Protein metabolizması

Protein metabolizması, canlı bir organizmanın varlığının altında yatan tüm biyokimyasal süreçlerin merkezi halkasıdır. Protein metabolizmasının yoğunluğu karakterize edilir nitrojen dengesi, çünkü vücuttaki nitrojenin büyük kısmı proteinlerdedir. Bu, yem nitrojenini, vücut nitrojenini ve boşaltım nitrojenini hesaba katar. Azot dengesi pozitif olabilir (hayvan ağırlığında artış ve vücutta azot tutulması olduğunda), sıfıra eşit olabilir veya azot dengesi gözlenebilir (yemle birlikte geldiği kadar azot vücuttan atılır) , ve negatif (protein parçalanması, yem proteinleri tarafından telafi edilmez). Nitrojen dengesi karakterize edilir minimum protein- vücuttaki nitrojen dengesini korumak için gerekli olan, yemdeki en küçük protein miktarı. 1 kg canlı ağırlık başına hesaplanan minimum protein aşağıdaki ortalama değerlere sahiptir, g:

süt veren inek	1
Emzirmeyen inek	0,6-0,7
Koyun	1
Keçi	1
Domuz	1
at koşusu	1,24,42
At çalışmıyor	0,7-0,8

Yem proteinleri ikiye ayrılır tam teşekküllü ve arızalı. Tam yemler, hayvanın vücudu tarafından sentezlenemeyen esansiyel amino asit kalıntıları içerir: valin, izolösin, lösin, lizin, metiyonin, treonin, triptofan ve fenilalanin. Koşullu esansiyel amino asitler şunlardır:

gibi histidin küçük kusur yemde, sindirim kanalındaki mikrofloranın sentezi ile yenilenir. Kalan amino asitler esansiyel değildir ve hayvanın vücudunda sentezlenebilir: alanin, aspartik ve glutamik asitler, seri. Beş amino asit kısmen gerekli kabul edilir: arginin, glisin, tirozin, sistin ve sistein. İmino asitler prolin ve hidroksiprolin vücutta sentezlenebilir.

Farklı yemler ve gıda ürünleri farklı miktarlarda protein içerir, %:

bezelye fasulyesi	26	yem mayası	16
soya fasulyesi	35	Patates	2,0-5
buğday tanesi	13	Lahana	1,1-1,6
Mısır tanesi	9,5	Havuç	0,8-1
pirinç tanesi	7,5	Pancar	1,6

Hayvansal ürünler tam protein bakımından zengindir, %:

yağsız dana eti	21,5	Süzme peynir	14,6
yağsız kuzu	19,8	Peynir	20-36
Şişman kuzu	25	Tavuk yumurtası	12,6
Domuz yağı	16,5	inek sütü	3,5
Balık	9-20	inek yağı	0,5

Tam protein standardı çoğunlukla tüm temel amino asitleri içeren kazeindir.

Proteinlerin sindirimi. Sindirim kanalında proteinler amino asitlere ve prostatik gruplara ayrılır.

AT ağız boşluğu protein içeren yem mekanik olarak ezilir, tükürük ile nemlendirilir ve yemek borusu yoluyla mideye giren bir yiyecek yumrusu oluşturur (geviş getiren hayvanlarda - proventrikulus ve abomasuma, kuşlarda - glandüler ve kaslı midelere). Tükürük, gıda proteinlerini parçalayabilen hiçbir enzim içermez. Çiğnenmiş yem kütleleri mideye girer (geviş getiren hayvanlarda abomasuma girer), karıştırılır ve mide suyuna batırılır.

Mide suyu- yoğunluğu 1.002-1.010 olan renksiz ve hafif yanardöner sıvı. Bir kişi günde yaklaşık 2 litre, sığır - 30, bir at - 20, bir domuz - 4, bir köpek - 2-3, bir koyun ve bir keçi - 4 litre mide suyu üretir. Mide suyunun ilk salgılanması

(kompleks-refleks) faz, ikinci (nörohumoral) fazda, kimyasal bileşimi ve mukozal reseptörlerin mekanik tahrişi ile gıdanın türü, kokusu ve tadı ile belirlenir. Mide suyu %99,5 su ve %0,5 katı içerir. Yoğun maddeler pepsin, rennin, gastriksin, jelatinaz, lipaz (domuzlarda ve amilazda) enzimlerini içerir; proteinler - serum albüminleri ve globülinler, mukus mukoproteinleri, Castle faktörü; itibaren mineraller asitler (esas olarak hidroklorik) ve tuzlar.

Mide suyunun ana enzimi pepsindir ve katalitik etkisi için koşulları yaratan asit hidrokloriktir. Midenin fundus bezlerinin ana hücreleri pepsin oluşumunda yer alır ve pariyetal hücreler hidroklorik asit oluşumunda rol oynar. Klorür iyonlarının kaynağı NaCl'dir, H+ iyonları redoks reaksiyonları nedeniyle kandan paryetal hücrelerin sitoplazmasına gelen protonlardır (G. D. Kovbasyuk, 1978).

Hidroklorik asit, enzimlerin katalitik etkisi için gerekli asitliği oluşturur. Yani insanlarda mide suyunun pH'ı 1.5-2.0, sığırlarda - 2.17-3.14, atlarda - 1.2-3.1, domuzlarda - 1.1-2.0 , koyunlarda - 1.9-5.6, kuşlarda - 3.8 . Hidroklorik asit ayrıca pepsinojenin pepsine dönüştürülmesi için koşullar yaratır, proteinlerin bileşen parçalarına parçalanmasını, denatürasyonunu, şişmesini ve gevşemesini hızlandırır, midede çürüme ve fermantasyon süreçlerinin gelişmesini önler, bağırsak hormonlarının sentezini uyarır, vb. • Laboratuar pratiğinde mide suyunun toplam, serbest ve bağlı asitliğini belirleyin.

Rennin (kimozin veya peynir mayası), genç geviş getiren hayvanlarda peynir mayası mukozasındaki bezler tarafından üretilir. pH'ta prorennin olarak sentezlenir

AT karınÇoğu yem proteininin hidrolitik parçalanması meydana gelir. Böylece, hidroklorik asit ve pepsinin etkisi altındaki nükleoproteinler parçalanır.

nükleik asitler ve basit proteinler. Aynı zamanda diğer proteinleri de parçalar. Pepsinin etkisi altında, peptit bağları protein moleküllerinin kenarları boyunca yarılır. Aromatik ve dikarboksilik amino asitlerin oluşturduğu bağlar en kolay şekilde kırılır. Pepsin hayvan proteinlerini (kazein, miyoglobin, miyojen, miyosin) ve yün keratinleri, ipek fibroinleri, mukus müsinleri, ovomukoidler, bazı kemikler hariç olmak üzere esas olarak monoamino dikarboksilik asitlerden (tahılların gliadin ve glutelini) yapılan bazı bitkisel proteinleri kolaylıkla parçalar. proteinler ve kıkırdak.

Bazı proteinler mide suyunun diğer proteolitik enzimleri tarafından, örneğin kollajenler - jelatinaz, kazeinler - rennin tarafından parçalanır.

Başta hidroklorik asit ve enzimler olmak üzere mide suyunun bileşenlerinin etkisiyle midedeki proteinler prostetik gruplara, albümine, peptonlara, polipeptitlere ve hatta amino asitlere hidrolize olurlar.

Mide salgısı, sindirim kanalının mukoza zarının hormonları tarafından uyarılır: gastrin (pilorda), enterogastrin (bağırsakta), histamin (midede), vb.

Ruminantlarda protein sindiriminin özellikleri. Geviş getiren hayvanlarda, yemek borusundan gelen yiyecek parçası, ek mekanik işleme tabi tutulduğu proventrikulusa girer, çiğnerken ağız boşluğuna geri döner, tekrar ezilir, ardından sindirimin ilk aşamasının olduğu yara, ağ, kitap ve abomasuma girer. tamamlandı.

Proventrikulusta, yem maddelerinin kimyasal olarak işlenmesi, orada ortakyaşam yapan bakteri, siliatlar ve mantarların enzimlerinin etkisi altında gerçekleşir. Sığır işkembe mikroplarının %38'ine kadar, koyun işkembe mikroplarının %10'una kadarı proteolitik aktiviteye sahiptir, bu enzimlerin %70-80'i hücre içinde, %20-30'u işkembe sıvısında yoğunlaşmıştır. Enzimler, pH 5.5-6 ve pH 6.5-7'de arginin veya lisinin karboksil grubu ile diğer amino asitlerin amino grubu arasındaki peptit bağlarını parçalayarak, tripsin ile benzer şekilde hareket eder. Peptid hidrolazların etkisi altındaki proteinler peptitlere, peptitler peptidazlarla - oligopeptitlere, oligopeptitler - amino asitlere bölünür. Böylece mısır zeini %60 oranında amino asitlere hidrolize olur ve

kazein -% 90 oranında. Bazı amino asitler bakteriyel enzimler tarafından deamine edilir.

Proventrikulusta sindirimin dikkate değer bir özelliği, proteinlerin yemdeki protein olmayan maddelerden ve işlenmesinden elde edilen ürünlerden mikroorganizmalar tarafından sentezlenmesidir. Bitkisel gıdaların büyük kısmı karbonhidratlar ve öncelikle lif ile temsil edilir. Pankreastaki selüloz, mikrobiyal enzimler selülaz ve selobiazın etkisi altında parçalanır. α-D(+)-glikoz ve β-D(+)-glikoz.

Monozlar, düşük moleküler ağırlık oluşumuna yol açan çeşitli fermantasyon türlerine tabi tutulur. yağ asitleri. Yani, Bact'ın neden olduğu laktik asit fermantasyonu ile. lactis, laktik asit glikozdan oluşur: C6H1206 → 2CH3 →CHOH - COOH. Clostridium cinsi bakterilerin neden olduğu bütirik fermantasyon sırasında bütirik asit oluşur: C6H1206 → CH3 - CH2 - CH2 - COOH + 2H2 + 2CO2, vb.

Bir ineğin işkembesindeki uçucu yağ asitlerinin miktarı günde 7 kg'a ulaşabilir. Saman ağırlıklı bir diyetle ineklerin işkembesi şunları içerir: asetik asit - 850-1650 g, propiyonik asit - 340-1160, bütirik asit - 240-450 g.

Açısından asetik asit Bir koyunun işkembesinde günde 200-500 gr uçucu yağ asidi oluşur. Yüzdeleri aşağıdaki gibidir:

Bu asitlerin bir kısmı süt yağı, glikojen ve diğer maddelerin sentezi için kullanılır (Şekil 22), bir kısmı da mikroflora tarafından amino asitlerin ve kendi proteinlerinin sentezi için malzeme görevi görür.

Geviş getiren hayvanların proventrikülündeki mikroflora tarafından amino asitlerin sentezi, nitrojen içermeyen fermantasyon ürünleri ve amonyak nedeniyle gerçekleşir. Amonyağın kaynağı üre, amonyum tuzları ve

diğer nitrojen içeren diyet takviyeleri. Böylece, rumen mikroflorası tarafından üretilen üreaz enziminin etkisi altındaki üre, amonyak ve karbondioksite parçalanır:

Nitrojen içermeyen ürünlerin kaynağı çoğunlukla yağ asitlerinden oluşan keto asitlerdir (yukarıya bakın). Bu biyosentez genellikle indirgeyici aminasyon niteliğindedir:

Amino asitlerden, mikroorganizmalar varlıkları için gerekli proteinleri sentezler. Diyete bağlı olarak ineklerin işkembesinde günde 300-700 g bakteri proteini sentezlenebilir.

Proventrikulustan yem kütleleri, asidik peynir mayası suyunun etkisi altında mikroorganizmaların öldüğü ve proteinlerinin amino asitlere parçalandığı abomasuma girer.

Mideden (abomasum), küçük porsiyonlar halinde yem kütleleri ince bağırsak protein sindiriminin tamamlandığı yerdir. Pankreas salgısının ve bağırsak suyunun proteolitik enzimlerini içerir. Bu reaksiyonlar, nötr ve hafif alkali bir ortamda (pH 7-8.7) gerçekleşir. İnce bağırsakta, pankreas salgısının bikarbonatları ve bağırsak suyu hidroklorik asidi nötralize eder: HCI + NaHCO3 → NaCl + H2C03 .

Karbonik asit, karbonik anhidraz enziminin etkisi altında, CO2 ve H20'ye parçalanır. CO2'nin varlığı, kimusta sindirimi kolaylaştıran stabil bir emülsiyon oluşumuna katkıda bulunur.

Protein peptit bağlarının yaklaşık %30'u tripsin tarafından parçalanır. Aktif olmayan bir tripsinojen olarak salınır ve bağırsak mukozal enzim enterokinazın etkisi altında aktif tripsin haline dönüşür ve daha önce aktif merkezi kapatan heksapeptidi kaybeder (Şekil 23).Tripsin, - COOH arginin grupları tarafından oluşturulan peptit bağlarını ayırır. ve diğer amino asitlerin lizin ve - NH2 grupları.

Peptid bağlarının neredeyse %50'si kimo-tripsin tarafından parçalanır. Tripsinin etkisi altında kimo-tripsine dönüştürülen kimo-tripsinojen formunda salgılanır. Enzim, - fenilalanin, tirozin ve triptofanın COOH gruplarının ve diğer amino asitlerin - NH2 gruplarının oluşturduğu peptit bağlarını ayırır. Kalan peptit bağları, bağırsak suyunun ve pankreas suyunun peptidazları - karboksipeptidazlar ve aminopeptidazlar tarafından bölünür.

Pankreas suyu kollajenaz (kollajeni parçalar) ve elastinaz (elastini hidrolize eder) içerir. Enzimlerin aktivitesi eser elementler tarafından aktive edilir: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+, vb. Protein sindiriminin son aşaması şemayı yansıtır:

Proteinlerin sindirimi bağırsak boşluğunda ve mukoza zarının yüzeyinde gerçekleşir (pariyetal sindirim).

Bağırsak boşluğunda, protein molekülleri bölünür ve mukoza zarının yüzeyinde - "parçaları": albümozlar, peptonlar, polipeptitler, tripeptitler ve dipeptitler.

İnce bağırsakta bölünmeye uğramamış proteinler ve türevleri kolonçürümeye maruz kalırlar. Çürüyen - çok aşamalı

çeşitli mikroorganizmaların belirli aşamalarda katıldığı bir süreç: Bacillus ve Pseudomonas cinsinin anaerobik ve aerobik bakterileri, siliatlar, vb. Bakteriyel peptit hidrolazlarının etkisi altında, karmaşık proteinler proteinlere ve prostetik gruplara ayrılır. Proteinler sırayla amino asitlere hidrolize edilir ve deaminasyon, dekarboksilasyon, molekül içi bölünme, oksidasyon, indirgeme, metilasyon, demetilasyon vb. ve vücudun her yerine taşınarak organlarını, dokularını ve hücrelerini zehirler.

Böylece, kolondaki çürüme sırasında amino asitler, kadaverin ve putresin gibi toksik aminlerin oluşumuna yol açan dekarboksilasyona uğrar.

Deaminasyon sırasında (indirgeyici, molekül içi, hidrolitik, oksidatif) amonyak, doymuş ve doymamış karboksilik asitler, hidroksi asitler ve keto asitler oluşur.

Bakteriyel dekarboksilazlar, hidrokarbonlar, aldehitler, alkoller vb. oluşumu ile karboksilik asitlerin daha fazla ayrışmasına neden olabilir: CH3-CH2 - COOH → CH3-CH3 + CO2;

Bu süreçler genellikle eşlenik olarak ve aşamalar halinde ilerler ve bu da en sonunda en çok ortaya çıkmasına yol açar. çeşitli ürünlerçürümek. Böylece, siklik amino asitlerin çürütücü ayrışması sırasında aşağıdaki fenoller oluşur.

Triptofanın çürütücü ayrışması, skatol ve indol üretir.

Sistin ve sisteinin çürütücü ayrışması sırasında merkaptanlar, hidrojen sülfit, metan ve karbondioksit oluşur.

Protein bozunma süreçleri, hayvanlara düşük kaliteli yem verildiğinde, beslenme rejiminin ihlali, sindirim kanalı hastalıklarında (proventrikulusun atonisi, kabızlık), bulaşıcı (kolibasilloz) ve parazitik (ascariasis) hastalıklarda yoğun bir şekilde gelişir. Bu da hayvanların sağlığını ve üretkenliğini olumsuz etkiler.

Proteinlerin emilimi. Proteinler amino asitler, düşük moleküler ağırlıklı peptitler ve prostetik gruplar şeklinde emilir. Yeni doğmuş hayvanlarda, kolostrum ve sütün bölünmemiş proteinlerinin bir kısmı emilir. Absorpsiyon yeri - mukoza zarının epitelyumunun villusunun mikrovillusları ince bağırsak. Amino asitler, konsantrasyon ve elektrokimyasal gradyanlara karşı protein taşıyıcıların yardımıyla difüzyon, ozmoz işlemleri nedeniyle mikrovillusun submikroskopik tübülleri ve ekzoplazmik zar yoluyla hücreye nüfuz eder. Her şeyden önce, amino asit taşıyıcıya bağlanır. için dört yeri olan çok değerlikli bir iyondur.

nötr, asidik ve bazik amino asitlerin yanı sıra Na + iyonu ile bağlanma. Amino asit, zardan geçtikten sonra taşıyıcıdan ayrılır ve yavaş yavaş endoplazmik retikulum ve lamellar kompleksi boyunca apikal kenardan enterositin bazal bölgesine doğru hareket eder (Şekil 24). Arginin, metiyonin, lösin daha hızlı emilir; daha yavaş - fenilalanin, sistein, tirozin; yavaş yavaş - alanin, seri ve glutamik asit.

Sodyum klorür emilimi hızlandırdığından, emilim süreçlerinde önemli bir yer sodyum pompasına aittir.

Mitokondri bu süreçte harcanan kimyasal enerjiyi sağlar.

Amino asitlerin hücre etrafındaki hareketinde bir protein taşıyıcı yer alır. Hücrenin bazal ve yan kısımlarında taşıyıcı + amino asit kompleksi parçalanır.

Amino asit, hücreler arası boşluğa yayılır ve dolaşıma girer veya

villusun lenfatik sistemi ve Na + iyonları hücre yüzeyine geri döner ve yeni amino asit kısımları ile etkileşime girer. Bu işlemler sinir ve hümoral sistemler tarafından düzenlenir.

Kolonda çürüme ürünleri emilir: fenol, kresol, indol, skatol vb.

ara takas. Portal venden protein emiliminin ürünleri karaciğere girer. Karaciğerden geçtikten sonra kanda kalan amino asitler karaciğer damarı içine düşmek büyük daire kan dolaşımı ve bireysel organlara, dokulara ve hücrelere taşınır. Amino asitlerin bir kısmı hücreler arası sıvıdan girer. lenf sistemi, sonra geniş bir kan dolaşımı çemberi.

Kan plazması belirli miktarda amino asit ve polipeptit içerir. İçerikleri beslendikten sonra artar.

Kan plazması glutamin ve glutamik asit açısından zengindir.

Amino asitlerin çoğu protein biyosentezi için, bazıları da biyolojik olarak biyosentez için tüketilir. aktif maddeler(protein olmayan hormonlar, peptidler, aminler vb.), bir kısmı deaminasyona uğrayarak enerji ham maddesi ve lipitlerin, karbonhidratların, nükleik asitlerin vb. biyosentezi için malzeme olarak kullanılır.

Protein biyosentezi

Protein biyosentezi tüm organ, doku ve hücrelerde gerçekleşir. En büyük protein miktarı karaciğerde sentezlenir. Sentezi ribozomlar tarafından gerçekleştirilir. Kimyasal yapıları gereği ribozomlar, RNA (%50-65) ve proteinlerden (%35-50) oluşan nükleoproteinlerdir.

Ribozomlar, önceden sentezlenmiş RNA ve proteinlerin kendiliğinden bir araya gelmesiyle oluşur. Bunlar, sentezlenmiş protein moleküllerinin biyosentezinin ve hareketinin gerçekleştiği granüler endoplazmik retikulumun bileşenleridir.

Hücredeki ribozomlar 3 ila 100 birim - polisomlar (poliribozomlar, ergosomlar) birikimi şeklindedir. Ribozomlar genellikle elektron mikroskobu altında görülebilen bir tür iplik - mRNA ile birbirine bağlanır (Şekil 25).

Her ribozom sentezleme yeteneğine sahiptir.

bağımsız olarak bir polipeptit zinciri, bir grup - bu tür birkaç zincir ve protein molekülü. Polisomlar, büyük bir poliribozomal sistemin bir örneğidir. kas dokusu miyozin sentezler. Polisom 60-100 ribozomdan oluşur ve 1800 amino asit kalıntısından oluşan bir protein molekülünün biyosentezini gerçekleştirir.

Bir hücrede protein biyosentezi bir dizi aşamadan geçer.

Amino asit aktivasyonu. Amino asitler, difüzyon, ozmoz veya aktif transfer sonucu hücreler arası sıvıdan hyaloplazmaya girer. Her bir amino ve imino asit türü, aktive edici enzimi olan aminoasil sentetaz ile etkileşime girer. Reaksiyon, Mg 2+ , Mn 2+ ve Co 2+ katyonları tarafından aktive edilir. Aktive edilmiş bir amino asit üretilir.

Aktive edilmiş amino asitlerin bağlanması tRNA ile. Protein biyosentezinin ikinci aşamasında, aktifleştirilmiş amino asitler (aminoasiladenilatlar) ile bileşiklerinden

Karşılık gelen enzimler sitoplazmik tRNA'ya aktarılır. İşlem, aminoasil-RNA sentetazları tarafından katalize edilir.

Amino asit kalıntısı, bir karboksil grubu ile tRNA nükleotitinin ribozunun ikinci karbon atomunun hidroksiline bağlanır.

Aktive edilmiş bir amino asit kompleksinin tRNA ile hücre ribozomuna taşınması. Etkinleştirilmiş amino asit, tRNA'sı ile birleşerek hyaloplazmadan ribozoma aktarılır. Süreç, vücutta en az 20 tane bulunan spesifik enzimler tarafından katalize edilir.

Bir dizi amino asit, birkaç tRNA tarafından taşınır (örneğin, valin ve lösin, üç tRNA tarafından taşınır). Bu işlem GTP ve ATP'nin enerjisini kullanır.

Aminoasil-tRNA'nın mRNA-ribozom kompleksine bağlanması. Ribozoma yaklaşan aminoasil-tRNA, mRNA ile etkileşime girer. Her tRNA'nın üç nükleotitten oluşan bir bölgesi vardır, - antigsodon. mRNA'da, üç nükleotitli bir bölgeye karşılık gelir - kodon. Her kodon, bir tRNA antikodonuna ve bir amino aside karşılık gelir. Biyosentez sırasında, amino asitler ribozoma aminoasil-tRNA formunda bağlanır ve bunlar daha sonra mRNA'daki ko-donların yerleştirilmesiyle belirlenen sırayla bir polipeptit zinciri halinde birleştirilir.

Polipeptit zinciri başlangıcı. İki komşu aminoasil-tRNA, antikodonları ile mRNA kodonlarına katıldıktan sonra, bir polipeptit zincirinin sentezi için koşullar yaratılır. İlk peptit bağı oluşur. Bu işlemler, Mg2+ katyonları ve protein başlatma faktörleri - Fı, F2 ve F3 - tarafından aktive edilen peptit sentetazları tarafından katalize edilir. Kimyasal enerjinin kaynağı,

GTP. Bağlantı, birinci aminoasil-tRNA'nın CO grubu ve ikinci aminoasil-tRNA'nın NH2 grubu nedeniyle ortaya çıkar.

Bu reaksiyonlar serbest 30S alt biriminde gerçekleşir. 50S alt birimi, başlatma kompleksine bağlanır ve mRNA ile ilişkili bir ribozom oluşturmak için birleşirler. Her başlatma adımı bir GTP molekülü gerektirir.

polipeptit zincirinin uzaması. Birinci amino asidin -NH2 grubu elde edilen dipeptitte tutulduğu için, polipeptit zincirinin başlangıcı N-terminalinden başlar. Amino asidini getiren ilk tRNA, mRNA-ribozom kompleksinden ayrılır ve yeni bir amino asit için hyaloplazmaya "gider". İkinci tRNA ile ilişkili dipeptit (yukarıya bakın) üçüncü amino-asil-tRNA ile etkileşime girer, bir tripeptit oluşur ve ikinci tRNA ribozomdan hyaloplazmaya iner, vb. Sonuç olarak peptit zinciri uzar (uzar) yeni amino asit kalıntılarının art arda eklenmesi. Ribozom, mRNA boyunca kademeli olarak hareket ederek, içinde kodlanmış bilgiyi açıkça organize edilmiş bir polipeptit zincirine dönüştürür. Ribozomun her adımında, bir amino asit kalıntısı artan yeni bir peptidil-tRNA oluşur. Proses, peptidil transferaz tarafından katalize edilir ve Mg2+ katyonları ve protein faktörleri (EF-Tu, EF-Ts, EF-G) tarafından aktive edilir. Enerji kaynağı GTP'dir. Birkaç peptit zinciri, polisom üzerinde eşzamanlı olarak sentezlenir. Protein molekülünün birincil yapısı bu şekilde oluşturulur.

polipeptit zincirinin sonlandırılması. Yüzeyinde polipeptit zincirinin sentezlendiği ribozom, mRNA zincirinin sonuna ulaşır ve ondan "sıçrar"; yeni bir ribozom, bir sonraki polipeptit molekülünün sentezini gerçekleştirerek mRNA'nın karşı ucunu kendi yerine birleştirir. Polipeptit zinciri ribozomdan ayrılır ve hyaloplazmaya salınır. Bu reaksiyon, ribozom ile ilişkili olan ve polipeptit ile tRNA arasındaki ester bağının hidrolizini kolaylaştıran spesifik bir salım faktörü (faktör R) yardımıyla gerçekleştirilir. Tüm aşamalar şemada özetlenmiştir (renkli, Tablo III).

Hyaloplazmada, polipeptit zincirlerinden basit ve karmaşık proteinler oluşur. Protein molekülünün ikincil, üçüncül ve bazı durumlarda dörtlü yapıları oluşur.

Vücuttaki proteinlerin yenilenmesi. Proteinler, sürekli sentez ve bozunma süreçlerinden geçen dinamik bir durumdadır. Yaşam boyunca yavaş yavaş "yıpranırlar" - dörtlü, üçüncül, ikincil ve birincil yapıları yok edilir. Protein fonksiyonel grupları inaktive edilir ve protein molekülündeki bağlar yok edilir. "Aşınmış" protein moleküllerini yenileriyle değiştirmeye ihtiyaç vardır.

Protein molekülünün hasar derecesine bağlı olarak kısmen veya tamamen yenilenmesi gerçekleşir. İlk durumda, özel enzimlerin etkisi altında, polipeptit zincirlerinin küçük bölümleri veya bireysel amino asit kalıntıları yenilenir (transpeptidasyon). İkinci durumda, "yıpranmış" protein molekülü tamamen yenisiyle değiştirilir. Hasarlı protein molekülü, doku proteazlarının veya lizozomlarda lokalize katepsin I, II, III ve IV'ün etkisi altında ayrışır. Protein molekülü, bu maddeler için olağan dönüşümlere uğrar.

İnsan vücudunun proteinleri bir bütün olarak 135-155 gün içinde güncellenir. Karaciğer, pankreas, bağırsak duvarları ve kan plazmasının proteinleri 10 gün, kaslar - 30, kollajen - 300 gün içinde güncellenir. Bir hücrede bir protein molekülünün sentezi hızlı bir şekilde - 2-5 saniye içinde gerçekleşir. Bir yetişkinin vücudunda günde 90-100 g protein sentezlenir (1 kg başına 1,3 g).

kitleler). Yaşlanma, hastalık vb. ile yenilenme derecesi azalır.

peptitlerin biyosentezi

Endo- ve eksojen amino asitlerin bir kısmı peptitlerin sentezine gider.

Glutatyon. Glutamik asit, sistein ve glisin kalıntılarından oluşan bir tripeptittir.

Biyosentez iki aşamada ilerler. Yani, ilk başta enzimin etkisi altında γ -glutamilsistein ​​sentetaz bir dipeptit oluşturur-, daha sonra tripeptit - sentetaz - tripeptit-glutatyonun katılımıyla:

o ayrılmaz parça birçok enzim, proteinlerin SH gruplarını oksidasyondan korur.

karnosin ve anserin. Kas dokusunun dipeptitleri. Karnosin, histidinden oluşur ve β -alanin, anserin - 1-metilhistidin'den ve β -alanin.

Peptitler, ATP ve Mg2+ iyonlarının katılımıyla spesifik enzimlerin etkisi altında sentezlenir. Reaksiyonlar, örneğin karnosin sentezi olmak üzere iki aşamada ilerler.

Bireysel amino asitlerin biyosentezi ve metabolizması

Esansiyel olmayan amino asitler vücut dokularında sentezlenir; yeri doldurulamaz beslenmenin bir parçası olarak vücuda girer; şartlı olarak değiştirilebilir olanlar, dokularda sınırlı bir ölçüde (arginin ve histidin) veya öncüllerin (tirozin ve sistein) varlığında sentezlenir. Bazı amino asitler sindirim kanalında simbiyotik mikroflora tarafından sentezlenir.

Amino asitlerin sentezi için en yaygın malzeme α -keto- ve α -Karbonhidratların, lipitlerin ve diğer bileşiklerin ara değişimi sırasında dokularda oluşan hidroksi asitler. Azot kaynağı amonyak ve amonyum tuzları, hidrojen - NAD ∙ H 2 veya NADP ∙ H 2'dir.

Amino asidin kaynağı bir keto asit ise, o zaman iki aşamada ilerleyen indirgeyici aminasyona uğrayabilir: önce bir imino asit, ardından bir amino asit oluşur.

Pirüvik asitten alanin, oksaloasetik asitten aspartik ve glutamik asitler vb. bu şekilde oluşur.

Glutamik asidin bir kısmı sentezlenebilir. α -ketoglutarik asit enzim etkisiyle L-glutamat dehidrojenaz.

Glutamik asit, dokular tarafından bir amino grubu donörü olarak kullanılır.

Bireysel amino asitler, NH2 taşıyıcısı rolünü oynayan B6 vitamini - piridoksal fosfat türevini içeren aminoferaz enzimlerinin etkisi altında transaminasyonla (A.E. Braunshtein ve M.G. Kritzman, 1937) diğer amino asitlerden oluşturulabilir. gruplar (s. 271).

Glisin, serin veya treoninden bu şekilde oluşur; alanin - glutamik ve aspartik asitlerden, triptofan veya sisteinden; fenilalaninden tirozin; sistein ve sistin - serin veya metiyoninden; glutamik asit, prolin veya arginin vb.'den oluşur.

Bireysel amino asitlerin değişiminin belirli özellikleri vardır.

glisin. Biyosentezin bir dizi önemli reaksiyonuna katılır. Böylece, ondan oluşur:

Karaciğer dokularında glisin, toksik bileşikleri nötralize etme sürecinde yer alır - benzoik,

fenilasetik asitler ve fenoller, idrarla atılan eşleştirilmiş bileşikler oluşturur.

Alanin. Piruvik asidin transaminasyonuyla oluşur (yukarıya bakın). formda var α - ve β -formlar. Biyosenteze katılır.

Aspartik asit. Genellikle oksaloasetik asidin transaminasyonuyla oluşur (yukarıya bakın). Glutamik asit ile birlikte protein, karbonhidrat ve lipid metabolizması arasındaki ilişkiyi sağlar. Amino grup donörü olarak görev yapar.

transaminasyon reaksiyonları. Ana reaksiyonlar şemaya yansıtılmıştır.

Glutamik asit. Dokularda proteinlerin bir parçası olarak, serbest halde ve bir amid olarak bulunur. Transaminasyon reaksiyonlarında amino grup donatörü. Sentezinde asidin yer aldığı ana maddeler:

Serin ve treonin. Metabolizmaları glisin metabolizması ile yakından ilişkilidir. Dokularda serin, 3-fosfogliserik asitten oluşur. Glisin, bir karbon fragmanının (Cı) tetrahidrofolik aside (THFA, bkz. s. 311) transferinin bir sonucu olarak serinden oluşur. Glisin, treoninden oluşturulabilir. Parça Cı, histidin ve pürinlerin sentezi için kullanılır. Serin ve treoninden, asetil-CoA'nın yardımıyla TCA'ya dahil edilen piruvik asit oluşur.

Dönüşümlerin bir kısmı şemayı yansıtır:

Serinin hidroksil grubu, birçok enzimin aktif merkezinin bir parçasıdır: tripsin, kimo-tripsin, esterazlar, fosforilazlar.

metiyonin. Birçok proteinin bir bileşenidir. Bir metal grubu için bağışçı olarak hizmet ediyor. Remetilasyon sırasında metil grubunun transferi, karşılık gelen metil transferazların etkisi altında S-adenosilmetionin aracılığıyla gerçekleşir:

Metiyonin öncüsü, birkaç aşamada (homoserin, 0-süksinil-homoserin, sistein, sistatiyonin, homosistein) metiyonine dönüştürülen aspartik asittir.

sistein ve sistin. Birçok protein, peptit, hormon ve diğer bileşiklerin bileşenleri. SH-sistein grubu, bir dizi enzimin aktif merkezlerinin ayrılmaz bir parçasıdır. Sisteinin metabolizmaya katılımı, şemayı kısmen yansıtır:

arginin ve ornitin. Arginin, karbondioksit ve amonyağın üreye dönüştürülmesi sürecinde oluşur.

Her iki amino asit de bir dizi hayati maddenin oluşumunda rol oynar.

Lizin. Esansiyel amino asit. Birçok maddenin sentezine katılır.

Lizin tortusunun Σ-amino grubu, özellikle bir biyotinenzim oluşumu sırasında apo- ve koenzimler arasında bir bağ oluşumunda yer alır. Lizin, mineralizasyon sırasında fosforun bağlanmasında önemli bir rol oynar. kemik dokusu ve diğer süreçler.

Fenilalanin ve tirozin. Vücuttaki dönüşümleri şu yönlerde ilerler: proteinlerin ve peptitlerin biyosentezi, oluşumu

proteinojenik aminler, hormonlar ve pigmentler, nükleer kırılma ile son ürünlere oksidasyon, vb.:

Triptofan. Esansiyel amino asit. Dönüşümleri şema ile gösterilmektedir:

histidin. Esansiyel amino asitleri ifade eder. Birçok hayati maddenin biyosentezine ve metabolizmasına katılır:

Prolin ve hidroksiprolin. Hidroksiprolin, prolinden doğar. Süreç geri döndürülemez. Her iki imino asit de proteinlerin vs. biyosentezi için kullanılır.

Nitrojen içermeyen amino asit kalıntısının dönüşümü

Proteinlerin ve türevlerinin sentezinde kullanılmayan amino asitlerin bir kısmı, amonyak ve karboksilik asitlere ayrışma süreçlerine tabi tutulur. Amonyak ornitin döngüsünde karaciğerde nötralize edilir. Çeşitli deaminasyon türleri arasında oksidatif deaminasyon baskındır. Ortaya çıkan keto asitler, dokular tarafından çeşitli ihtiyaçlar için kullanılır. Azot içermeyen kalıntının kullanım yönüne göre amino asitler iki türe ayrılır: glukoplastik ve lipoplastik. Glukoplastik amino asitlerden (alanin, serin, sistein, vb.), Genellikle glikoz ve glikojenin biyosentezi için başlangıç ​​\u200b\u200bmalzemesi görevi gören pirüvik asit oluşur.

Lipoplastik amino asitlerden (lösin, izolösin, arginin, ornitin, lizin, vb.), Deaminasyondan sonra, daha yüksek yağ asitlerinin biyosentezinin bir kaynağı olan asetoasetik asit oluşur.

α -Amino asitlerin oksidatif deaminasyonu sırasında oluşan keto asitler, dekarboksile edilir ve aynı anda yağ asitlerine oksitlenir.

Ortaya çıkan yağ asidi geçebilir β -oksidasyon, asetil-CoA ortaya çıkar - birçok maddenin biyosentezi için bir kimyasal enerji kaynağı veya hammadde.

Karmaşık proteinlerin ara değişiminin özellikleri

Karmaşık proteinlerin biyosentezi, proteinlerin biyosentezine benzer şekilde ilerler. Bu durumda protein molekülünün primer, sekonder, tersiyer ve kuaterner yapıları karşılık gelen prostetik grubun eklenmesiyle oluşur.

Kromoproteinlerin değişimi. Hayvanların vücudu bir dizi kromoprotein içerir: hemoglobin, miyoglobin, sitokromlar, hemik enzimler, vb.

Molekülün bileşiminde heme varlığı ile karakterize edilirler. Hemoglobinin biyosentezi en ayrıntılı şekilde incelenmiştir.

Hemoglobin molekülünün ana bileşenleri hematopoietik organlarda oluşur: kırmızı kemik iliği, dalak, karaciğer. Globin, proteinler için olağan şekilde amino asitlerden sentezlenir. Hem oluşumu, enzimlerin bir dizi aşamadan geçmesiyle gerçekleşir.

iki molekülden δ -aminolevulinik asit, bir pirol halkası içeren porfobilinojen oluşur.

Porfobilinojen daha sonra dört pirol halkasından oluşan siklik bir bileşik - üroporfirin oluşturur.

Diğer dönüşümlerde, üroporfirinden protoporfirin oluşur. Hemosentezaz enziminin etkisi altında, protoporfirin molekülüne demir (Fe 2+) dahil edilir ve histidin kalıntısı yoluyla hemoglobin molekülünün bir alt birimini oluşturan basit protein globine bağlanan heme ortaya çıkar.

Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinin kuru kütlesinin %90-95'ini oluşturur.

Lipoproteinlerin, glikoproteinlerin ve fosfoproteinlerin metabolizması basit proteinlerin değiş tokuşundan pek farklı değildir. Sentezleri, birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıların oluşumu ile diğer proteinlere benzer şekilde ilerler. Fark, sentez sırasında moleküllerin protein kısmına farklı prostetik grupların bağlanması gerçeğinde yatmaktadır. Karmaşık bir protein molekülünün parçalanması sırasında, protein kısmı amino asitlere bölünür ve prostetik gruplar (lipit, karbonhidrat, amino asitlerin fosforik esterleri) basit bileşiklere bölünür.

Son takas. Ara değişim sırasında, vücuttan protein parçalanma ürünleri olarak atılan bir dizi kimyasal bileşik oluşur. Özellikle karbondioksit akciğerler tarafından, su - böbrekler tarafından, terle, dışkıyla, dışarı verilen havayla atılır. Protein metabolizmasının diğer birçok ürünü, özellikle azotlu olanlar, üre, eşleştirilmiş bileşikler, vb. şeklinde atılır.

Amonyak dönüşümü. Amonyak, amino asitlerin, pürin ve pirimidin bazlarının deaminasyonu sırasında oluşur, nikotinik asit ve türevleri, diğer nitrojen içeren bileşikler. Gün boyunca insan vücudunda 100-120 gr amino asit deaminasyona uğrar, 16-19 gr nitrojen veya 18-23 gr amonyak oluşur. Temel olarak, çiftlik hayvanlarının vücudundaki amonyak üre şeklinde, kısmen - allantoin şeklinde nötralize edilir, ürik asit ve amonyum tuzları. Kuşlarda ve sürüngenlerde ürik asit, nitrojen metabolizmasının ana son ürünüdür.

Üre- çoğu omurgalı ve insanda nitrojen metabolizmasının ana son ürünü. İdrardaki tüm azotlu maddelerin %80-90'ını oluşturur. oluşturuldu modern teori karaciğerde üre oluşumu - ornitin Krebs döngüsü.

1. Karbamoil fosfat sentetaz enziminin etkisi altında deaminasyon ve dekarboksilasyon sırasında ayrılan NH3 ve CO2, karbamoil fosfat oluşturmak üzere birleşir.

2. Sitrülini oluşturan ornitinkarbamoiltransferazın katılımıyla ornitinli karbamoil fosfat.

3. Argininosüksinat sentetazın etkisi altında, argininosüksinik asit oluşturan aspartik asit ile etkileşime girer.

4. Argininosuksinik asit, argininosüksinat liyazın etkisi altında arginin ve fumarik aside parçalanır.

5. Arginazın etkisi altında arginin, vücuttan idrar ve ter ile atılan ornitin ve üreye parçalanır:

Ornitin, karbamoil fosfatın yeni bölümleriyle reaksiyona girer ve döngü tekrar eder.

Dokulardaki amonyağın bir kısmı işlemde bağlanır. amid oluşumu - asparagin veya glutamin bunlar karaciğere taşınır. Karaciğerde hidrolize edilirler, ardından amonyaktan üre oluşur. Bazı amonyak, dokular tarafından keto asitlerin indirgeyici aminasyonu için kullanılır ve bu da amino asitlerin oluşumuyla sonuçlanır.

Ek olarak, böbrek dokularında amonyak, organik ve inorganik asitleri nötralize etme sürecinde yer alır:

Diğer ürünlerin dönüşümleri son değişim proteinler. Protein metabolizması sürecinde, özellikle pürin ve pirimidin bazlarının türevleri, gazlar (dışkılama sırasında salınan), fenoller, indol, skatol, sülfürik asit vb. Gibi diğer metabolizma son ürünleri de oluşur. Özellikle bu maddelerin birçoğu oluşur. protein bozunması sırasında kolonda.

Bu toksik bileşikler, kısmen ter ve dışkı olmak üzere idrarla atılan eşleştirilmiş asitlerin oluşumuyla karaciğerde nötralize edilir.

Triptofanın çürütücü ayrışması sırasında oluşan indol ve skatol, indoksil ve skatoksile dönüştürülür. Glukuronik veya sülfürik asitlerle eşleştirilmiş bileşikler oluştururlar.

Kromoproteinlerin parçalanma ürünlerinin dönüşümleri. Kromoproteinler parçalanırken globin ve heme oluşur. Globin, proteinlere özgü olağan dönüşümlere uğrar. Heme bir eğitim kaynağı olarak hizmet ediyor

safra, idrar ve dışkıdaki pigmentler. Hemoglobin oksitlenir verdohemoglobin(koleglobin). Verdohemoglobin, yeşil bir maddenin oluşumuna yol açan protein kısmını ve demir atomlarını kaybeder - biliverdin. Biliverdin kırmızı bir pigmente indirgenir - bilirubin. Bilirubinden oluşur mesobilirubin, bir sonraki restorasyondan sonra ürobilinojen. Ürobilinojen bağırsaklarda dışkı pigmentlerine dönüştürülür. sterkobilinojen ve stercobilin, böbreklerde - idrar pigmentinde ürobilin.

Hemin parçalanma ürünleri vücut tarafından çeşitli ihtiyaçlar için kullanılır. Böylece demir, ferritinlerin bir parçası olarak organlarda birikir. Biliverdin ve bilirubin safra pigmentleridir, maddelerin geri kalanı idrar ve dışkıdaki pigmentlerdir. Miyoglobinin parçalanması da benzer şekilde ilerler.

Protein metabolizmasının düzenlenmesi. Düzenlemede özel bir yer serebral korteks ve subkortikal merkezlere aittir. Hipotalamus, protein metabolizması için bir merkez içerir. Düzenleme, tahrişlere yanıt olarak refleks olarak gerçekleştirilir.

Hormonların protein biyosentezi üzerindeki etkisi, mRNA oluşumunu uyararak gerçekleştirilir. Somatotropin, proteinin sentetik işlemlerini geliştirir. Protein biyosentezi insülin tarafından aktive edilir, bazıları

andro- ve östrojenler, tiroksin. Adrenal korteksin glukokortikoidleri, proteinlerin parçalanmasını ve azotlu maddelerin salınmasını uyarır.

Hormonların protein metabolizması üzerindeki etkisi, enzimatik reaksiyonların hızındaki ve yönündeki bir değişiklikle ilişkilidir. Biyosentez ve dolayısıyla protein metabolizmasında yer alan enzimlerin aktivitesi, yemde yeterli miktarda vitamin bulunmasına bağlıdır. Özellikle, piridoksal fosfat, amino asit dekarboksilazların bir koenzimidir, B2 vitamini, amino oksidaz koenziminin ayrılmaz bir parçasıdır, PP vitamini, glutamik asit dehidrazın temelidir, prolin ve hidroksiprolin biyosentezi, C vitamini olmadan gerçekleşemez, vb.

Protein metabolizmasının patolojisi. Protein metabolizması bulaşıcı, invaziv ve bulaşıcı olmayan hastalıklarda bozulur. Protein metabolizması bozukluklarının nedeni yanlış formüle edilmiş bir diyet, düşük kaliteli yemle beslenme, beslenme rejimine uyulmaması vb.

Protein metabolizmasının patolojisi çeşitli şekillerde kendini gösterir.

protein açlığı. İki tür protein açlığı vardır: birincil, yemde yeterli esansiyel amino asit olmadığında ve ikincil, sindirim kanalı, karaciğer, pankreas hastalıklarının neden olduğu. Hayvanlarda büyüme yavaşlar, genel halsizlik, şişlik görülür, kemik oluşumu bozulur, iştahsızlık ve ishal görülür. Negatif bir nitrojen dengesi oluşur, hipoproteinemi oluşur (kandaki protein içeriği% 30-50 azalır).

Amino asit metabolizmasının ihlali. Birkaç biçimde görünür. Bu nedenle, bazı karaciğer hastalıklarında (hepatit, siroz, akut sarı distrofi), kandaki ve idrardaki amino asitlerin içeriği keskin bir şekilde artar - alkaptonüri oluşur. Özellikle tirozin metabolizması bozulursa, havada durduktan sonra idrarda keskin bir koyulaşma ile birlikte alkaptonüri gelişir. Sistinozis ile sistin karaciğerde, böbreklerde, dalakta birikir. Lenf düğümleri, bağırsaklar ve

idrarda aşırı miktarda sistin vardır (sistinüri). Fenilketonüri ile idrarda görünür çok sayıda fenilpirüvik asit. Genellikle bu tür ihlallerin nedeni beriberidir.

Karmaşık proteinlerin metabolizmasının ihlali.Çoğu zaman kendilerini nükleik ve porfirin metabolizması bozuklukları şeklinde gösterirler. İkinci durumda, hemoglobin, miyoglobin ve diğer proteinlerin değişimi bozulur. Evet, -de çeşitli lezyonlar karaciğer (hepatit, fasiyoloz vb.) hiperbilirubinemi oluşur - kandaki bilirubin içeriği 0,3 - 0,35 g / l'ye çıkar. İdrar koyulaşır, içinde büyük miktarlarda ürobilin görülür, ürobilinüri oluşur. Bazen porfiri vardır - porfirin içeriğinin kanında ve dokularında bir artış. Bu porfirnüriye yol açar ve idrar kırmızıya döner.

test soruları

1. Proteinler nelerdir, önemi nedir, kimyasal bileşim, fizikokimyasal özellikler, yapı (birincil, ikincil, üçüncül, dörtlü)? Onların sınıflandırılması.

2. Amino asitlerin ana gruplarını ve alt gruplarını tanımlayın, en önemlilerinin yapısal formüllerini verin, özelliklerini analiz edin.

3. Nitrojen dengesi, protein minimum, tam ve eksik proteinler, gerekli olmayan, koşullu olarak gerekli olmayan ve yeri doldurulamaz amino asitler nedir? Esansiyel amino asitlerin formüllerini yazınız.

4. Çeşitli çiftlik hayvanlarının vücudundaki protein metabolizmasının ana aşamalarını analiz edin - sindirim, emilim, ara (biyosentez ve bozunma) ve son metabolizma.

5. Hayvanlarda protein metabolizması nasıl düzenlenir ve protein metabolizmasının patolojisi nedir?

BölümIV.9.

Protein metabolizması

Önemli kriter besin değeri proteinler - amino asitlerin mevcudiyeti. Çoğu hayvansal proteinin amino asitleri sindirim sırasında tamamen salınır. İstisna, destekleyici dokuların (kollajen ve elastin) proteinleridir. Bitki kökenli proteinler, etoburların vücudunda zayıf bir şekilde sindirilir, tk. birçok lif ve bazen proteaz inhibitörleri (soya, bezelye) içerir. Geviş getiren hayvanlarda, bitki proteinleri işkembe mikroflorasının enzimleri tarafından sindirilir. Gıda proteininin değeri için temel bir kriter, amino asit bileşimidir. Ne kadar esansiyel amino asit içerirse, bu protein vücut için o kadar faydalıdır.

Proteinlerin sindirimi ve emilimi

Ağızdaboşluklar Olmuyor.

MidedeMukozal baş hücreler, proteolitik enzimin bir öncüsü olan pepsinojeni salgılar. pepsin. Mide suyunun asidik ortamında otokataliz sonucunda enzim aktive olur. Hidroklorik asit, pH'ı 1.5-2.0 aralığında tutar. Bunlar, enzimin aktif çalışması için en uygun koşullardır. Asidik bir ortamda, yem proteinleri denatürasyona uğrar, bu da onları enzimatik proteoliz için daha erişilebilir kılar. Pepsin, proteinlerdeki aromatik amino asitlerin oluşturduğu peptit bağlarını hızla, lösin ve dikarboksilik amino asitler arasındaki bağları ise yavaş yavaş hidrolize eder.

ince bağırsakta peptitlerin amino asitlere daha fazla hidrolizi meydana gelir. Pankreas suyu oraya pH 7.8-8.2 ile girer. Aktif olmayan proteaz öncülerini içerir: tripsinojen, kimotripsinojen, prokarboksipeptidaz, proelastaz. Bağırsak mukozası bir enzim üretir. enteropeptidaz, tripsinojeni tripsin için aktive eden ve ikincisi zaten diğer tüm enzimleri. Proteolitik enzimler ayrıca bağırsak mukozasının hücrelerinde bulunur, bu nedenle küçük peptitlerin hidrolizi emilimlerinden sonra gerçekleşir. Mide ve bağırsak enzimlerinin etkisinin nihai sonucu, neredeyse tüm gıda proteinleri kütlesinin serbest amino asitlere parçalanmasıdır.

Amino asitlerin emilimi, ince bölüm bağırsaklar. Bu aktif bir süreçtir ve enerji gerektirir. Ana taşıma mekanizması gama-glutamil döngüsüdür. 6 enzim ve bir tripeptit içerir glutatyon(glutamilsisteinilglisin). anahtar enzim gama-glutamiltransferaz. Ek olarak, AA'nın absorpsiyon işlemi iyonların varlığını gerektirir. Na+ . Amino asitler portal dolaşıma girer - karaciğere ve genel dolaşıma. Karaciğer ve böbrekler amino asitleri yoğun bir şekilde emer, beyin seçici olarak metionin, histidin, glisin, arginin, glutamin, tirozini emer.

kalın bağırsakta herhangi bir nedenle (proteolitik enzimlerin eksikliği veya düşük aktivitesi, AA taşıma işlemlerinin bozulması) emilmeyen peptitler ve AA, bozunma süreçlerine maruz kalır. Bu, aşağıdaki gibi ürünler üretir: fenol, kresol, hidrojen sülfit, metil merkaptan, indol, kaykay, yanı sıra "kadavra zehirleri" genel adı altında bir grup bileşik - kadavra, kokuşmuş. Bu maddeler kana emilir ve konjuge oldukları karaciğere girerler. Glukuronik asit ve diğer nötralizasyon süreçleri (daha fazla ayrıntı için "Karaciğer Biyokimyası" bölümüne bakın). Daha sonra idrarla atılırlar. .

Ruminantlarda protein sindirimi

Rumen mikroflorasının enzimlerinin etkisi altında, proteinler iki şekilde kullanılabilen AA'ya hidrolize edilir:

1) işkembe mikroflorasının proteinlerinin sentezine gidin;

2) bir fermantasyon sürecinden geçmek;

Yeni oluşan mikroflora, abomasuma girer ve ardından tek mideli hayvanlarda olduğu gibi enzimlerin etkisine girer. AA fermantasyonu, uçucu yağ asitleri (VFA: laktik, bütirik, asetik, propiyonik) ve amonyak oluşumu ile sona erer. Bu ürünler sırayla:

1) işkembe mikroflorası proteinlerinin sentezi için;

2) Kana girerek enerji ihtiyacına gider.

AA'yı vücutta kullanmanın yolları

1) vücudun kendi proteinlerinin sentezi ("Matriks biyosentezi" bölümüne bakın);

2) enerji açığı ile TTC'ye katılım (Şekil 4.9.1.);

3) biyolojik olarak aktif maddelerin (BAS) oluşumuna katılım.

Hücrelerdeki bir dizi amino asit kimyasal değişikliğe uğrar:

1) oksidatif deaminasyon veya amino grubunun bölünmesi, amin oksidaz sınıfının enzimleri tarafından katalize edilir. Çok spesifik ve etkisizdirler. Karaciğer ve beyinde çalışan son derece aktif tek enzim glutamat dehidrojenazdır (GDH). Dönüşümü katalize eder glutamik asit içinde alfa-ketoglutarik;

2) transaminasyon Amino ve keto asitler arasında keto grubu için bir amino grubu değişimi vardır. Glutamik asit ile etkileşime girer piruvik, alfa-ketoglutarik asit oluşumu ile sonuçlanır ve alanin;

3) dekarboksilasyon veya C02 ve bir amin oluşturmak için karboksil grubunun bölünmesi. Dekarboksilaz reaksiyonunu katalizleyin. Dokularda, bu işlemler esas olarak histidin, tirozin ve glutamik aside tabi tutulur. Histamin, tiramin oluştururlar, Gama-aminobütirik asit.

Histaminhistidinin dekarboksilasyon ürünüdür. birikir Mast hücreleri. Mide mukozasında pepsin ve hidroklorik asit sentezini aktive eder. Enflamasyonun aracılarından biridir.

SerotoninEsas olarak hipotalamus ve beyin sapının nöronlarında triptofandan oluşur. Bu nöronların aracısıdır. Genellikle karaciğerde monoamin oksidaz tarafından ayrıştırılır.

Dopaminbir tirozin türevidir. Melanin öncüsünün yanı sıra sinir impuls iletiminin bir aracısıdır. norepinefrin ve adrenalin.

İnce bağırsakta çürüme süreçleri de dekarboksilazların etkisi altında gerçekleşir.

Amino asitlerin biyosentezi

Yeri doldurulamaz AA'ların vücuda mutlaka gıda ile girmesi gerekiyorsa, eksiklikleri durumunda ikame edilebilir AA'lar birbirlerinden sentezlenebilir. 8 amino asit tamamen değiştirilebilir: Ala, Ask, Asp, Glk, Gln, Ser, Gln ve Pro. Biyosentezleri için başlangıç ​​bileşikleri, glikolitik zincirin ve TCA'nın bileşenleridir. Bir amino grubunun eklenmesi daha çok glutamat dehidrojenazın katılımıyla gerçekleştirilir. Piruvattan alanin, fumarattan asparajin, alfa-ketoglutarattan glutamin, ayrıca ondan prolin, ornitin ve 3-fosfogliserattan arginin, serin ve glisin. Aspartat, bir amino grubu donörü olarak glutamattan (F:AcAt) amino grubu kullanılarak oksaloasetattan da oluşturulabilir. Piruvattan Alat enziminin katılımıyla alanin (ayrıca glutamattan amino grubu). Vücutta bir dizi başka AA sentezlenebilir, ancak daha karmaşık mekanizmalarla.

Karmaşık proteinlerin biyosentezi

Pürin ve pirimidin nükleotidleri. Pürin iskeleti, aspartat, formil, glutamin, glisin ve C02'den çeşitli reaksiyonlarla oluşturulur. Glutamin, aspartik asit ve C02 pirimidin iskeleti.

katabolizma pürin nükleotidleri oluşumu ile sonuçlanır ürik asit. Pirimidin nükleotitlerinin - alanin ve aminobütirik asit - katabolizması.

hemoglobin sentezi globin ve hem oluşumunu içerir. Globin, tüm proteinler gibi sentezlenir.

Hem öncülleri süksinil CoA ve glisindir. Onlardan oluşur aminolevulinik asit(E: aminolevülitat sentetaz). İki aminolevulinik asit molekülü, porfobilinojen oluşturmak üzere yoğunlaşır ( E: porfobilinojen sentetaz). Dört porfobilinojen molekülü, modifiye edilmiş bir tetrapirol bileşiğine yoğunlaşır. protoporfirin. Son adım demir ilavesidir ( E: ferroşelataz).

hemoglobinin imhası aşağıdaki sırayla olur:

1) verdoglobin oluşumu ile pirol halkasının açılması;

2) biliverdoglobin elde edildikten sonra demirin uzaklaştırılması;

3) oluşturmak için globin bölünmesi biliverdin;

4) vermek için metin grubunun azaltılması bilirubin.

Bilirubin, bir kısmının UTP-glukuronil transferazın katılımıyla esterlendiği kan akışıyla karaciğere iletilir. Esterlenmiş bilirubin, doğrudan (bağlı) ve esterlenmemiş - dolaylı (serbest) olarak adlandırılır.

Bağlı bilirubin, safra ile duodenuma atılır, burada mikroflora enzimlerinin etkisi altındaki bir dizi dönüşümden sonra sterkobiline dönüşür ve dışkıyla veya ürobilin içine atılır ve idrarla atılır. Kandaki bilirubin içeriğinin artmasına bilirubinemi denir.

Amonyak nötralizasyonu

Esas olarak amino asitlerin deaminasyonu sırasında oluşur.

1) İndirgeyici aminasyon küçük bir hacimde meydana gelir ve önemsizdir.

2) Aspartik ve glutamik asitlerin (asparajin ve glutamin) amidlerinin oluşumu. Bu işlem esas olarak amonyağı nötralize etmenin çok önemli olduğu sinir dokusunda gerçekleşir.

3) Amonyum tuzlarının oluşumu böbrek dokusunda meydana gelir (amonyum klorür idrarla atılır).

4) Ana yol üre sentezidir. Üre döngüsü veya ornitin döngüsünde gerçekleşir.

temel yaşam. Vahşi yaşamda, kimyasal reaksiyonların tamamı tek bir amaca yöneliktir - protein gövdelerinin çoğaltılması. Diğer tüm metabolizma türleri - karbonhidrat, lipid, nükleik ve mineral - protein metabolizmasını, özellikle spesifik proteinlerin biyosentezini sağlar.

Vücuttaki protein metabolizması öncü bir rol oynar ve bu nedenle onları sistematik olarak yenilemek gerekir. dış ortam esas olarak bitki ve hayvan kaynaklı proteinler. Protein sorunu, insanlığın karşı karşıya olduğu ana sorun olmuştur ve olmaya devam etmektedir. Bugün, insanlığın üçte biri diyette protein eksikliği yaşıyor.

İnsan diyetindeki ana protein kaynağı hayvansal proteinlerdir - et, süt, yumurta. Eğer, bir kişinin ihtiyaçlarını karşılamak için besinler yılda kişi başı 1 ton tahıl üretimini gerektirir, daha sonra tam hayvansal proteinlere sahip olmak için bu miktardan tahılın üçte ikisi hayvan yemi için kullanılır. Tahılın yem amaçlı tüketimi, harika yer bu nedenle tam protein üretiminde, hayvansal ürünlerin üretiminde konsantre tüketimini azaltmaya çalışmak gerekir. bu planda farklı şekiller hayvanlar birbirinden çok farklıdır. Böylece kuş, tahılı hızlı bir şekilde işleyebilir ve gerekli miktar et ve yumurta. Üretim, endüstriyel bir teknolojiye sahiptir, iyi mekanize edilmiştir, ancak bu, konsantreler gerektirir.

Domuzlar ayrıca bir yıl içinde 100 kg veya daha fazla olmak üzere hızlı büyüme ve üretim sağlar; ancak aynı zamanda maliyetler esas olarak konsantrelerden oluşmaktadır. Kombine silaj ile domuzların diyetindeki konsantrelerin oranını bir dereceye kadar azaltmak mümkündür.

Büyük sığırlar- Tamamen sebze yemi nedeniyle ürün verebilir (tahılsız). Tahıl tüketiminde insanın rakibi değildir. Bu özellik her zaman hatırlanmalıdır. Çoğu zaman, süt üretimi için, ineklerin diyetindeki konsantrelerin oranı %60'a ulaşır. Bu çok fazla. Görev, gerçekçi ve başta yem proteini olmak üzere tam teşekküllü yemleme ile mümkün olan %20-30'a düşürmektir.

Kuru ağırlığın %'si olarak yemin besin değeri (Chechetkin A.V.'ye göre).

Tablo 10.1

Çoğu bitkisel gıda, bezelye, soya fasulyesi ve hayvansal ve bakteriyel gıdalar dışında bir miktar protein içerir.

Vücutta oksitlenen proteinler bir enerji kaynağı olarak hizmet edebilir, ancak bir hayvanın ve kuşun vücudu, gıda ile sistematik protein alımı olmadan yapamaz. Deneyler, bir hayvanın diyetinden uzun süre karbonhidrat ve yağların çıkarılmasının üretkenlik üzerinde çok az etkiye sahip olduğunu göstermektedir; proteinin diyetten çıkarılması, üretkenliğin azalmasına ve uzun süreli bir dışlama, hayvanın ölümüne yol açar. Yem proteinleri olmadan sadece yüksek verimlilik değil, aynı zamanda hayvanın yaşamı da imkansızdır.

Bir organizmanın yaşamı boyunca hücreleri birçok kez değiştirilir. Yani örneğin kan eritrositler 100-120 günde tamamen yenilenir, cilt ve mukoza zarlarının ve diğer dokuların epiteli yoğun bir şekilde değiştirilir. Proteinlerin rolü, büyüyen bir organizma için, üretkenliği süt, yumurta ve yüne dayalı olan hayvanlar için harikadır.

Örneğin günlük 20 kg süt verimi olan bir inek, sütle birlikte 0,5 kg protein kaybeder. Proteinler vücut ağırlığının %20'sini oluşturur, proteinlerin %95'i de dahil olmak üzere nitrojen amino asitlerdir. Bir ineğin canlı ağırlığı 500 kg ise bu miktarın 100 kg'ı amino asittir. Proteinler ve amino asitler olmadan hücrelerin, dokuların, organların temel elementlerinin çoğalması, enzimlerin ve hormonların sentezi sağlanamaz. Protein metabolizması, nitrojen dengesi göstergelerine dayanarak değerlendirilebilir.

Azot dengesi, hayvanların yemle günlük azotlu madde alımı, dışkı ve idrarla atılmaları temelinde belirlenir. Tüketim - boşaltım - aralarındaki fark temelinde, vücut tarafından günde emilen azotlu madde miktarı ve yem proteini kullanım oranı değerlendirilir.

Amino asitler kana emilir, kısmen deamine, dekarboksile veya transaminasyona tabi tutuldukları karaciğere iletilir. Ek olarak, kişinin kendi vücudunun proteinlerinin sürekli bir yenilenmesi vardır - çürüme (lizozomlarda) ve de novo sentez. Doku proteinlerindeki amino asitlerin yenilenmesi çok yoğundur. Böylece, karaciğer proteinleri 8-12 günde yarı yarıya, kan plazması - 18-45 günde güncellenir. Sığırlarda eti için yetiştirildiğinde günde 120-200 g protein sentezlenirken, süt veren bir inekte 600-1200 g yeni protein sütle salgılanır. Doku proteinlerinin parçalanması - otoliz, enzimlerin - doku proteazları - katepsinlerin etkisi altında gerçekleşir.

Vücut hücrelerindeki üçüncü serbest amino asit kaynağı (1. bağırsaktan, 2. - otoliz) bunların sentezidir. Bitkilerde çok büyük bir amino asit seti (20'den fazla) sentezlenirken, hayvan organizmasında sadece esansiyel olmayan amino asitler keto asitlerin indirgeyici aminasyonu ve transaminasyon yoluyla sentezlenir.

Keto asitlerin indirgeyici aminasyonu, amino asitlerin (glutamik, aspartik, vb.) oksidatif deaminasyonunun ters işlemidir. Yeniden sentez 2 aşamada gerçekleşir:

Böylece, reaksiyonun ilk aşamasında, keto asit ve amonyaktan imino asitler oluşur, ikinci aşamada, imino asit, NAD veya NADP'nin indirgenmiş formunun hidrojeni, yani NAD H2 nedeniyle indirgenir. NADP H 2 - bir amino asit haline. Hayvan vücudunda amino asit sentezi için bu yol sınırlıdır, bitkilerde ve mikroplarda (bakterilerde) daha belirgindir.

Vücuttaki amino asitlerin biyosentezi için en belirgin yol, transaminasyon yoludur (transaminasyon). 1937 yılında Braunstein A.E. tarafından keşfedilmiştir. ve Kritsman M.G. α-ketoglutarik asit ve alaninin, ara amonyak salınımı olmadan glutamik ve pirüvik asitlerden oluşturulabileceği bulundu.

Amino grubu amino asitten keto aside transfer edildiğinde bu reaksiyona transaminasyon denir. Amino grubunun vericisi bir amino asittir, alıcısı bir keto asittir. Tüm doğal amino asitler enzimatik transaminasyona tabidir. Bu reaksiyon en aktif olarak glutamik asit ve oksaloasetik asit arasında gerçekleşir.

Aspartik asit ve a-ketoglutarik (karaciğer ve kas dokusunda) arasında, transferazların (transaminazlar) katılımıyla bir reaksiyon meydana gelir; koenzim fosfopiridoksaldır (B 6 vitamini).

Amino grubu Schiff bazından fosfopiridoksal'a geçer, bunun sonucunda foofopiridoksamin ve karşılık gelen keto asit sentezlenir. Fosfopiridoksamin, yeni bir amino asit oluşturmak için yeni keto asitle reaksiyona girerek fosfopirid oksal açığa çıkarır. Bir ara ürünün oluşum süreci aşağıdaki gibi gösterilebilir:

Bir ara ürünün oluşum süreci aşağıdaki gibi gösterilebilir:

Reaminasyon çok oynuyor önemli rol dokularda esansiyel amino asitlerin sentezinde.

Böylece, hücrelerin serbest amino asitleri fonu aşağıdakilerden dolayı oluşur:

1) sindirim organlarından alınan makbuzlar;

2) protein parçalanması;

3) transaminasyon reaksiyonlarında gerekli olmayan amino asitlerin sentezi, keto asitlerin indirgeyici aminasyonu.
Amino asitlerin deaminasyonu

Amino asitlerin deaminasyonunun dört yolu vardır: 1. İndirgeyici deaminasyon:

Sonuç olarak, bir organik asit ve amonyak.

2. Hidrolitik deaminasyon:

Reaksiyon sonucunda hidroksi asit ve amonyak oluşur.

Bu tip deaminasyon, bakterilerin karakteristiğidir (geviş getiren proventrikulus, diğer hayvanların kalın bağırsağı).

3. Molekül içi deaminasyon:

Sonuç olarak, doymamış bir organik asit ve amonyak oluşur.

Bu tip deaminasyon bakteriler, bitkiler için tipiktir ve histidin hayvan vücudunda deaminasyona uğrar. Histidin deaminaz enziminin etkisi altında amonyak ve ürokinonik asit oluşumu meydana gelir.

1. 
   Oksidatif deaminasyon:

Bu en yaygın deaminasyon şeklidir. Reaksiyon, hidrojen alıcısının kural olarak NAD, daha az sıklıkla FMN olduğu enzimlerin katılımıyla gerçekleşir. O geçer

iki aşama İlk aşamada kararsız bir imino asit oluşur, ikinci aşamada bir su molekülünün katılımıyla amonyak ve keto asit oluşur:

D-amino asitlerin deaminasyonu vücut dokularında önemlidir, çünkü proteinler sadece L-amino asitleri içerir. Bu nedenle, a-glutamik asit dehidrojenaz vücutta çok aktiftir ve onu a-ketoglutarik aside dönüştürür.

Reaksiyon çok yaygındır. Glutamat dehidrojenaz, dolaylı deaminasyon yoluyla çoğu amino asidin oksidatif deaminasyon süreçlerinde çok önemli bir rol oynar.

Glutamat dehidrojenazın koenzimi NAD'dir (NADP):

NADH 2 inç Solunum zinciri mitokondri, üç ATP molekülünün (karaciğer, kas, böbrek, beyin vb.) sentezini sağlar.

Transaminasyon, dolaylı bir deaminasyon yoludur.

amino asitler

Transaminasyon, amino asit metabolizmasında anahtar bir rol oynar. Bu nedenle, glutamat dehidrojenaz, diğer amino asitlerle transaminasyon için bir substrat olan a-ketoglutarik asidin oluşumuna çok aktif bir şekilde yol açar. Örneğin:

Glutamik asit daha sonra yukarıda sunulan şemaya göre deamine edilir. Oksaloasetik asit ayrıca transaminasyon ve deaminasyon için bir substrat olabilir:

Dolaylı deaminasyon mekanizması, hayvan vücudundaki tüm amino asitlerin deaminasyonunu sağlar.
Amino asitlerin dekarboksilasyonu
Hayvan dokularında amino asitler dekarboksilasyona uğrar: histidin, tirozin, glutamik asit, 5-hidroksitriptofan, 3,4-dioksifenilalanin (DOPA), sisteik asit.

İlk üçü proteinlerin bir parçasıdır, geri kalanı metabolik ürünlerdir - tirozin, triptofan, sistein.

Dekarboksilazlar kofaktör olarak fosfopiridoksal (B6 vitamini) içerirler, sadece a-amino asitleri dekarboksilatlar. Bu durumda oluşan aminler metabolizmayı etkiler. Sistein dekarboksile edildiğinde safra asitlerinin sentezi için gerekli olan taurin oluşur. Histidinin dekarboksilasyonu histamin üretir:


Histamin düz kasların (bronş kasları dahil) spazmına neden olur, tansiyon kılcal damarları genişletir, şişmeye neden olur, mide suyunun salgılanmasını 8-10 kat artırır.

Tirozin ve DOPA'nın dekarboksilasyonu sırasıyla tiramin ve 3,4-dioksitiramin üretir:

Hem tiramin hem de 3,4-dioksitramin, güçlü farmakolojik eylem. DOPA ve dopamin, beynin motor merkezlerinde yüksek konsantrasyonlarda bulunur ve kas kontrolünde önemli bir rol oynar.

Glutamik asidin dekarboksilasyonu γ üretir -aminobütirik asit- sinir hücrelerinin aktivitesini engelleyen doğal bir faktör. Aminler, monoamin oksidazlar tarafından aldehitlere oksitlenir ve vücuttan atılır.

Amino asitlerin oksidatif bozunması
Vücudun enerjisinin çoğu, karbonhidratların ve nötr yağların (%90'a kadar) oksidasyonundan gelir. Geri kalan %10 amino asitlerin oksidasyonundan kaynaklanmaktadır. Amino asitler öncelikle protein sentezi için kullanılır. Oksidasyon oluşur:

1) proteinlerin yenilenmesi sırasında oluşan amino asitler yeni proteinlerin sentezi için kullanılmıyorsa;

2) vücuda fazla protein girerse;

3) Oruç veya diyabet sırasında, karbonhidrat olmadığında veya emilimi bozulduğunda, enerji kaynağı olarak amino asitler kullanılır.

Tüm bu durumlarda, amino asitler amino gruplarını kaybeder ve karşılık gelen a-keto asitlere dönüştürülür, bunlar daha sonra C02 ve H20'ye oksitlenir. Bu oksidasyonun bir kısmı trikarboksilik asit döngüsü yoluyla gerçekleşir. Deaminasyon ve oksidasyon sonucunda pirüvik asit, asetil-CoA, asetoasetil-CoA, α-ketoglutarik asit, süksinil-CoA, fumarik asit oluşur. Bazı amino asitler glikoza ve diğerleri keton cisimlerine dönüştürülebilir.
Hayvan dokularında amonyağı nötralize etmenin yolları

Amonyak zehirlidir ve vücutta birikmesi ölüme neden olabilir. Amonyağı nötralize etmenin aşağıdaki yolları vardır:

1. Amonyum tuzlarının sentezi.

2. Dikarboksilik amino asitlerin amidlerinin sentezi.

3. Üre sentezi.

Amonyum tuzlarının sentezi böbreklerde sınırlı ölçüde gerçekleşir, bu asidoz durumunda vücudun ek bir koruyucu cihazı gibidir. Amonyak ve keto asitler kısmen amino asitlerin yeniden sentezi ve diğer azotlu maddelerin sentezi için kullanılır. Ek olarak, böbrek dokularında amonyak, organik ve inorganik asitleri nötralize etme, onlarla nötr ve asidik tuzlar oluşturma sürecinde yer alır:

1. 
   R - COOH + NH3 → R - COONH 4;
2. 
   H2S04 + 2 NH3 → (NH4) 2S04;
3. 
   H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

Bu sayede vücut, asit atılımı sırasında idrarla önemli miktarda katyonun (Na, K, kısmen Ca, Mg) kaybından korunur ve bu da asit oluşumuna neden olabilir. keskin düşüş kanın alkali rezervi. Amonyak asidi nötralize etmek için kullanıldığından, idrarla atılan amonyum tuzlarının miktarı asidozda belirgin şekilde artar. Amonyağı bağlamanın ve detoksifiye etmenin yollarından biri, onu glutamin ve asparagin arasında bir amid bağı oluşturmak için kullanmaktır. Aynı zamanda, glutamin, glutamin sentetaz enziminin etkisi altında glutamik asitten sentezlenir ve asparagin, asparagin sentetazın katılımıyla aspartik asitten sentezlenir:

Bu sayede birçok organda (beyin, retina, böbrekler, karaciğer, kaslar) amonyak elimine edilir. Glutamik ve aspartik asitlerin amidleri de bu amino asitler protein yapısında olduğunda oluşabilir, yani sadece serbest bir amino asit amonyak akseptörü olamaz, aynı zamanda dahil oldukları proteinler de olabilir. Asparajin ve glutamin karaciğere iletilir ve üre sentezinde kullanılır. Amonyak, alanin (glikoz-alanin döngüsü) yardımıyla karaciğere taşınır. Bu döngü, amino gruplarının iskelet kasından karaciğere transferini sağlar, burada üreye dönüştürülür ve çalışan kaslar glikoz alır. Karaciğerde, alaninin karbon iskeletinden glikoz sentezlenir. Çalışan bir kasta, a-ketoglutarik asitten glutamik asit oluşur, bu daha sonra amin grubu - NH2'yi pirüvik aside aktarır, sonuç olarak nötr bir amino asit olan alanin sentezlenir. Şematik olarak, belirtilen döngü şöyle görünür:

Glutamik asit + piruvik asit ↔

↔ α-ketoglutarik asit + alanin

Pirinç. 10.1. Glikoz-alanin döngüsü.

Bu döngü iki işlevi yerine getirir: 1) amino gruplarını iskelet kaslarından üreye dönüştürülecekleri karaciğere aktarır;

2) çalışan kaslara, oluşumu için alaninin karbon iskeletinin kullanıldığı karaciğerden gelen kandan gelen glikozu sağlar.

üre oluşumu- amonyağı etkisiz hale getirmenin ana yolu. Bu süreç IP Pavlov'un laboratuvarında incelenmiştir. Ürenin karaciğerde amonyak, CO 2 ve sudan sentezlendiği gösterilmiştir.

Üre, sırasıyla amino asit metabolizması olan proteinin ana son ürünü olarak idrarla atılır. Üre, tüm idrar nitrojeninin %80-85'ini oluşturur. Vücutta üre sentezinin ana bölgesi karaciğerdir. Artık üre sentezinin birkaç aşamada gerçekleştiği kanıtlanmıştır.

Aşama 1 - karbamoil fosfat oluşumu, karbamoil fosfat sentetaz enziminin etkisi altında mitokondride meydana gelir:

Bir sonraki aşamada, ornitin katılımıyla sitrülin sentezlenir:

Citrulline, mitokondriden karaciğer hücrelerinin sitozolüne geçer. Bundan sonra, döngüye aspartik asit formunda ikinci bir amino grubu eklenir. Arginin-süksinik asit oluşumu ile sitrülin ve aspartik asit moleküllerinin yoğunlaşması vardır.

Sitrulin aspartik arginin-süksinik

asit asit
Arginin-süksinik asit, arginin ve fumarik asit olarak parçalanır.

Arginazın etkisi altında arginin hidrolize edilir, üre ve ornitin oluşur. Daha sonra ornitin mitokondriye girer ve yeni bir amonyak detoksifikasyon döngüsüne dahil edilebilir ve üre idrarla atılır.

Böylece, bir üre molekülünün sentezinde, pH'ın korunmasında da önemli olan iki NH3 ve C02 (HCO3) molekülü nötralize edilir. Bir üre molekülünün sentezi için, ikisi karbomoil fosfat sentezinde, biri arginin-süksinik asit oluşumu için olmak üzere 3 ATP molekülü tüketilir; fumarik asit, malik ve oksaloasetik asitlere (Krebs döngüsü) dönüştürülebilir ve ikincisi, transaminasyon veya indirgeyici aminasyon yoluyla aspartik aside dönüştürülebilir. Amino asit nitrojeninin bir kısmı vücuttan kreatin ve kreatin fosfattan oluşan kreatinin formunda atılır.

Toplam idrar nitrojeninin% 80-90'ını üre,% 6'sını amonyum tuzları oluşturur. Fazla protein beslemesi ile üre nitrojen oranı artar, yetersiz protein beslemesi ile %60'a düşer.

Kuşlarda ve sürüngenlerde amonyak ürik asit oluşumu ile nötralize edilir. Kümes hayvanı çiftliklerindeki kümes hayvanı gübresi, nitrojen içeren bir gübre (ürik asit) kaynağıdır.

Bireysel amino asit değişiminin özellikleri
glisin- hayvanların vücudunda kolayca sentezlenir, sadece kuşlar için sınırlayıcı bir amino asit olabilir.


Glioksalaldehit oluşumu ile glisin oksidazın etkisi altında dokularda deamine edilir. Bu durumda NAD, mitokondri solunum zincirinde üç ATP molekülü veren NADH 2'ye indirgenir. Glisin, eşleştirilmiş safra asitleri, glutatyon, kreatin, serin, kolamin, pürinler, porfirinlerin sentezi için kullanılır. Benzoik ve fenilasetik asitlerin nötrleştirilmesinde kullanılır.
Sakin- deamine edildiğinde pirüvik asit ve amonyak oluşur.

Serin, serin içeren fosfolipidlerin bir parçasıdır, etanolamin ve kolin, sistein oluşumunun ilk ürünüdür.

Katabolizma ve glukoneogenezin genel şeması aşağıdaki gibi gösterilebilir (Şekil 10.2., Nikolaev A.Ya.'ya göre):

Pirinç. 10.2. Amino asitlerin genel katabolizma ve glukoneogenez yoluna girmesi.
treonin- tüm hayvan türleri için yeri doldurulamaz amino asit. Aldolazın etkisi altında glisin ve asetaldehite dönüşür.

sistein ve sistin. Sığır ve koyunlar, kükürt içeren amino asitlerin eksikliğine karşı hassastır. Sistein ve sistin, redoks reaksiyonları ile kolayca birbirine dönüştürülür:


-SH'nin varlığı, -S-S- gruplamaları enzimlerin ve hormonların yüksek reaktivitesini belirler. Sisteinin bir kısmı, eşleştirilmiş safra asitlerinin sentezinde kullanılan taurine dönüştürülür.

Sisteinin dekarboksilasyonu, asit aktive edici enzim HS-KoA için bir kofaktör olan tioetanolamin üretir.

Sistein, indirgenmiş (HS-glutatyon) ve oksitlenmiş (-S-S-) formlarda olabilen eritrositler ve karaciğerde yaygın olarak bulunan bir tripeptit olan glutatyonun bir parçasıdır. Glutatyon, 3-fosfogliseraldehit dehidrojenaz ve glioksilaz için bir kofaktördür.

metiyonin- esansiyel bir amino asit, sistein sentezinde yer alır. Metiyonin, transmetilasyonda aktif olan bir CH3 metil grubuna sahiptir. Metil gruplarının evrensel bir vericisidir (etanolamin, karnosin, guanidinoasetik asit, norepinefrin, pirimidin bazları için).

Aspartik ve glutamik asitler. Bitki proteinlerinde birçoğu var. Diğer amino asitlerin transaminasyonunda, deaminasyonunda rol oynarlar. Keto asitlerden sentezlenir. Glutamin, mononükleotitlerin pürin bazlarının sentezinde kullanılır. Aspartik asidin dekarboksilasyonu β ve α-alanin oluşturabilir:


β-alanin, pantotenik asit sentezi için kullanılır. Glutamik asidin dekarboksilasyonu y-aminobütirik asit üretir.

Lizin esansiyel bir amino asittir. Lisinin biyolojik ayrışması, a-aminoadipik, a-ketoadipik ve glutarik asitlerin oluşumu ile karmaşık bir yol boyunca ilerler.

Fenilalanin ve tirozin tiroksin, adrenalin, norepinefrin sentezi için substratlardır. Valin, lösin, izolösin - dönüşümleri yağ asitlerinin sentezini amaçlar ve keton cisimleri. Kalan amino asitler ve iki amid, glikoz ve glikojen sentezi için substrat görevi görebilir. Amino asitlerden glukoneogenez (glikoz sentezi), hayvanların ağırlıklı olarak proteinle beslenmesi veya açlık sırasında glikojenik amino asitlerden yoğun olarak gerçekleşir. Oruç sırasında kendi dokularının proteinleri kullanılır.

Lösin ve lizinin katabolizması, piruvik asit oluşumunu içermez.

Proteinler dengeli bir diyetin önemli bir bileşenidir.

Vücut için ana protein kaynakları, bitkisel ve hayvansal kaynaklı gıda ürünleridir. Vücuttaki proteinlerin sindirimi, proteolitik enzimlerin katılımıyla gerçekleşir. gastrointestinal sistem. Proteoliz, proteinlerin hidrolizidir. Proteolitik enzimler, proteinleri hidrolize eden enzimlerdir. Bu enzimler iki gruba ayrılır - ekzopeptidaz herhangi bir terminal amino asitin salınmasıyla terminal peptit bağının kırılmasını katalize eder ve endopeptidaz polipeptit zinciri içindeki peptit bağlarının hidrolizini katalize eden.

Proteolitik enzimlerin yokluğundan dolayı ağız boşluğunda protein sindirimi gerçekleşmez. Mide, proteinlerin sindirimi için tüm koşullara sahiptir. Midenin proteolitik enzimleri - pepsin, gastriksin - güçlü asidik bir ortamda maksimum katalitik aktivite sergiler. Asidik ortam, mide mukozasının parietal hücreleri tarafından üretilen ve ana bileşen olarak hidroklorik asit içeren mide suyu (pH = 1.0-1.5) tarafından oluşturulur. Mide suyunun hidroklorik asidinin etkisi altında, proteinin kısmi bir denatürasyonu meydana gelir, proteinlerin şişmesi, bu da üçüncül yapısının parçalanmasına yol açar. Ek olarak, hidroklorik asit inaktif proenzim pepsinojeni (mide mukozasının ana hücrelerinde üretilir) aktif pepsine dönüştürür. Pepsin

aromatik ve dikarboksilik amino asit kalıntılarının oluşturduğu peptit bağlarının hidrolizini katalize eder (optimum pH = 1,5–2,5). Pepsinin proteinler üzerindeki proteolitik etkisi daha zayıftır. bağ dokusu(kollajen, elastin). Protaminler, histonlar, mukoproteinler ve keratinler (kürk ve saç proteinleri) pepsin tarafından parçalanmaz.

Alkalin hidroliz ürünlerinin oluşumu ile proteinli gıda sindirildiğinden, mide suyunun pH'ı 4.0'a değişir. Mide suyunun asitliğindeki azalma ile başka bir proteolitik enzimin aktivitesi kendini gösterir - gastrixin

(optimum pH = 3,5–4,5).

Çocukların mide sıvısında sütteki kazeinojeni parçalayan kimozin (rennin) bulundu.

Polipeptitlerin (midede oluşan) ve sindirilemeyen gıda proteinlerinin daha fazla sindirimi, pankreas ve bağırsak suyu enzimlerinin etkisi altında ince bağırsakta gerçekleştirilir. Bağırsak proteolitik enzimleri - tripsin, kimotripsin - pankreas suyuyla birlikte gelir. Her iki enzim de pH'a karşılık gelen hafif alkali ortamda (7.8-8.2) en aktiftir. ince bağırsak. Tripsin proenzimi, tripsinojendir, aktivatör enterokinazdır (bağırsak duvarları tarafından üretilir) veya önceden oluşturulmuş tripsindir. tripsin

arg ve lys tarafından oluşturulan peptit bağlarını hidrolize eder. Kimotripsinin proenzimi kimotripsinojen, aktivatörü ise tripsindir. kimotripsin aromatik amino asitler arasındaki peptit bağlarını ve aynı zamanda tripsin tarafından hidrolize edilmemiş bağları ayırır.

Proteinler üzerindeki hidrolitik etki nedeniyle e ndopeptidaz(pepsin, tripsin, kimotripsin) çeşitli uzunluklarda peptitler ve belirli miktarda serbest amino asitler oluşur. Peptitlerin serbest amino asitlere daha fazla hidrolizi, bir grup enzimin etkisi altında gerçekleştirilir - ekzopeptidaz. Onlardan biri - karboksipeptidaz - bağırsakta tripsin tarafından aktive edilen prokarboksipeptidaz formunda pankreasta sentezlenir, amino asitleri peptitin C-terminalinden ayırır; başka - aminopeptidazlar - bağırsak mukozasının hücrelerinde sentezlenir, tripsin tarafından aktive edilir, amino asitleri N - ucundan ayırır.