Metabolizmus bielkovín

Metabolizmus bielkovín je ústredným článkom všetkých biochemických procesov, ktoré sú základom existencie živého organizmu. Charakterizuje sa intenzita metabolizmu bielkovín dusíková bilancia, keďže väčšina telesného dusíka je v bielkovinách. Toto zohľadňuje dusík v krmive, telesný dusík a vylučovaný dusík. Dusíková bilancia môže byť pozitívna (keď dôjde k zvýšeniu hmotnosti zvieraťa a retencii dusíka v tele), rovná nule, alebo je pozorovaná dusíková bilancia (z tela sa vylúči toľko dusíka, koľko prichádza s krmivom) , a negatívne (rozklad bielkovín nie je kompenzovaný kŕmnymi bielkovinami). Charakterizuje sa dusíková bilancia bielkovinové minimum- najmenšie množstvo bielkovín v krmive, ktoré je potrebné na udržanie dusíkovej rovnováhy v tele. Minimum bielkovín, prepočítané na 1 kg živej hmotnosti, má tieto priemerné hodnoty, g:

dojčiaca krava	1
Nelaktujúca krava	0,6-0,7
Ovce	1
Koza	1
Prasa	1
beh koňa	1,24,42
Kôň nefunguje	0,7-0,8

Kŕmne bielkoviny sa delia na plnohodnotné a defektný. Kompletné krmivá obsahujú zvyšky esenciálnych aminokyselín, ktoré si telo zvieraťa nedokáže syntetizovať: valín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, treonín, tryptofán a fenylalanín. Podmienečne esenciálne aminokyseliny sú

histidín, as malá chybička v krmive sa dopĺňa syntézou mikroflóry v tráviacom trakte. Zvyšné aminokyseliny sú neesenciálne a môžu byť syntetizované v tele zvieraťa: alanín, kyselina asparágová a kyselina glutámová, série. Päť aminokyselín sa považuje za čiastočne esenciálnych: arginín, glycín, tyrozín, cystín a cysteín. Iminokyseliny prolín a hydroxyprolín sa môžu v tele syntetizovať.

Rôzne krmivá a potravinárske výrobky obsahujú rôzne množstvá bielkovín, %:

Hrachová fazuľa	26	kŕmne kvasnice	16
sójové bôby	35	Zemiak	2,0-5
pšeničné zrno	13	Kapustnica	1,1-1,6
Kukuričné ​​zrno	9,5	Mrkva	0,8-1
zrnko ryže	7,5	Repa	1,6

Živočíšne produkty sú bohaté na kompletné bielkoviny, %:

Chudé hovädzie mäso	21,5	Tvaroh	14,6
Chudé jahňacie	19,8	Syr	20-36
Tučné jahňacie	25	Kuracie vajce	12,6
Bravčový tuk	16,5	kravské mlieko	3,5
Ryby	9-20	Kravské maslo	0,5

Štandardom kompletného proteínu je najčastejšie kazeín, ktorý obsahuje všetky esenciálne aminokyseliny.

Trávenie bielkovín. V tráviacom trakte sa bielkoviny rozkladajú na aminokyseliny a prostatické skupiny.

AT ústna dutina krmivo s obsahom bielkovín sa mechanicky rozdrví, navlhčí slinami a vytvorí hrudku potravy, ktorá sa dostáva do žalúdka cez pažerák (u prežúvavcov - do proventrikulu a slezu, u vtákov - do žľazového a svalnatého žalúdka). Sliny neobsahujú žiadne enzýmy schopné štiepiť potravinové bielkoviny. Rozžuvané kŕmne hmoty sa dostávajú do žalúdka (u prežúvavcov do slezu), premiešajú sa a namočia do žalúdočnej šťavy.

Tráviace šťavy- bezfarebná a mierne opaleskujúca kvapalina s hustotou 1,002-1,010. Človek vyprodukuje asi 2 litre za deň, dobytok - 30, kôň - 20, prasa - 4, pes - 2-3, ovca a koza - 4 litre žalúdočnej šťavy. Sekrécia žalúdočnej šťavy v prvom

(komplexno-reflexná) fáza je určená druhom, vôňou a chuťou potravy, v druhej (neurohumorálnej) fáze - jej chemickým zložením a mechanickým dráždením slizničných receptorov. Žalúdočná šťava obsahuje 99,5 % vody a 0,5 % pevných látok. Medzi husté látky patria enzýmy pepsín, renín, gastrixín, želatináza, lipáza (u ošípaných a amyláza); proteíny - sérové ​​albumíny a globulíny, mukoproteíny hlienu, Castle faktor; od minerály kyseliny (hlavne chlorovodíková) a soli.

Hlavným enzýmom žalúdočnej šťavy je pepsín a kyselina, ktorá vytvára podmienky pre jej katalytické pôsobenie, je chlorovodíková. Hlavné bunky žliaz žalúdočného fundu sa podieľajú na tvorbe pepsínu a parietálne bunky sa podieľajú na tvorbe kyseliny chlorovodíkovej. Zdrojom chloridových iónov je NaCl, ióny H + sú protóny prichádzajúce z krvi do cytoplazmy parietálnych buniek v dôsledku redoxných reakcií (G. D. Kovbasyuk, 1978).

Kyselina chlorovodíková vytvára potrebnú kyslosť pre katalytické pôsobenie enzýmov. Takže u ľudí je pH žalúdočnej šťavy 1,5 - 2,0, u hovädzieho dobytka - 2,17 - 3,14, u koňa - 1,2 - 3,1, u ošípaných - 1,1 - 2,0 , u oviec - 1,9 - 5,6, u vtákov - 3,8 . Kyselina chlorovodíková tiež vytvára podmienky pre premenu pepsinogénu na pepsín, urýchľuje štiepenie bielkovín na jednotlivé zložky, ich denaturáciu, napučiavanie a uvoľňovanie, zabraňuje rozvoju hnilobných a fermentačných procesov v žalúdku, stimuluje syntézu črevných hormónov atď. V laboratórnej praxi stanovte celkovú, voľnú a viazanú kyslosť žalúdočnej šťavy.

Renín (chymozín alebo syridlo) je produkovaný u mladých prežúvavcov žľazami v sliznici syridla. Syntetizovaný ako prorennin, ktorý pri pH

AT žalúdka dochádza k hydrolytickému rozkladu väčšiny kŕmnych bielkovín. Nukleoproteíny sa teda pod vplyvom kyseliny chlorovodíkovej a pepsínu rozkladajú na

nukleových kyselín a jednoduché bielkoviny. Rozkladá aj iné bielkoviny. Pod vplyvom pepsínu dochádza k štiepeniu peptidových väzieb pozdĺž okrajov molekúl proteínov. Najľahšie sa prerušia väzby tvorené aromatickými a dikarboxylovými aminokyselinami. Pepsín ľahko štiepi živočíšne bielkoviny (kazeín, myoglobín, myogén, myozín) a niektoré rastlinné bielkoviny tvorené hlavne monoaminodikarboxylovými kyselinami (gliadín a glutelín obilnín), s výnimkou vlnených keratínov, hodvábnych fibroínov, hlienových mucínov, ovomukoidov, niektorých kostí. proteíny a chrupavky.

Niektoré z proteínov sú štiepené inými proteolytickými enzýmami žalúdočnej šťavy, napríklad kolagény - želatinázou, kazeíny - renínom.

Pod vplyvom zložiek žalúdočnej šťavy, predovšetkým kyseliny chlorovodíkovej a enzýmov, sa proteíny v žalúdku hydrolyzujú na prostetické skupiny, albumín, peptóny, polypeptidy a dokonca aj aminokyseliny.

Žalúdočnú sekréciu stimulujú hormóny sliznice tráviaceho traktu: gastrín (v pyloru), enterogastrín (v črevách), histamín (v žalúdku) atď.

Zvláštnosti trávenia bielkovín u prežúvavcov. U prežúvavcov sa hrudka potravy z pažeráka dostáva do proventrikulu, kde podlieha dodatočnému mechanickému spracovaniu, pri žuvaní sa vracia do ústnej dutiny, opäť rozdrvená, potom sa dostáva do jazvy, sieťky, knihy a slezu, kde prebieha prvé štádium trávenia je dokončená.

V proventrikulu dochádza k chemickému spracovaniu kŕmnych látok pod vplyvom enzýmov baktérií, nálevníkov a húb, ktoré tam symbiotujú. Až 38 % mikróbov v bachore hovädzieho dobytka a 10 % mikróbov v bachore oviec má proteolytickú aktivitu, 70 – 80 % týchto enzýmov je sústredených vo vnútri buniek, 20 – 30 % v tekutine v bachore. Enzýmy pôsobia podobne ako trypsín, štiepia peptidové väzby medzi karboxylovou skupinou arginínu alebo lyzínu a aminoskupinou iných aminokyselín pri pH 5,5-6 a pH 6,5-7. Proteíny pod vplyvom peptidových hydroláz sa štiepia na peptidy, peptidy peptidázami - na oligopeptidy, oligopeptidy - na aminokyseliny. Kukuričný zeín je teda zo 60 % hydrolyzovaný na aminokyseliny a

kazeín - o 90%. Niektoré z aminokyselín sú deaminované bakteriálnymi enzýmami.

Pozoruhodnou vlastnosťou trávenia v proventrikulu je syntéza bielkovín mikroorganizmami z nebielkovinových látok krmiva a produktov jeho spracovania. Prevažnú časť rastlinnej stravy predstavujú sacharidy a predovšetkým vláknina. Celulóza v pankrease sa vplyvom mikrobiálnych enzýmov celuláza a celobiáza rozkladá na a-D(+)-glukóza a β-D(+)-glukóza.

Monózy prechádzajú rôznymi typmi fermentácie, čo vedie k tvorbe nízkej molekulovej hmotnosti mastné kyseliny. Takže pri fermentácii kyseliny mliečnej spôsobenej Bact. lactis, kyselina mliečna vzniká z glukózy: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 →CHOH - COOH. Pri maslovej fermentácii spôsobenej baktériami rodu Clostridium vzniká kyselina maslová: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 atď.

Množstvo prchavých mastných kyselín v bachore kravy môže dosiahnuť 7 kg za deň. Pri krmive koncentrovanom na seno obsahuje bachor kráv: kyselina octová - 850-1650 g, kyselina propiónová - 340-1160, kyselina maslová - 240-450 g.

V zmysle octová kyselina v bachore ovce sa denne vytvorí 200 – 500 g prchavých mastných kyselín. Ich percento je nasledovné:

Niektoré z týchto kyselín sa využívajú na syntézu mliečneho tuku, glykogénu a iných látok (obr. 22), niektoré slúžia ako materiál na syntézu aminokyselín a vlastného proteínu mikroflórou.

K syntéze aminokyselín mikroflórou v proventrikulu prežúvavcov dochádza v dôsledku bezdusíkových fermentačných produktov a amoniaku. Zdrojom amoniaku sú produkty rozkladu močoviny, amónne soli a

iné výživové doplnky obsahujúce dusík. Močovina sa teda pod vplyvom enzýmu ureázy produkovaného bachorovou mikroflórou rozkladá na amoniak a oxid uhličitý:

Zdrojom produktov bez dusíka sú najčastejšie ketokyseliny, ktoré vznikli z mastných kyselín (viď vyššie). Táto biosyntéza má zvyčajne charakter redukčnej aminácie:

Z aminokyselín mikroorganizmy syntetizujú proteíny potrebné pre ich existenciu. V závislosti od stravy je možné v bachore kráv syntetizovať 300 – 700 g bakteriálnych bielkovín denne.

Z proventrikulu sa kŕmne hmoty dostávajú do slezu, kde vplyvom kyslej syridlovej šťavy odumierajú mikroorganizmy a ich bielkoviny sa rozkladajú na aminokyseliny.

Zo žalúdka (abomasum) vstupujú kŕmne masy v malých porciách tenké črevo kde je ukončené trávenie bielkovín. Zahŕňa proteolytické enzýmy sekrécie pankreasu a črevnej šťavy. Tieto reakcie prebiehajú v neutrálnom a mierne alkalickom prostredí (pH 7-8,7). V tenkom čreve hydrogénuhličitany pankreatickej sekrécie a črevnej šťavy neutralizujú kyselinu chlorovodíkovú: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3 .

Kyselina uhličitá sa vplyvom enzýmu karboanhydrázy štiepi na CO 2 a H 2 O. Prítomnosť CO 2 prispieva k tvorbe stabilnej emulzie v tráve, ktorá uľahčuje trávenie.

Asi 30 % proteínových peptidových väzieb je štiepených trypsínom. Uvoľňuje sa ako inaktívny trypsinogén a vplyvom enzýmu enterokinázy črevnej sliznice sa mení na aktívny trypsín, pričom stráca hexapeptid, ktorý predtým uzatváral aktívne centrum (obr. 23) Trypsín štiepi peptidové väzby tvorené - COOH skupinami arginínu a lyzín a - NH2 skupiny iných aminokyselín.

Takmer 50% peptidových väzieb je štiepených chymo-trypsínom. Vylučuje sa vo forme chymo-trypsinogénu, ktorý sa vplyvom trypsínu mení na chymo-trypsín. Enzým štiepi peptidové väzby tvorené - skupinami COOH fenylalanínu, tyrozínu a tryptofánu a - skupinami NH 2 iných aminokyselín. Zvyšné peptidové väzby sú štiepené peptidázami črevnej šťavy a pankreatickej šťavy – karboxypeptidázami a aminopeptidázami.

Pankreatická šťava obsahuje kolagenázu (rozkladá kolagén) a elastinázu (hydrolyzuje elastín). Aktivita enzýmov je aktivovaná stopovými prvkami: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ atď. Konečná fáza trávenia bielkovín odráža schéma:

Trávenie bielkovín prebieha v črevnej dutine a na povrchu sliznice (parietálne trávenie).

V črevnej dutine sa štiepia proteínové molekuly a na povrchu sliznice ich "fragmenty": albumózy, peptóny, polypeptidy, tripeptidy a dipeptidy.

Bielkoviny a ich deriváty, ktoré neprešli štiepením v tenkom čreve, ďalej do hrubého čreva podliehajú skaze. Hnijúce - viacstupňové

proces, ktorého sa v určitých štádiách zúčastňujú rôzne mikroorganizmy: anaeróbne a aeróbne baktérie rodov Bacillus a Pseudomonas, nálevníky atď. Pod vplyvom bakteriálnych peptidových hydroláz sa komplexné proteíny štiepia na proteíny a prostetické skupiny. Proteíny sa zasa hydrolyzujú na aminokyseliny a tie podliehajú deaminácii, dekarboxylácii, intramolekulárnemu štiepeniu, oxidácii, redukcii, metylácii, demetylácii atď. Vzniká množstvo toxických produktov, ktoré sa cez črevnú sliznicu vstrebávajú do obehového a lymfatického systému. a sú prenášané po celom tele, otravujú jeho orgány, tkanivá a bunky.

Aminokyseliny teda počas rozpadu v hrubom čreve podliehajú dekarboxylácii, čo vedie k tvorbe toxických amínov, ako je kadaverín a putrescín.

Pri deaminácii (redukčnej, intramolekulárnej, hydrolytickej, oxidačnej) vzniká amoniak, nasýtené a nenasýtené karboxylové kyseliny, hydroxykyseliny a ketokyseliny.

Bakteriálne dekarboxylázy môžu spôsobiť ďalší rozklad karboxylových kyselín za vzniku uhľovodíkov, aldehydov, alkoholov a pod.: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;

Tieto procesy zvyčajne prebiehajú konjugovane a v etapách, čo v konečnom dôsledku vedie k vzniku naj rôzne produkty kaz. Takže počas hnilobného rozkladu cyklických aminokyselín vznikajú nasledujúce fenoly.

Hnilobným rozkladom tryptofánu vzniká skatol a indol.

Pri hnilobnom rozklade cystínu a cysteínu vznikajú merkaptány, sírovodík, metán a oxid uhličitý.

Procesy rozpadu bielkovín sa intenzívne rozvíjajú pri kŕmení zvierat nekvalitným krmivom, pri porušovaní kŕmneho režimu, pri ochoreniach tráviaceho traktu (atónia proventrikulu, zápcha), infekčných (kolibacilóza) a parazitárnych ochoreniach (askaridóza). To negatívne ovplyvňuje zdravie a produktivitu zvierat.

Absorpcia bielkovín. Proteíny sú absorbované vo forme aminokyselín, peptidov s nízkou molekulovou hmotnosťou a prostetických skupín. U novonarodených zvierat sa časť neštiepených bielkovín mledziva a mlieka absorbuje. Miesto absorpcie - mikroklky klkov epitelu sliznice tenké črevo. Aminokyseliny prenikajú do bunky cez submikroskopické tubuly mikroklkov a exoplazmatickú membránu v dôsledku procesov difúzie, osmózy, pomocou proteínových nosičov proti koncentračným a elektrochemickým gradientom. V prvom rade sa aminokyselina naviaže na nosič. Je to polyvalentný ión, ktorý má štyri miesta

väzba s neutrálnymi, kyslými a zásaditými aminokyselinami, ako aj s iónom Na +. Po prechode cez membránu sa aminokyselina odštiepi z nosiča a postupne sa pohybuje pozdĺž endoplazmatického retikula a lamelárneho komplexu od apikálneho okraja k bazálnej oblasti enterocytu (obr. 24). Arginín, metionín, leucín sa vstrebávajú rýchlejšie; pomalšie - fenylalanín, cysteín, tyrozín; pomaly - alanín, séria a kyselina glutámová.

V procesoch absorpcie má dôležité miesto sodíková pumpa, pretože chlorid sodný urýchľuje absorpciu.

Mitochondrie poskytujú chemickú energiu vynaloženú v tomto procese.

Proteínový nosič sa podieľa na pohybe aminokyselín okolo bunky. V bazálnej a laterálnej časti bunky sa štiepi komplex nosič + aminokyselina.

Aminokyselina difunduje do medzibunkového priestoru a dostáva sa do obehového resp

lymfatický systém klkov a ióny Na + sa vracajú na povrch bunky a interagujú s novými časťami aminokyselín. Tieto procesy sú regulované nervovým a humorálnym systémom.

V hrubom čreve sa absorbujú produkty rozpadu: fenol, krezol, indol, skatol atď.

medzivýmena. Produkty absorpcie bielkovín cez portálnu žilu vstupujú do pečene. Aminokyseliny, ktoré zostali v krvi po prechode pečeňou pečeňová žila spadnúť do veľký kruh krvný obeh a sú prenášané do jednotlivých orgánov, tkanív a buniek. Niektoré z aminokyselín z medzibunkovej tekutiny vstupujú lymfatický systém, potom veľký kruh krvného obehu.

Krvná plazma obsahuje určité množstvo aminokyselín a polypeptidov. Ich obsah sa po kŕmení zvyšuje.

Krvná plazma je bohatá na glutamín a kyselinu glutámovú.

Väčšina aminokyselín sa spotrebuje na biosyntézu bielkovín, niektoré - na biosyntézu biologicky. účinných látok(neproteínové hormóny, peptidy, amíny atď.), časť, ktorá je deaminovaná, sa využíva ako energetická surovina a materiál na biosyntézu lipidov, sacharidov, nukleových kyselín atď.

Biosyntéza bielkovín

Biosyntéza bielkovín prebieha vo všetkých orgánoch, tkanivách a bunkách. Najväčšie množstvo bielkovín sa syntetizuje v pečeni. Jeho syntézu vykonávajú ribozómy. Podľa chemickej povahy sú ribozómy nukleoproteíny pozostávajúce z RNA (50-65%) a proteínov (35-50%).

Ribozómy sa tvoria samoskladaním z vopred syntetizovanej RNA a proteínov. Sú zložkami granulárneho endoplazmatického retikula, kde prebieha biosyntéza a pohyb syntetizovaných proteínových molekúl.

Ribozómy v bunke sú vo forme akumulácií od 3 do 100 jednotiek - polyzómy (polyribozómy, ergozómy). Ribozómy sú zvyčajne prepojené akýmsi vláknom viditeľným pod elektrónovým mikroskopom – mRNA (obr. 25).

Každý ribozóm je schopný syntetizovať

nezávisle jeden polypeptidový reťazec, skupina - niekoľko takýchto reťazcov a proteínových molekúl. Polyzómy sú príkladom veľkého polyribozomálneho systému. svalové tkanivo ktoré syntetizujú myozín. Polyzóm pozostáva zo 60-100 ribozómov a uskutočňuje biosyntézu proteínovej molekuly, ktorá pozostáva z 1800 aminokyselinových zvyškov.

Biosyntéza proteínov v bunke prebieha cez sériu etáp.

Aktivácia aminokyselín. Aminokyseliny vstupujú do hyaloplazmy z medzibunkovej tekutiny v dôsledku difúzie, osmózy alebo aktívneho prenosu. Každý typ aminokyselín a iminokyselín interaguje so svojím aktivačným enzýmom – aminoacylsyntetázou. Reakcia je aktivovaná katiónmi Mg2+, Mn2+ a Co2+. Produkuje sa aktivovaná aminokyselina.

Spojenie aktivovaných aminokyselín s tRNA. V druhom štádiu biosyntézy bielkovín sa aktivujú aminokyseliny (aminoacyladenyláty) z ich zlúčenín s

Zodpovedajúce enzýmy sa prenesú do cytoplazmatickej tRNA. Proces je katalyzovaný aminoacyl-RNA syntetázami.

Aminokyselinový zvyšok je spojený karboxylovou skupinou s hydroxylom druhého atómu uhlíka ribózy nukleotidu tRNA.

Transport aktivovaného komplexu aminokyselín s tRNA do bunkového ribozómu. Aktivovaná aminokyselina spojená s jej tRNA sa prenesie z hyaloplazmy do ribozómu. Tento proces je katalyzovaný špecifickými enzýmami, ktorých je v tele najmenej 20,

Množstvo aminokyselín je transportovaných niekoľkými tRNA (napríklad valín a leucín sú transportované tromi tRNA). Tento proces využíva energiu GTP a ATP.

Väzba aminoacyl-tRNA na komplex mRNA-ribozóm. Aminoacyl-tRNA, ktorá sa blíži k ribozómu, interaguje s mRNA. Každá tRNA má oblasť, ktorá pozostáva z troch nukleotidov, - antigsodon. V mRNA zodpovedá oblasti s tromi nukleotidmi - kodón. Každý kodón zodpovedá antikodónu tRNA a jednej aminokyseline. Počas biosyntézy sa na ribozóm naviažu aminokyseliny vo forme aminoacyl-tRNA, ktoré sa následne spoja do polypeptidového reťazca v poradí určenom umiestnením ko-dónov v mRNA.

Iniciácia polypeptidového reťazca. Po spojení dvoch susedných aminoacyl-tRNA s kodónmi mRNA svojimi antikodónmi sa vytvoria podmienky pre syntézu polypeptidového reťazca. Vznikne prvá peptidová väzba. Tieto procesy sú katalyzované peptidovými syntetázami, aktivovanými katiónmi Mg 2+ a proteínovými iniciačnými faktormi - F 1, F 2 a F 3 . Zdrojom chemickej energie je

GTP. Spojenie vzniká v dôsledku CO skupiny prvej a NH2 skupiny druhej aminoacyl-tRNA.

Tieto reakcie prebiehajú na voľnej podjednotke 30S. Podjednotka 50S sa pripojí k iniciačnému komplexu a spoja sa za vzniku ribozómu spojeného s mRNA. Každý iniciačný krok vyžaduje jednu molekulu GTP.

predĺženie polypeptidového reťazca. Iniciácia polypeptidového reťazca začína od N-konca, pretože skupina -NH2 prvej aminokyseliny je zachovaná vo výslednom dipeptide. Prvá tRNA, ktorá priniesla svoju aminokyselinu, sa odštiepi od komplexu mRNA-ribozóm a „ide“ do hyaloplazmy pre novú aminokyselinu. Dipeptid spojený s druhou tRNA (pozri vyššie) interaguje s treťou amino-acyl-tRNA, vytvorí sa tripeptid a druhá tRNA zostúpi z ribozómu do hyaloplazmy atď. Peptidový reťazec sa tak predĺži (predĺži). postupného pridávania nových aminokyselinových zvyškov. Ribozóm sa postupne pohybuje pozdĺž mRNA a mení informácie v ňom zakódované na jasne organizovaný polypeptidový reťazec. S každým krokom ribozómu sa vytvorí nová peptidyl-tRNA, zvýšená o jeden aminokyselinový zvyšok. Proces je katalyzovaný peptidyltransferázou a aktivovaný katiónmi Mg 2+ a proteínovými faktormi (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Zdrojom energie je GTP. Na polyzóme sa synchrónne syntetizuje niekoľko peptidových reťazcov. Takto vzniká primárna štruktúra molekuly proteínu.

Ukončenie polypeptidového reťazca. Ribozóm, na povrchu ktorého bol syntetizovaný polypeptidový reťazec, sa dostane na koniec reťazca mRNA a „zoskočí“ z neho; nový ribozóm sa pripojí k opačnému koncu mRNA na jeho mieste, čím sa uskutoční syntéza ďalšej molekuly polypeptidu. Polypeptidový reťazec sa odpojí od ribozómu a uvoľní sa do hyaloplazmy. Táto reakcia sa uskutočňuje pomocou špecifického uvoľňovacieho faktora (faktor R), ktorý je spojený s ribozómom a uľahčuje hydrolýzu esterovej väzby medzi polypeptidom a tRNA. Všetky stupne sú zhrnuté v schéme (farba, tabuľka III).

V hyaloplazme sa z polypeptidových reťazcov tvoria jednoduché a zložité proteíny. Vznikajú sekundárne, terciárne a v niektorých prípadoch aj kvartérne štruktúry molekuly proteínu.

Obnova bielkovín v tele. Proteíny sú v dynamickom stave, podstupujú neustále procesy syntézy a rozkladu. V priebehu života sa postupne „opotrebúvajú“ – ničia sa ich kvartérne, terciárne, sekundárne a primárne štruktúry. Funkčné skupiny proteínov sú inaktivované a väzby v molekule proteínu sú zničené. Je potrebné nahradiť „opotrebované“ molekuly bielkovín novými.

V závislosti od stupňa poškodenia molekuly proteínu dochádza k jej čiastočnej alebo úplnej obnove. V prvom prípade sa vplyvom špeciálnych enzýmov obnovujú malé úseky polypeptidových reťazcov alebo jednotlivé aminokyselinové zvyšky (transpeptidácia). V druhom prípade je „opotrebovaná“ molekula proteínu úplne nahradená novou. Poškodená molekula proteínu sa rozkladá pod vplyvom tkanivových proteáz alebo katepsínov I, II, III a IV lokalizovaných v lyzozómoch. Molekula proteínu prechádza pre tieto látky obvyklými transformáciami.

Proteíny ľudského tela ako celku sa aktualizujú v priebehu 135-155 dní. Proteíny pečene, pankreasu, steny čriev a krvnej plazmy sa aktualizujú do 10 dní, svaly - 30, kolagén - 300 dní. Syntéza proteínovej molekuly v bunke prebieha rýchlo - v priebehu 2-5 s. V tele dospelého človeka sa denne syntetizuje 90-100 g bielkovín (1,3 g na 1 kg

omše). Stupeň obnovy klesá so starnutím, chorobami atď.

Biosyntéza peptidov

Časť endo- a exogénnych aminokyselín ide na syntézu peptidov.

glutatión. Je to tripeptid vytvorený zo zvyškov kyseliny glutámovej, cysteínu a glycínu.

Biosyntéza prebieha v dvoch fázach. Najprv teda pod vplyvom enzýmu γ -glutamylcysteínsyntetáza tvorí dipeptid-, potom za účasti tripeptid-syntetázy-tripeptid-glutatión:

On je neoddeliteľnou súčasťou mnohých enzýmov, chráni SH-skupiny bielkovín pred oxidáciou.

karnozín a anserín. Dipeptidy svalového tkaniva. Karnozín vzniká z histidínu a β -alanín, anserín - z 1-metylhistidínu a β -alanín.

Peptidy sú syntetizované pod vplyvom špecifických enzýmov, za účasti ATP a Mg 2+ iónov. Reakcie prebiehajú v dvoch stupňoch, napríklad syntéza karnozínu.

Biosyntéza a metabolizmus jednotlivých aminokyselín

Neesenciálne aminokyseliny sa syntetizujú v telesných tkanivách; nenahraditeľné vstupujú do tela ako súčasť krmiva; podmienečne zameniteľné sa syntetizujú v tkanivách v obmedzenej miere (arginín a histidín) alebo v prítomnosti prekurzorov (tyrozín a cysteín). Niektoré aminokyseliny sú syntetizované symbiotickou mikroflórou v tráviacom trakte.

Najbežnejším materiálom na syntézu aminokyselín je α -keto- a α -hydroxykyseliny, ktoré vznikajú v tkanivách pri medziproduktovej výmene sacharidov, lipidov a iných zlúčenín. Zdrojom dusíka je amoniak a amónne soli, vodík - NAD ∙ H 2 alebo NADP ∙ H 2.

Ak je zdrojom aminokyseliny ketokyselina, potom môže prejsť redukčnou amináciou, ktorá prebieha v dvoch fázach: najprv sa vytvorí iminokyselina, potom aminokyselina.

Takto vzniká alanín z kyseliny pyrohroznovej, kyselina asparágová a glutámová z kyseliny oxaloctovej atď.

Časť kyseliny glutámovej sa dá syntetizovať z α - kyselina ketoglutarová pôsobením enzýmov L-glutamátdehydrogenáza.

Kyselinu glutámovú využívajú tkanivá ako donor aminoskupiny.

Jednotlivé aminokyseliny môžu vznikať z iných aminokyselín transamináciou (A. E. Braunshtein a M. G. Kritzman, 1937) vplyvom enzýmov aminoferázy, medzi ktoré patrí derivát vitamínu B 6 - pyridoxal fosfát, ktorý hrá úlohu nosiča NH 2 skupiny (s. 271).

Takto vzniká glycín zo serínu alebo treonínu; alanín - z kyseliny glutámovej a asparágovej, tryptofánu alebo cysteínu; tyrozín z fenylalanínu; cysteín a cystín - zo serínu alebo metionínu; kyselina glutámová vzniká z prolínu alebo arginínu atď.

Výmena jednotlivých aminokyselín má určité znaky.

Glycín. Podieľa sa na množstve dôležitých reakcií biosyntézy. Z toho sa teda tvoria:

V tkanivách pečene sa glycín podieľa na procese neutralizácie toxických zlúčenín - benzoovej,

fenyloctové kyseliny a fenoly, tvorí párové zlúčeniny, ktoré sa vylučujú močom.

alanín. Vzniká transamináciou kyseliny pyrohroznovej (pozri vyššie). Existuje vo forme α - a β -formy. Podieľa sa na biosyntéze.

Kyselina asparágová. Zvyčajne sa tvorí transamináciou kyseliny oxaloctovej (pozri vyššie). Spolu s kyselinou glutámovou zabezpečuje vzťah medzi metabolizmom bielkovín, sacharidov a lipidov. Slúži ako donor aminoskupín v

transaminačné reakcie. Hlavné reakcie sa odrážajú v schéme.

Kyselina glutámová. Nachádza sa v tkanivách ako súčasť bielkovín, vo voľnom stave aj ako amid. Darca aminoskupín v transaminačných reakciách. Hlavné látky, na syntéze ktorých sa kyselina podieľa:

Serín a treonín. Ich metabolizmus úzko súvisí s metabolizmom glycínu. Serín v tkanivách sa tvorí z kyseliny 3-fosfoglycerovej. Glycín vzniká zo serínu ako výsledok prenosu jednouhlíkového fragmentu (C1) na kyselinu tetrahydrolistovú (THFA, pozri str. 311). Glycín môže byť vytvorený z treonínu. Fragment C1 sa používa na syntézu histidínu a purínov. Zo serínu a treonínu vzniká kyselina pyrohroznová, ktorá je pomocou acetyl-CoA zahrnutá do TCA.

Časť transformácií odráža schému:

Hydroxylová skupina serínu je súčasťou aktívneho centra mnohých enzýmov: trypsín, chymo-trypsín, esterázy, fosforylázy.

metionín. Je súčasťou mnohých bielkovín. Slúži ako darca pre metalovú kapelu. K prenosu metylovej skupiny počas remetylácie dochádza pod vplyvom zodpovedajúcich metyltransferáz cez S-adenosylmetionín:

Prekurzorom metionínu je kyselina asparágová, ktorá sa niekoľkými stupňami (homoserín, 0-sukcinylhomoserín, cysteín, cystationín, homocysteín) premieňa na metionín.

cysteín a cystín. Zložky mnohých proteínov, peptidov, hormónov a iných zlúčenín. SH-skupina cysteínu je neoddeliteľnou súčasťou aktívnych centier množstva enzýmov. Účasť cysteínu na metabolizme čiastočne odráža schému:

Arginín a ornitín. Arginín vzniká v procese premeny oxidu uhličitého a amoniaku na močovinu.

Obe aminokyseliny sa podieľajú na tvorbe množstva životne dôležitých látok.

lyzín. Esenciálna aminokyselina. Podieľa sa na syntéze mnohých látok.

Σ-aminoskupina lyzínového zvyšku sa podieľa na tvorbe väzby medzi apo- a koenzýmami, najmä pri tvorbe biotínenzýmu. Lyzín hrá dôležitú úlohu pri viazaní fosforu počas mineralizácie kostného tkaniva a ďalšie procesy.

Fenylalanín a tyrozín. Ich premeny v tele prebiehajú týmito smermi: biosyntéza bielkovín a peptidov, tvorba

proteinogénne amíny, hormóny a pigmenty, oxidácia na konečné produkty s nukleárnou ruptúrou atď.:

tryptofán. Esenciálna aminokyselina. Jeho premeny sú znázornené na diagrame:

histidín. Vzťahuje sa na esenciálne aminokyseliny. Podieľa sa na biosyntéze a metabolizme mnohých životne dôležitých látok:

Prolín a hydroxyprolín. Hydroxyprolín vzniká z prolínu. Proces je nezvratný. Obe iminokyseliny sa používajú na biosyntézu bielkovín atď.

Transformácia zvyšku aminokyselín bez dusíka

Časť aminokyselín nevyužitých pri syntéze bielkovín a ich derivátov podlieha rozkladným procesom na amoniak a karboxylové kyseliny. Amoniak sa neutralizuje v pečeni v ornitínovom cykle. Z viacerých druhov deaminácie prevláda oxidatívna deaminácia. Výsledné ketokyseliny využívajú tkanivá na rôzne potreby. Podľa smeru použitia bezdusíkového zvyšku sa aminokyseliny delia na dva typy: glukoplastické a lipoplastické. Z glukoplastických aminokyselín (alanín, serín, cysteín atď.) sa zvyčajne tvorí kyselina pyrohroznová, ktorá slúži ako východiskový materiál pre biosyntézu glukózy a glykogénu.

Z lipoplastických aminokyselín (leucín, izoleucín, arginín, ornitín, lyzín atď.) po deaminácii vzniká kyselina acetoctová – zdroj biosyntézy vyšších mastných kyselín.

α -Ketokyseliny vznikajúce pri oxidačnej deaminácii aminokyselín sú dekarboxylované a súčasne oxidované na mastné kyseliny.

Výsledná mastná kyselina môže podstúpiť β -oxidáciou sa objavuje acetyl-CoA - zdroj chemickej energie alebo surovina pre biosyntézu mnohých látok.

Vlastnosti intermediárnej výmeny komplexných proteínov

Biosyntéza komplexných bielkovín prebieha podobne ako biosyntéza bielkovín. V tomto prípade sa primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry molekuly proteínu vytvárajú pridaním zodpovedajúcej prostetickej skupiny.

Výmena chromoproteínov. Telo zvierat obsahuje množstvo chromoproteínov: hemoglobín, myoglobín, cytochrómy, hemické enzýmy atď.

Vyznačujú sa prítomnosťou hemu v zložení molekuly. Najpodrobnejšie bola študovaná biosyntéza hemoglobínu.

V hematopoetických orgánoch sa tvoria hlavné zložky molekuly hemoglobínu: červená kostná dreň, slezina, pečeň. Globín sa syntetizuje z aminokyselín obvyklým spôsobom pre bielkoviny. K tvorbe hemu dochádza za účasti enzýmov prostredníctvom série etáp.

z dvoch molekúl δ -kyselina aminolevulová, vzniká porfobilinogén, ktorý obsahuje pyrolový kruh.

Porfobilinogén potom tvorí cyklickú zlúčeninu štyroch pyrolových kruhov – uroporfyrín.

Pri ďalších premenách vzniká z uroporfyrínu protoporfyrín. Vplyvom enzýmu hemosyntetázy sa do molekuly protoporfyrínu začlení železo (Fe 2+) a objaví sa hém, ktorý sa prostredníctvom histidínového zvyšku naviaže na jednoduchý proteín globín tvoriaci podjednotku molekuly hemoglobínu.

Hemoglobín tvorí 90-95% suchej hmoty červených krviniek.

Metabolizmus lipoproteínov, glykoproteínov a fosfoproteínov sa veľmi nelíši od výmeny jednoduchých bielkovín. Ich syntéza prebieha podobne ako pri iných proteínoch – s tvorbou primárnych, sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr. Rozdiel spočíva v tom, že pri syntéze sú na proteínovú časť molekúl naviazané rôzne protetické skupiny. Pri rozklade komplexnej molekuly proteínu sa proteínová časť rozdelí na aminokyseliny a prostetické skupiny (lipidové, uhľohydrátové, fosforečné estery aminokyselín) sa rozdelia na jednoduché zlúčeniny.

Záverečná výmena. Pri intermediárnej výmene vzniká množstvo chemických zlúčenín, ktoré sa vylučujú z tela ako produkty rozkladu bielkovín. Najmä oxid uhličitý sa vylučuje pľúcami, vodou - obličkami, potom, vo výkaloch, s vydychovaným vzduchom. Mnohé ďalšie produkty metabolizmu bielkovín, najmä dusíkaté, sa vylučujú vo forme močoviny, párových zlúčenín atď.

Konverzia amoniaku. Amoniak vzniká pri deaminácii aminokyselín, purínových a pyrimidínových zásad, kyselina nikotínová a jeho deriváty, iné zlúčeniny obsahujúce dusík. Počas dňa sa v ľudskom tele deaminuje 100 – 120 g aminokyselín, vytvorí sa 16 – 19 g dusíka alebo 18 – 23 g amoniaku. V podstate je amoniak v tele hospodárskych zvierat neutralizovaný vo forme močoviny, čiastočne - vo forme alantoínu, kyselina močová a amónne soli. U vtákov a plazov je kyselina močová hlavným konečným produktom metabolizmu dusíka.

Močovina- hlavný konečný produkt metabolizmu dusíka u väčšiny stavovcov a ľudí. Tvorí 80 – 90 % všetkých dusíkatých látok v moči. Vytvorené moderná teória tvorba močoviny v pečeni – ornitínový Krebsov cyklus.

1. NH 3 a CO 2 odštiepené pri deaminácii a dekarboxylácii vplyvom enzýmu karbamoylfosfátsyntetázy sa spoja za vzniku karbamoylfosfátu.

2. Karbamoylfosfát s ornitínom za účasti ornitínkarbamoyltransferázy tvorí citrulín.

3. Pod vplyvom argininosukcinátsyntetázy interaguje s kyselinou asparágovou za vzniku kyseliny argininosukcinovej.

4. Kyselina argininojantárová sa vplyvom argininosukcinátlyázy rozkladá na arginín a kyselinu fumarovú.

5. Pod vplyvom arginázy sa arginín rozkladá na ornitín a močovinu, ktorá sa z tela odstraňuje močom a potom:

Ornitín reaguje s novými časťami karbamoylfosfátu a cyklus sa opakuje.

Časť amoniaku v tkanivách sa pri tom viaže tvorba amidov – asparagínu alebo glutamínu ktoré sú transportované do pečene. V pečeni dochádza k ich hydrolýze, po ktorej vzniká z amoniaku močovina. Časť amoniaku využívajú tkanivá na redukčnú amináciu ketokyselín, čo vedie k tvorbe aminokyselín.

Okrem toho v tkanivách obličiek sa amoniak podieľa na procese neutralizácie organických a anorganických kyselín:

Transformácie iných produktov konečná výmena bielkoviny. V procese metabolizmu bielkovín vznikajú aj ďalšie konečné produkty metabolizmu, najmä deriváty purínových a pyrimidínových zásad, plyny (uvoľňujú sa pri defekácii), fenoly, indol, skatol, kyselina sírová a pod. v hrubom čreve počas rozpadu bielkovín.

Tieto toxické zlúčeniny sa v pečeni neutralizujú tvorbou takzvaných párových kyselín, ktoré sa vylučujú močom, čiastočne potom a stolicou.

Indol a skatol, ktoré vznikajú pri hnilobnom rozklade tryptofánu, sa premieňajú na indoxyl a skatoxyl. Tvoria párové zlúčeniny s kyselinami glukurónovými alebo sírovými.

Transformácie produktov rozpadu chromoproteínov. Pri štiepení chromoproteínov vzniká globín a hem. Globín prechádza obvyklými premenami typickými pre proteíny. Hém slúži ako zdroj vzdelania

pigmenty v žlči, moči a stolici. Hemoglobín sa oxiduje na verdohemoglobínu(choleglobín). Verdohemoglobín stráca proteínovú časť a atómy železa, čo vedie k tvorbe zelenej látky - biliverdin. Biliverdin sa redukuje na červený pigment - bilirubínu. Vzniká z bilirubínu mezobilirubín, ktorým sa po ďalšej obnove stáva urobilinogén. Urobilinogén sa v črevách premieňa na fekálne pigmenty. stercobilinogén a stercobilin, v obličkách - v pigmente moču urobilín.

Produkty rozkladu hemu telo využíva na rôzne potreby. Železo sa teda ukladá v orgánoch ako súčasť feritínov. Biliverdin a bilirubín sú žlčové pigmenty, zvyšok látok sú pigmenty v moči a stolici. Podobne prebieha rozklad myoglobínu.

Regulácia metabolizmu bielkovín. Osobitné miesto v regulácii patrí mozgovej kôre a subkortikálnym centrám. Hypotalamus obsahuje centrum pre metabolizmus bielkovín. Regulácia sa vykonáva reflexne, v reakcii na podráždenie.

Pôsobenie hormónov na biosyntézu proteínov sa uskutočňuje stimuláciou tvorby mRNA. Somatotropín zvyšuje syntetické procesy proteínu. Biosyntézu bielkovín aktivuje inzulín, niekt

andro- a estrogény, tyroxín. Glukokortikoidy kôry nadobličiek stimulujú rozklad bielkovín a uvoľňovanie dusíkatých látok.

Vplyv hormónov na metabolizmus bielkovín je spojený so zmenou rýchlosti a smeru enzymatických reakcií. Biosyntéza a následne aktivita enzýmov podieľajúcich sa na metabolizme bielkovín závisí od prítomnosti dostatočného množstva vitamínov v krmive. Najmä pyridoxalfosfát je koenzým dekarboxyláz aminokyselín, vitamín B 2 je integrálnou súčasťou koenzýmu aminooxidázy, vitamín PP je základom dehydrázy kyseliny glutámovej, biosyntéza prolínu a hydroxyprolínu nemôže prebiehať bez vitamínu C atď.

Patológia metabolizmu bielkovín. Metabolizmus bielkovín je narušený pri infekčných, invazívnych a neprenosných ochoreniach. Príčinou porúch metabolizmu bielkovín je nesprávne zostavená strava, kŕmenie nekvalitným krmivom, nedodržiavanie kŕmneho režimu a pod. To vedie k zníženiu úžitkovosti zvierat, zhoršeniu ich zdravotného stavu, niekedy aj úhynu.

Patológia metabolizmu bielkovín sa prejavuje v rôznych formách.

Hladovanie bielkovín. Existujú dva typy proteínového hladovania: primárne, keď nie je dostatok esenciálnych aminokyselín v krmive, a sekundárne, spôsobené chorobami tráviaceho traktu, pečene, pankreasu. U zvierat sa rast spomaľuje, objavuje sa celková slabosť, opuchy, je narušená tvorba kostí, strata chuti do jedla, hnačka. Nastáva negatívna dusíková bilancia, nastupuje hypoproteinémia (obsah bielkovín v krvi klesá o 30-50%).

Porušenie metabolizmu aminokyselín. Objavuje sa vo viacerých podobách. Takže pri niektorých ochoreniach pečene (hepatitída, cirhóza, akútna žltá dystrofia) sa obsah aminokyselín v krvi a moči prudko zvyšuje - vyskytuje sa alkaptonúria. Najmä ak je metabolizmus tyrozínu narušený, vzniká alkaptonúria sprevádzaná prudkým stmavnutím moču po státí na vzduchu. Pri cystinóze sa cystín ukladá v pečeni, obličkách, slezine, lymfatické uzliny, črevá a

v moči je nadbytok cystínu (cystinúria). S fenylketonúriou v moči sa objaví veľké množstvo kyselina fenylpyrohroznová. Príčinou takýchto porušení sú často beriberi.

Porušenie metabolizmu komplexných bielkovín. Najčastejšie sa prejavujú vo forme porúch metabolizmu nukleových kyselín a porfyrínov. V druhom prípade je narušená výmena hemoglobínu, myoglobínu a iných proteínov. Áno, o rôzne lézie pečene (hepatitída, fasciolóza atď.) vzniká hyperbilirubinémia - obsah bilirubínu v krvi sa zvyšuje na 0,3 - 0,35 g / l. Moč stmavne, objaví sa v ňom veľké množstvo urobilínu, objaví sa urobilnúria. Niekedy sa vyskytuje porfýria - zvýšenie obsahu porfyrínov v krvi a tkanivách. To vedie k porfynúrii a moč sa zmení na červenú.

testovacie otázky

1. Čo sú to proteíny, aký majú význam, chemické zloženie, fyzikálno-chemické vlastnosti, štruktúra (primárna, sekundárna, terciárna, kvartérna)? Ich klasifikácia.

2. Opíšte hlavné skupiny a podskupiny aminokyselín, uveďte štruktúrne vzorce najdôležitejších z nich, analyzujte ich vlastnosti.

3. Čo je dusíková bilancia, bielkovinové minimum, plnohodnotné a nekompletné bielkoviny, neesenciálne, podmienene neesenciálne a nenahraditeľné aminokyseliny? Napíšte vzorce pre esenciálne aminokyseliny.

4. Analyzujte hlavné štádiá metabolizmu bielkovín v organizme rôznych druhov hospodárskych zvierat - trávenie, vstrebávanie, intermediárny (biosyntéza a rozklad) a konečný metabolizmus.

5. Ako je regulovaný metabolizmus bielkovín u zvierat a aká je patológia metabolizmu bielkovín?

kapitolaIV.9.

Metabolizmus bielkovín

Dôležité kritérium nutričná hodnota bielkoviny – dostupnosť aminokyselín. Aminokyseliny väčšiny živočíšnych bielkovín sa počas trávenia úplne uvoľňujú. Výnimkou sú proteíny podporných tkanív (kolagén a elastín). Proteíny rastlinného pôvodu sú v tele mäsožravcov zle stráviteľné, tk. obsahujú veľa vlákniny a niekedy inhibítory proteázy (sója, hrach). U prežúvavcov sú rastlinné bielkoviny trávené enzýmami bachorovej mikroflóry. Základným kritériom pre hodnotu potravinového proteínu je zloženie aminokyselín. Čím viac esenciálnych aminokyselín obsahuje, tým je tento proteín pre telo užitočnejší.

Trávenie a vstrebávanie bielkovín

V ústachdutiny nedeje sa.

v žalúdkuhlavné bunky sliznice vylučujú pepsinogén, prekurzor proteolytického enzýmu pepsín. V dôsledku autokatalýzy v kyslom prostredí žalúdočnej šťavy dochádza k aktivácii enzýmu. Kyselina chlorovodíková udržuje pH v rozmedzí 1,5-2,0. To sú optimálne podmienky pre aktívnu prácu enzýmu. V kyslom prostredí prechádzajú kŕmne bielkoviny denaturáciou, čo ich robí prístupnejšími pre enzymatickú proteolýzu. Pepsín rýchlo hydrolyzuje peptidové väzby tvorené aromatickými aminokyselinami v proteínoch a pomaly väzby medzi leucínom a dikarboxylovými aminokyselinami.

V tenkom čreve dochádza k ďalšej hydrolýze peptidov na aminokyseliny. Pankreatická šťava tam vstupuje s pH 7,8-8,2. Obsahuje neaktívne prekurzory proteázy: trypsinogén, chymotrypsinogén, prokarboxypeptidáza, proelastáza. Črevná sliznica produkuje enzým enteropeptidáza, ktorý aktivuje trypsinogén na trypsín a ten už všetky ostatné enzýmy. Proteolytické enzýmy sa nachádzajú aj v bunkách črevnej sliznice, takže po ich vstrebaní dochádza k hydrolýze malých peptidov. Konečným výsledkom pôsobenia enzýmov žalúdka a čriev je rozklad takmer celej hmoty potravinových bielkovín na voľné aminokyseliny.

K absorpcii aminokyselín dochádza v tenké oddeleniečrevá. Je to aktívny proces a vyžaduje energiu. Hlavným transportným mechanizmom je gama-glutamylový cyklus. Zahŕňa 6 enzýmov a tripeptid glutatión(glutamylcysteinylglycín). Kľúčový enzým gama-glutamyltransferáza. Okrem toho proces absorpcie AA vyžaduje prítomnosť iónov Na+ . Aminokyseliny vstupujú do portálneho obehu – do pečene a do celkového obehu. Pečeň a obličky intenzívne absorbujú aminokyseliny, mozog selektívne absorbuje metionín, histidín, glycín, arginín, glutamín, tyrozín.

V hrubom čreve peptidy a AA, ktoré sa z akéhokoľvek dôvodu neabsorbujú (nedostatok alebo nízka aktivita proteolytických enzýmov, narušenie transportných procesov AA), podliehajú procesom rozpadu. To produkuje produkty ako: fenol, krezol, sírovodík, metylmerkaptán, indol, skatole ako aj skupina zlúčenín pod všeobecným názvom "kadaverické jedy" - kadaverín, putrescín. Tieto látky sú absorbované do krvi a vstupujú do pečene, kde sú konjugované kyselina glukurónová a ďalšie procesy neutralizácie (podrobnejšie pozri kapitolu "Biochémia pečene"). Potom sa vylučujú močom .

Trávenie bielkovín u prežúvavcov

Pôsobením enzýmov bachorovej mikroflóry sa bielkoviny hydrolyzujú na AA, ktoré možno využiť dvoma spôsobmi:

1) ísť na syntézu proteínov bachorovej mikroflóry;

2) prejsť procesom fermentácie;

Novovytvorená mikroflóra vstupuje do slezu a následne podlieha pôsobeniu enzýmov, ako u monogastrických zvierat. Fermentácia AA končí tvorbou prchavých mastných kyselín (VFA: mliečna, maslová, octová, propiónová) a amoniaku. Tieto produkty zase idú:

1) na syntézu proteínov bachorovej mikroflóry;

2) vstúpiť do krvi a prejsť na energetické potreby.

Spôsoby využitia AA v tele

1) syntéza telu vlastných bielkovín (pozri kapitolu "Biosyntéza matrice");

2) s energetickým deficitom účasť na TTC (obr. 4.9.1.);

3) účasť na tvorbe biologicky aktívnych látok (BAS).

Množstvo aminokyselín v bunkách podlieha chemickej modifikácii:

1) oxidatívna deaminácia alebo je štiepenie aminoskupiny katalyzované enzýmami triedy aminooxidázy. Sú veľmi špecifické a neaktívne. Jediný vysoko aktívny enzým, ktorý pôsobí v pečeni a mozgu, je glutamátdehydrogenáza (GDH). Katalyzuje transformáciu kyselina glutámová v alfa-ketoglutarická;

2) transaminované. Medzi amino a ketokyselinami dochádza k výmene aminoskupiny za ketoskupinu. Kyselina glutámová interaguje s pyrohroznový, čo má za následok tvorbu kyseliny alfa-ketoglutarovej a alanín;

3) dekarboxylácia alebo odštiepenie karboxylovej skupiny za vzniku C02 a amínu. Katalyzujte dekarboxylázovú reakciu. V tkanivách sú tieto procesy vystavené hlavne histidínu, tyrozínu a kyseline glutámovej. Tvoria histamín, tyramín, kyselina gama-aminomaslová.

Histamínje produkt dekarboxylácie histidínu. hromadí sa v žírne bunky. V sliznici žalúdka aktivuje syntézu pepsínu a kyseliny chlorovodíkovej. Je to jeden z mediátorov zápalu.

SerotonínTvorí sa z tryptofánu najmä v neurónoch hypotalamu a mozgového kmeňa. Je sprostredkovateľom týchto neurónov. Rozkladá sa monoaminooxidázou, zvyčajne v pečeni.

dopamínje derivát tyrozínu. Je sprostredkovateľom vedenia nervových impulzov, ako aj prekurzorom melanínu, noradrenalínu a adrenalín.

K hnilobným procesom v tenkom čreve dochádza aj pôsobením dekarboxyláz.

Biosyntéza aminokyselín

Ak sa nenahraditeľné AA musia nutne dostať do tela s jedlom, potom je možné v prípade ich nedostatku vzájomne syntetizovať nahraditeľné AA. 8 aminokyselín je úplne zameniteľných: Ala, Ask, Asp, Glk, Gln, Ser, Gln a Pro. Východiskové zlúčeniny pre ich biosyntézu sú zložky glykolytického reťazca a TCA. Pridanie aminoskupiny sa častejšie uskutočňuje za účasti glutamátdehydrogenázy. Alanín z pyruvátu, asparagín z fumarátu, glutamín z alfa-ketoglutarátu, z neho aj prolín, ornitín a arginín, serín a glycín z 3-fosfoglycerátu. Aspartát môže byť tiež vytvorený z oxalacetátu s použitím aminoskupiny z glutamátu (F:AcAt) ako donoru aminoskupiny. Alanín za účasti enzýmu Alat z pyruvátu (aminoskupina aj z glutamátu). V tele sa môže syntetizovať množstvo ďalších AA, ale zložitejšími mechanizmami.

Biosyntéza komplexných proteínov

Purínové a pyrimidínové nukleotidy. Purínový skelet vzniká niekoľkými reakciami z aspartátu, formylu, glutamínu, glycínu a CO 2 . Pyrimidínový skelet z glutamínu, kyseliny asparágovej a CO 2 .

katabolizmus purínové nukleotidy vyvrcholí formáciou kyselina močová. Katabolizmus pyrimidínových nukleotidov - alanínu a kyseliny aminomaslovej.

Syntéza hemoglobínu zahŕňa tvorbu globínu a hému. Globín sa syntetizuje ako všetky proteíny.

Hemové prekurzory sú sukcinyl CoA a glycín. Z nich sa tvorí kyselina aminolevulová(E: aminolevulitát syntetáza). Dve molekuly kyseliny aminolevulínovej kondenzujú za vzniku porfobilinogénu ( E: porfobilinogén syntetáza). Štyri molekuly porfobilinogénu kondenzujú na tetrapyrolovú zlúčeninu, na ktorú sa modifikuje protoporfyrín. Posledným krokom je pridanie železa ( E: ferrochelatáza).

Zničenie hemoglobínu prebieha v nasledujúcom poradí:

1) otvorenie pyrolového kruhu s tvorbou verdoglobínu;

2) odstránenie železa, po ktorom sa získa biliverdoglobín;

3) štiepenie globínu za vzniku biliverdin;

4) redukcia metínovej skupiny dať bilirubínu.

Bilirubín je dodávaný do pečene krvným obehom, kde je jeho časť esterifikovaná za účasti UTP-glukuronyltransferázy. Esterifikovaný bilirubín sa nazýva priamy (viazaný) a neesterifikovaný - nepriamy (voľný).

Viazaný bilirubín sa vylučuje žlčou do dvanástnika, kde sa po sérii premien pôsobením enzýmov mikroflóry mení na sterkobilín a vylučuje sa stolicou alebo na urobilín a vylučuje sa močom. Zvýšenie obsahu bilirubínu v krvi sa nazýva bilirubinémia.

Neutralizácia amoniaku

Vzniká najmä pri deaminácii aminokyselín.

1) Redukčná aminácia sa vyskytuje v malom objeme a je nevýznamná.

2) Tvorba amidov kyseliny asparágovej a kyseliny glutámovej (asparagín a glutamín). Tento proces prebieha hlavne v nervovom tkanive, kde je veľmi dôležité neutralizovať amoniak.

3) K tvorbe amónnych solí dochádza v obličkovom tkanive (chlorid amónny sa odstraňuje močom).

4) Hlavnou cestou je syntéza močoviny. Vyskytuje sa v cykle močoviny alebo ornitínovom cykle.

základný život. Vo voľnej prírode je celý súhrn chemických reakcií zameraný na jeden cieľ - reprodukciu proteínových tiel. Všetky ostatné typy metabolizmu – sacharidový, lipidový, nukleárny a minerálny – zabezpečujú metabolizmus bielkovín, najmä biosyntézu špecifických bielkovín.

Metabolizmus bielkovín v tele zohráva vedúcu úlohu, a preto je potrebné ich systematicky dopĺňať vonkajšie prostredie hlavne bielkoviny rastlinného a živočíšneho pôvodu. Problém bielkovín bol a zostáva hlavným problémom, ktorému ľudstvo čelí. V súčasnosti má tretina ľudstva nedostatok bielkovín v strave.

Hlavným zdrojom bielkovín v ľudskej strave sú živočíšne bielkoviny – mäso, mlieko, vajcia. Ak za účelom uspokojenia potrieb človeka v živiny vyžaduje produkciu obilia v množstve 1 tona na osobu a rok, z tohto množstva sa potom dve tretiny obilia použijú na kŕmenie zvierat, aby mali plnohodnotné bielkoviny živočíšneho pôvodu. Spotreba obilia na kŕmne účely trvá úžasné miesto pri výrobe plnohodnotných bielkovín je preto potrebné usilovať sa o zníženie spotreby koncentrátov pri výrobe živočíšnych produktov. V tomto pláne odlišné typy zvieratá sa od seba veľmi líšia. Takže vták je schopný rýchlo spracovať obilie a poskytnúť potrebné množstvo mäso a vajcia. Výroba má priemyselnú technológiu, je dobre mechanizovaná, vyžaduje si to však koncentráty.

Ošípané tiež poskytujú rýchly rast a produkciu, až 100 kg alebo viac v priebehu jedného roka; ale náklady zároveň pozostávajú hlavne z koncentrátov. Kombinovanou silážou je možné do určitej miery znížiť podiel koncentrátov v potrave ošípaných.

Veľký dobytka- môže dať úplne produkty vďaka rastlinnému krmivu (bez obilia). Nie je konkurentom človeka v spotrebe obilia. Táto funkcia by sa mala vždy pamätať. Veľmi často pri produkcii mlieka dosahuje podiel koncentrátov v strave kráv 60 %. Toto je veľa. Úlohou je znížiť na 20-30%, čo je reálne a možné pri plnohodnotnom kŕmení primárne kŕmnou bielkovinou.

Nutričná hodnota krmiva v % sušiny (podľa Chechetkin A.V.).

Tabuľka 10.1

Väčšina rastlinných potravín obsahuje určité množstvo bielkovín, s výnimkou hrachu, sójových bôbov a živočíšnych a bakteriálnych potravín.

Proteíny, oxidované v tele, môžu slúžiť ako zdroj energie, ale telo zvieraťa a vtáka sa nezaobíde bez systematického príjmu bielkovín s potravou. Experimenty ukazujú, že dlhodobé vylúčenie sacharidov a tukov zo stravy zvieraťa má malý vplyv na produktivitu; vylúčenie bielkovín zo stravy vedie k zníženiu úžitkovosti a dlhodobé vylúčenie vedie k úhynu zvieraťa. Bez kŕmnych bielkovín je nemožná nielen vysoká produktivita, ale ani život zvieraťa.

Počas života organizmu sa jeho bunky mnohokrát vymenia. Takže napríklad krvné erytrocyty sa úplne obnovia za 100-120 dní, intenzívne sa nahrádza epitel kože a slizníc a iných tkanív. Úloha bielkovín je skvelá pre rastúci organizmus, pre zvieratá, ktorých produktivita je založená na mlieku, vajciach a vlne.

Napríklad krava s úžitkovosťou 20 kg mlieka denne stráca mliekom 0,5 kg bielkovín. Bielkoviny tvoria 20 % telesnej hmotnosti, z toho 95 % bielkovinového dusíka tvoria aminokyseliny. Ak je živá hmotnosť kravy 500 kg, potom 100 kg z tohto množstva sú aminokyseliny. Bez bielkovín a aminokyselín nemožno zabezpečiť reprodukciu základných prvkov buniek, tkanív, orgánov, syntézu enzýmov a hormónov. Metabolizmus bielkovín možno posúdiť na základe ukazovateľov dusíkovej bilancie.

Dusíková bilancia sa zisťuje na základe denného príjmu dusíkatých látok zvieratami krmivom, ich vylučovaním výkalmi, močom. Na základe spotreby - vylučovania - sa posudzuje rozdiel medzi nimi, množstvo dusíkatých látok absorbovaných organizmom za deň a miera využitia bielkovín v krmive.

Aminokyseliny sa vstrebávajú do krvi, dodávajú sa do pečene, kde sú čiastočne deaminované, dekarboxylované alebo transaminované. Okrem toho dochádza k neustálej obnove bielkovín vlastného tela – rozpadu (v lyzozómoch) a syntéze de novo. Obnova aminokyselín v tkanivových proteínoch je veľmi intenzívna. Takže pečeňové bielkoviny sa aktualizujú o polovicu za 8-12 dní, krvná plazma - za 18-45 dní. U hovädzieho dobytka pri pestovaní na mäso sa denne syntetizuje 120 – 200 g bielkovín, u dojnice sa mliekom vylúči 600 – 1 200 g nových bielkovín. K rozkladu tkanivových bielkovín - autolýze dochádza pôsobením enzýmov - tkanivových proteáz - katepsínov.

Tretím zdrojom voľných aminokyselín (1. z čreva, 2. - autolýza) v bunkách tela je ich syntéza. V rastlinách sa syntetizuje veľmi veľký súbor aminokyselín (viac ako 20), zatiaľ čo v živočíšnom organizme sa redukčnou amináciou ketokyselín a transamináciou syntetizujú iba neesenciálne aminokyseliny.

Reduktívna aminácia ketokyselín je reverzný proces oxidačnej deaminácie aminokyselín (glutámová, asparágová atď.). Resyntéza prebieha v 2 fázach:

V prvej fáze reakcie teda vznikajú iminokyseliny z ketokyseliny a amoniaku, v druhej fáze sa iminokyselina redukuje vďaka vodíku redukovanej formy NAD alebo NADP, teda NAD H 2, NADP H 2 - na aminokyselinu. Táto cesta syntézy aminokyselín v tele zvierat je obmedzená, výraznejšia je u rastlín a mikróbov (baktérií).

Najvýraznejšou cestou biosyntézy aminokyselín v tele je cesta transaminácie (transaminácie). Objavil ho v roku 1937 Braunstein A.E. a Kritsman M.G. Zistilo sa, že kyselina α-ketoglutarová a alanín môžu vznikať z kyseliny glutámovej a pyrohroznovej bez prechodného uvoľňovania amoniaku.

Táto reakcia sa nazýva transaminácia, keď sa aminoskupina prenesie z aminokyseliny na ketokyselinu. Donorom aminoskupiny je aminokyselina, akceptorom je ketokyselina. Všetky prírodné aminokyseliny podliehajú enzymatickej transaminácii. Táto reakcia prebieha najaktívnejšie medzi kyselinou glutámovou a kyselinou oxaloctovou.

Medzi kyselinou asparágovou a α-ketoglutarovou (v pečeni a svalovom tkanive) prebieha reakcia za účasti transferáz (transamináz); koenzýmom je fosfopyridoxal (vitamín B 6).

Aminoskupina prechádza cez Schiffovu zásadu na fosfopyridoxal, v dôsledku čoho sa syntetizuje foofopyridoxamín a zodpovedajúca ketokyselina. Fosfopyridoxamín reaguje s novou ketokyselinou za vzniku novej aminokyseliny, pričom sa uvoľňuje fosfopyridoxal. Proces tvorby medziproduktu možno znázorniť takto:

Proces tvorby medziproduktu možno znázorniť takto:

Reaminácia hrá veľmi dôležitá úloha pri syntéze esenciálnych aminokyselín v tkanivách.

Fond voľných aminokyselín buniek sa teda vytvára v dôsledku:

1) príjmy z tráviacich orgánov;

2) rozklad bielkovín;

3) syntéza neesenciálnych aminokyselín v reakciách transaminácie, redukčnej aminácie ketokyselín.
Deaminácia aminokyselín

Existujú štyri spôsoby deaminácie aminokyselín: 1. Reduktívna deaminácia:

V dôsledku toho a organická kyselina a amoniak.

2. Hydrolytická deaminácia:

V dôsledku reakcie sa tvorí hydroxykyselina a amoniak.

Tieto typy deaminácie sú charakteristické pre baktérie (proventrikulus prežúvavcov, hrubé črevo iných zvierat).

3. Intramolekulárna deaminácia:

V dôsledku toho sa tvorí nenasýtená organická kyselina a amoniak.

Tento typ deaminácie je typický pre baktérie, rastliny a v organizme zvierat dochádza k deaminácii histidínu. Pôsobením enzýmu histidíndeaminázy dochádza k tvorbe amoniaku a kyseliny urokinónovej.

1. 
   Oxidačná deaminácia:

Toto je najbežnejšia forma deaminácie. Reakcia prebieha za účasti enzýmov, kde akceptorom vodíka je spravidla NAD, menej často FMN. Prechádza do

dve etapy. V prvom stupni sa tvorí nestabilná iminokyselina, v druhom stupni sa tvorí amoniak a ketokyselina za účasti molekuly vody:

Deaminácia D-aminokyselín je dôležitá v telesných tkanivách, keďže bielkoviny obsahujú iba L-aminokyseliny. Preto je v organizme veľmi aktívna dehydrogenáza kyseliny α-glutámovej, ktorá ju premieňa na kyselinu α-ketoglutarovú.

Reakcia je veľmi častá. Glutamátdehydrogenáza hrá kľúčovú úlohu v procesoch oxidačnej deaminácie väčšiny aminokyselín prostredníctvom nepriamej deaminácie.

Koenzýmom glutamátdehydrogenázy je NAD (NADP):

NADH 2 palce dýchacieho reťazca mitochondrie zabezpečuje syntézu troch molekúl ATP (pečeň, svaly, obličky, mozog atď.).

Transaminácia je nepriamy spôsob deaminácie.

aminokyseliny

Transaminácia hrá kľúčovú úlohu v metabolizme aminokyselín. Glutamátdehydrogenáza teda veľmi aktívne vedie k tvorbe kyseliny α-ketoglutarovej, ktorá je substrátom pre transamináciu s inými aminokyselinami. Napríklad:

Kyselina glutámová sa potom deaminuje podľa schémy uvedenej vyššie. Kyselina oxaloctová môže byť tiež substrátom pre transamináciu a deamináciu:

Mechanizmus nepriamej deaminácie zabezpečuje deamináciu všetkých aminokyselín v tele zvieraťa.
Dekarboxylácia aminokyselín
V živočíšnych tkanivách dochádza k dekarboxylácii aminokyselín: histidín, tyrozín, kyselina glutámová, 5-hydroxytryptofán, 3,4-dioxyfenylalanín (DOPA), kyselina cysteová.

Prvé tri sú súčasťou bielkovín, zvyšok sú produkty metabolizmu – tyrozín, tryptofán, cysteín.

Dekarboxylázy majú ako kofaktor fosfopyridoxal (vitamín B 6), dekarboxylujú len α-aminokyseliny. V tomto prípade vznikajúce amíny ovplyvňujú metabolizmus. Keď je cysteín dekarboxylovaný, tvorí sa taurín, ktorý je nevyhnutný pre syntézu žlčových kyselín. Dekarboxyláciou histidínu vzniká histamín:


Histamín spôsobuje kŕče hladkých svalov (vrátane svalov priedušiek), znižuje krvný tlak, rozširuje kapiláry, spôsobuje opuch, zvyšuje sekréciu žalúdočnej šťavy 8-10 krát.

Dekarboxyláciou tyrozínu a DOPA vzniká tyramín a 3,4-dioxytyramín:

Tyramín aj 3,4-dioxytyramín sú účinné farmakologické pôsobenie. DOPA a dopamín sa nachádzajú vo vysokých koncentráciách v motorických centrách mozgu a zohrávajú dôležitú úlohu pri kontrole svalov.

Dekarboxyláciou kyseliny glutámovej vzniká γ - kyselina aminomaslová- prirodzený faktor, ktorý brzdí činnosť nervových buniek. Amíny sa oxidujú monoaminooxidázami na aldehydy a vylučujú sa z tela.

Oxidačná degradácia aminokyselín
Väčšina energie organizmu pochádza z oxidácie sacharidov a neutrálnych tukov (až 90 %). Zvyšných 10% je spôsobených oxidáciou aminokyselín. Aminokyseliny sa primárne používajú na syntézu bielkovín. K oxidácii dochádza:

1) ak sa aminokyseliny vzniknuté pri obnove bielkovín nevyužijú na syntézu nových bielkovín;

2) ak sa do tela dostane nadbytok bielkovín;

3) počas hladovania alebo cukrovky, keď nie sú sacharidy alebo je narušené ich vstrebávanie, sa ako zdroj energie využívajú aminokyseliny.

Vo všetkých týchto situáciách strácajú aminokyseliny svoje aminoskupiny a premieňajú sa na zodpovedajúce α-ketokyseliny, ktoré sa potom oxidujú na CO 2 a H 2 O. Časť tejto oxidácie prebieha prostredníctvom cyklu trikarboxylových kyselín. V dôsledku deaminácie a oxidácie vzniká kyselina pyrohroznová, acetyl-CoA, acetoacetyl-CoA, kyselina α-ketoglutarová, sukcinyl-CoA, kyselina fumarová. Niektoré aminokyseliny sa môžu premeniť na glukózu a iné na ketolátky.
Spôsoby neutralizácie amoniaku v tkanivách zvierat

Amoniak je toxický a hromadenie v tele môže viesť k smrti. Existujú nasledujúce spôsoby neutralizácie amoniaku:

1. Syntéza amónnych solí.

2. Syntéza amidov dikarboxylových aminokyselín.

3. Syntéza močoviny.

Syntéza amónnych solí prebieha v obmedzenej miere v obličkách, je to ako dodatočný ochranný prostriedok tela v prípade acidózy. Amoniak a ketokyseliny sa čiastočne využívajú na resyntézu aminokyselín a na syntézu iných dusíkatých látok. Okrem toho sa v tkanivách obličiek amoniak podieľa na procese neutralizácie organických a anorganických kyselín a vytvára s nimi neutrálne a kyslé soli:

1. 
   R - COOH + NH3 -> R - COONH4;
2. 
   H2S04 + 2 NH3 -> (NH4)2S04;
3. 
   H3P04 + NH3 -> NH4H2P04

Telo sa tak chráni pred stratou značného množstva katiónov (Na, K, čiastočne Ca, Mg) močom pri vylučovaní kyselín, čo by mohlo viesť k tzv. prudký pokles alkalická rezerva krvi. Množstvo amónnych solí vylučovaných močom sa výrazne zvyšuje pri acidóze, pretože amoniak sa používa na neutralizáciu kyseliny. Jedným zo spôsobov, ako viazať a detoxikovať amoniak, je použiť ho na vytvorenie amidovej väzby medzi glutamínom a asparagínom. Súčasne sa glutamín syntetizuje z kyseliny glutámovej pôsobením enzýmu glutamínsyntetázy a asparagín sa syntetizuje z kyseliny asparágovej za účasti asparagínsyntetázy:

Týmto spôsobom sa amoniak vylučuje v mnohých orgánoch (mozog, sietnica, obličky, pečeň, svaly). Amidy kyseliny glutámovej a asparágovej sa môžu tvoriť aj vtedy, keď sú tieto aminokyseliny v proteínovej štruktúre, to znamená, že akceptorom amoniaku môže byť nielen voľná aminokyselina, ale aj proteíny, v ktorých sú zahrnuté. Asparagín a glutamín sa dodávajú do pečene a používajú sa pri syntéze močoviny. Amoniak je transportovaný do pečene a pomocou alanínu (glukózo-alanínový cyklus). Tento cyklus zabezpečuje presun aminoskupín z kostrového svalstva do pečene, kde sa premenia na močovinu a pracujúce svaly prijímajú glukózu. V pečeni sa glukóza syntetizuje z uhlíkovej kostry alanínu. V pracujúcom svale sa z kyseliny α-ketoglutarovej tvorí kyselina glutámová, ktorá potom prenáša amínovú skupinu - NH 2 na kyselinu pyrohroznovú, čím sa syntetizuje alanín, neutrálna aminokyselina. Schematicky uvedený cyklus vyzerá takto:

Kyselina glutámová + kyselina pyrohroznová ↔

↔ kyselina α-ketoglutarová + alanín

Ryža. 10.1. Glukózovo-alanínový cyklus.

Tento cyklus plní dve funkcie: 1) prenáša aminoskupiny z kostrových svalov do pečene, kde sa premieňajú na močovinu;

2) poskytuje pracujúcim svalom glukózu pochádzajúcu z krvi z pečene, kde sa na jej tvorbu využíva uhlíková kostra alanínu.

Tvorba močoviny- hlavný spôsob neutralizácie amoniaku. Tento proces bol študovaný v laboratóriu IP Pavlova. Ukázalo sa, že močovina sa syntetizuje v pečeni z amoniaku, CO 2 a vody.

Močovina sa vylučuje močom ako hlavný konečný produkt metabolizmu bielkovín, respektíve aminokyselín. Močovina tvorí až 80 – 85 % všetkého dusíka v moči. Hlavným miestom syntézy močoviny v tele je pečeň. Teraz bolo dokázané, že syntéza močoviny prebieha v niekoľkých fázach.

Fáza 1 - tvorba karbamoylfosfátu prebieha v mitochondriách pôsobením enzýmu karbamoylfosfátsyntetázy:

V ďalšej fáze sa syntetizuje citrulín za účasti ornitínu:

Citrulín prechádza z mitochondrií do cytosólu pečeňových buniek. Potom sa do cyklu zavedie druhá aminoskupina vo forme kyseliny asparágovej. Dochádza ku kondenzácii molekúl citrulínu a kyseliny asparágovej za vzniku kyseliny arginín-jantárovej.

Citrulín aspartát arginín-jantárový

kyslá kyselina
Kyselina arginín-jantárová sa rozkladá na arginín a kyselinu fumarovú.

Pôsobením arginázy sa arginín hydrolyzuje, tvorí sa močovina a ornitín. Následne sa ornitín dostáva do mitochondrií a môže byť zaradený do nového cyklu detoxikácie amoniaku a močovina sa vylučuje močom.

Pri syntéze jednej molekuly močoviny sa teda neutralizujú dve molekuly NH 3 a CO 2 (HCO 3), čo je tiež dôležité pri udržiavaní pH. Na syntézu jednej molekuly močoviny sa spotrebujú 3 molekuly ATP, vrátane dvoch pri syntéze karbomoylfosfátu, jedna na tvorbu kyseliny arginín-jantárovej; kyselina fumarová sa môže premeniť na kyselinu jablčnú a kyselinu oxaloctovú (Krebsov cyklus) a tá môže byť prevedená na kyselinu asparágovú transamináciou alebo redukčnou amináciou. Časť dusíka aminokyselín sa z tela vylučuje vo forme kreatinínu, ktorý vzniká z kreatínu a kreatínfosfátu.

Z celkového dusíka v moči tvorí močovina až 80-90%, amónne soli - 6%. Pri nadbytku bielkovinového kŕmenia sa podiel močovinového dusíka zvyšuje a pri nedostatočnom bielkovinovom kŕmení klesá na 60 %.

U vtákov a plazov sa amoniak neutralizuje tvorbou kyseliny močovej. Hydinový trus v hydinárskych farmách je zdrojom dusíkatých hnojív (kyseliny močovej).

Vlastnosti výmeny jednotlivých aminokyselín
Glycín- ľahko sa syntetizuje v tele zvierat, len pre vtáky môže byť limitujúcou aminokyselinou.


Deaminovaný v tkanivách pod vplyvom glycínoxidázy s tvorbou glyoxalaldehydu. V tomto prípade sa NAD redukuje na NADH 2, ktorý v dýchacom reťazci mitochondrií dáva tri molekuly ATP. Glycín sa používa na syntézu párových žlčových kyselín, glutatiónu, kreatínu, serínu, kolamínu, purínov, porfyrínov. Používa sa na neutralizáciu kyseliny benzoovej a fenyloctovej.
Pokojný- pri jeho deaminácii sa tvorí kyselina pyrohroznová a amoniak.

Serín je súčasťou fosfolipidov obsahujúcich serín, je počiatočným produktom tvorby etanolamínu a cholínu, cysteínu.

Všeobecnú schému katabolizmu a glukoneogenézy možno znázorniť nasledovne (obr. 10.2., podľa Nikolaeva A.Ya.):

Ryža. 10.2. Zavedenie aminokyselín do všeobecnej dráhy katabolizmu a glukoneogenézy.
treonín- nenahraditeľná aminokyselina pre všetky druhy zvierat. Pôsobením aldolázy sa mení na glycín a acetaldehyd.

cysteín a cystín. Dobytok a ovce sú citlivé na nedostatok aminokyselín obsahujúcich síru. Cysteín a cystín sa ľahko premieňajú na seba redoxnými reakciami:


Prítomnosť -SH, -S-S- zoskupenia určuje vysokú reaktivitu enzýmov a hormónov. Časť cysteínu sa premieňa na taurín, ktorý sa používa pri syntéze párových žlčových kyselín.

Dekarboxyláciou cysteínu vzniká tioetanolamín, kofaktor pre enzým aktivujúci kyselinu HS-KoA.

Cysteín je súčasťou glutatiónu, tripeptidu široko prítomného v erytrocytoch a pečeni, ktorý môže byť v redukovanej (HS-glutatión) a oxidovanej (-S-S-) forme. Glutatión je kofaktor pre 3-fosfoglyceraldehyddehydrogenázu a glyoxylázu.

metionín- esenciálna aminokyselina, podieľa sa na syntéze cysteínu. Metionín má CH3 metylovú skupinu aktívnu pri transmetylácii. Je univerzálnym donorom metylových skupín (pre etanolamín, karnozín, kyselinu guanidinooctovú, norepinefrín, pyrimidínové zásady).

Kyselina asparágová a glutámová. V rastlinných bielkovinách je ich veľa. Hrajú úlohu pri transaminácii, deaminácii iných aminokyselín. Syntetizovaný z ketokyselín. Glutamín sa používa pri syntéze purínových báz mononukleotidov. Dekarboxyláciou kyseliny asparágovej môže vzniknúť β a α-alanín:


β-alanín sa používa na syntézu kyseliny pantoténovej. Dekarboxyláciou kyseliny glutámovej vzniká kyselina y-aminomaslová.

lyzín je esenciálna aminokyselina. Biologický rozklad lyzínu prebieha zložitou cestou za vzniku kyseliny α-aminoadipovej, α-ketoadipovej a glutárovej.

Fenylalanín a tyrozín sú substráty pre syntézu tyroxínu, adrenalínu, norepinefrínu. Valín, leucín, izoleucín – ich premeny sú zamerané na syntézu mastných kyselín a ketolátok. Zvyšné aminokyseliny a dva amidy môžu slúžiť ako substráty pre syntézu glukózy a glykogénu. Glukoneogenéza z aminokyselín (syntéza glukózy) prebieha intenzívne z glykogénnych aminokyselín počas prevažne bielkovinovej výživy zvierat alebo hladovania. Počas pôstu sa využívajú bielkoviny ich vlastných tkanív.

Katabolizmus leucínu a lyzínu nezahŕňa tvorbu kyseliny pyrohroznovej.

Bielkoviny sú nevyhnutnou súčasťou vyváženej stravy.

Hlavným zdrojom bielkovín pre telo sú potravinové produkty rastlinného a živočíšneho pôvodu. Trávenie bielkovín v tele prebieha za účasti proteolytických enzýmov. gastrointestinálny trakt. Proteolýza je hydrolýza bielkovín. Proteolytické enzýmy sú enzýmy, ktoré hydrolyzujú proteíny. Tieto enzýmy sú rozdelené do dvoch skupín - exopepetidáza katalyzujúc prerušenie koncovej peptidovej väzby s uvoľnením ktorejkoľvek koncovej aminokyseliny a endopeptidáza ktoré katalyzujú hydrolýzu peptidových väzieb v rámci polypeptidového reťazca.

V ústnej dutine nedochádza k tráveniu bielkovín v dôsledku absencie proteolytických enzýmov. Žalúdok má všetky podmienky na trávenie bielkovín. Proteolytické enzýmy žalúdka - pepsín, gastrixín - vykazujú maximálnu katalytickú aktivitu v silne kyslom prostredí. Kyslé prostredie vytvára žalúdočná šťava (pH = 1,0–1,5), ktorú produkujú parietálne bunky žalúdočnej sliznice a ako hlavnú zložku obsahuje kyselinu chlorovodíkovú. Pôsobením kyseliny chlorovodíkovej žalúdočnej šťavy dochádza k čiastočnej denaturácii proteínu, napučiavaniu proteínov, čo vedie k rozpadu jeho terciárnej štruktúry. Okrem toho kyselina chlorovodíková premieňa neaktívny proenzým pepsinogén (produkovaný v hlavných bunkách žalúdočnej sliznice) na aktívny pepsín. pepsín

katalyzuje hydrolýzu peptidových väzieb tvorených zvyškami aromatických a dikarboxylových aminokyselín (optimálne pH = 1,5–2,5). Proteolytický účinok pepsínu na bielkoviny je slabší spojivové tkanivo(kolagén, elastín). Protamíny, históny, mukoproteíny a keratíny (proteíny srsti a vlasov) nie sú štiepené pepsínom.

Keď sa bielkovinová potrava trávi za tvorby alkalických produktov hydrolýzy, pH žalúdočnej šťavy sa zmení na 4,0. So znížením kyslosti žalúdočnej šťavy sa prejavuje aktivita iného proteolytického enzýmu - gastrixín

(optimálne pH = 3,5–4,5).

V žalúdočnej šťave detí sa našiel chymozín (renín), ktorý štiepi kazeinogén v mlieku.

Ďalšie trávenie polypeptidov (vytvorených v žalúdku) a nestráviteľných potravinových bielkovín sa uskutočňuje v tenkom čreve pôsobením enzýmov pankreatickej a črevnej šťavy. Proteolytické enzýmy čreva - trypsín, chymotrypsín - prichádzajú s pankreatickou šťavou. Oba enzýmy sú najaktívnejšie v mierne alkalickom prostredí (7,8–8,2), čo zodpovedá pH tenké črevo. Proenzýmom trypsínu je trypsinogén, aktivátorom enterokináza (produkovaná stenami čreva) alebo predtým vytvorený trypsín. trypsín

hydrolyzuje peptidové väzby tvorené arg a lys. Proenzýmom chymotrypsínu je chymotrypsinogén, aktivátorom je trypsín. Chymotrypsín štiepi peptidové väzby medzi aromatickými aminokyselinami, ako aj väzby, ktoré neboli hydrolyzované trypsínom.

V dôsledku hydrolytického pôsobenia na proteíny napr ndopeptidáza(pepsín, trypsín, chymotrypsín) vznikajú peptidy rôznej dĺžky a určité množstvo voľných aminokyselín. Ďalšia hydrolýza peptidov na voľné aminokyseliny sa uskutočňuje pod vplyvom skupiny enzýmov - exopeptidáza. Jeden z nich - karboxypeptidáza - syntetizovaný v pankrease vo forme prokarboxypeptidázy, aktivovaný trypsínom v čreve, odštiepuje aminokyseliny z C-konca peptidu; iné - aminopeptidázy - syntetizovaný v bunkách črevnej sliznice, aktivovaný trypsínom, odštiepuje aminokyseliny z N - konca.