☰

ارزش تشخیصی تعیین گلیکوپروتئین ها. خلاصه: پروتئین کل، اهمیت و روش های تعیین آن. فهرست ادبیات استفاده شده

ارسال کار خوب خود در پایگاه دانش ساده است. از فرم زیر استفاده کنید

دانشجویان، دانشجویان تحصیلات تکمیلی، دانشمندان جوانی که از دانش پایه در تحصیل و کار خود استفاده می کنند از شما بسیار سپاسگزار خواهند بود.

میزبانی شده در http://www.allbest.ru/

مؤسسه آموزشی بودجه ایالتی فدرال

آموزش عالی حرفه ای

"آکادمی کشاورزی دولتی ایژفسک"

دانشکده دامپزشکی

گروه شیمی

تست

در بیوشیمی حیوانات

موضوع: "پروتئین کل سرم خون. روش های تعیین، اهمیت بالینی و تشخیصی، ویژگی های خاص"

تکمیل شده توسط: Kurochkina V.S.

دانشجوی سال سوم FZO

تخصص: "دامپزشکی"

بررسی شده: k.b. دکتری، دانشیار

برستوف D.S.

ایژفسک 2013

مقدمه

کاربرد

مقدمه

در سلول‌های زنده، مولکول‌های آلی زیادی سنتز می‌شوند که از جمله آنهاست نقش رهبریماکرومولکول های پلیمری بازی می کنند - پروتئین ها، اسیدهای نوکلئیک، پلی ساکاریدها. پروتئین ها نقش ویژه ای در زندگی موجودات زنده دارند. اطلاعات ژنتیکی از والدین به فرزندان منتقل می شود ساختار خاصو عملکرد تمام پروتئین ها ارگانیسم داده شده. پروتئین های سنتز شده عملکردهای انتقال، حفاظتی، ساختاری را انجام می دهند، در انتقال سیگنال ها از یک سلول به سلول دیگر شرکت می کنند و به همین ترتیب اطلاعات ارثی را پیاده سازی می کنند.

سنجاب ها- ترکیبات آلی حاوی نیتروژن با مولکولی بالا، متشکل از بیش از 20 نوع آلفا آمینه اسید. مرز شرطی بین پلی پپتیدهای بزرگ و پروتئین ها وزن مولکولی 8000-10000 است. پروتئین های پلاسما عمدتاً در کبد، سلول های پلاسما، گره های لنفاوی، طحال و مغز استخوان.

1. پروتئین کل سرم

پروتئین های سرم گروه نسبتاً بزرگی از پروتئین ها هستند که در ساختار متفاوت هستند. خواص فیزیکی و شیمیاییو توابع مقدار کل آنها با استفاده از روش رفرکتومتر یا بیورت و اجزای جداگانه - با الکتروفورز تعیین می شود. بسته به روش توزیع، 5 تا 100 فراکسیون پروتئینی را می توان به دست آورد. الکتروفورز روی کاغذ در سرم خون 4-5 کسر را تعیین می کند: آلبومین ها، آلفا (گاهی اوقات آلفا-1 و آلفا-2)، بتا و گاما گلوبولین ها، و الکتروفورز در آگار، نشاسته و ژل های پلی آکریل آمید - خیلی بیشتر (تا 30).

مقدار پروتئین کل و نسبت بین بخش های منفرد در سرم خون حیوانات انواع متفاوتدر محدوده خاصی نوسان می کند.

در حیوانات جوان، محتوای پروتئین کل کمتر از بزرگسالان است: در گوساله های 1-10 روزه - 56-70 گرم در لیتر، خوکچه های تازه متولد شده - 45-50، بره ها - 46-54 گرم در لیتر، به پیوست مراجعه کنید (جدول 1). ).

پلاسمای خون حیوان مایعی با چگالی 1.02 - 1.06 است. افزایش تراکم خون با کم آبی بدن مشاهده می شود. باقیمانده خشک پلاسما کمتر از 10 درصد است و بقیه آب است. بخش اعظم باقیمانده خشک پروتئین است که غلظت کل آنها در پلاسما 60-80 گرم در لیتر است. مجموع غلظت آلبومین و گلوبولین ها غلظت کل پروتئین در پلاسمای خون است.

پروتئین کلیک پلیمر آلی است که از اسیدهای آمینه تشکیل شده است. پروتئین های مختلف به عنوان کاتالیزور در تمام واکنش های بیوشیمیایی بدن ما نقش دارند، مواد و داروها را حمل می کنند و در حفاظت ایمنیو غیره.

غلظت کل پروتئین ها در سرم خون با مفهوم "پروتئین کل" تعریف می شود.

پروتئین کل- مهم ترین جزء متابولیسم پروتئین در بدن، همچنین غلظت کل آلبومین و گلوبولین ها در سرم خون است.

در بدن، یک پروتئین معمولی وظایف زیر را انجام می دهد:

در لخته شدن خون شرکت می کند؛

PH خون را ثابت نگه می دارد.

(انتقال چربی ها، بیلی روبین، هورمون های استروئیدی به بافت ها و اندام ها) عملکرد انتقال؛

در واکنش های ایمنی و بسیاری از عملکردهای دیگر شرکت می کند.

آنها ذخیره ای از اسیدهای آمینه هستند.

آنها یک عملکرد تنظیمی در بدن انجام می دهند، زیرا بخشی از هورمون ها و آنزیم ها هستند.

با کم آبی، غلظت کل پروتئین در پلاسمای خون افزایش می یابد. کاهش غلظت پروتئین کل در پلاسمای خون می تواند به دلایل مختلف باشد - پروتئین کم در رژیم غذایی، بیماری های کلیوی و کبد، که در آن پروتئین در ادرار از بین می رود، نقض فرآیند جذب. مواد مغذیدر دستگاه گوارش

عملکرد فیزیولوژیکی پروتئین های پلاسما حفظ فشار اسمزی کلوئیدی، ظرفیت بافر پلاسما، در برخی موارد، برای رسوب (ذخیره) مولکول های چربی، محصولات متابولیک، هورمون ها، مواد داروییو ریز مغذی ها برخی از پروتئین های پلاسما عملکرد آنزیمی را انجام می دهند، ایمونوگلوبولین ها ایمنی هومورال را انجام می دهند. اجزای مکمل و پروتئین واکنشی Cمهم برای اجرای مقاومت غیر اختصاصی، به ویژه در مورد عفونت های باکتریایی. تعادل بین فاکتورهای انعقاد و مهارکننده ها باعث می شود که مایع خون در حالت طبیعی و لخته شدن سریع در صورت آسیب حفظ شود.

طبقه بندی:

ساده (پروتئین) (فقط حاوی اسیدهای آمینه)

مجتمع (پروتئین ها) (اسیدهای آمینه و اجزای غیر اسید آمینه (هم، مشتقات ویتامین، لیپیدها یا کربوهیدرات ها)

فیبریل (شامل بسیاری از بافت های متراکم)

گلوبولار (آلبومین ها (4-5%)، گلوبولین ها (2-3%)، فیبرینوژن (0.2-0.4%)

2. روش های تعیین، اهمیت بالینی و تشخیصی، ویژگی های خاص

روش های تعیین پروتئین کل سرم خون:

1. Azotmetric;

2. تعیین وزن مخصوص سرم.

3. وزن (گرانشی)، هنگامی که پروتئین های خون رسوب می کنند، به وزن ثابت خشک می شوند و بر روی ترازوی تحلیلی وزن می شوند.

4. رفرکتومتری;

5. رنگ سنجی;

6. نفلومتریک;

7. قطب سنجی;

8. طیف سنجی;

1. رفرکتومتر IRF - 454 B2M

برای تعیین پروتئین در سرم خون، مایع مغزی نخاعی، کنترل غلظت داروها، اندازه گیری تراکم ادرار طراحی شده است. پروتئین معمولی حیوان خونی

2. Cobas integra - Total Protein Gen.2

اصل آزمایش: مس دو ظرفیتی در محلول قلیایی با پیوندهای پپتیدی پروتئینی واکنش می دهد تا کمپلکس بیورت بنفش رنگ مشخص را تشکیل دهد.

3. تعیین فراکسیون پروتئینی سرم خون با الکتروفورز بر روی فیلم استات سلولز.

محلول بافر برای جداسازی الکتروفورتیک پروتئین های سرم خون بر روی غشاهای استات سلولز با تعیین تراکم سنجی بعدی فراکسیون های پروتئینی در نظر گرفته شده است.

اصول روش

اصل جداسازی الکتروفورتیک پروتئین ها بر اساس سرعت متفاوت حرکت مولکول های پروتئین سرم خون در یک ثابت است. میدان الکتریکیتنش خاصی بخش های پروتئینی جدا شده با یک رنگ رنگ آمیزی می شوند. شدت رنگ فراکسیون های پروتئینی متناسب با تعداد آنها است.

نمونه های آنالیز شده

سرم عاری از همولیز، لیپمی و بدون ایکتریک. فراکسیون های پروتئینی سرم خون در یک لوله محکم بسته در دمای 18-25 به مدت 8 ساعت، در 2-8 به مدت 3 روز، در 20 برای مدت 1 ماه پایدار هستند.

انجام تحلیل

1. انجام الکتروفورز

1.1. غشاهای خشک را با احتیاط روی سطح بافر الکتروفورز قرار دهید و از غوطه ور شدن سریع آنها اجتناب کنید و آن را نگه دارید تا کاملا خیس شود. غشاهای خیس شده را بین صفحات کاغذ صافی ضخیم به آرامی لکه کنید و از خشک شدن آنها جلوگیری کنید. قبل از استفاده از نمونه ها، مطلوب است که مرحله پیش فورز انجام شود. برای انجام این کار، غشاء باید در محفظه الکتروفورز قرار داده شود و جریان در حالت انتخاب شده به مدت 10 دقیقه روشن شود. مرحله پیش‌فورز را می‌توان با خیساندن طولانی‌مدت غشا در محلول بافر (چند ساعت) جایگزین کرد.

1.2. با استفاده از اپلیکاتور، نمونه های سرم خون آنالیز شده را در فاصله 2-3 سانتی متری از لبه کاتد غشاء قرار دهید. غشا را در یک محفظه الکتروفورتیک قرار دهید و جریان را وصل کنید.

2. پردازش الکتروفروگرام

2.1. رنگ زرشکی اس.

پس از قطع جریان، غشاء را با دقت به مدت 3-5 دقیقه داخل محلول رنگ و سپس دو بار به مدت 3 دقیقه به محلول 5-7٪ منتقل کنید. استیک اسید(قبل از سفید کردن پس زمینه).

1.2. الکتروفورگرام را با استفاده از یک اسکنر و یک برنامه کامپیوتری پردازش کنید.

4. آزمایش تیمول

اصل روش

بتاگلوبولین ها، گاماگلوبولین ها و لیپوپروتئین های سرم در pH 7.55 با معرف تیمول رسوب می کنند. بسته به مقدار و نسبت متقابل فراکسیون های پروتئینی، کدورت در طی واکنش رخ می دهد که شدت آن به صورت کدورت سنجی اندازه گیری می شود.

ارزش بالینی و تشخیصی:

تست تیمول برای مطالعه عملکردی کبد نسبت به نمونه های مقاوم به کلوئید مناسب تر است. اعتقاد بر این است که در 90-100٪ موارد بیماری بوتکین (در حال حاضر در مرحله پریکتریک و به شکل آنکتریک) و در هپاتیت سمی مثبت است. واکنش در پس هپاتیت و پس از نکروز، به ویژه سیروز ایکتریک (بر خلاف سایر اشکال سیروز)، بیماری های کلاژن، مالاریا و عفونت های ویروسی مثبت است. با زردی انسدادی (در 75 درصد موارد) منفی است که ارزش تشخیصی افتراقی دارد.

با زردی انسدادی، آزمایش تنها در صورتی مثبت می شود که فرآیند با هپاتیت پارانشیمی پیچیده شود. برای افتراق زردی انسدادی از پارانشیمی پراهمیتاز تست تیمول با تست Burstein (برای بتا و پره بتالیپوپروتئین) استفاده می کند.

در زردی پارانشیمی هر دو تست مثبت، با زردی انسدادی تست تیمول منفی و تست بورشتین به شدت مثبت است.

برای تعیین کل پروتئین در سرم خون حیوان، مصرف کنید خون وریدیدر یک لوله مخصوص با یک فعال کننده لخته شدن، به پیوست (جدول 2) مراجعه کنید. قبل از اهدای خون، حیوان به مدت 8 ساعت تحت رژیم غذایی گرسنگی قرار می گیرد. قبل از مصرف داروهایی که ممکن است بر نتیجه مطالعه تأثیر بگذارد، خون اهدا کنید. ترکیب کیفی پروتئین های پلاسمای خون بسیار متنوع است. کل پروتئین با الکتروفورز به بخش های جداگانه تقسیم می شود، بر اساس جداسازی مخلوط های پروتئینی بر اساس مقادیر مختلف جرم و بار خاص یک پروتئین. در طول جداسازی الکتروفورتیک، بسته به حامل، تعداد بخش های پروتئینی کل پروتئین یکسان نیست. تعداد کمتری از فراکسیون ها در طول الکتروفورز بر روی کاغذ 5 فراکسیون به دست می آید، در حالی که در طول الکتروفورز روی ژل آگار، ژل پلی آکریل آمید، تعداد فراکسیون های پروتئینی می تواند تا 20 فراکسیون به طور قابل توجهی بیشتر باشد. جناح های اصلی هستند آلبومین ها و گلوبولین ها.

آلبومین هادر کبد سنتز می شوند و پروتئین های ساده ای هستند که حاوی حداکثر 6 اسید آمینه هستند. آنها به شدت در آب حل می شوند. مقدار نرمال شده 56.5 - 66.8 است (آلبومین در سرم خون تقریباً 60٪ از کل پروتئین را تشکیل می دهد. آلبومین ها در کبد سنتز می شوند (تقریباً 15 گرم در روز) ، نیمه عمر آنها تقریباً 17 روز است. فشار انکوتیک پلاسما 65 است. -80% به دلیل آلبومین است.آلبومین ها نقش مهمی در انتقال بسیاری از آنها از نظر بیولوژیکی انجام می دهند مواد فعالبه خصوص هورمون ها آنها قادر به اتصال به کلسترول، بیلی روبین هستند. بسیاری از کلسیم خون نیز با آلبومین مرتبط است. آلبومین ها می توانند با داروهای مختلف ترکیب شوند.

عملکرد آلبومین ها:

حفظ فشار اسمزی کلوئیدی پلاسما:

ثبات غلظت یون های هیدروژن؛

انتقال مواد مختلف (بیلی روبین، اسید چرب، ترکیبات معدنی و داروها).

آلبومین های پلاسمای خون را نیز می توان به عنوان ذخیره معینی از اسیدهای آمینه برای سنتز پروتئین های خاص حیاتی در شرایط کمبود پروتئین در جیره در نظر گرفت. آلبومین ها آب را در جریان خون نگه می دارند. با نفریت، آلبومین ها به عنوان پروتئین های کم وزن مولکولی، اول از همه از پلاسمای خون به داخل ادرار نفوذ می کنند (وزن مولکولی آلبومین ها حدود 60000 - 66000 است). به طور معمول، آلبومین 35-55٪ از کل مقدار پروتئین های پلاسمای خون را تشکیل می دهد.

گلوبولین های پلاسما- این یک مجموعه است پروتئین های مختلف. در طول الکتروفورز، آنها پس از آلبومین حرکت می کنند. رابطه با لیپیدها مجموعه ای از گلوبولین ها را با حالت محلول و انتقال به بافت های مختلف فراهم می کند. بر اساس تحرک الکتروفورتیک، گلوبولین ها به b2-، b1-، c- و g-گلوبولین ها تقسیم می شوند. (b- و c-گلوبولین ها در کبد سنتز می شوند و حامل فعال مواد مختلف خونی هستند). در طول دوره رشد شدید حیوان در خون، کاهش نسبی در سطح آلبومین و افزایش متناظر در سطح b- و g-گلوبولین ها وجود دارد. B-گلوبولین‌ها به طور فعال با لیپیدهای خون تعامل دارند g-globulins، کم‌تحرک‌ترین و سنگین‌ترین بخش از همه گلوبولین‌ها، توسط لنفوسیت‌های B که از بخشی از سلول‌های بنیادی مغز استخوان منشأ می‌گیرند یا توسط سلول‌های پلاسمایی که از آنها تشکیل شده‌اند، سنتز می‌شوند. آنها یک عملکرد محافظتی را انجام می دهند، که آنتی بادی های محافظ (ایمونوگلوبولین ها) هستند. در پرندگان، سه کلاس ایمونوگلوبولین مورد مطالعه قرار گرفته است: IgG، IgM، IgA، در پستانداران پنج مورد از آنها وجود دارد - IgG، IgM، IgE، IgD. IgA. از نظر کمی، IgG در خون (80٪) غالب است. با استفاده از روش ایمونوالکتروفورز، تا 30 فراکسیون پروتئینی در سرم خون جدا می شود. همه ایمونوگلوبولین ها از دو زنجیره پلی پپتیدی سنگین (M. m. 53000-75000) و دو زنجیره سبک (M. M. 22500) تشکیل شده اند که توسط سه پل دی سولفیدی به هم متصل شده اند. هر نوع ایمونوگلوبولین قادر است به طور خاص تنها با یک آنتی ژن خاص تعامل داشته باشد.

سرم خون گوساله های تازه متولد شده، بره ها، بچه ها، خوک ها، کره کره ها عملاً حاوی آنتی بادی نیست. حیوانات تازه متولد شده قادر به سنتز آنتی بادی در روزهای اول زندگی نیستند. آنها فقط پس از ورود آغوز به دستگاه گوارش ظاهر می شوند. سنتز مستقل این پروتئین های محافظ در مغز استخوان، طحال و غدد لنفاوی از سن 3 یا 4 هفتگی حیوان مشاهده می شود. بنابراین، نوشیدن آغوز تازه متولد شده ضروری است که حاوی 10 تا 20 برابر بیشتر از شیر معمولی ایمونوگلوبولین است. ایمونوگلوبولین های آغوز می توانند بدون شکاف از طریق پینوسیتوز به دیواره روده نفوذ کرده و وارد جریان خون شوند و محافظت بدن (ایمنی آغوز یا آغوز) ایجاد کنند.

لنفوسیت های T با لنفوسیت های B در سنتز ایمونوگلوبولین ها همکاری می کنند، واکنش های ایمونولوژیک را مهار می کنند و سلول های مختلف را لیز می کنند. در خون، لنفوسیت های T 70٪، لنفوسیت های B - حدود 30٪ را تشکیل می دهند. برای سنتز ایمونوگلوبولین ها، جمعیت سوم سلول نیز مورد نیاز است - ماکروفاژها. آنها به دلیل توانایی جذب و هضم میکروارگانیسم ها، آنتی ژن ها، کمپلکس های ایمنی و انتقال اطلاعات مربوط به آنها به لنفوسیت های T و B، به عنوان عوامل اولیه حفاظت غیر اختصاصی عمل می کنند. ماکروفاژها با کمک لنفوکین ها و مونوکاین های تولید شده توسط سلول ها به عنوان واسطه بین همه شرکت کنندگان در فرآیند عمل می کنند.

لنفوسیت های B فقط در پاسخ به آنتی ژن های خاصی (باکتری ها، ویروس ها) که وارد بدن شده اند، آنتی بادی تشکیل می دهند. برای این، ساختار آنتی ژن و گیرنده گلوبولین روی سطح لنفوسیت باید مانند کلید یک قفل با یکدیگر مطابقت داشته باشند.

غلظت G-گلوبولین ها در سرم خون در موارد مزمن افزایش می یابد بیماری های عفونی، در ایمن سازی، حاملگی حیوانات.

تعدادی از پروتئین های پلاسمای خون وظایف خاصی را انجام می دهند. در میان آنها باید پروتئین هایی مانند ترانسفرین، هاپتوگلوبین، سرولوپلاسمین، پروپردین، سیستم کمپلمان، لیزوزیم، اینترفرون را متمایز کرد.

ترانسفرین ها بتا گلوبولین هایی هستند که در کبد سنتز می شوند. با اتصال دو اتم آهن به ازای هر مولکول پروتئین، این عنصر را به بافت های مختلف منتقل کرده، غلظت آن را تنظیم کرده و در بدن نگه می دارند. با توجه به میزان بار مولکول پروتئین، ترکیب اسید آمینه، 19 نوع ترانسفرین متمایز می شود که با وراثت مرتبط هستند. ترانسفرین ها همچنین می توانند اثر باکتریولوژیکی مستقیم داشته باشند. غلظت ترانسفرین ها در سرم خون حدود 2.9 گرم در لیتر است. سطوح پایین ترانسفرین در سرم خون می تواند ناشی از کمبود پروتئین در رژیم غذایی حیوان باشد.

هاپتوگلوبین بخشی از b2-گلوبولین است که در کبد سنتز می شود و حاوی مس (0.3٪) است. سرولوپلاسمین با اتصال مس، سطح مناسب این ریز عنصر را در بافت ها تضمین می کند. سهم سرولوپلاسمین 3 درصد از کل مس موجود در بدن حیوان را تشکیل می دهد. به عنوان یک آنزیم و به عنوان یک اکسیدان عمل می کند. سرولوپلاسمین یک اکسیداز آدرنالین است، اسید اسکوربیک. یک ویژگی مهمسرولوپلاسمین توانایی آن در اکسید کردن آهن در بافت ها به Fe3 + است و آن را به این شکل رسوب می دهد.

سیستم مکمل مجموعه ای از پروتئین های آب پنیر با طبیعت گلوبولین است که به عنوان سیستمی از پروآنزیم ها در نظر گرفته می شود که فعال شدن آن منجر به سیتولیز و تخریب آنتی ژن می شود. سنتز سیستم کمپلمان با تعداد 25 پروتئین مختلف عمدتاً توسط فاگوسیت های تک هسته ای و همچنین هیستیوسیت ها انجام می شود. این یک سیستم موثر پیچیده از پروتئین های سرم است که نقش مهمی در تنظیم پاسخ ایمنی و حفظ هموستاز دارد؛ از نظر فیلوژنز و انتوژنز، زودتر از سیستم ایمنی ایجاد شد. به عنوان بخشی از سیستم مکمل، 11 جزء به طور مفصل مورد مطالعه قرار گرفته است. آبشار واکنش‌های آنزیمی که توسط کمپلکس آنتی‌ژن-آنتی‌بادی ایجاد می‌شود و منجر به فعال‌سازی متوالی همه اجزای مؤلفه می‌شود، که از اولین آن شروع می‌شود، مسیر فعال‌سازی کلاسیک نامیده می‌شود. بای پس که با فعال شدن اجزای مکمل بعدی که از C3 شروع می شود مشخص می شود، جایگزین نامیده می شود. تخریب سلول میکروبی تنها پس از فعال شدن جزء C4 رخ می دهد. پروتئین های انتهایی سیستم کمپلمان، که به طور متوالی با یکدیگر واکنش می دهند، وارد لایه دوتایی لیپیدی می شوند و باعث آسیب می شوند. غشای سلولیبا تشکیل کانال های غشایی، که منجر به اختلالات اسمزی، نفوذ آنتی بادی ها و مکمل ها به داخل سلول و به دنبال آن لیز غشاهای داخل سلولی می شود. به طور کلی پذیرفته شده است که محتوای مکمل در سرم خون یکی از عینی ترین شاخص های وضعیت دفاع غیر اختصاصی بدن است.

پروپردین یک گلیکوپروتئین از نوع g-globulin با وزن مولکولی حدود 184000 است که 0.3 درصد از کل پروتئین های سرم خون را تشکیل می دهد. پروپردین با داشتن پایداری حرارتی بالا در دمای 56 درجه سانتیگراد در 30 دقیقه از بین می رود. مکان سنتز پروپردین در نهایت مشخص نشده است. این احتمال وجود دارد که بافت لنفاوی در سنتز آن شرکت کند. پروپردین اول ظاهر می شود عمل باکتری کشیدر برابر میکروب های گرم منفی حضور اجباری چهار جزء اول مکمل و یون های منیزیم، مربوط به سیستم پروپردین، برای تجلی فعالیت پروپردین لازم است. رابطه بین سطح سیستم پروپردین و درجه مقاومت ارگانیسم حیوانی آشکار شد.

اینترفرون یک پروتئین با وزن مولکولی کم (M. m. 24000-36000) است که در پاسخ به نفوذ ویروس ها به داخل سلول های بافتی سنتز و دفع می شود. از سلول ها، اینترفرون به راحتی به جریان خون نفوذ می کند و در تمام اندام ها و بافت ها توزیع می شود. پس از ورود ویروس به سلول، RNA تک رشته ای آزاد می شود و RNA دو رشته ای بر اساس آن سنتز می شود. RNA از این طریق به دست می آید و باعث القای سنتز اینترفرون می شود. اینترفرون به غشای پلاسمایی سایر سلول های بدن متصل می شود و توانایی آنها را برای مقاومت تحریک می کند. عفونت ویروسی. اثر ضد ویروسی اینترفرون با توانایی آن در فعال کردن سنتز مهارکننده‌ها و آنزیم‌ها در سلول‌هایی که مانع از ترجمه IRNA ویروسی و در نتیجه تولید مثل ویروس می‌شوند، مرتبط است. اینترفرون همچنین دارای خواص تنظیم کننده ایمنی است. سه نوع اینترفرون وجود دارد: a-interferon (لکوسیت)، که دارای اثرات ضد ویروسی و ضد تکثیر، ضد توموری است. β-اینترفرون (فیبروبلاست) که عمدتاً اثرات ضد توموری و ضد ویروسی دارد. g-اینترفرون (لنفوسیتی یا ایمنی)، که عمدتاً دارای خواص تعدیل کننده ایمنی است.

نقش های فیزیولوژیکی پروتئین های خون متعدد است که مهمترین آنها به شرح زیر است:

حفظ فشار کلوئیدی-آنکوتیک، حفظ حجم خون، اتصال آب و حفظ آن، جلوگیری از خروج آن از جریان خون.

در فرآیندهای انعقاد خون شرکت کنید.

حفظ ثبات pH خون، تشکیل یکی از سیستم های بافر خون.

اتصال با تعدادی از مواد (ChS، بیلی روبین و غیره) و همچنین با داروها، آنها را به بافت ها می رسانند.

با تشکیل ترکیبات غیر قابل دیالیز با آنها، سطح طبیعی کاتیون ها را در خون حفظ کنید (به عنوان مثال، 40 تا 50 درصد کلسیم سرم با پروتئین ها مرتبط است؛ بخش قابل توجهی از آهن، مس، منیزیم و سایر عناصر کمیاب نیز با آنها مرتبط است. پروتئین ها)؛

نقش مهمی در فرآیندهای ایمنی ایفا می کند.

به عنوان ذخیره ای از اسیدهای آمینه خدمت کنید.

آنها یک عملکرد تنظیمی (هورمون ها، آنزیم ها و سایر مواد پروتئینی فعال بیولوژیکی) انجام می دهند.

ارزش بالینی و تشخیصی:

1) نورموپروتئینمی - محتوای طبیعی پروتئین کل.

2) هیپوپروتئینمی - محتوای کم پروتئین کل.

3) هیپرپروتئینمی - افزایش محتواسنجاب؛

تغییر در پروتئین کل خون می تواند نسبی و مطلق باشد.

هیپرپروتئینمی:

1. کم آبی شدید.

2. با غلیظ شدن خون به دلیل از دست دادن جزئی مایعات که زمانی اتفاق می افتد اسهال شدیدافزایش تعریق، استفراغ تسلیم ناپذیر، دیابت بی مزه، با وبا، انسداد روده، پریتونیت عمومی، سوختگی شدید، محرومیت از آب.

3. در پلی آرتریت مزمن و برخی و برخی از فرآیندهای التهابی مزمن.

4. هیپرپروتئینمی مداوم تا 12٪ و بالاتر در مولتیپل میلوما (پلاساسیتوم)، ماکروگلوبولینمی وندلستروم، که در آن کانون های اضافی در استخوان های صاف جمجمه ظاهر می شود و تشکیل پروتئین های "غیر طبیعی" پاتولوژیک - پارپروتئین ها مشاهده می شود.

هیپوپروتئینمی تقریباً همیشه با هیپوآلبومینمی و هیپرپروتئینمی با هیپرگلوبولینمی همراه است.

بدن هیپوآلبومینمی را با هیپرگلوبولینمی جبران می کند (حتی اگر هیچ تحریکی در سیستم رتیکولواندوتلیال وجود نداشته باشد) تا سطح فشار اسمزی کلوئیدی را حفظ کند. برعکس، افزایش گلوبولین ها با هیپوآلبومینمی جبران می شود.

یک ارزش تشخیصی مهم، روشن کردن روابط کمی بین بخش های فردی سرم خون است. مطالعه آنها امکان تمایز بیماری ها را حتی زمانی که محتوای پروتئین کل در سرم بدون تغییر است، می دهد.

هیپرپروتئینمی نسبی- با کاهش حجم خون در گردش به دلیل کم آبی همراه است.

هیپرپروتئینمی مطلق- مشاهده شده با سنتز بیش از حد پروتئین های پاتولوژیک، افزایش تشکیل ایمونوگلوبولین ها، افزایش سنتز پروتئین فاز حادالتهاب

علاوه بر محتوای پروتئین کل، تعیین فراکسیون های پروتئینی برای تشخیص فرآیندهای مختلف پاتولوژیک مهم است. نقض نسبت بهینه بین آنها دیسپروتئینمی نامیده می شود. بارزترین دیسپروتئینمی ها زمانی رخ می دهد که اندام ها آسیب ببینند، جایی که پروتئین ها سنتز می شوند. به خصوص اغلب مقدار آلبومین کاهش می یابد (هیپوآلبومینمی) که عملکردهای مهمی در حفظ فشار اسمزی کلوئیدی خون، تنظیم تبادل آب بین خون و فضای بینابینی، اتصال و انتقال کربوهیدرات ها، لیپیدها، هورمون ها، ویتامین ها، مواد معدنی.

افزایش در میزان آلبومین نادر است - عمدتاً با کم آبی. با تغییر در مقدار آلبومین، نسبت آنها با گلوبولین ها به هم می خورد (ضریب آلبومین-گلوبولین تغییر می کند) که در حیوانات سالم بین 0.7 تا 1.0 (در سگ ها 1.2) است.

مقدار آلفا گلوبولین ها در فرآیندهای التهابی حاد (روماتیسم، پنومونی، گلومرولونفریت، آرتریت) و در هنگام تشدید بیماری ها افزایش می یابد. دوره مزمن(سل، هپاتیت)، زیرا این گروه شامل پروتئین های "فاز حاد" (پروتئین واکنشی C، سرولوپلاسمین، هاپتوگلوبین، آلفا-1-آنتی تریپسین، آلفا-2-ماکروگلوبولین، آلفا-1-گلیکوپروتئین اسیدی) می باشد. سطح آنها به ندرت کاهش می یابد، اغلب در فرآیندهای دیستروفی شدید در کبد، جایی که آلفا گلوبولین تا حدی سنتز می شود.

افزایش تعداد بتاگلوبولین ها اغلب در عفونت های با یک دوره مزمن، بیماری های کلیوی (نفروز، گلومرولونفریت)، سیروز کبدی مشاهده می شود. ترکیب فراکسیون های بتا گلوبولین شامل فیبرینوژن است که افزایش محتوای آن با پنومونی کروپوس، برونکوپنومونی، لوسمی، اندوکاردیت سپتیک، و کاهش - در بیماری های کبد، که در آن سنتز می شود.

بخش‌هایی از گاما گلوبولین‌ها حاوی بخش عمده‌ای از آنتی‌بادی‌ها (ایمونوگلوبولین‌ها) هستند که محافظت هومورال بدن را فراهم می‌کنند، بنابراین مقدار آنها در سرم خون به بلوغ مورفولوژیکی و سودمندی عملکردی بافت واکنش‌دهنده ایمنی بستگی دارد.

سطح پایین گاما گلوبولین ها در نوزادان به ویژه در روز اول زندگی رخ می دهد، زیرا آنها از سد جفت عبور نمی کنند، بلکه تنها با آغوز (نقص ایمنی فیزیولوژیکی) وارد بدن می شوند، بنابراین، در حفظ سطح آنها، کیفیت شیر، به موقع نوشیدن آن از اهمیت زیادی برخوردار است، وضعیت مخاطی روده کوچک. سنتز ایمونوگلوبولین های خود از روز 5-7 زندگی شروع می شود و تنها در سن 6 ماهگی به سطح مطلوب می رسد، بنابراین جوانان مستعد ابتلا به بسیاری از بیماری ها (سالمونلوز، استرپتوکوکوز، پاستورلوز، تنفسی ویروسی، ذات الریه) هستند. کاهش در محتوای گاما گلوبولین ها نیز مشاهده می شود بیماری های مختلفکه با ضایعات سیستم ایمنی (میلوم، لوسمی لنفوسیتی، بیماری گامبورو)، از دست دادن ایمونوگلوبولین ها در نفروز، انتریت، خونریزی مزمن، به دلیل سرکوب عملکرد سیستم ایمنی توسط سموم مختلف همراه است. داروها(سرکوب کننده های ایمنی).

هیپوپروتئینمی:

دریافت ناکافی پروتئین غذا، معمولاً با سوء تغذیه، گرسنگی، تومورها، باریک شدن مری، اختلال در عملکرد دستگاه گوارش (به دلیل بدتر شدن هضم و جذب اجزای پروتئینی غذاها)، به عنوان مثال، با فرآیندهای التهابی طولانی مدت روده مشاهده می شود. .

به گفته A.A. Pokrovsky، حتی یک ترکیب اسید آمینه نامتعادل غذا گاهی اوقات می تواند منجر به هیپوپروتئینمی شود.

برای اطمینان از فرآیندهای زندگی طبیعی، بدن از بخش آلبومین پروتئین های پلاسمای خون استفاده می کند. با افزایش مصرف آلبومین (عمدتاً باعث ایجاد فشار خون انکوتیک)، به اصطلاح ادم انکوتیک یا گرسنه ایجاد می شود. هر گونه کاهش در محتوای پروتئین در پلاسمای خون کمتر از 5٪ اغلب با ادم بافت هیپوپروتئینمی همراه است.

2. کاهش فرآیندهای بیوسنتز پروتئین (هپاتیت پارانشیمی مزمن، بیماری های حاد و مزمن، فرآیندهای ترشح طولانی مدت، نئوپلاسم های بدخیم، تیروتوکسیکوز شدید و غیره).

3. از دست دادن پروتئین توسط بدن در هنگام خونریزی حاد و مزمن، با افزایش شدید نفوذپذیری دیواره های مویرگی (با آسیب سمی آنها، زمانی که پروتئین های خون در بافت ها آزاد می شود)، با خونریزی، تشکیل اگزوداهای گسترده، افیوژن در سروز حفره ها و ادم

آزاد شدن پروتئین ها (عمدتا آلبومین ها) از جریان خون زمانی اتفاق می افتد که فیلتر کلیه به دلیل اختلال بیماری های ارگانیککلیه ها (به ویژه نفروز و آمیلوئیدوز)، که در آن پروتئین تقریباً همیشه در ادرار یافت می شود و همچنین سوختگی.

4. Defectoproteinemia (آلبومینمی) - عدم وجود مادرزادی یا محتوای ناکافی سرولوپلاسمین در پلاسمای خون در بیماری ویلسون.

5. در زنان در دوران شیردهی و ماه های آخر بارداری.

6. سندرم نفروتیک

7. کواشیورکور (کمبود حاد پروتئین)

8. سندرم احتباس نمک

هیپوپروتئینمی نسبی- همراه با افزایش حجم خون در گردش به دلیل آب (با آنوری، جبران خسارت قلبی، افزایش سنتز هورمون ضد دیورتیک هیپوتالاموس).

هیپوپروتئینمی مطلق- مشاهده شده با دریافت ناکافی پروتئین در بدن در نتیجه گرسنگی، سنتز ناکافی پروتئین در فرآیندهای التهابی مزمن کبد، اختلالات مادرزادی در سنتز تک تک پروتئین های خون، افزایش تجزیه پروتئین در بدن و تشکیل یک پروتئین قابل توجه. مقدار اگزودا

کتابشناسی - فهرست کتب

1. Babenko O. O.، Savchenko T. G.، Reznichenko L. V. پیشگیری از هیپوویتامینوز A در پرورش خوک. / T. G. Savchenko. / دامپزشکی. - شماره 12. - 2008. - S. 38 - 39.

2. Zaitsev S. Yu.، بیوشیمی حیوانات / Yu. V. Konopatov - سن پترزبورگ: "Lan"، 2004.، 384 p.

3. Severina E. S., Biochemistry 2nd edition / E. S. Severina - M .: "Med" 2004., 184 p.

کاربرد

نوعی حیوان

پروتئین کل، گرم در لیتر

کسری از پروتئین ها، بر حسب درصد

آلبومین ها

گلوبولین ها

گاو

Tab. 2. پارامترهای بیوشیمیایی سرم خون در انواع مختلفحیوانات

فسفاتاز قلیایی

کراتینین کیناز

بی کربنات ها

بیلی روبین کل

کلریدها (Cl-)

کلسترول

کراتینین

گلوبولین آلبومین پروتئین

55-75 26-40 21-37

57-80 24-38 24-47

62-82 28-39 29-49

57-79 25-38 24-46

58-83 23-40 39-60

59-78 27-37 32-50

61-75 23-36 27-44

54-83 24-46 15-28

55-70 35-44 17-35

سدیم (Na+)

اوره

میزبانی شده در Allbest.ru

...

اسناد مشابه

    عناصر تشکیل دهنده خون: گلبول های قرمز، لکوسیت ها، هموگلوبین، هماتوکریت. روش شمارش تعداد گلبولهای قرمز در واحد حجم خون در اتاق گوریایف، روش نمونه گیری خون. عملکردها: تغذیه ای، دفعی، تنفسی، حفاظتی، همبستگی.

    کار عملی، اضافه شده در 10/09/2009

    کبد عظیم ترین غده در بدن حیوانات و انسان است. طبقه بندی و ویژگی های ساختاری کبد در گونه های مختلف جانوری. تامین خون و عملکرد کبد، شرح ساختار لوبول کبدی، ویژگی های خاص ساختار مجاری صفراوی.

    چکیده، اضافه شده در 11/10/2010

    گروه های خونی بزرگ گاوبه عنوان مبنای فرآیند انتخاب آزمایش گروه های خونی و استفاده از آنها برای تعیین خطوط و نژادها. استفاده از پایش ایمونوژنتیک و بیوتکنولوژی پیوند جنین در تولید مثل.

    مقاله ترم، اضافه شده 08/02/2010

    ویژگی های زیست محیطی و فناوری کشاورزی ذرت فناوری تولید پروتئین خوراک از ذرت ویژگی های میکروارگانیسم های تک سلولی تجهیزات مورد استفاده برای تولید مخمر خوراک. اتوماسیون فرآیندهای تولید.

    پایان نامه، اضافه شده در 1394/06/14

    نماهای مدرندر مورد سیستم ایمنی و مقاومت غیر اختصاصی ارگانیسم ارزیابی وضعیت ایمنی و درمان اصلاحی در درمان پیچیدهحیوانات بیمار جراحی ویژگی های خاص ایمونوگرام خون در التهاب های چرکی.

    چکیده، اضافه شده در 2011/12/22

    شرح پروتئین ها، چربی ها، کربوهیدرات ها، ویتامین ها، مواد معدنی و عناصر کمیاب. ارزیابی ارزش غذایی خوراک. روش های مطالعه متابولیسم در بدن حیوانات بر اساس قانون بقای انرژی تعادل نیتروژن، کربن و انرژی در گاو.

    چکیده، اضافه شده در 1393/06/15

    خسارت اقتصادی ناشی از مگس به دامپروری، ابزارها و روشهای تنظیم تعداد آنها. ذخایر با ارزش پروتئین خوراک در خوراک های غیر سنتی و مسائل مربوط به استفاده از فضولات پرندگان. پرورش و استفاده از مگس خانگی انواع آن.

    پایان نامه، اضافه شده در 2010/07/23

    سیستم گردش خون و لنفاوی، یا سیستم عروقی. ویژگی های عمومیخون رسانی به اندام های فردی اجزای مرکب خون و وظایف اصلی آنها سیستم لنفاویحیوانات پستاندار مسیر و ساختار عروق لنفاوی.

    چکیده، اضافه شده در 1393/06/19

    ویژگی های کار مقدماتی در سایت قبل از برداشت سیب زمینی: تعیین وضعیت کلی کل کاشت، درجه توسعه بوته ها، حساسیت آنها به سوختگی دیررس. روشهای تعیین ارزش تقریبی محصول. تکنولوژی و زمان برداشت.

    مقاله، اضافه شده در 03/03/2010

    عملکردهای اصلی خون: تغذیه ای (تغذیه ای)، دفعی (دفعی)، تنفسی (تنفسی)، تنظیم کننده حرارت محافظ، همبستگی. پلاسمای خون، پروتئین های پلاسما، ترکیبات نیتروژن دار غیر پروتئینی، مواد آلی بدون نیتروژن.

گلیکوپروتئین هانام خود را از کلمه "گلوکوس" گرفته اند - شیرین، زیرا مشخص شد که آنها حاوی کربوهیدرات هستند. گروه پروتز توسط کربوهیدرات های مختلف و مشتقات آنها نشان داده می شود، پیوند آن با پروتئین کووالانسی، کربوهیدرات-پپتید است.

اکنون مشخص شده است که تقریباً همه پروتئین ها (به استثنای آلبومین های خون) حاوی مقدار کمی کربوهیدرات هستند و بنابراین فقط پروتئین هایی با غلظت کربوهیدرات بیش از 4٪ متعلق به گلیکوپروتئین ها هستند.

همه گلیکوپروتئین ها دارای وزن مولکولی بالا (تا چند میلیون D)، خواص اسیدی، محلول در آب، محلول های ضعیف نمک های خنثی و قلیایی هستند، توسط اسیدها رسوب می کنند و ویسکوزیته بالایی دارند. آنها در برابر حرارت پایدار هستند، زیرا کربوهیدرات های تشکیل دهنده آنها به طور قابل توجهی مقاومت مولکول ها را در برابر مواد شیمیایی مختلف و گرما افزایش می دهد، آنها را از عمل پروتئازها محافظت می کند و در نتیجه تعیین می کند. نقش بیولوژیکیگلیکوپروتئین ها کربوهیدرات ها به پروتئین ها ویژگی بیشتری می دهند؛ به دلیل این گروه ها، ماکرومولکول های گلیکوپروتئین می توانند ساختارهای دیگر را تشخیص دهند.

گلیکوپروتئین ها به مقدار زیاد در ماده بین سلولی یافت می شوند بافت همبندپلاسمای خون، بزاق و سایر اسرار، به عنوان بخشی از سیتوپلاسمی و غشاهای مختلف درون سلولی، در سیتوزول. نقش گلیکوپروتئین ها متنوع است. آنها مواد آبگریز و یون های فلزی را حمل می کنند. به عنوان بخشی از گیرنده های غشایی، ویژگی تماس های سلولی را فراهم می کنند، بر تمایز بافتی تأثیر می گذارند، در واکنش های ایمونولوژیک، نقش محافظتی را انجام می دهد و غشاهای مخاطی را می پوشاند.

آنها به گلیکوپروتئین های واقعی و پروتئوگلیکان ها تقسیم می شوند. این تقسیم بندی بر اساس نسبت درصد متفاوتی از قسمت پروتئین و گروه پروتز و همچنین بر اساس ساختار گروه پروتز است.

1. گلیکوپروتئین های واقعی، ساختار، نمایندگان: mucins; ایمونوگلوبولین ها؛ پروتئین هایی که گروه خون را تعیین می کنند. هورمون ها؛ پروتئین های حمل و نقل؛ آنزیم ها؛ گیرنده ها، اهمیت آنها، توزیع.

به عنوان بخشی از گلیکوپروتئین های واقعیبخش پروتئین حدود 80 درصد و سهم گروه پروتز حدود 20 درصد است. در گلیکوپروتئین های واقعی، گروه پروتز توسط پلی ساکاریدهایی که ساختار منظمی ندارند نشان داده می شود. گروه پروتزی گلیکوپروتئین های واقعی شامل مونوساکاریدهای مختلف و مشتقات آمینه آنها، اسیدهای نورآمینیک یا سیالیک در ترکیبات مختلفو نسبت ها، یعنی بخش پروتز گلیکوپروتئین های واقعی ساختار منظمی ندارد. گلیکوپروتئین های واقعی به طور گسترده در بدن توزیع می شوند و عملکردهای مختلفی را انجام می دهند.

گلیکوپروتئین های واقعی عبارتند از:موسین ها، پروتئین هایی که گروه خون را تعیین می کنند. گیرنده ها، آنزیم ها، هورمون ها، پروتئین های انتقال دهنده.


موسین ها- اینها پروتئین های مخاطی هستند که در حفره دهان قرار دارند و تمام غشاهای مخاطی را پوشش می دهند. آنها از یک پروتئین ساده تشکیل شده اند و گروه پروتز شامل مونوساکاریدها، هگزوزامین ها، اسیدهای سیالیک و نورآمینیک در مقادیر مختلف و در ترکیبات مختلف است. از مونوساکاریدهای موجود در ترکیب موسین ها عبارتند از: گلوکز، گالاکتوز، فوکوز و ... ویسکوزیته موسین ها به میزان اسیدهای سیالیک بستگی دارد. ارزش موسین ها: محافظ - پوشاندن غشاهای مخاطی دستگاه گوارش، تنفسی، سیستم ادراری - محافظت از آنها در برابر خشک شدن و قرار گرفتن در معرض عوامل فیزیکی و شیمیایی.

پروتئین هایی که گروه خون را تعیین می کنند.

پروتئین هایی که ویژگی گروهی خون را تعیین می کنند، با توجه به ساختار گروه پروتز، متعلق به گلیکوپروتئین های واقعی هستند، اما از نظر محتوای کربوهیدرات بالا (تا 85٪)، وجود گروه مصنوعی استیل گلوکزامین در مولکول با آنها متفاوت هستند. و یک ساختار بسیار عجیب و غریب از بخش پروتئین، که ظاهراً در حفظ ترکیب خاصی از زنجیره های کربوهیدرات نقش دارد. ویژگی بخش پروتئین در این واقعیت نهفته است که 2/3 از تمام اسیدهای آمینه 4 اسید آمینه است: tre، pro، ser، ala، یعنی. ترکیب کمی پروتئین ها، صرف نظر از ویژگی آنها، بسیار مشابه است. فعالیت آنتی ژنی این پروتئین ها با دنباله کربوهیدرات های زیر در انتهای زنجیره کربوهیدرات تعیین می شود: D-galactose-N-acetylglucosamine-D-galactose-N-acetylglucosamine. گروه خونی بستگی به این دارد که کدام کربوهیدرات به این قطعه متصل است. برای ماده H، این فوکوز، برای ماده A، فوکوز و N-acetylgalactosamine است که اختصاصیت A را تعیین می کند، برای ماده B، فوکوز و گالاکتوز انتهایی که مشخصه B را تعیین می کند. بنابراین، تفاوت در ویژگی زنجیره های کربوهیدرات را می توان با اتصال فوکوز، N-استیل گالاکتوزامین یا گالاکتوز به قطعه انتهایی به دست آورد و ماده H را می توان به عنوان پیش ساز مواد خاص گروه A و B در نظر گرفت. واکنش سرولوژیکی کامل گروه مواد خاص تنها در صورتی امکان پذیر است که یکپارچگی کل مولکول این ترکیبات حفظ شود.

گیرنده هاسیتوپلاسم در سطح بیرونی غشاها در غشای اندامک ها قرار دارد. برخی از آنزیم ها و برخی هورمون ها حاوی کربوهیدرات هستند و پروتئین هایی مانند ترانکورتین، هاپتوگلوبین، ایمونوگلوبولین ها نیز به گلیکوپروتئین ها تعلق دارند.

2. پروتئوگلیکان ها، ساختار، نمایندگان، اهمیت.

برعکس، در یک مولکول پروتئوگلیکان، سهم پروتئین از 2-2.3٪ تا 10٪ است و بخش کربوهیدرات 90-98٪ است. پروتئوگلیکان ها کربوهیدرات های معمولی هستند.

پروتئوگلیکان ها – پروتئین های پیچیده، در ماده زمینی بافت همبند یافت می شوند. زیرا آنها حاوی مقدار زیادی اسید به شکل یک گروه مصنوعی هستند، پلی آنیون هستند و در توزیع و انتشار آب و کاتیون ها شرکت می کنند. به عنوان غشای پایه، پروتئوگلیکان ها در توزیع مواد مغذی نقش دارند. با اتصال به پروتئین های ساختاری، آنها یک "غربال مولکولی" را تشکیل می دهند و همچنین فضاهای تقسیم بندی شده (دامنه هایی) را تشکیل می دهند که آب در آنها قرار دارد، به دلیل این پارتیشن ها، آب حرکت نمی کند. حجم سلول ها و بافت ها به پروتئوگلیکان ها بستگی دارد. گروه پروتزی این پروتئین ها گلیکوزآمینوگلیکان (GAG) نامیده می شود. آنها به سه نوع تقسیم می شوند: هیالورونیک، کندرویتین اسید سولفوریک، هپارین.

4. گروه پروتز پروتئوگلیکان ها - گلیکوزآمینوگلیکان ها - (GAGs) کندرویتین سولفوریک، اسید هیالورونیک، هپارین. مفهوم ساختار، معنا.

پروتئوگلیکان ها حاوی یک بخش کوچک پروتئینی (5-2%) و یک گروه پروتزی هستند که توسط گلیکوزآمینوگلیکان ها (GAGs) نمایش داده می شود. دومی ساختار منظمی دارد، یعنی از دی ساکاریدهای متناوب تشکیل شده است که شامل اسیدهای اورونیک و استیل هگزوزامین ها می شود (شکل 7). 6 نوع GAG وجود دارد - اسید هیالورونیک، کندرویتین سولفات A، B، C، سولفات کراتان و هپارین، که از نظر ماهیت اسیدهای اورونیک، هگزوزامین ها، درجه سولفاته شدن، نوع پیوند شیمیایی مونومرها با یکدیگر متفاوت هستند. وزن مولکولی، خواص جدول گلیکوزامینوگلیکان های اصلی بافت های انسانی را نشان می دهد.

جدول ترکیب شیمیاییگلیکوزامینوگلیکان ها

گلیکوپروتیدها (گلیکوپروتئین ها) بیوپلیمرهایی هستند که از پپتید (پروتئین) و اجزای کربوهیدراتی با پیوند کووالانسی تشکیل شده اند. در مواردی که قسمت کربوهیدراتی مولکول G. از یک باقیمانده یا باقیمانده گلوکز تشکیل شده باشد، G. را گلوکوپروتئین می نامند. G. در بدن حیوانات، باکتری ها و گیاهان یافت می شود و گسترده ترین و مطالعه شده ترین کلاس ترکیبات حاوی کربوهیدرات را تشکیل می دهد. G. بخشی از غشای سلولی هستند، در جریان خون به عنوان مولکول های حمل و نقل گردش می کنند - به عنوان مثال، ترانسفرین، سرولوپلاسمین (به خون مراجعه کنید). گلیکوپروتئین ها شامل برخی هورمون ها، آنزیم ها و ایمونوگلوبولین ها هستند. یکی از اولین پیشنهادات برای اینکه چرا پروتئین ها به یک جزء کربوهیدراتی نیاز دارند توسط ایلار ارائه شد (E. H. Eylar، 1965). وقتی تعداد نسبتاً زیادی از G. را در نظر گرفت، متوجه شد که همه آنها خارج از سلول، در جریان خون، بزاق، شیر و سایر اسرار هستند. بر اساس این واقعیت، او فرضیه ای را پیشنهاد کرد که بر اساس آن جزء کربوهیدرات نوعی عبور است، پس از دریافت to-rogo، مولکول پروتئین لزوماً باید از سلول خارج شود. با این حال، بعداً، داده هایی به دست آمد که نشان می دهد بسیاری از پروتئین های درون سلولی G. هستند و بخشی از غشای مختلف داخل سلولی و غشای سیتوپلاسمی هستند. علاوه بر این، پروتئین های غیر گلیکوزیله (آلبومین، آ-لاکتالبومین، کیموتریپسینوژن و غیره) در اسرار مختلف و سرم خون یافت شدند. بنابراین، فرضیه Eilar نمی تواند ادعا کند که یک راه حل جهانی برای مسئله نقش جزء کربوهیدرات است. در مطالعات بیشتر، مشخص شد که اگر اسید سیالیک به صورت آنزیمی از قسمت کربوهیدرات تعدادی از G. سرم (سرولوپلاسمین، هاپتوگلوبین، فتوئین، اوروسوموکوئید) جدا شود، نیمه عمر این آسیالوگلیکوپروتئین ها از چندین کاهش می یابد. ده ها ساعت تا چند دقیقه در این مورد، تمام این آسیالو گلیکوپروتئین ها به غشای سلول های پارانشیمی کبد متصل می شوند.

تعدادی از گلیکوپروتئین ها - هورمون ها (مانند هورمون های گنادوتروپ و محرک فولیکول) پس از حذف سیالیک به - t خیلی سریع از جریان خون ناپدید می شوند و مانند G. سرم در سلول های کبد قرار می گیرند. در نتیجه، این هورمون به سلول های هدف و بیول آن متصل نمی شود، عمل به شدت کاهش می یابد.

روش های بیوشیمیایی برای تعیین گلیکوپروتئین ها

در بیول، مایعات، خون و ادرار ترکیبی از G های مختلف وجود دارد. برای تخصیص هر یک از آنها به شکل خالص، تکنیک دشواری لازم است. مدت زمان طولانی، که استفاده از آن را برای مطالعات سریال دشوار می کند. بنابراین، در یک گوه، تمرین، رایج ترین تعریف کلی G. توسط یکی از اجزای بخش کربوهیدرات موجود در آنها - هگزوزها، هگزوزآمین ها، فوکوز، سیالیک تو تام یا با توانایی ایجاد واکنش ید است. به - آن - معرف شیف (به معرف شیف مراجعه کنید).

پرکاربردترین روشها برای تعیین G. را می توان به دو گروه اصلی شیمیایی و الکتروفورتیک تقسیم کرد. برای مطالعات خاص، از روش های کروماتوگرافی، پلاروگرافی و رادیوایمونولوژیک استفاده می شود.

اکثر شیمی. روش ها بر اساس تعیین بخش کربوهیدرات مولکول G. با استفاده از واکنش های رنگی مختلف بر اساس برهمکنش یک مونوساکارید با اسید سولفوریک برای تشکیل مشتق فورفورال است (به عنوان مثال، واکنش ها با ارسین، آنترون، تریپتوفان، کاربازول، دی فنیل آمین، رزورسینول، آلفا نفتول). چنین واکنش هایی یک محصول رنگی با یکی از ترکیبات ذکر شده یا یک پایه نیتروژنی معطر ایجاد می کند. مقدار محصول رنگی تشکیل شده توسط فوتوالکتروکلریمتری تعیین می شود. دقیق ترین روش برای تعیین هگزوزها با استفاده از واکنش رنگ با اورسین یا رزورسینول است. حساس ترین روش استفاده از آلفا نفتول است که با این حال بیشتر برای مطالعات نشانگر استفاده می شود.

تقریباً تمام روشهای مورد استفاده برای تعیین آمینوساکاریدها بر اساس روش کلاسیک السون مورگان (1933) است. اصل روش این است که آمینو قند با استیل استون در محلول کمی قلیایی داغ واکنش می دهد. در همان زمان، مخلوطی از پیرول ها تشکیل می شود که با معرف پارا دی متیل آمینو بنزآلدئید، رنگ قرمزی به دست می دهد، که شدت آن به صورت فتومتریک در 530 نانومتر تعیین می شود. گلوکزامین تقریباً همان رنگ گالاکتوزامین را می دهد. با مانوزامین، رنگ آمیزی تا حدودی ضعیف تر است. گلوکزامین هیدروکلراید عمدتاً برای ساخت منحنی کالیبراسیون استفاده می شود.

برای تعیین فوکوز از واکنشی استفاده می شود که در آن سیستئین هیدروکلریک به محصول برهمکنش G. با اسید سولفوریک اضافه می شود.

این واکنش اساس تقریباً تمام روش های مورد استفاده برای تعیین متیل پنتوز است (به روش دیشه مراجعه کنید).

تعدادی روش برای تشخیص و تعریف کمی سیالیک به - t ارائه شده است: یک روش اورتسینوی با معرف Bial، یک روش رزورسینول، یک روش با واکنش تیوباربیتوریک به - آن، واکنش دی فنیل آمین و روش هس (به واکنش هس مراجعه کنید). حساس ترین و خاص ترین روش با اسید تیوباربیتوریک است. الکتروفورز G. برای اولین بار توسط Keiv و Gronwall (E. Koiw, A. Gronwall) در سال 1952 معرفی شد. تعدادی از اصلاحات این روش شرح داده شده است. یک عیب رایج بیشتر آنها پیچیدگی نسبی روش یا رنگ‌بندی قابل توجه پس‌زمینه در الکتروفورگرام‌ها است. اصل روش و تکنیک برای انجام الکتروفورز G مانند جداسازی الکتروفورزی بخش های پروتئینی سرم خون روی کاغذ است (به الکتروفورز مراجعه کنید).

تعدادی از روش ها برای تشخیص فراکسیون گلیکوپروتئین پیشنهاد شده است. رنگ‌آمیزی با تولویدین بلو، آهن کلوئیدی، آنسیانو بلو و غیره. با این حال، رایج‌ترین روش رنگ‌آمیزی گلیکوپروتئین‌ها با معرف شیف، که بر اساس واکنش (ید به - فوشین-گوگرد به - آن) بود، در اصل توسط Hotchkiss (R. D.) پیشنهاد شد. Hotchkiss) و Mac Manus (J. F. A. McManus) برای رنگ آمیزی G. در gistol، بخش ها. اصل این روش این است که اجزای کربوهیدرات G. با محلول ید به آلدهیدها اکسید می شوند و آلدئیدها با کمک معرف شیف آشکار می شوند. برای تعیین کمی، کسرهای رنگی از الکتروفورگرام‌ها شسته می‌شوند و به دنبال آن فتومتری محلول‌ها انجام می‌شود، یا با استفاده از چگالی‌سنجی تعیین می‌شوند (نگاه کنید به).

در فرد سالمبه گفته نویسندگان مختلف، محتوای نسبی فراکسیون های G. (در درصد) به شرح زیر است: آلبومین - 10.4-16.6; آلفا 1 -گلوبولین - 14.2-18.3. آلفا 2 -گلوبولین - 24.8-31.8. بتا گلوبولین - 21.7-25.0؛ اوگلوبولین - 16.0-19.2.

بیشترین درصد محتوای کربوهیدرات در فراکسیون های گلوبولین، به ویژه در گلوبولین های آلفا2 و بتا مشاهده می شود (به گلوبولین ها مراجعه کنید).

روش ایمونوالکتروفورز (نگاه کنید به) و همچنین روش الکتروفورز در ژل پلی آکریل آمید (PAGE) امیدوارکننده است که وضوح آن می تواند 10 برابر بیشتر از وضوح الکتروفورز روی کاغذ باشد.

نتایج حاصل از تعیین گلیکوپروتئین ها دارای ارزش تشخیصی افتراقی مهمی در بیماری های بافت همبند است. سیستم قلبی عروقی، zhel.-kish. دستگاه، کبد، کلیه ها، ریه ها. در عین حال مطالعه تغییرات در نگهداری این مواد در سرم خون و سایر بیول ها، مایعات علاوه بر گوه، داده ها برای تخمین پاتول فعلی، فرآیند، کارایی درمان و پیش بینی اهمیت زیادی دارد. در فرآیندهای التهابی روماتیسم حادسل، ذات الریه، جنب، افزایش محتوای تمام فراکسیون های G. در سرم خون، به ویژه گلوبولین های آلفا 1 - و آلفا 2 وجود دارد. بالاترین ارزشتعریفی از حفظ مطلق و نسبی G. در سرم خون در روماتیسم دارد. غلظت G. در سرم خون نیز با گلومرولونفریت، تومورها، نکروز و اغلب با دیابت افزایش می یابد.

روش های هیستوشیمیایی برای تعیین گلیکوپروتئین ها در بافت ها

روش‌های تشخیص Gistokhim، G. بر اساس شناسایی گروه‌های واکنش‌دهنده آن‌ها مانند گروه‌های ۱،۲-گلیکول و همچنین گروه‌های کربوکسیل سیالیک به - t است. برای تثبیت G. می توان از محلول 10% فرمالین در دمای 0 تا 4 درجه در عرض 48-24 ساعت استفاده کرد. روش‌هایی برای تثبیت با افزودن برخی نمک‌ها به فرمالین و همچنین شوینده‌های کاتیونی مختلف وجود دارد (نگاه کنید به)، که به حفظ بهتر پلی‌ساکاریدها و تمایز هیستوشیمیایی بعدی آنها کمک می‌کند. اولویت باید به روش خشک کردن انجمادی مقاطع و به دنبال آن جاسازی در پارافین داده شود. تعداد قابل توجهی از روش های هیستوشیمیایی و اصلاحات آنها برای تشخیص پلی ساکاریدها وجود دارد، اما همه آنها از نظر عملی به اندازه کافی قابل اعتماد و در دسترس نیستند. قابل اطمینان ترین با استفاده اجباری از واکنش های کنترلی و موجه از نظر شیمی روش مک مانوس- هوچکیس- شاباداش است. در آزمایشگاه های کشور ما از اصلاح شاباداش بیشتر استفاده می شود. این روش مبتنی بر اکسیداسیون گروه های 1،2-گلیکول پلی ساکاریدها با نمک ید به شما است و به دنبال آن آلدئیدهایی که در نتیجه واکنش فوکسین-گوگرد به آن (معرف شیف) به دست می آیند، شناسایی می شوند. در مناطق محلی سازی موکو و گلیکوپروتئین ها، رنگ آمیزی بنفش قرمز با شدت های مختلف ایجاد می شود. علاوه بر این ترکیبات، واکنش گلیکوژن، گلیکولیپیدها و آلدئیدهای آزاد را نیز آشکار می کند. آلدئیدهای غیر اختصاصی نیز می توانند در نتیجه اکسیداسیون ترکیبات با پیوندهای غیراشباع در طی تثبیت ماده با فرمالین ظاهر شوند. بنابراین، برای به دست آوردن نتایج قابل اعتماد، کنترل دقیق هیستوشیمیایی ضروری است: اول از همه، لازم است حضور آلدئیدهای آزاد و غیر اختصاصی حذف شود و در صورت وجود، واکنش مسدود کننده انجام شود. با استفاده از دیاستاز مالت (در موارد شدید، آمیلاز بزاقی)، وجود گلیکوژن را می توان حذف کرد.

معرف های لازم: فوشین پایه کریستالی (یا به اصطلاح فوشین پایه برای فوشین-گوگرد به شما)، 1 نیوتن. هیدروکلراید، متابی سولفیت پتاسیم یا سدیم (K 2 S 2 O 5 یا Na 2 S 2 O 5)، نمک پتاسیم دوره یا بهتر (KIO 4)، مالت دیاستاز بسیار خالص، هیدروکسیل آمین هیدروکلراید. برای واکنش استیلاسیون: پیریدین بی آب و انیدرید استیک، 0.1 نیوتن. پتاسیم سوزاننده (KOH)، داروی نورآمینیداز. لیپیدها با درمان با حلال های مختلف (مثلا مخلوط داغ کلروفرم و متیل الکل) حذف می شوند.

پیشرفت تعریف بخش های سریال، تجربی و شاهد، با محلول پریودات پتاسیم تیمار می شوند، به سرعت در آب شسته می شوند و در معرف شیف قرار می گیرند، سپس در محلول تازه آماده شده بی سولفیت (10 میلی لیتر محلول 10 درصد متابی سولفیت پتاسیم، 10 میلی لیتر از 1 نیوتن) شسته می شوند. HCl و 200 میلی لیتر آب مقطر). بخش ها به طور کامل در حجم زیادی از آب شسته می شوند، در الکل ها آبگیری می شوند، در زایلن پاک می شوند و در بلسان کانادایی خنثی نصب می شوند.

واکنش استیلاسیون گروه های گلیکول و استفاده از نورآمینیداز پایایی نتایج به دست آمده را تایید می کند.

کتابشناسی - فهرست کتب Anasashvili A. Ts. گلیکوپروتئین های سرم خون و ادرار، M.، 1968، bibliogr.; Widershine G. Ya. ترکیبات حاوی کربوهیدرات، بیوسنتز و نقش آنها در سلول حیوانی، مولک. زیستی، تی 10، شماره 5، ص. 957, 1976, bibliogr. گلیکوپروتئین ها، ویرایش. A. Gottschalk، ترجمه. از انگلیسی، ج 1 - 2، م.، 1969; D ere-vitskaya V. A. Chemistry of glycoproteins, Usp. زیستی شیمی ویرایش B. N. Stepanenko، ج 8، ص. 168، مسکو، 1967; رهنمودهادر استفاده از بالینی یکپارچه روش های آزمایشگاهیتحقیق، ویرایش. V. V. Menshikov. مسکو، 1973. پیرس ای. هیستوشیمی، ترجمه. از انگلیسی، ص. 741 و دیگران، م.، 1962; اصول و روش های آنالیز هیستوسیتوشیمیایی در پاتولوژی، ویرایش. A. P. Avtsyna و دیگران، ص. 7, L., 1971; Spiro R. G. Glycoproteins، Advanc. Protein Chem.، ج 27، ص. 349, 1973, bibliogr.

G. Ya. Wiederschein; A. Ts. Anasashvili (تحقیق متد)، R. A. Simakova (اصل).

  1. افزایش خون (سرم) [آنزیم] (هیپر/آنزیم/می) نامیده می شود. اگر این آنزیم به طور معمول در داخل سلول ها قرار داشته باشد، آنگاه هیپر/آنزیم/می در بیشتر موارد دیده می شود نشانه نابودیسلول ها. دسترسیآنزیم در خون تعیین شده توسطسرعت واکنش شیمیایی کاتالیز شده توسط این آنزیم - هنگامی که بستر این آنزیم به سرم آزمایش اضافه می شود ("in vitro"). به عبارت دیگر، [آنزیم] در سرم قضاوت می شود توسط فعالیتآنزیم
№ آنزیم (آنزیم) بیماری
1. آمیلاز در ادرار (از خون وارد ادرار می شود) پانکراتیت پانکراتیت
2. لیپاز
3. آمیلاز در خون پانکراتیت (همراه با لیپاز و آمیلاز ادرار) یا پاروتیت
4. کراتین کیناز (CK) انفارکتوس یا آسیب شناسی عضلات اسکلتی
5. LDH 1 انفارکتوس (با آنژین صدری افزایشی در LDH وجود ندارد)
6. LDH 5 آسیب شناسی کبد (یرقان کبدی) یا عضله اسکلتی
7. ALT بیشتر از AST است آسیب شناسی کبد (هپاتیت و غیره؛ یرقان کبدی)
8. AST بیشتر از ALAT حمله قلبی (یا تخریب شدید سلولهای کبدی: با تخریب میتوکندری آنها)
9. آلکالین فسفاتاز (AP) راشیتیسم یا سایر بیماری های استخوانی (اگر بدون HGT) یا زردی انسدادی(اگر همراه با GGT)
گاما گلوتامیل/ترانسفراز (GGT) الکلیسم (اگر بدون ALP) یا زردی انسدادی (اگر دارای ALP باشد)

در برخی موارد، برای تشخیص، لازم است فعالیت نه یک آنزیم، بلکه دو آنزیم مشخص شود.

15. گلوکوزوری، علل و ارزش تشخیصی آن.

خوب گلوکزبسیار کم در ادرار< 0,5 г/сутки, или < 0,16 г/л), что не определяется обычными методами. Глюкозурией считают наличие в моче گلوکز، که توسط یک تست خاص استاندارد تشخیص داده می شود. گلیکوزوری زمانی که محتوا ایجاد می شود گلوکزدر پلاسما خونو بنابراین، در فیلتر گلومرولی به طور قابل توجهی از ظرفیت بازجذب لوله های کلیوی فراتر می رود.

با هر افزایشی این اتفاق می افتد. گلوکز خونبه خصوص در نتیجه جذب سریع گلوکزدر روده (سندرم دامپینگ پس از گاستروکتومی، بارداری طبیعی)؛ در بیماری های غدد درون ریز(DM، تیروتوکسیکوز، غول پیکر، آکرومگالی، سندرم کوشینگ، هیپرپلازی قشر آدرنال)؛ در مصدومیت بزرگفلج، انفارکتوس میوکارد، کورتیکواستروئیدهای خوراکی، سوختگی، عفونت، فئوکروموسیتوم.

گلوکوزوری کلیوی با آسیب و افزایش نفوذپذیری لوله های کلیوی، توبولوپاتی (بیماری فانکونی) مشاهده می شود که با افزایش اورات ادرار، پروتئین، اسیدهای آمینه، بی کربنات ها، فسفات ها، کلسیم، پتاسیم همراه است. گلیکوزوری در دیابت کلیوی (جهش ناقل مونوساکارید و کاهش بازجذب)، گلوکوزوری کلیوی ثانویه، با بیماری های مزمنکلیه ها. در بیماران دیابتتمرکز گلوکزدر ادرار می تواند از 0.5 تا 12٪ باشد. ناپدید شدن گلوکوزوری در بیماران مبتلا به دیابت ملیتوس طولانی مدت نتیجه نارسایی کلیوی مرتبط است.

گلیکوزوری می تواند لاکتوزوری را در زنان شیرده شبیه سازی کند، فروکتوزوری و گالاکتوزوری را در زنان شیرده شبیه سازی کند. بیماری های ارثی متابولیسم کربوهیدرات. گلوکوزوری هنگام مسمومیت با مورفین، استریکنین، کلروفرم، فسفر رخ می دهد.

16. اهمیت تعیین Ca2+ و فسفات در سرم خون.

میزان کلسیم خون 2,1 -2.6 میلی مول در لیتر. سطح بالای 3.5-3.75 تهدید کننده زندگی است. ممکن استبحران، توقف ناگهانیقلبها.

نرخ فسفات 0.8- 1 .4 میلی مول در لیتر.

  1. مقدار تعریف C A L T I A ​​و PHO S P H A T Aدر سرم خون

تغییرات [کلسیم] و [فسفات] در سرم خون: اول، عبارتند از نتیجهبرخی تخلفات و در نتیجه وجود این تخلفات را نشان می دهد. ثانیاً، آنها می توانند باعث اختلالات خاصی شوند و بنابراین نشان دهنده خطر ابتلا به این اختلالات هستند.

علل تغییر غلظت کلسیم و فسفات: 1) سوء تغذیه (دریافت بیش از حد یا ناکافی کلسیم و فسفات و غذا)، 2) بی نظمیو [فسفات]، ناشی از اختلال در تولید هورمونهای تنظیم کننده و [فسفات].

با دریافت ناکافی کلسیم و فسفات از غذا و [فسفات] در پلاسما، می تواند کاهش یابد، اما نه به طور قابل توجهی، زیرا کلسیم و فسفات از استخوان ها وارد پلاسما می شوند (اگر [فسفات] در پلاسما نیز کاهش یابد - اما این تحت عمل اتفاق می افتد. وجود هورمون های کلسیتریول و پاراتیرین و دقیقا کمبود آنهاست که می تواند منجر به کاهش شود.

17. تشخیص بیوشیمیایی پانکراتیت.

تجزیه و تحلیل بیوشیمیاییخون - تشخیص سطح پیشرفتهآنزیم های آمیلاز، توضیحات: آمیلاز توسط PZhZh و غدد بزاقی تولید می شود که از آن برای هضم مجاری وارد دستگاه گوارش می شود (برای هضم نشاسته غذا: تقسیم نشاسته به مالتوز)) - آمیلاز PZhZh وارد دوازدهه می شود و آمیلاز. غدد بزاقیمربوط می شه به حفره دهان. در خون نباید آمیلاز وجود داشته باشد و وجود آمیلاز در خون نتیجه آسیب به SF یا PG است. فقط آمیلاز PZhZh (اگر در خون باشد) می تواند وارد ادرار شود و آمیلاز SJ نمی تواند وارد ادرار شود. لیپاز در پانکراس تولید می شود، اما در SF تولید نمی شود. انسان در مورد آن صحبت می کند α -آمیلاز فرد β-آمیلاز ندارد، زیرا این آمیلاز است که به فرد اجازه می دهد کاغذ را به همان شیوه نان بخورد - این آمیلاز پیوندهای β-گلیکوزیدی را در سلولز می شکافد. α-آمیلاز جداسازی مالتوز از نشاسته یا گلیکوژن غذا را کاتالیز می کند


اطلاعات مشابه