokularında sentezlenir; yeri doldurulamaz, yemin bir parçası olarak vücuda girer; koşullu olarak değiştirilebilir olanlar dokularda sınırlı bir ölçüde (arginin ve histidin) veya öncüllerin (tirozin ve sistein) varlığında sentezlenir. Bazı amino asitler sindirim kanalındaki simbiyotik mikroflora tarafından sentezlenir.

Amino asitlerin sentezi için en yaygın malzeme α -keto- ve α -karbonhidratların, lipitlerin ve diğer bileşiklerin ara değişimi sırasında dokularda oluşan hidroksi asitler. Azotun kaynağı amonyak ve amonyum tuzları, hidrojen - NAD ∙ H2 veya NADP ∙ H2'dir.

Amino asidin kaynağı bir keto asit ise, iki aşamada ilerleyen indirgeyici aminasyona uğrayabilir: önce bir imino asit, ardından bir amino asit oluşur.

Alanin pirüvik asitten, aspartik asitlerden ve oksaloasetik asitten glutamik asitlerden vb. bu şekilde oluşur.

Glutamik asidin bir kısmı sentezlenebilir α -ketoglutarik asit enzim etkisiyle L-glutamat dehidrojenaz.

Glutamik asit dokular tarafından amino grubu donörü olarak kullanılır.

Bireysel amino asitler, NH2 taşıyıcısı rolünü oynayan B6 vitamini - piridoksal fosfatın bir türevini içeren aminoferaz enzimlerinin etkisi altında transaminasyon yoluyla (A.E. Braunshtein ve M.G. Kritzman, 1937) diğer amino asitlerden oluşturulabilir. gruplar (s. 271).

Glisin serin veya treonin'den bu şekilde oluşur; alanin - glutamik ve aspartik asitlerden, triptofan veya sisteinden; fenilalaninden tirozin; sistein ve sistin - serin veya metioninden; glutamik asit prolin veya arginin vb.'den oluşur.

Bireysel amino asitlerin değişiminin belirli özellikleri vardır.

Glisin. Biyosentezin bir dizi önemli reaksiyonuna katılır. Yani ondan oluşur:

Karaciğer dokularında glisin, toksik bileşiklerin - benzoik, nötralizasyon sürecinde rol oynar.

fenilasetik asitler ve fenoller idrarla atılan eşleştirilmiş bileşikler oluşturur.

Alanin. Pirüvik asidin transaminasyonuyla oluşur (yukarıya bakın). Formda mevcut α - Ve β -formlar. Biyosenteze katılır.

Aspartik asit. Genellikle oksaloasetik asidin transaminasyonuyla oluşur (yukarıya bakın). Glutamik asit ile birlikte protein, karbonhidrat ve lipit metabolizması arasındaki ilişkiyi sağlar. Amino gruplarının donörü olarak görev yapar

Transaminasyon reaksiyonları. Ana reaksiyonlar şemaya yansıtılmıştır.

Glutamik asit. Dokularda proteinlerin bir parçası olarak, serbest halde ve amid halinde bulunur. Transaminasyon reaksiyonlarında amino grubu donörü. Sentezinde asitin yer aldığı ana maddeler:

Serin ve treonin. Metabolizmaları glisinin metabolizması ile yakından ilişkilidir. Dokulardaki serin 3-fosfogliserik asitten oluşur. Glisin, tek karbonlu bir parçanın (C1) tetrahidrofolik asite (THFA, bkz. s. 311) aktarılması sonucu serinden oluşur. Glisin treonin'den oluşturulabilir. Fragment C1, histidin ve pürinlerin sentezi için kullanılır. Serin ve treoninden, asetil-CoA'nın yardımıyla TCA'ya dahil edilen piruvik asit oluşur.

Dönüşümlerin bir kısmı şemayı yansıtıyor:

Serinin hidroksil grubu birçok enzimin aktif merkezinin bir parçasıdır: trypsin, kimo-tripsin, esterazlar, fosforilazlar.

Metiyonin. Birçok proteinin bir bileşenidir. Bir metal grubu için bağışçı olarak hizmet ediyor. Metil grubunun yeniden metilasyon sırasında transferi, karşılık gelen metil transferazların S-adenosilmetiyonin yoluyla etkisi altında gerçekleşir:

Metioninin öncüsü, birkaç aşamadan (homoserin, 0-süksinil-homoserin, sistein, sistatiyonin, homosistein) metiyonine dönüştürülen aspartik asittir.

sistein ve sistin. Birçok proteinin, peptidin, hormonun ve diğer bileşiklerin bileşenleri. SH-Sistein grubu - bileşen Birçok enzimin aktif bölgeleri. Sisteinin metabolizmaya katılımı kısmen şemayı yansıtmaktadır:

Arginin ve ornitin. Arginin, karbondioksit ve amonyağın üreye dönüştürülmesi sürecinde oluşur.

Her iki amino asit de bir dizi hayati maddenin oluşumunda rol oynar.

Lizin. Esansiyel amino asit. Birçok maddenin sentezine katılır.

Lizin kalıntısının Σ-amino grubu, özellikle biyotinenzim oluşumu sırasında apo- ve koenzimler arasında bir bağ oluşumunda rol oynar. Lizin aittir önemli rol mineralizasyon sırasında fosforun bağlanmasında kemik dokusu ve diğer süreçler.

Fenilalanin ve tirozin. Vücuttaki dönüşümleri şu yönlerde gerçekleşir: proteinlerin ve peptitlerin biyosentezi, oluşumu

proteinojenik aminler, hormonlar ve pigmentler, nükleer parçalanma ile son ürünlere oksidasyon, vb.:

Triptofan. Esansiyel amino asit. Dönüşümleri diyagramda gösterilmektedir:

Histidin. Esansiyel amino asitleri ifade eder. Birçok hayati maddenin biyosentezine ve metabolizmasına katılır:

Prolin ve hidroksiprolin. Hidroksiprolin prolinden kaynaklanır. Süreç geri döndürülemez. Her iki imino asit de proteinlerin biyosentezi vb. için kullanılır.

Amino asitlerin nitrojen içermeyen kalıntısının dönüşümü

Proteinlerin ve türevlerinin sentezinde kullanılmayan amino asitlerin bir kısmı, amonyak ve karboksilik asitlere ayrışma işlemlerine tabi tutulur. Amonyak ornitin döngüsünde karaciğerde nötralize edilir. Çeşitli deaminasyon türlerinden oksidatif deaminasyon baskındır. Ortaya çıkan keto asitler dokular tarafından çeşitli ihtiyaçlar için kullanılır. Azot içermeyen kalıntının kullanım yönüne göre amino asitler iki türe ayrılır: glikoplastik ve lipoplastik. Glikoplastik amino asitlerden (alanin, serin, sistein vb.), genellikle glikoz ve glikojenin biyosentezi için başlangıç \u200b\u200bmateryali olarak hizmet eden piruvik asit oluşur.

Lipoplastik amino asitlerden (lösin, izolösin, arginin, ornitin, lisin vb.), deaminasyondan sonra, daha yüksek yağ asitlerinin biyosentezinin kaynağı olan asetoasetik asit oluşur.

α -Amino asitlerin oksidatif deaminasyonu sırasında oluşan keto asitler dekarboksile edilir ve aynı anda yağ asitlerine oksitlenir.

Ortaya çıkan yağ asidi geçebilir β -oksidasyon, asetil-CoA ortaya çıkar - birçok maddenin biyosentezi için bir kimyasal enerji veya hammadde kaynağı.

Karmaşık proteinlerin ara değişiminin özellikleri

Karmaşık proteinlerin biyosentezi, proteinlerin biyosentezine benzer şekilde ilerler. Bu durumda protein molekülünün birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları, karşılık gelen protez grubunun eklenmesiyle oluşturulur.

Kromoproteinlerin değişimi. Hayvanların vücudu bir dizi kromoprotein içerir: hemoglobin, miyoglobin, sitokromlar, hemik enzimler vb.

Molekülün bileşiminde hem varlığı ile karakterize edilirler. Hemoglobinin biyosentezi en detaylı şekilde incelenmiştir.

Hemoglobin molekülünün ana bileşenleri hematopoetik organlarda oluşur: kırmızı kemik iliği, dalak, karaciğer. Globin, proteinlerde olduğu gibi amino asitlerden sentezlenir. Hem oluşumu, enzimlerin bir dizi aşamadan geçmesiyle gerçekleşir.

iki molekülden δ -aminolevulinik asit, bir pirol halkası içeren porfobilinojen oluşur.

Porfobilinojen daha sonra dört pirol halkasından oluşan siklik bir bileşik olan üroporfirini oluşturur.

Daha sonraki dönüşümlerde üroporfirinden protoporfirin oluşturulur. Hemosentetaz enziminin etkisi altında, protoporfirin molekülüne demir (Fe 2+) dahil edilir ve histidin kalıntısı yoluyla basit protein globine bağlanarak hemoglobin molekülünün bir alt birimini oluşturan hem ortaya çıkar.

Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinin kuru kütlesinin %90-95'ini oluşturur.

Lipoproteinlerin, glikoproteinlerin ve fosfoproteinlerin metabolizması basit proteinlerin değişiminden pek farklı değildir. Sentezleri, birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıların oluşumuyla diğer proteinlere benzer şekilde ilerler. Aradaki fark, sentez sırasında moleküllerin protein kısmına farklı protez gruplarının bağlanması gerçeğinde yatmaktadır. Karmaşık bir protein molekülünün parçalanması sırasında, protein kısmı amino asitlere bölünür ve protez grupları (lipid, karbonhidrat, amino asitlerin fosforik esterleri) basit bileşiklere bölünür.

Son takas. Ara değişim sırasında vücuttan protein parçalanma ürünleri olarak atılan bir dizi kimyasal bileşik oluşur. Özellikle karbondioksit akciğerler tarafından, su böbrekler tarafından, terle, dışkıyla, solunan havayla atılır. Protein metabolizmasının diğer birçok ürünü, özellikle nitrojenli olanlar, üre, eşleştirilmiş bileşikler vb. şeklinde atılır.

Amonyak dönüşümü. Amino asitlerin, pürin ve pirimidin bazlarının deaminasyonu sırasında amonyak oluşur. nikotinik asit ve türevleri, diğer nitrojen içeren bileşikler. Gün içerisinde insan vücudunda 100-120 gr amino asit deaminasyonu gerçekleşir, 16-19 gr nitrojen veya 18-23 gr amonyak oluşur. Temel olarak, çiftlik hayvanlarının vücudundaki amonyak, kısmen allantoin formunda üre formunda nötralize edilir, ürik asit ve amonyum tuzları. Kuşlarda ve sürüngenlerde ürik asit, nitrojen metabolizmasının ana son ürünüdür.

Üre- Çoğu omurgalı ve insanda nitrojen metabolizmasının ana son ürünü. İdrardaki tüm azotlu maddelerin %80-90'ını oluşturur. Oluşturuldu modern teori karaciğerde üre oluşumu - ornitin Krebs döngüsü.

1. Karbamoil fosfat sentetaz enziminin etkisi altında deaminasyon ve dekarboksilasyon sırasında ayrılan NH3 ve CO2, karbamoil fosfat oluşturmak üzere birleşir.

2. Ornitinkarbamoiltransferazın katılımıyla ornitinli karbamoil fosfat sitrülin oluşturur.

3. Arjininosüksinat sentetazın etkisi altında aspartik asit ile etkileşime girerek argininosüksinik asit oluşturur.

4. Argininosüksinik asit, argininosüksinat liyazın etkisi altında arginin ve fumarik asit halinde parçalanır.

5. Arginazın etkisi altında arginin, idrar ve ter ile vücuttan atılan ornitin ve üreye parçalanır:

Ornitin, karbamoil fosfatın yeni kısımlarıyla reaksiyona girer ve döngü tekrarlanır.

Dokulardaki amonyağın bir kısmı bu süreçte bağlanır amidlerin oluşumu - asparajin veya glutamin bunlar karaciğere taşınır. Karaciğerde hidrolize edilirler, ardından amonyaktan üre oluşur. Amonyağın bir kısmı dokular tarafından keto asitlerin indirgeyici aminasyonu için kullanılır ve bu da amino asitlerin oluşmasına neden olur.

Ek olarak, böbrek dokularında amonyak, organik ve inorganik asitlerin nötralizasyon sürecinde rol oynar:

Protein metabolizmasının diğer son ürünlerinin dönüşümleri. Protein metabolizması sürecinde, metabolizmanın diğer son ürünleri de oluşur, özellikle purin ve pirimidin bazlarının türevleri, gazlar (dışkılama sırasında salınır), fenoller, indol, skatol, sülfürik asit vb. Özellikle bu maddelerin çoğu Protein çürümesi sırasında kolonda oluşur.

Bu toksik bileşikler, idrarla, kısmen terle ve dışkıyla atılan eşleştirilmiş asitlerin oluşumuyla karaciğerde nötralize edilir.

Triptofanın paslandırıcı ayrışması sırasında oluşan indol ve skatol, indoksil ve skatoksile dönüştürülür. Glukuronik veya sülfürik asitlerle eşleştirilmiş bileşikler oluştururlar.

Kromoproteinlerin parçalanma ürünlerinin dönüşümleri. Kromoproteinleri bölerken globin ve hem oluşur. Globin, proteinlere özgü olağan dönüşümlere uğrar. Heme bir eğitim kaynağı olarak hizmet ediyor

safra, idrar ve dışkıdaki pigmentler. Hemoglobin oksitlenir verdohemoglobin(koleglobin). Verdohemoglobin protein kısmını ve demir atomlarını kaybeder, bu da yeşil bir maddenin oluşumuna yol açar - biliverdin. Biliverdin kırmızı bir pigmente indirgenir - bilirubin. Bilirubinden oluşur mesobilirubin, bir sonraki restorasyondan sonra bu hale gelir ürobilinojen. Ürobilinojen bağırsaklarda dışkı pigmentlerine dönüştürülür. sterkobilinojen Ve sterkobilin, böbreklerde - idrar pigmentinde urobilin.

Hem'in parçalanma ürünleri vücut tarafından çeşitli ihtiyaçlar için kullanılır. Böylece demir, ferritinlerin bir parçası olarak organlarda biriktirilir. Biliverdin ve bilirubin safra pigmentleridir, geri kalan maddeler ise idrar ve dışkıdaki pigmentlerdir. Miyoglobinin parçalanması da benzer şekilde ilerler.

Protein metabolizmasının düzenlenmesi. Düzenlemede özel bir yer serebral korteks ve subkortikal merkezlere aittir. Hipotalamusta protein metabolizması için bir merkez bulunur. Düzenleme, tahrişlere yanıt olarak refleks olarak gerçekleştirilir.

Hormonların protein biyosentezi üzerindeki etkisi, mRNA oluşumunun uyarılmasıyla gerçekleştirilir. Somatotropin, proteinin sentetik süreçlerini geliştirir. Protein biyosentezi insülin tarafından aktive edilir, bazıları

andro- ve östrojenler, tiroksin. Adrenal korteksin glukokortikoidleri, proteinlerin parçalanmasını ve azotlu maddelerin salınmasını uyarır.

Hormonların protein metabolizması üzerindeki etkisi, enzimatik reaksiyonların hızı ve yönündeki değişiklikle ilişkilidir. Biyosentez ve dolayısıyla protein metabolizmasında yer alan enzimlerin aktivitesi, yemde yeterli miktarda vitamin bulunmasına bağlıdır. Özellikle, piridoksal fosfat, amino asit dekarboksilazların bir koenzimidir, B2 vitamini, amino oksidaz koenziminin ayrılmaz bir parçasıdır, PP vitamini, glutamik asit dehidrazın temelidir, prolin ve hidroksiprolin biyosentezi, C vitamini vb. olmadan gerçekleşemez.

Protein metabolizmasının patolojisi. Enfeksiyöz, invaziv ve bulaşıcı olmayan hastalıklarda protein metabolizması bozulur. Protein metabolizması bozukluklarının nedeni yanlış formüle edilmiş bir diyet, düşük kaliteli yemle beslenme, beslenme rejimine uyulmaması vb. Bu, hayvanların üretkenliğinin azalmasına, sağlıklarının bozulmasına ve bazen ölüme yol açar.

Protein metabolizmasının patolojisi çeşitli şekillerde kendini gösterir.

Protein açlığı. İki tür protein açlığı vardır: birincil, yemde yeterli miktarda esansiyel amino asit bulunmadığında ve ikincil olarak sindirim kanalı, karaciğer ve pankreas hastalıklarının neden olduğu durumlarda. Hayvanlarda büyüme yavaşlar, genel halsizlik, şişlik görülür, kemik oluşumu bozulur, iştahsızlık, ishal görülür. Negatif bir nitrojen dengesi vardır, hipoproteinemi oluşur (kandaki protein içeriği% 30-50 azalır).

Amino asit metabolizmasının ihlali. Çeşitli şekillerde görünür. Yani bazı karaciğer hastalıklarında (hepatit, siroz, akut sarı distrofi), kandaki ve idrardaki amino asitlerin içeriği keskin bir şekilde artar - alkaptonüri oluşur. Özellikle tirozin metabolizması bozulursa, havada durduktan sonra idrarın keskin bir şekilde koyulaşmasıyla birlikte alkaptonüri gelişir. Sistinozda sistin karaciğerde, böbreklerde, dalakta birikir. Lenf düğümleri, bağırsaklar ve

idrarda fazla miktarda sistin var (sistinüri). Fenilketonüri ile idrarda büyük miktarda fenilpiruvik asit görülür. Genellikle bu tür ihlallerin nedeni beriberi'dir.

Karmaşık proteinlerin metabolizmasının ihlali.Çoğu zaman kendilerini nükleik ve porfirin metabolizması bozuklukları şeklinde gösterirler. İkinci durumda hemoglobin, miyoglobin ve diğer proteinlerin değişimi bozulur. Evet, çeşitli lezyonlar karaciğer (hepatit, fasiyoloz vb.) hiperbilirubinemi oluşur - kandaki bilirubin içeriği 0,3 - 0,35 g / l'ye yükselir. İdrar koyulaşır, içinde büyük miktarda ürobilin belirir, ürobilinüri oluşur. Bazen porfiri vardır - kanda ve dokularda porfirin içeriğinde artış. Bu porfinüriye yol açar ve idrar kırmızıya döner.

Kontrol soruları

1. Proteinler nelerdir, önemi nelerdir, kimyasal bileşim, fizikokimyasal özellikler, yapı (birincil, ikincil, üçüncül, dördüncül)? Onların sınıflandırması.

2. Amino asitlerin ana ve alt gruplarının tanımını verin, en önemlilerinin yapısal formüllerini verin, özelliklerini analiz edin.

3. Azot dengesi, minimum protein, tam ve eksik proteinler, esansiyel olmayan, şartlı olarak esansiyel olmayan ve yeri doldurulamaz amino asitler nedir? Esansiyel amino asitlerin formüllerini yazın.

4. Vücuttaki protein metabolizmasının ana aşamalarını analiz edin Çeşitli türlerçiftlik hayvanları - sindirim, emilim, ara (biyosentez ve çürüme) ve son değişimler.

5. Hayvanlarda protein metabolizması nasıl düzenlenir ve protein metabolizmasının patolojisi nedir?

Amino asitlerin, albüminlerin ve kan serumu globulinlerinin, protrombin ve fibrinojenin çoğunun deaminasyon, transaminasyon ve sentezi işlemleri karaciğerde meydana gelir. Albümin ve a-globulinlerin poligonal karaciğer hücreleri tarafından üretildiği, β- ve γ-globülinlerin RES'de, özellikle karaciğerin Kupffer hücrelerinde oluşturulduğu ve Plazma hücreleri kemik iliği.

Karaciğerin protein metabolizmasındaki öncü rolü, klinisyenlerin bu metabolizmanın parametrelerini belirleme yöntemlerine olan büyük ilgisini açıklamaktadır. Bunlar, her şeyden önce, protrombin dahil olmak üzere toplam plazma proteini miktarının ve fraksiyonlarının belirlenmesini içerir. Proteinogramın belirlenmesinin yanı sıra, patolojik proteinlerin - paraproteinlerin tezahürü de dahil olmak üzere kan proteinlerindeki değişikliklerin varlığını yalnızca dolaylı olarak gösteren testler de kullanılır. Bunlar arasında değişkenlik testleri ve koloidal testler yer alır.

Toplam protein plazmada sağlıklı insanlar%7,0-8,5'tir (K.I. Stepashkina, 1963). Toplam protein miktarındaki değişiklik yalnızca şu durumlarda gözlenir: ciddi ihlaller protein metabolizması. Buna karşılık, bireysel fraksiyonların oranındaki değişiklik, protein metabolizmasının durumunun çok ince bir göstergesidir.

En geniş uygulama pratikte kağıt üzerinde elektroforez yoluyla protein fraksiyonlarının tanımı vardır. İkincisinin dezavantajı, kullanılan yönteme bağlı olarak elde edilen sonuçlardaki dalgalanmalardır. Bu nedenle normal proteinograma ilişkin literatür verileri aynı değildir.

Tablo 7, çeşitli yazarlar tarafından tanımlanan normun çeşitlerini göstermektedir (V. E. Predtechensky'ye göre, 1960).

Karaciğer hasarı ile, poligonal karaciğer hücrelerinde albümin ve α1-globülinlerin sentezi azalır ve Kupffer hücrelerinde ve periportal mezenkimal hücrelerde β- ve γ-globülinlerin sentezi artar (retiküloendotelyal hücrelerin tahrişinin bir belirtisi olarak), kantitatif sonuçlarla sonuçlanır. protein fraksiyonlarındaki değişiklikler - disproteinemi.

Alevlenme sırasında hem akut hem de kronik olan yaygın karaciğer hasarı için, proteinogramda aşağıdaki değişiklikler karakteristiktir: albümin miktarında bir azalma ve globülinlerde bir artış. İkincisine gelince, γ-globülin fraksiyonu, görünüşe göre elektroforetik mobilite açısından γ-globülinlere benzer antikorların birikmesi nedeniyle esas olarak artar. α2- ve β-globulinlerin içeriği daha az artar. Proteinogramdaki değişimin derecesi doğrudan hastalığın ciddiyetine bağlıdır. Bunun istisnası hepatik komada agammaglobulinemidir. Hiperglobulinemiye bağlı olarak toplam protein miktarı genellikle biraz artar.

Karaciğer hasarı olan hastalarda proteinogramı değerlendirirken, çok sayıda çok çeşitli hastalıklarda, örneğin kollajenoz, böbrek hasarı, miyelomatoz vb. Gibi protein fraksiyonlarında önemli bir değişikliğin gözlendiği unutulmamalıdır. .

Karaciğer hastalıklarında kan pıhtılaşma sisteminde değişiklikler meydana gelir ve çeşitli kan pıhtılaşma faktörlerinin belirlenmesi, karaciğerin fonksiyonel durumunu değerlendirmeye yönelik bir testtir. Protrombin ve prokonvertindeki en karakteristik değişiklikler.

Protrombin(II pıhtılaşma faktörü) bir globulindir; plazmanın elektroforetik çalışmasında protrombin zirvesi albüminler ve γ-globülinler arasında bulunur. Protrombin karaciğer hücrelerinde K vitamininin katılımıyla oluşur. Kanın pıhtılaşması sürecinde protrombin trombine dönüşür. Plazmadaki protrombinin konsantrasyonu yaklaşık %0.03'tür. Pratikte belirlenen şey mutlak protrombin miktarı değil, "protrombin zamanı" ve protrombin indeksidir. Sovyetler Birliği'nde protrombin indeksinin belirlenmesinde en yaygın yöntem VN Tugolukov'un (1952) yöntemidir. Normalde protrombin indeksi %80-100'dür.

Karaciğer patolojisinde hepatositlerin protrombini sentezleme yeteneği bozulabilir. Ek olarak, karaciğer hasarına, aynı zamanda hipoprotrombineminin nedeni olan K vitamini de dahil olmak üzere bir dizi vitaminin birikmesinin ihlali eşlik eder. Bu nedenle protrombin indeksinde azalma tespit edilirse günde 3 kez 0,015 vikasol olmak üzere 3 günlük K vitamini yüklemesinden sonra ikinci bir çalışma yapılmalıdır. Protrombin miktarı düşük kalırsa, bu karaciğer parankiminde hasar olduğunu gösterir.

Karaciğer hasarına doğal olarak tepki veren kan pıhtılaşma sisteminin bir diğer faktörü de prokonvertindir (faktör VII, stabil bir faktör). Prokonvertin, tromboplastinin etkisini katalize ederek trombin oluşumunu hızlandırır. Bu faktör karaciğerde oluşur, plazmadaki içeriği% 0,015-0,03'tür. Protrombin gibi prokonvertin miktarı da indeks olarak ifade edilir. Proconvertin süresi normalde 30-35 saniyedir, indeks ise %80-120'dir.

Karaciğer parankimi hasar gördüğünde hem protrombin indeksi hem de prokonvertin indeksi azalır. Bu göstergeler ile karaciğer hasarının ciddiyeti arasında bir paralellik vardır (K.G. Kapetanaki ve M.A. Kotovshchikova, 1959; A.N. Filatov ve M.A. Kotovshchikova, 1963).

Çok sayıda teklif edildi çeşitli metodlar, dolaylı olarak disproteinemi ve paraproteineminin varlığını belirler. Hepsi patolojik proteinin çeşitli reaktiflerle çökelmesine dayanmaktadır.

Takata-Ara testi (süblimasyon testi), süblimat içeren Takata reaktifinin etkisi altında iri proteinlerin topaklayıcı bir çökeltisinin çökeltilmesi esasına dayanır. Reaksiyon, çökeltinin yoğunluğuna veya bulanıklığın meydana geldiği serum seyreltmesine göre değerlendirilir. Takata reaktifi ve azalan miktarda serum (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 ml, vb.) içeren bir dizi tüpte ilk üç veya daha fazla tüpte topaklayıcı bir çökelti meydana gelirse numune pozitif kabul edilir; sadece ilk ikisinde de olsa - zayıf derecede olumlu. Kandaki γ-globulin içeriğindeki artışla, özellikle Botkin hastalığında, karaciğer sirozunda ve aynı zamanda bir dizi başka hastalıkta (zatürre, sifiliz vb.) Test pozitiftir.

Takata-Ara testinin modifikasyonlarından biri, sonuçların belirgin bir bulanıklık elde etmek için gerekli süblimasyon reaktifinin mililitre cinsinden ifade edildiği Brüt testtir (süblimasyon-tortul reaksiyon). Norm 2 ml veya daha fazladır. Karaciğer hastalıkları durumunda, Brüt testin göstergeleri ciddi hasarla 1,8-1,6 ml'ye, 1,4 ml ve altına düşer.

Veltman testi, çeşitli konsantrasyonlarda (%0,1'den 0,01'e kadar) bir kalsiyum klorür çözeltisi varlığında ısıtıldığında plazma proteinlerinin pıhtılaşmasına dayanır. Normalde pıhtılaşma %0,04'ten daha yüksek bir çözelti konsantrasyonunda, yani ilk 6-7 test tüpünde meydana gelir. Karaciğer hasarı için, daha düşük bir konsantrasyonda tortunun ortaya çıkması karakteristiktir - pıhtılaşma "bantının" uzaması.

Sefalin testi, hastanın kan serumu varlığında sefalin-kolesterol emülsiyonunun topaklaşmasının oluşmasına dayanmaktadır. Testin yukarıda belirtilenlere göre avantajı vardır; karaciğer parankiminde nekroz varlığında keskin pozitiflik gösterir ve bu nedenle Botkin hastalığı ve karaciğer sirozunda sürecin aktivitesinin belirlenmesinde ve obstrüktif hastalık ile karaciğer sirozu arasındaki ayırıcı tanıda yararlı olabilir. sarılık (açık erken aşamalar) ve karaciğer parankiminde hasar.

Timol bulanıklık testi, test serumu timol reaktifi ile birleştirildiğinde oluşan bulanıklığın belirlenmesine dayanır. Bulanıklık derecesi 30 dakika sonra belirlenir ve bir spektrofotometre veya kolorimetrede değerlendirilir. Standart bulanıklık eğrisini kullanarak sonucu geleneksel birimlerle elde edin. Norm 0,8 ila 5,0 birim arasında değişir. Karaciğer hasarı ile numune indeksi artarak 30-35 birime ulaşır. Botkin hastalığıyla (Popper, Schaffner, 1961).

Timol bulanıklık testi, timol flokülasyon testi olarak devam ettirilebilir: serumun timol reaktifi ile birleştirilmesinden 24 saat sonra meydana gelen flokülasyon değerlendirilir.

Artık kan nitrojeni normalde %20-40 mg'dır. Şiddetli azotemi (% 100 mg'a kadar veya daha fazla) ciddi karaciğer hasarı (hepatitte akut distrofi, son dönem siroz, karaciğer ve safra yollarında ameliyat sonrası karaciğer yetmezliği) ile ortaya çıkar ve karaciğer yetmezliğinin gelişimini gösterir.

serum amonyak normalde %40-100'dür. Hiperammonemi, karaciğer yetmezliğinde ve ayrıca kanın bağırsaktan karaciğeri atlayarak aktığı belirgin porto-kaval anastomozların (doğal olarak gelişen veya ameliyat sırasında oluşturulan) varlığında gözlenir. Periferik kandaki amonyak miktarındaki en belirgin artış, karaciğer yetmezliği olan hastalarda protein yüklemesinden sonra (yemek yeme) gözlenir. Büyük bir sayı et, yemek borusu sırasında bağırsağa giren kan veya mide kanaması). Portal-hepatik yetmezliği belirlemek için amonyak tuzu içeren bir test uygulanabilir (AI Khazanov, 1968).

Lipoproteinler ve glikoproteinler*. Serum proteinleri lipitler ve karbonhidratlar ile stabil bileşikler oluşturur: lipo ve glikoproteinler. Oranı değiştirirken doğal olarak farklı gruplar Plazma proteinleri ayrıca kendileriyle ilişkili komplekslerin içeriğinde de değişir.

Elektroforez sırasında lipoproteinler, globulinin α1-,β ve γ-fraksiyonlarına karşılık gelen fraksiyonlara bölünür. Y-fraksiyonu (“lipid kalıntısı”) zayıf derecede hareketli olanları içerir. Elektrik alanı nötr yağ ve kolesterol esterleri içeren protein bileşikleri. Bu fraksiyonun pratik önemi yoktur, çünkü ikincisi patolojik koşullar altında değişmez. Şu tarihte: sağlıklı bireyler a- ve β-fraksiyonlarının, lipoproteinlerin aşağıdaki yüzdesi vardır (I.E. Tareeva, 1962): a-lipoproteinler - 29.0 ± 4.9; β-lipoproteinler - 71,0 ± 4,9; oranı β/α-2,45 ± 0,61.

α- ve β-lipoprotein fraksiyonlarının oranındaki değişiklikler ile karaciğer parankimindeki hasarın ciddiyeti arasında bir ilişki kurulmuştur. Lipoproteinogramdaki değişiklik ile diğer fonksiyonel göstergeler arasında tam bir paralellik yoktur. Bununla birlikte, Botkin hastalığının ve karaciğer sirozunun aktif fazının, lipit profilinde tamamen yok olana kadar a-lipoproteinlerin sayısında bir azalma ve β-lipoproteinlerde buna karşılık gelen bir artışla birlikte β-lipoproteinlerde bir artış ile karakterize edildiği belirtilmelidir. /α oranını birkaç kez arttırın. Kronik karaciğer hasarında bu değişiklikler daha az belirgindir.

Glikoproteinler - başta globulinler olmak üzere proteinli çeşitli karbonhidratların bileşikleri. Elektroforetik yöntem, glikoprotein fraksiyonlarının karşılık gelen protein fraksiyonlarıyla ayrılmasını sağlar. Glikoproteinlerin sentezi karaciğerde gerçekleştirilir, bu nedenle glikoproteinlerin tanımı şu amaçlarla kullanılmaya çalışılmaktadır: fonksiyonel teşhis. Ancak çeşitli yazarların karaciğer patolojisi olan hastaların muayenesinde elde ettiği veriler oldukça çelişkili kalmaktadır. Daha karakteristik olanı, a-glikoproteinlerin fraksiyonundaki artıştır (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurova, V. I. Dronova ve M. S. Panasenko, 1962).

* Belirleme yöntemi için bakınız: A.F. Blyuger. Epidemik hepatitte karaciğerin yapısı ve işlevi. Riga, 1964.

İnsan vücudundaki protein metabolizması bir ile karakterize edilir önemli özellik- yağ dokusundaki lipitler veya glikojen formundaki karbonhidratlar gibi ne proteinler ne de amino asitler gelecekte kullanılmak üzere depolanamaz.

Esansiyel olmayan amino asitler insan vücudunda sentezlenebilir. Bunu yapmanın birkaç yolu vardır: doymamış asit aminasyonu, indirgeyici aminasyon ve transaminasyon.

Doymamış asidin aluminizasyonu Asp, fumarik asitin etkisi altında oluşur. aspartat:amonyak-liyazlar(Bkz. Şekil 6.40). Reaksiyon tersine çevrilebilir ve bu nedenle fumarik aside dönüşen Asp, Krebs döngüsünde tamamen oksitlenebilir.

İndirgeyici aminasyon- oksidatif deaminasyonun ters süreci (bkz. Şekil 3.14 ve 12.1). Ancak dehidrojenazların aktivitesi esas olduğundan yalnızca Ala ve Glu bu şekilde oluşur.

Böylece Ala, Asp ve Glu şunu düşünüyor: öncelik ve diğer tüm esansiyel olmayan amino asitler transaminasyon reaksiyonlarında oluşturulur (bkz. Şekil 3.15).

Diyetteki amino asitler (proteinlerin sindirimi sırasında oluşur) kandan çeşitli organ ve dokulara taşınır ve burada protein sentezinde kullanılır. Yetişkin bir insanın vücudunda günde 1 kg vücut ağırlığı başına 1,3 g protein (ortalama 90-100 g) sentezlendiği tahmin edilmektedir. Aynı zamanda izotop yöntemleri kullanılarak gıda amino asitlerinin toplamın yalnızca 1/4'ünü oluşturduğu tespit edildi. Bu, vücut dokularındaki proteinlerin sürekli yenilendiğini gösterir. Çeşitli sincaplar itibaren güncellendi farklı hız. Örneğin insülinin çalışma süresi 20-30 dakika, bağırsak mukozasının proteinleri - 2-4 gün, hemoglobin - 100-120 gün, kollajen - 6-8 aydır.

Zamanını dolduran protein molekülleri, doku peptid hidrolazlarının etkisine maruz kalır ve şemaya göre serbest amino asitlere yok edilir.

Protein -? Yüksek moleküler ağırlık -? Düşük moleküler ağırlık -? Amino asitler, polipeptitler polipeptitler

Proteinlerin parçalanması da benzer şekilde vücut dışında, çeşitli biyolojik dokularda, sıvılarda ve gıda sistemlerinde gerçekleşir. Örneğin, peynirleri olgunlaştırırken bu şemada gösterilen tüm bileşenler her zaman nihai üründe mevcuttur. Bozunma ürünlerinin oranı: peptitler, amino asitler, aminler tadı ve aromayı önemli ölçüde etkiler. Acı tada sahip orta ve düşük molekül ağırlıklı peptitler, bazı peynirlere karakteristik acı tat verir.

İnsan vücudundaki protein metabolizmasının süreçleri bir dizi hormonun katılımıyla düzenlenir (Tablo 12.4).

Tablo 12.4

Protein ve amino asit metabolizmasının düzenlenmesi

Organ	Sentezlenen hormonlar ve etkisi
Hipofiz	Somatotropin proteinin sentetik süreçlerini geliştirir
Tiroid	Tiroksin protein biyosentez hızını artırır
Pankreas	İnsülin, protein sentezinin bunların parçalanmasına üstün gelmesini sağlar; mRNA'nın ribozomlara bağlanmasını uyarır
Adrenal medulla	Adrenalin, dokulardaki proteinlerin parçalanma hızını ve nitrojenli metabolik ürünlerin idrarla atılımını artırır.
Adrenal korteks	Kortizon, protein sentezini engeller, bunların parçalanmasını ve azotlu metabolik ürünlerin idrarla atılmasını artırır.
testisler	Testosteron kas dokusunda protein biyosentezini uyararak vücutta nitrojen birikmesine neden olur.

Protein metabolizması sonucunda bazı amino asitler parçalanır. Deaminasyon önemli bir adımdır. veya reamii-rovaiye(bkz. paragraf 3.2) En yaygın varyant oksidatif deaminasyondur. Şek. 3.14 genel denklemi göstermektedir. Gerçekte reaksiyon iki aşamada ilerler: dehidrojenasyon ve hidroliz (bkz. Şekil 12.1). Belirli bir maddenin etkisiyle oksitlendiğinde NAD dehidrogepazlar bir imino asit oluşur. Hidroliz sırasında imino grubundaki çift bağ bölünür ve NH3 açığa çıkar.

Bu dönüşümün büyük önem protein metabolizması için, çünkü her iki aşaması da geri dönüşümlüdür ve dolayısıyla bir keto asitten bir amino asit oluşturulabilir.

Azot içermeyen kalıntının kullanım yönüne göre amino asitler iki gruba ayrılır: ketojenik ve glikojenik (Tablo 12.5).

Eş zamanlı olarak ketojenik ve glikojenik - Ile, Liz, Fen, Tire, Üç.

Günümüzde tüm proteinojenik amino asitlerin bozunma yolları bilinmektedir.

Ketojenik ve glikojenik amino asit örnekleri

Bireysel amino asitlerin değişimi

Glisin en basit amino asittir. Esas olarak, oksimetil grubu, By vitamini içeren bir enzim tarafından uzaklaştırılan Ser'den sentezlenir. GABA gibi Gly de inhibitör bir nörotransmiterdir. Giy, purin nitrojenli bazların (bkz. Şekil 13.9) ve pirol halkalarının sentezine dahil edilir. Bitkisel ürünlerden oluşan aromatik serinin toksik bileşiklerinin, diyette hakim olması durumunda nötralizasyonuna katılır. Gly, böbrekler yoluyla atılan benzoik, fsnilasetik asitler ve fenollerle suda çözünebilen bileşikler oluşturur. Örneğin, benzoik asitli Gly kompleksine hyinürik asit denir (Şekil 12.2).

Pirinç. 12.2.

Gly, kolik asitle birlikte yüzey aktif madde özelliklerine sahip olan ve sindirim sırasında yağların emülsifikasyonunda rol oynayan glikokolik asit oluşturur (Şekil 12.3).

Gly'nin deaminasyonu, glioksilik asit oluşumu ile NAD'a bağımlı dehidrojenaz tarafından oksidatif tipe göre gerçekleştirilir (Şekil 12.4).

Pirinç. 12.4.

Sakin - Değiştirilebilir hidroksiamino asit. İskeleti, kaynağı glikoz olan 3-FHA'dan oluşur ve NH2-rpynna, transaminasyon yoluyla eklenir. Ser, fosfolipitlerin sentezi için gereklidir (bkz. Şekil 11.42 ve 11.43), aminoetanolün (Şekil 12.5), kolinin öncüsüdür.

Pirinç. 12.5.

Hidroksi grubu Ser, birçok enzimin aktif bölgelerinin bir parçasıdır, örneğin Tripsin, kimotripsip, esterazlar, fosforilazlar, fosfatazlar.

Kükürtün ayrışması sırasında, önce alkol hidroksilden, daha sonra hidrolitik yollarla amino grubundan salınır (Şekil 12.6). Sonuç olarak, TCA'ya kolayca karışan ve orada H20 ve CO2'ye oksitlenen PVC oluşur.

Pirinç. 12.6.

metiyonin - sülfür içeren önemli bir amino asittir. Metil grubunu diğer bileşiklere aktarır. Bunun sonucunda kolin, kreatin, adrenalin, azotlu bazlar oluşur.

Metil grubundan serbest bırakıldıktan sonra Met kükürt esas olarak Cys kükürte geçer.

Aslında, tüm dönüşümler Met aktif formunda - 8 + -adenosilmetiyonin formunda olduğunda meydana gelir (bkz. Şekil 6.31).

Met esansiyel bir amino asit olmasına rağmen, Şekil 2'de gösterilen geri dönüşümlü reaksiyonla homosisteinden yeniden üretilebilir. 12.7. Dönüşüm, B 9 ve B 12 vitaminlerini içeren enzimler tarafından katalize edilir. İle-

Pirinç. 12.7.

Met, homosisteinin tek kaynağı olduğundan, bu amino asidin vücuda sağlanması yalnızca gıdadaki içeriğine bağlıdır.

Sistein- değiştirilebilir kükürt içeren amino asit, çünkü iki amino asitten sentezlenebilir: Ser ve Met (bkz. Şekil 12.7). Cys, bir disülfür bağı oluşturmak üzere kolayca oksitlenebilen oldukça aktif bir sülfhidril grubu içerir. Böyle bir dönüşüm, proteinin üçüncül yapısının oluşumu sırasında farklı polipeptit zincirleri arasında veya bir polipeptit zinciri içinde meydana gelir ve proteinin translasyon sonrası modifikasyonu olarak adlandırılır. Üçüncül yapıdaki insülin, kimotripsin ve diğer proteinlerin molekülleri bu şekilde stabilize edilir.

Sülfhidril grubunun aktivitesi enzimatik katalizde kendini gösterir. Örneğin birçok enzimin aktif merkezinde katalitik reaksiyon için gerekli olan SH grupları bulunur. SH-rpynn'in oksidasyonu sırasında bu tür enzimlerin aktivitesinin kaybolduğu bilinmektedir.

Hayvanlar üzerinde yapılan deneylerde sisteinin redoks özelliği taşıyan tripeptit glutatyona dönüştüğü kanıtlanmıştır. Glutatyonun kendi oksidasyonu nedeniyle enzimlerin aktif indirgenmiş formunu koruduğu varsayılmaktadır. Glutatyonun pozitif antioksidan etkisi kanıtlanmıştır:

ağır metallerin, toksinlerin nötralizasyon süreçlerinin iyileştirilmesinde;
Tedavide radyasyon ve kemoterapinin istenmeyen etkilerini azaltmak onkolojik hastalıklar;
yaşlanma sürecini yavaşlatmada.

Dokularda sistein, Co A'nın sentezi için gerekli olan veya taurine oksitlenen aminoetantiyol (Şekil 12.8) oluşturmak üzere dekarboksile edilebilir (Şekil 12.9).

Dolayısıyla sistein, bir nörotransmiter rolünü oynayan ve antikonvülsan aktiviteye sahip olan taurinin öncüsüdür. Taurin enerji metabolizmasını iyileştirir, örneğin göz dokularındaki rejeneratif süreçleri uyarır.

Karaciğerde taurin, glikokolik asite benzer taurokolik asit oluşturur (bkz. Şekil 12.3), bu da bağırsaktaki yağların emülsifikasyonuna katkıda bulunur.

Pirinç. 12.9.

Çoğu zaman, safra asitlerinin taurin ve glisin ile komplekslerine konjugatlar veya eşleştirilmiş bileşikler denir.

Aspartik Ve glutamik asit oynamak büyük rol protein metabolizmasında amino asitlerin trans ve deaminasyonunu gerçekleştirir. NH3'ü yalnızca serbest formda değil aynı zamanda proteinlerin bir parçası olarak da kabul edebilirler. Sonuç olarak karşılık gelen amidler oluşur: aspragin (Asi) ve glutamin (Gln). Böylece Asi ve Glu, NH3'ün nötralizasyonuna katılır.

Amino asitlerin çoğunun değişimi, transaminasyon reaksiyonlarında aspartik ve glutamik asitlerin oluşum aşamasından geçer.

Her iki amino asit de azotlu bazların sentezinde rol oynar (bkz. Şekil 13.8 ve 13.9).

Aspartik asidin dekarboksilasyonu, a- veya (3-alapin) oluşumuna yol açar (Şekil 12.10). İkincisi, pantotepik asit sentezine dahil edilebilir (bkz. Şekil 6.47).

Pirinç. 12.10.

Glutamik asidin a-dekarboksilasyonuyla, serebral korteksin gri maddesindeki uyarma süreçlerini engelleyen ve şu şekilde kullanılan y-aminobütirik asit oluşur (Şekil 12.11). ilaç merkezi sinir sisteminin bazı hastalıklarında.

Fenilalanin esansiyel bir aromatik amino asittir. Tirosine oksitlenir ve daha sonra kinona dönüşür (Şekil 12.12). Kinonlar, cilde, saça ve yüne renk veren karmaşık proteinler olan melanonroteinlerin bir parçasıdır.

Pirinç. 12.12.

1 - reaksiyon fenilalanin hidroksilaz tarafından katalize edilir;2 - reaksiyon katalize edilir

tirozinaz

Phen değişiminde kalıtsal bir başarısızlık gözlemlenebilir - bir serinin sentezi kusurlu enzimler. Örneğin, sentezde bir kusur varsa fenilalanin hidroksilaz bir hastalık var fenketonüri. Bu durumda Tyr oluşmaz, kanda biriken ve idrarla atılan fenilaktat, fenilpiruvat ve fenilasetat oluşur. Bu gıdalar beyin için toksiktir ve çocukların ileri derecede geri zekalı olmasına neden olur. zihinsel gelişim(fenilpiruvik oligofreni), Phen içermeyen bir diyet takip edilerek gelişimi önlenebilir. Özellikle kazeinin enzimatik hidrolizi sırasında parçalanarak peynir altı suyuna geçen glikomakropeptidin Phen içermemesi bu tür çocukların beslenmesinde kullanılabileceği anlamına geliyor.

Bir kusur olduğunda başka bir ihlal meydana gelir tirozinaz ve aradım albinizm(lat. albüm- beyaz). Melanin pigmentinin sentezindeki bir arıza nedeniyle, kişinin derisi ve saçı zayıf pigmentlidir ve gözbebekleri kırmızıdır, çünkü fundus damarları iristeki pigment eksikliği nedeniyle yarı saydamdır.

Tirozin Phen'den sentezlendiği için esansiyel olmayan bir amino asittir (bkz. Şekil 12.12). Bununla birlikte, Phen'in Tyr'e oksidasyonu katalize edilir. fenil-alanin hidroksilaz - geri dönüşü olmayan bir süreç, bu nedenle ürünlerde Fen eksikliği nedeniyle Tyr bunun yerini alamaz.

Tyr bir dizi önemli bileşiğin öncüsüdür. İlk olarak Tyr'den hormonlar sentezlenir. tiroid bezi: tetraiyodotironin (T,) ve tri-iyodotironin (T3).

İkincisi, Tyr, tirozinazın katılımıyla dihidroksifenilalanine (DOPA) ve daha sonra renkli proteinlerin - melanonroteinlerin sentezi için gerekli olan DOPA-kinona oksitlenir.

Son olarak, dihidroksifenilalanin dekarboksilasyona uğrayarak katekolaminlerin (nörotransmiterler), norepinefrin ve adrenalinin öncüsü olan dopamini (dioksifeniletilamin) oluşturabilir (bkz. Şekil 8.3).

Pirinç. 12.13.

Triptofan insanlar ve hayvanlar için gerekli bir amino asittir. Ondan serotonin (Şekil 12.14) ve nikotinik asit ribonükleotid gibi biyolojik olarak aktif bileşikler sentezlenir. Serotonin, vazokonstriktör etkisi olan oldukça aktif bir biyojenik amindir. O yönetiyor atardamar basıncı, vücut ısısı, solunum, renal filtrasyon ve aracıdır sinir süreçleri CNS'de.

Pirinç. 12.14.

Normalde Tri'nin %1'den fazlası serotonine dönüştürülmez. Tri'nin %95'ten fazlası, NAD oluşumuna yol açan bir yol boyunca oksitlenerek vücudun B5 vitamini ihtiyacını azaltır.

Shed esansiyel olmayan bir amino asittir, bu nedenle hayvan vücudunda sentezlenme olasılığı vardır: ya glutamik asidin y-semialdehitinden (a-amino-y-oksopentanoik asit) ya da oluşan ornitin'den Nisan ayının hidrolizi sırasında (Şekil 12.15).

Pirinç. 12.15.

Parçalanma sırasında Pro ilk önce aynı NLD-dehidrojenaz tarafından 5-pirolin-2-karboksilik asite oksitlenir; burada çift bağ bölgesindeki döngü hidrolitik olarak yok edilir. Sonuç olarak y-semialdehit oluşur. Aldehit grubu bir karboksil grubuna oksitlenir. Glu bu şekilde ortaya çıkar, kullanım şekilleri hücrenin ihtiyaçlarına bağlıdır.