☰

القيمة التشخيصية لتحديد البروتينات السكرية. ملخص: البروتين الكلي وأهميته وطرق تحديده. قائمة الأدب المستخدم

إرسال عملك الجيد في قاعدة المعرفة أمر بسيط. استخدم النموذج أدناه

سيكون الطلاب وطلاب الدراسات العليا والعلماء الشباب الذين يستخدمون قاعدة المعرفة في دراساتهم وعملهم ممتنين جدًا لك.

استضافت في http://www.allbest.ru/

المؤسسة التعليمية لميزانية الدولة الفيدرالية

التعليم المهني العالي

"أكاديمية ولاية إيجيفسك الزراعية"

كلية الطب البيطري

قسم الكيمياء

امتحان

في الكيمياء الحيوية الحيوانية

الموضوع: "البروتين الكلي لمصل الدم. طرق التحديد ، الأهمية السريرية والتشخيصية ، السمات الخاصة"

أكمله: Kurochkina V.S.

طالب في السنة الثالثة من FZO

التخصص: "بيطري"

تم الفحص: k.b. دكتوراه ، أستاذ مشارك

بيريستوف د.

إيجيفسك 2013

مقدمة

طلب

مقدمة

في الخلايا الحية ، يتم تصنيع العديد من الجزيئات العضوية ، من بينها دور قياديتلعب الجزيئات البوليمرية الكبيرة - البروتينات والأحماض النووية والسكريات. تلعب البروتينات دورًا خاصًا في حياة الكائنات الحية. يتم نقل المعلومات الجينية من الآباء إلى الأبناء هيكل محددووظائف جميع البروتينات كائن معين. تؤدي البروتينات المركبة وظائف النقل والحماية والهيكل ، وتشارك في نقل الإشارات من خلية إلى أخرى ، وبنفس الطريقة تنفذ المعلومات الوراثية.

السناجب- مركبات عالية الجزيئية تحتوي على نيتروجين عضوي ، وتتكون من أكثر من 20 نوعًا من الأحماض الأمينية ألفا. الحد الشرطي بين عديد الببتيدات الكبيرة والبروتينات هو الوزن الجزيئي من 8000-10000. يتم تصنيع بروتينات البلازما بشكل رئيسي في الكبد وخلايا البلازما ، الغدد الليمفاويةوالطحال و نخاع العظم.

1. إجمالي بروتين المصل

بروتينات المصل هي مجموعة كبيرة إلى حد ما من البروتينات التي تختلف في التركيب ، الخصائص الفيزيائية والكيميائيةوالوظائف. يتم تحديد الكمية الإجمالية باستخدام مقياس الانكسار أو طريقة biuret ، والمكونات الفردية - عن طريق الرحلان الكهربائي. اعتمادًا على طريقة التوزيع ، يمكن الحصول على 5 إلى 100 جزء بروتين. يحدد الرحلان الكهربائي على الورق في مصل الدم 4-5 كسور: الألبومين ، ألفا (أحيانًا alpha-1 و alpha-2) ، بيتا - وجلوبيولين جاما ، والرحلان الكهربائي في هلام الأجار والنشا والبولي أكريلاميد - أكثر من ذلك بكثير (حتى 30).

كمية البروتين الكلي والنسبة بين الكسور الفردية في مصل دم الحيوانات أنواع مختلفةيتقلب ضمن حدود معينة.

في الحيوانات الصغيرة ، يكون محتوى البروتين الكلي أقل من البالغين: في العجول التي تتراوح أعمارها بين 1-10 أيام - 56-70 جم / لتر ، الخنازير حديثي الولادة - 45-50 ، الحملان - 46-54 جم / لتر ، انظر الملحق (الجدول 1) ).

بلازما دم الحيوان سائل بكثافة 1.02 - 1.06. لوحظ زيادة في كثافة الدم عندما يصاب الجسم بالجفاف. تمثل بقايا البلازما الجافة أقل من 10٪ ، والباقي ماء. الجزء الأكبر من المخلفات الجافة عبارة عن بروتينات ، يكون تركيزها الإجمالي في البلازما 60-80 جم / لتر. مجموع تركيز الألبومين والجلوبيولين هو تركيز البروتين الكلي في بلازما الدم.

البروتين الكليهو بوليمر عضوي يتكون من الأحماض الأمينية. تشارك البروتينات المختلفة في جميع التفاعلات الكيميائية الحيوية لأجسامنا كمحفزات ، وتنقل العديد من المواد والأدوية ، وتشارك فيها حماية المناعةإلخ.

يتم تحديد التركيز الكلي للبروتينات في مصل الدم من خلال مفهوم "البروتين الكلي".

البروتين الكلي- أهم عنصر في التمثيل الغذائي للبروتين في الجسم ، وهو أيضًا التركيز الكلي للألبومين والجلوبيولين في مصل الدم.

يؤدي البروتين الشائع في الجسم الوظائف التالية:

يشارك في تخثر الدم.

يحافظ على درجة حموضة الدم ثابتة ؛

(نقل الدهون ، البيليروبين ، هرمونات الستيرويد إلى الأنسجة والأعضاء) وظيفة النقل ؛

يشارك في ردود الفعل المناعية والعديد من الوظائف الأخرى ؛

هم احتياطي من الأحماض الأمينية.

يؤدون وظيفة تنظيمية في الجسم ، لأنها جزء من الهرمونات والإنزيمات.

مع الجفاف ، يزداد تركيز البروتين الكلي في بلازما الدم. يمكن أن يكون الانخفاض في تركيز البروتين الكلي في بلازما الدم نتيجة لمجموعة متنوعة من الأسباب - انخفاض البروتين في النظام الغذائي وأمراض الكلى والكبد ، حيث يتم فقد البروتين في البول ، وهو ما يمثل انتهاكًا لعملية الامتصاص العناصر الغذائيةفي الجهاز الهضمي.

تتمثل الوظيفة الفسيولوجية لبروتينات البلازما في الحفاظ على الضغط الاسموزي الغرواني ، والقدرة العازلة للبلازما ، في بعض الحالات ، لإيداع (تخزين) جزيئات الدهون ، والمنتجات الأيضية ، والهرمونات ، المواد الطبيةوالمغذيات الدقيقة. تؤدي بعض بروتينات البلازما وظيفة إنزيمية ، وتقوم الغلوبولين المناعي بتنفيذ مناعة خلطية. تكملة المكونات و بروتين سي التفاعليمهم لتنفيذ المقاومة غير النوعية ، خاصة في حالة الالتهابات البكتيرية. التوازن بين عوامل التخثر والمثبطات يحافظ على سوائل الدم في الحالة الطبيعية والتخثر السريع في حالة الإصابة.

تصنيف:

بسيطة (بروتينات) (تحتوي فقط على أحماض أمينية)

مركب (بروتينات) (أحماض أمينية ومكونات غير أحماض أمينية (هيم ، مشتقات فيتامينات ، دهون أو كربوهيدرات)

ليفية (تشكل العديد من الأنسجة الكثيفة)

كروي (زلال (4-5٪) ، جلوبيولين (2-3٪) ، فيبرينوجين (0.2-0.4٪)

2. طرق التحديد ، الأهمية السريرية والتشخيصية ، السمات المحددة

طرق تحديد البروتين الكلي في مصل الدم:

1. Azotmetric.

2. تحديد الثقل النوعي للمصل.

3. الوزن (قياس الجاذبية) ، عندما يتم ترسيب بروتينات الدم ، وتجفيفها إلى وزن ثابت ووزنها على ميزان تحليلي ؛

4. قياس الانكسار.

5. قياس الألوان.

6. Nephlometric.

7. الاستقطاب.

8. مقياس الطيف.

1. مقياس الانكسار IRF - 454 B2M

تم تصميمه لتحديد البروتين في مصل الدم والسائل النخاعي والتحكم في تركيز الأدوية وقياس كثافة البول. شائع بروتين الدم الحيواني

2. Cobas Integra - إجمالي البروتين Gen.2

مبدأ الاختبار: يتفاعل النحاس ثنائي التكافؤ في المحلول القلوي مع روابط ببتيد البروتين لتشكيل مركب البيوريت ذي اللون الأرجواني المميز.

3. تحديد أجزاء البروتين في مصل الدم عن طريق الرحلان الكهربائي على فيلم أسيتات السليلوز.

الغرض من محلول العازلة هو الفصل الكهربي لبروتينات مصل الدم على أغشية أسيتات السليلوز مع تحديد كثافة البروتين اللاحق.

مبادئ الطريقة

يعتمد مبدأ الفصل الكهربي للبروتينات على السرعة المختلفة لحركة جزيئات بروتين مصل الدم بشكل ثابت الحقل الكهربائيتوتر معين. أجزاء البروتين المفصولة ملطخة بصبغة. تتناسب كثافة ألوان أجزاء البروتين مع عددها.

عينات تم تحليلها

مصل خالٍ من انحلال الدم والدهون وليس اليرقان. تكون أجزاء البروتين في مصل الدم مستقرة في أنبوب مغلق بإحكام عند 18-25 لمدة 8 ساعات ، في 2-8 لمدة 3 أيام ، عند 20 لمدة شهر واحد.

إجراء تحليل

1. إجراء التفريد الكهربائي

1.1 ضع أغشية جافة بعناية على سطح محلول الرحلان الكهربائي ، وتجنب الغمر السريع ، واستمر حتى يبلل تمامًا. امسح الأغشية المبللة برفق بين أوراق الترشيح السميكة لمنعها من الجفاف. قبل تطبيق العينات ، من المستحسن تنفيذ مرحلة ما قبل التفريد. للقيام بذلك ، يجب وضع الغشاء في غرفة الرحلان الكهربائي وتشغيل التيار في الوضع المحدد لمدة 10 دقائق. يمكن استبدال مرحلة ما قبل التفريد بالنقع المطول للغشاء في محلول عازل (عدة ساعات).

1.2 باستخدام قضيب ، ضع عينات مصل الدم التي تم تحليلها على مسافة 2-3 سم من حافة الكاثود للغشاء. ضع الغشاء في غرفة رحلاني كهربائي وقم بتوصيل التيار.

2. معالجة مخطط كهربية

2.1. صبغ Crimson S.

بعد إيقاف التيار ، انقل الغشاء بعناية إلى محلول الصبغة لمدة 3-5 دقائق ، ثم مرتين لمدة 3 دقائق في محلول 5-7٪ حمض الاسيتيك(قبل تبييض الخلفية).

1.2 معالجة الرسم الكهربائي باستخدام ماسح ضوئي وبرنامج كمبيوتر.

4. اختبار الثيمول

مبدأ الطريقة

يتم ترسيب مصل بيتا جلوبيولين ، جاما جلوبيولين والبروتينات الدهنية عند درجة الحموضة 7.55 باستخدام كاشف الثيمول. اعتمادًا على الكمية والنسبة المتبادلة لأجزاء البروتين ، تحدث العكارة أثناء التفاعل ، ويتم قياس شدتها بالتعكر.

القيمة السريرية والتشخيصية:

يعد اختبار الثيمول أكثر ملاءمة لدراسة وظيفية للكبد من العينات المقاومة للغروانيات. يُعتقد أنه إيجابي في 90-100 ٪ من حالات مرض بوتكين (بالفعل في مرحلته الأولية وفي شكله الحمضي) وفي التهاب الكبد السام. يكون رد الفعل إيجابيًا في حالات التهاب الكبد وما بعد النخر ، وخاصة تشمع الكبد (على عكس الأشكال الأخرى لتليف الكبد) ، وأمراض الكولاجين والملاريا والالتهابات الفيروسية. مع اليرقان الانسدادي ، يكون (في 75٪ من الحالات) سلبيًا ، وله قيمة تشخيصية متباينة.

مع اليرقان الانسدادي ، يصبح الاختبار إيجابيًا فقط إذا كانت العملية معقدة بسبب التهاب الكبد المتني. التفريق بين اليرقان الانسدادي والمتني أهمية عظيمةلديه استخدام اختبار الثيمول مع اختبار بورشتاين (لبروتينات بيتا وما قبل بيتاليبوبروتينات).

مع اليرقان المتني ، يكون كلا الاختبارين إيجابيين ، مع اليرقان الانسدادي ، واختبار الثيمول سلبي ، واختبار بورشتين إيجابي بشكل حاد.

لتحديد البروتين الكلي في مصل الدم للحيوان ، خذ الدم الوريديفي أنبوب خاص مع منشط التخثر ، انظر الملحق (الجدول 2). قبل التبرع بالدم ، يبقى الحيوان على نظام غذائي للتجويع لمدة 8 ساعات. تبرع بالدم قبل تناول الأدوية التي قد تؤثر على نتيجة الدراسة. التركيب النوعي لبروتينات بلازما الدم متنوع للغاية. ينقسم البروتين الكلي إلى أجزاء منفصلة عن طريق الرحلان الكهربائي ، بناءً على فصل مخاليط البروتين على أساس قيم الكتلة المختلفة وشحنة محددة لبروتين واحد. أثناء الفصل الكهربي ، اعتمادًا على الناقل ، لا يكون عدد أجزاء البروتين من البروتين الكلي هو نفسه. يتم الحصول على عدد أقل من الكسور أثناء الرحلان الكهربي على الكسور الورقية 5 ، بينما أثناء الرحلان الكهربائي على هلام أجار ، هلام بولي أكريلاميد ، يمكن أن يكون عدد أجزاء البروتين أعلى بكثير حتى 20 جزءًا. الفصائل الرئيسية هي الألبومين والجلوبيولين.

ألبوماتيتم تصنيعها في الكبد وهي بروتينات بسيطة تحتوي على ما يصل إلى 6 بقايا من الأحماض الأمينية. وهي شديدة الذوبان في الماء. القيمة الطبيعية هي 56.5 - 66.8 (يمثل الألبومين في مصل الدم حوالي 60٪ من إجمالي البروتين. يتم تصنيع البومينات في الكبد (حوالي 15 جرام / يوم) ، ونصف عمرها حوالي 17 يومًا. وضغط البلازما الورمي 65 - 80٪ بسبب الألبومين ، والألبومين تؤدي وظيفة مهمة في نقل الكثير بيولوجياً المواد الفعالةخاصة الهرمونات. هم قادرون على الارتباط بالكوليسترول والبيليروبين. يرتبط الكثير من الكالسيوم في الدم أيضًا بالألبومين. يمكن أن تتحد الألبومات مع الأدوية المختلفة.

وظيفة الألبومين:

صيانة الضغط الاسموزي الغرواني للبلازما:

ثبات تركيز أيونات الهيدروجين ؛

نقل المواد المختلفة (البيليروبين ، حمض دهنيوالمركبات المعدنية والأدوية).

يمكن أيضًا اعتبار ألبومات بلازما الدم احتياطيًا معينًا من الأحماض الأمينية لتخليق بروتينات حيوية معينة في حالات نقص البروتين في النظام الغذائي. يحتفظ البومينات بالماء في مجرى الدم. مع التهاب الكلية ، فإن الألبومين ، باعتباره البروتينات الأقل وزنًا جزيئيًا ، تخترق البول من بلازما الدم أولاً (الوزن الجزيئي للألبومين حوالي 60.000 - 66.000). عادة ، يمثل الألبومين 35-55٪ من إجمالي كمية بروتينات بلازما الدم.

جلوبيولين البلازما- إنها مجموعة بروتينات مختلفة. أثناء الرحلان الكهربائي ، ينتقلون بعد الألبومين. توفر العلاقة مع الدهون مجموعة معقدة من الجلوبيولين مع حالة قابلة للذوبان والانتقال إلى الأنسجة المختلفة. على أساس التنقل الكهربي ، تنقسم الجلوبيولين إلى b2- و b1- و c- و g-globulins. (يتم تصنيع ب- و c-globulins في الكبد وهي ناقلات نشطة لمواد الدم المختلفة). خلال فترة النمو المكثف للحيوان في الدم ، هناك انخفاض نسبي في مستوى الألبومين وزيادة مقابلة في مستوى b- و g-globulins. تتفاعل B-globulins بفاعلية مع دهون الدم ، ويتم تصنيع الجلوبيولين ، وهو أقل جزء متحرك وأثقل جزء من جميع الجلوبيولين ، بواسطة الخلايا الليمفاوية B التي تنشأ من جزء من الخلايا الجذعية لنخاع العظام أو عن طريق خلايا البلازما المتكونة منها. يؤدون وظيفة وقائية ، كأجسام مضادة واقية (الغلوبولين المناعي). في الطيور ، تمت دراسة ثلاث فئات من الغلوبولين المناعي: IgG ، IgM ، IgA ، في الثدييات خمسة منهم - IgG ، IgM ، IgE ، IgD. إيغا. من الناحية الكمية ، يسود IgG في الدم (80٪). باستخدام طريقة الرحلان الكهربي المناعي ، يتم عزل ما يصل إلى 30 جزءًا من البروتين في مصل الدم. تتكون جميع الجلوبولينات المناعية من سلسلتين ثقيلتين من عديد الببتيد (M. m. 53000-75000) وسلاسل خفيفة (M. كل نوع من أنواع الغلوبولين المناعي قادر على التفاعل بشكل خاص مع مستضد واحد محدد فقط.

لا يحتوي مصل الدم لحديثي الولادة على أجسام مضادة. لا تستطيع الحيوانات حديثة الولادة تخليق الأجسام المضادة في الأيام الأولى من الحياة. تظهر فقط بعد دخول اللبأ إلى الجهاز الهضمي. لوحظ التوليف المستقل لهذه البروتينات الواقية في نخاع العظام والطحال والعقد الليمفاوية من عمر 3 أو 4 أسابيع للحيوان. لذلك ، من المهم إعطاء اللبأ حديث الولادة للشرب ، والذي يحتوي على 10-20 مرة من الغلوبولين المناعي أكثر من الحليب العادي. الغلوبولين المناعي اللبأ قادرة على الاختراق دون انقسام من خلال كثرة الخلايا الصنوبرية في جدار الأمعاء والدخول إلى مجرى الدم ، مما يخلق حماية للجسم (مناعة القولون أو القولون).

تتعاون الخلايا اللمفاوية التائية مع الخلايا اللمفاوية البائية في تخليق الغلوبولين المناعي ، وتثبط التفاعلات المناعية ، وتتلاشى الخلايا المختلفة. تشكل الخلايا اللمفاوية التائية في الدم 70٪ ، والخلايا اللمفاوية البائية - حوالي 30٪. من أجل تخليق الغلوبولين المناعي ، هناك حاجة أيضًا إلى مجموعة ثالثة من الخلايا - الضامة. تعمل كعوامل أولية للحماية غير المحددة ، بسبب القدرة على التقاط وهضم الكائنات الحية الدقيقة ، والمستضدات ، والمجمعات المناعية ، ونقل المعلومات عنها إلى الخلايا اللمفاوية التائية والبائية. تعمل البلاعم كوسطاء بين جميع المشاركين في العملية بمساعدة اللمفوكينات والأحاديات التي تنتجها الخلايا.

تشكل الخلايا اللمفاوية البائية أجسامًا مضادة فقط استجابةً لمضادات معينة (بكتيريا ، فيروسات) دخلت الجسم. لهذا ، يجب أن يتطابق هيكل المستضد ومستقبل الجلوبيولين على سطح الخلية الليمفاوية ، مثل مفتاح القفل.

يزداد تركيز g-globulins في مصل الدم في الحالات المزمنة أمراض معدية، في التطعيمات ، حمل الحيوانات.

يؤدي عدد من بروتينات بلازما الدم وظائف محددة. من بينها ، يجب التمييز بين البروتينات مثل الترانسفيرين ، والهبتوغلوبين ، والسيرولوبلازمين ، والبروتين ، والنظام التكميلي ، والليزوزيم ، والإنترفيرون.

الترانسفيرينات عبارة عن-globulins يتم تصنيعها في الكبد. من خلال ربط ذرتين من الحديد لكل جزيء بروتين ، فإنهم ينقلون هذا العنصر إلى أنسجة مختلفة ، وينظمون تركيزه ويحتفظون به في الجسم. وفقًا لحجم شحنة جزيء البروتين ، تكوين الأحماض الأمينية ، يتم تمييز 19 نوعًا من الترانسفيرين ، والتي ترتبط بالوراثة. يمكن أن يكون للترانسفيرين أيضًا تأثير جرثومي مباشر. تركيز الترانسفيرين في مصل الدم حوالي 2.9 جرام / لتر. يمكن أن يكون سبب انخفاض مستويات الترانسفيرين في مصل الدم هو نقص البروتينات في النظام الغذائي للحيوان.

Haptoglobin هو جزء من الجلوبيولين b2 المركب في الكبد ويحتوي على النحاس (0.3٪). من خلال ربط النحاس ، يضمن السيرولوبلازمين المستوى المناسب لهذا العنصر الدقيق في الأنسجة. تمثل حصة السيرولوبلازمين 3٪ من إجمالي كمية النحاس في جسم الحيوان. يعمل كإنزيم وكمؤكسد. سيرولوبلازمين هو أوكسيديز الأدرينالين ، حمض الاسكوربيك. خاصية مهمةسيرولوبلازمين هو قدرته على أكسدة الحديد في الأنسجة إلى Fe3 + ، وترسبه في هذا الشكل.

النظام التكميلي عبارة عن مجموعة من بروتينات مصل اللبن ذات طبيعة الجلوبيولين ، والتي تعتبر بمثابة نظام من الإنزيمات ، يؤدي تنشيطها إلى تحلل الخلايا وتدمير المستضد. يتم توليف النظام التكميلي ، الذي يصل عدده إلى 25 بروتينًا مختلفًا ، بشكل أساسي بواسطة الخلايا البلعمية وحيدة النواة ، بالإضافة إلى المنسجات. هذا هو نظام مؤثر معقد لبروتينات المصل ، والذي يلعب دورًا مهمًا في تنظيم الاستجابة المناعية وفي الحفاظ على التوازن ؛ من حيث التطور والتكوين ، نشأ قبل الجهاز المناعي. كجزء من النظام التكميلي ، تمت دراسة 11 مكونًا بالتفصيل. يُطلق على سلسلة التفاعلات الأنزيمية الناتجة عن معقد الأجسام المضادة للمستضد والتي تؤدي إلى التنشيط المتسلسل لجميع مكونات المكون ، بدءًا من المكون الأول ، مسار التنشيط الكلاسيكي. يسمى التجاوز ، الذي يتميز بتنشيط المكونات التكميلية اللاحقة ، بدءًا من C3 ، بالبديل. يحدث تدمير الخلية الميكروبية فقط بعد تنشيط مكون C4. يتم إدخال البروتينات الطرفية للنظام التكميلي ، التي تتفاعل بالتتابع مع بعضها البعض ، في طبقة ثنائية الدهون ، مما يؤدي إلى إتلاف غشاء الخليةمع تكوين القنوات الغشائية ، مما يؤدي إلى الاضطرابات التناضحية ، واختراق الأجسام المضادة والمكملات في الخلية ، يليها تحلل الأغشية داخل الخلايا. من المقبول عمومًا أن محتوى المكمل في مصل الدم هو أحد المؤشرات الأكثر موضوعية لحالة دفاعات الجسم غير المحددة.

Properdin هو بروتين سكري من النوع g-globulin بوزن جزيئي حوالي 184000. ويشكل 0.3 ٪ من إجمالي كمية بروتينات مصل الدم. امتلاك قدرة حرارية عالية ، يتم تدمير البروبدين في 30 دقيقة عند 56 درجة مئوية. لم يتم توضيح مكان تركيب البروفين في النهاية. من المحتمل أن تشارك الأنسجة اللمفاوية في تركيبها. يظهر Properdin أولاً عمل مبيد للجراثيمضد الميكروبات سالبة الجرام. إن الوجود الإلزامي للمكونات الأربعة الأولى المكملة وأيونات المغنيسيوم ، المقابلة لنظام السليم ، مطلوب لإظهار نشاط البروفين. تم الكشف عن العلاقة بين مستوى نظام السليم ودرجة مقاومة الكائن الحي الحيواني.

الإنترفيرون هو بروتين منخفض الوزن الجزيئي (M. m.24000-36000) ، يتم تصنيعه وإفرازه بواسطة خلايا الأنسجة استجابة لاختراق الفيروسات فيها. من الخلايا ، يخترق مضاد للفيروسات بسهولة في مجرى الدم ويوزع على جميع الأعضاء والأنسجة. بعد دخول الفيروس إلى الخلية ، يتم إطلاق الحمض النووي الريبي أحادي السلسلة ويتم تصنيع الحمض النووي الريبي مزدوج الشريطة على أساسه. يتم الحصول على الحمض النووي الريبي بهذه الطريقة ويحث على تخليق الانترفيرون. يرتبط الإنترفيرون بغشاء البلازما لخلايا أخرى في الجسم ويحفز قدرتها على المقاومة عدوى فيروسية. يرتبط التأثير المضاد للفيروسات للإنترفيرون بقدرته على تنشيط تخليق المثبطات والإنزيمات في الخلايا التي تمنع ترجمة IRNA الفيروسية ، وبالتالي تكاثر الفيروس. يحتوي الإنترفيرون أيضًا على خصائص تنظيم المناعة. هناك ثلاثة أنواع من الإنترفيرون: a-interferon (الكريات البيض) ، والتي لها تأثيرات مضادة للفيروسات ومضادة للتكاثر ، ومضادة للورم. بيتا-إنترفيرون (الأرومة الليفية) ، التي لها تأثيرات مضادة للأورام والفيروسات ؛ g-interferon (الخلايا الليمفاوية أو المناعية) ، والتي لها خصائص مناعية في الغالب.

تتعدد الأدوار الفسيولوجية لبروتينات الدم ، وأهمها ما يلي:

الحفاظ على ضغط الأورام الغروانية ، والحفاظ على حجم الدم ، وربط الماء والاحتفاظ به ، ومنعه من مغادرة مجرى الدم ؛

المشاركة في عمليات تخثر الدم.

الحفاظ على ثبات درجة حموضة الدم ، وتشكيل أحد الأنظمة العازلة للدم ؛

الاتصال بعدد من المواد (ChS ، البيليروبين ، إلخ) ، وكذلك مع الأدوية ، يتم توصيلها إلى الأنسجة.

الحفاظ على المستوى الطبيعي من الكاتيونات في الدم عن طريق تكوين مركبات غير قابلة للتبديل معها (على سبيل المثال ، 40-50٪ من الكالسيوم في الدم يرتبط بالبروتينات ؛ جزء كبير من الحديد والنحاس والمغنيسيوم والعناصر النزرة الأخرى يرتبط أيضًا بـ البروتينات) ؛

تلعب دورًا مهمًا في عمليات المناعة ؛

بمثابة احتياطي من الأحماض الأمينية.

يؤدون وظيفة تنظيمية (الهرمونات والإنزيمات وغيرها من المواد البروتينية النشطة بيولوجيا).

القيمة السريرية والتشخيصية:

1) بروتينات الدم المعيارية - المحتوى الطبيعي للبروتين الكلي ؛

2) نقص بروتين الدم - محتوى منخفض من البروتين الكلي ؛

3) فرط بروتين الدم - زيادة المحتوىسنجاب؛

يمكن أن يكون التغيير في بروتين الدم الكلي نسبيًا ومطلقًا.

فرط بروتين الدم:

1. الجفاف الشديد.

2. مع سماكة الدم بسبب فقدان طفيف للسوائل ، والذي يحدث عندما الإسهال الغزيرزيادة التعرق والقيء الذي لا يقهر ، مرض السكري الكاذبمع الكوليرا وانسداد معوي والتهاب الصفاق المعمم والحروق الشديدة والحرمان من الماء.

3. في التهاب المفاصل المزمن وبعض العمليات الالتهابية المزمنة.

4. لوحظ وجود فرط مستمر في بروتين الدم يصل إلى 12٪ وأعلى في المايلوما المتعددة (ورم البلازما) ، Vandelstrom macroglobulinemia ، حيث تظهر بؤر إضافية في العظام المسطحة للجمجمة وتشكيل بروتينات "غير طبيعية" مرضية - بروتينات.

يرتبط نقص بروتين الدم دائمًا بنقص ألبومين الدم وفرط بروتين الدم مع فرط غلوبولين الدم.

يعوض الجسم نقص ألبومين الدم بفرط غلوبولين الدم (حتى لو لم يكن هناك تهيج في الجهاز الشبكي البطاني) من أجل الحفاظ على مستوى الضغط الاسموزي الغرواني. على العكس من ذلك ، يتم تعويض الزيادة في الجلوبيولين عن طريق نقص ألبومين الدم.

من القيم التشخيصية المهمة توضيح العلاقات الكمية بين الأجزاء الفردية من مصل الدم. تسمح دراستهم بالتمييز بين الأمراض حتى عندما يكون محتوى البروتين الكلي في المصل دون تغيير.

فرط بروتين الدم النسبي- يترافق مع انخفاض في حجم الدورة الدموية بسبب الجفاف.

فرط بروتين الدم المطلق- لوحظ مع التوليف المفرط للبروتينات المرضية ، وزيادة تكوين الغلوبولين المناعي ، وزيادة تخليق البروتين مرحلة حادةاشتعال.

بالإضافة إلى محتوى البروتين الكلي ، فإن تحديد أجزاء البروتين مهم لتشخيص العمليات المرضية المختلفة. يسمى انتهاك النسبة المثلى بينهما بخلل بروتين الدم. تحدث حالات خلل البروتين الأكثر وضوحًا عندما تتلف الأعضاء ، حيث يتم تصنيع البروتينات. غالبًا ما تنخفض كمية الألبومين (نقص ألبومين الدم) ، والتي تؤدي وظائف مهمة في الحفاظ على الضغط الاسموزي الغرواني للدم ، وتنظيم تبادل الماء بين الدم والحيز الخلالي ، وربط ونقل الكربوهيدرات ، والدهون ، والهرمونات ، والفيتامينات ، المعادن.

من النادر حدوث زيادة في كمية الألبومين - خاصةً مع الجفاف. مع التغيرات في كمية الألبومين ، تتأثر نسبتها مع الجلوبيولين (يتغير معامل الألبومين - الجلوبيولين) ، والتي تتراوح في الحيوانات السليمة من 0.7 إلى 1.0 (في الكلاب 1.2).

تزداد كمية ألفا جلوبيولين في العمليات الالتهابية الحادة (الروماتيزم والالتهاب الرئوي والتهاب كبيبات الكلى والتهاب المفاصل) وأثناء تفاقم الأمراض مع مسار مزمن(السل ، التهاب الكبد) ، حيث أن هذه المجموعة تشمل بروتينات "المرحلة الحادة" (بروتين سي التفاعلي ، سيرولوبلازمين ، هابتوغلوبين ، ألفا 1-أنتي تريبسين ، ألفا -2-ماكروغلوبولين ، حمض ألفا -1-بروتين سكري). نادرًا ما ينخفض ​​مستواها ، غالبًا في عمليات ضمور شديدة في الكبد ، حيث يتم تصنيع ألفا جلوبيولين جزئيًا.

لوحظ زيادة في عدد بيتا جلوبيولين في أغلب الأحيان في حالات العدوى ذات المسار المزمن ، وأمراض الكلى (التهاب كبيبات الكلى ، والتهاب كبيبات الكلى) ، وتليف الكبد. يتضمن تكوين كسور بيتا جلوبيولين الفيبرينوجين ، حيث تحدث زيادة في محتواها مع الالتهاب الرئوي الخانقي ، والالتهاب الرئوي القصبي ، وسرطان الدم ، التهاب الشغاف، وانخفاض - في أمراض الكبد ، حيث يتم تصنيعه.

تحتوي أجزاء جاما جلوبيولين على الجزء الأكبر من الأجسام المضادة (الغلوبولين المناعي) التي توفر الحماية الخلطية للجسم ، لذا فإن مقدارها في مصل الدم يعتمد على النضج المورفولوجي والفائدة الوظيفية للأنسجة المناعية.

يحدث انخفاض مستوى جلوبيولين جاما عند الأطفال حديثي الولادة ، خاصة في اليوم الأول من الحياة ، حيث لا يمرون عبر حاجز المشيمة ، لكنهم يدخلون الجسم فقط مع اللبأ (نقص المناعة الفسيولوجي) ، وبالتالي ، في الحفاظ على مستواهم ، جودة الحليب ، توقيت شربه له أهمية كبيرة ، حالة الغشاء المخاطي الأمعاء الدقيقة. يبدأ تكوين الغلوبولين المناعي الخاص بهم من اليوم الخامس إلى السابع من العمر ويصل إلى المستوى الأمثل فقط في عمر 6 أشهر ، لذلك يكون الشباب عرضة للعديد من الأمراض (داء السلمونيلات ، المكورات العقدية ، داء البستريلا ، الجهاز التنفسي الفيروسي ، الالتهاب الرئوي). كما لوحظ انخفاض في محتوى جاما جلوبيولين مع امراض عديدة، التي تصاحبها آفات الجهاز المناعي (المايلوما ، اللوكيميا الليمفاوية ، مرض غومبورو) ، فقدان الغلوبولين المناعي في التهاب الكلية ، التهاب الأمعاء ، النزيف المزمن ، بسبب تثبيط وظيفة الجهاز المناعي بواسطة السموم المختلفة ، الأدوية(مثبطات المناعة).

نقص بروتينات الدم:

عدم كفاية تناول البروتين الغذائي ، الذي يلاحظ عادةً في حالات سوء التغذية ، والجوع ، والأورام ، وتضيق المريء ، وخلل في الجهاز الهضمي (بسبب تدهور هضم وامتصاص مكونات البروتين في الأطعمة) ، على سبيل المثال ، مع عمليات الأمعاء الالتهابية لفترات طويلة .

وفقًا لـ AA Pokrovsky ، حتى تركيبة الأحماض الأمينية غير المتوازنة في الطعام يمكن أن تؤدي أحيانًا إلى نقص بروتين الدم.

لضمان سير الحياة الطبيعية ، يستخدم الجسم جزء الألبومين من بروتينات بلازما الدم. مع زيادة استهلاك الألبومين (الذي يسبب ضغط الدم الورمي بشكل أساسي) ، يتطور ما يسمى بالوذمة الجائعة أو الورمية. غالبًا ما يكون أي انخفاض في محتوى البروتين في بلازما الدم أقل من 5٪ مصحوبًا بوذمة أنسجة ناقصة بروتين الدم.

2. الحد من عمليات التخليق الحيوي للبروتين (التهاب الكبد المتني المزمن ، والأمراض الحادة والمزمنة ، وعمليات التقيح لفترات طويلة ، والأورام الخبيثة ، والتسمم الدرقي الحاد ، وما إلى ذلك).

3. فقدان الجسم للبروتين أثناء النزيف الحاد والمزمن ، مع زيادة حادة في نفاذية جدران الشعيرات الدموية (مع تلفها السام ، عندما يتم إطلاق بروتينات الدم في الأنسجة) ، مع حدوث نزيف ، وتشكيل إفرازات واسعة النطاق ، وانصباب في المصل تجاويف ووذمة.

يحدث إطلاق البروتينات (بشكل رئيسي الألبومين) من مجرى الدم عندما يكون المرشح الكلوي مضطربًا بسبب أمراض عضويةالكلى (خاصة الكلية والداء النشواني) ، حيث يوجد البروتين دائمًا في البول ، بالإضافة إلى الحروق.

4. نقص بروتينات الدم (الألبومينيميا) - غياب خلقي أو نقص محتوى السيرولوبلازمين في بلازما الدم في مرض ويلسون.

5. عند النساء أثناء الرضاعة والأشهر الأخيرة من الحمل.

6. المتلازمة الكلوية

7. Kwashiorkor (نقص البروتين الحاد)

8. متلازمة الاحتفاظ بالملح

نقص بروتين الدم النسبي- يرتبط بزيادة حجم الدورة الدموية بسبب الماء (مع انقطاع البول ، عدم المعاوضة القلبية ، زيادة تخليق الهرمون المضاد لإدرار البول في منطقة ما تحت المهاد).

نقص بروتينات الدم المطلق- لوحظ عدم تناول كميات كافية من البروتينات في الجسم نتيجة الجوع ، وعدم كفاية تخليق البروتين في العمليات الالتهابية المزمنة للكبد ، والاضطرابات الخلقية في تخليق بروتينات الدم الفردية ، وزيادة انهيار البروتين في الجسم ، وتشكيل كمية كبيرة كمية الإفرازات.

فهرس

1. بابينكو O. O. ، سافتشينكو T. G. ، Reznichenko L. الوقاية من نقص فيتامين أ في تربية الخنازير. / T. G. Savchenko. / البيطري. - رقم 12. - 2008. - ص 38 - 39.

2. زايتسيف S. Yu. ، الكيمياء الحيوية للحيوانات / Yu. V. Konopatov - St. Petersburg: "Lan"، 2004.، 384 p.

3. Severina E. S.، Biochemistry 2nd edition / E. S. Severina - M.: "Med" 2004.، 184 p.

طلب

نوع من الحيوانات

إجمالي البروتين ، جم / لتر

أجزاء من البروتينات ، بالنسبة المئوية

ألبومات

الجلوبيولين

ماشية

فاتورة غير مدفوعة. 2. المعلمات البيوكيميائية لمصل الدم في أنواع مختلفةالحيوانات

الفوسفاتيز القلوية

الكرياتينين كيناز

بيكربونات

مجموع البيليروبين

الكلوريدات (Cl-)

الكوليسترول

الكرياتينين

بروتين الزلال الجلوبيولين

55-75 26-40 21-37

57-80 24-38 24-47

62-82 28-39 29-49

57-79 25-38 24-46

58-83 23-40 39-60

59-78 27-37 32-50

61-75 23-36 27-44

54-83 24-46 15-28

55-70 35-44 17-35

الصوديوم (Na +)

اليوريا

استضافت على Allbest.ru

...

وثائق مماثلة

    العناصر المكونة للدم: كريات الدم الحمراء ، الكريات البيض ، الهيموغلوبين ، الهيماتوكريت. طريقة لحساب عدد كريات الدم الحمراء لكل وحدة حجم من الدم في غرفة جورييف ، تقنية أخذ عينات الدم. وظائفه: تغذوي ، مطرح ، تنفسي ، وقائي ، مترابط.

    العمل العملي ، تمت الإضافة في 10/09/2009

    الكبد هو أضخم غدة في جسم الإنسان والحيوان. التصنيف والخصائص الهيكلية للكبد في أنواع الحيوانات المختلفة. إمدادات الدم ووظائف الكبد ، وصف الهيكل الفصيصات الكبدية، مواصفات خاصة. هيكل القنوات الصفراوية.

    الملخص ، تمت الإضافة 11/10/2010

    فصائل دم كبيرة ماشيةكأساس لعملية الاختيار. فحص فصائل الدم واستخدامها لتحديد السلالات والسلالات. استخدام المراقبة المناعية والتكنولوجيا الحيوية لزرع الأجنة في التكاثر.

    ورقة مصطلح تمت إضافتها في 08/02/2010

    السمات البيولوجية البيئية والتكنولوجيا الزراعية للذرة. تكنولوجيا انتاج علف البروتين من الذرة. خصائص الكائنات الحية الدقيقة أحادية الخلية. المعدات المستخدمة لإنتاج خميرة الأعلاف. أتمتة عمليات الإنتاج.

    أطروحة ، أضيفت في 06/14/2015

    مناظر حديثةحول جهاز المناعة ومقاومة غير محددة للجسم. تقييم الحالة المناعية والعلاج التصحيحي في علاج معقدالحيوانات المريضة جراحيا. السمات المحددة لجهاز مناعة الدم في الالتهابات القيحية.

    الملخص ، تمت الإضافة في 12/22/2011

    وصف البروتينات والدهون والكربوهيدرات والفيتامينات والمعادن والعناصر النزرة. تقييم القيمة الغذائية للأعلاف. طرق دراسة التمثيل الغذائي في جسم الحيوان ، على أساس قانون الحفاظ على الطاقة. توازن النيتروجين والكربون والطاقة في بقرة.

    الملخص ، تمت إضافة 06/15/2014

    الأضرار الاقتصادية التي يلحقها الذباب بتربية الحيوانات ووسائل وطرق تنظيم أعدادها. احتياطيات البروتين العلف القيم في الأعلاف غير التقليدية وقضايا استخدام فضلات الطيور. زراعة واستخدام الذباب المنزلي وأنواعه.

    تمت إضافة أطروحة 07/23/2010

    الدورة الدموية والجهاز الليمفاوي ، أو نظام الأوعية الدموية. الخصائص العامةإمداد الدم للأعضاء الفردية. مكونات الدم المركبة ووظائفها الرئيسية. الجهاز اللمفاويحيوانات الثدييات. مسار وهيكل الأوعية اللمفاوية.

    الملخص ، تمت إضافة 06/19/2014

    ملامح العمل التحضيري في الموقع قبل حصاد البطاطس: تحديد الحالة العامة للزراعة بأكملها ، ودرجة تطور الشجيرات ، وقابليتها للإصابة بالآفة المتأخرة. طرق تحديد القيمة التقريبية للمحصول. تكنولوجيا وتوقيت الحصاد.

    المقالة ، تمت إضافتها في 03/03/2010

    الوظائف الرئيسية للدم: التغذية (الغذائية) ، مطرح (مطرح) ، الجهاز التنفسي (الجهاز التنفسي) ، تنظيم الحرارة الوقائي ، متلازم. بلازما الدم وبروتينات البلازما والمركبات غير البروتينية المحتوية على النيتروجين والمواد العضوية الخالية من النيتروجين.

البروتينات السكريةحصلوا على اسمهم من كلمة "جلوكوز" - حلوة ، لأنه وجد أنها تحتوي على الكربوهيدرات. يتم تمثيل المجموعة الاصطناعية بمختلف الكربوهيدرات ومشتقاتها ، وارتباطها بالبروتين هو التساهمية ، الكربوهيدرات - الببتيد.

لقد ثبت الآن أن جميع البروتينات تقريبًا (باستثناء زلال الدم) تحتوي على كمية صغيرة من الكربوهيدرات ، وبالتالي فإن البروتينات التي تحتوي على تركيز كربوهيدرات يزيد عن 4٪ تنتمي إلى البروتينات السكرية.

جميع البروتينات السكرية لها وزن جزيئي مرتفع (يصل إلى عدة ملايين من D) ، وخواص حمضية ، وقابلة للذوبان في الماء ، ومحاليل ضعيفة من الأملاح والقلويات المحايدة ، المترسبة بواسطة الأحماض ولها لزوجة عالية. إنها مقاومة للحرارة ، لأن الكربوهيدرات التي تتكون منها تزيد بشكل كبير من مقاومة الجزيئات للمواد الكيميائية والحرارة المختلفة ، وتحميها من عمل البروتياز ، وبالتالي تحدد دور بيولوجيالبروتينات السكرية. تمنح الكربوهيدرات البروتينات خصوصية أكبر ؛ بسبب هذه المجموعات ، يمكن لجزيئات البروتين السكري التعرف على الهياكل الأخرى.

تم العثور على البروتينات السكرية بكميات كبيرة في المادة بين الخلايا النسيج الضام، بلازما الدم ، اللعاب وأسرار أخرى ، كجزء من السيتوبلازم والأغشية داخل الخلايا المختلفة ، في العصارة الخلوية. دور البروتينات السكرية متنوع. ينقلون المواد الكارهة للماء وأيونات المعادن ؛ كونها جزءًا من مستقبلات الغشاء ، فإنها توفر خصوصية ملامسات الخلايا ، وتؤثر على تمايز الأنسجة ، وتشارك فيها ردود الفعل المناعية، تؤدي دورًا وقائيًا ، وتغطي الأغشية المخاطية.

وهي مقسمة إلى بروتينات سكرية حقيقية وبروتيوغليكان. يعتمد هذا التقسيم على نسبة مئوية مختلفة لجزء البروتين والمجموعة الاصطناعية ، وكذلك على بنية مجموعة الأطراف الاصطناعية.

1. البروتينات السكرية الحقيقية ، الهيكل ، الممثلين: mucins. المناعية؛ البروتينات التي تحدد فصيلة الدم. الهرمونات. نقل البروتينات الإنزيمات. المستقبلات وأهميتها وتوزيعها.

كجزء من البروتينات السكرية الحقيقيةيمثل جزء البروتين حوالي 80٪ ، وحصة مجموعة الأطراف الاصطناعية حوالي 20٪. في البروتينات السكرية الحقيقية ، يتم تمثيل المجموعة الاصطناعية بواسطة السكريات التي لا تحتوي على بنية منتظمة. تشتمل المجموعة الاصطناعية من البروتينات السكرية الحقيقية على العديد من السكريات الأحادية ومشتقاتها الأمينية ، وأحماض النورامينيك أو السياليك في مجموعات مختلفةوالنسب ، أي لا يحتوي الجزء الاصطناعي من البروتينات السكرية الحقيقية على بنية منتظمة. يتم توزيع البروتينات السكرية الحقيقية على نطاق واسع في الجسم وتؤدي مجموعة متنوعة من الوظائف.

تشمل البروتينات السكرية الحقيقية ما يلي: mucins والبروتينات التي تحدد فصيلة الدم. المستقبلات والإنزيمات والهرمونات وبروتينات النقل.


موسينز- هذه بروتينات مخاطية ، توجد في تجويف الفم ، تغطي جميع الأغشية المخاطية. وهي تتكون من بروتين بسيط ، وتشمل المجموعة الاصطناعية السكريات الأحادية ، والهيكسوسامين ، وأحماض السياليك والنورامينيك بكميات مختلفة وبتركيبات مختلفة. من السكريات الأحادية في تكوين الميوسين: الجلوكوز ، الجالاكتوز ، الفوكوز ، إلخ. تعتمد لزوجة الميوسين على كمية أحماض السياليك. قيمة الميوسينات: واقية - تغطي الأغشية المخاطية للجهاز الهضمي والجهاز التنفسي والمسالك البولية - تحميها من الجفاف ومن التعرض للعوامل الفيزيائية والكيميائية.

البروتينات التي تحدد فصيلة الدم.

البروتينات التي تحدد خصوصية مجموعة الدم ، وفقًا لبنية المجموعة الاصطناعية ، تنتمي إلى البروتينات السكرية الحقيقية ، ولكنها تختلف عنها في محتواها العالي (حتى 85٪) من الكربوهيدرات ، ووجود مجموعة أسيتيل جلوكوزامين الاصطناعية في الجزيء ، وتكوين غريب للغاية لجزء البروتين ، والذي ، على ما يبدو ، يشارك في الحفاظ على شكل معين من سلاسل الكربوهيدرات. تكمن خصوصية جزء البروتين في حقيقة أن 2/3 من جميع الأحماض الأمينية عبارة عن 4 أحماض أمينية: تري ، برو ، سير ، ألا ، أي. التركيب الكمي للبروتينات ، بغض النظر عن خصوصيتها ، متشابه للغاية. يتم تحديد النشاط المستضدي لهذه البروتينات من خلال التسلسل التالي للكربوهيدرات في نهايات سلسلة الكربوهيدرات: D-galactose-N-acetylglucosamine-D-galactose-N-acetylglucosamine. تعتمد فصيلة الدم على الكربوهيدرات التي ترتبط بهذه القطعة. بالنسبة للمادة H ، هذا هو الفوكوز ، أما بالنسبة للمادة A ، فهو fucose و N-acetylgalactosamine ، الذي يحدد خصوصية A ، للمادة B ، والفوكوز والجلاكتوز النهائي ، الذي يحدد خصوصية B. وبالتالي ، يمكن تحقيق الاختلافات في خصوصية سلاسل الكربوهيدرات عن طريق ربط الفوكوز ، أو N-acetylgalactosamine ، أو الجالاكتوز بالجزء النهائي ، ويمكن اعتبار المادة H بمثابة مقدمة للمواد الخاصة بالمجموعة A و B. - لا يمكن استخدام مواد محددة إلا إذا تم الحفاظ على سلامة الجزيء الكامل لهذه المركبات.

مستقبلاتيقع على السطح الخارجي للأغشية ، السيتوبلازم في أغشية العضيات. تحتوي بعض الإنزيمات وبعض الهرمونات على الكربوهيدرات والبروتينات مثل الترانكورتين والهابتوغلوبين والغلوبولين المناعي تنتمي أيضًا إلى البروتينات السكرية.

2. البروتيوغليكان ، الهيكل ، الممثلين ، الأهمية.

في جزيء البروتيوغليكان ، على العكس من ذلك ، تتراوح حصة البروتينات من 2-2.3٪ إلى 10٪ ، وجزء الكربوهيدرات 90-98٪. البروتيوغليكان عبارة عن كربوهيدرات منتظمة.

البروتيوغليكان – بروتينات معقدة، توجد في المادة الأرضية للنسيج الضام. لأن أنها تحتوي على كمية كبيرة من الأحماض في شكل مجموعة اصطناعية ، وهي polyanions وتشارك في توزيع ونشر المياه والكاتيونات. كغشاء قاعدي ، تشارك البروتيوغليكان في توزيع العناصر الغذائية. بالاتصال بالبروتينات الهيكلية ، فإنها تشكل "منخلًا جزيئيًا" ، وتشكل أيضًا مساحات (مجالات) مقسمة حيث يوجد الماء ، بسبب هذه الأقسام ، لا يتحرك الماء. يعتمد حجم الخلايا والأنسجة على البروتيوغليكان. تسمى المجموعة الاصطناعية لهذه البروتينات بالجليكوزامينوجليكان (GAGs). وهي مقسمة إلى ثلاثة أنواع: الهيالورونيك ، وحمض الكبريتيك شوندروتن ، والهيبارين.

4. مجموعة البروتيوجليكان الاصطناعية - جليكوزامينوجليكان - (GAGs) شوندروتن كبريتات ، حمض الهيالورونيك ، هيبارين. مفهوم الهيكل والمعنى.

تحتوي البروتيوغليكان على جزء صغير من البروتين (2-5٪) ومجموعة اصطناعية ممثلة بالجليكوزامينوجليكان (GAGs). هذه الأخيرة لها هيكل منتظم ، أي أنها تتكون من سكريات متناوبة ، والتي تشمل أحماض uronic و acetylhexosamines (الشكل 7). هناك 6 أنواع من GAGs - حمض الهيالورونيك ، كبريتات شوندروتن A ، B ، C ، كبريتات كيراتان والهيبارين ، تختلف عن بعضها البعض في طبيعة الأحماض uronic ، hexosamines ، درجة الكبريت ، نوع الرابطة الكيميائية التي تربط المونومرات ، الوزن الجزيئي ، الخصائص. يوضح الجدول الجليكوزامينوجليكان الرئيسي في الأنسجة البشرية.

طاولة التركيب الكيميائيجليكوزامينوجليكان

جليكوبروتيد (البروتينات السكرية) عبارة عن بوليمرات حيوية تتكون من مكونات الببتيد (البروتين) والكربوهيدرات المرتبطة تساهميًا. في الحالات التي يتكون فيها جزء الكربوهيدرات من جزيء G. من بقايا جلوكوز أو بقايا ، تسمى G. تسمى بروتينات الجلوكوز. G. الموجودة في جسم الحيوانات والبكتيريا والنباتات وتشكل الفئة الأكثر شمولاً والأكثر دراسة من المركبات المحتوية على الكربوهيدرات. G. هي جزء من غشاء الخلية ، وتدور في مجرى الدم كجزيئات نقل - على سبيل المثال ، الترانسفيرين ، السيرولوبلازمين (انظر الدم). تشمل البروتينات السكرية بعض الهرمونات والإنزيمات والغلوبولين المناعي. تم تقديم أحد الاقتراحات الأولى لسبب احتياج البروتينات إلى مكون كربوهيدرات بواسطة Eylar (E.H Eylar ، 1965). عند التفكير في عدد كبير إلى حد ما من G. ، وجد أنهم جميعًا خارج الخلية ، في مجرى الدم واللعاب والحليب والأسرار الأخرى. بناءً على هذه الحقيقة ، اقترح فرضية مفادها أن مكون الكربوهيدرات هو نوع من المرور ، بعد تلقي جزيء البروتين إلى روجو ، يجب بالضرورة مغادرة الخلية. في وقت لاحق ، ومع ذلك ، تم الحصول على بيانات تشير إلى أن العديد من البروتينات داخل الخلايا هي G. وهي جزء من أغشية مختلفة داخل الخلايا والغشاء السيتوبلازمي. بالإضافة إلى ذلك ، تم العثور على البروتينات غير الجليكوزيلية (الألبومين ، اللاكتالبومين ، الكيموتريبسينوجين ، إلخ) في أسرار مختلفة ومصل الدم. وبالتالي ، لا يمكن أن تدعي فرضية إيلار أنها حل شامل لمسألة دور مكون الكربوهيدرات. في مزيد من الدراسات ، وجد أنه إذا تم شق حمض السياليك إنزيميًا من جزء الكربوهيدرات في عدد من مصل الدم (سيرولوبلازمين ، هابتوغلوبين ، فيتوين ، أوروسوموكويد) ، فسيتم تقليل عمر النصف لهذه البروتينات السكرية من عدة عشرات الساعات إلى عدة دقائق. في هذه الحالة ، ترتبط كل هذه البروتينات الأسيالو-جليكوبروتينات بأغشية خلايا الكبد المتني.

عدد من البروتينات السكرية - الهرمونات (على سبيل المثال ، هرمونات موجهة الغدد التناسلية وهرمونات تنشيط الجريب) بعد إزالة اللعاب - تختفي بسرعة كبيرة من مجرى الدم ، ومثل مصل G. ، في خلايا الكبد. نتيجة لذلك ، لا يرتبط الهرمون بالخلايا المستهدفة وبيولها ، يتم تقليل التأثير بشكل حاد.

طرق الكيمياء الحيوية لتحديد البروتينات السكرية

في البيول والسوائل والدم والبول يوجد مزيج من ج. منذ وقت طويل، مما يجعل من الصعب استخدامه للدراسات التسلسلية. لذلك ، في الوتد ، الممارسة ، الأكثر شيوعًا هو التعريف الكلي لـ G. بواسطة أحد مكونات جزء الكربوهيدرات المتضمن فيها - hexoses ، و hexosamines ، و fucose ، و sialic to-tam أو من خلال القدرة على إعطاء تفاعل اليود إلى - ذلك - كاشف شيف (انظر كاشف شيف).

يمكن تقسيم الطرق الأكثر استخدامًا لتحديد G. بالنسبة للدراسات الخاصة ، يتم استخدام طرق الكروماتوغرافيا والبولاروجرافيا والمناعية الإشعاعية.

معظم كيمياء. تعتمد الطرق على تحديد جزء الكربوهيدرات من جزيء G. باستخدام تفاعلات لونية مختلفة تعتمد على تفاعل أحادي السكاريد مع حمض الكبريتيك لتكوين مشتق فورفورال (على سبيل المثال ، التفاعلات مع الأورسين ، والأنثرون ، والتربتوفان ، والكربازول ، والديفينيلامين ، ريسورسينول ، ألفا نافثول). تعطي هذه التفاعلات منتجًا ملونًا بأحد المركبات المدرجة أو قاعدة نيتروجينية عطرية. يتم تحديد كمية المنتج الملون عن طريق قياس الألوان الكهروضوئية. الأكثر دقة هي طريقة تحديد الهيكسوسيس ، باستخدام تفاعل اللون مع الأورسين أو الريسورسينول ؛ الأكثر حساسية هي الطريقة التي تستخدم ألفا-نافثول ، والتي ، مع ذلك ، تستخدم في كثير من الأحيان للدراسات الإرشادية.

تعتمد جميع الطرق المستخدمة لتقدير السكريات الأمينية تقريبًا على الطريقة الكلاسيكية لـ Elson-Morgan (1933). مبدأ الطريقة هو أن السكر الأميني يتفاعل مع أسيتيل الأسيتون في محلول قلوي ساخن قليلاً. في الوقت نفسه ، يتم تكوين خليط من البيرولات ، مما يعطي لونًا أحمر مع كاشف شبه ثنائي ميثيل أمينوبنزالديهيد ، يتم تحديد شدته ضوئيًا عند 530 نانومتر. يعطي الجلوكوزامين نفس لون الجالاكتوزامين تقريبًا ؛ مع مانوزامين ، يكون التلوين أضعف إلى حد ما. يستخدم الجلوكوزامين هيدروكلوريد بشكل أساسي لبناء منحنى معايرة.

لتحديد الفوكوز ، يتم استخدام تفاعل ، حيث يضاف السيستين الهيدروكلوريك إلى ناتج تفاعل G. مع حمض الكبريتيك.

هذا التفاعل هو أساس جميع الطرق المستخدمة تقريبًا لتحديد ميثيل بنتوز (انظر طريقة Dische).

يتم تقديم عدد من الطرق للكشف والتعريف الكمي لـ sialic to - t: طريقة ortsinovy ​​مع كاشف Bial ، طريقة resorcinol ، طريقة مع thiobarbituric إلى - ذلك ، تفاعل ثنائي فينيل أمين وطريقة هيس (انظر. تفاعل هيس). الطريقة الأكثر حساسية وتحديدًا هي طريقة حمض الثيوباربيتوريك. تم إدخال الرحلان الكهربائي لـ G. لأول مرة بواسطة Keiv و Gronwall (E. Koiw ، A. Gronwall) في عام 1952. تم وصف عدد من التعديلات على هذه الطريقة ؛ العيب الشائع لمعظمها هو التعقيد المقارن للطريقة أو التلوين الملحوظ للخلفية على التصوير الكهربائي. مبدأ طريقة وتقنية تنفيذ الرحلان الكهربي G هو نفسه كما في الفصل الكهربي لكسور البروتين في مصل الدم على الورق (انظر الرحلان الكهربائي).

تم اقتراح عدد من الطرق للكشف عن أجزاء البروتين السكري ؛ تلطيخ بأزرق تولويدين ، وحديد غرواني ، وأزرق أنسيانو ، وما إلى ذلك ، ومع ذلك ، فإن الطريقة الأكثر شيوعًا لتلطيخ البروتينات السكرية بكاشف شيف ، والتي استندت إلى تفاعل (اليود إلى - فوشين - كبريتات إلى - ذلك) ، الذي اقترحه في الأصل Hotchkiss (R. D. Hotchkiss) و Mac Manus (J.FA McManus) لتلوين G. في المسدس ، الأقسام. مبدأ هذه الطريقة هو أن مكونات الكربوهيدرات الخاصة بـ G. تتأكسد بمحلول اليود إلى - أنت إلى الألدهيدات ، والألدهيدات تظهر بمساعدة كاشف شيف. من أجل التحديد الكمي ، يتم استخلاص الكسور الملونة من الرسم الكهربائي ، متبوعًا بقياس الضوء من الواتس ، أو تحديدها باستخدام قياس الكثافة (انظر).

في الشخص السليم، وفقًا لمؤلفين مختلفين ، يكون المحتوى النسبي لكسور G. (٪) كما يلي: الألبومين - 10.4-16.6 ؛ ألفا 1-غلوبولين - 14.2-18.3 ؛ ألفا 2-غلوبولين - 24.8-31.8 ؛ بيتا جلوبيولين - 21.7-25.0 ؛ uglobulin - 16.0-19.2.

لوحظت أعلى نسبة من محتوى الكربوهيدرات في كسور الجلوبيولين ، ولا سيما في alpha2 و beta globulins (انظر الجلوبيولين).

الواعدة هي طريقة الرحلان المناعي (انظر) ، وكذلك طريقة الرحلان الكهربائي في هلام بولي أكريلاميد (PAGE) ، والتي يمكن أن يكون حلها أعلى بعشر مرات من دقة الرحلان الكهربائي على الورق.

نتائج تحديد البروتينات السكرية لها قيمة تشخيصية تفاضلية مهمة في أمراض النسيج الضام ، من نظام القلب والأوعية الدموية، zhel.-kish. المسالك والكبد والكلى والرئتين. في نفس الوقت دراسة التغيرات في الحفاظ على هذه المواد في مصل الدم وغيرها من السوائل ، بالإضافة إلى الوتد ، فإن البيانات ذات أهمية كبيرة لتقدير باتول الحالي والعملية وكفاءة العلاج والتنبؤ. في العمليات الالتهابية الروماتيزم الحاد، السل ، الالتهاب الرئوي ، ذات الجنب ، هناك زيادة في محتوى جميع أجزاء من G في مصل الدم ، وخاصة ألفا 1 - و alpha 2 globulins. أعلى قيمةلديه تعريف للصيانة المطلقة والنسبية لـ G. في مصل الدم عند الروماتيزم. يزيد تركيز G. في مصل الدم أيضًا مع التهاب كبيبات الكلى والأورام والنخر وغالبًا مع مرض السكري.

طرق الكيمياء النسيجية لتحديد البروتينات السكرية في الأنسجة

تعتمد طرق اكتشاف Gistokhim، G. على تحديد مجموعاتها التفاعلية ، مثل مجموعات 1،2-glycol ، وكذلك مجموعات الكربوكسيل من sialic to - t. لتثبيت G. من الممكن استخدام محلول 10٪ من الفورمالين عند درجة مئوية من 0 إلى 4 درجات خلال 24-48 ساعة. هناك طرق للتثبيت مع إضافة بعض الأملاح إلى الفورمالين ، بالإضافة إلى العديد من المنظفات الكاتيونية (انظر) ، والتي تساهم في الحفاظ بشكل أفضل على السكريات وتمايزها الكيميائي النسيجي اللاحق. يجب إعطاء الأفضلية لطريقة التجميد والتجفيف للأقسام متبوعة بالتضمين في البارافين. هناك عدد كبير من الطرق الكيميائية النسيجية وتعديلاتها للكشف عن السكريات ، ولكن ليست جميعها موثوقة بشكل كاف ومتاحة من الناحية العملية. الأكثر موثوقية مع الاستخدام الإلزامي لتفاعلات التحكم والمبررة من وجهة نظر الكيمياء هي طريقة McManus-Hotchkiss-Shabadash. في مختبرات بلدنا ، غالبًا ما يستخدم تعديل Shabadash. تعتمد الطريقة على أكسدة مجموعات 1،2-جليكول من عديد السكاريد مع ملح اليود ، متبوعًا بتحديد الألدهيدات التي تم الحصول عليها نتيجة تفاعل الفوشسين-الكبريتية مع ذلك (كاشف شيف). في مناطق توطين البروتينات المخاطية والسكرية ، يتطور تلطيخ أحمر أرجواني متفاوت الشدة. بالإضافة إلى هذه المركبات ، يكشف التفاعل أيضًا عن الجليكوجين والجليكوليبيدات والألدهيدات الحرة. يمكن أن تظهر الألدهيدات غير النوعية أيضًا نتيجة لأكسدة المركبات ذات الروابط غير المشبعة أثناء تثبيت المادة بالفورمالين. لذلك ، للحصول على نتائج موثوقة ، من الضروري التحكم الدقيق في الكيمياء النسيجية: أولاً وقبل كل شيء ، من الضروري استبعاد وجود الألدهيدات الحرة وغير النوعية ، وإذا كانت موجودة ، من الضروري إجراء تفاعل مانع. باستخدام دياستاز الشعير (في الحالات القصوى ، الأميليز اللعابي) ، يمكن استبعاد وجود الجليكوجين.

الكواشف اللازمة: fuchsin الأساسي البلوري (أو ما يسمى fuchsin الأساسي لـ fuchsin-sulphurous لك) ، 1 N. حمض الهيدروكلوريك أو البوتاسيوم أو ميتابيسلفيت الصوديوم (K 2 S 2 O 5 أو Na 2 S 2 O 5) ، فترة أو ملح بوتاسيوم أفضل (KIO 4) ، دياستاز الشعير عالي النقاء ، هيدروكسيل أمين هيدروكلوريد. لتفاعل الأستلة: بيريدين اللامائي وأنهيدريد الخل ، 0.1 ن. البوتاسيوم الكاوية (KOH) ، دواء النورامينيداز. تتم إزالة الدهون عن طريق المعالجة بمذيبات مختلفة (على سبيل المثال ، خليط ساخن من الكلوروفورم وكحول الميثيل).

تقدم التعريف. يتم معالجة المقاطع التسلسلية ، التجريبية والتحكمية ، بمحلول بريدات البوتاسيوم ، وغسلها سريعًا في الماء ، وتوضع في كاشف شيف ، ثم تُغسل في محلول طازج من بيسلفيت (10 مل من محلول 10٪ من ميتابيسلفيت البوتاسيوم ، 10 مل من 1 نيوتن. حمض الهيدروكلوريك و 200 مل من الماء المقطر). يتم غسل المقاطع جيدًا بكمية كبيرة من الماء ، وتجفيفها بالكحول ، وتنظيفها بالزيلين ، وتثبيتها في بلسم كندي محايد.

يؤكد تفاعل الأستلة لمجموعات الجليكول واستخدام النيورامينيداز موثوقية النتائج التي تم الحصول عليها.

فهرس Anasashvili A. Ts. البروتينات السكرية لمصل الدم والبول ، M. ، 1968 ، ببليوغر ؛ Widershine G. يا المركبات المحتوية على الكربوهيدرات ، وتكوينها الحيوي ودورها في الخلية الحيوانية ، Molek. بيول ، ت. 10 ، رقم 5 ، ص. 957 ، 1976 ، ببليوغر ؛ البروتينات السكرية ، أد. A. Gottschalk ، العابرة. من الإنجليزية ، المجلد .1 - 2 ، M. ، 1969 ؛ D ere-vitskaya V. A. كيمياء البروتينات السكرية ، Usp. بيول. كيمياء. إد. ب.ن.ستيبانينكو ، المجلد 8 ، ص. 168 ، موسكو ، 1967 ؛ القواعد الارشاديةعلى استخدام السريرية الموحدة طرق المختبربحث ، محرر. في.منشيكوف ، موسكو ، 1973. بيرس E. الكيمياء النسيجية ، العابرة. من الإنجليزية ، ص. 741 وآخرون ، م ، 1962 ؛ مبادئ وطرق تحليل النسيج الخلوي الكيميائي في علم الأمراض ، أد. A. P. Avtsyna وآخرون ، ص. 7 ، L. ، 1971 ؛ سبيرو آر جي بروتينات سكرية ، أدفانك. بروتين كيم ، ص 27 ، ص. 349 ، 1973 ، ببليوغر.

G. Ya. Wiederschein؛ A. Ts. Anasashvili (meth. research) ، R. A. Simakova (gist.).

  1. زيادة في الدم (مصل) [إنزيم] يسمى (فرط / إنزيم / إميا). إذا كان هذا الإنزيم موجودًا بشكل طبيعي داخل الخلايا ، فغالبًا ما يكون هناك فرط / إنزيم / emia علامة على الدمارالخلايا. التوفرإنزيم في الدم حدد بواسطةمعدل التفاعل الكيميائي المحفز بواسطة هذا الإنزيم - عند إضافة ركيزة هذا الإنزيم إلى مصل الاختبار ("في المختبر"). بعبارة أخرى ، يتم الحكم على [الإنزيم] في المصل حسب النشاطإنزيم.
№ انزيم (انزيم) مرض
1. الأميليز في البول (يدخل البول من الدم) التهاب البنكرياس
2. ليباز
3. الأميليز في الدم التهاب البنكرياس (مع الليباز البولي والأميليز) أو التهاب الغدة النكفية
4. كيناز الكرياتين (CK) احتشاء أو أمراض العضلات والهيكل العظمي
5. لد 1 احتشاء (مع الذبحة الصدرية لا توجد زيادة في LDH)
6. لد 5 أمراض الكبد (اليرقان الكبدي) أو عضلات الهيكل العظمي
7. ALT أكبر من AST أمراض الكبد (التهاب الكبد ، إلخ ؛ اليرقان الكبدي)
8. AST أكثر من ALAT نوبة قلبية (أو تدمير شديد لخلايا الكبد: مع تدمير الميتوكوندريا الخاصة بهم)
9. الفوسفاتيز القلوي (AP) الكساح أو أمراض العظام الأخرى (إذا لم يكن هناك HGT) أو اليرقان الانسدادي(إذا كان مع GGT)
جاما جلوتاميل / ترانسفيراز (GGT) إدمان الكحول (إذا لم يكن ALP) أو اليرقان الانسدادي (إذا كان مع ALP)

في بعض الحالات ، لإجراء التشخيص ، من الضروري تحديد نشاط ليس إنزيمًا واحدًا ، ولكن اثنين.

15. البول الجلوكوز وأسبابه وقيمته التشخيصية.

بخير الجلوكوزالقليل جدا في البول< 0,5 г/сутки, или < 0,16 г/л), что не определяется обычными методами. Глюкозурией считают наличие в моче الجلوكوز، والتي يتم الكشف عنها عن طريق اختبار معياري محدد. يتطور بيلة سكرية عندما يتطور المحتوى الجلوكوزفي البلازما دموبالتالي ، في الترشيح الكبيبي يتجاوز بشكل كبير قدرة إعادة امتصاص الأنابيب الكلوية.

يحدث هذا مع أي زيادة. جلوكوز الدمخاصة نتيجة الامتصاص السريع الجلوكوزفي الأمعاء (متلازمة الإغراق بعد استئصال المعدة ، الحمل الطبيعي) ؛ في أمراض الغدد الصماء(داء السكري ، التسمم الدرقي ، العملقة ، ضخامة النهايات ، متلازمة كوشينغ ، تضخم قشرة الغدة الكظرية) ؛ في إصابة كبيرة، شلل ، احتشاء عضلة القلب ، الكورتيكوستيرويدات عن طريق الفم ، الحروق ، الالتهابات ، ورم القواتم.

لوحظ حدوث بيلة جلوكوزية في الكلى مع حدوث تلف وزيادة في نفاذية الأنابيب الكلوية ، اعتلال الأنابيب (مرض فانكوني) ، والذي يصاحبه زيادة في البول ، والبروتين ، والأحماض الأمينية ، والبيكربونات ، والفوسفات ، والكالسيوم ، والبوتاسيوم. توجد بيلة سكرية في مرض السكري الكلوي (طفرة في ناقل أحادي السكاريد وانخفاض إعادة الامتصاص) ، بيلة جلوكوزية كلوية ثانوية ، مع الأمراض المزمنةالكلى. في المرضى السكريتركيز الجلوكوزفي البول من 0.5 إلى 12٪. إن اختفاء الجلوكوز في مرضى السكري على المدى الطويل هو نتيجة للفشل الكلوي المصاحب.

بيلة سكرية يمكن أن تحاكي بيلة اللاكتوز في النساء المرضعات ، بيلة الفركتوز وبيلة ​​غالاكتوسوريا في الأمراض الوراثية التمثيل الغذائي للكربوهيدرات. تحدث بيلة الجلوكوز عند التسمم بالمورفين ، الإستركنين ، الكلوروفورم ، الفوسفور.

16. أهمية تحديد الكالسيوم 2+ والفوسفات في مصل الدم.

معدل الكالسيوم دم 2,1 -2.6 مليمول / لتر. المستوى فوق 3.5-3.75 مهدد للحياة ، محتملمصيبة، توقف مفاجئقلوب.

معدل الفوسفات 0.8- 1 .4 مليمول / لتر

  1. قيمة التعريف C A L T I A ​​و PHO S P H A T Aفي مصل الدم.

التغيرات في [الكالسيوم] و [الفوسفات] في مصل الدم: أولاً ، هي عاقبةبعض الانتهاكات وبالتالي تشير إلى وجود هذه الانتهاكات. ثانيًا ، يمكن أن تسبب اضطرابات معينة وبالتالي تشير إلى خطر الإصابة بهذه الاضطرابات.

أسباب التغيرات في تركيز الكالسيوم والفوسفات: 1) سوء التغذية (تناول كميات مفرطة أو غير كافية من الكالسيوم والفوسفات والغذاء) ، 2) خلل التنظيمو [الفوسفات] ، الناجم عن اضطرابات في إنتاج الهرمونات التي تنظم و [الفوسفات].

مع عدم كفاية تناول الكالسيوم والفوسفات من الطعام و [الفوسفات] في البلازما ، يمكن أن ينخفض ​​، ولكن ليس بشكل كبير ، لأن الكالسيوم والفوسفات يدخلان إلى البلازما من العظام (إذا انخفض [الفوسفات] أيضًا في البلازما - ولكن هذا يحدث تحت التأثير من هرمونات الكالسيتريول والباراثيرين ونقصها بالتحديد هو الذي يمكن أن يؤدي إلى انخفاض

17. التشخيص البيوكيميائي لالتهاب البنكرياس.

التحليل البيوكيميائيكشف الدم مستوى متقدمإنزيمات الأميليز ، التفسيرات: يتم إنتاج الأميليز عن طريق PZhZh والغدد اللعابية ، ومنه يدخل القنوات في الجهاز الهضمي للهضم (لهضم النشا الغذائي: تقسيم النشا إلى مالتوز)) - يدخل الأميليز PZhZh في الاثني عشر ، والأميلاز الغدد اللعابيةيذهب إلى تجويف الفم. يجب ألا يكون هناك أميليز في الدم ، ووجود الأميليز في الدم هو نتيجة لتلف SF أو PG. فقط PZhZh amylase (إذا كان في الدم) يمكنه الوصول إلى البول ، ولا يمكن لـ SJ amylase الوصول إلى البول. يتم إنتاج الليباز في البنكرياس ، ولكن ليس في SF6. الرجل يتحدث عنه α أميليز. لا يوجد لدى الشخص β-amylase ، لأنه من الأميليز الذي يسمح للشخص بتناول الورق بنفس طريقة الخبز - هذا الأميليز يشق روابط β-glycosidic في السليلوز. يحفز α-amylase انقسام المالتوز من النشا أو الجليكوجين الغذائي


معلومات مماثلة.