فصلIV.9.

متابولیسم پروتئین

یک معیار مهم برای ارزش غذایی پروتئین ها، در دسترس بودن اسیدهای آمینه است. اسیدهای آمینه موجود در بیشتر پروتئین های حیوانی در طول هضم به طور کامل آزاد می شوند. استثناء پروتئین های بافت های حمایت کننده (کلاژن و الاستین) است. پروتئین های با منشاء گیاهی در بدن گوشتخواران ضعیف هضم می شوند، زیرا... حاوی مقدار زیادی فیبر و گاهی اوقات مهارکننده های پروتئاز (سویا، نخود فرنگی) است. در نشخوارکنندگان، پروتئین های گیاهی توسط آنزیم های میکرو فلور شکمبه هضم می شوند. یک معیار ضروری برای ارزش پروتئین غذا، ترکیب اسید آمینه آن است. هرچه اسیدهای آمینه ضروری بیشتری داشته باشد، پروتئین برای بدن مفیدتر است.

هضم و جذب پروتئین

در دهانحفره هااتفاق نمی افتد.

در معدهسلول های اصلی غشای مخاطی پپسینوژن ترشح می کنند که پیش ساز آنزیم پروتئولیتیک است. پپسین. در نتیجه اتوکاتالیز در محیط اسیدی شیره معده، آنزیم فعال می شود. اسید کلریدریک pH را بین 1.5-2.0 حفظ می کند. اینها شرایط بهینه برای عملکرد فعال آنزیم هستند. در یک محیط اسیدی، پروتئین‌های خوراک دناتوره می‌شوند، که باعث می‌شود آن‌ها برای پروتئولیز آنزیمی در دسترس‌تر باشند. پپسین به سرعت پیوندهای پپتیدی را در پروتئین های تشکیل شده توسط اسیدهای آمینه معطر هیدرولیز می کند و به آرامی پیوندهای بین لوسین و اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک را هیدرولیز می کند.

در روده کوچک هیدرولیز بیشتر پپتیدها به اسیدهای آمینه رخ می دهد. آب پانکراس با pH 7.8-8.2 وارد آنجا می شود. حاوی پیش سازهای غیر فعال پروتئاز است: تریپسینوژن, کیموتریپسینوژن, پروکربوکسی پپتیدازپروالاستاز مخاط روده یک آنزیم تولید می کند انتروپپتیدازکه تریپسینوژن را به تریپسین فعال می کند و دومی تمام آنزیم های دیگر را فعال می کند. آنزیم های پروتئولیتیک نیز در سلول های مخاط روده یافت می شوند، بنابراین هیدرولیز پپتیدهای کوچک پس از جذب آنها اتفاق می افتد. نتیجه نهایی عمل آنزیم ها در معده و روده، تجزیه تقریباً کل توده پروتئین های غذا به اسیدهای آمینه آزاد است.

جذب آمینو اسیدها در روده کوچک اتفاق می افتد. این یک فرآیند فعال است و نیاز به انرژی دارد. مکانیسم اصلی انتقال چرخه گاما گلوتامیل است. شامل 6 آنزیم و یک تری پپتید است گلوتاتیون(گلوتامیل سیستئینیل گلیسین). آنزیم کلیدی - گاما گلوتامیل ترانسفراز. علاوه بر این، فرآیند جذب AA نیاز به حضور یون ها دارد Na+ . اسیدهای آمینه وارد جریان خون پورتال - کبد و جریان خون عمومی می شوند. کبد و کلیه ها اسیدهای آمینه را به شدت جذب می کنند، مغز به طور انتخابی متیونین، هیستیدین، گلیسین، آرژنین، گلوتامین، تیروزین را جذب می کند.

در روده بزرگ پپتیدها و AA که به هر دلیلی جذب نمی شوند (فقدان یا فعالیت کم آنزیم های پروتئولیتیک، اختلال در فرآیندهای انتقال AA) تحت فرآیندهای فروپاشی قرار می گیرند. این محصول محصولاتی مانند: فنل, کرزول, سولفید هیدروژن, متیل مرکاپتان, ایندول, اسکاتول، و همچنین گروهی از اتصالات تحت نام متداول"سموم جسد" - جسد, پوترسین. این مواد جذب خون شده و وارد کبد می شوند و در آنجا با هم ترکیب می شوند اسید گلوکورونیکو سایر فرآیندهای خنثی سازی (برای جزئیات بیشتر به بخش "بیوشیمی کبد" مراجعه کنید). سپس از طریق ادرار از بدن دفع می شوند .

هضم پروتئین ها در نشخوارکنندگان

تحت تأثیر آنزیم‌های میکرو فلور شکمبه، پروتئین‌ها به AA هیدرولیز می‌شوند که می‌توان از آن به دو طریق استفاده کرد:

1) به دنبال سنتز پروتئین های میکرو فلور شکمبه بروید.

2) تحت یک فرآیند تخمیر قرار می گیرند.

میکرو فلور تازه تشکیل شده وارد شیردان می شود و سپس مانند حیوانات تک معده تحت تأثیر آنزیم ها قرار می گیرد. تخمیر AA با تشکیل اسیدهای چرب فرار (VFA: لاکتیک، بوتیریک، استیک، پروپیونیک) و آمونیاک به پایان می رسد. این محصولات به نوبه خود عبارتند از:

1) برای سنتز پروتئین های میکرو فلور شکمبه؛

2) وارد خون شده و برای نیازهای انرژی مورد استفاده قرار می گیرند.

راه های استفاده از AK در بدن

1) سنتز پروتئین های خود بدن (به فصل "بیوسنتز ماتریکس" مراجعه کنید).

2) در صورت کمبود انرژی، مشارکت در TCC (شکل 4.9.1).

3) مشارکت در تشکیل مواد فعال بیولوژیکی (BAS).

تعدادی از اسیدهای آمینه در سلول ها تحت تغییرات شیمیایی قرار می گیرند:

1) دآمیناسیون اکسیداتیو یا حذف گروه آمینه توسط آنزیم های کلاس آمینو اکسیداز کاتالیز می شود. آنها بسیار خاص و غیر فعال هستند. تنها آنزیم بسیار فعال که در کبد و مغز کار می کند، گلوتامات دهیدروژناز (GDH) است. این تحول را تسریع می کند اسید گلوتامیک V آلفا کتوگلوتاریک;

2) دوباره زنده شد. تبادل یک گروه آمینه برای یک گروه کتو بین اسیدهای آمینه و کتو اتفاق می افتد. اسید گلوتامیک با پیروویک، این اسید آلفا کتوگلوتاریک تولید می کند و آلانین;

3) دکربوکسیلاسیونیا حذف گروه کربوکسیل برای تشکیل CO2 و آمین. واکنش دکربوکسیلاز را کاتالیز کنید. در بافت ها، این فرآیندها عمدتاً تحت تأثیر هیستیدین، تیروزین و اسید گلوتامیک قرار می گیرند. آنها هیستامین، تیرامین، گاما آمینوبوتیریک اسید.

هیستامین- محصول دکربوکسیلاسیون هیستیدین. در ماست سل ها تجمع می یابد. در مخاط معده سنتز پپسین و اسید هیدروکلریک را فعال می کند. یکی از واسطه های التهاب است.

سروتونیناز تریپتوفان عمدتاً در نورون های هیپوتالاموس و ساقه مغز تشکیل می شود. واسطه این نورون هاست. این مونوآمین اکسیداز معمولاً در کبد از بین می رود.

دوپامین- مشتقی از تیروزین واسطه انتقال تکانه های عصبی و همچنین پیش ساز ملانین است. نوراپی نفرینو آدرنالین.

فرآیندهای پوسیدگی در روده کوچک نیز تحت تأثیر دکربوکسیلازها رخ می دهد.

بیوسنتز اسیدهای آمینه

اگر AA ضروری لزوماً باید همراه با غذا به بدن عرضه شود، در صورت کمبود آنها، AAهای غیرضروری می توانند از یکدیگر سنتز شوند. 8 اسید آمینه کاملاً قابل تعویض هستند: Ala، Ask، Asp، Glk، Gln، Ser، Gln و Pro. ترکیبات اولیه برای بیوسنتز آنها اجزای زنجیره گلیکولیتیک و چرخه TCA هستند. افزودن یک گروه آمینه اغلب با مشارکت گلوتامات دهیدروژناز انجام می شود. آلانین از پیروات، آسپاراژین از فومارات، گلوتامین از آلفا کتوگلوتارات، همچنین پرولین، اورنیتین و آرژنین، سرین و گلیسین از 3-فسفوگلیسرات. آسپارتات همچنین می تواند از اگزالواستات با استفاده از گروه آمینه گلوتامات (F: AcAt) به عنوان اهدا کننده تشکیل شود. آلانین با مشارکت آنزیم AlAt از پیروات (یک گروه آمینه همچنین از گلوتامات). تعدادی از AA های دیگر را می توان در بدن سنتز کرد، اما از طریق مکانیسم های پیچیده تر.

بیوسنتز پروتئین های پیچیده

نوکلئوتیدهای پورین و پیریمیدین. اسکلت پورین از طریق چندین واکنش از آسپارتات، فرمیل، گلوتامین، گلیسین و CO 2 تشکیل می شود. اسکلت پیریمیدین از گلوتامین، اسید آسپارتیک و CO 2 ساخته شده است.

کاتابولیسم نوکلئوتیدهای پورینبا آموزش به پایان می رسد اسید اوریک. کاتابولیسم نوکلئوتیدهای پیریمیدین توسط آلانین و اسید آمینوبوتیریک.

سنتز هموگلوبین شامل تشکیل گلوبین و هِم است. گلوبین مانند تمام پروتئین ها سنتز می شود.

پیش سازهای هِم سوکسینیل کوآ و گلیسین هستند. از آنها تشکیل می شود اسید آمینولولینیک(E: آمینولولیتات سنتتاز). دو مولکول اسید آمینولولینیک متراکم شده و پورفوبیلینوژن را تشکیل می دهند. E: پورفوبیلینوژن سنتتاز). چهار مولکول پورفوبیلینوژن به یک ترکیب تتراپیرول متراکم می شود که به پروتوپورفیرین. مرحله آخر افزودن آهن است ( E: فروکلاتاز).

تخریب هموگلوبین به ترتیب زیر رخ می دهد:

1) باز شدن حلقه پیرول برای تشکیل وردوگلوبین؛

2) حذف آهن که پس از آن بیلیوردوگلوبین به دست می آید.

3) شکاف گلوبین برای تشکیل بیلیوردین؛

4) کاهش گروه متین برای به دست آوردن بیلی روبین

بیلی روبین از طریق جریان خون به کبد می رسد، جایی که بخشی از آن با مشارکت UTP-گلوکورونیل ترانسفراز استری می شود. بیلی روبین استری شده مستقیم (باند) و بیلی روبین استری نشده غیر مستقیم (آزاد) نامیده می شود.

بیلی روبین متصل با صفرا به دوازدهه دفع می شود، جایی که پس از یک سری دگرگونی ها تحت تأثیر آنزیم های میکرو فلورا، به استرکوبیلین تبدیل می شود و از طریق مدفوع یا به اوروبیلین دفع می شود و از طریق ادرار دفع می شود. افزایش سطح بیلی روبین در خون بیلی روبینمی نامیده می شود.

خنثی سازی آمونیاک

این عمدتاً در طی دآمیداسیون اسیدهای آمینه تشکیل می شود.

1) آمیناسیون کاهشی در حجم کم اتفاق می افتد و ناچیز است.

2) تشکیل آمیدهای اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک (آسپارژین و گلوتامین). این فرآیند عمدتاً در بافت عصبی اتفاق می افتد، جایی که خنثی کردن آمونیاک بسیار مهم است.

3) تشکیل نمک های آمونیوم در بافت کلیه اتفاق می افتد (کلرید آمونیوم از طریق ادرار دفع می شود).

4) مسیر اصلی سنتز اوره است. در چرخه اوره یا چرخه اورنیتین رخ می دهد.

ما به مهمترین جنبهدر برنامه ریزی تغذیه ورزشکاران موضوع مقاله ما پروتئین است فرآیندهای متابولیک. در مطالب جدید پاسخ این سؤالات را خواهید یافت: متابولیسم پروتئین چیست، پروتئین ها و اسیدهای آمینه چه نقشی در بدن دارند و اگر مختل شود چه اتفاقی می افتد؟ متابولیسم پروتئین.

جوهر کلی

بیشتر سلول های ما از پروتئین ساخته شده اند. این اساس فعالیت حیاتی بدن و مواد ساختمانی آن است.

پروتئین ها فرآیندهای زیر را تنظیم می کنند:

• فعالیت مغز؛
• هضم تری هیدروگلیسرید؛
• سنتز هورمون ها؛
• انتقال و ذخیره سازی اطلاعات؛
• جنبش؛
• محافظت در برابر عوامل تهاجمی؛

توجه: وجود پروتئین ارتباط مستقیمی با سنتز انسولین دارد. بدون مقدار کافی که این عنصر از آن سنتز می شود، افزایش قند خون فقط به زمان تبدیل می شود.

• ایجاد سلول های جدید - به ویژه، سلول های کبدی به دلیل ساختارهای پروتئینی بازسازی می شوند.
• انتقال لیپیدها و سایر ترکیبات مهم؛
• تبدیل پیوندهای لیپیدی به روان کننده های مفصلی؛
• کنترل متابولیک



و ده ها عملکرد مختلف دیگر. در واقع پروتئین ما هستیم. بنابراین، افرادی که از خوردن گوشت و سایر فرآورده های حیوانی امتناع می ورزند همچنان مجبورند به دنبال منابع جایگزین پروتئین باشند. در غیر این صورت، زندگی گیاهخواری آنها با اختلالات عملکردی و تغییرات غیرقابل برگشت بیمارگونه همراه خواهد بود.

هر چقدر هم که عجیب به نظر برسد، بسیاری از غذاها حاوی درصد کمی پروتئین هستند. به عنوان مثال، غلات (همه به جز سمولینا) حاوی حداکثر 8 درصد پروتئین هستند، البته با ترکیب اسید آمینه ناقص. اگر بخواهید در مصرف گوشت صرفه جویی کنید، این تا حدی کمبود پروتئین را جبران می کند تغذیه ورزشی. اما به یاد داشته باشید که بدن به پروتئین های مختلف نیاز دارد - گندم سیاه به تنهایی نیاز به اسیدهای آمینه را برآورده نمی کند. همه پروتئین ها به یک اندازه تجزیه نمی شوند و همه تأثیرات متفاوتی بر فعالیت های بدن دارند.




در دستگاه گوارش، پروتئین تحت تأثیر آنزیم های خاصی که از ساختارهای پروتئینی نیز تشکیل شده اند، تجزیه می شود. در واقع، این یک دور باطل است: اگر بدن کمبود طولانی مدت بافت های پروتئینی داشته باشد، پروتئین های جدید نمی توانند به اسیدهای آمینه ساده دناتوره شوند، که باعث کمبود حتی بیشتر می شود.

واقعیت مهم:پروتئین ها می توانند همراه با لیپیدها و کربوهیدرات ها در متابولیسم انرژی شرکت کنند. واقعیت این است که گلوکز غیر قابل برگشت و ساده ترین ساختاری است که به انرژی تبدیل می شود. به نوبه خود، پروتئین، هر چند با تلفات قابل توجه انرژی در فرآیند دناتوره سازی نهایی، می تواند به تبدیل شود. به عبارت دیگر بدن در شرایط بحرانی قادر است از پروتئین به عنوان سوخت استفاده کند.

برخلاف کربوهیدرات ها و چربی ها، پروتئین ها دقیقاً به مقدار لازم برای عملکرد بدن (از جمله حفظ یک پس زمینه آنابولیک ثابت) جذب می شوند. بدن هیچ پروتئین اضافی ذخیره نمی کند. تنها چیزی که می تواند این تعادل را تغییر دهد مصرف آنالوگ های هورمون تستوسترون (استروئیدهای آنابولیک) است. وظیفه اصلی چنین داروهایی به هیچ وجه افزایش شاخص های قدرت نیست، بلکه افزایش سنتز ATP و ساختارهای پروتئینی است که به همین دلیل است.

مراحل متابولیسم پروتئین

فرآیندهای متابولیک پروتئین بسیار پیچیده تر از کربوهیدرات و. از این گذشته ، اگر کربوهیدرات ها فقط انرژی باشند و اسیدهای چرب تقریباً بدون تغییر وارد سلول ها شوند ، سازنده اصلی بافت عضلانی دستخوش تغییراتی در بدن می شود. در برخی مراحل، پروتئین حتی می تواند به کربوهیدرات ها و بر این اساس به انرژی تبدیل شود.



بیایید مراحل اصلی متابولیسم پروتئین در بدن انسان را در نظر بگیریم، از ورود آنها و مهر و موم شدن اسیدهای آمینه آینده با الکل دناتوره شده توسط بزاق و پایان دادن به محصولات نهایی فعالیت حیاتی.

توجه داشته باشید:ما به طور سطحی به فرآیندهای بیوشیمیایی نگاه خواهیم کرد که به ما امکان می دهد اصل هضم پروتئین را درک کنیم. این برای دستیابی به نتایج ورزشی کافی خواهد بود. با این حال، در صورت اختلالات متابولیسم پروتئین، بهتر است با یک دکتر مشورت کنید که علت آسیب شناسی را تعیین می کند و به از بین بردن آن در سطح هورمون ها یا سنتز خود سلول ها کمک می کند.

صحنه	چه اتفاقی می افتد	اصل
ضربه اولیه پروتئین ها	تحت تأثیر بزاق، پیوندهای گلیکوژن اصلی شکسته می شوند و به ساده ترین گلوکز تبدیل می شوند، قطعات باقی مانده برای حمل و نقل بعدی مهر و موم می شوند.	در این مرحله، بافت‌های پروتئینی اصلی غذا به ساختارهای جداگانه‌ای جدا می‌شوند و سپس هضم می‌شوند.
هضم پروتئین ها	تحت تأثیر پانکراتین و سایر آنزیم ها، دناتوره شدن بیشتر در پروتئین های مرتبه اول رخ می دهد.	بدن به گونه ای پیکربندی شده است که می تواند اسیدهای آمینه را تنها از ساده ترین زنجیره های پروتئین به دست آورد، که برای آنها با اسید عمل می کند تا پروتئین را تجزیه پذیرتر کند.
تجزیه به اسیدهای آمینه	تحت تأثیر سلول های غشای مخاطی داخلی روده، پروتئین های دناتوره شده در خون جذب می شوند.	بدن پروتئین ساده شده را به اسیدهای آمینه تجزیه می کند.
تقسیم شدن به انرژی	تحت تأثیر مقدار زیادی از جایگزین های انسولین و آنزیم های هضم کربوهیدرات ها، پروتئین به ساده ترین گلوکز تجزیه می شود.	در شرایطی که بدن کمبود انرژی دارد، پروتئین را دناتوره نمی کند، بلکه با کمک مواد خاصی آن را بلافاصله تا سطح انرژی خالص تجزیه می کند.
توزیع مجدد بافت های اسید آمینه	در جریان خون عمومی، بافت های پروتئینی تحت تأثیر انسولین در تمام سلول ها منتقل می شوند و پیوندهای اسید آمینه لازم را ایجاد می کنند.	پروتئین‌ها که در سراسر بدن حرکت می‌کنند، بخش‌های از دست رفته را هم در ساختارهای ماهیچه‌ای و هم در ساختارهای مرتبط با تحریک هورمونی، فعالیت مغز یا تخمیر بعدی بازیابی می‌کنند.
ترکیب بافت های پروتئینی جدید	در بافت عضلانی، ساختارهای اسید آمینه به ریز پارگی‌ها متصل می‌شوند و بافت جدیدی را تشکیل می‌دهند و باعث هیپرتروفی فیبرهای عضلانی می‌شوند.	اسیدهای آمینه در ترکیب مناسبتبدیل به بافت ماهیچه ای پروتئین
متابولیسم پروتئین ثانویه	اگر بافت پروتئینی اضافی در بدن وجود داشته باشد، تحت تأثیر ثانویه انسولین دوباره وارد جریان خون می شوند تا به ساختارهای دیگر تبدیل شوند.	با قوی تنش عضلانی، روزه داری طولانی مدت یا در هنگام بیماری، بدن از پروتئین های ماهیچه ای برای جبران کمبود اسید آمینه در سایر بافت ها استفاده می کند.
حمل و نقل بافت های چربی	پروتئین های در گردش آزاد مرتبط با آنزیم لیپاز به انتقال و هضم اسیدهای چرب اشباع نشده همراه با صفرا کمک می کنند.	پروتئین در انتقال چربی ها و سنتز کلسترول از آنها نقش دارد. بسته به ترکیب اسید آمینه پروتئین، کلسترول خوب و بد هر دو سنتز می شوند.
حذف عناصر اکسید شده (محصولات نهایی)	اسیدهای آمینه مصرف شده از طریق فرآیند کاتابولیسم با مواد زائد بدن دفع می شوند.	بافت عضلانی آسیب دیده در اثر استرس به خارج از بدن منتقل می شود.

اختلال متابولیسم پروتئین

اختلالات متابولیسم پروتئین کمتر از آسیب شناسی متابولیسم چربی و کربوهیدرات برای بدن خطرناک نیست. پروتئین ها نه تنها در تشکیل ماهیچه ها، بلکه تقریباً در تمام فرآیندهای فیزیولوژیکی نقش دارند.

چه چیزی می تواند اشتباه باشد؟ همانطور که همه ما می دانیم، مهم ترین عنصر انرژی در بدن مولکول های ATP هستند که با عبور از خون، انرژی لازم را بین سلول ها توزیع می کنند. هنگامی که متابولیسم پروتئین مختل می شود، سنتز ATP "شکست" و فرآیندهایی که به طور غیرمستقیم یا مستقیم بر سنتز ساختارهای پروتئینی جدید از اسیدهای آمینه تأثیر می گذارد، مختل می شود.

در میان محتمل ترین پیامدهای اختلالات متابولیک:

• پانکراتیت حاد؛
• نکروز بافت معده؛
• تومورهای سرطانی؛
• تورم عمومی بدن؛
• نقض تعادل آب و نمک؛
• کاهش وزن؛
• کند شدن رشد و رشد ذهنی در کودکان؛
• ناتوانی در هضم اسیدهای چرب؛
• ناتوانی در انتقال مواد زائد از طریق روده بدون تحریک دیواره عروق.
• تیز
• تخریب بافت استخوانی و عضلانی؛
• از بین رفتن اتصال عصبی-عضله؛
• چاقی؛
• تحت تأثیر تغییرات در تعادل هورمونی، واکنش های کاتابولیک بر واکنش های آنابولیک غالب می شود.
• بدون پروتئین از غذا، کمبود اسیدهای آمینه سنتز شده اساسی وجود دارد.
• در غیاب دریافت کربوهیدرات کافی، پروتئین های باقیمانده به متابولیت های قند کاتابولیز می شوند.
• عدم وجود کامل لایه چربی
• آسیب شناسی کلیه ها و کبد وجود دارد.

خط پایین

متابولیسم پروتئین ها در بدن انسان فرآیند پیچیده ای است که نیاز به مطالعه و توجه دارد. با این حال، برای حفظ یک پس‌زمینه آنابولیک مطمئن با توزیع مجدد صحیح ساختارهای پروتئینی به اسیدهای آمینه بعدی، کافی است توصیه‌های ساده را دنبال کنید:

1. میزان پروتئین دریافتی به ازای هر کیلوگرم از بدن برای یک فرد تمرین دیده و غیر ورزشکار (ورزشکار و غیر ورزشکار) متفاوت است.
2. برای متابولیسم کامل، نه تنها به کربوهیدرات ها و پروتئین ها، بلکه به چربی ها نیز نیاز دارید.
3. روزه همیشه منجر به تخریب بافت پروتئینی برای جبران ذخایر انرژی می شود.
4. پروتئین ها در درجه اول مصرف کننده انرژی هستند نه حامل.
5. فرآیندهای بهینه سازی در بدن با هدف کاهش مصرف انرژی به منظور حفظ منابع برای مدت طولانی انجام می شود.
6. پروتئین ها نه تنها بافت ماهیچه ای هستند، بلکه آنزیم ها نیز هستند. فعالیت مغزو بسیاری از فرآیندهای دیگر در بدن.

و توصیه اصلی برای ورزشکاران: از پروتئین سویا غافل نشوید، زیرا در بین تمام شیک های پروتئینی ضعیف ترین ترکیب اسید آمینه را دارد. علاوه بر این، یک محصول ضعیف می تواند منجر به عواقب فاجعه آمیز شود - تغییرات در سطوح هورمونی و ... مصرف طولانی مدت سویا مملو از کمبود اسیدهای آمینه غیرقابل جایگزین در بدن است که علت اصلی اختلال در سنتز پروتئین خواهد بود.

متابولیسم پروتئین

متابولیسم پروتئین حلقه مرکزی تمام فرآیندهای بیوشیمیایی است که زمینه ساز وجود یک موجود زنده است. شدت متابولیسم پروتئین مشخص می شود تعادل نیتروژنزیرا بخش عمده نیتروژن بدن از پروتئین ها تامین می شود. این امر نیتروژن خوراک، نیتروژن بدن و نیتروژن محصولات دفعی را در نظر می گیرد. تعادل نیتروژن می تواند مثبت باشد (در صورت افزایش وزن حیوان و احتباس نیتروژن در بدن)، برابر با صفر، یا تعادل نیتروژن مشاهده شود (به اندازه مقدار نیتروژن از بدن خارج می شود که با خوراک تامین می شود. ) و منفی (تجزیه پروتئین ها با پروتئین های خوراک جبران نمی شود). تعادل نیتروژن مشخص می شود حداقل پروتئین- کمترین مقدار پروتئین در خوراک که برای حفظ تعادل نیتروژن در بدن ضروری است. حداقل پروتئین محاسبه شده به ازای هر 1 کیلوگرم وزن زنده دارای مقادیر متوسط ​​زیر است:

گاو شیرده	1
گاو غیر شیرده	0,6-0,7
گوسفند	1
بز	1
خوک	1
اسب کار	1,24,42
اسب کار نمی کند	0,7-0,8

پروتئین های خوراک به دو دسته تقسیم می شوند تمام عیارو پست تر. غذای کامل حاوی بقایای اسیدهای آمینه ضروری است که توسط بدن حیوان قابل سنتز نیست: والین، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، ترئونین، تریپتوفان و فنیل آلانین. اسیدهای آمینه ضروری مشروط عبارتند از

هیستیدین، از آنجایی که اشکال کوچکدر خوراک با سنتز میکروفلور در مجرای گوارشی دوباره پر می شود. اسیدهای آمینه باقیمانده قابل جایگزینی هستند و می توانند در بدن حیوان سنتز شوند: آلانین، اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک، سری. پنج اسید آمینه تا حدی ضروری در نظر گرفته می شوند: آرژنین، گلیسین، تیروزین، سیستین و سیستئین. اسیدهای ایمینو پرولین و هیدروکسی پرولین را می توان در بدن سنتز کرد.

در فیدهای مختلف و محصولات غذاییحاوی مقادیر نابرابر پروتئین،٪:

لوبیا نخودی	26	خوراک مخمر	16
سویا	35	سیب زمینی	2,0-5
دانه گندم	13	کلم	1,1-1,6
دانه ذرت	9,5	هویج	0,8-1
دانه برنج	7,5	چغندر	1,6

محصولات حیوانی سرشار از پروتئین کامل هستند، درصد:

گوشت گاو لاغر	21,5	پنیر کوتاژ	14,6
بره بدون چربی	19,8	پنیرها	20-36
بره چرب	25	تخم مرغ	12,6
گوشت خوک چرب است	16,5	شیر گاو	3,5
ماهی	9-20	کره گاو	0,5

استاندارد پروتئین کامل اغلب کازئین است که حاوی تمام اسیدهای آمینه ضروری است.

هضم پروتئین هادر مجرای گوارشی، پروتئین ها به اسیدهای آمینه و گروه های پروستات تجزیه می شوند.

که در حفره دهانخوراک حاوی پروتئین به طور مکانیکی خرد می شود، با بزاق مرطوب می شود و یک بولوس غذایی تشکیل می دهد که از طریق مری وارد معده می شود (در نشخوارکنندگان - به پروونتریکولوس و شیردان، در پرندگان - به معده غده ای و عضلانی). بزاق حاوی آنزیم هایی نیست که قادر به تجزیه پروتئین های غذا باشد. خوراک جویده شده وارد معده می شود (در نشخوارکنندگان به داخل شیردان)، مخلوط و در شیره معده خیسانده می شود.

شیره معده- مایع بی رنگ و کمی مادی با چگالی 1.002-1.010. یک فرد حدود 2 لیتر در روز تولید می کند گاو- 30، برای یک اسب - 20، برای یک خوک - 4، برای یک سگ - 2-3، برای یک گوسفند و بز - 4 لیتر آب معده. ترشح شیره معده در اول

فاز (رفلکس پیچیده) با ظاهر، بو و طعم غذا تعیین می شود، در مرحله دوم (نوروهومورال) - با ترکیب شیمیایی آن و تحریک مکانیکی گیرنده های غشای مخاطی. ترکیب شیره معده شامل 99.5 درصد آب و 0.5 درصد مواد جامد است. مواد متراکم شامل آنزیم های پپسین، رنین، گاستریکسین، ژلاتیناز، لیپاز (در خوک ها و آمیلاز) است. پروتئین ها - آلبومین ها و گلوبولین های سرم، موکوپروتئین ها، فاکتور Castle. از جانب مواد معدنیاسیدها (عمدتاً هیدروکلریک) و نمک ها.

آنزیم اصلی شیره معده پپسین است و اسیدی که شرایط را برای عملکرد کاتالیزوری آن ایجاد می کند اسید کلریدریک است. سلول های اصلی غدد فوندوس معده در تشکیل پپسین و سلول های جداری در تشکیل اسید هیدروکلریک شرکت می کنند. منبع یون های کلرید یون های NaCl، H + یون ها هستند - پروتون هایی که به دلیل واکنش های ردوکس از خون به سیتوپلاسم سلول های جداری می آیند (G. D. Kovbasyuk، 1978).

اسید کلریدریک اسیدیته لازم برای عمل کاتالیزوری آنزیم ها را ایجاد می کند. بنابراین، pH آب معده در انسان 1.5-2.0، در گاو - 2.17-3.14، در اسب - 1.2-3.1، در خوک - 1.1-2.0، در گوسفند - 1.9-5.6، در پرندگان - 3.8 است. اسید کلریدریک همچنین شرایطی را برای تبدیل پپسینوژن به پپسین ایجاد می کند، تجزیه پروتئین ها به اجزای تشکیل دهنده آنها را تسریع می بخشد، دناتوره شدن، تورم و شل شدن آنها را تسریع می کند، از ایجاد فرآیندهای پوسیدگی و تخمیر در معده جلوگیری می کند، سنتز هورمون های روده را تحریک می کند و غیره. در عمل آزمایشگاهی، اسیدیته کل، آزاد و محدود شیره معده.

رنین (کیموسین یا آنزیم مایه پنیر) در نشخوارکنندگان جوان توسط غدد مخاط شیردان تولید می شود. این به شکل پرورنین سنتز می شود که در pH

که در معدهتجزیه هیدرولیتیک اکثر پروتئین های خوراک رخ می دهد. بنابراین، نوکلئوپروتئین ها تحت تأثیر اسید هیدروکلریک و پپسین تجزیه می شوند

اسیدهای نوکلئیک و پروتئین های ساده تجزیه سایر پروتئین ها نیز در اینجا اتفاق می افتد. تحت تأثیر پپسین، پیوندهای پپتیدی در لبه‌های مولکول‌های پروتئین شکسته می‌شوند. پیوندهایی که توسط اسیدهای آمینه آروماتیک و دی کربوکسیلیک تشکیل می شوند، راحت ترین شکستن هستند. پپسین به راحتی پروتئین های با منشاء حیوانی (کازئین، میوگلوبین، میوژن، میوزین) و برخی پروتئین های گیاهی را که عمدتاً از اسیدهای مونو آمینودی کربوکسیلیک (گلیادین و گلوتلین غلات) ساخته شده اند، به استثنای کراتین های پشم، فیبروئین های ابریشم، موکوس موسین، اووموکوئیدها، تجزیه می کند. مقداری پروتئین استخوان و غضروف

برخی از پروتئین ها توسط سایر آنزیم های پروتئولیتیک آب معده، به عنوان مثال، کلاژن ها - ژلاتیناز، کازنی - رنین شکسته می شوند.

تحت تأثیر ترکیبات تشکیل دهنده شیره معده، در درجه اول اسید هیدروکلریک و آنزیم ها، پروتئین های معده به گروه های مصنوعی، آلبومین، پپتون ها، پلی پپتیدها و حتی اسیدهای آمینه هیدرولیز می شوند.

ترشح معده توسط هورمون های غشای مخاطی مجرای گوارشی تحریک می شود: گاسترین (در پیلور)، انتروگاسترین (در روده)، هیستامین (در معده) و غیره.

ویژگی های هضم پروتئین در نشخوارکنندگاندر نشخوارکنندگان، بولوس غذا از مری وارد پروونتریکولوس می‌شود، جایی که تحت پردازش مکانیکی اضافی قرار می‌گیرد؛ هنگام جویدن کاد، به سمت داخل برمی‌گردد. حفره دهان، دوباره خرد می شود، سپس وارد شکمبه، مش، کتاب و شیردان می شود که در آنجا مرحله اول هضم کامل می شود.

در پروونتریکولوس، پردازش شیمیایی مواد خوراک تحت تأثیر آنزیم‌های باکتری‌ها، مژک‌ها و قارچ‌هایی که در آنجا زندگی می‌کنند انجام می‌شود. تا 38٪ از میکروب های شکمبه گاو و 10٪ از میکروب های شکمبه گوسفند دارای فعالیت پروتئولیتیک هستند، 70-80٪ از این آنزیم ها در داخل سلول ها، 20-30٪ در مایع شکمبه متمرکز شده اند. آنزیم‌ها مشابه تریپسین عمل می‌کنند و پیوندهای پپتیدی را بین گروه کربوکسیل آرژنین یا لیزین و گروه آمینه سایر اسیدهای آمینه در pH 5.5-6 و pH 6.5-7 می‌شکنند. پروتئین ها تحت تأثیر هیدرولازهای پپتیدی به پپتیدها، پپتیدها توسط پپتیدازها به الیگوپپتیدها و الیگوپپتیدها به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. بنابراین، زین ذرت تا 60 درصد به اسیدهای آمینه هیدرولیز می شود و

کازئین - 90٪. برخی از اسیدهای آمینه توسط آنزیم های باکتریایی دآمینه می شوند.

یکی از ویژگی های قابل توجه هضم در پروونتریکلوس، سنتز پروتئین ها توسط میکروارگانیسم ها از مواد غیر پروتئینی خوراک و محصولات فرآوری شده آن است. بخش عمده غذاهای گیاهی را کربوهیدرات ها و در درجه اول فیبر تشکیل می دهند. فیبر موجود در شکم، تحت تأثیر آنزیم های میکروبی سلولاز و سلوبیاز، به α-D(+) -گلوکز و β-D(+) -گلوکز.

مونس ها تحت انواع مختلفی از تخمیر قرار می گیرند که منجر به تشکیل اسیدهای چرب با وزن مولکولی کم می شود. بنابراین، در طی تخمیر لاکتیک ناشی از Bact. لاکتیس، اسید لاکتیک از گلوکز تشکیل می شود: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. در طی تخمیر اسید بوتیریک که توسط باکتری های جنس کلستریدیوم ایجاد می شود، اسید بوتیریک تشکیل می شود: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 و غیره.

مقدار اسیدهای چرب فرار در شکمبه گاو می تواند به 7 کیلوگرم در روز برسد. با رژیم غذایی غلیظ یونجه، شکمبه گاوها حاوی: اسید استیک - 850-1650 گرم، اسید پروپیونیک - 340-1160، اسید بوتیریک - 240-450 گرم است.

به لحاظ استیک اسیددر شکمبه گوسفند روزانه 200-500 گرم اسیدهای چرب فرار تشکیل می شود. ترکیب درصد آنها به شرح زیر است:

برخی از این اسیدها برای سنتز چربی شیر، گلیکوژن و سایر مواد استفاده می شوند (شکل 22)، در حالی که برخی به عنوان ماده ای برای میکرو فلور برای سنتز اسیدهای آمینه و پروتئین خود عمل می کنند.

سنتز اسیدهای آمینه توسط میکرو فلور در پیش معده نشخوارکنندگان به دلیل محصولات نیتروژن دارتخمیر و آمونیاک منبع آمونیاک محصولات تجزیه اوره، نمک های آمونیوم و

سایر افزودنی های حاوی نیتروژن به رژیم های غذایی. بنابراین، اوره، تحت تأثیر آنزیم اوره آز تولید شده توسط میکرو فلور شکمبه، به آمونیاک و دی اکسید کربن تجزیه می شود:

منبع محصولات بدون نیتروژن اغلب اسیدهای کتو هستند که از اسیدهای چرب تشکیل می شوند (به بالا مراجعه کنید). این بیوسنتز معمولاً ماهیت آمیناسیون کاهشی دارد:

از اسیدهای آمینه، میکروارگانیسم ها پروتئین های لازم برای وجود خود را سنتز می کنند. بسته به رژیم غذایی، 300-700 گرم پروتئین باکتریایی در روز می تواند در شکمبه گاو سنتز شود.

از پروونتریکولوس، توده های خوراک وارد شیردان می شوند، جایی که تحت تأثیر آب مایه مایه اسیدی، میکروارگانیسم ها می میرند و پروتئین های آنها به اسیدهای آمینه تجزیه می شود.

از معده (شدندان)، توده های خوراک در قسمت های کوچک وارد می شوند روده کوچک، جایی که تجزیه پروتئین کامل می شود. این شامل آنزیم های پروتئولیتیک ترشحات پانکراس و آب روده است. این واکنش ها در یک محیط خنثی و کمی قلیایی (PH 7-8.7) انجام می شود. در روده کوچک، بی کربنات های ترشح پانکراس و آب روده، اسید کلریدریک را خنثی می کنند: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3.

اسید کربنیک، تحت تأثیر آنزیم کربنیک انیدراز، به CO 2 و H 2 O تجزیه می شود. حضور CO 2 به تشکیل امولسیون پایدار در کیم کمک می کند که هضم را تسهیل می کند.

حدود 30 درصد از پیوندهای پپتیدی پروتئین ها توسط تریپسین شکسته می شود. به شکل تریپسینوژن غیر فعال آزاد می شود و تحت تأثیر آنزیم مخاط روده، انتروکیناز، به تریپسین فعال تبدیل می شود و هگزاپپتیدی را که قبلاً مرکز فعال را پوشش می داد از دست می دهد (شکل 23). تریپسین پیوندهای پپتیدی را می شکند. تشکیل شده توسط - گروه COOH از آرژنین و لیزین و - NH 2 - گروه از اسیدهای آمینه دیگر.

تقریباً 50 درصد پیوندهای پپتیدی توسط کیموتریپسین شکسته می شوند. این ماده به شکل کیموتریپسینوژن آزاد می شود که تحت تأثیر تریپسین به کیموتریپسین تبدیل می شود. این آنزیم پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های COOH فنیل آلانین، تیروزین و تریپتوفان و گروه های NH 2 سایر اسیدهای آمینه را می شکافد. پیوندهای پپتیدی باقی مانده توسط پپتیدازهای آب روده و آب پانکراس - کربوکسی پپتیدازها و آمینوپپتیدازها شکافته می شوند.

آب پانکراس حاوی کلاژناز (کلاژن را می شکند) و الاستیناز (الاستین را هیدرولیز می کند). فعالیت آنزیم ها توسط ریز عناصر فعال می شود: Mg 2+، Mn 2+، Co 2+ و غیره. مرحله نهایی هضم پروتئین در نمودار منعکس شده است:

هضم پروتئین ها در حفره روده و روی سطح غشای مخاطی (هضم جداری) اتفاق می افتد.

در حفره روده، مولکول های پروتئین شکسته می شوند و در سطح غشای مخاطی - "قطعات" آنها: آلبوموزها، پپتون ها، پلی پپتیدها، تری پپتیدها و دی پپتیدها.

پروتئین ها و مشتقات آنها که در روده کوچک تجزیه نشده اند متعاقباً روده بزرگدر معرض پوسیدگی پوسیدگی - چند مرحله ای

فرآیندی که در آن میکروارگانیسم‌های مختلف در مراحل خاصی شرکت می‌کنند: باکتری‌های بی‌هوازی و هوازی از جنس‌های Bacillus و Pseudomonas، مژگان‌ها و غیره. تحت تأثیر هیدرولازهای پپتیدی باکتریایی، پروتئین‌های پیچیده به پروتئین‌ها و گروه‌های مصنوعی تجزیه می‌شوند. پروتئین ها به نوبه خود به اسیدهای آمینه هیدرولیز می شوند و تحت دآمیناسیون، دکربوکسیلاسیون، برش درون مولکولی، اکسیداسیون، احیا، متیلاسیون، دی متیلاسیون و غیره قرار می گیرند. و در سراسر بدن حمل می شوند و اندام ها، بافت ها و سلول های آن را مسموم می کنند.

بنابراین، در طول پوسیدگی در روده بزرگ، اسیدهای آمینه دچار دکربوکسیلاسیون می شوند که منجر به تشکیل آمین های سمی، به عنوان مثال، کاداورین و پوترسین می شود.

در طی دآمیناسیون (کاهشی، درون مولکولی، هیدرولیتیک، اکسیداتیو) آمونیاک، اسیدهای کربوکسیلیک اشباع و غیر اشباع، اسیدهای هیدروکسی و اسیدهای کتو تشکیل می شوند.

دکربوکسیلازهای باکتریایی می توانند با تشکیل هیدروکربن ها، آلدئیدها، الکل ها و غیره باعث تجزیه بیشتر اسیدهای کربوکسیلیک شوند: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2.

این فرآیندها معمولاً پشت سر هم و به صورت مرحله‌ای اتفاق می‌افتند که در نهایت منجر به پیدایش طیف وسیعی از محصولات پوسیده می‌شود. بنابراین، در طی تجزیه پوسیده اسیدهای آمینه حلقوی، فنل های زیر تشکیل می شوند.

در طی تجزیه پوسیده تریپتوفان، اسکاتول و ایندول تشکیل می شوند.

تجزیه فاسد سیستین و سیستئین باعث تولید مرکاپتان، سولفید هیدروژن، متان و دی اکسید کربن می شود.

فرآیندهای پوسیدگی پروتئین هنگامی که حیوانات با غذای بی کیفیت تغذیه می شوند، رژیم غذایی نقض می شود، در بیماری های مجرای گوارشی (آتونی پروونتریکولوس، یبوست)، عفونی (کولی باسیلوز) و بیماری های تهاجمی (آسکاریازیس) به شدت توسعه می یابد. این امر بر سلامت و بهره وری حیوانات تأثیر منفی می گذارد.

جذب پروتئین هاپروتئین ها به شکل اسیدهای آمینه، پپتیدهای با وزن مولکولی کم و گروه های مصنوعی جذب می شوند. در حیوانات تازه متولد شده، بخشی از پروتئین های هضم نشده آغوز و شیر جذب می شود. محل جذب - میکروویلی اپیتلیوم پرز غشای مخاطی روده کوچک. آمینو اسیدها از طریق لوله های زیر میکروسکوپی میکروویلی ها و غشای اگزوپلاسمی به دلیل فرآیندهای انتشار، اسمز، با کمک حامل های پروتئینی در برابر غلظت و گرادیان های الکتروشیمیایی وارد سلول می شوند. اول از همه، اسید آمینه به انتقال دهنده متصل می شود. این یک یون چند ظرفیتی است که دارای چهار مکان برای

اتصال به اسیدهای آمینه خنثی، اسیدی و بازی، و همچنین به یون Na +. پس از عبور از غشا، اسید آمینه از حامل جدا می شود و به تدریج از طریق شبکه آندوپلاسمی و کمپلکس لایه ای از لبه آپیکال به ناحیه پایه انتروسیت حرکت می کند (شکل 24). آرژنین، متیونین، لوسین سریعتر جذب می شوند. کندتر - فنیل آلانین، سیستئین، تیروزین؛ به آرامی - آلانین، سرین و اسید گلوتامیک.

پمپ سدیم نقش مهمی در فرآیندهای جذب ایفا می کند، زیرا کلرید سدیم جذب را تسریع می کند.

انرژی شیمیایی مصرف شده در این فرآیند توسط میتوکندری تامین می شود.

یک حامل پروتئین در حرکت اسیدهای آمینه در سراسر سلول نقش دارد. در نواحی پایه و جانبی سلول، کمپلکس ناقل + اسید آمینه بریده می شود.

اسید آمینه در فضای بین سلولی منتشر شده و وارد خون یا

سیستم لنفاوی پرزها و یون های Na + به سطح سلول باز می گردند و با بخش های جدیدی از اسیدهای آمینه تعامل دارند. این فرآیندها توسط سیستم عصبی و هومورال تنظیم می شوند.

در روده بزرگ، محصولات پوسیده جذب می شوند: فنل، کرزول، ایندول، اسکاتول و غیره.

تبادل میانی. محصولات جذب پروتئین از طریق سیستم ورید باب وارد کبد می شود. اسیدهای آمینه باقی مانده در خون پس از عبور از کبد ورید کبدیسقوط کردن دایره بزرگگردش خون می شود و به اندام ها، بافت ها و سلول های فردی منتقل می شود. برخی از اسیدهای آمینه از مایع بین سلولی وارد می شوند سیستم لنفاوی، سپس گردش خون سیستمیک.

پلاسمای خون حاوی مقدار معینی اسید آمینه و پلی پپتید است. محتوای آنها پس از تغذیه افزایش می یابد.

پلاسمای خون سرشار از گلوتامین و اسید گلوتامیک است.

بیشتر آمینو اسیدها صرف بیوسنتز پروتئین ها می شود، برخی برای بیوسنتز مواد فعال بیولوژیکی (هورمون های غیر پروتئینی، پپتیدها، آمین ها و غیره)، برخی از آنها که دآمینه می شوند، به عنوان مواد خام انرژی و مواد مورد استفاده قرار می گیرند. بیوسنتز لیپیدها، کربوهیدرات ها، اسیدهای نوکلئیک و غیره

بیوسنتز پروتئین

بیوسنتز پروتئین در تمام اندام ها، بافت ها و سلول ها اتفاق می افتد. بیشترین مقدار پروتئین در کبد سنتز می شود. سنتز آن توسط ریبوزوم ها انجام می شود. از نظر ماهیت شیمیایی، ریبوزوم ها نوکلئوپروتئین هایی هستند که از RNA (50-65٪) و پروتئین ها (35-50٪) تشکیل شده اند.

ریبوزوم ها با خودآرایی از RNA و پروتئین های از پیش ساخته شده تشکیل می شوند. آنها اجزای شبکه آندوپلاسمی دانه ای هستند، جایی که بیوسنتز و حرکت مولکول های پروتئین سنتز شده در آن انجام می شود.

ریبوزوم ها در سلول به شکل یک خوشه از 3 تا 100 واحد یافت می شوند - پلی زوم ها (پلی ریبوزوم ها، ارگوزوم ها). ریبوزوم ها معمولاً توسط نوعی نخ به یکدیگر متصل می شوند که در زیر میکروسکوپ الکترونی قابل مشاهده است - mRNA (شکل 25).

هر ریبوزوم قادر به سنتز است

به طور مستقل یک زنجیره پلی پپتیدی، یک گروه - چندین زنجیره و مولکول پروتئین. نمونه ای از یک سیستم پلی ریبوزومی بزرگ، پلی زوم های بافت ماهیچه ای است که میوزین را سنتز می کند. یک پلی زومی از 60 تا 100 ریبوزوم تشکیل شده و بیوسنتز یک مولکول پروتئین را انجام می دهد که از 1800 باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده است.

بیوسنتز پروتئین در یک سلول طی چند مرحله انجام می شود.

فعال سازی اسید آمینه. اسیدهای آمینه در اثر انتشار، اسمز یا انتقال فعال از مایع بین سلولی وارد هیالوپلاسم می شوند. هر نوع اسید آمینه و ایمینو اسید با آنزیم فعال کننده خود - آمینواسیل سنتتاز تعامل دارد. واکنش توسط کاتیون های Mg 2 + ، Mn 2 + و Co 2 + فعال می شود. یک اسید آمینه فعال ظاهر می شود.

ترکیبی از اسیدهای آمینه فعالبا tRNA در مرحله دوم بیوسنتز پروتئین، اسیدهای آمینه فعال (آمینواسیلادنیلات) از ترکیبات آنها با

آنزیم های مربوطه به tRNA سیتوپلاسم منتقل می شوند. این فرآیند توسط آمینواسیل-RNA سنتتاز کاتالیز می شود.

باقی مانده اسید آمینه توسط یک گروه کربوکسیل به گروه هیدروکسیل دومین اتم کربن نوکلئوتید ریبوز tRNA متصل می شود.

انتقال مجموعه ای از اسید آمینه فعال شده با tRNA به ریبوزوم سلول. اسید آمینه فعال شده، همراه با tRNA آن، از هیالوپلاسم به ریبوزوم منتقل می شود. این فرآیند توسط آنزیم های خاصی کاتالیز می شود که حداقل 20 مورد از آن در بدن وجود دارد.

تعدادی از اسیدهای آمینه توسط چندین tRNA منتقل می شوند (به عنوان مثال، والین و لوسین - توسط سه tRNA). این فرآیند از انرژی GTP و ATP استفاده می کند.

اتصال aminoacyl-tRNA به مجموعه mRNA-ریبوزوم.آمینواسیل-tRNA، با نزدیک شدن به ریبوزوم، با mRNA تعامل دارد. هر tRNA ناحیه ای دارد که از سه نوکلئوتید تشکیل شده است. antigsodon. در mRNA مربوط به ناحیه ای با سه نوکلئوتید است - کدون. هر کدون یک آنتی کدون tRNA و یک اسید آمینه دارد. در طی بیوسنتز، اسیدهای آمینه به شکل آمینواسیل-tRNA به ریبوزوم اضافه می‌شوند که متعاقباً به ترتیبی که با قرار دادن کودون‌ها در mRNA تعیین می‌شود در یک زنجیره پلی پپتیدی ترکیب می‌شوند.

شروع یک زنجیره پلی پپتیدی. پس از اینکه دو aminoacyl-tRNA مجاور به کدون های mRNA با آنتی کدون های خود پیوستند، شرایط برای سنتز زنجیره پلی پپتیدی ایجاد می شود. اولین پیوند پپتیدی تشکیل می شود. این فرآیندها توسط سنتتازهای پپتیدی کاتالیز می شوند و توسط کاتیون های Mg 2+ و فاکتورهای شروع پروتئین - F 1، F 2 و F 3 فعال می شوند. منبع انرژی شیمیایی است

GTF. این اتصال به دلیل گروه CO اول و گروه NH 2 از آمینواسیل-tRNA دوم اتفاق می افتد.

این واکنش ها در زیر واحد آزاد 30S رخ می دهد. زیرواحد 50S به کمپلکس شروع می پیوندد و آنها با هم ترکیب می شوند تا یک ریبوزوم متصل به mRNA را تشکیل دهند. هر مرحله شروع به یک مولکول GTP نیاز دارد.

طویل شدن یک زنجیره پلی پپتیدیشروع زنجیره پلی پپتیدی از انتهای N شروع می شود، زیرا گروه -NH 2 از اولین اسید آمینه در دی پپتید حاصل باقی می ماند. اولین tRNA که آمینو اسید خود را به ارمغان می آورد از مجموعه mRNA-ریبوزوم جدا می شود و برای دریافت یک اسید آمینه جدید به هیالوپلاسم ارسال می شود. دی پپتید مرتبط با tRNA دوم (به بالا مراجعه کنید) با سومین آمینو-آسیل-tRNA برهمکنش می کند، یک تری پپتید تشکیل می شود و tRNA دوم ریبوزوم را به هیالوپلاسم رها می کند، و غیره. زنجیره پپتیدی در نتیجه طولانی شدن (طول) می شود. افزودن متوالی باقی مانده های اسید آمینه جدید. ریبوزوم به تدریج در امتداد mRNA حرکت می کند و اطلاعات رمزگذاری شده در آن را به یک زنجیره پلی پپتیدی به وضوح سازمان یافته تبدیل می کند. با هر مرحله از ریبوزوم، یک پپتیدیل-tRNA جدید تشکیل می شود که با یک باقی مانده اسید آمینه افزایش می یابد. این فرآیند توسط پپتیدیل ترانسفراز کاتالیز می شود و توسط کاتیون های Mg 2+ و فاکتورهای پروتئینی (EF-Tu، EF-Ts، EF-G) فعال می شود. منبع انرژی GTP است. چندین زنجیره پپتیدی به طور همزمان روی یک پلی زوم سنتز می شوند. این ساختار اولیه مولکول پروتئین را ایجاد می کند.

خاتمه زنجیره پلی پپتیدی. ریبوزوم، که روی سطح آن زنجیره پلی پپتیدی سنتز شده است، به انتهای زنجیره mRNA می رسد و از آن "پرش" می کند. یک ریبوزوم جدید در جای خود به انتهای مخالف mRNA می چسبد و مولکول پلی پپتیدی بعدی را سنتز می کند. زنجیره پلی پپتیدی از ریبوزوم جدا شده و به هیالوپلاسم رها می شود. این واکنش توسط یک فاکتور آزادسازی خاص (فاکتور R) انجام می شود که با ریبوزوم مرتبط است و هیدرولیز پیوند استری بین پلی پپتید و tRNA را تسهیل می کند. تمام مراحل با یک نمودار (رنگ، ​​جدول III) خلاصه می شود.

در هیالوپلاسم، پروتئین های ساده و پیچیده از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل می شوند. ساختارهای ثانویه، سوم و در برخی موارد چهارتایی مولکول پروتئین تشکیل می شود.

تجدید پروتئین در بدن.پروتئین ها در یک حالت پویا هستند و تحت فرآیندهای سنتز و تجزیه مداوم قرار می گیرند. در طول زندگی آنها به تدریج "فرسوده" می شوند - ساختارهای چهارم، سوم، ثانویه و اولیه آنها از بین می رود. گروه های عاملی پروتئین غیرفعال می شوند و پیوندهای موجود در مولکول پروتئین از بین می روند. نیاز به جایگزینی مولکول های پروتئینی "فرسوده" با مولکول های جدید وجود دارد.

بسته به میزان آسیب مولکول پروتئین، به طور جزئی یا کامل تجدید می شود. در حالت اول، تحت تأثیر آنزیم های خاص، بخش های کوچکی از زنجیره های پلی پپتیدی یا باقی مانده های اسید آمینه فردی تجدید می شوند (ترانس پپتیداسیون). در مورد دوم، مولکول پروتئین "فرسوده" به طور کامل با یک مولکول جدید جایگزین می شود. مولکول پروتئین آسیب دیده تحت تأثیر پروتئازهای بافتی یا کاتپسین های I، II، III و IV که در لیزوزوم ها موضعی هستند، تجزیه می شود. مولکول پروتئین دچار دگرگونی های معمول برای این مواد می شود.

پروتئین ها در بدن انسان به طور کلی در عرض 135-155 روز تجدید می شوند. پروتئین های کبد، پانکراس، دیواره روده و پلاسمای خون ظرف 10 روز، ماهیچه ها - 30 روز، کلاژن - 300 روز تجدید می شوند. سنتز یک مولکول پروتئین در یک سلول به سرعت اتفاق می افتد - در عرض 2-5 ثانیه. در بدن بالغ روزانه 90-100 گرم پروتئین (1.3 گرم در هر 1 کیلوگرم) سنتز می شود.

توده ها). درجه تجدید با افزایش سن، بیماری و غیره کاهش می یابد.

بیوسنتز پپتید

برای سنتز پپتیدها از برخی اسیدهای آمینه درونی و بیرونی استفاده می شود.

گلوتاتیون این یک تری پپتید است که از گلوتامیک اسید، سیستئین و باقی مانده های گلیسین تشکیل شده است.

بیوسنتز در دو مرحله انجام می شود. بنابراین، در ابتدا، تحت تأثیر آنزیم γ -گلوتامیل سیستئین سنتتاز یک دی پپتید تشکیل می دهد، سپس با مشارکت تری پپتید سنتتاز - تری پپتید-گلوتاتیون:

این بخشی جدایی ناپذیر از بسیاری از آنزیم ها است و از گروه های پروتئین های SH در برابر اکسیداسیون محافظت می کند.

کارنوزین و آنسرین.دی پپتیدهای بافت عضلانی کارنوزین از هیستیدین و β -آلانین، آنسرین - از 1-متیل هیستیدین و β -آلانین

پپتیدها تحت تأثیر آنزیم های خاص با مشارکت یون های ATP و Mg 2+ سنتز می شوند. واکنش ها در دو مرحله رخ می دهد، به عنوان مثال سنتز کارنوزین.

بیوسنتز و متابولیسم اسیدهای آمینه منفرد

اسیدهای آمینه غیر ضروری در بافت های بدن سنتز می شوند. موارد ضروری به عنوان بخشی از غذا وارد بدن می شوند. مشروط ضروری در بافت ها به میزان محدودی (آرژنین و هیستیدین) یا در حضور پیش سازها (تیروزین و سیستئین) سنتز می شوند. مقدار معینی از اسیدهای آمینه توسط میکرو فلورا همزیستی در مجرای گوارشی سنتز می شود.

رایج ترین ماده ای که برای سنتز اسیدهای آمینه استفاده می شود α -کتو- و α - اسیدهای هیدروکسی که در طی متابولیسم میانی کربوهیدرات ها، لیپیدها و سایر ترکیبات در بافت ها تشکیل می شوند. منبع نیتروژن آمونیاک و نمک های آمونیوم و منبع هیدروژن NAD∙H 2 یا NADP∙H 2 است.

اگر منبع اسید آمینه یک کتو اسید باشد، می تواند تحت آمیناسیون کاهشی قرار گیرد که در دو مرحله اتفاق می افتد: ابتدا یک اسید آمینه تشکیل می شود، سپس یک اسید آمینه.

به این ترتیب آلانین از اسید پیروویک، اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک از اسید اگزالواستیک و غیره تشکیل می شود.

مقداری اسید گلوتامیک را می توان از آن سنتز کرد α -کتوگلوتاریک اسید تحت اثر آنزیم L-گلوتامات دهیدروژناز

گلوتامیک اسید توسط بافت ها به عنوان اهدا کننده گروه آمینه استفاده می شود.

آمینو اسیدهای مجزا را می توان از اسیدهای آمینه دیگر با ترانس آمیناسیون (A.E. Braunstein and M.G. Kritsman, 1937) تحت تأثیر آنزیم های آمینوفراز تشکیل داد که بخشی جدایی ناپذیر از آن مشتق ویتامین B6 - پیریدوکسال فسفات است که نقش یک را ایفا می کند. حامل گروه های NH 2 (ص 271).

اینگونه است که گلیسین از سرین یا ترئونین تشکیل می شود. آلانین - از اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک، تریپتوفان یا سیستئین؛ تیروزین از فنیل آلانین؛ سیستئین و سیستین - از سرین یا متیونین؛ اسید گلوتامیک از پرولین یا آرژنین و غیره تشکیل می شود.

متابولیسم اسیدهای آمینه فردی دارای ویژگی های خاصی است.

گلیسین در تعدادی از واکنش های بیوسنتزی مهم شرکت می کند. بنابراین، از آن تشکیل می شود:

در بافت های کبد، گلیسین در فرآیند خنثی سازی ترکیبات سمی - بنزوئین، شرکت می کند.

اسیدهای فنیل استیک و فنل ها ترکیبات جفتی را تشکیل می دهند که از طریق ادرار دفع می شوند.

آلانین. از ترانس آمیناسیون اسید پیروویک تشکیل می شود (به بالا مراجعه کنید). در فرم موجود است α - و β -تشکیل می دهد در بیوسنتز شرکت می کند.

آسپارتیک اسد.معمولاً از ترانس آمیناسیون اسید اگزالواستیک تشکیل می شود (به بالا مراجعه کنید). همراه با اسید گلوتامیک، رابطه ای بین متابولیسم پروتئین ها، کربوهیدرات ها و لیپیدها فراهم می کند. به عنوان اهدا کننده گروه های آمینه در

واکنش های ترانس آمیناسیون واکنش های اصلی در نمودار منعکس شده است.

اسید گلوتامیک. در بافت ها به عنوان بخشی از پروتئین، در حالت آزاد و به شکل آمید موجود است. دهنده گروه آمینو در واکنش های ترانس آمیناسیون. مواد اصلی که اسید در سنتز آنها نقش دارد:

سرین و ترئونین. متابولیسم آنها ارتباط نزدیکی با متابولیسم گلیسین دارد. سرین در بافت ها از اسید 3 فسفوگلیسریک تشکیل می شود. گلایسین از سرین در نتیجه انتقال یک قطعه یک کربنه (C 1) به اسید تتراهیدروفولیک (THFA، صفحه 311) تشکیل می شود. گلیسین می تواند از ترئونین تشکیل شود. قطعه C1 برای سنتز هیستیدین و پورین ها استفاده می شود. اسید پیروویک از سرین و ترئونین تشکیل می شود که با کمک استیل کوآ در چرخه TCA قرار می گیرد.

برخی از تحولات در نمودار منعکس شده است:

گروه هیدروکسیل سرین بخشی از مرکز فعال بسیاری از آنزیم ها است: تریپسین، شیمی تریپسین، استرازها، فسفوریلازها.

متیونین. این جزء بسیاری از پروتئین ها است. به عنوان یک اهدا کننده برای گروه فلز عمل می کند. انتقال گروه متیل در طی فرآیند متیلاسیون مجدد تحت تأثیر متیل ترانسفرازهای مربوطه از طریق S-آدنوزیل متیونین رخ می دهد:

پیش ساز متیونین اسید آسپارتیک است که طی چندین مرحله (هوموسرین، 0-سوکسینیل-هموسرین، سیستئین، سیستاتیونین، هموسیستئین) به متیونین تبدیل می شود.

سیستئین و سیستین. اجزای بسیاری از پروتئین ها، پپتیدها، هورمون ها و سایر ترکیبات. گروه SH-Cysteine ​​- جزءمراکز فعال تعدادی آنزیم مشارکت سیستئین در متابولیسم تا حدی در نمودار منعکس شده است:

آرژنین و اورنیتین. آرژنین در طی تبدیل دی اکسید کربن و آمونیاک به اوره تشکیل می شود.

هر دو اسید آمینه در تشکیل تعدادی از مواد حیاتی نقش دارند.

لیزین. مهمترین اسید آمینه در سنتز بسیاری از مواد شرکت می کند.

گروه Σ-آمینه باقیمانده لیزین در ایجاد ارتباط بین آپو و کوآنزیم، به ویژه در طول تشکیل آنزیم بیوتین، نقش دارد. متعلق به لیزین است نقش مهمدر اتصال فسفر در طول کانی سازی بافت استخوانیو سایر فرآیندها

فنیل آلانین و تیروزین. تحولات آنها در بدن به جهات زیر انجام می شود: بیوسنتز پروتئین ها و پپتیدها، تشکیل

آمین های پروتئین زا، هورمون ها و رنگدانه ها، اکسیداسیون به محصولات نهایی با پارگی هسته و غیره:

تریپتوفان مهمترین اسید آمینه تغییرات آن توسط نمودار نشان داده شده است:

هیستیدین به اسیدهای آمینه ضروری اشاره دارد. در بیوسنتز و متابولیسم بسیاری از مواد حیاتی شرکت می کند:

پرولین و هیدروکسی پرولین. هیدروکسی پرولین از پرولین به وجود می آید. روند برگشت ناپذیر است. هر دو اسید آمینه برای بیوسنتز پروتئین ها و غیره استفاده می شوند.

تبدیل بقایای اسیدهای آمینه بدون نیتروژن

برخی از اسیدهای آمینه که در سنتز پروتئین ها استفاده نمی شوند و مشتقات آنها تحت فرآیندهای تجزیه به آمونیاک و اسیدهای کربوکسیلیک قرار می گیرند. آمونیاک در چرخه اورنیتین در کبد خنثی می شود. از چندین نوع دآمیناسیون، دآمیناسیون اکسیداتیو غالب است. کتو اسیدهای حاصل توسط بافت ها برای نیازهای مختلف استفاده می شود. بر اساس جهت استفاده از باقیمانده بدون نیتروژن، اسیدهای آمینه به دو نوع گلوکوپلاستیک و لیپوپلاستیک تقسیم می شوند. اسیدهای آمینه گلوکوپلاستیک (آلانین، سرین، سیستئین و غیره) معمولاً اسید پیروویک را تشکیل می دهند که به عنوان ماده اولیه برای بیوسنتز گلوکز و گلیکوژن عمل می کند.

از اسیدهای آمینه لیپوپلاستیک (لوسین، ایزولوسین، آرژنین، اورنیتین، لیزین و غیره)، پس از دآمیناسیون، اسید استواستیک تشکیل می شود - منبع بیوسنتز اسیدهای چرب بالاتر.

α -کتو اسیدهای تشکیل شده در طی دآمیناسیون اکسیداتیو اسیدهای آمینه، دکربوکسیله شده و به طور همزمان به اسیدهای چرب اکسید می شوند.

اسید چرب حاصل را می توان در معرض β اکسیداسیون، استیل-CoA ظاهر می شود - منبع انرژی شیمیایی یا مواد خام برای بیوسنتز بسیاری از مواد.

ویژگی های متابولیسم میانی پروتئین های پیچیده

بیوسنتز پروتئین های پیچیده مشابه بیوسنتز پروتئین ها انجام می شود. در این حالت، ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم مولکول پروتئین با افزودن گروه پروتز مربوطه تشکیل می شود.

متابولیسم کروموپروتئینبدن حیوان حاوی تعدادی کروموپروتئین است: هموگلوبین، میوگلوبین، سیتوکروم، آنزیم هیمین و غیره.

آنها با حضور یک مولکول هم مشخص می شوند. بیوسنتز هموگلوبین با جزئیات بیشتر مورد مطالعه قرار گرفته است.

اجزای اصلی مولکول هموگلوبین در اندام های خونساز تشکیل می شود: مغز استخوان قرمز، طحال، کبد. گلوبین از اسیدهای آمینه به روش معمول برای پروتئین ها سنتز می شود. تشکیل هم با مشارکت آنزیم ها از طریق تعدادی از مراحل انجام می شود.

از دو مولکول δ اسید آمینولولینیک پورفوبیلینوژن تولید می کند که حاوی یک حلقه پیرول است.

پورفوبیلینوژن سپس یک ترکیب حلقوی از چهار حلقه پیرول به نام اوروپورفیرین را تشکیل می دهد.

در تبدیلات بعدی، پروتوپورفیرین از اوروپورفیرین تشکیل می شود. تحت تأثیر آنزیم هموسنتاز، آهن (Fe 2+) به مولکول پروتوپورفیرین وارد شده و هِم تشکیل می‌شود که از طریق باقیمانده هیستیدین به گلوبین پروتئین ساده متصل می‌شود و زیر واحدی از مولکول هموگلوبین را تشکیل می‌دهد.

هموگلوبین 90 تا 95 درصد از توده خشک گلبول های قرمز را تشکیل می دهد.

متابولیسم لیپوپروتئین ها، گلیکوپروتئین ها و فسفوپروتئین هاتفاوت چندانی با متابولیسم پروتئین های ساده ندارد. سنتز آنها به طور مشابه با سایر پروتئین ها - با تشکیل ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم ادامه می یابد. تفاوت این است که در حین سنتز، گروه های مصنوعی مختلف به قسمت پروتئینی مولکول ها متصل می شوند. هنگامی که یک مولکول پروتئین پیچیده تجزیه می شود، بخش پروتئین به اسیدهای آمینه و گروه های مصنوعی (لیپید، کربوهیدرات، استرهای فسفر اسیدهای آمینه) به ترکیبات ساده تجزیه می شود.

مبادله نهاییدر طول متابولیسم میانی، تعدادی از ترکیبات شیمیایی تشکیل می شود که به عنوان محصولات تجزیه پروتئین از بدن آزاد می شود. به طور خاص، دی اکسید کربن توسط ریه ها، آب توسط کلیه ها، با عرق، در مدفوع و با هوای بازدم آزاد می شود. بسیاری از محصولات دیگر متابولیسم پروتئین، به ویژه محصولات نیتروژن دار، به صورت اوره، ترکیبات جفتی و غیره دفع می شوند.

تبدیل آمونیاک. آمونیاک از دآمیناسیون اسیدهای آمینه، بازهای پورین و پیریمیدین تشکیل می شود. اسید نیکوتینیکو مشتقات آن، سایر ترکیبات حاوی نیتروژن. در طول روز، 100-120 گرم اسید آمینه در بدن انسان دآمینه می شود، 16-19 گرم نیتروژن یا 18-23 گرم آمونیاک تشکیل می شود. اساساً آمونیاک در بدن حیوانات مزرعه به شکل اوره و تا حدی به شکل آلانتوئین خنثی می شود. اسید اوریکو نمک های آمونیوم در پرندگان و خزندگان، محصول نهایی اصلی متابولیسم نیتروژن اسید اوریک است.

اوره- محصول نهایی اصلی متابولیسم نیتروژن در اکثر مهره داران و انسان ها. 80 تا 90 درصد کل مواد نیتروژن دار ادرار را تشکیل می دهد. ایجاد شده نظریه مدرنتشکیل اوره در کبد - چرخه کربس اورنیتین.

1. NH 3 و CO 2 که در طی دآمیناسیون و دکربوکسیلاسیون جدا می شوند، تحت تأثیر آنزیم کرباموئیل فسفات سنتتاز ترکیب می شوند و کاربامویل فسفات را تشکیل می دهند.

2. کاربامویل فسفات با اورنیتین با مشارکت اورنیتین کاربامویل ترانسفراز سیترولین را تشکیل می دهد.

3. تحت تأثیر آرژینینوسوکسینات سنتتاز، با اسید آسپارتیک تعامل می کند و اسید آرژنینوسوکسینیک را تشکیل می دهد.

4. اسید آرژنینوسوکسینیک، تحت تأثیر آرژینینوسوکسینات لیاز، به آرژنین و اسید فوماریک تجزیه می شود.

5. آرژنین تحت تأثیر آرژیناز به اورنیتین و اوره تجزیه می شود که با ادرار و عرق از بدن خارج می شود:

اورنیتین با بخش های جدید کاربامویل فسفات واکنش می دهد و چرخه تکرار می شود.

بخشی از آمونیاک موجود در بافت ها در طول این فرآیند متصل می شود تشکیل آمیدها - آسپاراژین یا گلوتامینکه به کبد منتقل می شوند. آنها در کبد هیدرولیز می شوند و پس از آن اوره از آمونیاک تشکیل می شود. مقداری آمونیاک توسط بافت ها برای آمیناسیون کاهشی اسیدهای کتو استفاده می شود که منجر به تشکیل اسیدهای آمینه می شود.

علاوه بر این، در بافت کلیه، آمونیاک در فرآیند خنثی سازی اسیدهای آلی و معدنی نقش دارد:

تبدیل سایر محصولات متابولیسم پروتئین نهایی. در فرآیند متابولیسم پروتئین، سایر محصولات نهایی متابولیک نیز تشکیل می‌شوند، به ویژه مشتقات پایه‌های پورین و پیریمیدین، گازها (در حین حرکات روده آزاد می‌شوند)، فنل‌ها، ایندول، اسکاتول، اسید سولفوریک و غیره. به ویژه بسیاری از این مواد عبارتند از: در روده بزرگ در طول پوسیدگی پروتئین ها تشکیل می شود.

این ترکیبات سمی با تشکیل اسیدهای به اصطلاح جفتی در کبد خنثی می شوند که در ادرار و تا حدی در عرق و مدفوع آزاد می شوند.

ایندول و اسکاتول که در طی تجزیه پوسیده تریپتوفان تشکیل می شوند، به ایندوکسیل و اسکاتوکسیل تبدیل می شوند. آنها ترکیبات جفتی را با اسیدهای گلوکورونیک یا سولفوریک تشکیل می دهند.

تبدیل محصولات تجزیه کروموپروتئین ها. هنگامی که کروموپروتئین ها تجزیه می شوند، گلوبین و هِم تشکیل می شوند. گلوبین دچار دگرگونی های معمولی پروتئین ها می شود. Heme به عنوان منبع شکل گیری عمل می کند

رنگدانه های صفرا، ادرار و مدفوع. هموگلوبین، هنگامی که اکسید می شود، تبدیل به وردوهموگلوبین(کلگلوبین). وردوهموگلوبین بخش پروتئین و اتم های آهن خود را از دست می دهد که منجر به تشکیل یک ماده سبز می شود - بیلیوردین. Biliverdin به رنگدانه قرمز کاهش می یابد - بیلی روبین. بیلی روبین از مزوبی روبین، که پس از ترمیم بعدی می شود اوروبیلینوژن. اوروبیلینوژن در روده به رنگدانه های مدفوع تبدیل می شود - استرکوبیلینوژنو استرکوبیلین، در کلیه ها - به رنگدانه ادرار اوروبیلین.

محصولات تجزیه هم برای نیازهای مختلف توسط بدن استفاده می شود. بنابراین آهن به صورت فریتین در اندام ها رسوب می کند. بیلیوردین و بیلی روبین رنگدانه های صفراوی هستند و مواد باقیمانده رنگدانه های ادرار و مدفوع هستند. تجزیه میوگلوبین به روشی مشابه انجام می شود.

تنظیم متابولیسم پروتئین.جایگاه ویژه ای در تنظیم به قشر مغز و مراکز زیر قشری تعلق دارد. هیپوتالاموس دارای مرکزی برای متابولیسم پروتئین است. تنظیم به صورت انعکاسی در پاسخ به تحریک انجام می شود.

اثر هورمون ها بر بیوسنتز پروتئین با تحریک تشکیل mRNA انجام می شود. سوماتوتروپین فرآیندهای سنتزی پروتئین را افزایش می دهد. بیوسنتز پروتئین توسط انسولین فعال می شود

آندرو و استروژن، تیروکسین. گلوکوکورتیکوئیدهای قشر آدرنال تجزیه پروتئین ها و آزاد شدن مواد نیتروژن دار را تحریک می کنند.

تأثیر هورمون ها بر متابولیسم پروتئین با تغییر در سرعت و جهت واکنش های آنزیمی همراه است. بیوسنتز و در نتیجه فعالیت آنزیم های دخیل در متابولیسم پروتئین به وجود ویتامین های کافی در خوراک بستگی دارد. به طور خاص، پیریدوکسال فسفات کوآنزیمی از آمینو اسید دکربوکسیلازها است، ویتامین B2 جزء کوآنزیم آمینو اکسیدازها است، ویتامین PP اساس گلوتامیک اسید دهیدراز است، بدون ویتامین C بیوسنتز پرولین و هیدروکسی پرولین انجام نمی شود و غیره. .

آسیب شناسی متابولیسم پروتئین.متابولیسم پروتئین در بیماری های عفونی، مهاجم و غیرواگیر مختل می شود. اختلالات متابولیسم پروتئین می تواند ناشی از رژیم غذایی نادرست، تغذیه با غذای بی کیفیت، عدم رعایت رژیم غذایی و غیره باشد که منجر به کاهش سطح بهره وری حیوانات، بدتر شدن سلامت آنها و حتی گاهی اوقات می شود. مرگ.

آسیب شناسی متابولیسم پروتئین خود را به اشکال مختلف نشان می دهد.

روزه پروتئین. دو نوع گرسنگی پروتئینی وجود دارد: اولیه، زمانی که اسیدهای آمینه ضروری کافی در غذا وجود ندارد، و ثانویه، ناشی از بیماری های مجرای گوارش، کبد و پانکراس. در حیوانات رشد کند می شود، ضعف عمومی و تورم ظاهر می شود، استخوان سازی مختل می شود، از دست دادن اشتها و اسهال مشاهده می شود. تعادل منفی نیتروژن رخ می دهد، هیپوپروتئینمی رخ می دهد (محتوای پروتئین در خون 30-50٪ کاهش می یابد).

اختلال متابولیسم اسید آمینه. به چندین شکل ظاهر می شود. بنابراین، با برخی از بیماری های کبدی (هپاتیت، سیروز، دیستروفی حاد زرد)، محتوای اسیدهای آمینه در خون و ادرار به شدت افزایش می یابد - آلکاپتونوری رخ می دهد. به ویژه، هنگامی که متابولیسم تیروزین مختل می شود، آلکاپتونوری ایجاد می شود که با تیره شدن شدید ادرار پس از ایستادن در هوا همراه است. با سیستینوز، سیستین در کبد، کلیه ها، طحال رسوب می کند. گره های لنفاوی، جرات و

سیستین بیش از حد در ادرار وجود دارد (سیستینوری). با فنیل کتونوری، مقدار زیادی اسید فنیل پیروویک در ادرار ظاهر می شود. کمبود ویتامین اغلب علت چنین اختلالاتی است.

نقض متابولیسم پروتئین های پیچیده.اغلب آنها خود را به شکل اختلالات متابولیسم اسید نوکلئیک و پورفیرین نشان می دهند. در مورد دوم، تبادل هموگلوبین، میوگلوبین و سایر پروتئین ها مختل می شود. بله وقتی که ضایعات مختلفکبد (هپاتیت، فاسیولیازیس و غیره)، هیپربیلی روبینمی رخ می دهد - محتوای بیلی روبین در خون به 0.3 - 0.35 گرم در لیتر افزایش می یابد. ادرار تیره می شود، مقادیر زیادی اوروبیلین در آن ظاهر می شود و اوروبیلینوری رخ می دهد. گاهی اوقات پورفیری مشاهده می شود - افزایش محتوای پورفیرین در خون و بافت ها. این منجر به پورفینوری و قرمز شدن ادرار می شود.

کنترل سوالات

1. پروتئین ها چیست، اهمیت آنها چیست، ترکیب شیمیایی, ویژگی های فیزیکوشیمیایی، ساختار (اولیه، ثانویه، سوم، چهارم)؟ طبقه بندی آنها

2- گروه ها و زیر گروه های اصلی اسیدهای آمینه را شرح دهید، فرمول های ساختاری مهم ترین آنها را بیان کنید، خواص آنها را تجزیه و تحلیل کنید.

3. تعادل نیتروژن، حداقل پروتئین، پروتئین های کامل و ناقص، اسیدهای آمینه غیر ضروری، مشروط ضروری و ضروری چیست؟ فرمول اسیدهای آمینه ضروری را بنویسید.

4. مراحل اصلی متابولیسم پروتئین در بدن را تجزیه و تحلیل کنید انواع مختلفحیوانات مزرعه - هضم، جذب، متوسط ​​(بیوسنتز و تجزیه) و متابولیسم نهایی.

5. متابولیسم پروتئین در بدن حیوانات چگونه تنظیم می شود و آسیب شناسی متابولیسم پروتئین چگونه خود را نشان می دهد؟

فرآیندهای دآمیناسیون، ترانس آمیناسیون و سنتز اسیدهای آمینه، آلبومین ها و بیشتر گلوبولین های سرم خون، پروترومبین و فیبرینوژن در کبد اتفاق می افتد. فرض بر این است که آلبومین و α-گلوبولین ها توسط سلول های کبدی چند ضلعی تولید می شوند، β-و-گلوبولین های γ در RES، به ویژه در سلول های کوپفر کبد و سلول های پلاسمامغز استخوان.

نقش اصلی کبد در متابولیسم پروتئین، علاقه زیاد پزشکان را به روش‌هایی برای تعیین پارامترهای این متابولیسم توضیح می‌دهد. اینها اول از همه شامل تعیین مقدار کل پروتئین پلاسما و بخشهای آن از جمله پروترومبین است. همراه با تعیین پروتئینوگرام، آزمایشاتی نیز در عمل مورد استفاده قرار می گیرد که فقط به طور غیرمستقیم وجود تغییرات در پروتئین های خون، از جمله تظاهرات پروتئین های پاتولوژیک - پارپروتئین ها را نشان می دهد. اینها شامل تست‌های پایداری و تست‌های کلوئیدی است.

پروتئین کلدر پلاسما افراد سالم 7.0-8.5٪ است (K. I. Stepashkina، 1963). تغییر در مقدار کل پروتئین تنها زمانی مشاهده می شود که تخلفات شدیدمتابولیسم پروتئین در مقابل، تغییرات در نسبت فراکسیون های فردی یک شاخص بسیار ظریف از وضعیت متابولیسم پروتئین است.

اکثر کاربرد گستردهدر عمل، او بخش های پروتئین را با الکتروفورز کاغذی تعیین می کند. نقطه ضعف دومی نوسانات در نتایج به دست آمده بسته به نسخه روش مورد استفاده است. بنابراین، داده های ادبیات در یک پروتئینوگرام طبیعی یکسان نیستند.

جدول 7 انواع هنجار توصیف شده توسط نویسندگان مختلف را نشان می دهد (طبق نظر V. E. Predtechensky، 1960).

با آسیب کبدی، سنتز آلبومین و α1-گلوبولین ها در سلول های چند ضلعی کبد کاهش می یابد، و سنتز β- و γ-گلوبولین ها در سلول های کوپفر و سلول های مزانشیمی اطراف پورتال افزایش می یابد (به عنوان تظاهرات تحریک سلول های رتیکولواندوتلیال)، که منجر به کمی می شود. تغییرات در بخش پروتئین - دیسپروتئینمی.

برای ضایعات کبدی منتشر، هم حاد و هم مزمن در حین تشدید آنها، تغییرات زیر در پروتئینوگرام مشخص است: کاهش میزان آلبومین و افزایش گلوبولین ها. در مورد دومی، کسر Y-گلوبولین عمدتاً افزایش می یابد، ظاهراً به دلیل تجمع آنتی بادی هایی مشابه در تحرک الکتروفورتیک به Y-گلوبولین ها. محتوای α2- و β-گلوبولین ها کمتر افزایش می یابد. درجه تغییر در پروتئینوگرام مستقیماً به شدت بیماری بستگی دارد. استثنا آگاماگلوبولینمی در کمای کبدی است. مقدار کل پروتئین معمولاً به دلیل هیپرگلوبولینمی کمی افزایش می یابد.

هنگام ارزیابی پروتئینوگرام در بیماران مبتلا به آسیب کبدی، نباید فراموش کرد که با تعداد زیادی از بیماری های بسیار متنوع، تغییر قابل توجهی در بخش پروتئین مشاهده می شود، به عنوان مثال، با کلاژنوز، آسیب کلیه، میلوماتوز و غیره.

در بیماری های کبدی تغییراتی در سیستم انعقاد خون رخ می دهد و تعیین فاکتورهای مختلف انعقاد خون آزمایشی برای ارزیابی وضعیت عملکردی کبد است. مشخص ترین تغییرات پروترومبین و پروکانورتین است.

پروترومبین(فاکتور انعقاد خون II) یک گلوبولین است؛ در مطالعات الکتروفورتیک پلاسما، پیک پروترومبین بین آلبومین ها و u-گلوبولین ها قرار دارد. پروترومبین در سلول های کبد با مشارکت ویتامین K تشکیل می شود. در طی انعقاد خون، پروترومبین به ترومبین تبدیل می شود. غلظت پروترومبین در پلاسمای خون حدود 0.03٪ است. در عمل، این مقدار مطلق پروترومبین نیست که تعیین می شود، بلکه "زمان پروترومبین" و شاخص پروترومبین است. رایج ترین روش برای تعیین شاخص پروترومبین در اتحاد جماهیر شوروی روش V. N. Tugolukov (1952) است. به طور معمول، شاخص پروترومبین 80-100٪ است.

توانایی هپاتوسیت ها برای سنتز پروترومبین ممکن است در آسیب شناسی کبد مختل شود. علاوه بر این، آسیب کبدی با نقض رسوب تعدادی از ویتامین ها در آن، از جمله ویتامین K، که همچنین عامل هیپوپروترومبینمی است، همراه است. بنابراین، اگر کاهش شاخص پروترومبین تشخیص داده شود، یک مطالعه تکراری باید پس از یک بار 3 روزه با ویتامین K - 0.015 vikasol 3 بار در روز انجام شود. اگر مقدار پروترومبین کم بماند، این نشان دهنده آسیب به پارانشیم کبد است.

یکی دیگر از عوامل سیستم انعقاد خون که به طور طبیعی به آسیب کبدی واکنش نشان می دهد، پروکانورتین (فاکتور VII، فاکتور پایدار) است. پروکانورتین عمل ترومبوپلاستین را کاتالیز می کند و تشکیل ترومبین را تسریع می کند. این عامل در کبد تشکیل می شود، محتوای آن در پلاسما 0.015-0.03٪ است. مقدار پروکانورتین مانند پروترومبین به صورت شاخص بیان می شود. زمان نرمال پروکانورتین 30-35 ثانیه است، شاخص 80-120٪ است.

هنگامی که پارانشیم کبد آسیب می بیند، هم شاخص پروترومبین و هم شاخص پروکانورتین کاهش می یابد. موازی بین این شاخص ها و شدت آسیب کبدی وجود دارد (K. G. Kapetanaki و M. A. Kotovshchikova، 1959؛ A. N. Filatov and M. A. Kotovshchikova، 1963).

مقدار زیادی ارائه شده است روش های مختلفکه به طور غیرمستقیم وجود دیسپروتئینمی و پارپروتئینمی را مشخص می کند. همه آنها بر اساس رسوب پروتئین پاتولوژیک با معرف های مختلف هستند.

آزمایش تاکاتا-آرا (تست سابلیمیت) بر اساس رسوب یک رسوب لخته ای از پروتئین های درشت پراکنده تحت تأثیر معرف تاکاتا حاوی سابلیمیت است. واکنش با چگالی رسوب یا با رقیق شدن سرمی که در آن کدورت رخ می دهد ارزیابی می شود. اگر در یک سری از لوله های آزمایش با معرف تاکاتا و مقدار سرم رو به کاهش (1.0؛ 0.5؛ 0.25؛ 0.12 میلی لیتر و غیره)، یک رسوب لخته ای در سه یا چند لوله آزمایش اول ظاهر شود، نمونه مثبت ارزیابی می شود. اگر فقط در دو مورد اول - ضعیف مثبت است. این آزمایش زمانی مثبت می شود که محتوای γ-گلوبولین ها در خون افزایش یابد، به ویژه با بیماری بوتکین، سیروز کبدی، و همچنین با تعدادی از بیماری های دیگر (پنومونی، سیفلیس و غیره).

یکی از اصلاحات آزمایش تاکاتا آرا، آزمایش گروس (واکنش رسوبی- تصعید) است که در آن نتایج بر حسب میلی لیتر معرف تصعید لازم برای بدست آوردن کدورت مشخص بیان می شود. هنجار 2 میلی لیتر یا بیشتر است. در صورت بیماری های کبدی، مقادیر آزمایش ناخالص به 1.8-1.6 میلی لیتر کاهش می یابد، در صورت آسیب شدید - به 1.4 میلی لیتر و کمتر.

آزمایش Veltman بر اساس انعقاد پروتئین های پلاسما در حضور محلول کلرید کلسیم با غلظت های مختلف (از 0.1 تا 0.01٪) گرم می شود. به طور معمول، انعقاد زمانی اتفاق می افتد که غلظت محلول بالاتر از 0.04٪ باشد، یعنی در 6-7 لوله آزمایش اول. آسیب کبدی با ظهور رسوب با غلظت کمتر مشخص می شود - طویل شدن "روبان" انعقاد.

آزمایش سفالین بر اساس وقوع لخته شدن امولسیون سفالین-کلسترول در حضور سرم خون بیمار است. این آزمایش نسبت به موارد ذکر شده در بالا این مزیت را دارد که در حضور نکروز در پارانشیم کبد به شدت مثبت است و بنابراین می تواند در تعیین فعالیت این فرآیند در بیماری بوتکین و سیروز کبدی و در تشخیص افتراقی بین انسداد مفید باشد. زردی (روشن مراحل اولیه) و آسیب به پارانشیم کبد.

آزمایش کدورت تیمول بر اساس تعیین کدورتی است که زمانی رخ می دهد که سرم آزمایش با یک معرف تیمول ترکیب شود. درجه کدورت پس از 30 دقیقه تعیین می شود و در دستگاه اسپکتروفتومتر یا رنگ سنج ارزیابی می شود. با استفاده از منحنی کدورت استاندارد، نتیجه در واحدهای دلخواه به دست می آید. محدوده هنجار از 0.8 تا 5.0 واحد است. اگر کبد آسیب ببیند، مقدار نمونه افزایش می یابد و به 30-35 واحد می رسد. با بیماری بوتکین (پوپر، شافنر، 1961).

تست تیرگی تیمول را می توان به صورت آزمایش لخته سازی تیمول ادامه داد: لخته سازی که 24 ساعت پس از ترکیب سرم با معرف تیمول رخ می دهد ارزیابی می شود.

نیتروژن باقیمانده خونبه طور معمول 20-40 میلی گرم است. آزوتمی شدید (تا 100 میلی گرم درصد یا بیشتر) در آسیب شدید کبدی (دیستروفی حاد ناشی از هپاتیت، سیروز مرحله پایانی، نارسایی کبد پس از جراحی در کبد و مجاری صفراوی) رخ می دهد و نشان دهنده ایجاد نارسایی کبدی است.

آمونیاک سرمبه طور معمول 40-100٪ است. هیپرآمونمی در نارسایی کبد و همچنین در حضور آناستوموزهای پرتو-کاوال (که به طور طبیعی ایجاد شده یا در طول جراحی ایجاد می شود) مشاهده می شود که از طریق آن خون از روده ها جریان می یابد و کبد را دور می زند. بارزترین افزایش در میزان آمونیاک در خون محیطی در بیماران مبتلا به نارسایی کبد پس از بار پروتئین (خوردن مقدار زیادگوشت، ورود خون به روده در حین مری یا خونریزی معده). برای شناسایی نارسایی پورتال-کبدی، می توان از آزمایشی با بار نمک های آمونیاکی استفاده کرد (A. I. Khazanov, 1968).

لیپوپروتئین ها و گلیکوپروتئین ها*. پروتئین های سرم ترکیبات پایداری را با لیپیدها و کربوهیدرات ها تشکیل می دهند: لیپو و گلیکوپروتئین ها. به طور طبیعی، زمانی که نسبت تغییر می کند جناح های مختلفپروتئین های پلاسما و محتوای کمپلکس های مرتبط تغییر می کند.

در طول الکتروفورز، لیپوپروتئین ها به بخش های مربوط به بخش های α1-، β و Y گلوبولین جدا می شوند. بخش u ("باقی مانده لیپیدی") شامل مواردی است که حرکت ضعیفی دارند میدان الکتریکیترکیبات پروتئین با چربی خنثی و استرهای کلسترول. این کسر هیچ علاقه عملی ندارد، زیرا دومی تحت شرایط پاتولوژیک تغییر نمی کند. U افراد سالمنسبت درصدی زیر از فراکسیون های α و β، لیپوپروتئین ها وجود دارد (I. E. Tareeva, 1962): α-لیپوپروتئین ها - 4.9 ± 29.0; بتا لیپوپروتئین - 4.9 ± 71.0. نسبت β/α-2.45 ± 0.61.

ارتباطی بین تغییرات نسبت بخشهای α- و β- لیپوپروتئین ها و شدت آسیب به پارانشیم کبد ایجاد شده است. هیچ موازی کاملی بین تغییرات لیپوپروتئینوگرام و سایر شاخص های عملکردی وجود ندارد. با این حال، باید توجه داشت که بیماری بوتکین و فاز فعال سیروز کبدی با کاهش مقدار α-لیپوپروتئین ها تا زمانی که به طور کامل در پروفایل لیپیدی ناپدید شوند و افزایش بتا لیپوپروتئین ها با افزایش متناظر در β مشخص می شود. نسبت /α چندین بار. با آسیب مزمن کبد، این تغییرات کمتر مشخص می شود.

گلیکوپروتئین ها ترکیباتی از کربوهیدرات های مختلف با پروتئین ها، عمدتا گلوبولین ها هستند. روش الکتروفورتیک جداسازی فراکسیون های گلیکوپروتئینی را با بخش های پروتئینی مربوطه فراهم می کند. سنتز گلیکوپروتئین ها در کبد انجام می شود، بنابراین استفاده از تعیین گلیکوپروتئین ها برای اهداف قابل درک است. تشخیص عملکردی. با این حال، داده های به دست آمده توسط نویسندگان مختلف هنگام بررسی بیماران مبتلا به آسیب شناسی کبد بسیار متناقض است. مشخصه بیشتر افزایش کسر آلفا-گلیکوپروتئین است (N. A. Zaslavskaya، 1961؛ I. D. Mansurova، V. I. Dronova و M. S. Panasenko، 1962).

* برای روش تعیین، نگاه کنید به: A. F. Blyuger. ساختار و عملکرد کبد در هپاتیت اپیدمی ریگا، 1964.

متابولیسم پروتئین ها در بدن انسان با یکی مشخص می شود ویژگی مهم- نه پروتئین ها و نه اسیدهای آمینه را نمی توان برای استفاده در آینده ذخیره کرد، مانند لیپیدها در بافت چربی یا کربوهیدرات ها به شکل گلیکوژن.

آمینو اسیدهای غیر ضروری را می توان در بدن انسان سنتز کرد. راه های مختلفی برای این کار وجود دارد: آمیناسیون اسید غیر اشباع، آمیناسیون کاهشی و ترانس آمیناسیون.

آلومینیزاسیون اسید غیر اشباع Asp از اسید فوماریک تحت تأثیر تشکیل می شود آسپارتات: آمونیاک لیاز(شکل 6.40 را ببینید). این واکنش برگشت پذیر است و بنابراین Asp، تبدیل به اسید فوماریک، می تواند به طور کامل در چرخه کربس اکسید شود.

آمیناسیون کاهنده- فرآیندی معکوس به دآمیناسیون اکسیداتیو (شکل 3.14 و 12.1 را ببینید). اما فقط Ala و Glu به این ترتیب تشکیل می شوند، زیرا فعالیت دهیدروژنازهای آنها قابل توجه است.

بنابراین علا، آسپ و گلو معتقدند اولیه، و تمام اسیدهای آمینه غیر ضروری دیگر در واکنش های ترانس آمیناسیون تشکیل می شوند (شکل 3.15 را ببینید).

آمینو اسیدهای غذایی (که در طول هضم پروتئین ها تشکیل می شوند) از خون به اندام ها و بافت های مختلف منتقل می شوند و در آنجا برای سنتز پروتئین استفاده می شوند. تخمین زده می شود که در بدن یک فرد بالغ روزانه 1.3 گرم پروتئین به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن (به طور متوسط ​​90-100 گرم) سنتز می شود. در همان زمان، با استفاده از روش های ایزوتوپی، مشخص شد که اسیدهای آمینه غذا تنها 1/4 از کل را تشکیل می دهند. این نشان می دهد که پروتئین های موجود در بافت های بدن تحت نوسازی مداوم قرار می گیرند. پروتئین های مختلفبه روز شده از در سرعت های مختلف. به عنوان مثال، زمان عملکرد انسولین 20-30 دقیقه، پروتئین های مخاطی روده - 2-4 روز، هموگلوبین - 100-120 روز، کلاژن - 6-8 ماه است.

مولکول های پروتئینی که عمر مفید خود را داشته اند در معرض هیدرولازهای پپتیدی بافتی قرار می گیرند و طبق طرح زیر به اسیدهای آمینه آزاد تجزیه می شوند:

پروتئین -؟ وزن مولکولی بالا -؟ وزن مولکولی کم -؟ اسیدهای آمینه، پلی پپتیدهای پلی پپتید

تجزیه پروتئین به طور مشابه در خارج از بدن، در بافت های بیولوژیکی مختلف، مایعات و سیستم های غذایی اتفاق می افتد. به عنوان مثال، هنگام رسیدن پنیرها، تمام اجزای ارائه شده در این نمودار همیشه در محصول نهایی وجود دارد. نسبت محصولات تجزیه: پپتیدها، اسیدهای آمینه، آمین ها به طور قابل توجهی بر طعم و عطر تأثیر می گذارد. پپتیدهای با وزن مولکولی متوسط ​​و کم که طعم تلخی دارند به برخی از پنیرها طعم تلخ مشخصی می دهند.

فرآیندهای متابولیسم پروتئین در بدن انسان با مشارکت تعدادی از هورمون ها تنظیم می شود (جدول 12.4).

جدول 12.4

تنظیم متابولیسم پروتئین و اسید آمینه

عضو	هورمون های سنتز شده و تاثیر آنها
هیپوفیز	سوماتوتروپین فرآیندهای سنتزی پروتئین را افزایش می دهد
تیروئید	تیروکسین سرعت بیوسنتز پروتئین را افزایش می دهد
پانکراس	انسولین غلبه سنتز پروتئین را بر تجزیه آنها تضمین می کند. اتصال mRNA به ریبوزوم ها را تحریک می کند
مدولای آدرنال	آدرنالین باعث افزایش سرعت تجزیه پروتئین ها در بافت ها و آزاد شدن محصولات متابولیک نیتروژنی در ادرار می شود.
قشر آدرنال	کورتیزون سنتز پروتئین را مهار می کند، تجزیه آنها و آزاد شدن محصولات متابولیک نیتروژنی در ادرار را افزایش می دهد.
بیضه ها	تستوسترون بیوسنتز پروتئین را در بافت ماهیچه ای تحریک می کند و باعث تجمع نیتروژن در بدن می شود.

در نتیجه متابولیسم پروتئین، برخی از اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. یک مرحله اجباری در این مورد دآمیناسیون است.یا reamii-rovaiy(به پاراگراف 3.2 مراجعه کنید). رایج ترین گزینه، دآمیناسیون اکسیداتیو است. در شکل شکل 3.14 معادله خلاصه را نشان می دهد. در واقع، واکنش در دو مرحله رخ می دهد: هیدروژن زدایی و هیدرولیز (نگاه کنید به شکل 12.1). هنگامی که توسط عمل یک خاص اکسید می شود NAD-دهیدروژنازاسید ایمینو تشکیل می شود. در طی هیدرولیز، پیوند دوگانه در گروه imino شکافته شده و NH 3 آزاد می شود.

این تحول دارد پراهمیتبرای متابولیسم پروتئین، زیرا هر دو مرحله آن برگشت پذیر هستند و بنابراین یک اسید آمینه می تواند از یک اسید کتو تشکیل شود.

بر اساس جهت استفاده از باقیمانده بدون نیتروژن، اسیدهای آمینه به دو گروه کتوژنیک و گلیکوژنیک تقسیم می شوند (جدول 12.5).

به طور همزمان کتوژنیک و گلیکوژنیک - Ile، Liz، Fen، Tyr، Tri.

در حال حاضر، مسیرهای تجزیه تمام اسیدهای آمینه پروتئین زا شناخته شده است.

نمونه هایی از اسیدهای آمینه کتوژنیک و گلیکوژنیک

متابولیسم اسیدهای آمینه منفرد

گلیسین- ساده ترین اسید آمینه این عمدتاً از Ser سنتز می شود که گروه هیدروکسی متیل آن توسط آنزیمی حاوی ویتامین By حذف می شود. مانند GABA، Gly یک انتقال دهنده عصبی مهاری است. Gly در سنتز بازهای نیتروژنی پورین (نگاه کنید به شکل 13.9) و چرخه های پیرول نقش دارد. در خنثی سازی ترکیبات معطر سمی که از محصولات گیاهی تشکیل می شوند، در صورتی که در رژیم غذایی غالب باشند، شرکت می کند. گلی ترکیبات محلول در آب را با اسیدهای بنزوئیک، فسنیل استیک و فنل تشکیل می دهد که از طریق کلیه ها دفع می شود. به عنوان مثال، مجموعه ای از Gly با اسید بنزوئیک اسید هینوریک نامیده می شود (شکل 12.2).

برنج. 12.2.

با اسید کولیک، Gly اسید گلیکوکولیک را تشکیل می دهد (شکل 12.3) که خاصیت سورفاکتانت دارد و در امولسیون کردن چربی ها در طول هضم نقش دارد.

دآمیناسیون گلای با توجه به نوع اکسیداتیو توسط دهیدروژناز وابسته به NAD با تشکیل اسید گلیوکسیلیک انجام می شود (شکل 12.4).

برنج. 12.4.

سرین -هیدروکسی آمینه اسید قابل تعویض اسکلت آن از 3-PGA تشکیل شده است که منبع آن گلوکز است و NH 2 -rpynna با ترانس آمیناسیون وارد می شود. سرم برای سنتز فسفولیپیدها ضروری است (شکل 11.42 و 11.43 را ببینید)، و پیش ساز آمینو اتانول (شکل 12.5) و کولین است.

برنج. 12.5.

گروه سر هیدروکسی بخشی از سایت های فعال بسیاری از آنزیم ها است، مانند تریپسین، کیموتریپسین، استرازها، فسفوریلازها، فسفاتازها.

در طی تجزیه، Ser ابتدا از هیدروکسیل الکل، و سپس به صورت هیدرولیتیک از گروه آمینه آزاد می شود (شکل 12.6). در نتیجه PVC تشکیل می شود که به راحتی در چرخه TCA درگیر می شود و در آنجا به H 2 0 و C0 2 اکسید می شود.

برنج. 12.6.

متیونین -اسید آمینه حاوی گوگرد ضروری یک گروه متیل را به ترکیبات دیگر منتقل می کند. در نتیجه کولین، کراتین، آدرنالین و پایه های نیتروژنی تشکیل می شوند.

پس از آزاد شدن از گروه متیل، گوگرد متیل عمدتاً به گوگرد Cys تبدیل می شود.

در واقع، تمام دگرگونی‌ها زمانی رخ می‌دهند که Met در شکل فعال خود باشد - به شکل 8 + - آدنوزیل متیونین (شکل 6.31 را ببینید).

اگرچه Met یک اسید آمینه ضروری است، اما می توان آن را از هموسیستئین در واکنش برگشت پذیر نشان داده شده در شکل، بازسازی کرد. 12.7. این تبدیل توسط آنزیم هایی کاتالیز می شود که حاوی ویتامین های B 9 و B 12 هستند. توسط-

برنج. 12.7.

از آنجایی که Met تنها منبع هموسیستئین است، تامین این اسید آمینه در بدن تنها به محتوای آن در غذا بستگی دارد.

سیستئین- یک اسید آمینه غیر ضروری حاوی گوگرد، زیرا می توان آن را از دو اسید آمینه سنتز کرد: Ser و Met (به شکل 12.7 مراجعه کنید). Cys حاوی یک گروه سولفیدریل بسیار واکنش پذیر است که می تواند به راحتی اکسید شود و یک پیوند دی سولفیدی تشکیل دهد. این تبدیل بین زنجیره های پلی پپتیدی مختلف یا در یک زنجیره پلی پپتیدی در طول تشکیل ساختار سوم پروتئین رخ می دهد و اصلاح پس از ترجمه پروتئین نامیده می شود. به این ترتیب مولکول های انسولین، کیموتریپسین و سایر پروتئین ها در ساختار سوم تثبیت می شوند.

فعالیت گروه سولفیدریل در کاتالیز آنزیمی آشکار می شود. به عنوان مثال، بسیاری از آنزیم ها حاوی گروه های SH در محل فعال هستند که برای واکنش کاتالیزوری ضروری هستند. مشخص است که فعالیت چنین آنزیم هایی با اکسیداسیون SH-rpynn از بین می رود.

آزمایشات با حیوانات ثابت کرده است که سیستئین به گلوتاتیون تری پپتید تبدیل می شود که دارای خواص ردوکس است. فرض بر این است که گلوتاتیون شکل فعال کاهش یافته آنزیم ها را به دلیل اکسیداسیون خود حفظ می کند. اثر آنتی اکسیدانی مثبت گلوتاتیون ثابت شده است:

• در بهبود فرآیندهای خنثی سازی فلزات سنگین و سموم؛
• کاهش اثرات ناخواسته پرتو درمانی و شیمی درمانی در طول درمان بیماری های انکولوژیک;
• در کند کردن روند پیری

در بافت ها، سیستئین را می توان دکربوکسیله کرد تا آمینو اتانتیول را تشکیل دهد (شکل 12.8)، که برای سنتز Co A ضروری است یا به تورین اکسید می شود (شکل 12.9).

بنابراین، سیستئین پیش ساز تورین است که نقش یک انتقال دهنده عصبی را بازی می کند و دارای فعالیت ضد تشنج است. تائورین به بهبود متابولیسم انرژی کمک می کند و فرآیندهای بازسازی را تحریک می کند، به عنوان مثال، در بافت چشم.

تورین در کبد، اسید تاوروکولیک، مشابه اسید گلیکوکولیک را تشکیل می دهد (شکل 12.3 را ببینید)، که به امولسیون شدن چربی ها در روده کمک می کند.

برنج. 12.9.

اغلب کمپلکس های اسیدهای صفراوی با تورین و گلیسین را مزدوج یا ترکیبات جفتی می نامند.

آسپارتیکو اسید گلوتامیکبازی نقش بزرگدر متابولیسم پروتئین، ترانس و دآمیناسیون اسیدهای آمینه انجام می شود. آنها می توانند NH 3 را نه تنها به صورت آزاد، بلکه به عنوان بخشی از پروتئین ها نیز بپذیرند. در نتیجه آمیدهای مربوطه تشکیل می شوند: آسپراژین (Asi) و گلوتامین (Gln). بنابراین، Asi و Glu در خنثی سازی NH 3 شرکت می کنند.

متابولیسم اکثر اسیدهای آمینه از مرحله تشکیل اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک در واکنش های ترانس آمیناسیون می گذرد.

هر دو اسید آمینه در سنتز بازهای نیتروژنی نقش دارند (شکل 13.8 و 13.9 را ببینید).

دکربوکسیلاسیون اسید آسپارتیک منجر به تشکیل a- یا (3-alapine) می شود (شکل 12.10). دومی می تواند در سنتز اسید پانتوتپیک گنجانده شود (شکل 6.47 را ببینید).

برنج. 12.10.

در طول α-دکربوکسیلاسیون اسید گلوتامیک، اسید γ-آمینو بوتیریک تشکیل می شود (شکل 12.11)، که فرآیندهای تحریک را در ماده خاکستری قشر مغز مهار می کند و به عنوان استفاده می شود. داروبرای برخی از بیماری های سیستم عصبی مرکزی.

فنیل آلانین- یک اسید آمینه معطر ضروری به تیروزین اکسید می شود که بیشتر به کینون تبدیل می شود (شکل 12.12). کینون ها بخشی از ملانونروتئین ها هستند - پروتئین های پیچیده ای که به پوست، مو و خز رنگ می دهند.

برنج. 12.12.

1 - واکنش توسط فنیل آلانین هیدروکسیلاز کاتالیز می شود.2 - واکنش کاتالیز می شود

تیروزیناز

در تبادل فن، ممکن است یک شکست ارثی مشاهده شود - سنتز یک عدد آنزیم های معیوب. به عنوان مثال، با نقص سنتز فنیل آلانین هیدروکسیلازبیماری مشاهده می شود فنسکتونوریادر این حالت Tyr تشکیل نمی شود، بلکه فنیل لاکتات، فنیل پیرووات و فنیل استات است که در خون جمع شده و از طریق ادرار دفع می شود. این غذاها برای مغز سمی هستند و باعث تاخیر شدید رشد در کودکان می شوند. رشد ذهنی(الیگوفرنی فنیل پیروویک) که با پیروی از رژیم غذایی فاقد فن می توان از بروز آن جلوگیری کرد. به ویژه، گلیکوماکروپپتید، که در طی هیدرولیز آنزیمی کازئین جدا می شود و به آب پنیر تبدیل می شود، حاوی Fen نیست، به این معنی که می توان از آن در تغذیه چنین کودکانی استفاده کرد.

تخلف دیگر زمانی رخ می دهد که نقصی وجود داشته باشد تیروزینازو نامیده می شود آلبینیسم(از لات آلبوس- سفید). به دلیل نقص در سنتز رنگدانه ملانین، پوست و موی فرد رنگدانه ضعیفی دارد و مردمک چشم قرمز است، زیرا عروق فوندوس به دلیل کمبود رنگدانه در عنبیه قابل مشاهده است.

تیروزینیک اسید آمینه غیر ضروری است، زیرا از Phen سنتز می شود (شکل 12.12 را ببینید). با این حال، اکسیداسیون Phen به Tyr، کاتالیزور شد فنیل آلانین هیدروکسیلاز -یک فرآیند غیرقابل برگشت است، بنابراین، اگر کمبود Fen در محصولات وجود داشته باشد، Tyr نمی تواند آن را جایگزین کند.

Tyr پیش ساز تعدادی از ترکیبات مهم است. در مرحله اول، هورمون ها از Tyr سنتز می شوند غده تیروئید: تترایدوتیرونین (T) و تری یدوتیرونین (T3).

در مرحله دوم، Tyr با مشارکت تیروزیناز به دی اکسی فنیل آلانین (DOPA) و سپس به DOPA-quinone که برای سنتز پروتئین های رنگی - ملانونروتئین ها ضروری است، اکسید می شود.

در نهایت، دی اکسی فنیل آلانین می تواند دکربوکسیلاسیون شود تا دوپامین (دی اکسی فنیل اتیل آمین) را تشکیل دهد که پیش ساز کاتکول آمین ها (انتقال دهنده های عصبی) نوراپی نفرین و اپی نفرین است (شکل 8.3 را ببینید).

برنج. 12.13.

تریپتوفان یک آمینو اسید ضروری برای انسان و حیوانات است. از آن ترکیبات فعال بیولوژیکی مانند سروتونین (شکل 12.14) و ریبونوکلئوتید اسید نیکوتین سنتز می شوند. سروتونین یک آمین بیوژنیک بسیار فعال با اثر منقبض کننده عروق است. تنظیم می کند فشار شریانی، دمای بدن، تنفس، فیلتراسیون کلیه و واسطه است فرآیندهای عصبیدر سیستم عصبی مرکزی

برنج. 12.14.

به طور معمول، بیش از 1٪ از Tri به سروتونین تبدیل نمی شود. بیش از 95 درصد از تری از طریق مسیری که منجر به تشکیل NAD می شود اکسید می شود و نیاز بدن به ویتامین B5 را کاهش می دهد.

پرولیل یک اسید آمینه غیر ضروری است، بنابراین در بدن حیوان امکان سنتز آن وجود دارد: یا از γ- نیمه آلدهید اسید گلوتامیک (a-amino-γ-oxopentanoic اسید) یا از اورنیتین که در طول هیدرولیز آوریل (شکل 12.15).

برنج. 12.15.

در طی تجزیه، Pro ابتدا توسط همان NLD دهیدروژناز به اسید 5-پیرولین-2-کربوکسیلیک اکسید می شود، که در آن چرخه در محل پیوند دوگانه به طور هیدرولیتیکی از بین می رود. در نتیجه، γ-semialdehyde تشکیل می شود. گروه آلدئیدی آن به یک گروه کربوکسیل اکسید می شود. گلو اینگونه به وجود می آید، روش های استفاده از آن به نیازهای سلول بستگی دارد.