kapitolaIV.9.

Metabolizmus bielkovín

Dôležitým kritériom pre nutričnú hodnotu bielkovín je dostupnosť aminokyselín. Aminokyseliny väčšiny živočíšnych bielkovín sa počas trávenia úplne uvoľňujú. Výnimkou sú proteíny podporných tkanív (kolagén a elastín). Proteíny rastlinného pôvodu sú v tele mäsožravcov zle stráviteľné, tk. obsahujú veľa vlákniny a niekedy inhibítory proteázy (sója, hrach). U prežúvavcov sú rastlinné bielkoviny trávené enzýmami bachorovej mikroflóry. Základným kritériom pre hodnotu potravinového proteínu je zloženie aminokyselín. Čím viac esenciálnych aminokyselín obsahuje, tým je tento proteín pre telo užitočnejší.

Trávenie a vstrebávanie bielkovín

V ústachdutiny nedeje sa.

v žalúdkuhlavné bunky sliznice vylučujú pepsinogén, prekurzor proteolytického enzýmu pepsín. V dôsledku autokatalýzy v kyslom prostredí žalúdočnej šťavy dochádza k aktivácii enzýmu. Kyselina chlorovodíková udržuje pH v rozmedzí 1,5-2,0. To sú optimálne podmienky pre aktívnu prácu enzýmu. V kyslom prostredí prechádzajú kŕmne bielkoviny denaturáciou, čo ich robí prístupnejšími pre enzymatickú proteolýzu. Pepsín rýchlo hydrolyzuje peptidové väzby tvorené aromatickými aminokyselinami v proteínoch a pomaly väzby medzi leucínom a dikarboxylovými aminokyselinami.

V tenkom čreve dochádza k ďalšej hydrolýze peptidov na aminokyseliny. Pankreatická šťava tam vstupuje s pH 7,8-8,2. Obsahuje neaktívne prekurzory proteázy: trypsinogén, chymotrypsinogén, prokarboxypeptidáza, proelastáza. Črevná sliznica produkuje enzým enteropeptidáza, ktorý aktivuje trypsinogén na trypsín a ten už všetky ostatné enzýmy. Proteolytické enzýmy sa nachádzajú aj v bunkách črevnej sliznice, takže po ich vstrebaní dochádza k hydrolýze malých peptidov. Konečným výsledkom pôsobenia enzýmov žalúdka a čriev je rozklad takmer celej hmoty potravinových bielkovín na voľné aminokyseliny.

K absorpcii aminokyselín dochádza v tenkom čreve. Je to aktívny proces a vyžaduje energiu. Hlavným transportným mechanizmom je gama-glutamylový cyklus. Zahŕňa 6 enzýmov a tripeptid glutatión(glutamylcysteinylglycín). Kľúčový enzým gama-glutamyltransferáza. Okrem toho proces absorpcie AA vyžaduje prítomnosť iónov Na+ . Aminokyseliny vstupujú do portálneho obehu – do pečene a do celkového obehu. Pečeň a obličky intenzívne absorbujú aminokyseliny, mozog selektívne absorbuje metionín, histidín, glycín, arginín, glutamín, tyrozín.

V hrubom čreve peptidy a AA, ktoré sa z akéhokoľvek dôvodu neabsorbujú (nedostatok alebo nízka aktivita proteolytických enzýmov, narušenie transportných procesov AA), podliehajú procesom rozpadu. To produkuje produkty ako: fenol, krezol, sírovodík, metylmerkaptán, indol, skatole, ako aj skupina zlúčenín pod spoločný názov"mŕtve jedy" - kadaverín, putrescín. Tieto látky sa vstrebávajú do krvi a vstupujú do pečene, kde sú s nimi konjugované kyselina glukurónová a ďalšie procesy neutralizácie (podrobnejšie pozri kapitolu "Biochémia pečene"). Potom sa vylučujú močom .

Trávenie bielkovín u prežúvavcov

Pôsobením enzýmov bachorovej mikroflóry sa bielkoviny hydrolyzujú na AA, ktoré možno využiť dvoma spôsobmi:

1) ísť na syntézu proteínov bachorovej mikroflóry;

2) prejsť procesom fermentácie;

Novovytvorená mikroflóra vstupuje do slezu a následne podlieha pôsobeniu enzýmov, ako u monogastrických zvierat. Fermentácia AA končí tvorbou prchavých mastných kyselín (VFA: mliečna, maslová, octová, propiónová) a amoniaku. Tieto produkty zase idú:

1) na syntézu proteínov bachorovej mikroflóry;

2) vstúpiť do krvi a prejsť na energetické potreby.

Spôsoby využitia AA v tele

1) syntéza telu vlastných bielkovín (pozri kapitolu "Biosyntéza matrice");

2) s energetickým deficitom účasť na TTC (obr. 4.9.1.);

3) účasť na tvorbe biologicky aktívnych látok (BAS).

Množstvo aminokyselín v bunkách podlieha chemickej modifikácii:

1) oxidatívna deaminácia alebo je štiepenie aminoskupiny katalyzované enzýmami triedy aminooxidázy. Sú veľmi špecifické a neaktívne. Jediný vysoko aktívny enzým, ktorý pôsobí v pečeni a mozgu, je glutamátdehydrogenáza (GDH). Katalyzuje transformáciu kyselina glutámová V alfa-ketoglutarická;

2) transaminované. Medzi amino a ketokyselinami dochádza k výmene aminoskupiny za ketoskupinu. Kyselina glutámová interaguje s pyrohroznový, čo má za následok tvorbu kyseliny alfa-ketoglutarovej a alanín;

3) dekarboxylácia alebo odštiepenie karboxylovej skupiny za vzniku C02 a amínu. Katalyzujte dekarboxylázovú reakciu. V tkanivách sú tieto procesy vystavené hlavne histidínu, tyrozínu a kyseline glutámovej. Tvoria histamín, tyramín, kyselina gama-aminomaslová.

Histamínje produkt dekarboxylácie histidínu. Hromadí sa v žírnych bunkách. V sliznici žalúdka aktivuje syntézu pepsínu a kyseliny chlorovodíkovej. Je to jeden z mediátorov zápalu.

SerotonínTvorí sa z tryptofánu najmä v neurónoch hypotalamu a mozgového kmeňa. Je sprostredkovateľom týchto neurónov. Rozkladá sa monoaminooxidázou, zvyčajne v pečeni.

dopamínje derivát tyrozínu. Je sprostredkovateľom vedenia nervových impulzov, ako aj prekurzorom melanínu, noradrenalínu A adrenalín.

K hnilobným procesom v tenkom čreve dochádza aj pôsobením dekarboxyláz.

Biosyntéza aminokyselín

Ak sa nenahraditeľné AA musia nutne dostať do tela s jedlom, potom je možné v prípade ich nedostatku vzájomne syntetizovať nahraditeľné AA. 8 aminokyselín je úplne zameniteľných: Ala, Ask, Asp, Glk, Gln, Ser, Gln a Pro. Východiskové zlúčeniny pre ich biosyntézu sú zložky glykolytického reťazca a TCA. Pridanie aminoskupiny sa častejšie uskutočňuje za účasti glutamátdehydrogenázy. Alanín z pyruvátu, asparagín z fumarátu, glutamín z alfa-ketoglutarátu, z neho aj prolín, ornitín a arginín, serín a glycín z 3-fosfoglycerátu. Aspartát môže byť tiež vytvorený z oxalacetátu s použitím aminoskupiny z glutamátu (F:AcAt) ako donoru aminoskupiny. Alanín za účasti enzýmu Alat z pyruvátu (aminoskupina aj z glutamátu). V tele sa môže syntetizovať množstvo ďalších AA, ale zložitejšími mechanizmami.

Biosyntéza komplexných proteínov

Purínové a pyrimidínové nukleotidy. Purínový skelet vzniká niekoľkými reakciami z aspartátu, formylu, glutamínu, glycínu a CO 2 . Pyrimidínový skelet z glutamínu, kyseliny asparágovej a CO 2 .

katabolizmus purínové nukleotidy vyvrcholí formáciou kyselina močová. Katabolizmus pyrimidínových nukleotidov - alanínu a kyseliny aminomaslovej.

Syntéza hemoglobínu zahŕňa tvorbu globínu a hému. Globín sa syntetizuje ako všetky proteíny.

Hemové prekurzory sú sukcinyl CoA a glycín. Z nich sa tvorí kyselina aminolevulová(E: aminolevulitát syntetáza). Dve molekuly kyseliny aminolevulínovej kondenzujú za vzniku porfobilinogénu ( E: porfobilinogén syntetáza). Štyri molekuly porfobilinogénu kondenzujú na tetrapyrolovú zlúčeninu, na ktorú sa modifikuje protoporfyrín. Posledným krokom je pridanie železa ( E: ferrochelatáza).

Zničenie hemoglobínu prebieha v nasledujúcom poradí:

1) otvorenie pyrolového kruhu s tvorbou verdoglobínu;

2) odstránenie železa, po ktorom sa získa biliverdoglobín;

3) štiepenie globínu za vzniku biliverdin;

4) redukcia metínovej skupiny dať bilirubínu.

Bilirubín je dodávaný do pečene krvným obehom, kde je jeho časť esterifikovaná za účasti UTP-glukuronyltransferázy. Esterifikovaný bilirubín sa nazýva priamy (viazaný) a neesterifikovaný - nepriamy (voľný).

Viazaný bilirubín sa vylučuje žlčou do dvanástnika, kde sa po sérii premien pôsobením enzýmov mikroflóry mení na sterkobilín a vylučuje sa stolicou alebo na urobilín a vylučuje sa močom. Zvýšenie obsahu bilirubínu v krvi sa nazýva bilirubinémia.

Neutralizácia amoniaku

Vzniká najmä pri deaminácii aminokyselín.

1) Redukčná aminácia sa vyskytuje v malom objeme a je nevýznamná.

2) Tvorba amidov kyseliny asparágovej a kyseliny glutámovej (asparagín a glutamín). Tento proces prebieha hlavne v nervovom tkanive, kde je veľmi dôležité neutralizovať amoniak.

3) K tvorbe amónnych solí dochádza v obličkovom tkanive (chlorid amónny sa odstraňuje močom).

4) Hlavnou cestou je syntéza močoviny. Vyskytuje sa v cykle močoviny alebo ornitínovom cykle.

Priblížili sme sa najdôležitejším aspektom v plánovaní výživy športovcov. Témou nášho článku sú bielkoviny metabolické procesy. V novom materiáli nájdete odpovede na otázky: čo je metabolizmus bielkovín, akú úlohu zohrávajú bielkoviny a aminokyseliny v tele a čo sa stane, ak metabolizmus bielkovín.

Všeobecná podstata

Väčšina našich buniek sa skladá z bielkovín (proteín). To je základom života organizmu a jeho stavebného materiálu.

Proteíny regulujú tieto procesy:

• mozgová aktivita;
• trávenie trihydroglyceridov;
• syntéza hormónov;
• prenos a ukladanie informácií;
• pohyb;
• ochrana pred agresívnymi faktormi;

Poznámka: Prítomnosť bielkovín priamo súvisí so syntézou inzulínu. Bez toho, aby sa tento prvok syntetizoval, je zvýšenie hladiny cukru v krvi len otázkou času.

• tvorba nových buniek - najmä vďaka proteínovým štruktúram sa regenerujú pečeňové bunky;
• transport lipidov a iných dôležitých zlúčenín;
• premena lipidových väzieb na mazivá pre kĺby;
• kontrola metabolizmu.



A desiatky ďalších funkcií. V skutočnosti sme bielkoviny my. Preto sú ľudia, ktorí odmietajú jesť mäso a iné živočíšne produkty, stále nútení hľadať alternatívne zdroje bielkovín. V opačnom prípade budú ich vegetariánsky život sprevádzať dysfunkcie a patologické nezvratné zmeny.

Nech to znie akokoľvek zvláštne, ale malé percento bielkovín sa nachádza v mnohých produktoch. Napríklad obilniny (všetky okrem krupice) obsahujú až 8 % bielkovín, aj keď s neúplným zložením aminokyselín. Čiastočne sa tým kompenzuje nedostatok bielkovín, ak chcete ušetriť na mäse a športová výživa. Pamätajte však, že telo potrebuje rôzne bielkoviny - pohánka samotná neuspokojí potrebu aminokyselín. Nie všetky bielkoviny sa štiepia rovnako a všetky ovplyvňujú činnosť organizmu rôznym spôsobom.




V tráviacom trakte dochádza k rozkladu bielkovín pod vplyvom špeciálnych enzýmov, ktoré pozostávajú aj z proteínových štruktúr. V skutočnosti ide o začarovaný kruh: ak je v tele dlhodobý nedostatok proteínových tkanív, potom nové proteíny nebudú schopné denaturovať na jednoduché aminokyseliny, čo spôsobí ešte väčší nedostatok.

Dôležitý fakt: proteíny sa môžu podieľať na energetickom metabolizme spolu s lipidmi a sacharidmi. Faktom je, že glukóza je nezvratná a najjednoduchšia štruktúra, ktorá sa mení na energiu. Na druhej strane, proteín, aj keď so značnými energetickými stratami v procese konečnej denaturácie, môže byť premenený na. Inými slovami, telo je v kritickej situácii schopné využiť bielkoviny ako palivo.

Na rozdiel od sacharidov a tukov sa bielkoviny vstrebávajú presne v takom množstve, aké je potrebné pre fungovanie organizmu (vrátane udržiavania stáleho anabolického pozadia). Telo si neukladá žiadne prebytočné bielkoviny. Jediná vec, ktorá môže zmeniť túto rovnováhu, je príjem analógov testosterónového hormónu (anabolické steroidy). Primárnou úlohou takýchto liekov nie je vôbec zvýšenie ukazovateľov sily, ale zvýšenie syntézy ATP a proteínových štruktúr, vďaka čomu a.

Etapy metabolizmu bielkovín

Metabolické procesy bielkovín sú oveľa komplikovanejšie ako uhľohydráty a. Ak sú totiž uhľohydráty len energiou a mastné kyseliny vstupujú do buniek takmer nezmenené, potom hlavný staviteľ svalového tkaniva prechádza v tele radom zmien. V niektorých fázach môžu byť bielkoviny dokonca metabolizované na sacharidy a teda na energiu.



Zvážte hlavné fázy metabolizmu bielkovín v ľudskom tele, počnúc ich príjmom a uzavretím budúcich aminokyselín slinami denaturovaného alkoholu a končiac konečnými produktmi života.

Poznámka: povrchne zvážime biochemické procesy, ktoré nám umožnia pochopiť samotný princíp trávenia bielkovín. To bude stačiť na dosiahnutie športových výsledkov. V prípade porušenia metabolizmu bielkovín je však lepšie konzultovať s lekárom, ktorý určí príčinu patológie a pomôže ju odstrániť na úrovni hormónov alebo syntézy samotných buniek.

Etapa	Čo sa deje	esencia
Primárny vstup bielkovín	Pod vplyvom slín sa štiepia hlavné glykogénové väzby, ktoré sa menia na najjednoduchšiu glukózu, zostávajúce fragmenty sú zapečatené na následnú prepravu.	V tomto štádiu sú hlavné bielkovinové tkanivá v zložení potravy oddelené do samostatných štruktúr, ktoré budú následne strávené.
Trávenie bielkovín	Vplyvom pankreatínu a iných enzýmov dochádza k ďalšej denaturácii na proteíny prvého rádu.	Telo je nakonfigurované tak, že dokáže získať aminokyseliny len z najjednoduchších reťazcov bielkovín, na ktoré pôsobí s kyselinou, aby bol proteín lepšie odbúrateľný.
Rozklad na aminokyseliny	Pod vplyvom buniek vnútornej črevnej sliznice sa denaturované bielkoviny vstrebávajú do krvi.	Už zjednodušenú bielkovinu telo rozloží na aminokyseliny.
Rozdelenie na energiu	Pod vplyvom obrovského množstva náhrad inzulínu a enzýmov na trávenie sacharidov sa proteín rozkladá na najjednoduchšiu glukózu.	V podmienkach, keď telu chýba energia, bielkovinu nedenaturuje, ale pomocou špeciálnych látok ju okamžite rozloží na úroveň čistej energie.
Redistribúcia tkanív aminokyselín	Proteínové tkanivá, ktoré cirkulujú vo všeobecnom krvnom obehu, sú pod vplyvom inzulínu transportované do všetkých buniek, čím sa obnovujú potrebné aminokyselinové väzby.	Proteíny, putujúce telom, obnovujú chýbajúce časti, a to ako vo svalových štruktúrach, tak aj v štruktúrach spojených s hormonálnou stimuláciou, mozgovou činnosťou či následnou fermentáciou.
Kompilácia nových proteínových tkanív	Vo svalových tkanivách sa aminokyselinové štruktúry viažu na mikrofraktúry a vytvárajú nové tkanivá, čo spôsobuje hypertrofiu svalových vlákien.	Aminokyseliny v správne zloženie sa premieňajú na svalové bielkovinové tkanivo.
sekundárny metabolizmus bielkovín	Ak je v tele prebytok proteínových tkanív, tie sa pod sekundárnym vplyvom inzulínu opäť dostanú do krvného obehu, aby sa premenili na iné štruktúry.	So silným svalové napätie, dlhom hlade alebo pri chorobe telo využíva svalové bielkoviny na kompenzáciu nedostatku aminokyselín v iných tkanivách.
Transport lipidových tkanív	Voľne cirkulujúce proteíny spojené do enzýmu lipázy pomáhajú transportovať a tráviť polynenasýtené mastné kyseliny spolu so žlčou.	Proteín sa podieľa na transporte tukov a syntéze cholesterolu z nich. V závislosti od zloženia aminokyselín proteínu sa syntetizuje prospešný aj škodlivý cholesterol.
Odstránenie oxidovaných prvkov (konečné produkty)	Odpadové aminokyseliny v procese katabolizmu sa vylučujú s odpadovými produktmi tela.	Svalové tkanivá poškodené v dôsledku stresu sú transportované von z tela.

Porucha metabolizmu bielkovín

Poruchy metabolizmu bielkovín nie sú pre telo menej nebezpečné ako patológie metabolizmu tukov a uhľohydrátov. Proteíny sa podieľajú nielen na tvorbe svalov, ale takmer na všetkých fyziologických procesoch.

Čo sa môže pokaziť? Ako všetci vieme, najdôležitejším energetickým prvkom v tele sú molekuly ATP, ktoré putujú krvou a distribuujú bunky, ktoré potrebujú. Keď je metabolizmus bielkovín narušený, syntéza ATP sa „rozpadne“ a narušia sa procesy, ktoré nepriamo alebo priamo ovplyvňujú syntézu nových proteínových štruktúr z aminokyselín.

Medzi najpravdepodobnejšie dôsledky metabolických porúch:

• akútna pankreatitída;
• nekróza tkanív žalúdka;
• rakovinové výrastky;
• celkový opuch tela;
• porušenie rovnováhy voda-soľ;
• strata váhy;
• mentálna retardácia a rast u detí;
• neschopnosť stráviť mastné kyseliny;
• nemožnosť transportu odpadových látok cez črevá bez podráždenia cievnych stien;
• ostrý
• zničenie kostného a svalového tkaniva;
• zničenie spojenia neurón-sval;
• obezita;
• Pod vplyvom zmien hormonálnej rovnováhy prevládajú katabolické reakcie nad anabolickými.
• Bez príjmu bielkovín z potravy je nedostatok esenciálnych syntetizovaných aminokyselín.
• Pri absencii dostatočného príjmu sacharidov sa zvyškové bielkoviny katabolizujú na metabolity cukrov.
• Úplná absencia tuku.
• Existujú patológie obličiek a pečene.

Výsledok

Metabolizmus bielkovín v ľudskom tele je zložitý proces, ktorý si vyžaduje štúdium a pozornosť. Na udržanie sebavedomého anabolického pozadia so správnou redistribúciou proteínových štruktúr do nasledujúcich aminokyselín však stačí dodržiavať jednoduché odporúčania:

1. Príjem bielkovín na kilogram tela je rozdielny u trénovaného a netrénovaného človeka (športovcov a nešportovcov).
2. Pre plnohodnotný metabolizmus sú potrebné nielen sacharidy a bielkoviny, ale aj tuky.
3. Hladovanie vždy vedie k zničeniu proteínových tkanív na doplnenie energetických zásob.
4. Bielkoviny sú predovšetkým konzumentmi, nie nositeľmi energie.
5. Optimalizačné procesy v organizme sú zamerané na zníženie spotreby energie s cieľom šetriť zdroje na dlhú dobu.
6. Proteíny nie sú len svalové tkanivá, ale aj enzýmy, mozgová činnosť a mnoho ďalších procesov v tele.

A hlavná rada pre športovcov: nenechajte sa uniesť sójovým proteínom, pretože zo všetkých proteínových kokteilov má najslabšie zloženie aminokyselín. Okrem toho môže zlý čistiaci prostriedok viesť k katastrofálnym následkom - zmenám hormonálnych hladín a. Dlhodobá konzumácia sóje je spojená s nedostatkom nenahraditeľných aminokyselín v tele, ktoré sa stanú hlavnou príčinou porúch syntézy bielkovín.

Metabolizmus bielkovín

Metabolizmus bielkovín je ústredným článkom všetkých biochemických procesov, ktoré sú základom existencie živého organizmu. Charakterizuje sa intenzita metabolizmu bielkovín dusíková bilancia, keďže väčšina telesného dusíka je v bielkovinách. Toto zohľadňuje dusík v krmive, telesný dusík a vylučovaný dusík. Dusíková bilancia môže byť pozitívna (keď dôjde k zvýšeniu hmotnosti zvieraťa a retencii dusíka v tele), rovná nule, alebo je pozorovaná dusíková bilancia (z tela sa vylúči toľko dusíka, koľko prichádza s krmivom) , a negatívne (rozklad bielkovín nie je kompenzovaný kŕmnymi bielkovinami). Charakterizuje sa dusíková bilancia bielkovinové minimum- najmenšie množstvo bielkovín v krmive, ktoré je potrebné na udržanie dusíkovej rovnováhy v tele. Minimum bielkovín, prepočítané na 1 kg živej hmotnosti, má tieto priemerné hodnoty, g:

dojčiaca krava	1
Nelaktujúca krava	0,6-0,7
Ovce	1
Koza	1
Prasa	1
beh koňa	1,24,42
Kôň nefunguje	0,7-0,8

Kŕmne bielkoviny sa delia na plnohodnotné A defektný. Kompletné krmivá obsahujú zvyšky esenciálnych aminokyselín, ktoré si telo zvieraťa nedokáže syntetizovať: valín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, treonín, tryptofán a fenylalanín. Podmienečne esenciálne aminokyseliny sú

histidín, as malá chybička v krmive sa dopĺňa syntézou mikroflóry v tráviacom trakte. Zvyšné aminokyseliny sú neesenciálne a môžu byť syntetizované v tele zvieraťa: alanín, kyselina asparágová a kyselina glutámová, série. Päť aminokyselín sa považuje za čiastočne esenciálnych: arginín, glycín, tyrozín, cystín a cysteín. Iminokyseliny prolín a hydroxyprolín sa môžu v tele syntetizovať.

v rôznych krmivách a produkty na jedenie obsahuje nerovnaké množstvo bielkovín,%:

Hrachová fazuľa	26	kŕmne kvasnice	16
sójové bôby	35	Zemiak	2,0-5
pšeničné zrno	13	Kapustnica	1,1-1,6
Kukuričné ​​zrno	9,5	Mrkva	0,8-1
zrnko ryže	7,5	Repa	1,6

Živočíšne produkty sú bohaté na kompletné bielkoviny, %:

Chudé hovädzie mäso	21,5	Tvaroh	14,6
Chudé jahňacie	19,8	Syr	20-36
Tučné jahňacie	25	Kuracie vajce	12,6
Bravčový tuk	16,5	kravské mlieko	3,5
Ryby	9-20	Kravské maslo	0,5

Štandardom kompletného proteínu je najčastejšie kazeín, ktorý obsahuje všetky esenciálne aminokyseliny.

Trávenie bielkovín. V tráviacom trakte sa bielkoviny rozkladajú na aminokyseliny a prostatické skupiny.

IN ústna dutina krmivo s obsahom bielkovín sa mechanicky rozdrví, navlhčí slinami a vytvorí hrudku potravy, ktorá sa dostáva do žalúdka cez pažerák (u prežúvavcov - do proventrikulu a slezu, u vtákov - do žľazového a svalnatého žalúdka). Sliny neobsahujú žiadne enzýmy schopné štiepiť potravinové bielkoviny. Rozžuvané kŕmne hmoty sa dostávajú do žalúdka (u prežúvavcov do slezu), premiešajú sa a namočia do žalúdočnej šťavy.

Tráviace šťavy- bezfarebná a mierne opaleskujúca kvapalina s hustotou 1,002-1,010. U človeka sa počas dňa vytvoria asi 2 litre, vo veľkom dobytka- 30, kôň - 20, prasa - 4, pes - 2-3, ovca a koza - 4 litre žalúdočnej šťavy. Sekrécia žalúdočnej šťavy v prvom

(komplexno-reflexná) fáza je určená druhom, vôňou a chuťou potravy, v druhej (neurohumorálnej) fáze - jej chemickým zložením a mechanickým dráždením slizničných receptorov. Žalúdočná šťava obsahuje 99,5 % vody a 0,5 % pevných látok. Medzi husté látky patria enzýmy pepsín, renín, gastrixín, želatináza, lipáza (u ošípaných a amyláza); proteíny - sérové ​​albumíny a globulíny, mukoproteíny hlienu, Castle faktor; od minerály kyseliny (hlavne chlorovodíková) a soli.

Hlavným enzýmom žalúdočnej šťavy je pepsín a kyselina, ktorá vytvára podmienky pre jej katalytické pôsobenie, je chlorovodíková. Hlavné bunky žliaz žalúdočného fundu sa podieľajú na tvorbe pepsínu a parietálne bunky sa podieľajú na tvorbe kyseliny chlorovodíkovej. Zdrojom chloridových iónov je NaCl, ióny H + sú protóny prichádzajúce z krvi do cytoplazmy parietálnych buniek v dôsledku redoxných reakcií (G. D. Kovbasyuk, 1978).

Kyselina chlorovodíková vytvára potrebnú kyslosť pre katalytické pôsobenie enzýmov. Takže u ľudí je pH žalúdočnej šťavy 1,5 - 2,0, u hovädzieho dobytka - 2,17 - 3,14, u koňa - 1,2 - 3,1, u ošípaných - 1,1 - 2,0 , u oviec - 1,9 - 5,6, u vtákov - 3,8 . Kyselina chlorovodíková tiež vytvára podmienky pre premenu pepsinogénu na pepsín, urýchľuje štiepenie bielkovín na jednotlivé zložky, ich denaturáciu, napučiavanie a uvoľňovanie, zabraňuje rozvoju hnilobných a fermentačných procesov v žalúdku, stimuluje syntézu črevných hormónov atď. V laboratórnej praxi stanovte celkovú, voľnú a viazanú kyslosť žalúdočnej šťavy.

Renín (chymozín alebo syridlo) je produkovaný u mladých prežúvavcov žľazami v sliznici syridla. Syntetizovaný ako prorennin, ktorý pri pH

IN žalúdka dochádza k hydrolytickému rozkladu väčšiny kŕmnych bielkovín. Nukleoproteíny sa teda pod vplyvom kyseliny chlorovodíkovej a pepsínu rozkladajú na

nukleové kyseliny a jednoduché bielkoviny. Rozkladá aj iné bielkoviny. Pod vplyvom pepsínu dochádza k štiepeniu peptidových väzieb pozdĺž okrajov molekúl proteínov. Najľahšie sa rozbijú väzby tvorené aromatickými a dikarboxylovými aminokyselinami. Pepsín ľahko štiepi živočíšne bielkoviny (kazeín, myoglobín, myogén, myozín) a niektoré rastlinné bielkoviny tvorené hlavne monoaminodikarboxylovými kyselinami (gliadín a glutelín obilnín), s výnimkou vlnených keratínov, hodvábnych fibroínov, hlienových mucínov, ovomukoidov, niektorých kostí. proteíny a chrupavky.

Niektoré z proteínov sú štiepené inými proteolytickými enzýmami žalúdočnej šťavy, napríklad kolagény - želatinázou, kazeíny - renínom.

Pod vplyvom zložiek žalúdočnej šťavy, predovšetkým kyseliny chlorovodíkovej a enzýmov, sa proteíny v žalúdku hydrolyzujú na prostetické skupiny, albumín, peptóny, polypeptidy a dokonca aj aminokyseliny.

Žalúdočnú sekréciu stimulujú hormóny sliznice tráviaceho traktu: gastrín (v pyloru), enterogastrín (v črevách), histamín (v žalúdku) atď.

Zvláštnosti trávenia bielkovín u prežúvavcov. U prežúvavcov sa hrudka potravy z pažeráka dostáva do proventrikula, kde podlieha dodatočnému mechanickému spracovaniu, pri žuvaní žuvačky sa vracia do ústna dutina, opäť rozdrvené, potom vstúpi do jazvy, sieťky, brožúry a slezu, kde je dokončená prvá fáza trávenia.

V proventrikulu dochádza k chemickému spracovaniu kŕmnych látok pod vplyvom enzýmov baktérií, nálevníkov a húb, ktoré tam symbiotujú. Až 38 % mikróbov v bachore hovädzieho dobytka a 10 % mikróbov v bachore oviec má proteolytickú aktivitu, 70 – 80 % týchto enzýmov je sústredených vo vnútri buniek, 20 – 30 % v tekutine v bachore. Enzýmy pôsobia podobne ako trypsín, štiepia peptidové väzby medzi karboxylovou skupinou arginínu alebo lyzínu a aminoskupinou iných aminokyselín pri pH 5,5-6 a pH 6,5-7. Proteíny pod vplyvom peptidových hydroláz sa štiepia na peptidy, peptidy peptidázami - na oligopeptidy, oligopeptidy - na aminokyseliny. Kukuričný zeín je teda zo 60 % hydrolyzovaný na aminokyseliny a

kazeín - o 90%. Niektoré z aminokyselín sú deaminované bakteriálnymi enzýmami.

Pozoruhodnou vlastnosťou trávenia v proventrikulu je syntéza bielkovín mikroorganizmami z nebielkovinových látok krmiva a produktov jeho spracovania. Prevažnú časť rastlinnej stravy predstavujú sacharidy a predovšetkým vláknina. Celulóza v pankrease sa vplyvom mikrobiálnych enzýmov celuláza a celobiáza rozkladá na a-D(+)-glukóza a β-D(+)-glukóza.

Monózy prechádzajú rôznymi typmi fermentácie, čo vedie k tvorbe mastných kyselín s nízkou molekulovou hmotnosťou. Takže pri fermentácii kyseliny mliečnej spôsobenej Bact. lactis, kyselina mliečna vzniká z glukózy: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 →CHOH - COOH. Pri maslovej fermentácii spôsobenej baktériami rodu Clostridium vzniká kyselina maslová: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 atď.

Množstvo prchavých mastných kyselín v bachore kravy môže dosiahnuť 7 kg za deň. Pri krmive koncentrovanom na seno obsahuje bachor kráv: kyselina octová - 850-1650 g, kyselina propiónová - 340-1160, kyselina maslová - 240-450 g.

V zmysle octová kyselina v bachore ovce sa denne vytvorí 200 – 500 g prchavých mastných kyselín. Ich percento je nasledovné:

Niektoré z týchto kyselín sa využívajú na syntézu mliečneho tuku, glykogénu a iných látok (obr. 22), niektoré slúžia ako materiál na syntézu aminokyselín a vlastného proteínu mikroflórou.

K syntéze aminokyselín mikroflórou v proventrikulu prežúvavcov dochádza v dôsledku dusíkaté produkty fermentácia a amoniak. Zdrojom amoniaku sú produkty rozkladu močoviny, amónne soli a

iné výživové doplnky obsahujúce dusík. Močovina sa teda pod vplyvom enzýmu ureázy produkovaného bachorovou mikroflórou rozkladá na amoniak a oxid uhličitý:

Zdrojom produktov bez dusíka sú najčastejšie ketokyseliny, ktoré vznikli z mastných kyselín (viď vyššie). Táto biosyntéza má zvyčajne charakter redukčnej aminácie:

Z aminokyselín mikroorganizmy syntetizujú proteíny potrebné pre ich existenciu. V závislosti od stravy je možné v bachore kráv syntetizovať 300 – 700 g bakteriálnych bielkovín denne.

Z proventrikulu sa kŕmne hmoty dostávajú do slezu, kde vplyvom kyslej syridlovej šťavy odumierajú mikroorganizmy a ich bielkoviny sa rozkladajú na aminokyseliny.

Zo žalúdka (abomasum) vstupujú kŕmne masy v malých porciách tenké črevo kde je ukončené trávenie bielkovín. Zahŕňa proteolytické enzýmy sekrécie pankreasu a črevnej šťavy. Tieto reakcie prebiehajú v neutrálnom a mierne alkalickom prostredí (pH 7-8,7). V tenkom čreve hydrogénuhličitany pankreatickej sekrécie a črevnej šťavy neutralizujú kyselinu chlorovodíkovú: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3 .

Kyselina uhličitá sa vplyvom enzýmu karboanhydrázy štiepi na CO 2 a H 2 O. Prítomnosť CO 2 prispieva k tvorbe stabilnej emulzie v tráve, ktorá uľahčuje trávenie.

Asi 30 % proteínových peptidových väzieb je štiepených trypsínom. Uvoľňuje sa ako inaktívny trypsinogén a vplyvom enzýmu enterokinázy črevnej sliznice sa mení na aktívny trypsín, pričom stráca hexapeptid, ktorý predtým uzatváral aktívne centrum (obr. 23) Trypsín štiepi peptidové väzby tvorené - COOH skupinami arginínu a lyzín a - NH2 skupiny iných aminokyselín.

Takmer 50% peptidových väzieb je štiepených chymo-trypsínom. Vylučuje sa vo forme chymo-trypsinogénu, ktorý sa vplyvom trypsínu mení na chymo-trypsín. Enzým štiepi peptidové väzby tvorené - skupinami COOH fenylalanínu, tyrozínu a tryptofánu a - skupinami NH 2 iných aminokyselín. Zvyšné peptidové väzby sú štiepené peptidázami črevnej šťavy a pankreatickej šťavy – karboxypeptidázami a aminopeptidázami.

Pankreatická šťava obsahuje kolagenázu (rozkladá kolagén) a elastinázu (hydrolyzuje elastín). Aktivita enzýmov je aktivovaná stopovými prvkami: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ atď. Konečná fáza trávenia bielkovín odráža schéma:

Trávenie bielkovín prebieha v črevnej dutine a na povrchu sliznice (parietálne trávenie).

V črevnej dutine sa štiepia proteínové molekuly a na povrchu sliznice ich "fragmenty": albumózy, peptóny, polypeptidy, tripeptidy a dipeptidy.

Bielkoviny a ich deriváty, ktoré neprešli štiepením v tenkom čreve, ďalej do hrubého čreva podliehajú skaze. Hnijúce - viacstupňové

proces, ktorého sa v určitých štádiách zúčastňujú rôzne mikroorganizmy: anaeróbne a aeróbne baktérie rodov Bacillus a Pseudomonas, nálevníky atď. Pod vplyvom bakteriálnych peptidových hydroláz sa komplexné proteíny štiepia na proteíny a prostetické skupiny. Proteíny sa zasa hydrolyzujú na aminokyseliny a tie podliehajú deaminácii, dekarboxylácii, intramolekulárnemu štiepeniu, oxidácii, redukcii, metylácii, demetylácii atď. Vzniká množstvo toxických produktov, ktoré sa cez črevnú sliznicu vstrebávajú do obehového a lymfatického systému. a sú prenášané po celom tele, otravujú jeho orgány, tkanivá a bunky.

Aminokyseliny teda počas rozpadu v hrubom čreve podliehajú dekarboxylácii, čo vedie k tvorbe toxických amínov, ako je kadaverín a putrescín.

Pri deaminácii (redukčnej, intramolekulárnej, hydrolytickej, oxidačnej) vzniká amoniak, nasýtené a nenasýtené karboxylové kyseliny, hydroxykyseliny a ketokyseliny.

Bakteriálne dekarboxylázy môžu spôsobiť ďalší rozklad karboxylových kyselín za vzniku uhľovodíkov, aldehydov, alkoholov a pod.: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;

Tieto procesy zvyčajne prebiehajú konjugovane a v etapách, čo nakoniec vedie k vzniku širokej škály produktov rozpadu. Takže počas hnilobného rozkladu cyklických aminokyselín vznikajú nasledujúce fenoly.

Hnilobným rozkladom tryptofánu vzniká skatol a indol.

Pri hnilobnom rozklade cystínu a cysteínu vznikajú merkaptány, sírovodík, metán a oxid uhličitý.

Procesy rozpadu bielkovín sa intenzívne rozvíjajú pri kŕmení zvierat nekvalitným krmivom, pri porušovaní kŕmneho režimu, pri ochoreniach tráviaceho traktu (atónia proventrikulu, zápcha), infekčných (kolibacilóza) a parazitárnych ochoreniach (askaridóza). To negatívne ovplyvňuje zdravie a produktivitu zvierat.

Absorpcia bielkovín. Proteíny sú absorbované vo forme aminokyselín, peptidov s nízkou molekulovou hmotnosťou a prostetických skupín. U novonarodených zvierat sa časť neštiepených bielkovín mledziva a mlieka absorbuje. Miesto absorpcie - mikroklky klkov epitelu sliznice tenké črevo. Aminokyseliny prenikajú do bunky cez submikroskopické tubuly mikroklkov a exoplazmatickú membránu v dôsledku procesov difúzie, osmózy, pomocou proteínových nosičov proti koncentračným a elektrochemickým gradientom. V prvom rade sa aminokyselina naviaže na nosič. Je to polyvalentný ión, ktorý má štyri miesta

väzba s neutrálnymi, kyslými a zásaditými aminokyselinami, ako aj s iónom Na +. Po prechode cez membránu sa aminokyselina odštiepi z nosiča a postupne sa pohybuje pozdĺž endoplazmatického retikula a lamelárneho komplexu od apikálneho okraja k bazálnej oblasti enterocytu (obr. 24). Arginín, metionín, leucín sa vstrebávajú rýchlejšie; pomalšie - fenylalanín, cysteín, tyrozín; pomaly - alanín, séria a kyselina glutámová.

V procesoch absorpcie má dôležité miesto sodíková pumpa, pretože chlorid sodný urýchľuje absorpciu.

Mitochondrie poskytujú chemickú energiu vynaloženú v tomto procese.

Proteínový nosič sa podieľa na pohybe aminokyselín okolo bunky. V bazálnej a laterálnej časti bunky sa štiepi komplex nosič + aminokyselina.

Aminokyselina difunduje do medzibunkového priestoru a dostáva sa do obehového resp

lymfatický systém klkov a ióny Na + sa vracajú na povrch bunky a interagujú s novými časťami aminokyselín. Tieto procesy sú regulované nervovým a humorálnym systémom.

V hrubom čreve sa absorbujú produkty rozpadu: fenol, krezol, indol, skatol atď.

medzivýmena. Produkty absorpcie bielkovín cez portálnu žilu vstupujú do pečene. Aminokyseliny, ktoré zostali v krvi po prechode pečeňou pečeňová žila spadnúť do veľký kruh krvný obeh a sú prenášané do jednotlivých orgánov, tkanív a buniek. Niektoré z aminokyselín z medzibunkovej tekutiny vstupujú lymfatický systém, potom veľký kruh krvného obehu.

Krvná plazma obsahuje určité množstvo aminokyselín a polypeptidov. Ich obsah sa po kŕmení zvyšuje.

Krvná plazma je bohatá na glutamín a kyselinu glutámovú.

Väčšina aminokyselín sa spotrebuje na biosyntézu bielkovín, časť na biosyntézu biologicky aktívnych látok (neproteínové hormóny, peptidy, amíny atď.), časť, ktorá sa deaminuje, sa využíva ako energetická surovina a materiál na biosyntézu lipidov, sacharidov, nukleových kyselín atď.

Biosyntéza bielkovín

Biosyntéza bielkovín prebieha vo všetkých orgánoch, tkanivách a bunkách. Najväčšie množstvo bielkovín sa syntetizuje v pečeni. Jeho syntézu vykonávajú ribozómy. Podľa chemickej povahy sú ribozómy nukleoproteíny pozostávajúce z RNA (50-65%) a proteínov (35-50%).

Ribozómy sa tvoria samoskladaním z vopred syntetizovanej RNA a proteínov. Sú zložkami granulárneho endoplazmatického retikula, kde prebieha biosyntéza a pohyb syntetizovaných proteínových molekúl.

Ribozómy v bunke sú vo forme akumulácií od 3 do 100 jednotiek - polyzómy (polyribozómy, ergozómy). Ribozómy sú zvyčajne prepojené akýmsi vláknom viditeľným pod elektrónovým mikroskopom – mRNA (obr. 25).

Každý ribozóm je schopný syntetizovať

nezávisle jeden polypeptidový reťazec, skupina - niekoľko takýchto reťazcov a proteínových molekúl. Príkladom veľkého polyribozomálneho systému môžu byť polyzómy svalového tkaniva syntetizujúce myozín. Polyzóm pozostáva zo 60-100 ribozómov a uskutočňuje biosyntézu proteínovej molekuly, ktorá pozostáva z 1800 aminokyselinových zvyškov.

Biosyntéza bielkovín v bunke prebieha cez sériu etáp.

Aktivácia aminokyselín. Aminokyseliny vstupujú do hyaloplazmy z medzibunkovej tekutiny v dôsledku difúzie, osmózy alebo aktívneho prenosu. Každý typ aminokyselín a iminokyselín interaguje so svojím aktivačným enzýmom – aminoacylsyntetázou. Reakcia je aktivovaná katiónmi Mg2+, Mn2+ a Co2+. Produkuje sa aktivovaná aminokyselina.

Spojenie aktivovaných aminokyselín s tRNA. V druhom štádiu biosyntézy bielkovín sa aktivujú aminokyseliny (aminoacyladenyláty) z ich zlúčenín s

Zodpovedajúce enzýmy sa prenesú do cytoplazmatickej tRNA. Proces je katalyzovaný aminoacyl-RNA syntetázami.

Aminokyselinový zvyšok je spojený karboxylovou skupinou s hydroxylom druhého atómu uhlíka ribózy nukleotidu tRNA.

Transport aktivovaného komplexu aminokyselín s tRNA do bunkového ribozómu. Aktivovaná aminokyselina spojená s jej tRNA sa prenesie z hyaloplazmy do ribozómu. Tento proces je katalyzovaný špecifickými enzýmami, ktorých je v tele najmenej 20,

Množstvo aminokyselín je transportovaných niekoľkými tRNA (napríklad valín a leucín sú transportované tromi tRNA). Tento proces využíva energiu GTP a ATP.

Väzba aminoacyl-tRNA na komplex mRNA-ribozóm. Aminoacyl-tRNA, ktorá sa blíži k ribozómu, interaguje s mRNA. Každá tRNA má oblasť, ktorá pozostáva z troch nukleotidov, - antigsodon. V mRNA zodpovedá oblasti s tromi nukleotidmi - kodón. Každý kodón zodpovedá antikodónu tRNA a jednej aminokyseline. Počas biosyntézy sa na ribozóm naviažu aminokyseliny vo forme aminoacyl-tRNA, ktoré sa následne spoja do polypeptidového reťazca v poradí určenom umiestnením ko-dónov v mRNA.

Iniciácia polypeptidového reťazca. Po spojení dvoch susedných aminoacyl-tRNA s kodónmi mRNA svojimi antikodónmi sa vytvoria podmienky pre syntézu polypeptidového reťazca. Vznikne prvá peptidová väzba. Tieto procesy sú katalyzované peptidovými syntetázami, aktivovanými katiónmi Mg 2+ a proteínovými iniciačnými faktormi - F 1, F 2 a F 3 . Zdrojom chemickej energie je

GTP. Spojenie vzniká v dôsledku CO skupiny prvej a NH2 skupiny druhej aminoacyl-tRNA.

Tieto reakcie prebiehajú na voľnej podjednotke 30S. Podjednotka 50S sa pripojí k iniciačnému komplexu a spoja sa za vzniku ribozómu spojeného s mRNA. Každý iniciačný krok vyžaduje jednu molekulu GTP.

predĺženie polypeptidového reťazca. Iniciácia polypeptidového reťazca začína od N-konca, pretože skupina -NH2 prvej aminokyseliny je zachovaná vo výslednom dipeptide. Prvá tRNA, ktorá priniesla svoju aminokyselinu, sa odštiepi od komplexu mRNA-ribozóm a „ide“ do hyaloplazmy pre novú aminokyselinu. Dipeptid spojený s druhou tRNA (pozri vyššie) interaguje s treťou amino-acyl-tRNA, vytvorí sa tripeptid a druhá tRNA zostúpi z ribozómu do hyaloplazmy atď. Peptidový reťazec sa tak predĺži (predĺži). postupného pridávania nových aminokyselinových zvyškov. Ribozóm sa postupne pohybuje pozdĺž mRNA a mení informácie v ňom zakódované na jasne organizovaný polypeptidový reťazec. S každým krokom ribozómu sa vytvorí nová peptidyl-tRNA, zvýšená o jeden aminokyselinový zvyšok. Proces je katalyzovaný peptidyltransferázou a aktivovaný katiónmi Mg 2+ a proteínovými faktormi (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Zdrojom energie je GTP. Na polyzóme sa synchrónne syntetizuje niekoľko peptidových reťazcov. Takto vzniká primárna štruktúra molekuly proteínu.

Ukončenie polypeptidového reťazca. Ribozóm, na povrchu ktorého bol syntetizovaný polypeptidový reťazec, sa dostane na koniec reťazca mRNA a „zoskočí“ z neho; nový ribozóm sa pripojí k opačnému koncu mRNA na jeho mieste, čím sa uskutoční syntéza ďalšej molekuly polypeptidu. Polypeptidový reťazec sa odpojí od ribozómu a uvoľní sa do hyaloplazmy. Táto reakcia sa uskutočňuje pomocou špecifického uvoľňovacieho faktora (faktor R), ktorý je spojený s ribozómom a uľahčuje hydrolýzu esterovej väzby medzi polypeptidom a tRNA. Všetky stupne sú zhrnuté v schéme (farba, tabuľka III).

V hyaloplazme sa z polypeptidových reťazcov tvoria jednoduché a zložité proteíny. Vznikajú sekundárne, terciárne a v niektorých prípadoch aj kvartérne štruktúry molekuly proteínu.

Obnova bielkovín v tele. Proteíny sú v dynamickom stave, podstupujú neustále procesy syntézy a rozkladu. V priebehu života sa postupne „opotrebúvajú“ – ničia sa ich kvartérne, terciárne, sekundárne a primárne štruktúry. Funkčné skupiny proteínov sú inaktivované a väzby v molekule proteínu sú zničené. Je potrebné nahradiť „opotrebované“ molekuly bielkovín novými.

V závislosti od stupňa poškodenia molekuly proteínu dochádza k jej čiastočnej alebo úplnej obnove. V prvom prípade sa vplyvom špeciálnych enzýmov obnovujú malé úseky polypeptidových reťazcov alebo jednotlivé aminokyselinové zvyšky (transpeptidácia). V druhom prípade je „opotrebovaná“ molekula proteínu úplne nahradená novou. Poškodená molekula proteínu sa rozkladá pod vplyvom tkanivových proteáz alebo katepsínov I, II, III a IV lokalizovaných v lyzozómoch. Molekula proteínu prechádza pre tieto látky obvyklými transformáciami.

Proteíny ľudského tela ako celku sa aktualizujú v priebehu 135-155 dní. Proteíny pečene, pankreasu, steny čriev a krvnej plazmy sa aktualizujú do 10 dní, svaly - 30, kolagén - 300 dní. Syntéza proteínovej molekuly v bunke prebieha rýchlo - v priebehu 2-5 s. V tele dospelého človeka sa denne syntetizuje 90-100 g bielkovín (1,3 g na 1 kg

omše). Stupeň obnovy klesá so starnutím, chorobami atď.

Biosyntéza peptidov

Časť endo- a exogénnych aminokyselín ide na syntézu peptidov.

glutatión. Je to tripeptid vytvorený zo zvyškov kyseliny glutámovej, cysteínu a glycínu.

Biosyntéza prebieha v dvoch fázach. Najprv teda pod vplyvom enzýmu γ -glutamylcysteínsyntetáza tvorí dipeptid-, potom za účasti tripeptid-syntetázy-tripeptid-glutatión:

Je neoddeliteľnou súčasťou mnohých enzýmov, chráni SH-skupiny bielkovín pred oxidáciou.

karnozín a anserín. Dipeptidy svalového tkaniva. Karnozín vzniká z histidínu a β -alanín, anserín - z 1-metylhistidínu a β -alanín.

Peptidy sú syntetizované pod vplyvom špecifických enzýmov, za účasti ATP a Mg 2+ iónov. Reakcie prebiehajú v dvoch stupňoch, napríklad syntéza karnozínu.

Biosyntéza a metabolizmus jednotlivých aminokyselín

Neesenciálne aminokyseliny sa syntetizujú v telesných tkanivách; nenahraditeľné vstupujú do tela ako súčasť krmiva; podmienečne zameniteľné sa syntetizujú v tkanivách v obmedzenej miere (arginín a histidín) alebo v prítomnosti prekurzorov (tyrozín a cysteín). Niektoré aminokyseliny sú syntetizované symbiotickou mikroflórou v tráviacom trakte.

Najbežnejším materiálom na syntézu aminokyselín je α -keto- a α -hydroxykyseliny, ktoré vznikajú v tkanivách pri medziproduktovej výmene sacharidov, lipidov a iných zlúčenín. Zdrojom dusíka je amoniak a amónne soli, vodík - NAD ∙ H 2 alebo NADP ∙ H 2.

Ak je zdrojom aminokyseliny ketokyselina, potom môže prejsť redukčnou amináciou, ktorá prebieha v dvoch fázach: najprv sa vytvorí iminokyselina, potom aminokyselina.

Takto vzniká alanín z kyseliny pyrohroznovej, kyselina asparágová a glutámová z kyseliny oxaloctovej atď.

Časť kyseliny glutámovej sa dá syntetizovať z α - kyselina ketoglutarová pôsobením enzýmov L-glutamátdehydrogenáza.

Kyselinu glutámovú využívajú tkanivá ako donor aminoskupiny.

Jednotlivé aminokyseliny môžu vznikať z iných aminokyselín transamináciou (A. E. Braunshtein a M. G. Kritzman, 1937) vplyvom enzýmov aminoferázy, medzi ktoré patrí derivát vitamínu B 6 - pyridoxal fosfát, ktorý hrá úlohu nosiča NH 2 skupiny (s. 271).

Takto vzniká glycín zo serínu alebo treonínu; alanín - z kyseliny glutámovej a asparágovej, tryptofánu alebo cysteínu; tyrozín z fenylalanínu; cysteín a cystín - zo serínu alebo metionínu; kyselina glutámová vzniká z prolínu alebo arginínu atď.

Výmena jednotlivých aminokyselín má určité znaky.

Glycín. Podieľa sa na množstve dôležitých reakcií biosyntézy. Z toho sa teda tvoria:

V tkanivách pečene sa glycín podieľa na procese neutralizácie toxických zlúčenín - benzoovej,

fenyloctové kyseliny a fenoly, tvorí párové zlúčeniny, ktoré sa vylučujú močom.

alanín. Vzniká transamináciou kyseliny pyrohroznovej (pozri vyššie). Existuje vo forme α - A β -formy. Podieľa sa na biosyntéze.

Kyselina asparágová. Zvyčajne sa tvorí transamináciou kyseliny oxaloctovej (pozri vyššie). Spolu s kyselinou glutámovou zabezpečuje vzťah medzi metabolizmom bielkovín, sacharidov a lipidov. Slúži ako donor aminoskupín v

transaminačné reakcie. Hlavné reakcie sa odrážajú v schéme.

Kyselina glutámová. Nachádza sa v tkanivách ako súčasť bielkovín, vo voľnom stave aj ako amid. Darca aminoskupín v transaminačných reakciách. Hlavné látky, na syntéze ktorých sa kyselina podieľa:

Serín a treonín. Ich metabolizmus úzko súvisí s metabolizmom glycínu. Serín v tkanivách sa tvorí z kyseliny 3-fosfoglycerovej. Glycín vzniká zo serínu ako výsledok prenosu jednouhlíkového fragmentu (C1) na kyselinu tetrahydrolistovú (THFA, pozri str. 311). Glycín môže byť vytvorený z treonínu. Fragment C1 sa používa na syntézu histidínu a purínov. Zo serínu a treonínu vzniká kyselina pyrohroznová, ktorá je pomocou acetyl-CoA zahrnutá do TCA.

Časť transformácií odráža schému:

Hydroxylová skupina serínu je súčasťou aktívneho centra mnohých enzýmov: trypsín, chymo-trypsín, esterázy, fosforylázy.

metionín. Je súčasťou mnohých bielkovín. Slúži ako darca pre metalovú kapelu. K prenosu metylovej skupiny počas remetylácie dochádza pod vplyvom zodpovedajúcich metyltransferáz cez S-adenosylmetionín:

Prekurzorom metionínu je kyselina asparágová, ktorá sa niekoľkými stupňami (homoserín, 0-sukcinylhomoserín, cysteín, cystationín, homocysteín) premieňa na metionín.

cysteín a cystín. Zložky mnohých proteínov, peptidov, hormónov a iných zlúčenín. SH-cysteínová skupina - komponent aktívne miesta mnohých enzýmov. Účasť cysteínu na metabolizme čiastočne odráža schému:

Arginín a ornitín. Arginín vzniká v procese premeny oxidu uhličitého a amoniaku na močovinu.

Obe aminokyseliny sa podieľajú na tvorbe množstva životne dôležitých látok.

lyzín. Esenciálna aminokyselina. Podieľa sa na syntéze mnohých látok.

Σ-aminoskupina lyzínového zvyšku sa podieľa na tvorbe väzby medzi apo- a koenzýmami, najmä pri tvorbe biotínenzýmu. Lizin patrí dôležitá úloha vo väzbe fosforu počas mineralizácie kostného tkaniva a ďalšie procesy.

Fenylalanín a tyrozín. Ich premeny v tele prebiehajú týmito smermi: biosyntéza bielkovín a peptidov, tvorba

proteinogénne amíny, hormóny a pigmenty, oxidácia na konečné produkty s nukleárnou ruptúrou atď.:

tryptofán. Esenciálna aminokyselina. Jeho premeny sú znázornené na diagrame:

histidín. Vzťahuje sa na esenciálne aminokyseliny. Podieľa sa na biosyntéze a metabolizme mnohých životne dôležitých látok:

Prolín a hydroxyprolín. Hydroxyprolín vzniká z prolínu. Proces je nezvratný. Obe iminokyseliny sa používajú na biosyntézu bielkovín atď.

Transformácia zvyšku aminokyselín bez dusíka

Časť aminokyselín nevyužitých pri syntéze bielkovín a ich derivátov podlieha rozkladným procesom na amoniak a karboxylové kyseliny. Amoniak sa neutralizuje v pečeni v ornitínovom cykle. Z viacerých druhov deaminácie prevláda oxidatívna deaminácia. Výsledné ketokyseliny využívajú tkanivá na rôzne potreby. Podľa smeru použitia bezdusíkového zvyšku sa aminokyseliny delia na dva typy: glukoplastické a lipoplastické. Z glukoplastických aminokyselín (alanín, serín, cysteín atď.) sa zvyčajne tvorí kyselina pyrohroznová, ktorá slúži ako východiskový materiál pre biosyntézu glukózy a glykogénu.

Z lipoplastických aminokyselín (leucín, izoleucín, arginín, ornitín, lyzín atď.) po deaminácii vzniká kyselina acetoctová – zdroj biosyntézy vyšších mastných kyselín.

α -Ketokyseliny vznikajúce pri oxidačnej deaminácii aminokyselín sú dekarboxylované a súčasne oxidované na mastné kyseliny.

Výsledná mastná kyselina môže podstúpiť β -oxidáciou sa objavuje acetyl-CoA - zdroj chemickej energie alebo surovina pre biosyntézu mnohých látok.

Vlastnosti intermediárnej výmeny komplexných proteínov

Biosyntéza komplexných bielkovín prebieha podobne ako biosyntéza bielkovín. V tomto prípade sa primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry molekuly proteínu vytvárajú pridaním zodpovedajúcej prostetickej skupiny.

Výmena chromoproteínov. Telo zvierat obsahuje množstvo chromoproteínov: hemoglobín, myoglobín, cytochrómy, hemické enzýmy atď.

Vyznačujú sa prítomnosťou hemu v zložení molekuly. Najpodrobnejšie bola študovaná biosyntéza hemoglobínu.

Hlavné zložky molekuly hemoglobínu sa tvoria v hematopoetických orgánoch: červená kostná dreň, slezina, pečeň. Globín sa syntetizuje z aminokyselín obvyklým spôsobom pre bielkoviny. K tvorbe hemu dochádza za účasti enzýmov prostredníctvom série etáp.

z dvoch molekúl δ -kyselina aminolevulová, vzniká porfobilinogén, ktorý obsahuje pyrolový kruh.

Porfobilinogén potom tvorí cyklickú zlúčeninu štyroch pyrolových kruhov – uroporfyrín.

Pri ďalších premenách vzniká z uroporfyrínu protoporfyrín. Vplyvom enzýmu hemosyntetázy sa do molekuly protoporfyrínu začlení železo (Fe 2+) a objaví sa hém, ktorý sa prostredníctvom histidínového zvyšku naviaže na jednoduchý proteín globín tvoriaci podjednotku molekuly hemoglobínu.

Hemoglobín tvorí 90-95% suchej hmoty červených krviniek.

Metabolizmus lipoproteínov, glykoproteínov a fosfoproteínov sa veľmi nelíši od výmeny jednoduchých bielkovín. Ich syntéza prebieha podobne ako pri iných proteínoch – s tvorbou primárnych, sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr. Rozdiel spočíva v tom, že pri syntéze sú na proteínovú časť molekúl naviazané rôzne protetické skupiny. Pri rozklade komplexnej molekuly proteínu sa proteínová časť rozdelí na aminokyseliny a prostetické skupiny (lipidové, uhľohydrátové, fosforečné estery aminokyselín) sa rozdelia na jednoduché zlúčeniny.

Záverečná výmena. Pri intermediárnej výmene vzniká množstvo chemických zlúčenín, ktoré sa vylučujú z tela ako produkty rozkladu bielkovín. Najmä oxid uhličitý sa vylučuje pľúcami, vodou - obličkami, potom, vo výkaloch, s vydychovaným vzduchom. Mnohé ďalšie produkty metabolizmu bielkovín, najmä dusíkaté, sa vylučujú vo forme močoviny, párových zlúčenín atď.

Konverzia amoniaku. Amoniak vzniká pri deaminácii aminokyselín, purínových a pyrimidínových zásad, kyselina nikotínová a jeho deriváty, iné zlúčeniny obsahujúce dusík. Počas dňa sa v ľudskom tele deaminuje 100 – 120 g aminokyselín, vytvorí sa 16 – 19 g dusíka alebo 18 – 23 g amoniaku. V podstate je amoniak v tele hospodárskych zvierat neutralizovaný vo forme močoviny, čiastočne - vo forme alantoínu, kyselina močová a amónne soli. U vtákov a plazov je kyselina močová hlavným konečným produktom metabolizmu dusíka.

Močovina- hlavný konečný produkt metabolizmu dusíka u väčšiny stavovcov a ľudí. Tvorí 80 – 90 % všetkých dusíkatých látok v moči. Vytvorené moderná teória tvorba močoviny v pečeni – ornitínový Krebsov cyklus.

1. NH 3 a CO 2 odštiepené pri deaminácii a dekarboxylácii vplyvom enzýmu karbamoylfosfátsyntetázy sa spoja za vzniku karbamoylfosfátu.

2. Karbamoylfosfát s ornitínom za účasti ornitínkarbamoyltransferázy tvorí citrulín.

3. Pod vplyvom argininosukcinátsyntetázy interaguje s kyselinou asparágovou za vzniku kyseliny argininosukcinovej.

4. Kyselina argininojantárová sa vplyvom argininosukcinátlyázy rozkladá na arginín a kyselinu fumarovú.

5. Pod vplyvom arginázy sa arginín rozkladá na ornitín a močovinu, ktorá sa z tela odstraňuje močom a potom:

Ornitín reaguje s novými časťami karbamoylfosfátu a cyklus sa opakuje.

Časť amoniaku v tkanivách sa pri tom viaže tvorba amidov – asparagínu alebo glutamínu ktoré sú transportované do pečene. V pečeni dochádza k ich hydrolýze, po ktorej vzniká z amoniaku močovina. Časť amoniaku využívajú tkanivá na redukčnú amináciu ketokyselín, čo vedie k tvorbe aminokyselín.

Okrem toho v tkanivách obličiek sa amoniak podieľa na procese neutralizácie organických a anorganických kyselín:

Transformácie iných konečných produktov metabolizmu bielkovín. V procese metabolizmu bielkovín vznikajú aj ďalšie konečné produkty metabolizmu, najmä deriváty purínových a pyrimidínových zásad, plyny (uvoľňujú sa pri defekácii), fenoly, indol, skatol, kyselina sírová a pod. v hrubom čreve počas rozpadu bielkovín.

Tieto toxické zlúčeniny sa v pečeni neutralizujú tvorbou takzvaných párových kyselín, ktoré sa vylučujú močom, čiastočne potom a stolicou.

Indol a skatol, ktoré vznikajú pri hnilobnom rozklade tryptofánu, sa premieňajú na indoxyl a skatoxyl. Tvoria párové zlúčeniny s kyselinami glukurónovými alebo sírovými.

Transformácie produktov rozpadu chromoproteínov. Pri štiepení chromoproteínov vzniká globín a hem. Globín prechádza obvyklými premenami typickými pre proteíny. Hém slúži ako zdroj vzdelania

pigmenty v žlči, moči a stolici. Hemoglobín sa oxiduje na verdohemoglobínu(choleglobín). Verdohemoglobín stráca proteínovú časť a atómy železa, čo vedie k tvorbe zelenej látky - biliverdin. Biliverdin sa redukuje na červený pigment - bilirubínu. Vzniká z bilirubínu mezobilirubín, ktorým sa po ďalšej obnove stáva urobilinogén. Urobilinogén sa v črevách premieňa na fekálne pigmenty. stercobilinogén A stercobilin, v obličkách - v pigmente moču urobilín.

Produkty rozkladu hemu telo využíva na rôzne potreby. Železo sa teda ukladá v orgánoch ako súčasť feritínov. Biliverdin a bilirubín sú žlčové pigmenty, zvyšok látok sú pigmenty v moči a stolici. Podobne prebieha rozklad myoglobínu.

Regulácia metabolizmu bielkovín. Osobitné miesto v regulácii patrí mozgovej kôre a subkortikálnym centrám. Hypotalamus obsahuje centrum pre metabolizmus bielkovín. Regulácia sa vykonáva reflexne, v reakcii na podráždenie.

Pôsobenie hormónov na biosyntézu proteínov sa uskutočňuje stimuláciou tvorby mRNA. Somatotropín zvyšuje syntetické procesy proteínu. Biosyntézu bielkovín aktivuje inzulín, niekt

andro- a estrogény, tyroxín. Glukokortikoidy kôry nadobličiek stimulujú rozklad bielkovín a uvoľňovanie dusíkatých látok.

Vplyv hormónov na metabolizmus bielkovín je spojený so zmenou rýchlosti a smeru enzymatických reakcií. Biosyntéza a následne aktivita enzýmov podieľajúcich sa na metabolizme bielkovín závisí od prítomnosti dostatočného množstva vitamínov v krmive. Najmä pyridoxalfosfát je koenzým dekarboxyláz aminokyselín, vitamín B 2 je integrálnou súčasťou koenzýmu aminooxidázy, vitamín PP je základom dehydrázy kyseliny glutámovej, biosyntéza prolínu a hydroxyprolínu nemôže prebiehať bez vitamínu C atď.

Patológia metabolizmu bielkovín. Metabolizmus bielkovín je narušený pri infekčných, invazívnych a neprenosných ochoreniach. Príčinou porúch metabolizmu bielkovín je nesprávne zostavená strava, kŕmenie nekvalitným krmivom, nedodržiavanie kŕmneho režimu a pod. To vedie k zníženiu úžitkovosti zvierat, zhoršeniu ich zdravotného stavu, niekedy aj úhynu.

Patológia metabolizmu bielkovín sa prejavuje v rôznych formách.

Hladovanie bielkovín. Existujú dva typy proteínového hladovania: primárne, keď nie je dostatok esenciálnych aminokyselín v krmive, a sekundárne, spôsobené chorobami tráviaceho traktu, pečene, pankreasu. U zvierat sa rast spomaľuje, objavuje sa celková slabosť, opuchy, je narušená tvorba kostí, strata chuti do jedla, hnačka. Nastáva negatívna dusíková bilancia, nastupuje hypoproteinémia (obsah bielkovín v krvi klesá o 30-50%).

Porušenie metabolizmu aminokyselín. Objavuje sa vo viacerých podobách. Takže pri niektorých ochoreniach pečene (hepatitída, cirhóza, akútna žltá dystrofia) sa obsah aminokyselín v krvi a moči prudko zvyšuje - vyskytuje sa alkaptonúria. Najmä ak je metabolizmus tyrozínu narušený, vzniká alkaptonúria sprevádzaná prudkým stmavnutím moču po státí na vzduchu. Pri cystinóze sa cystín ukladá v pečeni, obličkách, slezine, lymfatické uzliny, črevá a

v moči je nadbytok cystínu (cystinúria). Pri fenylketonúrii sa v moči objavuje veľké množstvo kyseliny fenylpyrohroznovej. Príčinou takýchto porušení sú často beriberi.

Porušenie metabolizmu komplexných bielkovín. Najčastejšie sa prejavujú vo forme porúch metabolizmu nukleových kyselín a porfyrínov. V druhom prípade je narušená výmena hemoglobínu, myoglobínu a iných proteínov. Áno, o rôzne lézie pečene (hepatitída, fasciolóza atď.) vzniká hyperbilirubinémia - obsah bilirubínu v krvi sa zvyšuje na 0,3 - 0,35 g / l. Moč stmavne, objaví sa v ňom veľké množstvo urobilínu, objaví sa urobilnúria. Niekedy sa vyskytuje porfýria - zvýšenie obsahu porfyrínov v krvi a tkanivách. To vedie k porfynúrii a moč sa zmení na červenú.

Kontrolné otázky

1. Čo sú to proteíny, aký majú význam, chemické zloženie, fyzikálno-chemické vlastnosti, štruktúra (primárna, sekundárna, terciárna, kvartérna)? Ich klasifikácia.

2. Opíšte hlavné skupiny a podskupiny aminokyselín, uveďte štruktúrne vzorce najdôležitejších z nich, analyzujte ich vlastnosti.

3. Čo je dusíková bilancia, bielkovinové minimum, plnohodnotné a nekompletné bielkoviny, neesenciálne, podmienene neesenciálne a nenahraditeľné aminokyseliny? Napíšte vzorce pre esenciálne aminokyseliny.

4. Analyzujte hlavné štádiá metabolizmu bielkovín v tele rôzne druhy hospodárske zvieratá - trávenie, vstrebávanie, medziprodukt (biosyntéza a rozpad) a konečné výmeny.

5. Ako je regulovaný metabolizmus bielkovín u zvierat a aká je patológia metabolizmu bielkovín?

V pečeni prebiehajú procesy deaminácie, transaminácie a syntézy aminokyselín, albumínov a väčšiny globulínov krvného séra, protrombínu a fibrinogénu. Predpokladá sa, že albumín a α-globulíny sú produkované polygonálnymi pečeňovými bunkami, β- a γ-globulíny sa tvoria v RES, najmä v Kupfferových bunkách pečene a plazmatických buniek kostná dreň.

Vedúca úloha pečene v metabolizme bielkovín vysvetľuje veľký záujem lekárov o metódy určovania parametrov tohto metabolizmu. Medzi ne patrí predovšetkým stanovenie celkového množstva plazmatického proteínu a jeho frakcií vrátane protrombínu. Spolu s určením proteinogramu sa používajú aj testy, ktoré len nepriamo naznačujú prítomnosť zmien krvných bielkovín, vrátane prejavu patologických bielkovín – paraproteínov. Patria sem testy na labilitu a koloidné testy.

Celkový proteín v plazme zdravých ľudí je 7,0 až 8,5 % (K. I. Stepashkina, 1963). Zmena celkového množstva bielkovín sa pozoruje iba vtedy, keď závažné porušenia metabolizmus bielkovín. Naproti tomu zmena pomeru jednotlivých frakcií je veľmi jemným ukazovateľom stavu metabolizmu bielkovín.

Väčšina široké uplatnenie v praxi má definíciu proteínových frakcií elektroforézou na papieri. Nevýhodou posledne menovaného je kolísanie získaných výsledkov v závislosti od použitej metódy. Literárne údaje o normálnom proteinograme preto nie sú totožné.

V tabuľke 7 sú uvedené varianty normy opísané rôznymi autormi (podľa V. E. Predtechensky, 1960).

Pri poškodení pečene sa znižuje syntéza albumínu a α1-globulínov v polygonálnych pečeňových bunkách a zvyšuje sa syntéza β- a γ-globulínov v Kupfferových bunkách a periportálnych mezenchymálnych bunkách (ako prejav podráždenia retikuloendotelových buniek), čo má za následok kvantitatívne zmeny v proteínových frakciách – dysproteinémia.

Pre difúzne poškodenie pečene, akútne aj chronické počas ich exacerbácie, sú charakteristické tieto zmeny v proteinograme: zníženie množstva albumínu a zvýšenie globulínov. Pokiaľ ide o posledne menované, γ-globulínová frakcia sa hlavne zvyšuje, zrejme v dôsledku akumulácie protilátok podobnej elektroforetickej pohyblivosti ako y-globulíny. Menej sa zvyšuje obsah α2- a β-globulínov. Stupeň zmeny v proteinograme je priamo závislý od závažnosti ochorenia. Výnimkou je agamaglobulinémia pri hepatálnej kóme. Celkové množstvo bielkovín je zvyčajne mierne zvýšené v dôsledku hyperglobulinémie.

Pri hodnotení proteinogramu u pacientov s poškodením pečene by sa nemalo zabúdať, že pri veľkom počte rôznych ochorení sa pozoruje významná zmena v proteínových frakciách, ako napríklad pri kolagenózach, poškodení obličiek, myelomatóze atď. .

Pri ochoreniach pečene dochádza k zmenám v systéme zrážania krvi a stanovenie rôznych faktorov zrážanlivosti krvi je testom na posúdenie funkčného stavu pečene. Najcharakteristickejšie zmeny protrombínu a prokonvertínu.

Protrombín(II koagulačný faktor) je globulín, pri elektroforetickej štúdii plazmy sa vrchol protrombínu nachádza medzi albumínmi a γ-globulínmi. Protrombín sa tvorí v pečeňových bunkách za účasti vitamínu K. V procese zrážania krvi sa protrombín mení na trombín. Koncentrácia protrombínu v plazme je asi 0,03 %. V praxi sa neurčuje absolútne množstvo protrombínu, ale „protrombínový čas“ a protrombínový index. Najbežnejšou metódou v Sovietskom zväze na stanovenie protrombínového indexu je metóda VN Tugolukova (1952). Normálne je protrombínový index 80-100%.

Schopnosť hepatocytov syntetizovať protrombín v patológii pečene môže byť narušená. Okrem toho je poškodenie pečene sprevádzané porušením ukladania množstva vitamínov v nej, vrátane vitamínu K, ktorý je tiež príčinou hypoprotrombinémie. Preto, ak sa zistí pokles protrombínového indexu, druhá štúdia by sa mala vykonať po 3-dňovej záťaži vitamínom K - 0,015 vikasolu 3 krát denne. Ak množstvo protrombínu zostáva nízke, znamená to poškodenie pečeňového parenchýmu.

Ďalším faktorom systému zrážania krvi, ktorý prirodzene reaguje na poškodenie pečene, je prokonvertín (faktor VII, stabilný faktor). Prokonvertín katalyzuje pôsobenie tromboplastínu, čím urýchľuje tvorbu trombínu. Tento faktor sa tvorí v pečeni, jeho obsah v plazme je 0,015-0,03%. Množstvo prokonvertínu, podobne ako protrombínu, je vyjadrené ako index. Doba prokonvertovania je normálne 30-35 sekúnd, index je 80-120%.

Pri poškodení pečeňového parenchýmu klesá protrombínový index aj prokonvertínový index. Existuje paralela medzi týmito ukazovateľmi a závažnosťou poškodenia pečene (K. G. Kapetanaki a M. A. Kotovshchikova, 1959; A. N. Filatov a M. A. Kotovshchikova, 1963).

Ponúkol veľké množstvo rôzne metódy, nepriamo určujúce prítomnosť dysproteinémie a paraproteinémie. Všetky sú založené na zrážaní patologického proteínu rôznymi činidlami.

Takata-Ara test (sublimačný test) je založený na vyzrážaní flokulentnej zrazeniny hrubých proteínov pôsobením sublimátu obsahujúceho Takata činidlo. Reakcia sa hodnotí podľa hustoty zrazeniny alebo podľa riedenia séra, pri ktorom došlo k zákalu. Vzorka sa považuje za pozitívnu, ak sa v rade skúmaviek s činidlom Takata a klesajúcim množstvom séra (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 ml atď.) vyskytne vločkovitá zrazenina v prvých troch alebo viacerých skúmavkách; ak len v prvých dvoch - slabo pozitívne. Test je pozitívny pri zvýšení obsahu γ-globulínov v krvi, najmä pri Botkinovej chorobe, cirhóze pečene, ale aj pri rade iných ochorení (zápal pľúc, syfilis a pod.).

Jednou z modifikácií testu Takata-Ara je Grossov test (sublimačná-sedimentárna reakcia), v ktorom sú výsledky vyjadrené v mililitroch sublimačného činidla potrebného na získanie zreteľného zákalu. Norma je 2 ml alebo viac. V prípade ochorení pečene sa ukazovatele Gross testu znížia na 1,8-1,6 ml, s ťažkým poškodením - na 1,4 ml a nižšie.

Veltmanov test je založený na koagulácii plazmatických bielkovín pri zahrievaní v prítomnosti roztoku chloridu vápenatého rôznych koncentrácií (od 0,1 do 0,01 %). Normálne sa koagulácia vyskytuje pri koncentrácii roztoku vyššej ako 0,04 %, t.j. v prvých 6-7 skúmavkách. Pre poškodenie pečene je charakteristický výskyt sedimentu v nižšej koncentrácii - predĺženie koagulačnej "pásky".

Cefalínový test je založený na výskyte flokulácie cefalín-cholesterolovej emulzie v prítomnosti krvného séra pacienta. Test má oproti vyššie spomenutým tú výhodu, že je ostro pozitívny v prítomnosti nekrózy v pečeňovom parenchýme, a preto môže byť užitočný pri stanovení aktivity procesu pri Botkinovej chorobe a cirhóze pečene a pri diferenciálnej diagnostike medzi obštrukčnými žltačka (na skoré štádia) a poškodenie pečeňového parenchýmu.

Test zákalu tymolu je založený na stanovení zákalu, ktorý nastane, keď sa testované sérum spojí s tymolovým činidlom. Stupeň zákalu sa stanoví po 30 minútach a vyhodnotí sa v spektrofotometri alebo v kolorimetri. Pomocou štandardnej krivky zákalu získajte výsledok v konvenčných jednotkách. Norma sa pohybuje od 0,8 do 5,0 jednotiek. Pri poškodení pečene sa index vzorky zvyšuje a dosahuje 30-35 jednotiek. s Botkinovou chorobou (Popper, Schaffner, 1961).

Test turbidity tymolu môže pokračovať ako test flokulácie tymolu: hodnotí sa flokulácia, ku ktorej dochádza 24 hodín po zmiešaní séra s tymolovým činidlom.

Zvyškový dusík v krvi je normálne 20-40 mg %. Ťažká azotémia (až do 100 mg% alebo viac) sa vyskytuje pri ťažkom poškodení pečene (akútna dystrofia pri hepatitíde, cirhóza v konečnom štádiu, zlyhanie pečene po operácii pečene a žlčových ciest) a indikuje rozvoj zlyhania pečene.

sérový amoniak je normálne 40-100 ү%. Hyperamonémia sa pozoruje pri zlyhaní pečene, ako aj v prítomnosti výrazných porto-kaválnych anastomóz (vyvíjajúcich sa prirodzene alebo vytvorených počas operácie), ktorými krv prúdi z čreva a obchádza pečeň. Najvýraznejšie zvýšenie množstva amoniaku v periférnej krvi sa pozoruje u pacientov so zlyhaním pečene po bielkovinovej záťaži (jedenie Vysoké číslo mäso, krv vstupujúca do čreva počas pažeráka resp krvácanie do žalúdka). Na identifikáciu portálno-hepatálnej insuficiencie je možné použiť test so záťažou solí amoniaku (AI Khazanov, 1968).

Lipoproteíny a glykoproteíny*. Sérové ​​proteíny tvoria stabilné zlúčeniny s lipidmi a sacharidmi: lipo- a glykoproteíny. Prirodzene, pri zmene pomeru rôzne frakcie Plazmatické proteíny sa tiež menia v obsahu komplexov s nimi spojených.

Pri elektroforéze sa lipoproteíny delia na frakcie zodpovedajúce α1-,β a γ-frakciám globulínu. Frakcia y („lipidový zvyšok“) zahŕňa slabo pohyblivé v elektrické pole proteínové zlúčeniny s neutrálnymi estermi tukov a cholesterolu. Táto frakcia nemá praktický význam, pretože sa za patologických podmienok nemení. o zdravých jedincov existuje nasledujúce percento α- a β-frakcií, lipoproteínov (I. E. Tareeva, 1962): α-lipoproteíny - 29,0 ± 4,9; p-lipoproteíny - 71,0 ± 4,9; pomer β/α-2,45 ± 0,61.

Bol stanovený vzťah medzi zmenami v pomere α- a β-lipoproteínových frakcií a závažnosťou poškodenia pečeňového parenchýmu. Neexistuje úplná paralela medzi zmenou lipoproteinogramu a inými funkčnými indikátormi. Treba si však uvedomiť, že Botkinova choroba a aktívna fáza cirhózy pečene sú charakterizované poklesom počtu α-lipoproteínov až do úplného vymiznutia na lipidovom profile a nárastom β-lipoproteínov so zodpovedajúcim zvýšením β. /α pomer niekoľkonásobne. Pri chronickom poškodení pečene sú tieto zmeny menej výrazné.

Glykoproteíny - zlúčeniny rôznych sacharidov s bielkovinami, hlavne s globulínmi. Elektroforetická metóda poskytuje separáciu glykoproteínových frakcií so zodpovedajúcimi proteínovými frakciami. Syntéza glykoproteínov sa uskutočňuje v pečeni, preto sa pokúša použiť definíciu glykoproteínov s cieľom funkčná diagnostika. Údaje získané rôznymi autormi pri vyšetrovaní pacientov s patológiou pečene však zostávajú veľmi rozporuplné. Charakteristický je nárast frakcie α-glykoproteínov (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurova, V. I. Dronova a M. S. Panasenko, 1962).

* Spôsob stanovenia pozri: A.F. Blyuger. Štruktúra a funkcia pečene pri epidemickej hepatitíde. Riga, 1964.

Metabolizmus bielkovín v ľudskom tele je charakterizovaný jedným dôležitá vlastnosť- ani bielkoviny, ani aminokyseliny sa nedajú skladovať pre budúce použitie, ako napríklad lipidy v tukovom tkanive alebo sacharidy vo forme glykogénu.

Neesenciálne aminokyseliny môžu byť syntetizované v ľudskom tele. Existuje niekoľko spôsobov, ako to urobiť: aminácia nenasýtených kyselín, redukčná aminácia a transaminácia.

Aluminizácia nenasýtenej kyseliny Asp vzniká z kyseliny fumarovej pôsobením o aspartát: amoniak-lyázy(Pozri obrázok 6.40). Reakcia je reverzibilná, a preto Asp, ktorý sa mení na kyselinu fumarovú, môže byť úplne oxidovaný v Krebsovom cykle.

Reduktívna aminácia- reverzný proces oxidačnej deaminácie (pozri obr. 3.14 a 12.1). Ale len Ala a Glu vznikajú týmto spôsobom, pretože aktivita ich dehydrogenáz je podstatná.

Preto Ala, Asp a Glu uvažujú primárny a všetky ostatné neesenciálne aminokyseliny vznikajú pri transaminačných reakciách (pozri obr. 3.15).

Diétne aminokyseliny (vznikajúce pri trávení bielkovín) sú prenášané z krvi do rôznych orgánov a tkanív, kde sa využívajú na syntézu bielkovín. Odhaduje sa, že v tele dospelého človeka sa denne syntetizuje 1,3 g bielkovín na 1 kg telesnej hmotnosti (priemerne 90 – 100 g). Zároveň sa pomocou izotopových metód zistilo, že potravinové aminokyseliny tvoria len 1/4 z celkového počtu. To naznačuje, že proteíny v tkanivách tela sa neustále obnovujú. Rôzne veveričky aktualizované z iná rýchlosť. Napríklad termíny fungovania inzulínu sú 20-30 minút, proteíny črevnej sliznice - 2-4 dni, hemoglobín - 100-120 dní, kolagén - 6-8 mesiacov.

Proteínové molekuly, ktoré doslúžili, sú vystavené pôsobeniu tkanivových peptidových hydroláz a sú zničené na voľné aminokyseliny podľa schémy

Proteín -? Vysoká molekulová hmotnosť -? Nízka molekulová hmotnosť -? Aminokyseliny, polypeptidy, polypeptidy

Podobne prebieha rozklad bielkovín aj mimo tela, v rôznych biologických tkanivách, tekutinách a potravinových systémoch. Napríklad pri zrení syrov sú všetky zložky uvedené v tomto diagrame vždy prítomné v hotovom výrobku. Pomer produktov degradácie: peptidy, aminokyseliny, amíny výrazne ovplyvňuje chuť a vôňu. Peptidy so strednou a nízkou molekulovou hmotnosťou s horkastou chuťou dodávajú niektorým syrom charakteristickú horkastú chuť.

Procesy metabolizmu bielkovín v ľudskom tele sú regulované za účasti množstva hormónov (tabuľka 12.4).

Tabuľka 12.4

Regulácia metabolizmu bielkovín a aminokyselín

Organ	Syntetizované hormóny a účinok
Hypofýza	Somatotropín zvyšuje syntetické procesy proteínu
Štítna žľaza	Tyroxín zvyšuje rýchlosť biosyntézy bielkovín
Pankreas	Inzulín zabezpečuje prevahu syntézy bielkovín nad ich rozkladom; stimuluje väzbu mRNA na ribozómy
Dreň nadobličiek	Adrenalín zvyšuje rýchlosť rozkladu bielkovín v tkanivách a vylučovanie dusíkatých produktov metabolizmu močom.
Kôry nadobličiek	Kortizón inhibuje syntézu bielkovín, zvyšuje ich odbúravanie a vylučovanie dusíkatých metabolických produktov močom.
semenníky	Testosterón stimuluje biosyntézu bielkovín vo svalovom tkanive, čo spôsobuje akumuláciu dusíka v tele.

V dôsledku metabolizmu bielkovín dochádza k degradácii niektorých aminokyselín. Deaminácia je nevyhnutným krokom. alebo reamii- rovaiye(pozri odsek 3.2.) Najbežnejším variantom je oxidačná deaminácia. Na obr. 3.14 ukazuje celkovú rovnicu. Reakcia v skutočnosti prebieha v dvoch fázach: dehydrogenácia a hydrolýza (pozri obr. 12.1). Pri oxidácii pôsobením špecifickej NAD dehydrogepázy vzniká iminokyselina. Pri hydrolýze sa štiepi dvojitá väzba v iminoskupine a uvoľňuje sa NH 3 .

Táto transformácia má veľký význam pre metabolizmus bielkovín, keďže obe jeho štádiá sú reverzibilné a teda z ketokyseliny môže vzniknúť aminokyselina.

Podľa smeru použitia bezdusíkového zvyšku sa aminokyseliny delia do dvoch skupín: ketogénne a glykogénne (tabuľka 12.5).

Súčasne ketogénne a glykogénne - Ile, Liz, Fen, Tire, Three.

V súčasnosti sú známe degradačné dráhy všetkých proteinogénnych aminokyselín.

Príklady ketogénnych a glykogénnych aminokyselín

Výmena jednotlivých aminokyselín

Glycín je najjednoduchšia aminokyselina. Je syntetizovaný hlavne zo Ser, ktorého oxymetylová skupina je odstránená enzýmom obsahujúcim vitamín By. Podobne ako GABA, aj Gly je inhibičný neurotransmiter. Gly je súčasťou syntézy purínových dusíkatých zásad (pozri obr. 13.9) a pyrolových kruhov. Podieľa sa na neutralizácii toxických zlúčenín aromatického radu, ktoré vznikajú z rastlinných produktov, ak prevládajú v strave. Gly tvorí s kyselinami benzoovou, fsniloctovou a fenolmi vo vode rozpustné zlúčeniny, ktoré sa vylučujú obličkami. Napríklad komplex Gly s kyselinou benzoovou sa nazýva kyselina hyinurová (obr. 12.2).

Ryža. 12.2.

S kyselinou cholovou tvorí Gly kyselinu glykocholovú (obr. 12.3), ktorá má povrchovo aktívne vlastnosti a podieľa sa na emulgácii tukov pri trávení.

Deaminácia Gly sa uskutočňuje podľa oxidačného typu NAD-dependentnou dehydrogenázou za vzniku kyseliny glyoxylovej (obr. 12.4).

Ryža. 12.4.

pokojný - vymeniteľná hydroxyaminokyselina. Jeho kostra je tvorená z 3-FHA, ktorého zdrojom je glukóza a transamináciou sa zavádza NH 2 -rpynna. Ser je nevyhnutný pre syntézu fosfolipidov (pozri obr. 11.42 a 11.43), je prekurzorom aminoetanolu (obr. 12.5), cholínu.

Ryža. 12.5.

Hydroxyskupina Ser je súčasťou aktívnych miest mnohých enzýmov, ako napr trypsín, chymotrypsip, esterázy, fosforylázy, fosfatázy.

Pri rozklade síry sa najskôr uvoľňuje z hydroxylu alkoholu a potom hydrolytickou cestou z aminoskupiny (obr. 12.6). V dôsledku toho vzniká PVC, ktoré sa ľahko zapája do TCA a tam sa oxiduje na H20 a CO2.

Ryža. 12.6.

metionín - esenciálna aminokyselina obsahujúca síru. Prenáša metylovú skupinu na iné zlúčeniny. V dôsledku toho sa tvoria cholín, kreatín, adrenalín, dusíkaté zásady.

Po uvoľnení z metylovej skupiny prechádza Met síra hlavne na Cys síru.

V skutočnosti všetky transformácie prebiehajú, keď je Met vo svojej aktívnej forme - vo forme 8 + -adenosylmetionínu (pozri obr. 6.31).

Hoci je Met esenciálna aminokyselina, môže sa regenerovať z homocysteínu v reverzibilnej reakcii znázornenej na obr. 12.7. Premenu katalyzujú enzýmy, ktoré obsahujú vitamíny B 9 a B 12. podľa-

Ryža. 12.7.

Keďže Met je jediným zdrojom homocysteínu, prísun tejto aminokyseliny do tela závisí výlučne od jej obsahu v potrave.

cysteín- vymeniteľná aminokyselina obsahujúca síru, pretože sa môže syntetizovať z dvoch aminokyselín: Ser a Met (pozri obr. 12.7). Cys obsahuje vysoko aktívnu sulfhydrylovú skupinu, ktorá môže byť ľahko oxidovaná za vzniku disulfidovej väzby. Takáto transformácia prebieha medzi rôznymi polypeptidovými reťazcami alebo v rámci jedného polypeptidového reťazca počas tvorby terciárnej štruktúry proteínu a nazýva sa posttranslačná modifikácia proteínu. Takto sa stabilizujú molekuly inzulínu, chymotrypsínu a iných bielkovín v terciárnej štruktúre.

Aktivita sulfhydrylovej skupiny sa prejavuje v enzymatickej katalýze. Napríklad mnohé enzýmy obsahujú v aktívnom centre SH-skupiny, ktoré sú nevyhnutné pre katalytickú reakciu. Je známe, že aktivita takýchto enzýmov sa stráca počas oxidácie SH-rpynn.

Pri pokusoch na zvieratách bolo dokázané, že cysteín sa transformuje na tripeptid glutatión, ktorý má redoxné vlastnosti. Predpokladá sa, že glutatión si vďaka vlastnej oxidácii udržiava aktívnu redukovanú formu enzýmov. Pozitívny antioxidačný účinok glutatiónu bol preukázaný:

• pri zlepšovaní procesov neutralizácie ťažkých kovov, toxínov;
• zníženie nežiaducich účinkov ožarovania a chemoterapie pri liečbe onkologické ochorenia;
• pri spomaľovaní procesu starnutia.

V tkanivách môže byť cysteín dekarboxylovaný za vzniku aminoetántiolu (obr. 12.8), ktorý je nevyhnutný pre syntézu Co A alebo oxidovaný na taurín (obr. 12.9).

Cysteín je teda prekurzorom taurínu, ktorý hrá úlohu neurotransmitera a má antikonvulzívnu aktivitu. Taurín zlepšuje energetický metabolizmus, stimuluje regeneračné procesy napríklad v tkanivách oka.

V pečeni tvorí taurín kyselinu taurocholovú podobnú kyseline glykocholovej (pozri obr. 12.3), ktorá prispieva k emulgácii tukov v čreve.

Ryža. 12.9.

Komplexy žlčových kyselín s taurínom a glycínom sa často nazývajú konjugáty alebo párové zlúčeniny.

Aspartát A kyselina glutámová hrať veľkú rolu v metabolizme bielkovín, vykonávať trans- a deamináciu aminokyselín. Môžu prijímať NH 3 nielen vo voľnej forme, ale aj ako súčasť bielkovín. V dôsledku toho vznikajú zodpovedajúce amidy: aspragín (Asi) a glutamín (Gln). Asi a Glu sa teda podieľajú na neutralizácii NH3.

Výmena väčšiny aminokyselín prechádza štádiom tvorby kyseliny asparágovej a kyseliny glutámovej v transaminačných reakciách.

Obe aminokyseliny sa podieľajú na syntéze dusíkatých zásad (pozri obr. 13.8 a 13.9).

Dekarboxylácia kyseliny asparágovej vedie k tvorbe a- alebo (3-alapínu (obr. 12.10), ktorý možno zahrnúť do syntézy kyseliny pantotepovej (pozri obr. 6.47).

Ryža. 12.10.

Pri a-dekarboxylácii kyseliny glutámovej vzniká kyselina y-aminomaslová (obr. 12.11), ktorá inhibuje excitačné procesy v sivej hmote mozgovej kôry a využíva sa ako liek pri niektorých ochoreniach centrálneho nervového systému.

fenylalanín je esenciálna aromatická aminokyselina. Oxiduje sa na tyrozín, ktorý sa následne mení na chinón (obr. 12.12). Chinóny sú súčasťou melanónroteínov – komplexných bielkovín, ktoré dodávajú farbu pokožke, vlasom a vlne.

Ryža. 12.12.

1 - reakcia je katalyzovaná fenylalanínhydroxylázou;2 - reakcia je katalyzovaná

tyrozináza

Pri výmene Phen možno pozorovať dedičné zlyhanie - syntézu série defektné enzýmy. Napríklad s poruchou syntézy fenylalanínhydroxyláza existuje choroba fenketonúria. V tomto prípade nevzniká Tyr, ale fenyllaktát, fenylpyruvát a fenylacetát, ktoré sa hromadia v krvi a vylučujú sa močom. Tieto potraviny sú toxické pre mozog a spôsobujú, že deti sa stávajú ťažko retardovanými. duševný vývoj(fenylpyruvická oligofrénia), ktorej rozvoju možno zabrániť dodržiavaním diéty, ktorá neobsahuje Phen. Najmä glykomakropeptid, ktorý sa pri enzymatickej hydrolýze kazeínu odštiepi a prechádza do srvátky, neobsahuje Phen, čo znamená, že ho možno použiť vo výžive takýchto detí.

Ďalšie porušenie nastane pri defekte tyrozináza a volal albinizmus(z lat. album- biely). Kvôli poruche syntézy melanínového pigmentu sú pokožka a vlasy človeka slabo pigmentované a zreničky očí sú červené, pretože cievy fundusu sú priesvitné kvôli nedostatku pigmentov v dúhovke.

tyrozín je neesenciálna aminokyselina, keďže sa syntetizuje z Phen (pozri obr. 12.12). Avšak oxidácia Phen na Tyr, katalyzovaná o fenylalanínhydroxyláza - nezvratný proces, preto pri nedostatku Fen v produktoch ho Tyr nemôže nahradiť.

Tyr je prekurzorom mnohých dôležitých zlúčenín. Po prvé, hormóny sú syntetizované z Tyr štítna žľaza: tetrajódtyronín (T,) a trijódtyronín (T3).

Po druhé, Tyr sa za účasti tyrozinázy oxiduje na dihydroxyfenylalanín (DOPA) a potom na DOPA-chinón, ktorý je potrebný na syntézu farebných proteínov - melanónroteínov.

Nakoniec sa dihydroxyfenylalanín môže dekarboxylovať za vzniku dopamínu (dioxyfenyletylamínu), ktorý je prekurzorom katecholamínov (neurotransmiterov) norepinefrínu a adrenalínu (pozri obrázok 8.3).

Ryža. 12.13.

Tryptofán je esenciálna aminokyselina pre ľudí a zvieratá. Z nej sa syntetizujú také biologicky aktívne zlúčeniny ako serotonín (obr. 12.14) a ribonukleotid kyseliny nikotínovej. Serotonín je vysoko aktívny biogénny amín s vazokonstrikčným účinkom. On vládne arteriálny tlak, telesná teplota, dýchanie, renálna filtrácia a je mediátorom nervové procesy v CNS.

Ryža. 12.14.

Normálne sa na serotonín nepremieňa viac ako 1 % Tri. Viac ako 95 % Tri sa oxiduje cestou, ktorá vedie k tvorbe NAD, čím sa znižuje potreba vitamínu B 5 v tele.

Šup je neesenciálna aminokyselina, preto v tele zvieraťa existuje možnosť jej syntézy: buď z y-semialdehydu kyseliny glutámovej (kyselina a-amino-y-oxopentánová), alebo z ornitínu, ktorý vzniká pri hydrolýze apríla (obr. 12.15).

Ryža. 12.15.

Počas rozpadu sa Pro najskôr oxiduje tou istou NLD-dehydrogenázou na kyselinu 5-pyrolín-2-karboxylovú, pri ktorej sa hydrolyticky rozruší cyklus v mieste dvojitej väzby. V dôsledku toho sa tvorí y-semialdehyd. Jeho aldehydová skupina sa oxiduje na karboxylovú skupinu. Takto vyzerá Glu, spôsoby jeho použitia závisia od potrieb bunky.