☰

糖タンパク質の測定の診断的価値。 要約: 総タンパク質、その重要性および測定方法。 使用文献一覧

知識ベースであなたの良い仕事を送信するのは簡単です。 以下のフォームを使用してください

研究や仕事で知識ベースを使用する学生、大学院生、若い科学者は、あなたに非常に感謝しています.

http://www.allbest.ru/でホスト

連邦政府予算教育機関

高等専門教育

「イジェフスク州立農業アカデミー」

獣医学部

化学科

テスト

動物生化学

トピック：「血清の総タンパク質。測定方法、臨床的および診断的意義、特定の特徴」

完成者: クロチキナ V.S.

FZOの3年生

専門：「獣医」

チェック済み: k.b. 博士、准教授

ベレストフ D.S.

イジェフスク 2013

序章

応用

序章

生きている細胞では、多くの有機分子が合成されます。 主役高分子高分子の役割 - タンパク質、核酸、多糖類。 タンパク質は、生物の生命において特別な役割を果たします。 遺伝子情報は親から子へと受け継がれる 特定の構造そしてすべてのタンパク質の機能 与えられた生物. 合成されたタンパク質は、輸送、保護、構造機能を実行し、ある細胞から別の細胞へのシグナル伝達に関与し、同様に遺伝情報を実装します。

リス- 20種類以上のアルファアミノ酸からなる高分子有機窒素含有化合物。 大きなポリペプチドとタンパク質の間の条件付き境界は、分子量 8000 ～ 10000 です。 血漿タンパク質は、主に肝臓、形質細胞、 リンパ節、脾臓および 骨髄.

1.総血清タンパク質

血清タンパク質は、構造が異なるかなり大きなグループのタンパク質です。 物理的及び化学的性質そして機能。 それらの総量は、屈折計またはビウレット法、および個々の成分（電気泳動）を使用して決定されます。 分配方法にもよりますが、5 ～ 100 のタンパク質画分が得られます。 血清中の紙の電気泳動は、アルブミン、アルファ（アルファ-1およびアルファ-2の場合もある）、ベータおよびガンマグロブリン、寒天、デンプンおよびポリアクリルアミドゲルの電気泳動-はるかに（最大30）.

動物の血清中の総タンパク質量と個々の画分の比率 他の種類一定の範囲内で変動します。

若い動物では、総タンパク質含有量は成体よりも低くなります。生後 1 ～ 10 日齢の子牛 - 56 ～ 70 g / l、新生子豚 - 45 ～ 50、子羊 - 46 ～ 54 g / l、付録（表 1 を参照） ）。

動物の血漿は、密度が 1.02 ～ 1.06 の液体です。 体が脱水状態になると、血液密度の増加が観察されます。 プラズマの乾燥残留物は 10% 未満で、残りは水分です。 乾燥残留物の大部分はタンパク質であり、血漿中のその総濃度は 60 ～ 80 g/l です。 アルブミンとグロブリンの濃度の合計は、血漿中の総タンパク質濃度です。

総タンパク質アミノ酸からなる有機高分子です。 さまざまなタンパク質が触媒として私たちの体のすべての生化学反応に関与し、さまざまな物質や薬を輸送し、 免疫保護等

血清中のタンパク質の総濃度は、「総タンパク質」の概念によって定義されます。

総タンパク質- 体内のタンパク質代謝の最も重要な成分であり、血清中のアルブミンとグロブリンの総濃度でもあります。

体内では、共通のタンパク質が次の機能を果たします。

血液凝固に参加します。

血液のpHを一定に保ちます。

(脂肪、ビリルビン、ステロイドホルモンの組織や器官への移動) 輸送機能;

免疫反応やその他多くの機能に関与しています。

それらはアミノ酸の貯蔵庫です。

それらはホルモンや酵素の一部であるため、体内で調節機能を果たします。

脱水症では、血漿中の総タンパク質濃度が上昇します。 血漿中の総タンパク質濃度の低下は、さまざまな理由の結果である可能性があります-食事中の低タンパク質、尿中にタンパク質が失われる腎臓および肝臓の病気、吸収プロセスの違反 栄養素消化管で。

血漿タンパク質の生理学的機能は、血漿の緩衝能であるコロイド浸透圧を維持することであり、場合によっては、脂質分子、代謝産物、ホルモン、 医薬品そして微量栄養素。 一部の血漿タンパク質は酵素機能を実行し、免疫グロブリンは体液性免疫を実行します。 補完成分と C反応性タンパク質特に以下の場合に、非特異的耐性の実装に重要 細菌感染症. 凝固因子と阻害剤のバランスにより、血液が正常な状態に保たれ、損傷した場合でも急速に凝固します。

分類：

シンプル（タンパク質）（アミノ酸のみ）

複合体 (タンパク質) (アミノ酸および非アミノ酸成分 (ヘム、ビタミン誘導体、脂質または炭水化物)

線維性（多くの密な組織を構成する）

球状 (アルブミン (4-5%)、グロブリン (2-3%)、フィブリノーゲン (0.2-0.4%)

2. 決定方法、臨床的および診断的意義、特定の特徴

血清中の総タンパク質を決定する方法：

1. アゾメトリック;

2.血清の比重の決定;

3. 重量 (重量測定)。血液タンパク質が沈殿し、一定の重量になるまで乾燥させ、分析天秤で計量した場合。

4. 屈折計;

5.比色;

6. ネフロメトリー;

7.偏光;

8.分光測定;

1. 屈折計 IRF - 454 B2M

血清、脳脊髄液中のタンパク質を測定し、薬物の濃度を制御し、尿の密度を測定するように設計されています。 一般的なタンパク質血液動物

2. コバス インテグラ - トータル プロテイン Gen.2

試験原理: 二価銅はアルカリ溶液中でタンパク質ペプチド結合と反応し、特徴的な紫色のビウレット複合体を形成します。

3. セルロース アセテート フィルムでの電気泳動による血清のタンパク質画分の測定。

この緩衝液は、酢酸セルロース膜での血清タンパク質の電気泳動分離と、その後のタンパク質画分のデンシトメトリー測定を目的としています。

メソッドの原則

タンパク質の電気泳動分離の原理は、血清タンパク質分子の一定の移動速度の違いに基づいています。 電界一定の緊張。 分離されたタンパク質画分は色素で染色されます。 タンパク質分画の色の濃さは、その数に比例します。

分析されたサンプル

溶血、脂肪血症、黄疸のない血清。 血清のタンパク質画分は、18 ～ 25 ℃ で 8 時間、2 ～ 8 ℃ で 3 日間、20 ℃ で 1 か月間、密閉した試験管内で安定しています。

分析の実施

1. 電気泳動を行う

1.1。 乾燥したメンブレンを電気泳動バッファーの表面に注意深く置き、急速に浸さないようにし、完全に湿るまで保持します。 濡れたメンブレンを厚いろ紙の間にそっと吸い取り、乾燥を防ぎます。 サンプルを適用する前に、プレフォレシス段階を実行することが望ましいです。 これを行うには、メンブレンを電気泳動チャンバーに入れ、選択したモードで 10 分間電流を流します。 プレフォレシス段階は、メンブレンを緩衝液に長時間浸漬することで置き換えることができます（数時間）。

1.2. アプリケーターを使用して、膜の陰極端から 2 ～ 3 cm の距離で分析された血清サンプルを適用します。 メンブレンを電気泳動チャンバーに入れ、電流を接続します。

2. エレクトロフェログラム処理

2.1. クリムゾンSを染めます。

電流を止めた後、メンブレンを染料溶液に 3 ～ 5 分間慎重に移し、次に 3 分間で 2 回、5 ～ 7% 溶液に移します。 酢酸（背景をブリーチする前）。

1.2. スキャナーとコンピューター プログラムを使用して電気泳動図を処理します。

4. チモールテスト

メソッドの原理

血清ベータグロブリン、ガンマグロブリン、およびリポタンパク質は、チモール試薬を用いて pH 7.55 で沈殿します。 タンパク質分画の量と相互比率に応じて、反応中に濁りが発生し、その強度が比濁法で測定されます。

臨床的および診断的価値:

チモール テストは、コロイド耐性サンプルよりも肝臓の機能研究に適しています。 ボトキン病（すでに黄疸前段階および無黄疸型）の症例の90〜100％および中毒性肝炎で陽性であると考えられています。 この反応は、肝炎後および壊死後、特に黄疸性肝硬変（他の形態の肝硬変とは異なります）、膠原病、マラリアおよびウイルス感染で陽性です。 閉塞性黄疸では、（75％の症例で）陰性であり、鑑別診断値があります。

閉塞性黄疸では、プロセスが実質性肝炎によって複雑になっている場合にのみ、検査が陽性になります。 閉塞性黄疸と実質性黄疸を鑑別するには 非常に重要バースタイン試験（ベータおよびプレベータリポタンパク質用）によるチモール試験を使用しています。

実質性黄疸では、両方の検査が陽性であり、閉塞性黄疸では、チモール検査は陰性であり、バーシュテイン検査は急激に陽性です。

動物の血清中の総タンパク質を決定するには、 静脈血凝固活性剤を含む特別なチューブに入れます。付録 (表 2) を参照してください。 献血の前に、動物は 8 時間絶食させられます。 研究の結果に影響を与える可能性のある薬を服用する前に献血してください。 血漿タンパク質の質的組成は非常に多様です。 総タンパク質は、異なる質量値と1つのタンパク質の特定の電荷に基づくタンパク質混合物の分離に基づいて、電気泳動によって別々の画分に分割されます。 電気泳動分離中、キャリ​​アによっては、全タンパク質のタンパク質画分の数は同じではありません。 紙の 5 分画での電気泳動ではより少ない数の分画が得られますが、寒天ゲル、ポリアクリルアミドゲルでの電気泳動では、タンパク質分画の数が最大 20 分画まで大幅に増加する可能性があります。 主な派閥は アルブミンとグロブリン.

アルブミン肝臓で合成され、最大 6 個のアミノ酸残基を含む単純なタンパク質です。 それらは水によく溶けます。 正規化された値は56.5 - 66.8です（血清中のアルブミンは総タンパク質の約60％を占めます。アルブミンは肝臓で合成され（約15g /日）、その半減期は約17日です。血漿浸透圧は65 -80% アルブミンによる. アルブミンは生物学的に多くを輸送する重要な機能を果たします. 活性物質特にホルモン。 それらはコレステロール、ビリルビンに結合することができます。 血液中のカルシウムの多くは、アルブミンにも関連しています。 アルブミンは、さまざまな薬と組み合わせることができます。

アルブミンの機能:

血漿のコロイド浸透圧の維持：

水素イオン濃度の一定性;

さまざまな物質の輸送（ビリルビン、 脂肪酸、ミネラル化合物および薬物）。

血漿アルブミンは、食事中のタンパク質欠乏の状態で、重要な特定のタンパク質を合成するためのアミノ酸の特定の予備と見なすこともできます. アルブミンは血流中に水分を保持します。 腎炎では、アルブミンは最も分子量の低いタンパク質であり、まず血漿から尿中に浸透します（アルブミンの分子量は約 60,000 ～ 66,000 です）。 通常、アルブミンは血漿タンパク質の総量の 35 ～ 55% を占めます。

血漿グロブリン- それはセットです さまざまなタンパク質. 電気泳動中、それらはアルブミンの後に移動します。 脂質との関係により、グロブリンの複合体が可溶状態になり、さまざまな組織に輸送されます。 電気泳動移動度に基づいて、グロブリンは b2-、b1-、c-および g-グロブリンに細分されます。 （b-およびc-グロブリンは肝臓で合成され、さまざまな血液物質のアクティブなキャリアです）. 血中の動物の集中的な成長の期間中、アルブミンのレベルが相対的に低下し、それに対応してb-およびg-グロブリンのレベルが増加します。 B-グロブリンは血中脂質と活発に相互作用します。g-グロブリンは、すべてのグロブリンの中で最も可動性が低く、最も重い画分であり、骨髄幹細胞の一部に由来する B リンパ球またはそれらから形成された形質細胞によって合成されます。 それらは保護抗体（免疫グロブリン）である保護機能を実行します。 鳥類では、IgG、IgM、IgA の 3 つのクラスの免疫グロブリンが研究されており、哺乳類では IgG、IgM、IgE、IgD の 5 つがあります。 伊賀。 定量的には、血液中の IgG が優勢です (80%)。 免疫電気泳動法を使用して、最大 30 のタンパク質画分が血清から分離されます。 すべての免疫グロブリンは、3 つのジスルフィド架橋によって接続された 2 つの重ポリペプチド鎖 (M. m. 53,000-75,000) と 2 つの軽鎖 (M. M. 22,500) から構成されます。 免疫グロブリンの各タイプは、1 つの特定の抗原のみと特異的に相互作用することができます。

生まれたばかりの子牛、子羊、子供、子豚、子馬の血清には、実質的に抗体は含まれていません。 生まれたばかりの動物は、生後数日で抗体を合成できません。 それらは、初乳が胃腸管に入った後にのみ現れます。 骨髄、脾臓、およびリンパ節におけるこれらの保護タンパク質の独立した合成は、動物の 3 または 4 週齢から認められます。 したがって、通常の牛乳の10〜20倍の免疫グロブリンを含む新生児の初乳を飲むことが重要です. 初乳免疫グロブリンは、腸壁へのピノサイトーシスによって切断されることなく浸透し、血流に入り、体の保護 (初乳または初乳免疫) を作り出します。

T リンパ球は B リンパ球と協力して免疫グロブリンを合成し、免疫反応を阻害し、さまざまな細胞を溶解します。 血液では、Tリンパ球が70％、Bリンパ球が約30％を占めています。 免疫グロブリンの合成には、第 3 の細胞集団であるマクロファージも必要です。 それらは、微生物、抗原、免疫複合体を捕捉して消化し、それらに関する情報を T および B リンパ球に伝達する能力により、非特異的保護の主要な要因として機能します。 マクロファージは、細胞によって生成されるリンフォカインとモノカインの助けを借りて、プロセスのすべての参加者間の仲介者として機能します。

Bリンパ球は、体内に入った特定の抗原（細菌、ウイルス）に反応してのみ抗体を形成します。 このためには、リンパ球の表面にある抗原とグロブリン受容体の構造が、鍵の鍵のように互いに一致している必要があります。

慢性期では血清中のg-グロブリン濃度が上昇する 感染症、予防接種、動物の妊娠。

多くの血漿タンパク質が特定の機能を果たします。 その中で、トランスフェリン、ハプトグロビン、セルロプラスミン、プロパージン、補体系、リゾチーム、インターフェロンなどのタンパク質を区別する必要があります。

トランスフェリンは、肝臓で合成されるβ-グロブリンです。 タンパク質分子ごとに2つの鉄原子を結合することにより、それらはこの要素をさまざまな組織に輸送し、その濃度を調節して体内に保ちます. タンパク質分子の電荷の大きさ、アミノ酸組成に応じて、遺伝に関連する19種類のトランスフェリンが区別されます。 トランスフェリンはまた、直接的な細菌学的影響を与える可能性があります。 血清中のトランスフェリンの濃度は約 2.9 g/l です。 血清中のトランスフェリンのレベルが低いのは、動物の食事にタンパク質が不足していることが原因である可能性があります。

ハプトグロビンは、肝臓で合成される b2-グロブリンの一部で、銅 (0.3%) を含んでいます。 銅と結合することにより、セルロプラスミンは組織内のこの微量元素の適切なレベルを確保します。 セルロプラスミンの割合は、動物の体内の銅の総量の 3% を占めています。 酵素として、酸化剤として働きます。 セルロプラスミンはアドレナリンのオキシダーゼであり、 アスコルビン酸. 重要な特徴セルロプラスミンは、組織内の鉄を Fe3 + に酸化し、この形で沈着させる能力です。

補体系は、グロブリン性質のホエータンパク質の複合体であり、プロ酵素の系と見なされ、その活性化が細胞溶解、抗原の破壊につながります。 最大 25 の異なるタンパク質を数える補体系の合成は、主に単核食細胞と組織球によって行われます。 これは血清タンパク質の複雑なエフェクター システムであり、免疫応答の調節と恒常性の維持に重要な役割を果たします; 系統発生と個体発生に関しては、免疫システムよりも早く発生しました。 補体系の一部として、11 の成分が詳細に研究されています。 抗原抗体複合体によって引き起こされ、最初のものから始まるコンポーネントのすべてのコンポーネントの連続的な活性化につながる酵素反応のカスケードは、古典的活性化経路と呼ばれます。 C3から始まる、後の補体成分の活性化を特徴とするバイパスは、代替と呼ばれます。 微生物細胞の破壊は、C4 コンポーネントの活性化後にのみ発生します。 互いに順次反応する補体系の末端タンパク質が脂質二重層に導入され、 細胞膜浸透圧の乱れ、細胞内への抗体と補体の浸透、それに続く細胞内膜の溶解につながる膜チャネルの形成を伴います。 血清中の補体の含有量は、体の非特異的防御の状態を示す最も客観的な指標の 1 つであると一般に認められています。

プロペルジンは、分子量約184,000のg-グロブリン型の糖タンパク質で、血清タンパク質全体の0.3%を占めています。 熱不安定性が高く、プロパージンは 56°C で 30 分で破壊されます。 プロパージンの合成場所は最終的に解明されていません。 リンパ組織がその合成に関与している可能性があります。 プロペルディンが最初に現れる 殺菌作用グラム陰性菌に対して。 プロパージン活性の発現には、プロパージン系に対応する最初の4つの補体成分とマグネシウムイオンの必須の存在が必要です。 プロパーディン系のレベルと動物生体の耐性度との関係が明らかになった。

インターフェロンは低分子量タンパク質 (M. m. 24,000-36,000) であり、組織細胞へのウイルスの侵入に応答して組織細胞によって合成および排泄されます。 細胞から、インターフェロンは血流に容易に浸透し、すべての臓器や組織に分布します。 ウイルスが細胞に入った後、一本鎖 RNA が放出され、それを基に二本鎖 RNA が合成されます。 このようにしてRNAが得られ、インターフェロンの合成を誘導します。 インターフェロンは体内の他の細胞の原形質膜に結合し、抵抗する能力を刺激します ウイルス感染. インターフェロンの抗ウイルス効果は、ウイルス IRNA の翻訳をブロックし、その結果、ウイルスの複製をブロックする細胞内の阻害剤と酵素の合成を活性化する能力に関連しています。 インターフェロンには免疫調節特性もあります。 インターフェロンには 3 つのタイプがあります。 主に抗腫瘍作用と抗ウイルス作用を持つβ-インターフェロン（線維芽細胞）。 g-インターフェロン (リンパ球性または免疫性)、主に免疫調節特性を持っています。

血液タンパク質の生理学的役割は数多くありますが、主なものは次のとおりです。

コロイド浸透圧を維持し、血液量を維持し、水を結合して保持し、血流から離れるのを防ぎます。

血液凝固のプロセスに参加します。

血液の緩衝系の 1 つを形成し、血液の pH を一定に保ちます。

多くの物質（ChS、ビリルビンなど）や薬物と結合して、それらを組織に届けます。

それらと非透析化合物を形成することにより、血中の陽イオンの正常なレベルを維持します（例えば、血清カルシウムの40〜50％はタンパク質に関連しています;鉄、銅、マグネシウムおよび他の微量元素の大部分も関連していますタンパク質);

免疫プロセスで重要な役割を果たします。

アミノ酸の貯蔵庫として機能します。

それらは調節機能を果たします（ホルモン、酵素、その他の生物学的に活性なタンパク質物質）。

臨床的および診断的価値:

1) 正常タンパク質血症 - 総タンパク質の正常な含有量;

2) 低タンパク血症 - 総タンパク質の含有量が少ない;

3) 高タンパク血症 - コンテンツの増加リス;

総血中タンパク質の変化は、相対的なものと絶対的なものがあります。

高タンパク血症：

1.重度の脱水症状。

2. 液体のわずかな損失による血液の濃化を伴います。これは次の場合に発生します。 大量の下痢、発汗の増加、不屈の嘔吐、 尿崩症、コレラ、腸閉塞、全身性腹膜炎、重度の火傷、水分不足を伴う。

3. 慢性多発性関節炎および一部および一部の慢性炎症過程において。

4. 12% 以上の持続性高タンパク血症は、多発性骨髄腫 (形質細胞腫)、Vandelstrom マクログロブリン血症で観察され、頭蓋骨の平らな骨に追加の病巣が現れ、「異常な」病理学的タンパク質 - パラタンパク質が形成されます。

低タンパク血症はほとんどの場合、低アルブミン血症と関連しており、高タンパク血症は高グロブリン血症と関連しています。

コロイド浸透圧のレベルを維持するために、体は高グロブリン血症で低アルブミン血症を補います（細網内皮系の刺激がなくても）。 逆に、グロブリンの増加は低アルブミン血症によって補われます。

重要な診断上の価値は、血清の個々の分画間の定量的関係の解明です。 彼らの研究は、血清中の総タンパク質の含有量が変化していない場合でも、疾患の鑑別を可能にします。

相対的高タンパク血症- 脱水による循環血液量の減少に関連しています。

絶対的高タンパク血症- 病理学的タンパク質の過剰な合成、免疫グロブリンの形成の増加、タンパク質合成の増加で観察される 急性期炎症。

総タンパク質の含有量に加えて、タンパク質分画の測定は、さまざまな病理学的プロセスの診断に重要です。 それらの間の最適な比率の違反は、異常タンパク質血症と呼ばれます。 最も顕著な異常タンパク血症は、タンパク質が合成される臓器が損傷した場合に発生します。 特にアルブミンの量が減少することが多く（低アルブミン血症）、血液のコロイド浸透圧を維持し、血液と間質腔の間の水分交換を調節し、炭水化物、脂質、ホルモン、ビタミンを結合して輸送する上で重要な機能を果たします。 ミネラル.

アルブミンの量の増加はまれです - 主に脱水症です。 アルブミンの量が変化すると、グロブリンとの比率が乱れ（アルブミン-グロブリン係数が変化）、健康な動物では0.7から1.0の範囲になります（犬では1.2）.

α-グロブリンの量は、急性炎症過程（リウマチ、肺炎、糸球体腎炎、関節炎）および疾患の悪化中に増加します。 慢性経過（結核、肝炎）、このグループには「急性期」タンパク質（C反応性タンパク質、セルロプラスミン、ハプトグロビン、α-1-アンチトリプシン、α-2-マクログロブリン、酸性α-1-糖タンパク質）が含まれるため。 それらのレベルはめったに減少せず、ほとんどの場合、α-グロブリンが部分的に合成される肝臓の重度のジストロフィー過程で減少します.

ベータグロブリン数の増加は、慢性経過を伴う感染症、腎臓病（ネフローゼ、糸球体腎炎）、肝硬変で最も頻繁に観察されます。 ベータグロブリン画分の組成にはフィブリノーゲンが含まれ、その含有量の増加は、クループ性肺炎、気管支肺炎、白血病、 敗血症性心内膜炎、そして減少 - それが合成される肝臓の病気の。

ガンマグロブリンの画分には、体液性保護を提供する抗体 (免疫グロブリン) の大部分が含まれているため、血清中のそれらの量は、免疫反応組織の形態学的成熟度と機能的有用性に依存します。

低レベルのガンマグロブリンは、新生児、特に生後1日目に発生します。これは、新生児が胎盤関門を通過せず、初乳（生理的免疫不全）のみで体内に入るためです。したがって、そのレベルを維持する際に、牛乳、その飲酒の適時性は非常に重要です、粘膜の状態 小腸. 彼ら自身の免疫グロブリンの合成は生後5〜7日目から始まり、生後6か月でのみ最適レベルに達するため、若者は多くの病気（サルモネラ症、連鎖球菌症、パスツレラ症、ウイルス性呼吸器、肺炎）にかかりやすくなります。 ガンマグロブリンの含有量の減少も観察されます さまざまな病気、免疫系の病変（骨髄腫、リンパ球性白血病、ガンボロ病）、ネフローゼにおける免疫グロブリンの喪失、腸炎、慢性出血、さまざまな毒素による免疫系の機能の抑制によるもの、 薬（免疫抑制剤）。

低タンパク血症：

通常、栄養失調、飢餓、腫瘍、食道の狭窄、消化管の機能障害（食物のタンパク質成分の消化と吸収の低下による）で観察される食物タンパク質の不十分な摂取、例えば、長期の炎症性腸プロセスを伴う.

A.A. ポクロフスキーによると、食品のアミノ酸組成のバランスが崩れていても、低タンパク血症を引き起こすことがあります。

通常の生活プロセスを確保するために、体は血漿タンパク質のアルブミン画分を利用します。 アルブミンの消費が増加すると（主に浸透圧の原因となります）、いわゆる浸透圧または空腹の浮腫が発生します。 血漿中のタンパク質含有量が 5% 未満に減少すると、多くの場合、低タンパク血症の組織浮腫が伴います。

2.タンパク質生合成のプロセスを減らす（慢性実質性肝炎、急性および慢性疾患、化膿プロセスの長期化、悪性新生物、重度の甲状腺中毒症など）。

3.急性および慢性出血中の身体によるタンパク質の損失、毛細血管壁の透過性の急激な増加（血液タンパク質が組織に放出されるときの毒性損傷を伴う）、出血、広範な滲出液の形成、漿液中の滲出液空洞、および浮腫。

血流からのタンパク質（主にアルブミン）の放出は、腎フィルターが次の理由で乱されると発生します。 器質性疾患腎臓（特にネフローゼとアミロイドーシス）では、タンパク質はほとんどの場合尿中に見られ、火傷も同様です。

4. 欠損蛋白血症 (アルブミン血症) - ウィルソン病における血漿中のセルロプラスミンの先天的欠損または含有量不足。

5.授乳中および妊娠の最後の月の女性。

6. ネフローゼ症候群

7.クワシオルコル（急性タンパク欠乏症）

8. 残塩症候群

相対的低タンパク血症- 水による循環血液量の増加に関連しています（無尿、心臓の代償不全、視床下部の抗利尿ホルモンの合成の増加を伴う）。

絶対的低タンパク血症- 飢餓の結果としての体内のタンパク質の摂取不足、肝臓の慢性炎症過程における不十分なタンパク質合成、個々の血液タンパク質の合成における先天性障害、体内のタンパク質分解の増加、および重要な滲出液の量。

参考文献

1. Babenko O. O.、Savchenko T. G.、Reznichenko L. V. 豚の繁殖におけるビタミン欠乏症 A の予防 / T. G. Savchenko. / 獣医。 - No. 12. - 2008. - S. 38 - 39.

2. Zaitsev S. Yu.、動物の生化学 / Yu. V. Konopatov - サンクトペテルブルク: "Lan"、2004 年、384 ページ。

3. Severina E. S.、生化学第 2 版 / E. S. Severina - M .: "Med" 2004.、184 ページ。

応用

動物の種類

総タンパク質、g/l

タンパク質の割合 (%)

アルブミン

グロブリン

牛

タブ。 2. 血清の生化学的パラメータ いろいろな種類動物

アルカリホスファターゼ

クレアチニンキナーゼ

炭酸水素塩

ビリルビン総量

塩化物 (Cl-)

コレステロール

クレアチニン

タンパク質 アルブミン グロブリン

55-75 26-40 21-37

57-80 24-38 24-47

62-82 28-39 29-49

57-79 25-38 24-46

58-83 23-40 39-60

59-78 27-37 32-50

61-75 23-36 27-44

54-83 24-46 15-28

55-70 35-44 17-35

ナトリウム (Na+)

尿素

Allbest.ruでホスト

...

類似文書

    血液の構成要素：赤血球、白血球、ヘモグロビン、ヘマトクリット。 ゴリヤエフチャンバー内の血液の単位体積あたりの赤血球数をカウントする方法、採血技術。 機能：栄養、排泄、呼吸、保護、相関。

    実務、2009 年 10 月 9 日追加

    肝臓は、動物と人間の体の中で最も大きな腺です。 さまざまな動物種における肝臓の分類と構造的特徴。 血液供給と肝機能、構造の説明 肝小葉、 特定の機能。 胆管の構造。

    要約、2010 年 11 月 10 日追加

    大きな血液型 牛選考の基準として。 血液型を検査し、それらを使用して系統と品種を決定します。 生殖における胚移植の免疫遺伝学的モニタリングとバイオテクノロジーの使用。

    タームペーパー、2010 年 8 月 2 日追加

    とうもろこしの生物生態学的特徴と農業技術 (文部省S) とうもろこしから飼料タンパク質を生産する技術。 単細胞微生物の特徴。 飼料酵母の生産に使用される装置。 生産プロセスの自動化。

    論文、2015 年 6 月 14 日追加

    モダン ビュー生物の免疫系と非特異的耐性について。 免疫状態の評価と矯正治療 複雑な治療外科的に病気の動物。 化膿性炎症における血液イムノグラムの特徴。

    要約、2011 年 12 月 22 日追加

    タンパク質、脂肪、炭水化物、ビタミン、ミネラル、微量元素の説明。 飼料の栄養価の評価。 エネルギー保存則に基づいて、動物の体内の代謝を研究する方法。 牛の窒素、炭素、エネルギーのバランス。

    要約、2014 年 6 月 15 日追加

    畜産業へのハエによる経済的損害、ハエの数を規制するための手段と方法。 非伝統的な飼料における貴重な飼料タンパク質の備蓄と、鳥の糞の利用の問題。 イエバエの栽培と利用、その種類。

    論文、2010 年 7 月 23 日追加

    循環器系およびリンパ系、または 血管系. 一般的な特性個々の臓器への血液供給。 血液の複合成分とその主な機能。 リンパ系哺乳類動物。 リンパ管の経路と構造。

    要約、2014 年 6 月 19 日追加

    ジャガイモを収穫する前の現場での準備作業の特徴：植え付け全体の一般的な状態、茂みの発達の程度、疫病に対する感受性を決定します。 作物のおおよその値を決定する方法。 収穫の技術とタイミング。

    記事、2010 年 3 月 3 日追加

    血液の主な機能：栄養（栄養）、排泄（排泄）、呼吸（呼吸）、体温調節、相関。 血漿、血漿タンパク質、非タンパク質窒素含有化合物、窒素を含まない有機物質。

糖タンパク質炭水化物が含まれていることがわかったため、「glucos」という言葉から名前が付けられました。 補欠分子族は、さまざまな炭水化物とその誘導体によって表され、タンパク質との結合は共有結合、炭水化物-ペプチドです。

ほとんどすべてのタンパク質 (血中アルブミンを除く) には少量の炭水化物が含まれていることが確立されているため、炭水化物濃度が 4% を超えるタンパク質のみが糖タンパク質に属します。

すべての糖タンパク質は、高分子量（最大数百万D）、酸性特性、水に可溶、中性塩およびアルカリの弱い溶液、酸によって沈殿し、高粘度を持っています。 それらを構成する炭水化物は、さまざまな化学物質や熱に対する分子の耐性を大幅に高め、プロテアーゼの作用からそれらを保護し、それによって決定するため、熱安定性があります。 生物学的役割糖タンパク質。 炭水化物はタンパク質により大きな特異性を与えます; これらの基により、糖タンパク質高分子は他の構造を認識することができます.

糖タンパク質は細胞間物質に大量に存在する 結合組織、血漿、唾液、およびその他の秘密は、細胞質およびさまざまな細胞内膜の一部として、サイトゾルにあります。 糖タンパク質の役割は多様です。 それらは疎水性物質と金属イオンを輸送します。 膜受容体の一部であるため、細胞接触の特異性を提供し、組織分化に影響を与え、関与します 免疫反応、粘膜を覆う保護的な役割を果たします。

それらは、真の糖タンパク質とプロテオグリカンに分けられます。 この区分は、タンパク質部分と補欠分子族の異なる % 比率、および補欠分子族の構造に基づいています。

1. 真の糖タンパク質、構造、代表: ムチン; 免疫グロブリン; 血液型を決定するタンパク質; ホルモン; 輸送タンパク質; 酵素; 受容体、その重要性、分布。

真の糖タンパク質の一部としてタンパク質部分が約80%、補欠分子族が約20%を占めます。 真の糖タンパク質では、補欠分子族は規則的な構造を持たない多糖類によって表されます。 真の糖タンパク質の補欠分子族には、さまざまな単糖とそのアミノ誘導体、ノイラミン酸またはシアル酸が含まれます。 さまざまな組み合わせおよび比率、つまり 真の糖タンパク質の補欠部分は規則的な構造を持っていません。 真の糖タンパク質は体内に広く分布し、さまざまな機能を果たします。

真の糖タンパク質には以下が含まれます：ムチン、血液型を決定するタンパク質。 受容体、酵素、ホルモン、輸送タンパク質。


ムチン- これらは口腔にある粘液タンパク質で、すべての粘膜を覆っています。 それらは単純なタンパク質で構成され、補欠分子族には単糖類、ヘキソサミン、シアル酸、ノイラミン酸がさまざまな量とさまざまな組み合わせで含まれています。 ムチンの組成における単糖類には、グルコース、ガラクトース、フコースなどがあります。ムチンの粘度は、シアル酸の量に依存します。 ムチンの価値：保護 - 消化管、呼吸器、泌尿器系の粘膜を覆い、乾燥や物理的および化学的要因への暴露から保護します。

血液型を決めるタンパク質.

血液のグループ特異性を決定するタンパク質は、補欠分子族の構造に従って、真の糖タンパク質に属しますが、炭水化物含有量が高く（最大85％）、分子内にアセチルグルコサミン補欠分子族が存在するという点で異なります、およびタンパク質部分の非常に独特な構造であり、これは明らかに、糖鎖の特定のコンフォメーションの維持に関与しています。 タンパク質部分の特異性は、すべてのアミノ酸の2/3が4つのアミノ酸であるという事実にあります：tre、pro、ser、ala、つまり. 特異性に関係なく、タンパク質の定量的組成は非常に似ています。 これらのタンパク質の抗原活性は、炭水化物鎖の末端にある次の炭水化物の配列によって決定されます: D-ガラクトース-N-アセチルグルコサミン-D-ガラクトース-N-アセチルグルコサミン。 血液型は、この断片に結合している炭水化物によって異なります。 物質 H の場合はフコース、物質 A の場合はフコースと N-アセチルガラクトサミンが A 特異性を決定し、物質 B の場合はフコースと末端ガラクトースが B 特異性を決定します。 このように末端断片にフコース、N-アセチルガラクトサミン、ガラクトースなどを付加することで糖鎖の特異性の違いを実現することができ、サブスタンスHはグループ特異的なサブスタンスA、Bの前駆体とみなすことができます。特異的な物質は、これらの化合物の分子全体の完全性が保持されている場合にのみ可能です.

受容体細胞小器官の膜の細胞質である膜の外面に位置しています。 一部の酵素や一部のホルモンには炭水化物が含まれており、トランコルチン、ハプトグロビン、免疫グロブリンなどのタンパク質も糖タンパク質に属します。

2. プロテオグリカン、構造、代表、意義。

これに対して、プロテオグリカン分子では、タンパク質の割合は 2 ～ 2.3% ～ 10% で、炭水化物の部分は 90 ～ 98% です。 プロテオグリカンは通常の炭水化物です。

プロテオグリカン – 複雑なタンパク質、結合組織の基質に見られます。 なぜなら それらは補欠分子族の形で大量の酸を含み、ポリアニオンであり、水とカチオンの分布と拡散に関与します。 基底膜として、プロテオグリカンは栄養素の分配に関与しています。 それらは構造タンパク質と結合して「モレキュラーシーブ」を形成し、また水が存在する区画（ドメイン）を形成し、これらの区画により水は移動しません。 細胞と組織の体積はプロテオグリカンに依存します。 これらのタンパク質の補欠分子族は、グリコサミノグリカン (GAG) と呼ばれます。 それらは、ヒアルロン酸、コンドロイチン硫酸、ヘパリンの3つのタイプに分けられます。

4. プロテオグリカンの補欠分子族 - グリコサミノグリカン - (GAG) コンドロイチン硫酸、ヒアルロン酸、ヘパリン。 構造の概念、意味。

プロテオグリカンには、少量 (2 ～ 5%) のタンパク質部分と、グリコサミノグリカン (GAG) に代表される補欠分子族が含まれています。 後者は規則的な構造を持っています。つまり、ウロン酸とアセチルヘキソサミンを含む二糖が交互になっています（図7）。 ヒアルロン酸、コンドロイチン硫酸A、B、C、ケラタン硫酸、ヘパリンの6種類のGAGがあり、ウロン酸、ヘキソサミン、硫酸化の程度、モノマーをつなぐ化学結合の種類、分子量、特性。 この表は、ヒト組織の主なグリコサミノグリカンを示しています。

テーブル 化学組成グリコサミノグリカン

糖タンパク質 (糖タンパク質) は、共有結合したペプチド (タンパク質) と炭水化物成分からなる生体高分子です。 G.分子の炭水化物部分が1つまたは複数のグルコース残基で構成される場合、G.は糖タンパク質と呼ばれます。 G. 動物、バクテリア、および植物の体内に見られ、炭水化物含有化合物の最も広範かつ十分に研究されたクラスを構成します。 G. は細胞膜の一部であり、トランスフェリン、セルロプラスミンなどの輸送分子として血流を循環します (血液を参照)。 糖タンパク質には、いくつかのホルモン、酵素、および免疫グロブリンが含まれます。 タンパク質が炭水化物成分を必要とする理由についての最初の提案の 1 つは、Eylar (E. H. Eylar, 1965) によってなされました。 かなり多数のG.を検討したところ、それらはすべて細胞の外、血流、唾液、牛乳、その他の秘密の中にあることがわかりました. この事実に基づいて、彼は仮説を提案しました。それによると、炭水化物成分は一種のパスであり、to-rogo を受け取った後、タンパク質分子は必然的に細胞を離れなければなりません。 しかしその後、多くの細胞内タンパク質が G. であり、さまざまな細胞内膜および細胞質膜の一部であることを示すデータが得られました。 さらに、非グリコシル化タンパク質 (アルブミン、α-ラクトアルブミン、キモトリプシノーゲンなど) が、さまざまな分泌物や血清から検出されました。 したがって、エイラー仮説は、炭水化物成分の役割の問題に対する普遍的な解決策であると主張することはできません. さらなる研究で、シアル酸が多くの血清 G の炭水化物部分 (セルロプラスミン、ハプトグロビン、フェチュイン、オロソムコイド) から酵素的に切断されると、これらのアシアロ糖タンパク質の半減期が数種類から減少することがわかりました。数十時間から数分。 この場合、これらのアシアロ糖タンパク質はすべて実質肝細胞の膜に結合します。

多くの糖タンパク質 - ホルモン (例えば、性腺刺激ホルモンおよび卵胞刺激ホルモン) は、シアル酸を除去した後、非常に迅速に血流から消失し、血清 G. のように肝細胞に存在します。 その結果、ホルモンは標的細胞とその生体内に結合せず、作用が急激に低下します。

糖タンパク質を決定するための生化学的方法

生物、液体、血液、尿にはさまざまなGが混在しています。それぞれを純粋な形で配分するには、難しい技術が必要です。 長い時間であり、連続研究に使用するのは困難です。 したがって、ウェッジの実践では、最も一般的なのは、Gの完全な定義です。それらに含まれる炭水化物部分の成分の1つ-ヘキソース、ヘキソサミン、フコース、シアル酸to-タム、またはヨウ素反応を与える能力による- その - シッフ試薬 (シッフ試薬を参照)。

G. を決定するために最もよく使用される方法は、化学と電気泳動の 2 つの主要なグループに分けることができます。 特別な研究では、クロマトグラフィー、ポーラログラフ、および放射免疫学的方法が使用されます。

ほとんどの化学。 方法は、フルフラール誘導体を形成するための硫酸と単糖の相互作用に基づくさまざまな呈色反応を使用した G. 分子の炭水化物部分の決定に基づいています (たとえば、オルシン、アントロン、トリプトファン、カルバゾール、ジフェニルアミン、レゾルシノール、α-ナフトール) . このような反応は、列挙された化合物の1つまたは芳香族窒素含有塩基との着色生成物を与える。 形成された着色生成物の量は、光電気比色法によって決定されます。 最も正確なのは、オルシンまたはレゾルシノールとの呈色反応を使用してヘキソースを決定する方法です。 最も感度が高いのはα-ナフトールを使用する方法ですが、これはより頻繁に指標研究に使用されます。

アミノ糖の測定に使用されるほとんどすべての方法は、Elson-Morgan (1933) の古典的な方法に基づいています。 この方法の原理は、アミノ糖が熱い弱アルカリ性溶液中でアセチルアセトンと反応することです。 同時に、ピロールの混合物が形成され、試薬パラ-ジメチルアミノベンズアルデヒドで赤色を呈し、その強度は 530 nm で測光法により測定されます。 グルコサミンはガラクトサミンとほぼ同じ色をします。 マンノサミンを使用すると、染色がやや弱くなります。 主にグルコサミン塩酸塩を用いて検量線を作成します。

フコースを決定するために、G.と硫酸との相互作用の生成物に塩酸システインを添加する反応が使用されます。

この反応は、メチルペントースの測定に使用されるほぼすべての方法の基礎となっています (ディッシュ法を参照)。

シアル酸to-tの検出および定量的定義のために、多くの方法が提供されています。バイアル試薬を使用したオルトシノビー法、レゾルシノール法、チオバルビツールを使用した方法、ジフェニルアミン反応およびヘス法（ヘス反応を参照）。 最も感度が高く特異的なのは、チオバルビツール酸を使用する方法です。 G. の電気泳動は、1952 年に Keiv と Gronwall (E. Koiw、A. Gronwall) によって初めて導入されました。 それらのほとんどの共通の欠点は、方法が比較的複雑であること、または電気泳動図の背景が著しく着色している​​ことです。 電気泳動Ｇを実施するための方法および技術の原理は、紙上の血清のタンパク質画分の電気泳動分離と同じである（電気泳動を参照）。

糖タンパク質画分の検出には多くの方法が提案されています。 トルイジン ブルー、コロイド状鉄、アンシアノ ブルーなどで染色します。しかしながら、糖タンパク質をシッフ試薬で染色する最も一般的な方法は、最初にホッチキス (R. D. Hotchkiss) と Mac Manus (J. F. A. McManus) は、G. の要点、セクションのカラーリングについて. この方法の原理は、G.の炭水化物成分がヨウ素の溶液によってアルデヒドに酸化され、アルデヒドがシッフ試薬の助けを借りて明らかになることです。 定量的決定のために、着色された画分は電気泳動図から溶出され、続いて溶出液の測光が行われるか、デンシトメトリーを使用して決定されます (参照)。

で 健康な人、さまざまな著者によると、G. の画分の相対的な含有量 (%) は次のとおりです。アルブミン - 10.4-16.6。 α1 -グロブリン - 14.2-18.3; α 2 -グロブリン - 24.8-31.8; ベータグロブリン - 21.7-25.0; ウグロブリン - 16.0-19.2。

炭水化物の割合が最も高いのは、グロブリン分画、特にアルファ 2 およびベータ グロブリンです (グロブリンを参照)。

有望なのは、免疫電気泳動法（参照）、およびポリアクリルアミドゲル（PAGE）での電気泳動法であり、その解像度は紙上の電気泳動の解像度よりも10倍高くなる可能性があります。

糖タンパク質の測定結果は、結合組織の疾患において重要な鑑別診断の価値があります。 心血管系の、zhel.-kish。 管、肝臓、腎臓、肺。 同時に、ウェッジに加えて血清やその他の生物、液体におけるこれらの物質の維持の変化を研究するデータは、現在のパトール、プロセス、治療の効率、および予測の推定にとって非常に重要です。 炎症過程で 急性リウマチ、結核、肺炎、胸膜炎、血清中のG.のすべての画分の含有量、特にアルファ1およびアルファ2グロブリンの含有量が増加します。 最高値は、リウマチにおける血清中の G の絶対的および相対的な維持の定義を持っています。 血清中の G. の濃度は、糸球体腎炎、腫瘍、壊死、およびしばしば糖尿病でも増加します。

組織中の糖タンパク質を決定するための組織化学的方法

Gistokhim, G.の検出方法は、1,2-グリコール基などの反応基、およびシアル酸のカルボキシル基の同定に基づいています。 G.の固定には、t° 0 ～ 4° で 24 ～ 48 時間以内にホルマリンの 10% 溶液を使用できます。 ホルマリンにいくつかの塩を加えて固定する方法や、多糖類のより良い保存とその後の組織化学的分化に寄与するさまざまなカチオン性界面活性剤 (参照) があります。 切片を凍結乾燥し、続いてパラフィンに包埋する方法を優先する必要があります。 多糖類を検出するための組織化学的方法とその修正方法は多数ありますが、そのすべてが十分に信頼でき、実際に利用できるわけではありません。 制御反応の必須使用で最も信頼性が高く、化学の観点から正当化されるのは、McManus-Hotchkiss-Shabadash 法です。 わが国の研究所では、Shabadashの修正が最も頻繁に使用されています。 この方法は、多糖類の 1,2-グリコール基をヨウ素塩 to-you で酸化した後、フクシン-硫黄とそれ (シッフ試薬) の反応の結果として得られるアルデヒドの同定に基づいています。 ムコタンパクおよび糖タンパクの局在領域では、さまざまな強度の赤紫染色が発生します。 これらの化合物に加えて、反応はグリコーゲン、糖脂質、および遊離アルデヒドも明らかにします。 非特異的なアルデヒドは、ホルマリンによる材料の固定中に不飽和結合を持つ化合物が酸化された結果として現れることもあります。 したがって、信頼できる結果を得るには、慎重な組織化学的制御が必要です。まず、遊離した非特異的なアルデヒドの存在を排除し、存在する場合はブロッキング反応を実行する必要があります。 麦芽ジアスターゼ（極端な場合、唾液アミラーゼ）を使用すると、グリコーゲンの存在を排除できます。

必要な試薬: 結晶性塩基性フクシン (またはフクシン-硫黄to-you のいわゆる塩基性フクシン)、1 N. HCl、メタ重亜硫酸カリウムまたはナトリウム (K 2 S 2 O 5 または Na 2 S 2 O 5)、ピリオドまたはそれ以上のカリウム塩 (KIO 4)、高度に精製された麦芽ジアスターゼ、ヒドロキシルアミン塩酸塩。 アセチル化反応: 無水ピリジンと無水酢酸、0.1 N. 苛性カリウム（KOH）、ノイラミニダーゼ薬。 脂質は、様々な溶媒（例えば、クロロホルムとメチルアルコールの熱混合物）で処理することにより除去されます。

定義の進行状況。 実験用および対照用の連続切片を過ヨウ素酸カリウム溶液で処理し、蒸留水ですばやく洗浄し、シッフ試薬に入れ、調製したばかりの亜硫酸水素塩溶液（メタ重亜硫酸カリウムの 10% 溶液 10 ml、1 N HCl と 200 ml の蒸留水)。 切片を大量の水で十分に洗浄し、アルコールで脱水し、キシレンで透明にし、中性のカナダバルサムでマウントします。

グリコール基のアセチル化反応とノイラミニダーゼの使用により、得られた結果の信頼性が確認されます。

参考文献 Anasashvili A. Ts. 血清および尿の糖タンパク質、M.、1968 年、書誌; Widershine G. Ya. 炭水化物含有化合物、それらの生合成および動物細胞における役割、Molek。 biol.、t. 10、no. 5、p. 957、1976年、参考文献。 糖タンパク質編。 A.ゴットシャルク、トランス。 英語、vol. 1 - 2、M.、1969 年から。 D ere-vitskaya V. A.糖タンパク質の化学、Usp。 生物。 化学。 編。 B. N. ステパネンコ、vol. 8、p. 168、モスクワ、1967年。 ガイドライン統合臨床の使用について 実験方法研究、編。 V. V. メンシコフ、モスクワ、1973 年。 Pierce E.組織化学、トランス。 英語から、p。 741など、M.、1962年。 病理学における組織細胞化学的分析の原則と方法、編。 A. P. Avtsyna ほか、p. 7、L.、1971; Ｓｐｉｒｏ Ｒ．Ｇ．Ｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎｓ、Ａｄｖａｎｃ． タンパク質化学、v. 27、p。 349、1973年、書誌。

G. Ya. Wiederschein; A. Ts. Anasashvili (方法研究)、R. A. Simakova (要点)。

  1. 血中（血清）[酵素]の増加を（ハイパー/エンザイム/ミア）と呼びます。 この酵素が正常に細胞内にある場合、高/酵素/血症が最も頻繁に起こります。 破壊の兆候細胞。 可用性血液中の酵素 によって決定されるこの酵素によって触媒される化学反応の速度 - この酵素の基質が試験血清に加えられたとき (「in vitro」)。 つまり、血清中の【酵素】を判断するのです。 活動別エンザイム。
№ 酵素（エンザイム） 病気
1. 尿中のアミラーゼ（血液から尿に入る） 膵炎 膵炎
2. リパーゼ
3. 血液中のアミラーゼ 膵炎（尿リパーゼおよびアミラーゼを伴う）または耳下腺炎
4. クレアチンキナーゼ (CK) 梗塞または骨格筋の病理
5. LDH1 梗塞（狭心症ではLDHの増加はありません）
6. LDH5 肝臓（肝性黄疸）または骨格筋の病理
7. ALT が AST より大きい 肝臓の病理（肝炎など；肝黄疸）
8. ALAT以上のAST 心臓発作（または肝細胞の重度の破壊：ミトコンドリアの破壊を伴う）
9. アルカリホスファターゼ (AP) くる病またはその他の骨疾患（HGTがない場合）または 閉塞性黄疸(GGTと一緒の場合)
γ-グルタミル/トランスフェラーゼ (GGT) アルコール依存症（ALPがない場合）または閉塞性黄疸（ALPがある場合）

場合によっては、診断を行うために、1つではなく2つの酵素の活性を決定する必要があります。

15. 糖尿、その原因および診断上の価値。

大丈夫 グルコース尿中の量が非常に少ない< 0,5 г/сутки, или < 0,16 г/л), что не определяется обычными методами. Глюкозурией считают наличие в моче グルコース、これは標準的な特定のテストによって検出されます。 糖尿病は、コンテンツが グルコースプラズマ中 血したがって、糸球体濾液では、尿細管の再吸収能力を大幅に超えています。

これは、増加すると発生します。 血糖値特に急速な吸収の結果として グルコース腸内（胃切除後ダンピング症候群、正常な妊娠）; で 内分泌疾患(DM、甲状腺中毒症、巨人症、先端巨大症、クッシング症候群、副腎皮質の過形成); で 大怪我、麻痺、心筋梗塞、経口コルチコステロイド、火傷、感染症、褐色細胞腫。

腎性糖尿は、尿細管、尿細管障害（ファンコーニ病）の損傷および透過性の増加とともに観察され、尿酸、タンパク質、アミノ酸、重炭酸塩、リン酸塩、カルシウム、カリウムの増加を伴います。 糖尿は、腎性糖尿病（単糖輸送体の変異および再吸収の減少）、続発性腎性糖尿、および 慢性疾患腎臓。 患者では 糖尿病集中 グルコース尿中の濃度は 0.5 ～ 12% です。 長期糖尿病患者における糖尿の消失は、関連する腎不全の結果である。

糖尿は、授乳中の女性の乳糖、フルクトスリア、ガラクトスリアをシミュレートできます。 遺伝性疾患 炭水化物代謝. モルヒネ、ストリキニーネ、クロロホルム、リンで中毒すると、糖尿が発生します。

16. 血清中の Ca 2+ およびリン酸塩の測定の意義。

カルシウム率 血 2,1 -2.6mmol/l。 3.5 ～ 3.75 を超えるレベルは生命を脅かす可能性があります。危機、 急停止心。

リン酸塩率 0.8- 1 .4mmol/l。

  1. 定義値 CALTIA AND PHO SPHAT A血清中。

血清中の【カルシウム】と【リン酸】の変化：まず、 結果したがって、これらの違反の存在を示します。 第二に、それらは特定の障害を引き起こす可能性があるため、これらの障害を発症するリスクを示します.

カルシウム濃度とリン酸塩濃度の変化の原因: 1) 栄養失調 （カルシウム、リン、食物の過剰摂取または不足）、２） 調節不全[リン酸塩] と [リン酸塩] を調節するホルモンの産生障害によって引き起こされます。

食物からのカルシウムとリン酸塩、および血漿中の[リン酸塩]の摂取が不十分な場合、カルシウムとリン酸塩が骨から血漿に入るため、減少する可能性がありますが、有意ではありません（[リン酸塩]も血漿中で減少する場合-しかし、これは作用下で起こりますホルモンのカルシトリオールとパラチリンの減少につながる可能性があるのは、まさにそれらの欠乏です。

17.膵炎の生化学的診断。

生化学分析血液 - 検出 上級レベルアミラーゼ酵素、説明：アミラーゼはPZhZhと唾液腺によって生成され、そこから消化のために消化管に入ります（食物デンプンの消化のため：マルトースへのデンプンの分解） - PZhZhアミラーゼは十二指腸に入り、アミラーゼ 唾液腺に行く 口腔. 血中にアミラーゼは存在してはならず、血中のアミラーゼの存在はSFまたはPGへの損傷の結果です. PZhZh アミラーゼ (血液中にある場合) のみが尿に入ることができ、SJ アミラーゼは尿に入ることができません。 リパーゼは膵臓で産生されますが、SF では産生されません。 男が話している α -アミラーゼ。 β-アミラーゼは、人がパンと同じように紙を食べることを可能にするアミラーゼであるため、人はβ-アミラーゼを持っていません - このアミラーゼはセルロースのβ-グリコシド結合を切断します. α-アミラーゼは、デンプンまたは食物グリコーゲンからのマルトースの切断を触媒します


類似情報。