マルターゼとアミラーゼを分解するもの。アミラーゼ - それは何ですか? 血中の正常なアミラーゼレベル。混合唾液酵素

SALIVARY ENZYMES [唾液酵素]

唾液には、α-アミラーゼやマルターゼなどの消化酵素と、カリクレインやリゾチームなどの非消化酵素が含まれています。

口腔に入った固形食品は粉砕され、唾液と混合されます。唾液には消化酵素のα-アミラーゼ（α-アミラーゼ）とマルターゼが含まれています。

アルファ-アミラーゼはデンプンとグリコーゲンを加水分解して、マルトース（最終加水分解生成物の約20％）、マルトトリオース、さらに分岐オリゴ糖（α-デキストリン）、直鎖オリゴ糖および一部のグルコースの混合物（合計約80％）を形成します。最終的な加水分解生成物）。 α-アミラーゼは、他の酵素と同様に、腺細胞によって分泌され、不活性な形で保存され、排泄中に活性化されます。 α-アミラーゼを活性化するには、塩素陰イオンが必要です。炭水化物の加水分解の強度と持続時間は、媒体のアルカリ度によって異なります。 α-アミラーゼの作用を最大限に高めるために最適なアルカリ度の限界値は、pH = 6.6 ÷ 6.8 です。

唾液マルターゼは炭水化物のマルトースに作用し、グルコースに分解します。マルターゼの効果を最大限に高めるために最適なアルカリ度レベルの制限は、pH = 5.8 ÷ 6.2 です。

口から胃に移動するとき、食塊は胃内にある以前に消費された食物の厚みに食い込みます。これにより、塩酸と混合することにより、食塊の環境がアルカリ性から酸性に変化するのがしばらく遅れる可能性があります。胃液。このようなアルカリ性条件下では、唾液酵素がデンプンとグリコーゲンを加水分解し続けます。胃腔では、食物とともに受け取った全炭水化物の約 30 ÷ 40% が消化されます。徐々に、表面からの塩酸が胃の内容物と混ざり合い、アルカリ性の環境が酸性に変化します。唾液アミラーゼとマルターゼは不活化されます。その後の炭水化物の分解は、糜粥が小腸に入る間に膵液の酵素によって行われます。

生理学的条件下では、唾液はカルシウムとリン酸塩の含有量が過飽和の溶液です。

唾液過飽和状態は、重要口腔内の歯組織の保存と恒常性を維持し、ミネラル成分のバランスを確保します。一方では、唾液はエナメル質を構成する成分ですでに過飽和しているため、カルシウム塩とリン酸塩による唾液の過飽和はエナメル質の溶解を防ぎます。一方、唾液中のカルシウムイオンとリン酸イオンの活性濃度はエナメル質中の活性濃度を大幅に上回り、過飽和状態によりエナメル質への吸着が促進されるため、エナメル質へのカルシウムイオンとリン酸イオンの拡散が促進されます。

唾液の石灰化の役割は、特に次のような研究で実験的および臨床的に繰り返し証明されています。放射性同位体。エナメル質の「成熟」プロセスは、主に唾液からのカルシウムイオン、リン、フッ素の積極的な摂取によって確実に行われることが示されています。

M.V. Galiulina、V.K. Leontyev (1990) の研究データによると、唾液にはムチンやその他の表面が含まれているため、構造化されたコロイド系です。活性物質.

したがって、局所予防の課題は、予防剤のカルシウム、リン酸、フッ素イオンで唾液を飽和させることにより、唾液の石灰化機能を最適なレベルに維持することです。その中で重要な要素唾液のpHを生理学的変動内に維持することは、合理的な口腔衛生と炭水化物摂取の制限によって促進されます。

しかし、すでに口の中で、唾液とその酵素の影響を受けて分解が始まります。複合炭水化物。パンのでんぷん、ジャガイモ、さまざまなグループ酵素アミラーゼの作用により、マルトースに変換されます。この炭水化物は 2 つのグルコース粒子のみで構成されており、酵素マルターゼによって直ちに分解されてグルコース単糖が形成されます。確かに、パンを口に含むと徐々に甘みが増すことは人生経験からわかっています。しかし、通常、食べ物は口の中に長時間留まらず、食塊と一緒に飲み込まれた唾液の酵素が胃の中で働き続けます。胃液は炭水化物には影響を及ぼさないため、これは非常に重要です。その主な部分は、タンパク質を分解する酵素ペプシンとガストリキシン、および塩酸であり、塩酸がなければ、これらの酵素はタンパク質に実質的に影響を与えません。胃の中に3〜8時間滞在した後、食べ物は小腸に入り、膵臓と腸液の酵素の作用を受けながら約6〜7時間移動します。特に膵液の重要性は大きく、添付の表からもわかるように、タンパク質、脂肪、炭水化物に影響を与えます。胃液の分泌が急激に減少した人々が生きて働くことができるのは偶然ではありません - 彼らは膵臓の活動によって救われます。膵液は他のジュースに比べて量が少ないですが、最も価値があります。しかし、いくら貴重な膵液であっても、腸液や胆汁がなければその力を発揮することはできません。一方では、パブロフの研究室では、膵液に含まれ、その管から直接得られるトリプシン自体はタンパク質に作用しないことが発見された。トリプシンが腸粘膜、少なくとも皮膚に縫い付けられた管の開口部を取り囲む部分に接触するとすぐに、トリプシンはその強度を最大限に発揮します。腸腺は、トリプシノーゲンを活性型に変換するエンテロキナーゼと呼ばれる酵素を生成することが判明しました。ペプシン自体はあまり活性ではなく、塩酸を加えた場合にのみ強度が増すことを覚えておいてください。どちらも生物学的に正当化されます。ペプシンとトリプシンが活性型ですぐに生成されると、それらを生成する細胞のタンパク質が分解されます。胃腺と膵臓は自らの汁の犠牲になるでしょう。

したがって、一方では膵液が腸液によって助けられ、他方では胆汁がそれを助けます。これにより、脂肪を適切に消化、吸収することができます。胆汁には酵素は含まれていませんが、膵液に含まれる脂肪分解酵素の働きを活性化します。肝臓病になると、体が脂肪分の多い食べ物をうまく消化できなくなるのは不思議ではありません。

腸液に戻ると、トリプシンの助けに加えて、独立した意味もあることを指摘する必要があります。最も重要な食品の一つである砂糖を分解するのは彼です。牛乳に含まれる最も重要な炭水化物である乳糖、乳糖を分解するのは腸液だけです。

食品の化学的処理は、消化管の壁の動きによって行われる機械的処理によって促進されることはすでに述べました。ここで観察される動きは主に 2 種類あります。まず、いわゆる振り子状の収縮が起こり、腸の特定の部分が薄くなって長くなったり、厚くなって短くなったりします。同時に、その中に含まれる食用粥が激しく混合されます。第二に、いわゆる蠕動運動が起こります。胃から腸の方向に、筋収縮の波が消化管の全長に沿って走り、食物塊を消化管の狭い「回廊」に沿ってどんどん移動させます。このルート全体を食べ物が移動するには、合計で約 1 日かかります。腸がはるかに長い草食動物では、食物の輸送時間ははるかに長くなります。彼らは食べてから数日後（羊の場合は1週間後）に食べ物の残りを捨てます。

消化プロセスの結果、食品に含まれる貴重な栄養素の約 90% が分解され、体が消化可能な生成物に変換されます。意味小腸だけで構成されているわけではありません。食物の消化プロセスがそこで完了するだけでなく、食物の吸収もここで行われるという事実。腸の粘膜は絨毛と呼ばれる小さな突起が集まっているため、ビロードのような外観をしています。これにより、粘膜の表面が300〜500倍に増加します。各絨毛には血管が含まれており、リンパ管、食物の消化産物だけでなく、水、塩分、ビタミンなど、消化を必要としない他の多くの食品物質が入って吸収されます。中には身体に悪影響を与える物質も含まれています。

口腔、胃、小腸、大腸の酵素を教えてください

唾液に含まれる主な酵素はアミラーゼとマルターゼで、これらは弱アルカリ性の環境でのみ作用します。アミラーゼは多糖類（デンプン、グリコーゲン）をマルトース（二糖類）に分解します。マルターゼは麦芽糖に作用してブドウ糖に分解します。

ペプシンは主要な胃酵素です。タンパク質をペプチドに分解します。ゼラチナーゼは、肉の主要なプロテオグリカンであるゼラチンとコラーゲンを分解します。胃のアミラーゼはデンプンを分解しますが、唾液腺や膵臓のアミラーゼと比較すると二番目に重要です。胃リパーゼはトリブチリン油を分解しますが、重要な役割は果たしません。

小腸酵素: エンテロペプチダーゼ - トリプシノーゲンをトリプシンに変換します。スクラーゼはスクロースをグルコースとフルクトースに分解します。マルターゼはマルトースをグルコースに分解し、イソマルターゼはマルトースとイソマルトースをグルコースに分解します。ラクターゼは乳糖をグルコースとガラクトースに分解します。腸内リパーゼが分解される脂肪酸。エレプシン、タンパク質を分解する酵素。

化学者のハンドブック 21

化学および化学技術

マルターゼ唾液

食品中の複合炭水化物の分解は次の段階で始まります。口腔唾液中の酵素アミラーゼとマルターゼの影響下にあります（図60）。これらの酵素の最適な活性はアルカリ性環境で発生します。アミラーゼはデンプンとグリコーゲンを分解し、マルターゼはマルトースを分解します。この場合、低分子量の炭水化物、デキストリン、および部分的にマルトースとグルコースが形成されます。

胃では、炭水化物加水分解のための特定の酵素が存在せず、胃液の酸性環境（pH 1.5～2.5）が唾液酵素の活性を抑制するため、食物炭水化物の分解は起こりません。で小腸食物の炭水化物の主な分解が起こります。十二指腸では、膵液アミラーゼ酵素の作用により、複雑な炭水化物が徐々に二糖類に分解されます。次に、二糖類は、特異性の高い酵素マルターゼ、スクラーゼ、ラクターゼの作用により、主にグルコース、フルクトース、ガラクトースなどの単糖類に分解されます。これらの酵素は腸粘膜上皮の刷子縁に位置しているため、炭水化物の分解は腸腔内だけでなく、粘膜の細胞膜でも起こります。

消化と酵素

消化は私たちの体内で起こる一連の重要なプロセスであり、そのおかげで臓器や組織は必要な栄養素を受け取ります。貴重なタンパク質、脂肪、炭水化物、ミネラル、ビタミンは他の方法では体内に入ることができないことに注意してください。食べ物は口腔に入り、食道を通って胃に入り、そこから小腸、大腸へと送られます。これは、消化がどのように機能するかを概略的に説明したものです。実際には、すべてがはるかに複雑です。食品はある部門または別の部門で特定の加工を受けます消化管。各段階は個別のプロセスです。

酵素はあらゆる段階で食物のボーラスに伴う消化において大きな役割を果たしていると言わなければなりません。酵素にはいくつかの種類があります。脂肪の処理を担う酵素。タンパク質、そしてそれに応じて炭水化物の処理を担当する酵素。これらの物質は何ですか? 酵素は、化学反応を促進するタンパク質分子です。それらの有無が速度と品質を決定します代謝プロセス。代謝を正常化するために、多くの人は酵素を含む薬を服用する必要があります。消化器系入ってくる食べ物に対処できません。

炭水化物の酵素

炭水化物中心の消化プロセスは口腔から始まります。食べ物は歯で砕かれ、同時に唾液にもさらされます。唾液には、デンプンをデキストリンに変換し、さらに二糖類マルトースに変換する酵素プチアリンの形で秘密が含まれています。マルトースはマルターゼという酵素によって分解され、2つのグルコース分子に分解されます。これで、食塊の酵素処理の第 1 段階が完了しました。でんぷん質化合物の分解は口の中で始まり、胃の空間でも続きます。食べ物が胃に入ると、塩酸の影響を受け、唾液の酵素がブロックされます。炭水化物の分解の最終段階は、活性の高い酵素物質の関与により腸内で行われます。単糖類と二糖類を処理するこれらの物質（マルターゼ、ラクターゼ、インベルターゼ）は、膵臓の分泌液に含まれています。

タンパク質の酵素

タンパク質の分解は3段階で起こります。最初の段階は胃で行われ、2番目の段階は小腸で、そして3番目の段階は大腸の腔で行われます（これは粘膜の細胞によって行われます）。胃と小腸では、プロテアーゼ酵素の作用により、ポリペプチドタンパク質鎖がより短いオリゴペプチド鎖に分解され、大腸の粘膜の細胞構造に入ります。ペプチダーゼの助けを借りて、オリゴペプチドは最終的なタンパク質要素であるアミノ酸に分解されます。

胃粘膜は不活性酵素ペプシノーゲンを生成します。酸性環境の影響下でのみ触媒に変わり、ペプシンになります。タンパク質の完全性を破壊するのはペプシンです。腸内では、タンパク質食品は膵臓酵素 (トリプシンおよびキモトリプシン) の影響を受け、中性環境で長いタンパク質鎖を消化します。オリゴペプチドは、特定のペプチダーゼエレメントの関与によりアミノ酸への切断を受けます。

脂肪の酵素

脂肪は、他の食品要素と同様に、胃腸管でいくつかの段階を経て消化されます。このプロセスは胃で始まり、そこでリパーゼが脂肪を脂肪酸とグリセロールに分解します。脂肪の成分が送られるのは、十二指腸、そこで胆汁や膵液と混合されます。胆汁酸塩は脂肪を乳化して、膵液酵素リパーゼによる処理を促進します。

タンパク質、脂肪、炭水化物が分解される経路

すでにわかっているように、酵素の作用により、タンパク質、脂肪、炭水化物は個々の成分に分解されます。脂肪酸、アミノ酸、単糖類は小腸の上皮を通って血液に入り、「老廃物」は大腸腔に送られます。ここでは、消化できないものはすべて微生物の注目の対象になります。彼らはこれらの物質を独自の酵素で処理し、老廃物や毒素を形成します。体にとって危険なのは、分解生成物が血液中に放出されることです。腸内細菌叢の腐敗は、カッテージチーズ、ケフィア、サワークリーム、発酵焼き乳、ヨーグルト、クミスなどの発酵乳製品に含まれる発酵乳菌によって抑制できます。このため、毎日の使用が推奨されます。ただし、やりすぎてください。発酵乳製品それは禁止されています。

未消化の要素はすべて糞便を構成し、腸の S 状部分に蓄積します。そして直腸を通って大腸から出ます。

タンパク質、脂肪、炭水化物の分解中に形成される有用な微量元素は血液に吸収されます。彼らの目的は、多数代謝（代謝）の発生を決定する化学反応。重要な機能肝臓によって行われます。肝臓はアミノ酸、脂肪酸、グリセロール、乳酸をグルコースに変換し、体にエネルギーを供給します。肝臓は、血液から毒素や毒物を浄化する一種のフィルターでもあります。

これは、最も重要な物質である酵素の参加により、私たちの体内で消化プロセスがどのように発生するかです。それらがなければ食物の消化は不可能であり、したがって不可能です。通常動作消化器系。

唾液酵素

唾液の必須成分は唾液酵素であり、その酵素には約 50 種類があり、さまざまなクラスに属します。それらの中で、主なものであるプチアリンまたはアミラーゼとマルターゼに焦点を当てる必要があります。人間の唾液酵素がその実行に関与している消化機能.

酵素とは

酵素は、化学反応の速度を数万倍に加速するタンパク質物質です。生物学的触媒の分子内には、物質の結合に関与する活性中心が単離されています。酵素の名前は、多くの場合、その酵素が相互作用する基質を示します。

混合唾液酵素

酵素混合唾液由来が違う。次の 3 つのグループがあります。

唾液腺の実質細胞によって形成されます。
微生物、主に細菌の触媒活性の生成物。
口の中で白血球が破壊されるときに放出されます。

唾液酵素は、複雑な炭水化物 (多糖類) をより短い鎖 (オリゴ糖および単糖) に変化させる加水分解反応を触媒します。

唾液酵素：α-アミラーゼ

アミラーゼは、デンプン（植物の予備栄養素）またはグリコーゲン（動物の予備栄養素）の二糖類マルトース、ならびにデキストリンおよび少量のグルコースへの分解に関与します。アミラーゼは腺細胞によって形成され、不活性な形で腺細胞に蓄積しますが、排泄されるとこの唾液酵素が活性化されます。前提条件活性化 – 塩化物陰イオンの存在。この酵素は、温度 36.60℃、弱アルカリ性の反応環境 pH = 6.6 ～ 6.8 で最高速度で作動します。

唾液酵素：マルターゼ

この酵素は唾液中に存在し、二糖類のマルトースに作用し、反応の最終生成物はグルコースです。マルターゼが機能するのに最適な pH = 5.8 ～ 6.2。

唾液酵素の作用機序

唾液に浸された食物塊は食道に入り、次に胃に入ります。胃液は塩酸の存在により酸性反応を示します。胃に入ってからしばらくすると、炭水化物の加水分解反応が起こり、その約 30 ～ 40% が胃の中で消化され続けます。しかし、徐々に食べ物の塊が胃の内容物と混ざり、アルカリ性の環境が酸性に変化し、唾液の酵素は不活化されます。

パンやジャガイモなどの炭水化物が豊富な食べ物を噛むと甘く感じるのは酵素の働きです。甘味があるのは、大きな多糖類の分解中に形成される単糖類と二糖類であるためです。

身体による果物の処理速度が顕著であることは、唾液酵素の存在によって説明されます。すでに部分的に消化された形で炭水化物を腸に届けることで、腸の働きを促進します。

マルターズ

大きい医学百科事典. 1970 .

他の辞書で「MALTAZE」が何であるかを見てください。

マルターゼ - または酸性αグルコシダーゼ (EC 3.2.1.20) は、マルトースの 2 つのグルコース分子への加水分解を触媒するグリコシド加水分解酵素です。人間の場合、マルターゼは唾液や腸液の一部であり、血液や肝臓にも存在します。マルターゼが非常に豊富.... Wikipedia

マルターゼ - 名詞、同義語の数: 3 α グルコシダーゼ (2) 酵素 (253) 酵素 (33) ... 同義語辞書

マルターゼ - (化学) 酵素を参照 ... 百科事典 F. ブロックハウスと I.A. エフロン

マルテーゼは、二糖類マルトースを2つのグルコース分子に分解する酵素です...植物用語辞典

マルターゼ - そして、例えば、フィジオール。マルトースを分解する加水分解酵素。炭水化物の再エッチング、処理、交換のプロセスにおいて非常に重要です... ウクライナ語のトゥルマッハ辞書

MALTASE - (マルターゼ) 膵臓によって生成される唾液およびジュースに存在する酵素。消化中にマルトースのグルコースへの分解を促進します。辞書医学で

マルターゼはマルトースを分解する酵素です ... 家畜生理用語辞典

マルターゼは、膵臓によって生成される唾液およびジュースに存在する酵素です。消化中にマルトースのグルコースへの分解を促進します。出典: 医学辞典 ... 医学用語

酵素* - (酵素、発酵酵素)。 E. は有機化合物と呼ばれ、ほとんどの場合組成がタンパク質に近く、生きた細胞によって生成され、細胞から単離されると次のような性質を持ちます。有機化合物それら... ... 百科事典 F.A. ブロックハウスと I.A. エフロン

消化酵素

すべての食品の主成分はタンパク質、炭水化物、脂肪です。これらを処理するために、消化管の器官は消化酵素を分泌し、製品の成分を分解して変換します。体に必要な物質、ビタミン、アミノ酸。

消化器系の基本酵素

各食品要素を処理するために、次の酵素グループが存在します。

炭水化物分解酵素。砂糖やデンプンなどの炭水化物をグルコースレベルまで加水分解するように設計されています。
プロテアーゼ。それらは、タンパク質化合物をアミノ酸と短いペプチドに分解するために単離されます。
リパーゼ。脂質が処理されて、脂肪酸とグリセロールが形成されます。
ヌクレアーゼ。核酸を消化してヌクレオチドを生成するために使用されます。

消化管の酵素は口腔から始まるいくつかの部分で分泌されます。唾液腺高分子量デンプンの分解に必要なプチアリン（アルファアミラーゼ）を生成します。

胃はペプシンとゼラチナーゼを生成します。最初に示された酵素はタンパク質をペプチドのレベルまで処理するように設計されており、2 番目の酵素は消化を促進します。コラーゲン線維そして肉に含まれるゼラチン。

正常な消化を担う主な臓器は膵臓です。以下の酵素を分泌します。

ステアプシン（脂肪を分解します）。
トリプシン、カルボキシペプチダーゼ、キモトリプシン、タンパク質およびエラスチンの消化のためのエラスターゼ。
ヌクレアーゼ – 核酸の処理を助けます。
リパーゼ - 腸内の胆汁によって以前に乳化されたトリグリセリド（脂肪）に作用します。
グリコーゲン、デンプン、その他の炭水化物を処理するアミラーゼ。

小腸では、次の酵素化合物の助けを借りて食物の消化プロセスが続行されます。

エンテロペプチダーゼ、膵臓および胃のプロテアーゼにさらされた後に形成されるトリプシノーゲンおよびペプチドを変換するためのアラニンアミノペプチダーゼ。
二糖類を単糖類に分解する物質（マルターゼ、ラクターゼ、スクラーゼ、イソマルターゼ）。
タンパク質処理のためのエレプシン。
腸内リパーゼは、残った脂肪（トリグリセリド）の消化を助けます。

消化酵素は大腸内に生息する微生物によっても生成されます。特に、大腸菌そして乳酸菌は乳糖から乳酸への分解を促進します。

消化酵素製剤

消化管の病気の中には、問題の物質の産生の欠乏に関連しているものがあります。化学物質。消化酵素が不足すると、さまざまな不都合が生じます。疼痛症候群、胸やけ、嘔吐を伴う吐き気、鼓腸、膨満感、便障害。そういったものをなくすために臨床症状次の薬を服用する必要があります。

通常はイネ菌パパインの抽出物をベースにした植物由来の消化酵素もあります。

消化酵素阻害剤

反対病的状態、記載されている消化のための物質が過剰に生成される場合は、その生成を抑制する必要があります。この目的のために、膵臓の強度を低下させ、酵素の活性を抑制する、いわゆる抗酵素薬が使用されます。

腸内の酵素

腸内酵素は 50,000 種類以上あり、そのうち科学的に知られているのは 3,000 種類のみです。各酵素は特定の機能を実行し、特定の反応を引き起こします。生体反応。どの酵素もその組成中に、腸内で起こるプロセス、特に消化を促進するアミノ酸を含んでいます。これらの物質が不足すると、腸内でタンパク質の腐敗が始まるなどの機能不全が発生します。これは消化器系の問題を引き起こし、欠乏状態、膨満感、便秘を引き起こします。

体内における腸内消化酵素の役割

腸内酵素は多くの機能を果たします。

これらと有用物質次のアクションが実行されます。

発酵が起こります。
エネルギーが生成されます。
酸素が吸収されます。
感染症に対する防御力が高まります。
傷の治癒が促進されます。
炎症過程が抑制されます。
栄養素が細胞に供給され、吸収されます。
毒素は除去されます。
脂肪は分解（乳化）されます。
コレステロール値は調節されます。
血栓は解消します。
ホルモン分泌は調節されます。
老化のプロセスが遅くなります。

人間の体内における酵素の役割。

しかし、これらの機能を実行するには、酵素には補助酵素、つまり補酵素が必要です。彼らは外に存在する細胞構造、しかし、それらを放出して吸収して、体の有用な微量元素の貯蔵量を補充することは可能です。生体反応のための腸内触媒の主要部分は膵臓で生成されます。

動作原理

酵素の性能は一定の温度範囲内（平均37℃）で維持されます。それらは影響を与えますさまざまな物質、基板を変革します。補酵素の影響下で、分子内の一部の化学結合の破壊が加速され、他の化学結合が生成され、体の細胞や血液成分による放出と吸収の準備が行われます。

好条件下では酵素は消耗しないため、仕事を終えると次の仕事に移ります。理論的には、代謝プロセスへの参加は無限に発生する可能性があります。酵素が働く主な方向は次のとおりです。

同化作用または複雑な化合物の合成単体物質新しい生地の作成。
異化作用、または複雑な基質をより単純な物質に分解する逆のプロセス。

酵素の最も重要な機能は、安定した消化を確保することであり、その結果、食品成分が分解され、発酵、排泄、吸収の準備が整います。このプロセスはいくつかの段階で行われます。

消化は、炭水化物を分解する唾液酵素（アリマーゼ）が存在する口腔で始まります。
胃に入るとプロテアーゼが活性化され、タンパク質が分解されます。
食物が小腸に移動すると、リパーゼが脂肪を分解するプロセスに加わります。同時に、アミラーゼは最終的に炭水化物を変換します。

その結果、消化プロセス全体の 90% が腸で行われ、体は数百万の小腸絨毛を通って血流に入る貴重な成分を吸収します。

酵素には 6 つの国際クラスがあります。

オキシドレダクターゼ – 酸化反応を加速します。
トランスフェラーゼ - 貴重な成分を転送します。
加水分解 – 破裂反応を促進する複雑な接続水の分子の参加により。
リアーゼ – 非水性化合物の破壊プロセスを加速します。
イソメラーゼ - 1 つの分子内で相互変換反応を担当します。
リガーゼ - 2 つの異なる分子を結合する反応を調節します。

酵素の各クラスにはサブクラスと 3 つのグループがあります。

消化剤。胃腸管で働き、全身血流へのさらなる吸収を伴う栄養素の処理プロセスを調節します。小腸や膵臓で分泌され乳化する酵素を膵臓といいます。
食品または食品に付随する植物製品。
代謝、細胞内の代謝プロセスの加速に関与します。

腸内酵素は 8 つのカテゴリーに分類されるグループです。

唾液、膵臓、腸に含まれるアリマーゼ。酵素は炭水化物を単糖類に分解し、血液への吸収を容易にします。
膵臓および胃粘膜によって生成されるプロテアーゼ。それらは胃と腸の分泌物を満たします。その役割は、タンパク質を消化し、胃腸微生物叢を安定させることです。
リパーゼは膵臓によって産生されますが、胃液中に存在します。加水分解酵素の役割は脂肪の分解と吸収です。
セルラーゼは繊維を分解する物質です。
マルターゼは、複雑な糖分子をより吸収されやすいグルコースに変換します。
ラクターゼ – 乳糖の破壊。
フィターゼは、特にビタミン B の合成において、普遍的な消化補助剤です。
スクラーゼは砂糖の分解物です。

不足

温度の上昇または下降など、環境が乱れると、酵素物質は破壊され、他の食品成分との乳化が妨げられます。その結果、食べ物が十分に消化されず、胃腸管の障害を引き起こします。その結果、次のようなことが起こります。

肝臓、胆嚢、膵臓の病気。
げっぷ、胸やけ、ガス形成の増加、鼓腸の形で起こる消化不良障害。
ひどい頭痛;
慢性便秘を含む不規則な排便。
あらゆる感染症に対する感受性の増加。
内分泌系の機能不全。
脂肪は分解されないので肥満になります。

原因

レギュラーと適切な栄養人間は体の正常な機能の鍵です。

外出先での食べ過ぎや間食は、酵素の生成を阻害する可能性があります。

メンテナンスに加えて、通常の状態腸内では、正しく熱処理された食品は、消化管への補酵素の侵入を促進し、それ自体の酵素の活性を高めます。違反は次の理由で発生する可能性があります。

不利な条件下では、酵素は破壊され、その構造が変化し、機能を発揮する能力が損なわれます。各乳化酵素は次のような影響を受けます。高温そしてpHの変動。人は加齢に伴い、酵素成分の生成は10年ごとに13％減少します。

酵素が不足すると、消化機能が低下し、必要な物質が吸収されなくなり、次のような症状が現れます。

便秘;
膨満感、鼓腸。
腹痛;
げっぷ;
酸の逆流が起こると燃える。
他の臓器やシステムの故障。

赤字状態になれば慢性型、臓器やシステムの安定した機能を維持するための物質の不足により、多くの深刻な病状が発症します。

補充方法

体内の酵素合成を最適化するには 5 つのアプローチがあります。

食事では生の食品、つまり加工されていない食品が主流です。
よく噛んでください。消化機能は咀嚼と唾液の分泌によって引き起こされます。膵臓は分解するものが何もない酵素を2倍量生成するため、ガムを噛むことはカウントされません。
食品のカロリー量を減らす。これにより、酵素生産のためのエネルギーが節約されます。
ストレスの影響を取り除く。
不足しているものを補う特別な栄養補助食品や酵素を摂取します。

副作用

酵素薬を長期間使用すると、次のような症状が起こります。

自分自身の酵素の合成の阻害。
鉄欠乏症。
発達アレルギー反応組成物に対する不耐性の場合。
治療中の不適切な食事による便秘の悪化。

生物学

生物学 - 消化酵素 - 人間の消化酵素

3. ヒトの消化酵素

口腔

唾液腺は口腔内にアルファ-アミラーゼを分泌し、高分子量のデンプンをより短い断片と個々の可溶性糖に分解します。

胃

胃から分泌される酵素を胃酵素といいます。

ペプシンは主要な胃酵素です。タンパク質をペプチドに分解します。
ゼラチナーゼは、肉の主要なプロテオグリカンであるゼラチンとコラーゲンを分解します。
胃のアミラーゼはデンプンを分解しますが、唾液腺や膵臓のアミラーゼと比較すると二番目に重要です。
胃リパーゼはトリブチリン油を分解しますが、重要な役割は果たしません。

小腸

膵臓酵素

膵臓は消化器系の主要な腺です。十二指腸の内腔に酵素を分泌します。

プロテアーゼ:
- トリプシンは胃のペプシンに似たプロテアーゼです。
- キモトリプシンは、食品タンパク質を分解するプロテアーゼでもあります。
- カルボキシペプチダーゼ
- エラスチンやその他のタンパク質を分解するいくつかの異なるエラスターゼ。
核酸 DNA および RNA を分解するヌクレアーゼ。
脂肪を分解するステプシン。
アミラーゼはデンプンやグリコーゲン、その他の炭水化物を分解します。
膵リパーゼは脂肪の消化に不可欠な酵素です。それは、肝臓によって腸内腔に分泌される胆汁によって事前に乳化された脂肪に作用します。

小腸酵素

以下を含むいくつかのペプチダーゼ:
- エンテロペプチダーゼはトリプシノーゲンをトリプシンに変換します。
二糖類を単糖類に分解する酵素:
- スクラーゼはスクロースをグルコースとフルクトースに分解します。
- マルターゼはマルトースをグルコースに分解します。
- イソマルターゼはマルトースとイソマルトースをグルコースに分解します。
- ラクターゼは乳糖をグルコースとガラクトースに分解します。
腸のリパーゼは脂肪酸を分解します。
エレプシン、タンパク質を分解する酵素。

腸内細菌叢

人間の大腸内に生息する微生物は、特定の種類の食物の消化を助ける消化酵素を分泌します。

大腸菌 - 乳糖の消化を促進します
乳酸菌 - 乳糖やその他の炭水化物を乳酸に変換します。

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消化酵素。それらの意味。

酵素は、化学反応を促進することができるタンパク質の性質を持つ生物学的に活性な物質です。それらの分子には活性中心、つまり特定のアミノ酸グループがあります。分割有機物 V 消化管、酵素は触媒です。消化酵素は唾液腺と胃で生成されます。膵臓、腸。

消化酵素の性質:

A) 特異性: 各酵素は特定のグループの栄養素のみを分解するため、酵素は分離されます。

タンパク質分解（ペプシン、胃液のキモシン、膵液のトリプシンとキモトリプシン、腸液のエンテロキナーゼ、アミノペプチダーゼ、カルボキシペプチダーゼ）はタンパク質をポリマーとアミノ酸に分解します。
脂肪分解（胃液、膵液、小腸からのリパーゼ）は脂肪をグリセロールと脂肪酸に分解します。
澱粉分解（唾液のアミラーゼとマルターゼ、膵臓と小腸のアミラーゼ、マルターゼ、ラクターゼ、スクロース）は炭水化物を二糖類と単糖類に分解します。
ヌクレオチド (膵液および小腸のヌクレアーゼ) は、核酸をヌクレオチドに分解します。

B) それらは特定の化学環境で作用します。ペプシン (胃液の酵素) は酸性環境でのみ活性となり、腸内酵素が機能するにはアルカリ性環境が必要です。

B) それらは特定の温度で作用します。最適な温度– 36～37℃。これらの状態が変化すると、酵素の活性が変化し、消化器疾患や疾患が引き起こされます。

D) 高い生化学的活性 (少量の酵素で大量の有機物を分解できます)。

アミラーゼ(古い名前: プチアリン、ジアスターゼ) - グリコーゲン、デンプン、およびそれらの部分加水分解生成物であるデキストリンおよびマルトオリゴ糖の加水分解を触媒する酵素のグループ名。

アミラーゼに関する最初の情報は、K.S.キルヒホッフが乾燥大麦麦芽中のデンプンの糖化について記述した1814年に遡ります。アミラーゼは後に哺乳類の体内（唾液と血液）で発見されました。

3 種類のアミラーゼが知られていますが、主な違いは次のとおりです。最終製品酵素作用であり、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、γ-アミラーゼ（グルコアミラーゼ）と呼ばれます。 α-アミラーゼは、多糖類の内部のα-1,4-グルコシド結合を切断し(参照)、その結果、基質の粘度および分子量が急速に低下します。 α-アミラーゼの作用下でのグリコーゲンとデンプンの加水分解の最初の生成物はデキストリン (参照) であり、これはヨウ素と着色複合体を形成する能力を保持しています。デキストリンがさらに酵素的に加水分解されると、マルトース、マルトトリオース、少量のグルコース、およびヨウ素で染色されず、α-アミラーゼのさらなる作用に耐性のある低分子分枝鎖生成物が形成されるため、α-リミテッドエクストリンと呼ばれます。

α-アミラーゼ動物や植物のあらゆる組織、さらには微生物にも含まれています。哺乳類とヒトの体内では、α-アミラーゼは明らかに二重の機能を果たしており、消化管（唾液、膵臓、腸粘膜）のα-アミラーゼは、食事の多糖類を分解して、体内に吸収される低分子量の炭水化物に主要な役割を果たしています。腸壁。非分泌型で細胞内で作用するα-アミラーゼは、グリコーゲンをデキストリンに分解します。デキストリンは、グリコーゲン合成酵素の作用下でグリコーゲン合成の「種」として機能します。

さまざまな起源の多くのα-アミラーゼが高度に精製された結晶状態で単離されています。 α-アミラーゼ分子は、一般に分子量約5万の弱酸性で水溶性の高いタンパク質であり、活性中心に酵素活性に必要なカルシウムイオンを含んでいます。特徴的な機能動物由来、およびおそらく一部の細菌由来のα-アミラーゼは、一価の陰イオン、主に塩化物によって活性化される能力があります。

その影響下で β-アミラーゼ逆に、マルトースはβ-アノマーの形で生成されます。 β-アミラーゼは高等植物の一部の器官に存在し、不溶性貯蔵デンプンの動員に重要な役割を果たしています。マルトースとともに、β-アミラーゼの作用により、β-リムントデキストリンが形成されます。精製された結晶性β-アミラーゼは、pH 5 ～ 6 で最大の活性を示し、その作用には補因子を必要としません。 β-アミラーゼの分子量は、生成源によって 50,000 から 200,000 まで異なります。スルフヒドリル基の試薬 (n-クロロ安息香酸水銀、ヨードアセトアミドなど) は、変化を伴う β-アミラーゼの急激かつ可逆的な不活化を引き起こします。アミラーゼの活性中心をブロックすることではなく、β-アミラーゼ分子の立体構造を変化させます。 β-アミラーゼが発見幅広い用途多糖類、特にグリコーゲンの構造の研究において重要な役割を果たしています。臨床研究グリコーゲン症の診断において（参照）。

γ-アミラーゼ(グルコアミラーゼ) は、グリコーゲンとデンプンをグルコースに完全に分解する広く普及している酵素で、基質内の α-1,4-グルコシド結合、さらに α-1,6-結合を切断する能力が他のアミラーゼとは異なります。多くのγ-アミラーゼは均一またはほぼ均一な状態で単離されます。分子量5万～10万程度の水溶性の高いタンパク質であり、最大活性を示すpH領域によって酸性γ-アミラーゼと中性γ-アミラーゼに区別されます。ヒトおよび哺乳動物の器官および組織では、酸性γ-アミラーゼはリソソームに局在し、中性γ-アミラーゼはミクロソームおよびヒアロプラズムに局在します。

全身性グリコーゲン症、またはポンペ病（グリコーゲン症を参照）は、患者の肝臓、心筋、骨格筋のリソソームにおける酸性γ-アミラーゼの欠如と関連しており、これにより、異常に高いγ-アミラーゼの蓄積が引き起こされると考えられます。影響を受けた臓器の細胞内のグリコーゲン。

微生物由来のγ-アミラーゼを患者に投与すると（筋肉内または静脈内）、一定の治療効果が得られ、心臓、肝臓、その他の臓器のグリコーゲン量が減少します。グルコース-6-ホスファターゼまたはホスホリラーゼの欠如に関連するいくつかのタイプのグリコーゲン症 (参照) では、リソソーム γ-アミラーゼの活性の増加が検出され、これには明らかに代償的な性質があります。これらすべての事実は、非常に重要な役割細胞内グリコーゲン異化におけるγ-アミラーゼ。

アミラーゼ活性を測定する方法は、酵素加水分解の結果として、またはこのプロセス中に形成される糖類（グルコースおよびマルトース）の還元効果によるデンプン含量の低下の測定に基づいています（生化学的研究方法を参照）。

参考文献: Belenky D.M. α-1,4-グルコシド結合の酵素加水分解の特徴、著書: Usp. バイオル。化学、編。 B. N. ステパンスコ、t. 12、p. 12 164、M.、1971年、参考文献。グリーンウッド S.T. ミルンＥ．Ａ．デンプン分解および合成酵素、Ａｄｖａｎｃ．カルボキシド。化学、v. 23、p. 281、1968、参考文献。彼女の H. G. グリコーゲン貯蔵疾患 II 型、グリコーゲン代謝の制御、編。 W. J. ウィーラン著 M.P.キャメロン、p. 354、L.、1964年。

D.M.ベレンキー。

α-アミラーゼ (ジアスターゼ、1,4-a-D-グルカンヒドロラーゼ、EC 3.2.1.1.) は、デンプン、グリコーゲンおよび関連多糖類の α-1,4-グルコシド結合のマルトース、デキストリンおよびその他のポリマーへの加水分解を触媒します。この酵素の分子量は約 48,000 D です。この分子にはカルシウム原子が含まれており、酵素を活性化するだけでなく、プロテイナーゼの作用からも保護します。アミラーゼの活性は塩素イオンの影響下で増加します。血液中では、膵臓 - P 型と唾液 - S 型の 2 つのアイソザイムによって表され、それぞれがいくつかの画分に分割されます。 S 型アイソザイムは合計 45 ～ 70% (平均 57%) を占め、残りは P 型に該当します。両方のアイソザイムはほぼ同一の触媒特性と免疫学的特性を持ち、電気泳動移動度がわずかに異なりますが、DEAE-Sephadex でのゲル濾過によって十分に分離されます。マクロアミラーゼもあります。これは腎臓からは分泌されませんが、正常な状態（健康な人の約 1%）および病状（2.5%）では血清中に見られます。

耳下腺と膵臓では高いアミラーゼ活性が観察されます。同時に、その活性ははるかに低いものの、大腸および小腸、骨格筋、肝臓、腎臓、肺、卵管、脂肪組織。血液中では、酵素は血漿タンパク質と有形成要素の両方に関与しています。酵素の活性は男性でも女性でも同じであり、食べた食べ物の性質や時間帯には依存しません。

体液中のα-アミラーゼ活性を研究するための既存の方法は、2 つの大きなグループに分けられます。

1. 砂糖漬け(還元測定)、グルコースとマルトースの還元効果に従ってデンプンから形成される糖の研究に基づいています。

2. アミロ破壊性残りの未消化デンプンの測定に基づく：

ヨウ素との反応の強さに応じて。これらの方法はより高感度で特異的ですが、その精度はデンプンの品質と測定条件の最適化に大きく依存します。
デンプン懸濁液の粘度に基づくものであり、精度があまり高くないため、現在は使用されていません。

3. を使用した方法発色基質– α-アミラーゼの作用下で分解して水溶性染料を形成する、基質と染料の複合体の使用に基づいています。

4. に基づく方法共役酵素反応:

デンプン + H 2 O マルトース + マルトトリオース + デキストリン

マルトース + H2O 2 ブドウ糖

グルコース + ATP グルコース-6-P + ATP

グルコース-6-P + NADP グルコン酸-6-P + NADPH

酵素活性は、NADPH の蓄積速度によって決まります。

キャラウェイ（難分解性デンプン基質を使用）とスミス・ローエという 2 つのアミロ崩壊法が統一されたものとして承認されています。

着色によるアミラーゼ活性の測定
Lachema キットに準拠した基材

原理

α-アミラーゼは、不溶性の着色デンプン基質の加水分解を触媒して、青色の水溶性染料を生成します。放出される色素の量は、酵素の触媒活性に比例します。

正常値

影響を与える要因

オッディ括約筋が麻薬性鎮痛薬などの影響で収縮するストレスの多い条件下では、結果の過大評価が観察され、シュウ酸塩やクエン酸塩を使用すると結果が低下します。

臨床的および診断的価値

酵素活性の増加は主に膵臓の病気で発生します。急性膵炎では、血液および尿中の活動が10〜30倍増加します。高アミラーゼ血症は病気の初期に発生し、12～24時間で最大に達し、その後減少し、2～6日目に正常に戻ります。ただし、膵臓完全壊死では、アミラーゼ活性の増加が観察されない場合があります。妊娠中は酵素活性の増加が検出され、腎不全, 腸閉塞、病気胆道、糖尿病性ケトアシドーシス、一部の肺および卵巣腫瘍、唾液腺の損傷。明らかにする増額 P 型または S 型アイソザイムは、いかなる疾患にも特徴的なものではありません。

血清酵素レベルが低いことは重要ではありません。

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アミラーゼ - それは何ですか、そしてそれは体内でどのような機能を果たしますか? この用語は、一般名「アミラーゼ」の下にまとめられた酵素群全体を指します。この物質には、アルファ、ベータ、ガンマの 3 つのタイプがあります。アルファアミラーゼは人体にとって特に重要です。それについては今から話します。

どこで合成されているのでしょうか？

アミラーゼ - それは何ですか? この酵素の名前の由来は、ギリシャ語「アミロン」はロシア語に翻訳すると「デンプン」を意味します。で人体アミラーゼは多くの組織や器官に存在します。膵臓内のこの酵素の濃度を分解するのは酵素（加水分解酵素）です。それはこの器官の腺房細胞によって合成され、膵管を通って分泌されます。消化管、より正確には十二指腸に。膵臓に加えて、膵臓はアミラーゼを合成することもできます。唾液に含まれる酵素は、食物がまだ口腔内にある間にデンプンの加水分解を開始します。したがって、食物が口に入るとすぐに消化プロセスが始まります。

アミラーゼレベル: 分析

アミラーゼ - それは何ですか? 人体内のそのレベルを決定するにはどうすればよいですか? 事実は、この酵素が生産される場所には血液が非常によく供給されているということです。通常、酵素の一部（最小量）が血流に入ります。この加水分解酵素は腎臓を通過し、尿中に排泄されます。

血中アルファアミラーゼ - それは何ですか? これについては、以下で詳しく説明します。

テストはいつ予定されていますか?

血液検査は体の状態を評価するのに役立ちます。アミラーゼ - それは何ですか、どのような病気で血中に増加しますか？以下の病状では、α-アミラーゼのレベルが数倍に上昇することがあります。

増悪中の急性または慢性膵炎。
膵臓壊死が限局性である。
膵臓腫瘍学。
（管系に個々の結石が存在する場合）。
急性虫垂炎。
腎不全。
胃の出血。
腸閉塞。
アルコール依存症とアルコール中毒。
エイズ。
ウイルス性肝炎。
おたふく風邪。
サルコイドーシス。
腸チフス。
怪我腹腔(上部)。

この臓器の第 4 段階の完全がんの場合、α-アミラーゼのレベルは低下するか、まったく検出されません。腺組織は腫瘍組織や嚢胞性線維症に置き換わります（先天性病理）。で外科的介入腺のかなりの部分が切除されると、アミラーゼレベルも急激に低下する可能性があります。

血液中のアミラーゼはどのような条件で増加しますか?

血中アミラーゼ - それは何ですか、そしてこの指標は膵臓の病状においてどのように変化しますか？急性膵炎では、発作発症後4～6時間以内に急激に増加し、持続します。上級最大5日間。血漿中のアミラーゼ酵素活性の増加は、通常、病気の重症度には依存しません。多くの場合、その逆です。破壊中に、濃度の顕著な増加は観察されません。そして、そのレベルの上昇は、収量の増加アミラーゼを全身の血流に送り込みます。

どのような場合に血中濃度が上昇する可能性がありますか？これは通常、次の状況で発生します。

膵液の過剰分泌。
膵管を通って十二指腸への膵臓分泌物の完全な流出の違反。
膵臓自体または膵臓の近くにある臓器の炎症。炎症を起こした臓器の温度が上昇し、臓器内の血流が増加するため、血液中への酵素の放出が増加します。
膵臓の損傷。
偏った食生活とアルコール乱用。

尿路離散症

で糸球体濾過アミラーゼは排泄され、その半分は尿細管によって再吸収されます。残りの半分は尿として排泄されます。尿中ジアスターゼの増加は、血液中のジアスターゼ濃度の増加と同じ条件下で観察されます。尿中のアミラーゼの活性は血液中のアミラーゼの活性よりも約10倍高いことに注意する必要があります。

アミラーゼ - それは何ですか、そしてそれは何ですか？許容できる基準血液や尿中にこの指標はありますか？これについてはさらに詳しく説明します。

アルファアミラーゼ - それは何ですか? 血液と尿の正常値

アミラーゼ検査の結果を読むときは、それが表現される単位に注意する必要があります。通常、「u/l」（血液 1 リットルあたりのアミラーゼの単位）と「mkcatal/l」（1 リットルあたりのマイクロカタール）を使用するのが通例です。ここで、「カタル」は触媒の活性を測定する単位であることを明確にしておく必要があります。

また、研究室が異なると、アミラーゼを測定するための方法や試薬が若干異なる場合があるため、検査結果の横に必ず表示されるこの指標の基準に注意する必要があります。最初の桁は最小値、2 番目の桁は最大値です。

血中α-アミラーゼと尿中ジアスターゼの基準を以下の表に示します。

指標がわずかに（数単位ずつ）増加し、気分が良くなる場合、これは病状ではありません。アミラーゼレベルが数倍に上昇した場合は心配する必要があります。発作急性膵炎尿ジアスターゼと血中アミラーゼを100倍以上増加させる可能性があります。これらの発作は通常、吐き気、嘔吐、および吐き気を伴います。激痛。この状態では直ちに入院が必要です。

血液および尿のアミラーゼ検査を受けるにはどうすればよいですか?

この検査のための血液は静脈から採取されます。通常、朝の空腹時に服用しますが、増悪中など緊急にアミラーゼレベルを測定する必要がある場合に服用します。慢性膵炎、これはいつでも行うことができます。このような分析は、どの生化学研究室でも実行できます。原則として、現代の研究室ではアミラーゼ活性の診断に酵素的方法が使用されています。これは具体的かつ正確な方法です。分析は非常に迅速に実行されます。

尿拡張検査も午前中に受けたほうがよいでしょう。尿の中程度の量が収集され、すぐに検査室に送られます。この指標に関する研究は、非常に重要さまざまな病気の診断に。

マルターゼとアミラーゼを分解するもの。 アミラーゼ - それは何ですか? 血中の正常なアミラーゼレベル。 混合唾液酵素